1、生 物 化 學教材：生物化學（第五版）周愛儒 主編 人民衛生出版社課時：46學時教學參考資料：生物化學應試指南 周愛儒 主編 北京醫科大學出版社輔助資料：生物化學與分子生物學習題集 于雪艷 張蓮英 主編第一章 蛋白質的結構與功能(6學時)本章重點：組成蛋白質的基本單位是氨基酸。蛋白質的結構分為一級結構和高級結構。高級結構又分為二級，三級，四級結構。蛋白質結構與功能密切相關。蛋白質的理化性質包括蛋白質的兩性電離，蛋白質的膠體性質，蛋白質的變性，蛋白質的紫外吸收，蛋白質的呈色反應。蛋白質分離純化的方法有丙酮沉淀及鹽析，電泳，透析，層析，分子篩，超速離心。本章難點：蛋白質的二級，三級，四級結構。蛋白

2、質的兩性電離，蛋白質的變性。蛋白質分離純化的方法及原理。一 蛋白質的分子組成基本要點：（一）氨基酸是組成蛋白質的基本單位。人體內組成蛋白質的氨基酸均為氨基酸，共有20種。20種天然氨基酸按側鏈的理化性質分為4類: 1非極性疏水性氨基酸,包括甘氨酸、丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸七種。 2極性中性氨基酸,包括色氨酸、絲氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、蘇氨酸等共8種氨基酸。 3酸性氨基酸,包括天冬氨酸和谷氨酸。 4堿性氨基酸,包括賴氨酸、精氨酸、組氨酸。氨基酸屬于兩性電解質，因而具有兩性解離的特點。在某一pH溶液中，氨基酸解離成正、負離子的趨勢相等，即成為兼

3、性離子，氨基酸所帶的正電荷和負電荷相等，凈電荷為零，此溶液的pH值稱為該氨基酸的等電點。色氨酸和酪氨酸在280nm 波長處有最大光吸收，而絕大多數蛋白質都含有色氨酸和酪氨酸，因此紫外吸收法是分析溶液中蛋白質含量的簡便方法。（二）兩分子氨基酸脫去一分子水后形成的酰胺鍵稱為肽鍵 。多肽鏈中肽鍵與碳原子形成一條主鏈骨架,氨基酸的側鏈在此骨架上向外伸出,按規定,多肽鏈中氨基末端寫在左側,羧基末端寫在肽鏈的右側,如果把氨基酸序列標上數碼,應以氨基末端的氨基酸為1號,從左向右順序排列。氨基酸通過肽鍵相連而成肽鏈，少于10個氨基酸的肽鏈稱為寡肽，大于10個氨基酸的肽鏈稱為多肽。體內有許多生物活性肽。例如谷胱

4、甘肽，谷胱甘肽是由谷氨酸、半胱氨酸及甘氨酸組成的三肽,第一個肽鍵不是肽鍵而由谷氨酸羧基與半胱氨酸的氨基組成,GSH的SH代表半胱氨酸殘基上的疏基,是該化合物的主要功能基團。 功能： 1解毒功能：SH基團的嗜核性，能與外源的嗜電子毒物如致癌劑和藥物等結合，從而避免這些毒物和DNA、RNA及蛋白質結合，以保護機體免遭毒物損害。2GSH是細胞內重要還原劑，它保護蛋白質分子中的SH基團免遭氧化，使蛋白質或酶處在活性狀態。3GSH上的氫，在谷胱甘肽過氧化物酶的催化下，能還原細胞內產生的H2O2，使其變成H2O，同時GSH成為氧化型即GSSG，后者又在谷胱甘肽還原酶催化下，再生成GSH。因此，GSH是細胞

5、內十分重要的還原劑。基本概念：1. 氨基酸的等電點：在某一pH溶液中，氨基酸解離成正、負離子的趨勢相等，即成為兼性離子，氨基酸所帶的正電荷和負電荷相等，凈電荷為零，此溶液的pH值稱為該氨基酸的等電點。2. 肽鍵:一個氨基酸的氨基與另一個氨基酸的羧基脫去1分子水，所形成的酰胺鍵稱為肽鍵。肽鍵的鍵長為0.132nm,具有一定程度的雙鍵性質。參與肽鍵的6 個原子位于同一平面。基本要求：掌握氨基酸的三字縮寫符號，氨基酸的理化性質，肽鍵的概念。熟悉氨基酸的分類，谷胱甘肽的作用。了解氨基酸的結構，蛋白質的分類。二蛋白質的分子結構基本要點：（一）蛋白質的一級結構：多肽鏈中氨基酸的排列順序稱為蛋白質的一級結構

6、，蛋白質一級結構中的主要化學鍵是肽鍵，有些蛋白質還包含二硫鍵。蛋白質一級結構是高級結構的基礎，但不是唯一決定因素。（二）蛋白質的二級結構：蛋白質分子中某一段肽鏈的局部空間結構，也就是該肽鏈主鏈骨架原子的相對空間位置，并不涉及氨基酸殘基側鏈的構象。蛋白質二級結構包括螺旋、-折疊、-轉角和無規卷曲。維持蛋白質二級結構的化學鍵是氫鍵。1-螺旋：（1）多肽鏈的主鏈圍繞中心軸呈有規律的螺旋式上升，螺旋的走向為順時鐘方向，即右手螺旋；（2）氨基酸側鏈伸向螺旋外側；（3）每個肽鍵的亞氨基氫和第四個肽鍵的羰基氧形成氫鍵，依此類推，肽鏈中的全部肽鍵都形成氫鍵，以穩固-螺旋結構；（4）每3.6個氨基酸殘基螺旋上升

7、一圈，螺距為0.54nm，所以每個氨基酸殘基上升的高度為0.15nm。2-折疊：（1）多肽鏈充分伸展，每個肽單元以C為旋轉點，依次折疊成鋸齒結構；（2）氨基酸側鏈交替地位于鋸齒狀結構的上、下方；（3）兩條以上肽鏈或一條肽鏈內的若干肽段平行排列，通過鏈間羰基氧和亞氨基氫形成氫鍵，從而穩固-折疊結構；（4）肽鏈有順式平行和反式平行兩種。3-轉角：（1）常發生于肽鏈180°回折時的轉角上；（2）通常有4個氨基酸殘基組成，其第一個殘基的羰基氧與第四個殘基的亞氨基氫可形成氫鍵。4無規卷曲：沒有確定規律性的那部分肽鏈結構。（三）蛋白質的三級結構：整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對空間位置，即整條肽鏈

8、所有原子在三維空間的排布位置。蛋白質三級結構的形成和穩定主要靠次級鍵疏水作用，離子鍵、氫鍵和Van der waals等。一些蛋白質的三級結構可形成數個結構域，各結構域都有特殊的功能。例如纖連蛋白每條多肽鏈含有6個結構域，分別與細胞，膠原，DNA，肝素等結合。（四）蛋白質的四級結構：有些蛋白質分子含有二條或多條肽鏈，才能完整地表達功能，每一條多肽鏈都有其完整的三級結構，稱為蛋白質的亞基，亞基與亞基之間呈特定的三維空間分布，并以非共價鏈相連接，蛋白質分子中各亞基的空間分布及亞基接觸部位的布局和相互作用，稱為蛋白質的四級結構。維系四級結構的作用力主要是疏水作用，氫鍵和離子鍵也參與維持四級結構。并非

9、所有蛋白質都有四級結構。含有四級結構的蛋白質，單獨的亞基一般沒有生物學功能。（五）蛋白質空間構象的正確形成，除一級結構為決定因素外，還需分子伴侶的參與。分子伴侶是一類幫助新生多肽鏈正確折疊的蛋白質，其作用：1蛋白質在合成時，分子伴侶可逆地與未折疊肽段的疏水部分結合隨后松開，如此重復進行可防止錯誤的聚集發生，使肽鏈正確折疊。2分子伴侶也可與錯誤聚集的肽段結合，使之解聚后，再誘導其正確折疊。3分子伴侶對蛋白質分子中二硫鍵的正確形成，起到重要作用。基本概念：1肽單元（peptide unit）：參與肽鍵的6個原子C1，C，O，N，H，C2位于同一平面，C1和C2在平面上所處的位置為反式（trans）

10、構型，此同一平面上的6個原子構成肽單元。2模序（motif）：在許多蛋白質分子中，二個或三個具有二級結構的肽段，在空間上相互接近，形成一個具有特殊功能的空間結構。一個模序總有其特征性的氨基酸序列，并發揮特殊的功能，如鋅指結構，-螺旋-環-螺旋。3結構域（domain）：分子量大的蛋白質三級結構常可分割成1個和數個球狀或纖維狀的區域，折疊得較為緊密，具有獨立的生物學功能，稱為結構域。如纖連蛋白含有6個結構域。4蛋白質的三級結構（tertiary structure of protein）：在蛋白質二級結構的基礎上，側鏈基團相互作用，使多肽鏈進一步折疊卷曲，形成的整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對空間

11、位置，也就是整條肽鏈所有原子在三維空間的排布位置。5蛋白質的四級結構（quaternary structrue of protein）：由兩條或兩條以上多肽鏈組成的蛋白質，每一條多肽鏈都有其完整的三級結構，稱為蛋白質的亞基（subunit），亞基與亞基之間呈特定的三維空間排布，并以非共價鍵相連接，這種蛋白質分子中各個亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相互作用，稱為蛋白質的四級結構。基本要求：掌握蛋白質的一級，二級，三級，四級結構。三蛋白質結構與功能的關系基本要點：（一）蛋白質一級結構與功能的關系：以核糖核酸酶為例說明。核糖核酸酶是由124個氨基酸殘基組成的一條多肽鏈，有4對二硫鍵。加入尿素（

12、或鹽酸胍，作用是破壞氫鍵）和-巰基乙醇（可將二硫鍵還原成巰基，破壞二硫鍵），導致此酶的二、三級結構遭到破壞，酶活性喪失，但肽鍵不受影響，所以一級結構不變，采用透析去除尿素和-巰基乙醇后，理論上二硫鍵的形成有105種方式，即正錯配對率低于1%，而實驗結果發現正確配對率為95%100%。證明空間構象遭到破壞的核糖核酸酶，只要其一級結構未被破壞，松散的多肽鏈可循其特定的氨基酸順序，卷曲折疊成天然的空間構象，酶活性又逐漸恢復至原來水平。再如鐮刀型紅細胞貧血。鐮刀型紅細胞貧血發生的根本原因是血紅蛋白的一級結構發生了差錯，人血紅蛋白亞基的第6位氨基酸應該是谷氨酸，而在鐮刀型貧血的血紅蛋白中卻是纈氨酸，本是

13、水溶性的血紅蛋白，就會聚集成絲，相互粘著，導致紅細胞變形成鐮刀狀而極易破裂，產生貧血。（二）蛋白質空間結構與功能的關系：以血紅蛋白為例說明。Hb由2條鏈和2條鏈組成。4個亞基間通過8個鹽鍵，緊密結合形成親水的球狀蛋白。未結合O2時，1與1，2與2呈對角排列，結構緊密，稱緊張態（tense state, T態），Hb與O2親和力小，此時Fe2+半徑比卟啉環中間的孔大，高出卟啉環0.075nm，當第1個O2與Fe2+結合后，Fe2+半徑變小，進入卟啉環的孔中，引起F肽的微小的移動，影響附近肽段的構象，1、2間的鹽鍵斷裂，結合松弛，促進2與O2結合，依此方式影響第三、四個亞基與O2結合。隨著與O2的

14、結合，4個亞基間的鹽鍵斷裂，二、三、四級結構發生劇烈的變化，2/2相對1/1移動15°夾角，Hb結構變得松馳，稱為松馳態（relaxed state, R態），最后四個亞基全處于R態。基本概念：1協同效應：指一個亞基與其配體結合后，能影響此寡聚體中另一亞基與配體的結合能力，如果是促進作用，則稱為正協同效應，反之則為負協同效應。以血紅蛋白為例，當Hb的第一個亞基與O2結合以后，促進了第二及第三個亞基與O2結合后，又大大促進了第四個亞基與O2結合，這種效應為正協同效應。2變構效應：一個蛋白質與它的配體（或其它蛋白質）結合后，蛋白質的構象發生變化，使它更適于功能需要，這一類變化稱為變構效應

15、。例如Hb是變構蛋白，小分子O2是Hb的變構劑或效應劑。基本要求：熟悉蛋白質一級結構與功能的關系，蛋白質空間結構與功能的關系。四蛋白質的理化性質基本要點：（一）蛋白質的兩性電離：蛋白質分子除兩端的氨基和羧基可解離外，側鏈中某些基團在一定條件下可解離成帶正電荷或負電荷的基團。在某一pH溶液中，蛋白質解離成正、負離子的趨勢相等，即成為兼性離子，蛋白質所帶的正電荷和負電荷相等，凈電荷為零，此溶液的pH值稱為該蛋白質的等電點。（二）蛋白質的膠體性質：蛋白質分子顆粒大小在1-100nm膠體范圍之內。維持蛋白質溶液穩定的因素有兩個：（1）水化膜：蛋白質顆粒表面大多為親水基團，可吸引水分子，使顆粒表面形成一

16、層水化膜，從而阻斷蛋白質顆粒的相互聚集，防止溶液中蛋白質的沉淀析出。（2）同種電荷：在pHpI的溶液中，蛋白質帶有同種電荷。pH>pI，蛋白質帶負電荷；pH<pI，蛋白質帶正電荷。同種電荷相互排斥，阻止蛋白質顆粒相互聚集，發生沉淀。沉淀蛋白質的方法，常用的有：（1）鹽析法：在蛋白質溶液中加入大量的硫酸銨，硫酸鈉或氯化鈉等中性鹽，破壞蛋白質的水化膜和同種電荷，使蛋白質顆粒相互聚集，發生沉淀。（2）丙酮沉淀法：使用丙酮沉淀時，必須在04低溫下進行，丙酮用量一般10倍于蛋白質溶液體積，蛋白質被丙酮沉淀時，應立即分離，否則蛋白質會變性，除了丙酮以外，也可用乙醇沉淀。（三）蛋白質的變性,復性

17、和凝固：在某些物理和化學因素(如加熱，強酸，強堿，有機溶劑，重金屬離子及生物堿等)作用下，其特定的空間構象被破壞，從而導致其理化性質的改變和生物活性的喪失，稱為蛋白質的變性。變性的蛋白質易于沉淀，但是沉淀的蛋白質不一定變性。變性的蛋白質，只要其一級結構仍完好，可在一定條件下恢復其空間結構，隨之理化性質和生物學性質也重現，這稱為復性。蛋白質在強酸，強堿溶液中發生變性后，仍能溶解于該溶液中。若將pH調至蛋白質的等電點，變性蛋白質成絮狀析出，若再加熱，絮狀物可形成比較堅固的凝塊，這就是蛋白質的凝固作用。（四）蛋白質的紫外吸收：由于蛋白質分子中含有色氨酸和酪氨酸，因此在280nm波長處有特征性吸收峰，

18、可作蛋白質定量測定。（五）蛋白質的呈色反應：有茚三酮反應，雙縮脲反應等。基本概念：1蛋白質等電點（pI）：在某一pH溶液中，蛋白質解離成正、負離子的趨勢相等，即成為兼性離子，蛋白質所帶的正電荷和負電荷相等，凈電荷為零，此溶液的pH值稱為該蛋白質的等電點。2蛋白質的變性（denaturation of protein）：在某些物理和化學因素(如加熱，強酸，強堿，有機溶劑，重金屬離子及生物堿等)作用下，其特定的空間構象被破壞，從而導致其理化性質的改變和生物活性的喪失，稱為蛋白質的變性。基本要求：掌握蛋白質的理化性質。五蛋白質的分離純化：基本要點：蛋白質分離純化的方法主要有：鹽析、透析、超離心、電泳

19、、離子交換層析、分子篩層析等方法。（1）鹽析是應用中性鹽加入蛋白質溶液，使蛋白聚集而沉淀。（2）透析方法是利用僅能通透小分子化合物的半透膜，使大分子蛋白質和小分子化合物分離，達到濃縮蛋白質或去除鹽類小分子的目的。（3）超離心：蛋Á勸¿橢橢l8ü鄮(逅逇逇逇逇逇逇$錘鍤F逫½逫Á勸¿橢橢l8ü鄮(逅逇逇逇逇逇逇$錘鍤F逫½逫活性中心的概念；酶促反應的特點；底物濃度、酶濃度、溫度、pH、激活劑及抑制劑諸因素對酶促反應速度的影響；競爭性抑制作用的特點；酶原與酶原激活的概念；變構調節及共價修飾調節的概念、特點；同工酶的概念

20、。本章難點：底物濃度對酶促反應速度的影響；競爭性抑制作用的特點；變構酶及共價修飾調節的概念、特點。一、酶的分子結構與功能要點：1酶的分子組成：酶按分子組成分為單純酶和結合酶。單純酶：僅由氨基酸殘基構成；如：脲酶等。結合酶：由蛋白質（酶蛋白）和非蛋白質（輔助因子）組成，全酶酶蛋白輔助因子。輔助因子包括小分子有機化合物和金屬離子。小分子有機化合物是一些化學穩定的小分子物質,常含維生素或維生素類物質。分為：輔酶：與酶蛋白以非共價鍵疏松結合，可用透析等簡單方法分離；輔基：與酶蛋白以共價鍵牢固結合，不能用透析等簡單方法分離。主要作用：參與酶的催化過程，在反應中傳遞電子、質子或一些基團。金屬離子多為酶的輔

21、基。常見的有K+、Na+、Mg2+等。分為：金屬酶：酶蛋白與金屬離子結合緊密；金屬激活酶：酶蛋白與金屬離子結合松弛，金屬離子不與酶蛋白直接結合，而是借助底物相連接。作用：作為酶活性中心的催化基團參與催化反應、傳遞電子；作為連接酶與底物的橋梁；穩定酶的構象所必需；中和陰離子，降低反應中的靜電斥力。酶的活性中心酶的必需基團：酶分子中與酶活性密切相關的基團。酶的活性中心：酶分子中有些必需基團在空間上彼此靠近，具有嚴格空間構象，能與底物特異結合并將底物轉化為產物的區域。 能與底物結合的稱結合基團；能影響底物中某些化學鍵的穩定性，催化底物反應并將其轉變為產物的稱催化基團，對結合酶來說，輔酶或輔基參與酶活

22、性中心的組成。 有些位于活性中心外的側鏈基團，對維持活性中心的構象有重要作用，稱活性中心外必需基團。活性中心常位于酶蛋白分子表面，為含較多疏水氨基酸殘基的“裂縫”或“凹陷”，形成了有利于酶促反應發生的疏水環境。基本概念：酶的活性中心基本要點：掌握酶的活性中心的概念，酶的分子組成二酶促反應的特點與機制要點： 酶與一般催化劑的共同點：反應前后的質和量不變；只催化熱力學允許的反應；只能加速可逆反應的進程，不改變反應的平衡點。但是酶又具有不同于一般催化劑的特點。 （一）酶促反應的特點酶促反應具有極高的效率：在常溫條件下，酶的催化效率通常比非催化反應高1081020倍，比非酶催化劑催化反應高107101

23、3倍。酶促反應具有高度的特異性：一種酶只作用于一種或一類化合物，催化一定的化學反應，生成一定的產物，稱為酶的特異性。分為三類：（1）絕對特異性：酶只作用于特定結構的底物，生成一種特定結構的產物。如脲酶只能催化尿素水解為CO2和NH3。（2）相對特異性：酶可作用于一類化合物或一種化學鍵。如磷酸酶可水解各種磷酸酯鍵；蔗糖酶可以水解蔗糖或棉子糖中的同一種糖苷鍵等。（3）立體異構特異性：一種酶僅作用于立體異構體中的一種。如乳酸脫氫酶僅催化L-乳酸水解，而不作用于D-乳酸。酶促反應的可調節性：酶促反應受到多種因素的調控，使機體適應其內外環境的變化，維持正常的生命活動。（二）酶促反應的機制酶可降低反應所需

24、的活化能：活化分子能量與底物分子能量的差值為反應所需的活化能。活化分子愈多，反應速度愈快。酶能加快化學反應的機理在于酶能增加反應的活化能。 酶-底物復合物的形成及誘導契合假說：酶與底物相互接近時，其結構相互誘導、相互變形和相互適應，進而相互結合。這一過程為酶底物結合的誘導契合假說。酶促反應的機制：（1）鄰近效應與定向排列：兩種或數種底物分子在酶活性中心聚集、特異結合，使活性中心的底物濃度增加；底物受催化攻擊部位對準活性中心的催化基團，可增加催化效率。（2）多元催化：一種酶常兼有酸、堿雙重催化作用，發生多個功能基團的協同作用，提高酶的催化效率。（3）表面效應：酶的活性中心提供的疏水環境可排除水分

25、子對各功能基團的干擾性吸引或排斥，防止底物與酶之間形成水化膜，利于酶與底物結合。基本概念：基本要求：熟悉酶促反應與一般催化反應的共同點；掌握酶促反應的特點；了解酶促反應的機制及誘導契合學說三酶促反應動力學要點：酶促反應的動力學研究酶促反應速度及其影響因素。這些因素包括酶濃度、底物濃度、溫度、pH、抑制劑、激活劑等。 （一）底物濃度對反應速度的影響：其他因素不變，底物濃度的變化對反應速度作圖呈矩形雙曲線。底物濃度很低時，反應速度與底物濃度呈正比；底物濃度再增加，反應速度的增加趨緩；當底物濃度達某一值后，反應速度達最大，反應速度不再增加。米-曼氏方程：解釋底物濃度和反應速度關系的最合理學說是中間產

26、物學說。根據此學說得出了反應速度與底物濃度關系的數學方程式。即米氏方程: , Vmax為最大反應速度， Km為米氏常數，Km值和Vmax值的測定：可利用林-貝氏雙倒數作圖法準確的測得Km值和Vmax值。 （二）酶濃度對反應速度的影響：當S>>E ，使酶達飽和時，反應速度與酶濃度的變化近似成正比關系。（三）溫度對反應速度的影響：升高溫度可加快酶促反應速度，同時也會加速酶蛋白變性，酶促反應速度降低。 酶促反應速度最快時的環境溫度稱為該酶促反應的最適溫度。酶的最適溫度不是酶的特征性常數，酶可在短時間內耐受較高的溫度，延長反應時間酶的最適溫度會降低。由于低溫時酶活性雖降低但不被破壞，故保存

27、菌種和酶制劑需低溫條件。測定酶活性時，常控制反應體系在最適溫度。（四）pH對酶促反應速度的影響：pH影響酶活性中心某些必需基團、輔酶及許多底物的解離狀態，因而，PH的改變對酶的催化作用影響很大。酶促反應速度最快時的環境pH稱為酶促反應的最適pH。環境pH高于或低于最適pH，酶活性都降低。動物體內多數酶的最適pH接近體液中性pH，但胃蛋白酶最適pH約為pH1.8，肝精氨酸酶最適pH約為pH9.8。酶的最適pH也不是酶的特征常數。在測定酶活性時，應選用適宜pH的緩沖液保持酶活性相對衡定。 （五）抑制劑對反應速度的影響：能使酶活性下降而不引起酶蛋白變性的物質稱酶的抑制劑。抑制劑與酶活性中心內、外的必

28、需基團結合而抑制酶的活性。除去抑制劑可使酶的活性恢復。根據抑制劑與酶結合牢固或疏松，分為可逆性抑制與不可逆性抑制。不可逆性抑制作用：抑制劑以共價鍵與酶活性中心的必需基團牢固結合，使酶失活，不能用透析超濾等簡單方法消除的稱不可逆性抑制作用。有機磷化合物能共價結合膽堿酯酶活性中心絲氨酸殘基的羥基，膽堿酯酶失活。 重金屬離子如Hg2+、Ag+ 及As3+可與酶分子的巰基共價結合，使酶失活。臨床藥物解磷定（PAM）可解除有機磷化合物對膽堿酯酶的抑制。二巰基丙醇（BAL）可解重金屬鹽引起的巰基酶中毒。 可逆性抑制作用：以非共價鍵與酶或酶-底物復合物疏松結合，利用透析或超濾等簡單方法可除去其抑制，使酶恢復

29、活性，稱可逆性抑制作用。分為以下三種：（1）競爭性抑制作用： 抑制劑與底物結構相似，可與底物競爭酶的活性中心，阻礙酶與底物結合形成中間產物，抑制酶的活性。增加底物濃度，可減弱競爭性抑制劑的抑制作用。競爭性抑制存在時Vmax不變、Km值增大。如丙二酸與琥珀酸的結構相似，丙二酸是琥珀酸脫氫酶的競爭性抑制劑。 磺胺類藥物的作用機理：細菌生長有賴于核苷酸及核酸的合成。核苷酸的合成需FH4，FH4由FH2還原生成。FH2可在二氫葉酸合成酶作用下以對氨基苯甲酸、蝶呤、谷氨酸為底物合成。磺胺類藥物與對氨基苯甲酸結構相似，能作為二氫葉酸合成酶的競爭性抑制劑，阻斷FH2合成。細菌因核苷酸與核酸的合成受阻而生長繁

30、殖減弱。（2）非競爭性抑制作用：抑制劑結合酶活性中心外必需基團，與底物無競爭關系，最終形成的酶-底物-抑制劑復合物不能釋放出產物而抑制酶的活性。非競爭性抑制存在時Vmax降低、表觀Km值不變。（3）反競爭性抑制作用：抑制劑與酶-底物中間復合物（ES）結合成難以解離的ESI復合物，ES的量、產物生成的量都相應減少，使酶促反應速度下降。反競爭性抑制存在時Vmax降低、Km值降低。 （六）激活劑對反應速度的影響：可使酶活性由無到有或由低到高的一類物質稱為酶的激活劑。大多數激活劑為金屬離子，如Mg2+、K+等；少數為陰離子，如Cl等。還包括某些有機化合物，如膽汁酸鹽等。使酶由無活性變為有活性的激活劑稱

31、為必需激活劑，大多數金屬離子屬于此類；能使酶由低活性變為高活性者為酶的非必需激活劑，如Cl可增強唾液淀粉酶的活性，膽汁酸鹽可增強胰脂肪酶的活性等。激活劑作用是能與酶、底物或酶-底物復合物結合參加反應，或參與酶活性中心的構成，加快酶促反應速度。 （七）酶活性的測定與酶活性單位：酶活性指酶催化某種化學反應的能力，以酶促反應速度表示。測定酶活性時，反應體系中應有足夠的底物濃度及酶濃度，最適溫度及最適pH，并應含有適宜的輔因子、激活劑等，以保證獲得高的反應速度。另外，還要排除樣品中非測定因素的干擾。 酶活性單位可衡量酶活性大小，指在規定條件下，酶促反應在單位時間內生成一定量產物或消耗一定量底物所需酶量

32、。國際生化學會酶學委員會規定：在特定條件下，每分鐘催化1mol底物轉化為產物所需的酶量為一個國際單位（IU）。后又推薦以催量單位（katal）表示酶活性。1催量（1kat）指在特定條件下，每秒鐘使1mol底物轉化為產物所需的酶量。基本概念：基本要求：掌握米氏方程的表達式、Vmax及Km的意義；底物濃度、酶濃度、pH、溫度、競爭性抑制劑、激活劑對酶促反應的影響；熟悉酶活性的測定與酶活性單位；了解米氏方程的推導，Vmax及Km值的測定，不可逆抑制劑、非競爭性抑制劑、反競爭性抑制劑對酶促反應速度的影響 四酶的調節要點：（一）酶活性的調節酶原與酶原激活：有些酶剛合成或初分泌時是酶的無活性前體，稱為酶原

33、。酶原轉變為活性酶的過程稱為酶原激活。酶原激活通過水解一個或若干個特定的肽鍵，酶的構象發生改變，其多肽鏈發生進一步折疊、盤曲、形成活性中心必需的構象。酶原及酶原激活的生物學意義：消化管內蛋白酶以酶原形式分泌，不僅保護消化器管本身不受酶的水解破壞，而且保證酶在其特定的部位與環境發揮其催化作用，酶原還可以視為酶的貯存性式，如凝血和纖維蛋白溶解酶類以酶原性式在血液循環中運行，一旦需要便轉化為有活性的酶，發揮其對機體的保護作用。變構調節：體內一些代謝物與某些酶活性中心外的調節部位非共價可逆地結合，使酶發生構象改變，引起催化活性改變。這一調節酶活性的方式稱為變構調節（allosteric regulat

34、ion）。受變構調節的酶稱變構酶（allosteric enzyme）。引起變構效應的代謝物稱變構效應劑。有時底物本身就是變構效應劑。變構效應劑引起酶活性的增強或減弱，分別稱變構激活作用或變構抑制作用。變構酶常為寡聚酶，包括含有活性中心的催化亞基及含調節部位的調節亞基。以變構酶反應速度對底物濃度作圖，其動力學曲線為S形曲線。變構酶通常是代謝過程中的關鍵酶。代謝終產物對代謝途徑起始反應酶的變構抑制是最常見的變構調節。酶的變構調節屬酶活性的快速調節。 酶的共價修飾調節：某些酶蛋白肽鏈上的側鏈基團在另一酶的催化下可與某種化學基團發生共價結合或解離，從而改變酶的活性，這一調節酶活性的方式稱為酶的共價修

35、飾（covalent modification）。酶的共價修飾形式包括磷酸化與去磷酸化、乙酰化與去乙酰化、甲基化與去甲基化、酰苷化與去酰苷化等，其中以磷酸化修飾最為常見。酶的磷酸化和脫磷酸反應分別由兩類酶催化。酶的共價修飾屬于體內酶活性快速調節的另一種重要方式。（二）酶含量的調節酶蛋白合成的誘導與阻遏：酶蛋白的合成量主要在轉錄水平調節。能促進酶蛋白的基因轉錄，增加酶蛋白生物合成的物質為誘導劑，引起酶蛋白生物合成量增加的作用稱為誘導作用；相反，抑制酶蛋白的基因轉錄，減少酶蛋白生物合成的物質稱為輔阻遏劑。輔阻遏劑可促進阻遏蛋白的活化，使基因轉錄抑制，減少酶蛋白的產生量，這一作用稱阻遏作用。這種調節

36、屬于緩慢而長效的調節。酶的降解調控（三）同工酶：指催化相同的化學反應，但酶蛋白的分子結構、理化性質、免疫學性質不同的一組酶。同工酶的多肽鏈應由不同基因或等位基因編碼，或由同一基因的不同mRNA轉錄產物翻譯生成。不包括那些僅翻譯后經不同修飾加工生成的酶。乳酸脫氫酶（LDH）同工酶是四聚體，由H型（心肌型）及M型（骨骼肌型）兩種亞基組成四聚體蛋白，因而有五種不同的同工酶：LDH1（H4）、LDH2（H3M）、LDH3（H2M2）、LDH4（HM3）、LDH5（M4）。該組同工酶電泳中向正極泳動速度依次遞減，對同一底物乳酸的脫氫表現出不同的Km值。LDH同工酶在不同組織中的含量與分布比例不同。基本概

37、念：酶原與酶原激活，酶的變構調節，酶的共價修飾調節，同工酶基本要求：掌握酶活性調節的三種方式及各其調節特點；同工酶的概念；了解酶含量的調節五酶的命名與分類要點：（一）酶的命名（二）酶的分類國際系統分類法將酶按其催化反應的性質分為六大類：1氧化還原酶類：催化底物進行各種氧化還原反應。如：乳酸脫氫酶、過氧化物酶等。2轉移酶類：催化底物之間進行某些基團的轉移或交換的反應。如：己糖激酶、磷酸化酶等。3水解酶類：催化底物發生各種水解反應。如淀粉酶、蛋白酶等。4裂解酶類：催化共價連接基團的轉移并形成雙鍵的反應或其逆反應。如：醛縮酶、檸檬酸合酶等。5異構酶類：可催化各種同分異構體之間相互轉化反應。如：磷酸己

38、糖異構酶、消旋酶等。6合成酶類：催化兩分子底物合成為一分子化合物，并伴隨ATP磷酸鍵斷裂釋能的反應。如：谷氨酰胺合成酶、DNA連接酶等。基本要求：了解本節內容六酶與醫學的關系基本要求：了解本節內容第五章 糖代謝（8學時）本章重點：糖的主要生理作用是為機體代謝提供所需的能量和碳源。葡萄糖有三個氧化途徑，經糖酵解、有氧氧化途徑分解并釋放能量。經磷酸戊糖途徑分解主要提供磷酸核糖及NADPH。糖原是體內糖的儲存形式，有肝糖原和肌糖原，經糖原分解、糖原合成途徑代謝。在肝、腎中某些非糖物質可經糖異生過程轉變成葡萄糖。血液中葡萄糖稱血糖，是葡萄糖各種來源、去路代謝的動態平衡。血糖主要受多種激素調節。本章難點

39、：葡萄糖的酵解和有氧氧化反應過程、關鍵反應及能量產生的比較。磷酸戊糖途徑的生理意義。肝糖原和肌糖原代謝、功能的特點。乳酸、丙酮酸、甘油、成糖氨基酸等糖異生的反應過程。糖代謝各途徑的調節。胰島素、胰高血糖素調節血糖水平的機制。一、概述要點：1糖的生理功能 糖的主要生理作用是為機體提供生命活動所需的能量，1mol葡萄糖完全氧化成CO2和H2O可釋能2 840kJ（679kcal），人類所需能量的50%70%來自糖的氧化分解；糖類是機體重要碳源，可轉變氨基酸、脂肪酸、核苷等含碳化合物。糖還是組織細胞的結構重要成分，如蛋白聚糖和糖蛋白參與結締組織、軟骨、骨基質的構成，糖蛋白、糖脂是細胞膜的重要組分，還

40、有多種糖蛋白，如激素、酶、抗體、受體、血漿蛋白等，具有特殊生理功能。葡萄糖是體內糖利用、代謝最重要的功能形式，而葡萄糖多聚體糖原是體內糖的儲存形式。 2糖的消化吸收 食物糖主要是植物淀粉，其分子含-1,4-糖苷鍵和-1,6-糖苷鍵，主要在小腸消化。經口腔，胰液-淀粉酶作用后，多數-1,4-糖苷鍵水解，生成麥芽糖、麥芽三糖和含分支的異麥芽糖和-臨界糊精（有49糖基）。最終，小腸粘膜刷狀緣的-葡萄糖苷酶水解無分支的麥芽寡糖，腸粘膜細胞的異麥芽糖酶和-臨界糊精酶可水解含分支寡糖的-1,4-糖苷鍵和-1,6-糖苷鍵使變成葡萄糖。糖代謝概況 葡萄糖吸收入血，經GLUT轉運進細胞。葡萄糖可進入氧化、貯存、

41、異生等代謝途徑。基本概念：基本要求：掌握糖的生理功能，糖的消化吸收部位，腸消化糖酶類。了解糖代謝概況。二、糖的分解代謝要點： 1.糖酵解的反應過程 糖酵解途徑發生在細胞液中，可分為兩個階段：(1)葡萄糖生成2分子磷酸丙糖 葡萄糖在已糖激酶作用下，由ATP提供磷酸基，轉化成6-磷酸葡萄糖（G-6-P），此反應釋出較多自由能故為不可逆反應。肝中有已糖激酶的同工酶葡萄糖激酶，后者對葡萄糖底物專一性強，而親和力低，Km值高，且活性受激素調控，在調節糖代謝中有重要作用。G-6-P轉變為6-磷酸果糖，后者在6-磷酸果糖激酶-l催化下，再消耗一分子ATP，磷酸化為1， 6-雙磷酸果糖（F-1，6-BP），這

42、也是一個不可逆反應。1，6-雙磷酸果糖在醛縮酶催化下分解為2分子磷酸丙糖，而磷酸二羥丙酮經異構酶作用可變成3-磷酸甘油醛。相當于一分子葡萄糖生成2分子3-磷酸甘油醛。 （2）磷酸丙糖轉變為丙酮酸 在3-磷酸甘油醛脫氫酶作用下，3-磷酸甘油醛氧化成1，3-二磷酸甘油酸，并使NAD+變成NADH+H+。1，3-二磷酸甘油酸含高能磷酸鍵，可經底物水平磷酸化使ADP轉變為ATP，并產生3-磷酸甘油酸。3-磷酸甘油酸轉變成2-磷酸甘油酸，后者由烯醇化酶催化脫水生成磷酸烯醇型丙酮酸，含有一高能磷酸鍵。磷酸烯醇型丙酮酸（PEP）在丙酮酸激酶催化下，轉變為丙酮酸，并經底物水平磷酸化使ADP磷酸化為ATP。 氧

43、供應不足時，糖酵解途徑生成的丙酮酸在乳酸脫氫酶催化下，由NADH+H+提供氫，還原成乳酸。反應產生的氧化型NAD+為上游的3-磷酸甘油醛脫氫酶催化的反應提供輔酶，使整個途徑能在無氧條件下不斷運轉。1mol葡萄糖經糖酵解途徑氧化成2mol乳酸，凈生成2molATP。2. 糖酵解的調節 糖酵解途徑有3個反應基本上是單向不可逆的，三個反應分別由己糖激酶（或葡萄糖激酶）、6-磷酸果糖激酶-l和丙酮酸激酶催化，這三種酶是糖酵解過程中的關鍵酶，受到代謝物和激素的周密調控。如6-磷酸果糖激酶-1可被AMP、ADP、1，6-雙磷酸果糖、2，6-雙磷酸果糖激活，而被ATP和檸檬酸別構抑制；2，6-雙磷酸果糖是6

44、-磷酸果糖激酶-1最強的激活劑， 6-磷酸果糖激酶-2和果糖雙磷酸酶-2為雙功能酶，分別催化其合成和分解。丙酮酸激酶受1，6-雙磷酸果糖的別構激活，而被ATP別構抑制；己糖激酶可被6-磷酸葡萄糖別構抑制，而葡萄糖激酶被長鏈脂酰輔酶A別構抑制。3糖酵解的生理意義 糖酵解可在無氧、缺氧條件下為機體迅速提供能量： 在劇烈運動，肌肉局部血流不足，肌肉收縮時相對缺氧，葡萄糖有氧氧化過程較長，供能較慢，可由糖酵解迅速提供能量。在缺氧、缺血性疾病時，機體供氧不足，也需由糖酵解迅速供能；成熟紅細胞沒有線粒體，不能進行有氧氧化，完全依賴糖酵解供應能量； 神經、白細胞、骨髓等代謝活躍組織，即使不缺氧也由糖酵解提供

45、部分能量。基本概念：1糖酵解途徑 葡萄糖分解途徑中，將葡萄糖轉變到丙酮酸的階段，為糖有氧氧化和糖酵解共有的過程，這一代謝過程稱糖酵解途徑。2糖酵解 葡萄糖在無氧條件下轉化成乳酸的這一過程稱糖酵解。 基本要求： 掌握糖酵解途徑的主要過程，關鍵酶。糖酵解生理意義。熟悉糖酵解途徑的過程，輔酶，能量產生。關鍵酶的調節方式。三、糖有氧氧化要點：1糖有氧氧化反應過程 有氧氧化需要氧將糖分解時脫下的氫氧化成水，主要過程發生在線粒體中，該途徑可劃分為三個階段：（1）糖酵解途徑：葡萄糖轉變成2分子丙酮酸，在胞液中進行。但3-磷酸甘油醛脫氫產生的NADH+H+不再用于將丙酮酸還原成乳酸，而是進入線粒體經呼吸鏈氧化

46、成H2O并產生ATP。（2）丙酮酸的氧化脫羧乙酰輔酶A的生成： 丙酮酸進入線粒體，由丙酮酸脫氫酶復合體催化，經氧化脫羧基轉化成乙酰CoA。丙酮酸脫氧酶復合體由3個酶和5個輔酶組成，三個酶是丙酮酸脫氫酶、轉乙酰化酶、二氫硫辛酸脫氫酶。5種輔酶是TPP、CoASH、硫辛酸、FAD及NAD+。反應結果丙酮酸脫氫并脫羧，生成CO2、NADH+H+和乙酰CoA。（3）三羧酸循環和氧化磷酸化： 三羧酸循環的生理作用是氧化分解乙酰輔酶A。每次三羧酸循環氧化 1分子乙酰 CoA，同時發生2次脫羧產生2分子CO2；有4次脫氫，其中3次產生 NADH+H+，一次產生FADH2；有一次底物水平磷酸化生成GTP；1m

47、ol乙酰CoA經三羧酸循環徹底氧化再經呼吸鏈氧化磷酸化共產生12molATP。三羧酸循環的基本過程是： 乙酰CoA與草酰乙酸經檸檬酸合酶催化生成檸檬酸，檸檬酸變成異檸檬酸。在異檸檬酸脫氧酶作用下，NAD+為輔酶，異檸檬酸脫氫、脫羧生成-酮戊二酸、NADH+H+和CO2； 在-酮戊二酸脫氫酶復合體作用下，-酮戊二酸與NAD+、HS-CoA反應，脫氫、脫羧生成琥珀酰CoA，NADH+H+和CO2； 琥珀酰CoA的高能硫酯鍵水解，使GDP磷酸化為GTP，并生成琥珀酸，發生底物水平磷酸化。由琥珀酸脫氫酶催化，FAD為輔基，琥珀酸脫氫生成延胡索酸及FADH2；延胡索酸加水生成蘋果酸，蘋果酸由蘋果酸脫氫酶

48、催化，NAD+為輔酶，重新生成草酰乙酸及NADH+H+。（4）三羧酸循環的生理意義 包括 氧化供能 1mol乙酰CoA通過三羧酸循環徹底氧化可推動12molATP的生成。 是三大營養物質徹底氧化分解的共同途徑，糖、脂肪及蛋白質經氧化分解都能最轉變為乙酰CoA，而各種來源的乙酰CoA最終都需通過三羧酸循環完成徹底氧化。三羧酸循環又是三大物質代謝的互相聯系通路。如糖代謝中間物-酮戊二酸和草酸乙酸可分別與谷氨酸和天冬氨酸互相轉換。脂肪酸氧化生成的乙酰CoA可經三羧酸循環分解，糖代謝產生的乙酰CoA又是合成脂肪酸的原料。 三羧酸循環為其它合成代謝提供小分子前體 如琥珀酰CoA為血紅素合成前體，檸檬酸透

49、出線粒體裂解出乙酰CoA作為脂肪酸、膽固醇合成的前體。2. 有氧氧化生成ATP 1mol葡萄糖有氧氧化三階段中產生的 NADH+H+和FADH2攜帶的氫原子將通過電子傳遞鏈氧化成H2O，并與ADP生成ATP的磷酸化過程偶聯，產生2或3 molATP。因此1mol葡萄糖經有氧氧化全過程，通過上述三個階段，徹底氧化成CO2和H2O，總共生成36或38molATP。3.有氧氧化的調節 包括丙酮酸脫氫酶復合體的調節；三羧酸循環關鍵酶調節，檸檬酸合酶、異檸檬酸脫氧酶、-酮戊二酸脫氫酶復合體是三羧酸循環的關鍵酶；氧化磷酸化速率對三羧酸循環調節。有氧氧化全過程多種酶活性受細胞內ATP/ADP、AMP和NAD

50、H/NAD+比值影響，適應機體對能量的需要。1）糖酵解途徑,調節見前。2）丙酮酸氧化為乙酰CoA,由丙酮酸脫氫酶復合體催化,TPP,硫辛酸,CoASH,FAD和NAD+為輔酶。進行氧化脫羧反應。兩酮酸脫氫酶復合體受別構調節,乙酰CoA/CoASH,及NADH/NAD+的比例升高,可抑制該酶,ATP使酶別構抑,AMP使酶別構激活。該酶受共價修飾調節,丙酮酸脫氫酶激酶使酶磷酸化失活,乙酰CoA和NADH可增加該激酶活性,ADP和NAD+則抑制該激酶活性。磷蛋白磷酸酶使丙酮酸脫氫酶脫磷酸具有活性,胰島素可增加磷酸酶作用使該酶活性上升。3）三羧酸循環和氧化磷酸化:NADH/NAD+和ATP/ADP比率

51、高時，關鍵酶異檸檬酸脫氫酶，-酮戊二酸脫氫酶復合體被反饋抑制，ADP可使異檸檬酸脫氫酶變構激活。線粒體內Ca2+濃度增高，可使關鍵酶異檸檬酸脫氫酶，-酮戊二酸脫氫酶復合體激活。三羧酸循環和氧化磷酸化速率相互影響，如氧化磷酸化不能有效進行，則NADH和FADH2保持還原狀態，三羧酸循環速率減慢。4巴斯德效應 供氧充足機體組織主要進行有氧氧化而糖酵解被抑制。5. 比較糖酵解和糖的有氧氧化主要特點糖酵解糖的有氧氧化反應部位胞液線粒體需氧條件無氧或缺氧有氧底物、產物糖原、葡萄糖乳酸糖原、葡萄糖H2O+CO2產能1mol葡萄糖凈生成2molATP1mol葡萄糖凈生成3638molATP關鍵酶6-磷酸果糖

52、激-1,己糖激酶,丙酮酸激酶糖酵解關鍵酶加上丙酮酸丙酮酸脫氫酶復合體，檸檬酸合酶，異檸檬酸脫氫酶，-酮戊二酸脫氫酶復合體生理意義迅速供能機體產能的主要方式基本概念：1糖有氧氧化 葡萄糖在有氧條件下氧化成水和二氧化碳的過程稱為有氧氧化。有氧氧化是糖氧化產能的主要方式。 2三羧酸循環（Krebs循環，檸檬酸循環） 亦稱檸檬酸循環，由一系列反應組成。為乙酰輔酶A氧化的途徑，先由乙酰輔酶A與草酰乙酸縮合成第一個中間產物三羧基酸檸檬酸，再經2次脫羧4次脫氫等一系列反應，再次生成草酰乙酸，這一循環過程稱為三羧酸循環。3巴斯德效應 指有氧氧化抑制生醇發酵現象。供氧充足機體組織主要進行有氧氧化而糖酵解被抑制。

53、有氧氧化抑制糖酵解。基本要求：掌握糖的有氧氧化的主要反應，關鍵酶，生理意義。熟悉三羧酸循環的過程，特點，調節方式。了解三羧酸循環的調節因素，巴斯德效應機制。四、磷酸戊糖途徑要點：磷酸戊糖途徑反應過程 磷酸戊糖途徑包括第一階段的氧化反應和第二階段的基團轉移反應。第一階段，葡萄糖轉變成的6-磷酸葡萄糖，后者在6-磷酸葡萄糖脫氫酶催化下，以NADP+為輔酶，脫氫再加水生成6-磷酸葡萄糖酸及NADPH+H+。6-磷酸葡萄糖酸在6-磷酸葡萄糖酸脫氫酶催化下，以NADP+為輔酶，再次脫氫并自發脫羧生成CO2、NADPH+H+和5-磷酸核酮糖。第二階段，通過一系列基團轉移反應，5-磷酸核酮糖轉變為5-磷酸核

54、糖，途徑最終生成3-磷酸甘油醛及6-磷酸果糖。此途徑的兩種重要生成物為5-磷酸核糖和NADPH+H+。2.磷酸戊糖途徑的調節6-磷酸葡萄糖脫氫酶是途徑的限速酶。主要受NADPH/NADP+比例的影響，比例降低時激活。3磷酸戊糖途徑的生理意義 磷酸戊糖途徑的生理意義在于為機體提供5-磷酸核糖和NADPH。糖代謝生成的5-磷酸核糖是人體合成各類核苷酸和核酸的基本原料；NADH的作用是參與多種代謝過程，包括： NADPH+H+是體內許多合成代謝氫原子的來源，如從乙酰CoA合成脂肪酸或膽固醇，由-酮戊二酸還原并氨基化生成谷氨酸等； 體內某些物質的生物合成和肝臟生物轉化過程有一些羥化反應，如由膽固醇合成

55、膽汁酸和類固醇激素；藥物、毒物在生物轉化中的羥化。羥基化反應由加單氧酶催化，需要O2、NADPH+H+，將一個氧原子還原成H2O，另一個氧原子加入底物形成羥基，加單氧酶還需要細胞色素P450及黃素蛋白。 還原型谷胱甘肽（G-SH）通過自身的氧化可以保護一些含-SH基的重要酶與蛋白質免受氧化劑，尤其是H2O2的破壞，維持紅細胞膜的完整性，而谷胱甘肽則轉變成為氧化型（GS-SG）。在谷胱甘肽還原酶催化下，以NADH+H+為供氫體，是氧化型谷胱甘肽重新轉變成還原型，保持足夠的還原型G-SH，以對抗體內產生或體外進入的氧化劑，保持紅細胞膜的完整性。基本概念：蠶豆病 遺傳性缺乏6-磷酸葡萄糖脫氫酶的患者

56、，體內不能從磷酸戊糖途徑獲得足夠NADPH+H+，使谷胱甘肽維持于還原狀態，紅細胞膜易受氧化劑損害而發生溶血。常在食用有氧化成分的蠶豆以后誘發，稱蠶豆病。基本要求： 掌握磷酸戊糖途徑氧化階段過程，NADPH和5-磷酸核糖產生的生理意義。熟悉磷酸戊糖途徑過程，調節機制，蠶豆病發病機制。五、糖原的合成與分解要點：1糖原是體內糖的儲存形式，主要有肝糖原和肌糖原。糖原是有多個葡萄糖分子聚合成的高度分支的多糖。各葡萄糖單位通過1，4-糖苷鍵連接成糖鏈，由1，6-糖苷鍵連接分支點糖基。 2.肝糖原的合成 葡萄糖由己糖激酶催化，ATP供磷酸，生成的6-磷酸葡萄糖（G-6-P）轉化成1-磷酸葡萄糖（G-1-P）。1-磷酸葡萄糖在UDPG焦磷酸化酶催化下，消耗UTP，轉化成UDP-葡萄糖（UDPG）和焦磷酸（Ppi），UDPG為合成糖原的活性葡萄糖。在糖原合酶催化下，UDPG將葡萄糖基轉移給小分子的糖原引物，提供的糖基通過-1，4-糖苷鍵逐個連接在糖原引物非還原端，從而使糖鏈延長，而分支酶則可催化-1，6-糖苷鍵分支的形成。在糖原合成過程中，每增加1個糖基消耗2個ATP，糖原合酶為糖原合成的關鍵酶。3.