1、精選優質文檔-傾情為你奉上第一章 緒論 一、生物化學的概念生物化學是從分子水平研究生物體中各種化學變化規律的科學。因此生物化學又稱為生命的化學（簡稱：生化），是研究生命分子基礎的學科。生物化學是一門醫學基礎理論課。二、生物化學的主要內容    1研究生物體的物質組織、結構、特性及功能。 蛋白質、核酸    2研究物質代謝、能量代謝、代謝調節。研究糖、脂、蛋白質、核酸等物質代謝、代謝調節等規律，是本課程的主要內容。3遺傳信息的貯存、傳遞和表達，研究遺傳信息的貯存、傳遞及表達、基因工程等，是當代生命科學發展的主流，是現代生化研究的重點。三

2、、生物化學的發展史四、生物化學與健康的關系     生化是醫學的基礎，并在醫、藥、衛生各學科中都有廣泛的應用。     本課程不僅是基礎醫學如生理學、藥理學、微生物學、免疫學及組織學等的必要基礎課，而且也是醫學檢驗、護理等各醫學專業的必修課程。五、學好生物化學的幾點建議     1加強復習有關的基礎學科課程，前、后期課程有機結合，融會貫通、熟練應用。    2仔細閱讀、理解本課程的“緒論”，了解本課程重要性，激發起學習生物化學的興趣和求知欲望。  

3、0; 3每次學習時，首先必須了解教學大綱的具體要求，預讀教材，帶著問題進入學習。    4學習后及時做好復習，整理好筆記。    5學生應充分利用所提供的相關網站，從因特網上查找學習資料，提高課外學習和主動學習的能力。    6實驗實訓課是完成本課程的重要環節。親自動手，認真、仔細完成每步操作過程，觀察各步反應的現象，詳細、科學、實事求是地記錄并分析實驗結果，獨立完成實驗報告。第一章 蛋白質的化學一、蛋白質的分子組成（一）蛋白質的元素組成        蛋

4、白質分子主要元素組成：C、H、O、N、S。 特征元素：N元素（含量比較恒定約為16%） 故所測樣品中若含1克N，即可折算成6.25克蛋白質。（實例應用） （二）組成蛋白質的基本單位氨基酸（AA） （一）編碼氨基酸的概念和種類：蛋白質合成時受遺傳密碼控制的氨基酸，共有20種 （二）氨基酸的結構通式：L-氨基酸 （甘氨酸除外）（三）氨基酸根據R基團所含的基團，可分為酸性氨基酸（羧基）、堿性氨基酸（氨基及其衍生基團）和極性的中性氨基酸（羥基、巰基和酚羥基）。二、蛋白質的結構與功能（一）蛋白質的基本結構1肽鍵和肽（1）肽鍵：一個氨基酸的-羧基與另一氨基酸的-氨基脫水縮合而成的共價鍵稱肽鍵，肽鍵是蛋白質

5、分子中氨基酸之間相互連接的主鍵。（2）肽：氨基酸通過肽鍵而成的化合物稱肽。（3）生物活性肽2蛋白質的一級結構 概念：蛋白質肽鏈中氨基酸殘基的排列順序，是蛋白質分子的基本結構。意義：是空間結構及其功能的基礎。 實例分析： 胰島素、分子病等（二）蛋白質的空間結構蛋白質在一級結構的基礎上進一步折疊、盤曲而成的三維結構，又稱構象。 維系空間結構的化學鍵：氫鍵、鹽鍵、疏水鍵和二硫鍵等 空間結構可分下列層次： 1蛋白質的二級結構 -螺旋、-折疊、-轉角和無規卷曲。 2蛋白質的三級結構 特點是多肽鏈中疏水的氨基酸一般集中在分子內部。有些蛋白質僅有一條三級結構的多肽鏈，其表面可形成活性中心，具有活性。 3蛋白

6、質的四級結構 亞基的概念、數目、種類三、蛋白質的理化性質和分類（一）、蛋白質的理化性質1兩性電離與等電點 蛋白質是兩性離子，其分子所帶電荷受環境pH的影響。蛋白質的等電點：蛋白質分子呈電中性時的溶液pH值稱蛋白質的等電點（pI）。1）蛋白質在pH小于其等電點的溶液中呈陽離子，2）蛋白質在pH大于其等電點的溶液中呈陰離子， 3）蛋白質在pH和其等電點相同的溶液中不帶電，此時溶解度最低，易于沉淀析出。       臨床應用：電泳技術電泳：帶電顆粒在電場中朝與其所帶電荷相反的方向泳動，稱電泳（electrophoresis）。電泳技術是目前

7、分離、提純、鑒定蛋白質最常用的方法之一。2蛋白質的親水膠體性質 臨床應用：鹽析（salt precipitaion）、有機溶劑沉淀法3蛋白質的沉淀1）鹽析法 2）有機溶劑沉淀法 3）生物堿試劑法 4）重金屬沉淀法4蛋白質的變性 ：蛋白質在理化因素作用下，使蛋白質分子的空間結構破壞，理化性質及生物學活性喪失的過程。 引起蛋白質變形的因素：（舉例：物理因素、化學因素和生物因素）變性的本質：非共價鍵斷裂，使蛋白質分子從嚴密有規則的空間結構變成松散紊亂的結構狀態。 蛋白質變性的實際應用舉例：應用變性的實例、防止變性的實例5紫外吸收性質及呈色反應 在280 nm具有紫外吸收的特點 臨床應用：用280nm

8、 吸收值測定對蛋白質進行定性和定量。（二）蛋白質的分類1按分子形狀分類 球狀蛋白質、纖維狀蛋白質2按組成分類 單純蛋白質、結合蛋白質第二章 核酸的化學核酸的分類、分布與生物學功能分 類                  分 布                 生物學功能

9、核糖核酸（RNA）        細胞質           參與蛋白質的生物合成mRNA （信使RNA ） 5 %             Pr合成的直接模板tRNA （轉運RNA ）  15 %      

10、        活化與轉運AArRNA（核蛋白體RNA）80 %             充當裝配機，提供場所脫氧核糖核酸（DNA）     核內染色質    遺傳的物質基礎*一、核酸的分子組成（一）組成成份1堿基 A G C U T2戊糖3磷酸 比較兩類核酸的化學組成 組成成分 DNA RNA 磷酸 磷 酸 磷 酸 戊糖 2-脫氧核糖

11、核 糖 堿基 A G C T A G C U （二）組成核酸的基本單位核苷酸1核苷 2核苷酸二、核酸的分子結構 （一）核酸分子的一級結構（二）核酸分子的空間結構1DNA的二級結構雙螺旋結構，其主要特點是： 1）兩條鏈方向相反、相互平行、主鏈是磷酸戊糖鏈，處于螺旋外側。 2）堿基在螺旋內側并配對存在，A與T配對的G與C配對，A與T之間二個氫鍵相連（A-T），G與C之間三個氫鍵相鏈（G-C）。 3）螺旋直徑2nm，二個堿基對平面距0.34mm，10bp為一螺距，距離為3.4nm。 4）穩定因素主要是堿基之間的氫鍵和堿基對平面之間的堆積力。    DNA的二級結構的生物學意義：

12、   1）提出了遺傳信息的貯存方式、DNA的復制機理    2）是DNA復制、轉錄和翻譯的分子基礎2RNA的空間結構tRNA二級結構特點：呈三葉草形，有三環四臂。 第三章 酶一、酶的概述（一）酶的概念 1酶的定義：酶是由活細胞產生的生物催化劑，本質為蛋白質，具有高度專一性和高效的催化作用。 2酶促反應、底物和作用物 （二） 酶促反應的特點1高度的催化效率在常溫常壓及中性pH條件下，酶比一般催化劑的催化效率高107 -1013 倍。2高度催化專一性酶對所作用的底物有嚴格的選擇性，從酶對底物分子結構要求不同，可分三種專一性： 1）對專一性：一種E只

13、能催化一種S （脲酶） 2）相對專一性：一種E只能催化一類S （一種化學鍵/水解酶類） 3）立體異構專一性：一種E只能催化一種S的某一種特定構型（ LDH - 乳酸脫氫酶 ） 3高度的不穩定性（易受變性因素影響而失活）二、 酶的結構與功能（一）酶的分子組成1單純蛋白酶 如蛋白酶、淀粉酶、脂酶等水解酶。2結合蛋白酶：酶蛋白 + 輔助因子 （結合成全酶才有活性） 1）酶蛋白：  決定催化反應的特異性 （選擇E催化的S） 2）輔助因子：決定催化反應的類型（遞電子、氫或一些基團）           &

14、#160;        主要有金屬離子和有機小分子（輔基/輔酶）參與組成（二）酶的活性中心與必需基團1活性中心：存在于酶分子表面的局部空間區域（構象），由必需基團所組成功能：結合底物并催化底物進行反應2必需基團：與酶活性中心有關的功能基團（酶發揮催化作用所需要基團），一般指分布在酶分子表面的極性基團，包括-COOH、-NH2、-OH、 -SH、咪唑基等。功能：在活性中心內（活性中心的組份）有結合基團和催化基團 在活性中心外維持構象穩定（三）酶原與酶原激活1概念：在細胞內合成或初分泌時，只是酶的無活性前體

15、酶原2酶原激活：在一定條件下，使酶原轉化成活性的酶，稱酶原的激活。酶原激活的過程通常是在酶原分子中切除部分肽段，從而有利于酶活性中心的形成或暴露。 3意義：在特定條件下被激活，可調節代謝、保護自體 （ 避免細胞自身消化，保持血流暢通 ） 許多蛋白水解酶如消化腺分泌的蛋白酶、參于血液凝固的酶和溶解纖維蛋白凝塊的酶均以酶原形式存在，發揮作用前需先經過加工。 實例：胰蛋白酶原激活（四）同工酶1概念：催化功能相同，但酶蛋白的組成與結構等均不同的一組酶 特點：a. 存在于同一種屬或同一個體的不同組成或同一組織同一細胞中。 b. 一級結構不同，理化性質包括帶電性質不同，免疫學性質不同，但空間結構中 的活性

16、中心相同或相似。 c. 往往是四級結構的酶類。 d. 已發現一百多種酶具有同工酶性質。發現最早研究最多的是乳酸脫氫酶，它有五種同工酶。臨床測定同工酶酶譜的變化，多用于疾病的診斷和鑒別診斷。2組成、分型、分布、命名和醫學應用 以乳酸脫氫酶為例：LDH是由2種亞基組成的四聚體，共有5種分型。LDH同工酶在診斷中的意義：心肌炎：LDH1，肺梗塞：LDH3，肝炎：LDH5三、酶催化反應的動力學影響酶促反應的因素有酶濃度、底物濃度、pH、溫度、激活劑等。必需采用測定反應初速度的條件。 （一）底物濃度的影響 矩形雙曲線（二）酶濃度的影響     

17、 在底物濃度足夠高時，酶促反應速度與酶濃度呈正比。（三）pH的影響酶活性最高時的pH值稱酶的最適pH。 大多數酶最適pH值在7左右，亦有偏酸和偏堿的例外。（四）溫度的影響最適溫度：最大酶促反應速度時的溫度。（五）激活劑對反應速度的影響1凡能提高酶活性的物質稱激活劑（activator）。2通常分必需激活劑和非必需激活劑兩類，前者多為金屬離子。（六）抑制劑對酶促反應速度的影響 凡使酶活性降低或喪失的作用稱抑制作用，使酶活性起抑制作用的物質稱抑制劑。根據抑制劑與酶結合的方式不同，抑制作用可分為不可逆抑制和可逆抑制兩大類。1不可逆抑制：      

18、例子：重金屬離子對巰基酶的抑制作用；有機磷農藥對羥基酶 （如膽堿酯酶）的抑制作用。2可逆抑制： 1）競爭性抑制： 重要實例：丙二酸對琥珀酸脫氫酶的抑制作用；磺胺類藥物的抑菌作用。 2）非競爭性抑制作用：抑制劑可逆地與酶的非活性中心區結合，由于抑制劑不與底物競爭酶的活性中心，故稱非競爭性抑制作用。四、酶與醫學的關系（一）酶與疾病發生       酶的質、量異常可致疾病（白化病 / 蠶豆黃）（二）酶與疾病診斷   酶     活性高低可反映疾病（ 主要是血漿中的細胞酶類

19、 ）（三）酶與疾病治療多 酶 片：  治療消化不良尿激酶酶：  治療血栓、搶救心梗糜蛋白酶：  治療老慢支、清創溶 酶 片：  治療口腔潰瘍維生素維生素是人體必需的小分子有機物，在體內不能合成或合成不足，必需由食物提供，一旦缺乏會導致缺乏癥。維生素分為脂溶性和水溶性兩種。脂溶性維生素包括A、D、K、E。缺乏維生素A易導致夜盲癥和干眼病；缺乏維生素D會導致佝僂病及軟骨病。維生素E是體內重要的抗氧化劑；維生素K促進多重凝血因子形成。水溶性維生素包括B族維生素和維生素C兩大類。缺乏維生素B1會導致腳氣病；缺乏維生素B2可引起口角炎等；缺乏維生素PP易導致癩皮病

20、；維生素B6構成轉氨酶的輔酶磷酸吡哆醛；生物素是羧化酶輔酶；泛酸構成的HSCoA是酰基轉移酶輔酶；葉酸是一碳單位的載體，維生素B12是甲基轉移酶輔酶，缺乏葉酸和B12都會導致巨幼紅細胞性貧血。維生素C是羥化酶輔酶，參與膠原蛋白形成及體內多種氧化還原反應，缺乏維生素C導致壞血病。維生素、輔酶與相關酶之間的關系維生素活性形式（輔助因子形式）相關酶B1焦磷酸硫胺素（TPP）-酮酸脫氫酶復合體B2黃素單核苷酸（FMN）黃素腺嘌呤二核苷酸（FAD）黃素酶PP尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）不需氧脫氫酶B6磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺轉氨酶、脫羧酶泛酸輔酶A（HSCoA

21、）酰基轉移酶生物素生物素羧化酶葉酸四氫葉酸（FH4）一碳單位轉移酶B12甲基B12（CH3- B12）甲基轉移酶CL-抗壞血酸羥化酶第四章 糖代謝一、糖的分解代謝（一）糖的酵解1糖酵解的概念： 糖的無氧分解是指葡萄糖或糖原在無氧條件下，分解成乳酸的過程。因其反應過程與酵母的生酵發酵相似，故又稱糖酵解。反應部位：在細胞漿內進行，因酵解過程中所有的酶均存于胞漿。 2 反應過程：可分二個階段：第一階段：葡萄糖分解生成丙酮酸的過程第二階段：丙酮酸還原成乳酸3糖無氧氧化的生理意義1）糖無氧氧化是機體在缺氧或無氧條件下迅速獲得能量的有效方式。2）有些組織細胞，如神經、白細胞、骨髓、成熟紅細胞、腫瘤等，即使

22、氧供充足，也主要依靠糖無氧氧化獲得能量。3）成熟紅細胞因缺乏線粒體不能依靠糖的有氧氧化來獲得能量，所需能量的90%95%來自于糖酵解。（二）糖的有氧氧化1糖的有氧氧化的概念：在有氧情況下，葡萄糖或糖原徹底氧化成C02和H20的過程。是糖氧化產能的主要方式。CO2+H2O+ATP葡萄糖或糖原丙酮酸丙酮酸乙酰輔酶A三羧酸循環（胞液）（線粒體）第一階段第二階段第三階級2糖有氧氧化的過程：分為三個階段： 3糖有氧氧化的生理意義1）在有氧條件下，人體內大多數組織細胞主要利用糖的有氧氧化獲得能量1分子葡萄糖經有氧氧化可凈得38（或36）分子ATP，是無氧氧化的19（或18）倍2）三羧酸循環是糖、脂肪和蛋白

23、質徹底氧化分解的共同途徑 3）三羧酸循環是糖、脂肪和蛋白質三大物質代謝相互聯系與轉化的樞紐。（三）磷酸戊糖途徑二、糖原合成與分解（一）糖原的合成 由單糖合成糖原的過程稱為糖原合成。（二）糖原的分解 由糖原分解為葡萄糖的過程稱為糖原分解，習慣上指肝糖原的分解。三、 糖異生作用糖異生作用是指非糖物質轉變為葡萄糖或糖原的過程。（一）糖異生途徑 糖異生途徑基本上是糖無氧氧化的可逆過程，（二）糖異生的生理意義1維持空腹或饑餓情況下血糖濃度的相對恒定2有利于乳酸的利用3調節酸堿平衡。四、 血糖（一）血糖的來源與去路 1血糖：血液中的葡萄糖。空腹血糖濃度為3.96.1mmol/L（葡萄糖氧化酶法） 2血糖恒

24、定的意義：血糖濃度的相對穩定對保證組織器官，特別是對腦組織的正常生理活動具有重要意義。（二）血糖濃度的調節1組織器官的調節 肝2激素的調節 調節血糖的激素有兩大類，一類是降低血糖的激素，即胰島素；另一類是升高血糖的激素，有胰高血糖素、腎上腺素、糖皮質激素和生長素等。（三）高血糖和低血糖1高血糖和糖尿 臨床上將空腹血糖濃度高于7.22mmol/L稱為高血糖。當血糖濃度超過腎糖閾（8.89.9mmol/L）時，一部分葡萄糖從尿中排出，稱之為糖尿。引起高血糖和糖尿的原因有生理性和病理性兩種。2低血糖空腹血糖濃度低于3.3mmol/L稱為低血糖。低血糖影響腦組織的功能，會出現頭暈、心悸、倦怠無力等，嚴

25、重時（血糖濃度低于2.5mmol/L）出現昏迷，稱為低血糖休克。如不及時給病人靜脈補充葡萄糖，可導致死亡。引起低血糖的病因有：胰性（胰島-細胞功能亢進、胰島-細胞功能低下等）；肝性（肝癌、糖原累積病等）；內分泌異常（垂體功能低下、腎上腺皮質功能低下等；腫瘤（胃癌等）；饑餓或不能進食者等。第六章 脂類代謝脂類包括三脂酰甘油(甘油三酯)及類脂。一、概述（一）脂類的分布與含量（二）脂類的生理功能必需脂肪酸：亞油酸、亞麻酸、花生四烯酸。二、甘油三脂的中間代謝（一）三脂酰甘油的分解代謝    1三脂酰甘油動員2脂肪酸的氧化產物：二氧化碳和水3酮體的生成和利用： 酮體是脂肪酸

26、在肝內氧化不完全所產生的一類中間產物的統稱，包括乙酰乙酸、-羥丁酸和丙酸1酮體的生成：生成部位：肝臟2酮體的利用：利用部位：肝外組織意義：當糖供應不足時，酮體是腦組織的主要能源。饑餓、糖尿病等情況下，脂肪動員增加，肝內生酮增加，血中酮體增加，可產生酮血癥、酮尿癥甚至酮癥酸中毒。（二）甘油三脂的合成代謝三、類脂代謝（一）甘油磷脂代謝（二）膽固醇代謝1. 膽固醇的合成 合成部位 肝臟合成原料 乙酰輔酶A合成過程 1.二羥戊酸的合成 2.鯊烯的生成 3.膽固醇的生成2膽固醇的轉化與排泄轉化為：膽汁酸； 轉化為類固醇激素； 轉化為維生素D3四、血脂與血漿脂蛋白（一）血脂的組成與含量 血漿中的脂質，包括

27、甘油三酯、磷脂、膽固醇及其酯以及游離脂肪酸。（二） 血漿脂蛋白1 血漿脂蛋白的分類 1）電脈分類法 脂蛋白、前脂蛋白、脂蛋白、乳糜微粒2）超速離心法 高密度脂蛋白、低密度脂蛋白、極低密度脂蛋白、乳糜微粒2血漿脂蛋白的性質、組成、功能 見表62 （三）高脂血癥 又稱高脂蛋白血癥。 標準：空腹12-14小時血甘油三酯>2。26mmol/L(200mg/dl)，血膽固醇>6。21mmol/L(240mg/dl)為標準。第七章 氨基酸分解代謝一、蛋白質的營養作用（一）蛋白質的生理功能 1維持組織細胞的生長、更新和修復 2參與體內各種生理活動 3氧化供能（二）蛋白質的需要量 1氮平衡 16%

28、 2蛋白質的需要量 80克/天二、氨基酸的一般代謝（一）氨基酸代謝概況血中氨基酸的來源和去路 來源 1）食物蛋白質消化吸收 2）組織蛋白質降解 3）體內合成的非必需氨基酸 去路： 1）合成組織蛋白質（此為蛋白質的主要生理功能） 2）分解成CO2 + H2O + 尿素 + 能量。 3）轉變成其它含氮化合物。（二）氨基酸的脫氨基作用1轉氨基作用 重要的轉氨酶：谷丙轉氨酶/ALT（肝臟活性最強）和谷草轉氨酶/ASP（心肌細胞活性最強），這兩種酶均為細胞內酶，借此用于臨床疾病的診斷。2氧化脫氨基作用 3聯合脫氨基作用 主要方式聯合脫氨基作用  是指轉氨基作用（由轉氨酶催化）和谷氨酸的氧化脫氨基作用（由谷氨酸脫氫酶催化）偶聯的過程。這是體內主要的脫氨基方式。（三）氨的