1、生化大題答案第一章1. dna分子二級結構特點( 1 )兩條反向平行的多核苷酸鏈圍繞同一中心軸相互纏繞；兩條鏈均為右手螺旋( 2 )堿基位于雙螺旋的內側, 由磷酸與脫氧核糖間隔排列在雙螺旋的外側，彼此通過3 , 5磷酸二酯鍵形成d n a 分子的骨架。( 3)堿基平面與縱軸垂直，糖環平面與縱軸平行。( 4 )雙螺旋表面形成兩種凹槽：較淺的叫小溝，另一條叫大溝。( 5 )雙螺旋平均直徑為2n m ，螺距為3 . 4n m ，沿中心軸每旋轉一周有1 0 個核苷酸章( 6 )兩條鏈依靠彼此堿基之間的氫鍵結合在一起；堿基按互補原則進行特異的堿基配對。( 7 )堿基在一條鏈上的排列順序不受任何限制。但是

2、根據堿基配對原則，當一條多核苷酸鏈的序列確定后，即可決定另一條互補鏈的序列。一條鏈是另一條鏈的互補鏈。2. 簡述trna二級結構的組成特點t r n a 的二級結構呈三葉草形。雙螺旋區構成葉柄，突環區是三片小葉。四臂四環 四臂 aa氨基酸臂、二氫尿嘧啶臂、 反密碼臂、t y c 臂 四環 額外環、 二氫尿嘧啶環（d 環）、反密碼環、t y c 環第二章1.蛋白質在機體中的重要作用 催化 高效專一地催化機體內幾乎所有的反應。如: 各種酶 調節 調節機體代謝活動。如：激素（胰島素） 、鈣調蛋白、阻遏蛋白 運輸 專一運輸各種小分子和離子。如：血紅蛋白、肌紅蛋白、脂蛋白、離子通道 營養 生物體利用蛋白

3、質作為提供充足氮素的一種方式如：卵清蛋白、酪蛋白、麥醇溶 蛋白、鐵蛋白 結構蛋白 作為構建機體某部分的材料。如：-角蛋白、膠原蛋白、膜蛋白、微管蛋白 防御和進攻 防御異體侵入機體。如：免疫球蛋白、病毒外殼蛋白、干擾素2.蛋白質的結構層次1.蛋白質的一級結構：是指多肽鏈內氨基酸殘基從n - 末端到c - 末端的排列順序，或稱氨基酸序列，是蛋白質最基本的結構。（專指氨基酸序列）2. 蛋白質的二級結構 指多肽鏈主鏈的折疊產生由氫鍵維系的有規則的局部空間結構。二級結構是蛋白質結構的構象單元，主要包括：-螺旋、- 折疊、- 轉角、無規卷曲等。3. 蛋白質的超二級結構和結構域 超二級結構指蛋白質中相鄰 的

4、 二 級 結 構 單 位（ a- 螺旋、 - 折疊、- 轉角等) 組合在一起，形成有規則的在空間上能辯認的二級結構組合體。結構域指多肽鏈在二級結構或超二級結構的基礎上形成三級結構局部折疊區，它是相對獨立的緊密球狀實體。4. 蛋白質的三級結構 指多肽鏈通過盤繞折疊，借助各種非共價鍵和二硫鍵形成具有特定肽鏈走向的緊密球狀構象。包括肽鏈中所有原子的空間排列，但不包括亞基間或不同分子間的空間排列關系。三級結構是多肽鏈中所有原子的空間排布。5. 蛋白質的四級結構 指由兩條或兩條以上具有三級結構的多肽鏈聚合而成、有特定三維結構的蛋白質構象。每條多肽鏈又稱為亞基（subunit），或單體（monomer）3

5、. - 螺旋結構特點 1.肽鏈中的酰胺平面繞c相繼旋轉一定角度形成- 螺旋，并盤繞前進。每隔3 . 6 個氨酸殘基，螺旋上升一圈；每圈間距0 . 5 4 n m ，即每個氨基酸殘基沿螺旋中心軸上升0 . 1 5 n m ，旋轉1 0 0 。2.螺旋體中所有氨基酸殘基側鏈都伸向外側；3.肽鏈上所有的肽鍵都參與氫鍵的形成，鏈中的全部c=o和n-h幾乎都平行于螺旋軸,氫鍵幾乎平行于中心軸; 4.絕大多數天然蛋白質都是右手螺旋。每個氨基酸殘基的n - h 都與前面第四個殘基c = o 形成氫鍵。4.什么是但白紙的變性作用，簡述蛋白質變性機制及變性后的表現1.蛋白質變性：蛋白質受到某些理化因素的影響，其

6、空間結構發生改變，蛋白質的理化性質和生物學功能隨之改變或喪失，但未導致蛋白質一級結構的改變的現象。2.變性的實質：次級鍵被破壞，天然構象解體。變性不涉及共價鍵（肽鍵、二硫鍵）的破裂，一級結構仍保持完好。3.蛋白質變性后的表現：a.生物活性喪失（酶、血紅蛋白、調節蛋白、抗體）b.一些側鏈基團暴露 蛋白變性后，有些原來在分子內部包藏而不易與化學試劑起反應的側鏈基團，由于結構伸展松散而暴露出來。c.一些物理化學性質改變 溶解度降低，粘度增大，擴散系數變小，旋光和紫外吸收變化。d.生物化學性質改變 蛋白變性后分子結構伸展松散，易被蛋白水解酶作用。第三章1. 酶與一般催化劑相比有哪些異同點同：1.用量少

7、； 2.只能催化熱力學上允許的反應； 3.不改變反應的平衡點，而只能縮短時間；4.催化機理都是降低反應所需的活化能異：1.催化效率極高 酶促反應速度比非酶促反應通常要快1 071 01 4倍，如此高的催化效 率使生物體內含量甚微的酶能催化大量的物質轉化。2.酶易失活 酶是蛋白質，凡是使蛋白質失活的因素（高溫、強酸、強堿、重金屬等） 都能使酶喪失活性，酶也常因溫度、p h等輕微的改變、抑制劑的存在而使活性發生改 變。3.酶具有高度專一性 酶對催化的反應和反應物有嚴格的選擇性。酶往往只能催化一種或一類反應，作用于一種或一類物質4.酶活性受到調節和控制 生物體通過多種機制和形式對酶活性進行調節和控制

8、，使極其復雜的代謝活動不斷地有條不紊地進行。5. 有些酶的催化活性與輔因子有關。2.酶催化的高效性機理是什么1.鄰近效應和定向效應a.鄰近效應：酶與底物形成中間復合物后使底物之間、酶的催化基團與底物之間相互靠近，提高了反應基團的有效濃度。b.定向效應：由于酶的構象作用，底物的反應基團之間、酶與底物的反應基團之間正確取向的效應。酶把底物分子從溶液中富集出來，使它們固定在活性中心附近，反應基團相互鄰近，同時使反應基團的分子軌道以正確方位相互交疊，反應易于發生。2. 張力和變形酶中某些基團可使底物分子的敏感鍵中某些基團的電子云密度變化，產生“電子張力”，降低了底物的活化能。3. 酸堿催化 酶活性部位

9、上的某些基團可以作為質子供體或受體對底物進行酸或堿催化。4. 共價催化（親核催化）某些酶可以和底物形成一個反應活性很高的不穩定的共價中間復合物，使反應的活化能大大降低。共價催化的最一般形式是：酶的親核基團對底物中的碳原子進行攻擊，形成共價中間物。5. 酶活性中心是低介電區域 在酶分子的表面有一個裂縫，而活性部位就位于疏水環境的裂縫中。這一非極性的疏水微環境大大有利于酶的催化作用。3. 影響酶促反應的速率的因素有哪些（一）、酶濃度對酶反應速度的影響在一般的酶促反應中，常常 s e ，即底物遠遠過量，在其它條件固定時，酶反應速度與酶濃度成正比。即：v k e （二）、底物濃度對酶反應速度的影響（三

10、）、p h 對酶反應速度的影響1.過酸過堿導致酶蛋白變性2.影響底物分子解離狀態3.影響酶分子解離狀態4. 影響酶的活性中心構象（四）、溫度對酶反應速度的影響 溫度對酶反應速度的影響具有雙重性：1.在達到最適溫度以前，反應速度隨溫度升高而加快。2.酶是蛋白質，其變性速度亦隨溫度上升而加快。3.酶的最適溫度不是一個固定不變的常數。它與底物、作用時間、ph、離子強度等因素有關。（五）、激活劑對酶反應速度的影響 激活劑：能提高酶活性的物質。（六）、抑制劑（inhibitor）對酶反應速度的影響抑制劑（inhibitor）：引起抑制作用的物質。失活作用（inactivation）：凡可使酶蛋白變性而引

11、起酶活力喪失的作用。抑制作用（inhibition）：由于酶的必需基團化學性質的改變，但酶未變性，而引起酶活力的降低或喪失的作用。變性劑對酶的變性作用無選擇性；抑制劑對酶的抑制作用是有選擇的第四章1. 寫出乳酸糖異生的的過程，并標明有關酶和能量的變化( 自己找) 2.是比較糖酵解和糖異生有何不同emp途徑糖異生反應部位均在細胞質中部分反應在線粒體中多數反應在細胞質中物質代謝糖的分解糖的合成能量代謝產能耗能不同的酶己糖激酶磷酸果糖激酶丙酮酸激酶葡萄糖-6-磷酸酶果糖-1,6-二磷酸酶丙酮酸羧化酶蘋果酸脫氫酶pep羧激酶3. 從開始的循環的全過程中，共有那些酶參與？該循環對生物有何意義？該循環中有

12、哪些酶參與脫氫反應？1. 檸檬酸合酶 順烏頭酸酶 異檸檬酸脫氫酶 - 酮戊二酸脫氫酶系 琥珀酸硫激酶 琥珀酸脫氫酶 延胡索酸酶 蘋果酸脫氫酶 2. 意義：a、為生物體提供能量，是體內主要產生a t p 的途徑。 b 、循環中的中間物為生物合成提供原料。 c、是糖類、蛋白質、脂類等代謝的最后共同途徑。3. 異檸檬酸脫氫酶 琥珀酸脫氫酶 蘋果酸脫氫酶第五章1. 畫出電子傳遞鏈包括的組分極其排列的順序（自己找）2. 什么是生物氧化，有什么特點概念：生物氧化（細胞氧化、細胞呼吸）：指有機分子（糖、脂、蛋白質等）在生物細胞內氧化解，最終生成c o和h2o ，并釋放出能量的過程。與非生物氧化（燃燒）相比1

13、、 共同點：化學本質相同，都是失電子反應，如脫氫、與氧結合、消耗o2，都生成c o2和h2o ，都是放能反應，并且所釋放的能量相同。c6h12o6 6o2-6co2 6h2o2、不同點：a.生物氧化分階段逐步緩慢地氧化，能量也逐步釋放；而體外燃燒能量是爆發式釋放出來的。b.生物氧化釋放的能量有相當多的轉換成a t p 中活躍的化學能，用于各種生命活動；體外燃燒產生的能量則轉換為光和熱，散失在環境中。c.生物氧化是酶促反應，反應條件（如溫度、ph）溫和；而體外燃燒則是劇烈的游離基反應，要求在高溫、高壓以及干燥的條件下進行。3. 簡述化學滲透家說的要點1961年由英國生物化學家peter mitc

14、hell最先提出。并因此獲得1978年諾貝爾化學獎。該學說認為，在電子傳遞與a t p 合成之間起偶聯作用的是質子電化學梯度。要點：a.電子傳遞體在線粒體內膜上有著不對稱分布，傳氫體和傳電子體交替排列，催化是定向的；b.復合物i 、i i i 、i v 的傳氫體起質子泵的作用，將h+從基質泵向內膜外側，而將電子c傳向其后的電子傳遞體；c.內膜對質子不具有通透性，這樣在內膜兩側形成質子濃度梯度，這就是推動a t p 合成的原動力；d.當存在足夠高的跨膜質子化學梯度時，強大的質子流通過f1- f0- a t p a s e 進入基質時，釋放的自由能推動a t p 合成。第六章1.脂肪酸的氧化分解有

15、哪些重要途徑？最主要的是什么途徑？敘述他的反應歷程1.脂肪酸的- 氧化 脂肪酸的- 氧化途徑 脂肪酸的w - 氧化途徑2.脂肪酸的- 氧化最重要3.脂肪酸在體內氧化時在羧基端的- 碳原子上進行氧化，碳鏈逐次斷裂，每次斷下一個二碳單位，即乙酰c o a 的過程。 a.脂肪酸的活化和轉運 脂肪酸的活化脂肪酸的轉運 脂肪酸活化在細胞液中進行，而催化脂肪酸氧化的酶系是在線粒體基質內，因此活化的脂酰c o a 必須進入線粒體內才能代謝 肉堿脂酰轉移酶是- 氧化的關鍵酶，控制脂肪酸氧化的速度，丙二酸單酰c o a 是該酶的抑制劑。 b.- 氧化的過程 脂酰c o a 進入線粒體后，經歷多次- 氧化作用而逐

16、步降解成多個二碳單位 需需 乙酰c o a 。每次- 氧化作用包括四個步驟。脫氫 加水 脫氫 硫解 脫氫: 脫氫脂酰c o a 經脂酰c o a 脫氫酶催化，在其和碳原子上脫氫，生成2反烯脂酰c o a ，該脫氫反應的輔基為f a d 。 加水（水合反應）: 2反烯脂酰c o a 在2反烯脂酰c o a 水合酶催化下，在雙鍵上加水生成l - - 羥脂酰c o a 。 脫氫: l - - 羥脂酰c o a 在l - - 羥脂酰c o a 脫氫酶催化下，脫去碳原子與羥基上的氫原子- 酮脂酰c o a ，該反應的輔酶為n a d+。 硫解： 在- 酮脂酰c o a 硫解酶催化下，- 酮脂酰c o a

17、 與co a 作用，硫解產生 1 分子乙酰c o a 和比原來少兩個碳原子的脂酰c o a 。2. 乙醛酸循環在植物細胞的什么部位進行，該循環的凈結果是什么？有何生物學意義？他與tca循環相同的酶有那些？他有那兩個關鍵性的酶？存在：油料植物種子的乙醛酸體中乙醛酸循環的凈結果：是把兩分子乙酰c o a 轉變成一分子琥珀酸。乙醛酸循環的生物學意義：琥珀酸可異生成糖，從而供給其它組織生長所需的能源和碳源；而當種子萌發終止、貯脂耗盡，同時葉片能進行光合作用時，植物的能源和碳源可以由太陽光和c o2獲得時，乙醛酸體的數量迅速下降以至完全消失。對于一些細菌和藻類，乙醛酸循環使它們能以乙酸鹽為能源和碳源生長

18、。與tca循環相同的酶：？關鍵酶： 異檸檬酸裂解酶 蘋果酸合酶3. 是比較脂肪酸的- 氧化與從頭合成的差異比較項目脂肪酸從頭合成脂肪酸-氧化進行部位細胞質（動、植物）葉綠體、前質體（植物）線粒體（動、植物）乙醛酸體（植物）運載系統檸檬酸肉毒堿酰基載體acpcoa二碳單位參加的形式丙二酰coa乙酰coa中間-酯酰基的構型d型l型電子供體/受體電子供體nadph電子受體fad、nad+co2參加否參加否有無多酶復制體有否過程縮合-還原-脫水-還原活化-脫氫-水化-脫氫-硫解總反應乙酰coa+7atp+14ndph2軟脂酸+7atp+7pi+14nadp+8coa+6h2o軟脂酸+7nadp+7fa

19、d+8coa+7h2o+atp8乙酰coa+7nadh2+7fadh2+amp+ppi4.1mol硬脂酸完全氧化成co2和h2o,可以生成多少mol的atp?（最初底物在胞漿中；甘油-3-磷酸穿梭）活化消耗兩個atp 每一輪氧化生成一個乙酰-coa，一個fadh2和一個nadh 每一個乙酰-coa進入三羧酸循環生成3個nadh和一個fadh2，再水平磷酸化得到一個atp 硬脂酸一共18個c，經過8輪氧化得到9個乙酰coa。 總計7個atp（扣除最初2個消耗），17個fadh2和35個nadh 在呼吸鏈中，以一個fadh2生成2個atp，一個nadh生成3個atp，則共計： 7+17*2+35*

20、3=146個atp。 若按新的算法，一個fadh2生成1.5個atp，一個nadh生成2.5個atp，則共計：7+17*1.5+35*2.5=120個atp5.1mol甘油完全氧化成co2和h2o,可以生成多少mol的atp?假設在細胞質生成nadh都要通過磷酸甘油穿梭進入線粒體（1.5-1+1.5+2+2.5+10=16.5）假設在細胞質生成nadh都要通過蘋果酸穿梭進入線粒體（1.5+2.5+2+2.5+10=18.5）1mol甘油十八碳酸三酯完全氧化包括甘油氧化和脂肪酸氧化 1mol甘油氧化: 反應過程如下： 甘油 + atp-磷酸甘油 + adp； -磷酸甘油 + nad+ nadh+

21、h+ + 磷酸二羥丙酮； 磷酸二羥丙酮甘油醛-3-磷酸； 甘油醛-3-磷酸 + nad+ pi甘油酸1,3-二磷酸 + nadh+h+； 甘油酸1,3-二磷酸 + adp甘油酸-3-磷酸 + atp； 甘油酸-3-磷酸甘油酸-2-磷酸磷酸稀醇式丙酮酸； 磷酸稀醇式丙酮酸+ adp 丙酮酸 + atp； 丙酮酸 + nad+乙酰輔酶a + nadh+h+ + co2； 然后進入乙酰輔酶a三羧酸循環徹底氧化。經過4次脫氫反應生成3摩爾nadh+h+、1摩爾fadh2、以及2摩爾co2，并發生一次底物水平磷酸化，生成1摩爾gtp。依據生物氧化時每1摩爾nadh+h+和1摩爾fadh2 分別生成2.5

22、摩爾、1.5摩爾的atp，因此，1摩爾甘油徹底氧化成co2和h2o生成atp摩爾數為62.511.531=18.5mol 6.1mol軟脂酸完全氧化成co2和h2o,可以生成多少mol的atp?（自作主張，加了一道題，自求多福o(_)o )1、 氨基酸的活化：是指氨基酸與t r n a 相連，形成氨酰- t r n a 的過程。2、 肽鏈合成的起始1 、起始密碼子的識別a.原核生物起始密碼子的識別s d 序列：原核生物m r n a 起始a u g 序列上游1 0 個堿基左右的位置通常含有一段富含嘌啉堿基的序列，能與原核生物1 6 sr r n a 的3 鈀端的7 個嘧啶堿基進行互補配對，以幫

23、助從起始a u g 處開始翻譯。2 、起始復合物的形成 a.甲酰化反應 在原核生物中，多肽鏈起始的氨基酸均為甲酰甲硫氨酸，該反應由特異的甲酰化酶催化，從而使參與起始的trna不參與肽鏈的延伸b.3 0 s 起始復合物的形成 非功能性的7 0 s 核糖體在i f3的作用下發生解離，生成i f3 ，3 0 s 復合物和游離的5 0 s 大亞基。 i f3 3 0 s 復合物與m r n a 結合成i f3 3 0 s m r n a 復合物。 在i f 1 、i f 2 g t p 的幫助下，f m e t - t r n a ff m e t與上述復合物結合，釋放i f3，形成3 0 s 起始復

24、合物。翻譯的起始階段，需有3 種蛋白質因子 需需 起始因子( i f ) 的參與，即i f1、i f2、i f3。i f3：使前面已經結束蛋白質合成的核糖體的3 0 s 和5 0 s 亞基分開。i f1和i f2：促進f m e t - t r n aff m e t及m r n a 與3 0 s 小亞基結合。c. u 7 0 s 起始復合物的形成3 0 s 起始復合物與5 0 s 大亞基結合，釋放i f1、i f2，并水解g t p ，形成g d p 和p i ，組裝成7 0 s 起始復合物。此時， f m e t - t r n aif m e t占據p 位，其反密碼子恰好與起始密碼子a

25、u g 結合，空著的a 位準備接受另一個氨酰-t r n a ，以便進行肽鏈的延伸。3、 肽鏈的延伸 1 、進位 在e f - t u g t p 復合物的幫助下，與a 位處的密碼子相對應的一個新的氨酰- t r n a 進入核糖體的a 位。同時，g t p 水解形成g d p 和p i 。另一個延長因子e f - t s 負責催化e f - t u g t p的再形成，為結合下一個氨酰- t r n a 作準備。 2 、轉肽在肽酰轉移酶的作用下，p 位的f m e t - t r n aff m e t（或后來的肽酰- t r n a ）被活化的- c o o h 從相應的t r n a 上解離下來，并轉移到