蛋白質是含氮的天然高聚物，是生命的物質基礎。恩格斯曾經指出：“生命是蛋白體的存在方式”。生命的基本特征是蛋白體的不斷自我更新。高級動物，象人，體內含有幾百萬種蛋白質，但這些蛋白質都是有20中氨基酸構成的。所以在討論蛋白質以前，先介紹一下氨基酸。第二十章蛋白質和核酸一、氨基酸的結構、分類和命名：§20.1氨基酸多種，但只有20種是生物體內合成蛋白質的原料。1、結構：天然氨基酸都是α－氨基酸，其通式為R－CH－COOH。人們發現的氨基酸有二百NH22、分類：1、脂肪族氨基酸：包括15種；一氨基一羧基的9種：Ser、Thr、Cys、Gly、Ala、Val、

Leu、Ile、Met。一氨基二羧基的4種：Asp、Glu、Asn、Gln。二氨基一羧基的2種：Lys、Arg。2、芳香族氨基酸：包括2種；Tyr、Phe。3、雜環氨基酸：包括2種；His、Try。4、雜環亞氨基酸：只有1種；

Pro。3、命名：天然氨基酸一般都用俗名；也可以用系統命名；每一種氨基酸都有一個國際上通用的符號和中文符號。如：HCH－COOH甘氨酸（2－氨基乙酸）Gly甘NH2二、氨基酸的構型：氨基酸的相對構型與乳酸相聯系；乳酸的相對構型與甘油醛相聯系：CHOCOOHCOOHL─甘油醛L─乳酸L─丙氨酸NH2CH3CH2OHHOCH3HOHHH與糖的相對構型不同，氨基酸的相對構型由α─碳原子決定。也可以采用R，S命名；天然氨基酸一般為S構型。（三）氨基酸的重要理化性質1、物理性質：

α－氨基酸都是無色結晶。熔點比相應的胺和羧酸高，通常熔融時都分解。等電點的溶解度最小。2、兩性解離和等電點：氨基酸的酸－堿性：中，NH2

基有堿性；COOH基有酸性；所以氨基酸既能與酸作用，也能與堿作用。在固態或溶液中形成內鹽。NH2R－CH－COOHR－CH－COOHR－CH－COO–NH2NH3+

等電點：氨基酸在溶液中存在下列平衡：R－CH－COOHR－CH－COOHR－CH－COO–R－CH－COO–NH2NH2NH3NH3++H+OH–H+OH–PH=PIPH<PIPH>PI

在氨基酸溶液中，氨基和羧基的離子化程度（或離解程度）相同時的PH值叫該氨基酸的等電點，用PI表示。氨基酸在等電點時的溶解度最小。常據此分離氨基酸。

3、氨基酸的化學性質①與茚三酮反應：大多數氨基酸在堿性溶液中與茚三酮作用時生成蘭色或紫紅色的有色物質。

②與甲醛的反應：R－CH－COOHR－CH－COO–R－CH－COO–NH2NHCH2OHN(CH2OH)2HCHOHCHO

③與2，4—二硝基(DNFB)氟苯的反應：

④與異硫氰酸苯酯的反應：

⑤與熒光胺反應：

在室溫下，氨基酸可與熒光胺反應產生具有熒光的產物，根據熒光強度可用熒光分光光度計測定氨基酸含量。注意在多肽的結構測定中作用，可形成DNP—氨基酸。

⑥與5，5'-雙硫基-雙（2-硝基苯甲酸）反應：半胱氨酸R側鏈上的—SH，可在PH=8.0和室溫的條件下與5，5'-雙硫基-雙（2-硝基苯甲酸）試劑（又稱Ellman試劑）反應，產生一種含有—SH的硝基苯甲酸。這種產物在波長412nm處有一個最大吸收峰，可測定光吸收值確定半胱氨酸的含量。一分子氨基酸的氨基與另一分子氨基酸的羧基縮合，失去一分子水后形成的化合物叫二肽。二肽中所含的—CO—NH—叫肽鍵。蛋白質水解得多肽，有些蛋白質本身就是多肽；一般分子量大的叫蛋白質，分子量較小的叫多肽，兩者間沒有嚴格的界限。肽的性質即與組成肽的氨基酸種類和數目有關，也與氨基酸的排列順序有關。§20.2多肽

多肽的命名：一般以C—端氨基酸為母體。如：色氨?！滨！拾彼?。簡稱為色精甘。也可以寫成Trp—Arg—Gly谷胱甘肽、催產素和升壓素、促腎上腺皮質激素（ACTH）、腦肽、膽囊收縮素、胰高血糖素等多肽的簡介見P14。§20.3蛋白質一、蛋白質的分類所有的蛋白質都含有C、H、O、N四種元素，有的還含有S、P、Fe、Cu、Mn、Zn、I等。各種蛋白質的氮含量相當恒定，其一般為16%。1、根據蛋白質的形狀為：纖維蛋白和球蛋白。2、根據化學組成的不同分為：單純蛋白和結合蛋白。結合蛋白是由單純蛋白和非蛋白部分結合而成的；非蛋白部分也稱為輔基。結合蛋白又可分為脂蛋白、糖蛋白、磷蛋白、色蛋白、核蛋白、金屬蛋白、血紅素蛋白等。3、根據生理功能分為：活性蛋白質和非活性蛋白質。二、蛋白質的結構蛋白質中氨基酸的排列構成肽鏈，肽鏈的結合方式叫蛋白質的結構；蛋白質的結構分為一級、二級、超二級、結構域、三級和四級。（一）蛋白質的一級結構：又叫初級結構，是指構成蛋白質的多肽鏈中氨基酸的排列順序。研究一級結構包括分析組成多肽鏈的氨基酸種類、含量及其排列順序。

（二）蛋白質的空間結構：1、蛋白質的二級結構：在同一多肽鏈中，兩個半光氨酸單位之間可以形成—S—S—鍵而使多肽鏈一部分成環狀，而且同一多肽鏈中，羰基和亞氨基之間也可以形成氫鍵等，從而使多肽鏈具有一定的構象，這叫蛋白質的二級結構。根據實驗證明，多肽鏈的二級結構主要是α—螺旋結構，其次是β—折疊結構?？偸堑谝粋€N和第四個C=O間形成氫鍵，所以呈α—螺旋。α—螺旋結構：多肽鏈的構象為螺旋形，螺旋又分左旋形和右旋形，天然蛋白質的α—螺旋多半是右旋螺旋。—N—CO—CH—NH—C—HRO3左手螺旋與右手螺旋α螺旋主要的結構特點右手型α螺旋結構模型β—折疊結構：多肽鏈幾乎是完全伸直的，即呈鋸齒狀的，鄰近兩肽段以相同或相反方向平行排列成片狀。由鄰近兩肽段之一的C=O與另一肽段的NH之間形成氫鍵。

2、超二級結構和結構域超二級結構是蛋白質二級結構至三級結構層次的一種過渡態構象層次。是指若干相鄰的二級結構中構象單元彼此相互作用，形成有規則的，在空間上能辨認的二級結構組合體。結構域是球狀蛋白質的折疊單位。具有部分生物功能。

3、蛋白質的三級結構：蛋白質的三級結構是指蛋白質分子中多肽鏈在二級結構的基礎上再折疊盤繞成復雜的空間結構。在三級結構中除了有α—螺旋形和β—折疊形外，還有走向不定的肽段。

4、蛋白質的四級結構許多球狀蛋白質是由兩條或多條肽鏈構成。這些肽鏈之間并無共價鍵連接，每條肽鏈都有各自的一、二、三級結構。這些肽鏈稱為蛋白質的亞基。各個亞基在蛋白質中的空間排列方式就是蛋白質的四級結構。三、蛋白質的性質（一）蛋白質的兩性電離及等電點組成蛋白質的肽鏈仍有游離的氨基和羧基，所以向氨基酸一樣有兩性，不同的蛋白質也有不同的等電點。蛋白質的兩性使其能成為人和動物體中的重要緩沖劑。人體的正常PH值就是靠血液中的血漿蛋白和血紅蛋白來調節的。在等電點時，蛋白質的溶解度最小，此性質可用于蛋白質的分離。（二）蛋白質的變性天然蛋白質受物理或化學因素的影響，分子內原有的高度規則的空間排列發生變化，致使其原有性質發生部分或全部喪失的作用叫變性作用。變性作用改變了蛋白質的三級或二級結構，一級結構沒有改變。只破壞三級或四級結構的變性是可逆變性；若二級結構已被破壞，則變性是不可逆的了。（三）蛋白質的膠體性質蛋白質是大分子化合物，分子顆粒的直徑在膠體幅度之內（0.01~1nm)呈膠體性質。（四）蛋白質的沉淀反應①加高濃度的鹽：中性鹽（如硫酸銨）能使蛋白質發生可逆沉淀。②加有機溶劑：乙醇、丙酮等能使蛋白質沉淀。③加重金屬鹽：重金屬鹽（如醋酸鉛）能使蛋白質發生不可逆沉淀。④加某些酸（生物堿試劑）：生物堿試劑能使蛋白質發生沉淀。（五）蛋白質的顏色反應1、縮二脲反應：蛋白質與強堿和稀硫酸銅溶液發生反應，呈紫色，稱為縮二脲反應。2、米倫氏反應：蛋白質遇米勒試劑（將汞溶解于硝酸中）時變為紅色。§20.4酶酶（enzyme）是由活細胞產生的生物催化劑，這種催化劑具有極高的催化效率和高度的底物選擇性（專一性、特異性），其化學本質是蛋白質。酶按照其分子結構可分為單體酶、寡聚酶和多酶體系（多酶復合體和多功能酶）三大類。酶分子可根據其化學組成的不同，分為單純酶和結合酶（全酶）兩類。一、酶催化反應的特性：酶的專一性：酶對底物的嚴格的選擇性稱為酶的專一性。酶在活細胞中產生，但有些酶被分泌到細胞外發揮作用，這類酶稱為胞外酶；在細胞內起催化作用的酶稱為胞內酶。二、酶的分類：根據1961年國際酶學委員會（IEC）的分類法，將酶分為六大類：①氧化還原酶：催化氧化還原反應；②轉移酶：催化一個基團從某種化合物至另一種化合物；③水解酶：催化化合物的水解反應；④裂合酶：催化從雙鍵上去掉一個基團或加上一個基團至雙鍵上；⑤異構酶：催化分子內基團重排（異構化）；⑥合成酶：催化兩分子化合物的締合反應

每一大類又可分為幾個亞類，每個亞類還可分為幾個亞亞類，這樣可得酶表。如EC1.1.1.27為乳酸脫氫酶NAD+。三、酶的命名：

主要有習慣命名法與系統命名法兩種，但常用者為習慣命名法。習慣命名法通常依據酶所作用的底物及其反應類型來命名。如催化乳酸脫氫變為丙酮酸的酶稱為乳酸脫氫酶。核苷酸核苷磷酸核酸戊糖堿基水解水解§20.核酸一、核酸的成1、堿基2、嘌呤堿和嘧啶堿NNNNN2N1345678913嘌呤嘧啶

構成核苷酸的含氮堿（堿基）主要分為嘌呤堿和嘧啶堿兩大類。組成核苷酸的嘧啶堿主要有三種：尿嘧啶（U）、胞嘧啶（C）和胸腺嘧啶（T），它們都是嘧啶的衍生物。組成核苷酸的嘌呤堿主要有兩種：腺嘌呤（A）和鳥嘌呤（G），它們都是嘌呤的衍生物。3、核苷酸ONOHHOOCH2NNNPHOHOOAMPADPATP核苷酸的衍生物二、核苷酸的連接方式核苷酸通過3',5'-磷酸二酯鍵連接起來形成的不含側鏈的多核苷酸長鏈化合物就稱為核酸。核酸具有方向性，5'-位上具有自由磷酸基的末端稱為5'-端，3'-位上具有自由羥基的末端稱為3'-端。DNA的