第五章酶Enzyme1.第一節酶的概念第二節酶的分子結構與功能第三節影響酶促反應的因素第四節酶與醫學的關系第五章酶2.第一節酶的概述一、酶的相關概念

酶是一類由活性細胞產生的具有催化能力的一類特殊蛋白質。簡單說，酶是一類由活性細胞產生的生物催化劑。酶促反應:由酶催化的反應底物:被酶催化的物質產物:生成物質酶的活性:酶所具有的催化能力酶喪失:酶催化能力的喪失?3.二、酶促反應的特點與機制(一)

酶促反應的特點酶與一般催化劑的共性

1．只能催化熱力學允許的反應可以發生的反應

2．不改變化學反應平衡常數酶只催化熱力學允許的化學反應，只能加速可逆反應的進程，而不改變反應的平衡點，作用是縮短反應達到平衡所需的時間。

3．本身反應前后無變化酶與一般催化劑一樣，在化學反應前后都沒有質和量的改變。4.反應總能量改變非催化反應活化能酶促反應活化能一般催化劑催化反應的活化能能量反應過程底物產物酶促反應活化能的改變

活化能：底物分子從初態轉變到活化態所需的能量。5.

酶的催化特性具體表現

1.高度的催化效率酶催化效率比非催化反應高108

—1020倍；比一般催化劑高107

—1013倍。如：碳酸酐酶，每摩爾每分鐘能轉化3．5×107摩爾底物或每秒鐘6×105摩爾底物。

6.

2.高度的專一性作為一種生物催化劑，酶對其作用的底物有一定的要求，即一種酶只作用于一種或一類特定的底物。酶的專一性分為兩大類：絕對專一性：只能作用于特定結構的底物，進行一種專一的反應，生成一種特定結構的產物。相對專一性：作用于一類化合物或一種化學鍵。7.

立體結構專一性：作用于立體異構體中的一種。(對空間結構有嚴格的要求)乳酸脫氫酶的底物和酶的三點附著理論。

D(-)乳酸由于-OH、-COOH的位置正好相反，因此造成與酶的三個基團不能完成結合，故而不能受酶的催化。

8.

3．高度的不穩定性，酶易失活

多數酶是蛋白質。決定酶的作用條件一般應在溫和的條件下，如中性pH、常溫和常壓下進行。強酸、強堿、高溫條件下易使酶失去活性。

9.

4．酶活性的可調節性

酶促反應受多種因素的調控，以適應機體對不斷變化的內外環境和生命活動的需要。其中包括三方面的調節。對酶生成與降解量的調節酶催化效力的調節通過改變底物濃度對酶進行調節等

10.酶比一般催化劑能更有效地降低反應活化能。底物分子從初態轉變到活化態所需的能量，稱為“活化能”。酶和普通催化劑一樣，加速反應的作用都是通過降低反應的活化能實現的。(二)、酶促反應機制（工作原理）11.酶的催化機理是降低活化能12.能量反應過程酶促反應活化能的改變酶促反應活化能反應總能量改變非催化反應活化能一般催化劑催化反應的活化能底物產物13.(二)、酶促反應機制（工作原理）2.中間產物學說與誘導契合假說

中間產物學說（中間復合物學說）

酶在完成催化反應時，首先與底物結合形成酶-底物復合物（中間產物），此產物再分解為產物和游離的酶，從而完成了催化反應。E+S

k1k2k3ESE+P14.2.中間產物學說與誘導契合假說鎖鑰學說：將酶的活性中心比喻作鎖孔，底物分子象鑰匙，底物能專一性地插入到酶的活性中心。誘導契合學說：酶的活性中心在結構上具柔性，底物接近活性中心時，可誘導酶蛋白構象發生變化，這樣就使酶活性中心有關基團正確排列和定向，使之與底物成互補形狀有機的結合而催化反應進行。15.酶專一性的“鎖鑰學說”

16.酶專一性的“誘導契合學說”17.酶-底物誘導契合作用18.1.酶的命名(1)、習慣命名法:根據其催化底物來命名；根據所催化反應的性質來命名；結合上述兩個原則來命名；有時在這些命名基礎上加上酶的來源或其它特點。三、酶的命名與分類19.(2)國際系統命名法系統名稱包括底物名稱、構型、反應性質，最后加一個酶字。例如：習慣名稱:谷丙轉氨酶系統名稱:丙氨酸：

-酮戊二酸氨基轉移酶酶催化的反應:

谷氨酸+丙酮酸

-酮戊二酸+丙氨酸20.（1）氧化-還原酶

氧化-還原酶催化氧化-還原反應。主要包括脫氫酶和氧化酶。如，乳酸脫氫酶催化乳酸的脫氫反應。

2.酶的分類國際分類21.a.氧化酶類：催化底物脫氫，并氧化生成H2O或H2O2

。2A·2H+O22A+2H2O

A·2H+O2A+H2O2

22.鄰苯二酚氧化酶（EC1.10.3.1，鄰苯二酚：氧氧化酶）鄰苯二酚鄰苯醌例：23.b.脫氫酶類：直接催化底物脫氫A·2H+B

A+B·2H

例：乳酸脫氫酶（EC1.1.1.27，L-乳酸：NAD+氧化還原酶）乳酸丙酮酸24.(2)

轉移酶催化底物之間進行某些基團轉移或交換的酶類。

例如，谷丙轉氨酶催化的氨基轉移反應。25.2、轉移酶類催化基團的轉移例：谷丙轉氨酶（GPT）（EC2.6.1.2，L-丙氨酸：

α—酮戊二酸氨基轉移酶）26.（3）水解酶催化底物進行水解的酶類。主要包括淀粉酶、蛋白酶、蔗糖酶及脂肪酶等。例如，脂肪酶(Lipase)催化脂的水解反應27.(4)

裂解酶

裂解酶催化從底物分子中移去一個基團或原子形成雙鍵的反應及其逆反應。主要包括醛縮酶、水化酶、脫羧酶及脫氨酶等。例如，延胡索酸水合酶催化的反應。28.(5)

異構酶催化各種同分異構體之間相互轉化的酶類，即底物分子內基團或原子的重排過程。

例如，6-磷酸葡萄糖異構酶催化的反應。29.(6)

合成酶LigaseorSynthetase合成酶，又稱為連接酶，能夠催化C-C、C-O、C-N以及C-S鍵的形成反應。這類反應必須與ATP分解反應相互偶聯。

A+B+ATP===AB+ADP+Pi例如，丙酮酸羧化酶催化的反應丙酮酸+CO2

草酰乙酸30.組成分類根據結構與功能單體酶：只有一條肽鏈即可構成有活性的酶，故單體酶僅具有三級結構。寡聚酶：由多個相同或不同亞基以非共價鍵連接組成的酶。多酶體系：由幾種不同功能的酶彼此聚合形成的多酶復合物。多功能酶或串聯酶：一些多酶體系在進化過程中由于基因的融合，多種不同催化功能存在于一條多肽鏈中，這類酶稱為多功能酶。31.依據酶的分子組成單純酶：僅由氨基酸殘基即可組成有活性的酶分子。結合酶：由蛋白質與非蛋白質部分組成的有活性的酶分子。32.結合蛋白質酶類酶蛋白質（蛋白質部分）輔助因子（非蛋白質部分）（輔酶或輔基）金屬離子小分子有機化合物全酶=酶蛋白+輔因子輔酶：與酶蛋白結合比較松弛，用透析法可以除去的小分子有機物。輔基：與酶蛋白結合比較緊密，用透析法不易除去的小分子物質。往往以共價鍵和酶蛋白結合，如細胞色素氧化酶中的鐵卟啉、黃素蛋白中的FAD等。第二節酶的分子結構與功能一、酶分子的組成33.酶的活性中心是指酶分子結構中，能直接與底物結合，并和酶催化作用直接有關的部位。酶活性中心是酶分子中具有三維結構的區域，或為裂縫，或為凹陷，深入到酶分子內部，常為氨基酸殘基的疏水基團組成的。

二、活性中心34.必需基團酶分子中氨基酸殘基側鏈的化學基團中，一些與酶活性密切相關的化學基團。這些必需基團在一級結構上可能相距很遠，但在空間結構上彼此靠近，組成具有特定空間結構的區域，能與底物特異地結合并將底物轉化為產物。對于結合酶來說，輔酶或輔基參與酶活性中心的組成。35.活性中心內的必需基團結合基團與底物相結合催化基團催化底物轉變成產物位于活性中心以外，維持酶活性中心應有的空間構象所必需。活性中心外的必需基團常見：His—

咪唑基；Ser—

羥基；

Cys—

巰基；Glu—γ羧基36.與催化作用相關的結構特點(1)活性中心：酶分子中直接和底物結合并起催化反應的空間局限（部位）。

結合部位酶分子中與底物結合的部位或區域一般稱為結合部位。37.38.催化部位:

酶分子中促使底物發生化學變化的部位稱為催化部位。通常將酶的結合部位和催化部位總稱為酶的活性部位或活性中心。結合部位決定酶的專一性，催化部位決定酶所催化反應的性質。

39.40.底物活性中心以外的必需基團結合基團催化基團活性中心41.三、酶原和酶原激活酶原：沒有活性的酶的前體。酶原的激活：酶原在一定條件下經適當的物質作用可轉變成有活性的酶。酶原轉變成酶的過程稱為酶原的激活。本質：酶原的激活實質上是酶活性部位形成或暴露的過程。42.酶原激活的機理酶原分子構象發生改變形成或暴露出酶的活性中心一個或幾個特定的肽鍵斷裂，水解掉一個或幾個短肽在特定條件下43.賴纈天天天天甘異賴纈天天天天纈組絲SSSS46183甘異纈組絲SSSS腸激酶胰蛋白酶活性中心胰蛋白酶原的激活過程44.

在組織細胞中，某些酶以酶原形式存在，具有重要的生物學意義：保護分泌酶原的組織不被水解破壞；酶原激活是有機體調控酶活的一種形式。酶原激活進一步說明了酶的功能是以酶的結構為基礎的。酶原的激活具有重要的生理意義P54.45.

四、同工酶

指催化相同的化學反應，而酶蛋白的分子結構、理化性質乃至免疫學性質不同的一組酶，互稱為“同工酶”。是長期進化過程中基因分化的產物

同工酶存在于同一種屬或同一個體的不同組織或同一細胞的不同亞細胞結構中，由不同基因編碼，或由同一基因轉錄生成的不同mRNA所翻譯的不同多肽鏈組成的蛋白質。46.乳酸脫氫酶的同工酶

乳酸脫氫酶催化的反應NAD+NADH+H+乳酸脫氫酶COOHCH-OHCH3乳酸COOHC=OCH3丙酮酸【無O2】2ATP葡萄糖【O2】15ATPCO2+H2OHHHHLDH1

(H4)HHHMLDH2(H3M)HHMMLDH3(H2M2)HMMMLDH4(HM3)MMMMLDH5

(M4)47.*生理及臨床意義在代謝調節上起著重要的作用；用于解釋發育過程中階段特有的代謝特征；同工酶譜的改變有助于對疾病的診斷；同工酶可以作為遺傳標志，用于遺傳分析研究。心肌梗死和肝病病人血清LDH同工酶譜的變化1酶活性心肌梗死酶譜正常酶譜肝病酶譜234548.小結1酶的催化性質1.1酶是生物催化劑，酶的催化特點(高效性、專一性、可調節、作用條件溫和)。1.2酶的專一性結構專一性：相對專一性和絕對專一性;立體異構專一性；旋光異構專一性、幾何異構專一性。1.3酶的化學本質：酶是蛋白質；酶可分為單純酶和結合酶兩大類，結合酶含有輔助因子(輔酶、輔基)；單體酶、寡聚酶和多酶復合體。2酶的分類和命名2.1酶的分類：氧化-還原酶類；轉移酶類；水解酶類；裂合酶類；異構酶類；合成酶類。2.2酶的命名：習慣命名法；系統命名法。49.3酶的作用機理3.1酶的催化作用與分子活化能酶通過改變反應途徑降低反應活化能。3.2酶的活性部位和必需基因底物結合在酶的活性中心，活性中心還有催化部位，活性中心的結構，酶的專一性機理，必需基團對維持活性中心構象有重要作用。3.3中間產物學說：酶通過形成中間產物改變反應途徑。3.4誘導契合學說：酶反應可逆的機理，活性中心的進一步闡述。3.5