1一餐飯在37度下的消化，無催化劑時需要50年，消化酶消化3－4小時2023/2/182第三章酶Enzyme（E）EEEE2023/2/183蛋白質（E）核酸類（核酶、脫氧核酶）生物催化劑是活細胞合成的一類蛋白質具有高度特異性和高度催化效率的生物催化劑。何謂酶？2023/2/184第一節

酶的分子結構與功能TheMolecularStructureandFunctionofEnzyme2023/2/185E的不同形式單體酶(monomericenzyme)寡聚酶(oligomericenzyme)多酶體系(multienzymesystem)多功能酶(multifunctionalenzyme)/串聯酶(tandemenzyme)2023/2/186一、E的分子組成常含有輔助因子單純E(simpleenzyme)結合E(conjugatedenzyme)結合E蛋白部分：輔助因子E蛋白(apoenzyme)小分子有機化合物金屬離子全E(holoenzyme)決定反應的特異性2023/2/187二、E的活性中心是酶分子中執行其催化功能的部位必需基團(essentialgroup)E的活性中心(activecenter)/活性部位(activesite）活性中心內的必需基團活性中心外的必需基團

結合基團催化基團幾個名詞：2023/2/188三、同工酶是催化相同化學反應

但一級結構不同的一組酶舉例：什么是？人LDH同工酶譜：意義：（一同三不同）指催化相同的化學反應，而酶蛋白的分子結構理化性質乃至免疫學性質不同的一組酶。2023/2/189第二節

酶的工作原理TheMechanismofEnzymeAction2023/2/1810（一）極高的催化效率（二）高度的特異性（三）可調節性一、酶反應的特點2023/2/1811二、酶通過促進底物形成過渡態

而提高反應速率（一）酶-底物復合物的形成與誘導契合假說（二）酶促反應的機制2023/2/1812第三節酶促反應動力學KineticsofEnzyme-CatalyzedReaction2023/2/1813研究某一因素的影響時，其余各因素均恒定。何謂酶促反應動力學?研究各種因素對酶促反應速度V的影響，并加以定量的闡述。影響因素有:酶濃度[E]、底物濃度[S]、pH、溫度T、抑制劑I及激活劑等。采用反應的初速度（initialvelocity）2023/2/1814一、[S]對V的影響的作圖呈矩形雙曲線[S]對V的影響呈矩形雙曲線關系:研究條件:此矩形雙曲線可用米-曼氏方程表示2023/2/1815bca矩形雙曲線和米-氏方程的對應關系Ｖ＝Vmax[S]

Km+[S]V與[S]成正比為一級反應ＶVmax

Km≈[S]

V不成正比例加速,介于a、c之間,

為混合級反應。達Vmax,V不再增加為零級反應ＶVmax≈a、b、c、[S]Km時,[S]

Km時，初速度VVmax底物濃度[S]1/2VmaxKm2023/2/1816（一）米－曼氏方程式推導米－曼氏方程式推導的條件：推導過程：（二）Km與Vmax的意義（三）Ｋm值與Ｖmax值的測定2023/2/1817二、底物足夠時[E]對V的影響呈直線關系當[S]＞＞[E]，酶可被底物飽和的情況下，V與[E]成正比。關系式：V=K3[E]0V[E]當[S]>>[E]時，Vmax=k3[E][E]對V的影響2023/2/1818三、T對V的影響具有雙重性四、pH通過改變酶和底物分子解離狀態影響V雙重影響最適溫度(optimumtemperature)：

—酶促反應速度最快時的環境溫度低溫的應用T升高→V↑最適pH(optimumpH)

—酶催化活性最大時的環境pH。T→酶蛋白變性→V↓2023/2/1819類型不可逆性抑制可逆性抑制競爭性抑制(competitiveinhibition)非競爭性抑制(non-competitiveinhibition)反競爭性抑制(uncompetitiveinhibition)五、抑制劑可逆地或不可逆地降低酶促反應速率酶的抑制劑(inhibitor/I)

—使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白變性的物質2023/2/1820(一)不可逆性抑制作用什么是？抑制劑以共價鍵與酶活性中心的必需基團相結合，使酶失活；不能用物理方法去除抑制劑。舉例：2023/2/1821（二）可逆性抑制作用什么是？三種類型抑制劑通常以非共價鍵與酶或酶-底物復合物可逆性結合，使酶的活性降低或喪失；抑制劑可用透析、超濾等方法除去。2023/2/18221、競爭性抑制什么是？競爭性抑制的具體情形：舉例:I與E的S結構相似共同競爭E的活性中心，防礙E與S的結合。2023/2/18232、非競爭性抑制什么是？非競爭性抑制的具體情形：I與E活性中心以外的必需基團結合，不防礙E與S的結合，I與S之間無競爭

。2023/2/18243、反競爭性抑制什么是？反競爭性抑制的具體情形：I只與ES結合成EIS，使ES的量減少，影響產物的生成和E的釋放。2023/2/1825三種可逆性抑制及無抑制作用的比較與I結合的成分E

E、ES

ES動力學參數表觀KmKm增大不變減小最大速度Vmax不變↓↓林-貝氏作圖

斜率Km/Vmax

增大增大不變

縱軸截距1/Vmax不變增大增大

橫軸截距-1/Km增大不變減小作用特征無I

競非反III2023/2/1826六、激活劑可加快酶促反應速率激活劑(activator)使酶由無活性變為有活性或使酶活性增加的物質分為

激活劑大多數為金屬離子如Mg2+、K+、Mn2+等，少數陰離子也有激活作用。必需激活劑(essentialactivator)非必需激活劑(non-essentialactivator)

一些金屬酶和金屬激活酶類：2023/2/1827第四節

酶的調節TheRegulationofEnzyme2023/2/1828酶活性的調節酶含量的調節（快速調節）

（緩慢調節）調節方式：

—代謝途徑的關鍵酶調節對象：2023/2/1829（一）變構酶通過變構調節酶的活性變構激活劑變構抑制劑變構調節

(allostericregulation)變構酶(allostericenzyme)代謝物與酶分子活性中心外的某部分可逆地結合，使酶構象改變，從而改變酶的催化活性。變構部位

(allostericsite)變構效應劑(allostericeffector)變構酶的S形曲線幾個名詞：一、調節酶實現對酶促反應速率的快速調節2023/2/1830（二）酶的化學修飾調節是通過某些化學基團與酶的共價結合與分離實現的舉例：何謂共價修飾(covalentmodification)？共價修飾的類型：共價修飾的特點：2023/2/18