1、1.簡述脂類的消化與吸收。2.何謂酮體？酮體是如何生成及氧化利用的？3.為什么吃糖多了人體會發胖（寫出主要反應過程）？脂肪能轉變成葡萄糖嗎？為什么？4.簡述脂肪肝的成因。5.寫出膽固醇合成的基本原料及關鍵酶？膽固醇在體內可的轉變成哪些物質？6.脂蛋白分為幾類？各種脂蛋白的主要功用？7.寫出甘油的代謝途徑？8.簡述饑餓或糖尿病患者，出現酮癥的原因？9試比較生物氧化與體外物質氧化的異同。10試述影響氧化磷酸化的諸因素及其作用機制。11試述體內的能量生成、貯存和利用12試從蛋白質營養價值角度分析小兒偏食的害處。13參與蛋白質消化的酶有哪些？各自作用？14從蛋白質、氨基酸代謝角度分析嚴重肝功能障礙時肝

2、昏迷的成因。15食物蛋白質消化產物是如何吸收的？16簡述體內氨基酸代謝狀況。171分子天冬氨酸在肝臟徹底氧化分解生成水、二氧化碳和尿素可凈生成多少分子ATP？簡述代謝過程。18簡述苯丙氨酸和酪氨酸在體內的分解代謝過程及常見的代謝疾病。19簡述甲硫氨酸的主要代謝過程及意義。20簡述谷胱甘肽在體內的生理功用。21簡述維生素B6在氨基酸代謝中的作用。22討論核苷酸在體內的主要生理功能23.簡述物質代謝的特點？24.試述丙氨酸轉變為脂肪的主要途徑？25核苷、核苷酸、核酸三者在分子結構上的關系是怎樣的？26參與DNA復制的酶在原核生物和真核生物有何異同？27復制的起始過程如何解鏈？引發體是怎樣生成的？2

3、8解釋遺傳相對保守性及其變異性的生物學意義和分子基礎。29什么是點突變、框移突變，其后果如何？30.簡述遺傳密碼的基本特點。31.蛋白質生物合成體系包括哪些物質，各起什么作用。32簡述原核生物基因轉錄調節的特點。阻遏蛋白與阻遏機制的普遍性。33簡述真核生物基因組結構特點。34同一生物體不同的組織細胞的基因組成和表達是否相同？為什么？35簡述重組DNA技術中目的基因的獲取來源和途徑。36作為基因工程的載體必須具備哪些條件？37什么叫基因重組？簡述沙門氏菌是怎樣逃避宿主免疫監視的？38簡述類固醇激素的信息傳遞過程。39簡述血漿蛋白質的功能。40凝血因子有幾種？簡述其部分特點？41簡述紅細胞糖代謝的

4、生理意義。42試述維生素A缺乏時，為什么會患夜盲癥。43簡述佝僂病的發病機理。44維生素K促進凝血的機理是什么？45為什么維生素B1缺乏會患腳氣病？46試述維生素B6的生化作用及臨床應用。47簡述維生素C的生化作用。48葉酸和維生素B12缺乏與巨幼紅細胞性貧血的關系如何？49試述維生素E的生化作用。50糖有氧氧化中涉及的維生素及相關的酶及輔酶。51脂肪酸合成中涉及的維生素及相關的輔酶。52B族維生素的主要種類、活性形式和主要作用。53簡述糖蛋白聚糖鏈的功能。54維生素C在膠原合成中有何作用？試從膠原代謝角度分析壞血病的產生機制。55簡述透明質酸的分子結構和功能。56試分析半胱氨酸代謝對糖胺聚糖

5、形成的作用。57、簡述遺傳信息傳遞工程中，復制.轉錄.翻錄過程的特點 58、糖酵解59、三羧酸循環反應過程60、有氧氧化1、脂類的消化部位主要在小腸，小腸內的胰脂酶、磷脂酶、膽固醇酯酶及輔脂酶等可以催化脂類水解；腸內PH值有利于這些酶的催化反應，又有膽汁酸鹽的作用，最后將脂類水解后主要經腸粘膜細胞轉化生成乳糜微粒被吸收。2.何謂酮體？酮體是如何生成及氧化利用的？酮體包括乙酰乙酸、-羥丁酸和丙酮。酮體是在肝細胞內由乙酰CoA經HMG-CoA轉化而來，但肝臟不利用酮體。在肝外組織酮體經乙酰乙酸硫激酶或琥珀酰CoA轉硫酶催化后，轉變成乙酰CoA并進入三羧酯循環而被氧化利用。3.為什么吃糖多了人體會發

6、胖（寫出主要反應過程）？脂肪能轉變成葡萄糖嗎？為什么？人吃過多的糖造成體內能量物質過剩，進而合成脂肪儲存故可以發胖，基本過程如下：葡萄糖丙酮酸乙酰CoA合成脂肪酸酯酰CoA葡萄糖磷酸二羧丙酮3-磷酸甘油脂酰CoA+3-磷酸甘油脂肪（儲存）脂肪分解產生脂肪酸和甘油，脂肪酸不能轉變成葡萄糖，因為脂肪酸氧化產生的乙酰CoA不能逆轉為丙酮酸，但脂肪分解產生的甘油可以通過糖異生而生成葡萄糖。4.簡述脂肪肝的成因。肝臟是合成脂肪的主要器官，由于磷脂合成的原料不足等原因，造成肝臟脂蛋白合成障礙，使肝內脂肪不能及時轉移出肝臟而造成堆積，形成脂肪肝。5.寫出膽固醇合成的基本原料及關鍵酶？膽固醇在體內可的轉變成哪

7、些物質？膽固醇合成的基本原料是乙酰CoA.NADPH和ATP等，限速酶是HMG-CoA還原酶，膽固醇在體內可以轉變為膽計酸、類固醇激素和維生素D3。6.脂蛋白分為幾類？各種脂蛋白的主要功用？脂蛋白分為四類：CM、VLDL（前-脂蛋白）、LDL（-脂蛋白）和HDL（-脂蛋白），它們的主要功能分別是轉運外源脂肪、轉運內源脂肪、轉運膽固醇及逆轉膽固醇。7.寫出甘油的代謝途徑？甘油3-磷酸甘油 (氧化供能,異生為糖,合成脂肪再利用)8.簡述饑餓或糖尿病患者，出現酮癥的原因？在正常生理條件下，肝外組織氧化利用酮體的能力大大超過肝內生成酮體的能力，血中僅含少量的酮體，在饑餓、糖尿病等糖代謝障礙時，脂肪動員

8、加強，脂肪酸的氧化也加強，肝臟生成酮體大大增加，當酮體的生成超過肝外組織的氧化利用能力時，血酮體升高，可導致酮血癥、酮尿癥及酮癥酸中毒。9試比較生物氧化與體外物質氧化的異同。生物氧化與體外氧化的相同點：物質在體內外氧化時所消耗的氧量、 最終產物和釋放的能量是相同的。生物氧化與體外氧化的不同點：生物氧化是在細胞內溫和的環境中在一系列酶的催化下逐步進行的，能量逐步釋放并伴有ATP的生成， 將部分能量儲存于ATP分子中，可通過加水脫氫反應間接獲得氧并增加脫氫機會， 二氧化碳是通過有機酸的脫羧產生的。生物氧化有加氧、脫氫、脫電子三種方式，體外氧化常是較劇烈的過程，其產生的二氧化碳和水是由物質的碳和氫直

9、接與氧結合生成的，能量是突然釋放的。10試述影響氧化磷酸化的諸因素及其作用機制。影響氧化磷酸化的因素及機制：(1)呼吸鏈抑制劑：魚藤酮、粉蝶霉素A、異戊巴比妥與復合體中的鐵硫蛋白結合，抑制電子傳遞；抗霉素A、 二巰基丙醇抑制復合體；一氧化碳、氰化物、硫化氫抑制復合體。(2) 解偶聯劑：二硝基苯酚和存在于棕色脂肪組織、骨骼肌等組織線粒體內膜上的解偶聯蛋白可使氧化磷酸化解偶聯。(3)氧化磷酸化抑制劑：寡霉素可與寡霉素敏感蛋白結合， 阻止質子從F0質子通道回流，抑制磷酸化并間接抑制電子呼吸鏈傳遞。(4)ADP的調節作用： ADP濃度升高，氧化磷酸化速度加快，反之，氧化磷酸化速度減慢。(5) 甲狀腺素

10、：誘導細胞膜Na+-K+-ATP酶生成，加速ATP分解為ADP，促進氧化磷酸化；增加解偶聯蛋白的基因表達導致耗氧產能均增加。(6)線粒體DNA突變：呼吸鏈中的部分蛋白質肽鏈由線粒體DNA編碼，線粒體DNA因缺乏蛋白質保護和損傷修復系統易發生突變，影響氧化磷酸化。11試述體內的能量生成、貯存和利用糖、脂、蛋白質等各種能源物質經生物氧化釋放大量能量，其中約40% 的能量以化學能的形式儲存于一些高能化合物中，主要是ATP。ATP的生成主要有氧化磷酸化和底物水平磷酸化兩種方式。ATP是機體生命活動的能量直接供應者， 每日要生成和消耗大量的ATP。在骨骼肌和心肌還可將ATP的高能磷酸鍵轉移給肌酸生成磷酸

11、肌酸，作為機體高能磷酸鍵的儲存形式，當機體消耗ATP過多時磷酸肌酸可與ADP反應生成ATP，供生命活動之用。12試從蛋白質營養價值角度分析小兒偏食的害處。食物蛋白質的營養價值高低決定于所含必需氨基酸的種類和數量以及各種氨基酸的比例與人體蛋白質的接近程度。單一食物易出現某些必需氨基酸的缺乏，營養價值較低，如果將幾種營養價值較低的蛋白質混合使用，則必需氨基酸可相互補充從而提高營養價值，此稱蛋白質的互補作用。小兒偏食易導致體內某些必需氨基酸的不足，食物蛋白質使用效率低，影響小兒的生長發育。13參與蛋白質消化的酶有哪些？各自作用？參與食物蛋白質消化的酶主要有來自胃粘膜的胃蛋白酶和來自胰腺的胰蛋白酶、糜

12、蛋白酶、彈性蛋白酶、羧基肽酶A、B以及來自腸道的氨基肽酶、二肽酶、腸激酶。胃蛋白酶和來自胰腺的消化酶初分泌時均為酶原，胃中鹽酸可激活胃蛋白酶原，腸激酶可激活胰蛋白酶原，胰蛋白酶又可激活糜蛋白酶原、彈性蛋白酶原和羧基蛋白酶原A、B。胃蛋白酶、胰蛋白酶、彈性蛋白酶、糜蛋白酶均為內肽酶，可水解蛋白質內部肽鍵，將食物蛋白質消化為小分子多肽。羧基蛋白酶A、B和氨基肽酶為外肽酶，可分別水解肽鏈C端和N端的肽鍵，產生大量的氨基酸和二肽，二肽酶水解二肽為兩分子氨基酸。通過諸消化酶的共同作用，食物蛋白質可消化為大量的氨基酸，然后吸收。14從蛋白質、氨基酸代謝角度分析嚴重肝功能障礙時肝昏迷的成因。嚴重肝功能障礙時

13、，肝臟尿素合成功能不足，導致血氨升高，氨進入腦組織可與腦組織中-酮戊二酸結合生成谷氨酸，并可進一步生成谷氨酰胺，引起腦組織中-酮戊二酸減少、三羧酸循環減弱，使ATP生成減少，腦功能發生障礙，導致肝昏迷。此外，腸道蛋白質腐敗產物吸收后因不能在肝臟有效解毒、處理也成為肝昏迷的成因之一，尤其是酪胺和苯乙胺，因肝功能障礙未分解而進入腦組織，可分別羥化后形成-羥酪胺和苯乙醇胺，因與兒茶酚胺相似，稱假神經遞質，可取代正常神經遞質兒茶酚胺但不能傳導神經沖動，引起大腦異常抑制，導致肝昏迷。15食物蛋白質消化產物是如何吸收的？食物蛋白質消化產物氨基酸和二肽、三肽可吸收進入人體，均系主動耗能過程，主要在小腸進行。

14、氨基酸的吸收有氨基酸吸收載體和-谷氨酰循環兩種機制，二肽和三肽可通過相應的主動轉運體系吸收。氨基酸吸收載體有四種，分別是酸性氨基酸載體、堿性氨基酸載體、中性氨基酸載體、亞氨基酸和甘氨酸載體，分別吸收相應的氨基酸。氨基酸、Na+和氨基酸載體形成三聯體，將Na+和氨基酸轉入胞內，再將Na+泵出，消耗ATP。腸上皮細胞膜上有-谷氨酰轉移酶，在谷胱甘肽的參與下經-谷氨酰循環機制將氨基酸吸收入體內，每吸收一分子氨基酸消耗3分子ATP。16簡述體內氨基酸代謝狀況。分布于體內各處的氨基酸共同構成氨基酸代謝庫。氨基酸有三個來源：（1）食物蛋白質消化吸收的氨基酸。（2）體內組織蛋白質分解產生的氨基酸。（3）體內

15、合成的非必需氨基酸。氨基酸有四個代謝去路：（1）脫氨基作用生成-酮酸和氨，氨主要在肝臟生成尿素排泄，-酮酸可在體內生成糖、酮體或氧化供能，此是氨基酸分解代謝的主要去路。（2）脫羧基作用生成CO2和胺，許多胺類是生物活性物質如-氨基丁酸、組織胺等。（3）生成其他含氮物如嘌呤、嘧啶等。（4）合成蛋白質，以20種氨基酸為基本組成單位，在基因遺傳信息的指導下合成組織蛋白質，發揮各種生理功能。171分子天冬氨酸在肝臟徹底氧化分解生成水、二氧化碳和尿素可凈生成多少分子ATP？簡述代謝過程。1分子天冬氨酸在肝臟徹底氧化分解生成水和二氧化碳、尿素可凈生成16分子ATP，其代謝過程：天冬氨酸在肝細胞線粒體中經聯

16、合脫氨基生成1分子氨和1分子草酰乙酸并產生1分子NADH + H+。1分子氨進入鳥氨酸循環與來自另1分子天冬氨酸的氨基形成1分子尿素，此步相當于消耗2分子ATP。產生的1分子NADH + H+ 經呼吸鏈氧化生成3分子ATP。草酰乙酸在線粒體中需1分子NADH + H+ 還原為蘋果酸，蘋果酸穿出線粒體在胞液中生成草酰乙酸和1分子NADH + H+ （NADH + H+ 在肝細胞中主要通過蘋果酸-天冬氨酸穿梭進入線粒體補充消耗的1分子NADH + H+ ），草酰乙酸磷酸烯醇式丙酮酸丙酮酸，分別消耗1分GTP和產生1分子ATP，可抵消。丙酮酸進入線粒體經丙酮酸脫氫酶催化生成1分子乙酰CoA和1分子N

17、ADH + H+ ，經三羧酸循環及氧化呼吸鏈可產生15分子ATP，1分子天冬氨酸徹底分解合計可凈產生15+32=16分子ATP。18簡述苯丙氨酸和酪氨酸在體內的分解代謝過程及常見的代謝疾病。苯丙氨酸的主要分解代謝去路是經苯丙氨酸羥化酶催化生成酪氨酸，然后代謝，如苯丙氨酸羥化酶先天缺乏，則苯丙氨酸經轉氨基作用生成苯丙酮酸，可進一步生成苯乙酸造成苯酮酸尿癥。酪氨酸在腎上腺髓質和神經組織中可在酪氨酸羥化酶作用下生成多巴，再脫羧基生成多巴胺，經羥化生成去甲腎上腺素，再經甲基化生成腎上腺素，成為神經遞質或激素，腦組織中多巴胺生成減少可導致帕金森氏病。酪氨酸在黑色素細胞中經酪氨酸酶催化生成多巴，再經氧化、

18、脫羧、等反應最后生成黑色素。酪氨酸酶先天性缺乏導致白化病。酪氨酸在甲狀腺中參與甲狀腺素的生成。酪氨酸在一般組織中可在酪氨酸轉氨酶作用下生成對羥苯丙酮酸，后轉變為尿黑酸，在尿黑酸氧化酶作用下進一步氧化分解可生成延胡索酸和乙酰乙酸，分別參與糖、脂、酮體的代謝，故苯丙氨酸和酪氨酸均為生糖兼生酮氨基酸。尿黑酸氧化酶缺乏可導致尿黑酸尿癥。19簡述甲硫氨酸的主要代謝過程及意義。甲硫氨酸在腺苷轉移酶作用下與ATP反應生成S-腺苷甲硫氨酸（SAM），又稱活性甲硫氨酸，是活潑的甲基供體，參與體內50多種物質的甲基化反應，如腎上腺素、肌酸、肉堿、膽堿的生成以及DNA、RNA的甲基化等，S-腺苷甲硫氨酸還參與細胞生

19、長物質精脒和精胺的生成，此外，還可通過甲硫氨酸循環機制將N5-CH3-FH4的甲基轉移給甲硫氨酸，通過S-腺苷甲硫氨酸將甲基轉出，參與體內廣泛的甲基化反應，成為N5-CH3-FH4代謝與利用的重要途徑。甲硫氨酸轉甲基后生成同型半胱氨酸，可與絲氨酸縮合生成胱硫醚，進一步生成半胱氨酸和-酮丁酸，-酮丁酸可轉變為琥珀酰輔酶A，可氧化分解或異生為糖，故甲硫氨酸是生糖氨基酸。高同型半胱氨酸血癥是動脈粥樣硬化發病的獨立危險因子。甲硫氨酸作為含硫氨基酸，其氧化分解也可產生硫酸根，部分硫酸根以無機硫酸鹽形式隨尿排出，另一部分可活化為活性硫酸根PAPS，PAPS參與某些物質的生物轉化，還可參與硫酸軟骨素、硫酸角

20、質素等的合成。20簡述谷胱甘肽在體內的生理功用。谷胱甘肽是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通過谷氨酰半胱氨酸合成酶、谷胱甘肽合成酶催化合成的三肽，其重要生理功能有：（1）還原型谷胱甘肽可保護巰基酶及某些蛋白質分子中的巰基從而維持其生物學功能。（2）谷胱甘肽在谷胱甘肽過氧化物酶催化下可還原過氧化氫或過氧化物，從而保護生物膜和血紅蛋白免遭損傷。（3）參與肝臟中某些物質的生物轉化過程，谷胱甘肽可與許多鹵代化合物或環氧化合物結合生成谷胱甘肽結合物，主要從膽汁排泄。（4）谷胱甘肽通過-谷氨酰循環參與氨基酸的吸收。21簡述維生素B6在氨基酸代謝中的作用。維生素B6即吡哆醛，其以磷酸酯形式即磷酸吡哆醛作為氨基酸轉

21、氨酶和氨基酸脫羧酶的輔酶。在氨基酸轉氨基作用和聯合脫氨基作用中，磷酸吡哆醛是氨基傳遞體，參與氨基酸的脫氨基作用，同樣也參與體內非必需氨基酸的生成。作為氨基酸脫羧酶的輔酶，磷酸吡哆醛參與各種氨基酸的脫羧基代謝，許多氨基酸脫羧基后產生具有生理活性的胺類，發揮重要的生理功能，如谷氨酸脫羧基生成的-氨基丁酸是一種重要的抑制性神經遞質，臨床上常用維生素B6對小兒驚厥及妊娠嘔吐進行輔助性治療；半胱氨酸先氧化后脫羧可生成牛磺酸，其是結合型膽汁酸的重要組成成分；組氨酸脫羧基后生成的組胺是一種強烈的血管擴張劑，參與炎癥、過敏等病理過程并具有刺激胃蛋白酶和胃酸分泌的作用；色氨酸先羥化后脫羧生成5-羥色胺，其在神經

22、組織是一種抑制性神經遞質，在外周組織具有收縮血管作用；由鳥氨酸脫羧后代謝生成的多胺是調節細胞生長、繁殖的重要物質。22討論核苷酸在體內的主要生理功能核苷酸具有多種生物學功用，表現在（1）作為核酸DNA和RNA合成的基本原料；（2）體內的主要能源物質，如ATP、GTP等；（3）參與代謝和生理性調節作用，如cAMP是細胞內第二信號分子，參與細胞內信息傳遞；（4）作為許多輔酶的組成部分，如腺苷酸是構成輔酶、輔酶、FAD.輔酶A等的重要部分；（5）活化中間代謝物的載體，如UDP-葡萄糖是合成糖原等的活性原料，GDP-二酰基甘油是合成磷脂的活性原料，PAPS是活性硫酸的形式，SAM是活性甲基的載體等。2

23、3.簡述物質代謝的特點？物質代謝的特點（1）整體性，體內各種物質的代謝不是彼此孤立的，而是同時進行的，彼此相互聯系、相互轉變、相互依存，構成統一的整體。（2）代謝調節。機體調節機制調節物質代謝的強度，方向和速度以適應內外環境的改變。（3）各組織、器官物質代謝各具特色。（4）各種代謝物均具有各自共同的代謝池。（5）ATP是機體能量利用的共同形式。（6）NADPH是合成代謝所需的還原當量。24.試述丙氨酸轉變為脂肪的主要途徑？丙氨酸徑聯合脫氨基作用轉化為丙酮酸丙酮酸氧化脫羧生成乙酰CoA，乙酰CoA進一步合成脂肪酸。丙酮酸經丙酮酸羧化支路生成磷酸烯醇式丙酮酸，并進一步轉化為磷酸二羧丙酮，磷酸二羥丙

24、酮還原為-磷酸甘油。脂肪酸經活化為脂酰CoA后，與-磷酸甘油經轉酰基作用合成脂肪。25核苷、核苷酸、核酸三者在分子結構上的關系是怎樣的？核苷、核苷酸、核酸三詞常易被初學者混淆。核苷是堿基與核糖通過糖苷鍵連接成的糖苷（苷或稱甙）化合物。核苷酸是核苷的磷酸酯，是組成核酸（DNA，RNA）的基本單元，正如由氨基酸（基本單元）組成蛋白質（生物大分子）一樣道理。所以核酸也叫多聚核苷酸。核苷（nucleoside）、核苷酸（nucleotide）英文名稱只有一個字母之差。26參與DNA復制的酶在原核生物和真核生物有何異同？原核生物有DNA-pol ，；真核生物為DNA-pol 、；而且每種都各有其自身的功

25、能。這是最主要的必需掌握的差別。相同之處在于底物（dNTP）相同，催化方向（55）相同，催化方式（生成磷酸二酯鍵）、放出PPi相同等等；又如：解螺旋酶，原核生物是dnaB基因的表達產物（DnaB），真核生物就不可能是這個基因和這種產物。27復制的起始過程如何解鏈？引發體是怎樣生成的？E.coli oriC位點上有規律的結構可被DnaA四聚體蛋白結合而使雙鏈打開，DnaB,C蛋白的進一步結合使雙鏈更為展開，DnaB蛋白就是解螺旋酶。在此基礎上，引物酶及其輔助蛋白結合在開鏈DNA上，形成引發體。28解釋遺傳相對保守性及其變異性的生物學意義和分子基礎。遺傳相對保守性，其分子基礎在復制保真性上，包括已

26、知三方面：依照堿基配對規律的半保留復制、DNA-pol的校讀、修復機制和DNA-pol的堿基選擇作用。因此，遺傳信息代代相傳，作為基因組（全套基因）傳代，是相對穩定的，物種的變化是漫長過程的積累，如果不用人工手段去干預，是不可能在幾個世代之內就見得到的。生物的自然突變頻率很低，例如在10-9水平。考慮到生物基因組的龐大，自然突變是不容低估的。例如同一物種的個體差別、器官組織的分化 、從長遠意義上說，生物進化，都是突變造成的。突變都是DNA分子上可傳代的各種變化（點突變、缺失、插入、框移、重排）。其后果需具體情況具體分析，不可能籠統地簡化為有利或有害。當然，更新的技術可用誘變或其他（例如基因工程

27、）手段改造物種，建立有益于人類的突變體。29什么是點突變、框移突變，其后果如何？點突變即堿基配錯。一個點突變可以（但不一定）造成一個氨基酸在蛋白質大分子上的改變。有時一個氨基酸的改變可以影響生物的整體，例如血紅蛋白HbS引起的鐮形紅細胞貧血、癌基因的點突變等。框移突變是由缺失或插入（核苷酸）的突變，引起轉錄出的mRNA讀碼框架不按原有的三聯體次序。其影響不限于突變點上的個別氨基酸。而是整條肽鏈的讀碼變更。后果是翻譯出不是原來應有的（稱為野生型）蛋白質，而是一級結構完全不同的另一種蛋白質。臨床上有些病人缺乏某種蛋白質，其中，部分的原因可能是框移突變引起的。30.簡述遺傳密碼的基本特點。 連續性密

28、碼的三聯體不間斷，需三個一組連續閱讀的現象。 簡并行幾個密碼共同編碼一個氨基酸的現象。 擺動性密碼子第三個堿基與反密碼子的第一個堿基不嚴格的配對現象。 通用性所有生物共用同一套密碼合成蛋白質的現象。31.蛋白質生物合成體系包括哪些物質，各起什么作用。 mRNA 合成蛋白質的模板 tRNA 攜帶轉運氨基酸 rRNA 與蛋白質結合成的核蛋白體是合成蛋白質的場所 原料 二十種氨基酸 酶氨基酸-tRNA合成酶（氨基酸的活化），轉肽酶（肽鏈的延長）等。 蛋白質因子起始因子，延長因子，終止因子，分別促進蛋白質合成的起始、延長和終止。32簡述原核生物基因轉錄調節的特點。（1）因子決定RNA聚合酶識別特異性；

29、（2）操縱子模型的普遍性；（3）阻遏蛋白與阻遏機制的普遍性。33簡述真核生物基因組結構特點。真核生物基因組結構特點包括：（1）真核基因組結構龐大 。 哺乳動物基因組DNA約有3109 bp核苷酸組成，基因約為40000個。（2）單順反子轉錄。 一個編碼基因轉錄成一個mRNA分子，翻譯成一條多肽鏈。許多真核蛋白質由幾條不同的多肽鏈組成，因此存在多個基因協調表達的問題。（3）重復序列。高度重復序列-106 中度重復序列-103104 單拷貝序列-1幾次。由兩個互補序列在同一DNA鏈上反向排列而成的稱為反轉重復序列（Inverted repeat）。（4）基因不連續性：真核結構基因兩側的不被轉錄的非

30、編碼序列常是基因表達的調控區。結構基因內部的非編碼序列稱內含子，編碼序列稱外顯子，故稱斷裂基因。34同一生物體不同的組織細胞的基因組成和表達是否相同？為什么？同一生物體不同的組織細胞的基因組成是相同的，但是其表達不同。因為同一生物體不同的組織細胞的遺傳信息都是來自同一個受精卵細胞。故同一生物體不同的組織細胞的基因組成相同。但在多細胞生物個體某一發育、生長階段，或不同的發育階段，其不同的組織細胞的基因的表達具有時間和空間特異性。由特異基因的啟動子和增強子與調節蛋白相互作用決定的。35簡述重組DNA技術中目的基因的獲取來源和途徑。基因的獲取：主要有以下幾種途徑：化學合成法：已知某種基因的核苷酸序列

31、或根據某種基因產物的aa序列推導出該多肽鏈編碼的核苷酸序列，再利用DNA合成儀合成。基因組DNA：一個細胞或病毒所攜帶的全部遺傳信息，或整套基因的全部DNA片段。從基因組DNA文庫中獲得。cDNA文庫。聚合酶鏈反應-PCR (polymerase chain reaction )。36作為基因工程的載體必須具備哪些條件？作為基因工程的載體必須具備的條件是：能獨立自主復制。易轉化。易檢測（含有抗藥性基因等）。37什么叫基因重組？簡述沙門氏菌是怎樣逃避宿主免疫監視的？同DNA分子間發生的共價連接稱基因重組。沙門菌為逃避宿主免疫監視，其鞭毛素蛋白的表達每經歷1000代細胞即發生一次相變異（Phase

32、 variation）。 沙門菌鞭毛素基因H1 H2分別編碼鞭毛素H1 H2， H2啟動序列同時啟動 H2及一種阻遏蛋白的表達。阻遏蛋白可阻H1 的表達hin基因編碼一種重組酶，催化H2啟動序列與hin基因倒位，發生基因重組（genetic recombination）其結果是啟動序列方向改變，H2及阻遏蛋白表達關閉， H1 基因表達。38簡述類固醇激素的信息傳遞過程。類固醇激素的受體位于胞液或胞核內，當類固醇激素進入細胞與受體結合后，受體與熱休克蛋白分離，而與激素結合為激素受體復合物，該復合物與激素反應元件（HRE）結合，從而促進或抑制某些特異基因的轉錄，引起生物學效應。39簡述血漿蛋白質的

33、功能。a）維持血漿膠體滲透壓：正常人血漿膠體滲透壓的大小，取決于血漿蛋白質的摩爾濃度。由于清蛋白的分子量小，在血漿內的含量大、摩爾濃度高，在生理pH條件下，其負電性高，能使水分子聚集其分子表面，故清蛋白能最有效地維持血漿膠體滲透壓，其占總量地75%80%。b）維持血漿正常的pH：蛋白質是兩性電解質，其等電點多在pH4.07.3之間，血漿蛋白鹽與相應蛋白質形成緩沖對，參與維持血漿正常pH在7.357.45之間。c）運輸作用：如清蛋白運輸脂肪酸、膽紅素、磺胺等，血漿中還有皮質激素傳遞蛋白、運鐵蛋白、銅藍蛋白等。d）免疫作用：血漿中的免疫球蛋白，IgG、IgA、IgM、IgD、IgE，在體液免疫中起

34、至關重要的作用。此外，還有補體。e）催化作用：根據血漿酶的來源和功能，分為血漿功能酶、外分泌酶、細胞酶。它們在體內的作用十分重要，而血漿功能酶在血漿中發揮重要的催化作用。f）營養作用：g）凝血、抗凝血和纖溶作用：血漿中有很多的凝血因子、抗凝血及纖溶物質，它們相互作用、相互制約，保持循環血流通暢。凝血因子共有14種。其特點如下：40凝血因子有幾種？簡述其部分特點？a）除因子和因子外，其余的凝血因子均為糖蛋白，而且大部分在肝合成。因子是一種脂蛋白，也是唯一不存在于正常人血漿中的凝血因子，分布于不同的組織細胞，也叫組織因子。因子是Ca2+。b） 因子、是依賴維生素K的凝血因子。c） 因子、激肽釋放酶

35、原和高分子激肽原等參與接觸活化。d） 凝血因子、均對凝血酶敏感。41簡述紅細胞糖代謝的生理意義。a）紅細胞產生的ATP主要用于維持膜上鈉泵、鈣泵的正常運轉、維持紅細胞膜上脂質與血漿脂蛋白中的脂質進行交換、谷胱甘肽與NAD+的合成、糖的活化等。b）2，3-BPG的作用主要是調節Hb的運氧功能c）NADH和NADPH是紅細胞內重要的還原當量，具有對抗氧化劑、保護膜蛋白、血紅蛋白和酶蛋白的巰基不被氧化的作用，維持紅細胞膜的完整性。42試述維生素A缺乏時，為什么會患夜盲癥。所謂夜盲癥是指暗適應能力下降，在暗處視物不清。該癥狀產生是由于視紫紅質再生障礙所致。因視桿細胞中有視紫紅質，由11-順視黃醛與視蛋

36、白分子中賴氨酸側連結合而成。當視紫紅質感光時，11-順視黃醛異構為全反型視黃醛而與視蛋白分離而失色，從而引發神經沖動，傳到大腦產生視覺。此時在暗處看不清物體。全反型視黃醛在視網膜內可直接異構化為11-順視黃醛，但生成量少，故其大部分被眼內視黃醛還原酶還原為視黃醇，經血液運輸至肝臟，在異構酶催化下轉變成11-順視黃醇，而后再回視網膜氧化成11-順視黃醛合成視紫紅質。從而構成視紫紅質循環。當維生素A缺乏時，血液中供給的視黃醇量不足，11-順視黃醛得不到足夠的補充，視紫紅質的合成量減少，對弱光的敏感度降低，因而暗適應能力下降造成夜盲癥。43簡述佝僂病的發病機理。佝僂病是由于維生素D缺乏或代謝障礙所導

37、致的兒童因骨質鈣化不良，造成骨骼形成的障礙性疾病。因維生素D具有促進腸道和腎小管對鈣磷的吸收和促進骨細胞的轉化，有利于骨鹽的沉積和骨骼鈣化作用。維生素D生化作用的發揮依賴于肝、腎功能的正常，它首先在肝25-羥化酶催化下生成25-（OH）-D3，經血液運送至腎，在腎1-羥化酶催化下生成1、25-（OH）2-D3是維生素D3的活性形式，才能發揮生理功用。當維生素D缺乏或肝腎功能不健全時，同樣會造成鈣磷代謝紊亂，骨骼形成障礙，而引起佝僂病。44維生素K促進凝血的機理是什么？維生素K是合成凝血酶原（凝血因子）不可缺少的物質。同時也能調節凝血因子、在肝內合成。在肝內合成這些凝血因子的前體并不直接參與凝血

38、，由無活性型向有活性型轉變，需要前體的10個谷氨酸殘基（Glu）經羧化變為-羧谷氨酸（Gla），Gla具有很強的螯合Ca+的能力，因而使其轉變成活性型。才具有凝血作用，催化這一反應的酶是-羧化酶，維生素K是該酶的輔酶。當維生素K缺乏時血中凝血因子活性降低，凝血時間延長，嚴重時發生皮下、肌肉和胃腸出血。45為什么維生素B1缺乏會患腳氣病？腳氣病是維生素B1缺乏所致的神經系統、心臟及其它組織器官功能障礙性疾病。因維生素B1的活性形式焦磷酸酯（TPP）是體內-羧化酶的輔酶，直接參于-酮酸的氧化過程。同時維生素B1在神經傳導中也起一定作用。當維生素B1缺乏時糖代謝必然受到影響，造成神經系統供能不足，加

39、之-酮酸氧化脫羧障礙，造成丙酮酸、乳酸和-酮戊二酸等物質堆積，導致末梢神經炎或其它神經病變及心臟代謝功能的紊亂。所以維生素B1缺乏會引起腳氣病。46試述維生素B6的生化作用及臨床應用。維生素B6包括吡哆醛、吡哆醇、吡哆胺。在體內與磷酸結合成磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺，二者之間可互變，均為活性型。它們即是轉氨酶的輔酶，也是氨基酸脫羧酶的輔酶及半胱氨酸脫硫酶的輔酶。磷酸吡哆醛還是-氨基-酮戊酸合酶的輔酶，促血紅素的合成。因維生素B6能促進谷氨酸脫羧，增進-氨基丁酸的生成。-氨基丁酸是一種抑制性神經遞質，臨床上常用治療小兒驚厥和妊娠嘔吐。因異煙肼與磷酸吡哆醛結合使其失去輔酶的作用，故在服用異煙肼時，應補

40、充維生素B6。47簡述維生素C的生化作用。（1）維生素C參與體內多種羥化反應 促進膠原蛋白的合成。當膠原蛋白合成時，多肽連中的脯aa、賴aa需羥化生成羥脯aa和羥賴aa，而維生素C是膠原脯氨酸羥化酶 和膠原賴氨酸羥化酶的輔助因子之一。 參與膽固醇的轉化。維生素C是7-羥化酶的輔酶，促膽固醇轉變成膽汁酸。參與芳香族氨基酸代謝。苯丙氨酸羥化為酪氨酸的反應，酪氨酸轉變為對羥苯丙酮的羥化、脫羧、移位等步驟以及轉變為尿黑酸的反應，均需維生素C參加。還能參加酪氨酸轉變為5-羥色胺的反應。（2）維生素C作為供氫體參與體內的氧化還原反應。 保護巰基酶的活性及GSH的狀態，發揮解毒作用。 能使紅細胞高鐵血紅蛋白

41、還原為血紅蛋白，使其恢復運氧的功能。 能使三價鐵還原成二價鐵，促鐵的吸收。 能保護維生素A、E及B免遭氧化，并能促葉酸轉變成四氫葉酸。48葉酸和維生素B12缺乏與巨幼紅細胞性貧血的關系如何？巨幼紅細胞性貧血的特點是骨髓呈巨幼紅細胞增生。該病的產生與葉酸和維生素B12的缺乏有密切關系。單純因葉酸或維生素B12缺乏所造成的貧血也稱“營養不良性貧血”其機制是合成核苷酸的原料一碳單位缺乏，DNA合成受阻，骨髓幼紅細胞DNA合成減少，細胞分裂速度降低，體積增大，而且數目減少。一碳單位來自于某些氨基酸的特殊代謝途徑。FH4是一碳單位轉移酶的輔酶，分子內N5N10兩個氮原子能攜帶一碳單位參與體內多種物質的合

42、成。又是攜帶和轉移一碳單位的載體。一碳單位都是以甲基FH4的形式運輸和儲存，所以甲基FH4的缺乏直接影響了一碳單位的生成和利用。FH4的再生可以在甲基轉移酶的催化下將甲基轉移給同型半胱氨酸生成蛋氨酸，而甲基FH4則生成FH4以促進一碳單位代謝。甲基轉移酶的輔酶是維生素B12，所以維生素B12可通過促進FH4的再生而參與一碳單位代謝。當維生素B12缺乏時同樣也會影響核酸代謝，影響紅細胞的分類及成熟，所以葉酸和B12缺乏都會導致巨幼紅細胞性貧血。49試述維生素E的生化作用。（1）與動物生殖功能有關。可能因維生素E能抑制孕酮的氧化，從而增強孕酮的作用，或者通過促進性激素而產生作用。（2）抗氧化作用。

43、維生素E是天然的抗氧化劑。能捕捉機體代謝產生的分子氧和自由基，能避免脂質過氧化物的產生，保護生物膜的結構和功能。（3）促進血紅素合成。維生素E能提高血紅素合成過程中的關鍵酶-氨基-酮戊酸（ALA）合酶和ALA脫水酶的活性，促進血紅素的合成。50糖有氧氧化中涉及的維生素及相關的酶及輔酶。糖有氧氧化中3-磷酸甘油醛脫氫酶、異檸檬酸脫氫酶和蘋果酸脫氫酶的輔酶為NAD+，NAD+是維生素PP的活性形式；琥珀酸脫氫酶的輔酶為FAD，FAD是維生素B2的活性形式；丙酮酸脫氫酶復合體及-酮戊二酸脫氫酶復合體都有五種輔酶，分別是NAD+ FAD、硫辛酸、焦磷酸硫胺素（TPP，維生素B1的活性形式）、CoA（泛

44、醌的活性形式）。51脂肪酸合成中涉及的維生素及相關的輔酶。脂肪酸合成原料乙酰CoA含有CoA，CoA是泛酸的活性形式；乙酰CoA羧化酶的輔酶為生物素；脂肪酸合成酶系的核心為ACP，它也是泛酸的活性形式；脂肪酸合成中的兩次還原均以NADPH為供氫體，NADPH是維生素PP的活性形式。52B族維生素的主要種類、活性形式和主要作用。（1）維生素B1：活性形式是TPP，它是丙酮酸及-酮戊二酸脫氫酶復合體及轉酮醇酶的輔酶；（2）維生素PP：活性形式是NAD+和NADP+，它們是不需氧脫氫酶的輔酶；（3）維生素B2其活性形式是FMN、FAD，它們是多種不需氧脫氫酶和需氧脫氫酶的輔酶；（4）泛酸：活性形式是

45、CoA和ACP，作為酰基的載體，參與糖和脂的多種代謝反應；（5）維生素B6 ：活性形式是磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，是轉氨酶、氨基酸脫羧酶ALA合酶的輔酶；（6）生物素：是多種羧化酶的輔酶；（7）葉酸：活性形式是四氫葉酸，是一碳單位代謝的輔酶；（8）維生素B12：活性形式是鉀鈷胺素和5-脫氧腺苷鈷胺素，是N5-CH3FH4甲基轉移酶的輔酶；（9）硫辛酸：是丙酮酸脫氫酶復合體及-酮戊二酸脫氫酶復合體的輔酶。53簡述糖蛋白聚糖鏈的功能。糖蛋白聚糖鏈的功能有以下幾個方面：（1）聚糖鏈參與新生肽鏈的折疊并維持蛋白質正確的空間構象。如果除去糖蛋白的聚糖鏈或除去某糖基化位點就會影響蛋白質肽鏈的正常折疊，空間構

46、象也發生改變，尤其是N-連接聚糖鏈。（2）聚糖鏈可影響糖蛋白在細胞內的分揀和投送。溶酶體酶在內質網合成后，其聚糖鏈末端的甘露糖被磷酸化為6-磷酸甘露糖，可被存在于溶酶體膜上的相應受體識別，將酶定向轉移到溶酶體內，如果聚糖鏈末端甘露糖不被磷酸化，該酶則分泌到血漿中而不進入溶酶體。（3）聚糖鏈可影響糖蛋白的生物活性和半衰期。聚糖鏈可保護糖蛋白多肽鏈，延長其半衰期，如果除去聚糖鏈，糖蛋白易受蛋白酶水解。一些酶除去聚糖鏈后可不影響酶的活性，但有些酶除去聚糖鏈后可明顯改變酶活性。免疫球蛋白G含有N-連接聚糖，如將糖鏈除去，其與單核細胞或巨噬細胞上的Fc受體的結合以及與補體的結合功能就會丟失。（4）聚糖鏈

47、參與分子識別作用。如豬卵細胞透明帶中的ZP-3蛋白含有O-連接聚糖，能識別精子并與之結合。ABO系統中血型物質A和B均是在血型物質O的糖鏈非還原端各加上N-乙酰半乳糖或半乳糖形成的，僅一個糖基之差即產生不同的血型，分別識別不同的抗體。54維生素C在膠原合成中有何作用？試從膠原代謝角度分析壞血病的產生機制。膠原合成時，多肽鏈中的脯氨酸和賴氨酸殘基分別在脯氨酰羥化酶和賴氨酰羥化酶作用下羥化為羥脯氨酸和羥賴氨酸，成為膠原蛋白特有的兩種氨基酸。維生素C是兩種羥化酶的必需輔助因子，當維生素C缺乏時該酶活性降低，膠原合成障礙，導致毛細血管易于破裂，皮下、黏膜出血，牙齒松動，骨脆易折斷，創口不易愈合等，此即

48、為維生素C缺乏所致壞血病。55簡述透明質酸的分子結構和功能。透明質酸是一種大分子糖胺聚糖，其重復二糖單位由葡萄糖醛酸和N-乙酰葡萄糖胺組成，不含硫酸基團，透明質酸單獨存在，不與核心蛋白形成蛋白聚糖，但可參與蛋白聚糖聚合物的形成，該聚合物由透明質酸長糖鏈兩側經連接蛋白結合許多蛋白聚糖而成。透明質酸是細胞外基質的重要組成成分，透明質酸具有很高的分子量，其自身也可纏繞、聚合進而交織成網絡狀，其分子表面的基團又有很強的親水性，可吸引、保留水分而形成凝膠，容許小分子化合物自由擴散而阻止細菌通過，起保護作用。另外，在組織細胞表面存在有透明質酸受體，基質中透明質酸可與之識別結合，影響細胞與細胞的黏附、細胞遷

49、移、增殖和分化等細胞生物學行為。56試分析半胱氨酸代謝對糖胺聚糖形成的作用。半胱氨酸作為含硫氨基酸代謝可產生硫酸根而且是體內硫酸根的主要來源。硫酸根經ATP活化后形成活性硫酸根即3-磷酸腺苷-5-磷酸硫酸（PAPS），其是活潑的硫酸基供體。除透明質酸外，大分子糖胺聚糖如肝素、硫酸類肝素、硫酸角質素、硫酸軟骨素、硫酸皮膚素等均含有大量的硫酸基團，這些硫酸基團均由PAPS提供，因此主要由半胱氨酸代謝產生的活性硫酸根是糖胺聚糖合成不可缺少的物質。 57、簡述遺傳信息傳遞工程中，復制.轉錄.翻錄過程的特點 將親代DNA的遺傳信息準確地傳遞到子代DNA分子中，這一過程稱為DNA復制。DNA本身并不能直接

50、指導蛋白質的合成，而是首先以DNA分子為模板，在細胞內合成與其結構相應的RNA，將DNA的遺傳信息抄錄到mRNA（信使RNA）分子中，這種將 DNA遺傳信息傳遞給RNA的過程，稱為轉錄。通過轉錄，DNA的堿基序列按互補配對的原則轉變成RNA分子中的相應堿基序列。然后，再以mRNA為模板，按照其堿基(A、G、C、U)的排列順序，以三個相鄰堿基序列為一種氨基酸的密碼子形式，來決定蛋白質合成時氨基酸的序列。這一過程稱為翻譯。每個子代DNA分子的雙鏈，一條鏈來自親代DNA，而另一條鏈則是新合成的。這種復制方式稱為半保留復制。DNA的復制過程極為復雜，這是由于許多酶和蛋白質因子參與了復制過程。在原有DN

51、A模板鏈存在情況下，DNA聚合酶催化四種脫氧核苷酸(dATP、dTTP、dGTP、dCTP)，通過與模板鏈的堿基互補配對，合成新的對應DNA鏈，故此酶又稱為DNA指導的DNA聚合酶.DNA聚合酶的特點是不能自行從頭合成DNA鏈，而必須有一個多核苷酸鏈作為引物，DNA聚合酶只能在此引物的端催化dNTP與末端作用，形成,-磷酸二酯鍵，從而逐步合成DNA鏈。因此，DNA鏈的合成是有方向性的1起始與引物的合成2DNA片段的合成3RNA引物的水解4完整子代DNA分子的形成與 DNA復制不同，轉錄是不對稱的（即只有一條鏈轉錄，而不是象復制中兩條鏈均可以用做模板）。這是轉錄的重要特點。轉錄是在DNA模板上的

52、特定部位開始的。轉錄起始點之前有一段核苷酸序列組成的啟動子，是RNA聚合酶的識別和結合部位。轉錄過程大體分為三個階段，即起始、RNA鏈的延長和終止。與DNA復制不同的是：轉錄不需要引物；轉錄時堿基配對的規律是U代替T。轉錄時RNA鏈的合成也有方向性，mRNA分子中每相鄰的三個核苷酸編成一組，在蛋白質合成時，代表某一種氨基酸，稱為密碼子由rRNA組成的核蛋白體是蛋白質多肽鏈合成的場所，即“裝配機”。在蛋白質合成過程中，上述三類RNA缺一不可。tRNA在蛋白質合成中的作用是特異性轉運氨基酸，并通過tRNA的反密碼子與mRNA的密碼子配對結合，使氨基酸準確地在mRNA密碼子上“對號入座”，保證了遺傳信息的傳遞。58、（一）糖的無氧氧化過