1、考點綜述第一章 糖類化學本章在各類型考試中考察的是一些細節性的知識，具體有以下一些知識點：1 糖的定義和分類：糖主要由C、H、O三種元素所組成，是一類多羥基醛或多羥基酮，或者是它們的縮聚物或衍生物。根據能否水解以及可水解成多少個單糖而分為單糖、寡糖（含2到10個單糖分子）和多糖（10個以上單糖分子）。以葡萄糖為代表的單糖的分子結構（特別是旋光異構現象）、分類、物理化學性質，還有一些重要的單糖要記。圖示：2 比較三種主要雙糖（蔗糖、糖乳和麥芽糖）的組成、連接鍵的種類及其環狀結構。圖示：3 淀粉、糖原、纖纖素的組成單位和特有的顏色反應及生物學功能，在考卷中出現相對頻繁。圖示4 糖胺聚糖、糖蛋白、蛋

2、白聚糖的定義及鍵的連接方式。說明：5 常用的鑒別核糖、葡萄糖、果糖、蔗糖和淀粉的方法。最簡便的方法是顯色法。見下表：核糖葡萄糖果糖蔗糖淀粉碘液發藍色鹽酸、間苯二酚試劑綠色淡紅色紅色費林或本尼迪特試劑紅黃色紅黃色紅黃色加溴水褪色褪色6 了解糖的生理功能（1） 是構成生物體的重要成分之一，約占體重的2%左右。（2） 提供生理活動所需能量的70%。（3） 參與組成細胞結構的成分，如染色質、生物膜等（4） 參加抗體，部分酶和激素、血型物質的合成以及參與細胞的識別等第二章 脂類化學本章知識一般嚴選擇題、填題和判斷題中出，考點主要是以下幾個方面：1 脂類的概論、分類及功能。按組成分類：三酰甘油脂（三脂酰甘

3、油）、磷脂、類脂及結合脂。2 脂肪酸的特征：鏈長、雙鍵的位置、構型。3 自然界常見的脂肪酸。必需脂肪酸的定義及種類。4 三脂酰甘油的性質：皂化、酸敗、氫化、鹵化和乙酰化。5 甘油磷脂和鞘磷脂的組成、種類和性質。6 血漿脂蛋白的種類。7 膽固醇的結構及其衍生物。第三章 蛋白質本章內容應屬于考試的重點，應熟悉概念、原理、機制、理化性質等。在名詞解釋、填空題、判斷題、選擇題、簡答題、論述題以及計算題等各種題型中都有出現。主要涉及以下一些知識點：1 蛋白質的組成，特別是蛋白質中氮的平均含量（16%）經常在填空題和計算題中出現。2 組成蛋白質的20種氨基酸的三字符號和單字符號，20種氨基酸的化學結構和分

4、類。（1）根據側鏈基團（R）的極性分類非極性R基氨基酸：Ala Leu Ile Pro Phe Trp Met 不帶電荷的極性R基氨基酸：Gly Ser Thr Cys Asn GlnTyr帶正電荷的R基氨基酸：Lys Arg His 帶負電荷的R基氨基酸：Asp Glu（2）根據人體能否自身合成分為必需氨基酸：Val Leu Ile Thr Met Lys Phe Trp 非必需氨基酸：其余（3）兩種特殊氨基酸脯氨酸：沒有自由的氨基，它是一種亞氨基胱氨酸：是關半胱氨酸在蛋白質中的主要存在形式甘氨酸3 氨基酸物理化學性質：旋光性可作一般性的了解，而酸堿性、氨基、羧基以及氨基和羧基共同參加的反應

5、，特別是等電點及其計算和測定方法、氨基酸在不同pH條件下的泳動情況常在試題中出現。4 分離方法：紙層析法和離子交換層析法的原理和實驗方法常在考題中出現原理。氨基酸自動分析儀的使用要了解。5 氨基酸側鏈基團參加的反應作為鑒定氨基酸的方法，常用的有：色氨酸的乙醛酸反應（Ehrlish）；酪氨酸米倫氏（Millon）；苯丙氨酸的黃色反應；組氨酸的波利（Pauly）（也可以檢驗酪氨酸）等。常常在選擇題和氨基酸的序列分析中出現。6 蛋白質的一級結構（蛋白質分子中氨基酸的排列順序，以肽鍵為主鍵或有少量的二硫鍵為副鍵構成的）及高級結構包括二級結構（包括螺旋結構，折疊片層以及轉角和無規則卷曲，以氫鍵維持其穩定

6、性）、三級結構（維系結構的非共價健有：氫鍵、離子鍵、疏水鍵、二硫鍵，主要靠次級鍵疏水作用、離子鍵、氫鍵和分子間作用力等）、四級結構（蛋白質亞基之間以非共價鍵締合，主要靠次級鍵維系。具有蛋白四級結構的蛋白質有血紅蛋白、乳酸脫氫酶等，肌紅蛋白不具有四級結構）的定義及類型和維持力是常考題。亞基與蛋白質三級結構這兩個概念的辨析。血紅蛋白和肌紅蛋白氧合曲線的差異在考題中也時有出現。7 蛋白質的理化性質(兩性電離、膠體性質、沉淀、變性、凝固、呈色反應、紫外吸收等)：其中蛋白質的變性是重點，名詞解釋及辨析里經常考。蛋白質的變性是指以物理或化學方法瓦解蛋白質的空間構象，破壞了維持二、三、四級結構的力量，一般不

7、影響其初級結構。變性蛋白質的性質必須掌握：a.生物活性消失；b.維系二、三、四級結構的化學鍵被破壞；c.易被蛋白質酶水解；d.-SH等基團之反應活性增加等。8 蛋白質結構的測定：蛋白質的一級結構測定或稱序列分析常用的方法是Edman降解和重組DNA法。前者是經典的化學方法，后者是基于分子克隆的分子生物學方法。重組DNA測序法首先需要得到編碼某種蛋白質的基因(DNA片段) ，然后測定DNA分子中核苷酸的排列順序。再根據三個核苷酸編碼一個氨基酸的原則扒演出氨基酸的排列順序。不必首先純化該種蛋白質。這一復雜的過程借助于計算機的幫助可變得比較簡單并高效。而Edman化學降解法則比較復雜。這首先需要純化

8、一定量的待測蛋白質裂解成大小不同的肽段；將每一肽段作序列分析，再連接起來。兩種方法各有其特點。可以相互印證和補充。在Edman化學降解中，常用肽羰與異硫氰酸苯酯反應，再用次序稀酸處理，成為異硫氰酸苯酯衍生物，用層析進行鑒定。可作為N末羰鑒定的化學試劑還有FDNB、DNS-CL等，C-末端分析常用羧基肽酶。考題中多以Edman降解出現。蛋白質的空間結構的測定方法中常用的是X放射線晶體衍射法。9 蛋白質的分離與合理化是我們強調的本章的一個重點。生化專業的碩士研究生無非就是做這些工作。這部分內容容易出問題，建議大家逐字背下。通常分離、純化蛋白質的一般原理和方法：(1) 丙酮沉淀及鹽析：鹽析是將硫酸銨

9、、硫酸鈉或氯化鈉等加入蛋白質溶液，破壞蛋白質在水溶液中的穩定性因素而沉淀。各種蛋白質在鹽析時所需的鹽濃度及pH不同。(2) 電泳：電泳是根據蛋白質在低于或高于等電點(pI)溶液中帶電并在電場中向一極移動原理來分離蛋白質。帶正電荷向負極泳動，而帶負電荷向正極泳動，分子小的蛋白質泳動快，分子量大的泳動慢，于是蛋白質被分離。(3) 層析：層析是分離純化的重要手段之一。有離子交換層析、親和層析等，其中離子交換層析應用最廣。(4) 分子篩(凝膠過濾)：是層析一種，在層析柱內填滿帶有小孔的顆粒一般是葡聚糖制成。蛋白質溶液加之于柱之頂部，往下滲漏，這時小分子蛋白質分子進入凝膠微孔，大分子不能進入，故大分子蛋

10、白質先洗脫下來，小分子后洗脫出來。10. 構與功能的關系也是本章考試的重點。可從多個例子去理解一級結構與功能的關系、空間結構與功能的關系，并結合隨后章節的學習反復加深理解。例如，酶原的激活、激素原、前激素原轉變為有活性的激素等均可有力地說明一級結構決定空間結構，一定的空間結構執行一定的功能。變構酶、變構調節等有許多的例子，就是以蛋白質的結構與功能為基礎。同時，變構效應是生物體內普遍存在的功能調節方式之一。將學習的各章節內容進行有機的聯系、比較，正確理解專業名詞的概念，使“概念”變成自己知識網上的紐節，就會不斷積累蛋白質結構與功能的知識，？以不變應萬變“，去應答研究生入學考試中各種可能的出題方式

11、。第四章 酶酶這一部分很重要，近幾年來生物化學的熱點由核酸轉向蛋白質，而人體各功能的實現，最終還需依靠酶來完成，有關酶的概念和化學本質經常在各地的研究生入學考試題中出現，主要有以下一些考點：1 酶的分子結構：主要是考查一些基本概念：單純酶、結合酶、全酶、輔基和輔酶、必需基團、活性中心、結合基團、催化基團，結合結構與功能的關系，論述酶原激活的化學本質，以乳酸脫氫酶(LDH)為例，描述同工酶的概念。2 酶促反應的特點：這一部分內容出現的頻率也圈套，希望大家能記住。其特點主要表現在以下幾個方面：(1) 高效充，少量的酶在極短的時間內即可催化大量的反應；(2) 度特異性：酶的專一性主要是由酶特定的結構

12、決定的，一種酶作用于一種化合物，進行一種類型的反應；(3) 酶促反應沒有副作用；(4) 酶的催化作用是受調控的。3 酶的分類也在許多試卷上出現過，特別是在代謝中，有重要功能的一些酶歸屬于哪一類的問題，下表進行舉例：酶分類編號舉例分類編號舉例氧化還原酶1谷氨酸脫氫酶EC.3轉移酶2天冬氨酸氨基轉移酶EC.1水解酶3精氨酸酶EC.1裂解酶4果糖二磷酸醛縮酶EC.13異構酶5磷酸葡萄糖異構酶EC.9合成酶5谷氨酰胺合成酶EC.24 酶活力(或酶活性表示法)用反應初速度表示酶活力。酶活力單位：U；酶的比活力：U/mg蛋白質。5 酶反應動力學部分建議大家把公式跟四種抑制的圖形記下來。填空中可以考察每種抑

13、制的kmVm的變化情況-圖形記住了，kmVm的變化也就輕松了，不然老混淆。其中也有幾個概念：最適pH、最適溫度、酶的比活性。(1) 底物濃度對酶促反應速度的影響：一般來說，在其因素不變的情況下，底物濃度對酶促反應速度影響的作圖呈雙曲線，具體來說：a. 當作用物濃度(S)很低時，反應速度(V)隨S增高而成直線比例上升。b. 當 S繼續增高時，V也增高，但不成比例。c. 當S達到一定高度時，V不再隨S增高而增高，反應達到最大速度(Vmax)。在這一部分，米氏議程及其應用，km的意義用及其求法是出現最頻繁的考點。VmaxSKm+SV = 米氏方程為： 其中km為米氏常數。其意義為：1. V=1/2V

14、max時，km=S，即km為反應速度最大速度一半時的S。km為酶的特征常數，單位為mmol/L。不同酶有不同的km值，同一酶催化不同底物則有不同的km值 。各同工酶的km值也不同，可借km值 鑒別之。2. Skm時，米氏方程分母中的km可忽略不計，此時V=Vmax，即反應速度達到最大速度Vmax。3. 當Skm時，米氏方程分母中S忽略不計，此時V與S成正比。4. 當k3很小時，kmk-1/k1ES/ES,因此km值大小反映酶與作用物親和力的大小。Km小，反映酶對作用物親和力大；km大則反映酶與作用物親和力小。雙倒數作圖法是求km和Vmax最常用的作圖法。它將米氏方程作倒數處理，得下式： 以1/

15、V對1/S作圖，可得一直線，從縱軸處的截距1/Vmax及橫軸上的截距-1/km，可準確求得km值和Vmax。1/V=Km/Vmax(1/S)+1/Vmax (2) 酶濃度的影響：當作用物濃度足夠大時，V與E成正比。這一部分只是作為一個選擇項在選擇題中出現過。(3) pH的影響：需明確最適pH不是酶的特征常數，而且并不是所有的最適pH都近中性，如胃蛋白酶的最適pH值為1.5，精氨酸酶的最適pH為9.8(4) 溫度的影響，其特點在一般的起得早中經常出現。溫度對酶促反應的影響有如下幾個特點：a. 從低溫開始，隨溫度增加，反應速度加大。b. 達到一定溫度后，反應速度達到最大，此溫度為酶的最適溫度。溫血

16、動物酶的最適溫度一般在3740，最適溫度不是酶的特征性常數。c. 當溫度繼續升高，酶蛋白變性增加，反應速度開始下降。d. 酶活性隨溫度而，但低溫一般不使酶破壞。e. 若酶捉反應進行時間短暫，其最適溫度可相應提高。(5) 抑制劑的影響：分為不可逆抑制作用和可逆抑制作用，其中以可逆作用出現的偏多。可逆性抑制作用：這類抑制劑與酶的結合是可逆的，清除抑制劑后酶活性可以恢復的抑制作用。有三類：a. 競爭性抑制劑；b. 非單鍵性抑制劑c. 反競爭性抑制劑d. 當這三類可逆性抑制劑存在時，作用物與酶促反應速度的關系見下圖和下表：競爭性抑制劑無抑制劑非競爭性抑制劑反競爭性抑制劑各種可逆性抑制作用的比較作用特征

17、無抑制劑競爭性抑制非競爭性抑制反競爭性與I結合的組分EE、ESES動力學參數表觀kmKm增大不變減小最大速度Vmax不變降低降低林-貝氏作圖斜率Km/Vmax增大增大不變縱軸截距1/ Vmax不變增大增大橫軸截距-1/ Vmax增大不變減小(6) 激活劑的影響：常見的增長點是Cl-對唾液淀粉酶活性的影響。6 酶作用機制：有專一性機理(鎖與鑰匙學說和誘導契和假說)和高效性的機理，以后者出現偏多，而且考查的題型上也是多樣化(填寫、選擇、判斷、問答等)(1)機理的兩種學說 關于酶與作用物如何結合成中間復合物，又如何完成其催化作用有許多設，為多數人贊同的是誘導契合學說。 過去有人認為，酶與作用物結合時

18、酶的活性中心結構與作用物的結構必須吻合，它們就如同鎖和鑰匙一樣，非常配合地結合成中間復合物。當這種中間復合物形成時，會促進作用物的結構發生某些化學變化(如作用物分子的鍵因扭曲、變形而斷裂等)而轉變為產物，此即所謂酶作用的“鎖角學說“。 鎖角學說的缺點在于認為酶的結構是固定不變的，若如此，在一個酶促可逆反應中，酶不能同時與作用物和產物的結構都相配合。因此又有人提出，酶分子(包括輔酶在內)的構象與作用物的構象原來并非恰巧吻合，只是當作用物分子與酶分子相碰時，可誘導酶的構象變得能與作用物配合，然后才結合成中間復合物，進而引起作用物分子發生相應的化學變化。此即酶的“誘導契合學說“。(2)酶作用高效性的

19、機理：體現在以下5個方面：a. 靠近與定向b. 變形與扭曲c. 共價催化d. 酸堿催化e. 酶活性部位的低介電區在這一部分中，還要了解某些酶的作用原理：a. 溶菌酶：活性部位有Glu35和Asp52，典型的酸堿催化b. 胰凝乳蛋白酶：活性部位有Asp102、His57和Ser195組成的電荷拉力網c. 羧肽酶A：含金屬離子Zn2+的酶。7 酶的調節：酶調節的類型(共價調節化學修飾、酶原激活、酶含量在分子水平的調節、別構調節等)。幾個概念也很重要：別構酶、調節酶等。8 多酶體系，常常作用名詞解釋出現，有時與同工酶的特點一起構成選擇項出現，要引起重視。9 關于抗體酶與核酶的定義及其與酶的比較近兩年

20、在有些高校的研究生入學考試中時有出現。10酶的分離降純化在科研單位的研究生招生考試中出現得較頻繁，方法同蛋白質的分離純化，但常常要控制溫度、pH、時間等，并且每一步驟都需測定酶的總活力和比活力，了解酶的純化倍數和回收率。第五章 核 酸本章的基本概念、理化性質等經常在試題中出現，具體來說，有以下一些內容：1.核酸分子的組成：這一部分既有核苷(酸)的名稱 ，也有核苷酸的命名規則，還包括一些稀有堿基等內容都曾在考題中出現過。 基本組成單位是核苷酸，有堿基、戊糖與堿基三種成分。組成DNA的核苷酸稱脫氧核糖核苷酸(dNTP)，組成RNA的核苷酸稱核糖核苷酸(NTP)。DNA與RNA的組成差異主要表現在戊

21、糖及堿基成分上，如下表：戊糖堿基核苷酸RNA核糖A U C G腺苷酸(AMP) 鳥苷酸(GMP)胞苷酸(AMP) 尿苷酸(UMP)DNA脫氧核糖A T C G脫氧腺苷酸(dAMP) 脫氧鳥苷酸(dGMP)脫氧胞苷酸(dAMP) 胸苷酸(dTMP) 核苷酸的其他形式：核苷二磷酸(NDP)，核苷三磷酸(NTP)，環化核苷酸(cAMP、cGMP)2. DNA的分子結構和功能(1)DNA的一級結構：指DNA分子中核苷酸的排列順序及連接方式。核苷酸的排列順序代表了遺傳信息。四種核苷酸是通過3，5磷酸二酯鍵連接在一起的。(2)DNA的二級結構：雙螺旋結構中的堿基組成規則：A=T，G=C，且A+G=T+C；

22、雙螺旋結構模型的具體內容，Z-DNA的概念。(3)DNA的三級結構：主要形式為超螺旋，生物體中最常見的超螺旋為負超螺旋。負超螺旋的存在可以使DNA雙鏈堿基對打開所需要的能量降低41KJ/mol，因而，有利于DNA的雙鏈分開。許多DNA旋轉酶的抑制劑，如萘啶酮酸，香豆霉素和新生霉毒等均可以抑制大腸桿菌的DNA復制。 (4)功能：其基本功能是作為生物遺傳信息復制的模板和基因轉錄的模板，是生命遺傳繁殖的物質基礎和個體生命活動的基礎。3RNA的結構和功能：RNA的結構一般以單鏈形式存在，在局部可形成雙螺旋結構，成莖環樣或發夾結構。(1)細胞內RNA的種類和功能：名稱英文縮寫功能 核蛋白體RNArRNA

23、核蛋白體組成成分信使RNAmRNA蛋白質合成模板轉運RNAtRNA轉運氨基酸不均一核RNAhnRNA成熟mRNA的前體小核RNAsnRNA參與hnRNA的剪接、轉運小胞漿RNAScRNA/7S-RNA蛋白質內質網定位合成的信號識別體的組成成分小核仁RNASnoRNA參與rRNA的加工和修飾(2) rRNA結構一般了解，但mRNA的一級結構、tRNA的二級結構、三級結構常出現在考試題中。真核生物mRNA的一級結構都是單順反子，其結構中的5端帽子和3端Poly(A)尾巴是經曲考題tRNA的二級結構為三葉草型，記住“三環，一柄”及其功能。含有“三環“(二氫尿嘧啶環、反密碼子環、TC環)，“一柄”是(

24、氨基酸臂)。其中反密碼子環中部的三個堿基可以與mRNA的三聯體密碼形成堿基互補配對，解讀遺傳密碼，稱為反密碼子，次黃嘌呤(I)常出現于反密碼子中。氨基酸臂3末端的CCA-OH單鏈用于連接該tRNA轉運的氨基酸。TRNA的三級結構呈倒L型，其中反密碼環和氨基酸臂分別位于倒L的兩端。4核酸的性質：主要是DNA的變性及復性。涉及到一些基本的概念，如：變性、復性、雜交、紫外吸收等，其中Tm值、增色效應、減色效應是經常出現的考點；此外，還有變性及復性DNA理化性質的改變。許多試劑或一些物理因素，例如酸、堿、熱、低離子強度的影響，將使氫鍵斷裂，使DNA由起初堅固的、螺旋形的、雙股的天然構象分開成不規則的卷

25、曲單鏈，叫DNA變性作用。變性DNA有理化性質的改變，表現在：(1)紫外吸收增加：DNA變性作用發生在一個很窄的溫度范圍內，通常把光吸收增值一半時的溫度稱為該DNA的熔點或熔解溫度，用Tm表示：(2)比旋值下降：天然DNA有強烈的正向旋光，變性后比旋值下降(3)粘度下降：天然DNA溶液具有很高的粘度，這是由于DNA相當堅固的雙螺旋結構及其長棒狀的性質所決定的。當DNA變性雙螺旋解型 粘度急劇下降，浮力密度升高。DNA溶液加熱變性時，雙螺旋的兩條鏈分開。如果將溶液迅速冷卻，兩條單鏈繼續 保持分開。但若緩慢冷卻，則兩條鏈又可發生特異的重組合而恢復成雙螺旋。因此，DNA變性在一定條件下是可逆的。變性

26、DNA恢復其原有結構和性質稱為“復性”。復性后DNA的一系列物理化學性質得到恢復，如紫外吸收值 下降，粘度增加，比旋值 增加，生物活性也得到部分恢復。雜交：在DNA復性過程中，將不同的DNA單鏈分子放在同一溶液中，或者將DNA和RNA分子放在一起，雙鏈分子的再形成既可以發生在序列完全互補的核酸分子間，也可發生在堿基序列部分互補的不同的DNA之間或DNA與RNA之間。 紫外吸收：核酸溶液在260nm波長處具有最大光吸收。DNA變性后，在260nm處的紫外吸收增高，稱為增色效應(高色效應)。變性DNA，在退炎復性時，其在260nm處的紫外吸收會減少的現象稱為減色效應。DNA熱變性過程中，紫外吸收達

27、到最大值的一半時溶液的溫度稱為融解溫度（Tm）或解鏈溫度、變性溫度。Tm與堿基組成、DNA長度及變性條件有關。GC含量越高，Tm越大；DNA越長，Tm越大；溶液離子強度增高，Tm值增加。5核權的水解：核權既可被酸堿水解，也可以被酶水解，其中，RNA可被酸堿水解，DNA的抗堿特性要掌握，水解核酸的特異性酶類也需把握，比如：DNase只能降解DNA；RNase只能降解RNA，外切酶從核酸的末端開始降解核酸；內切酶則在核酸鏈的內部切斷核酸。現將研究生入學考試題中經常出現的幾種酶、酶的底物、切點專一性及其產物列成下表，便于大家記憶：核酸酶底物切點產物胰核糖核酸酶RNA內切核酸酶嘧啶3，端留下3，P3，

28、嘧啶單核苷酸或3，P嘧啶的寡核苷酸蛇毒磷酸二酯酶RNADNA外切核酸酶3，端留下3，OH5，單核苷酸牛脾磷酸二酯酶RNADNA外切核酸酶5，端留下5，OH3，單核苷酸大腸桿菌核酸外切酶I單鏈DNA外切核酸酶5，端留下5，OH3，單核苷酸及一個末尾二核苷酸大腸桿菌核酸外切酶III雙鏈DNA外切核酸酶3，端留下3，OH5，單核苷酸6核苷酸序列測定最近也在考題中有出現，但還沒有涉及到原理，可作一般了解。第六章維生素、激素維生素維生素內主要的考瞇是各種維生素的化學結構、名稱、及缺乏癥。包括水溶性和脂溶性兩大類，應該著重強調水溶性維生素及其輔酶的作用，并且最好能把常見的B族維生素輔酶的組成記憶下來。1脂

29、溶性維生素（1）維生素A的生理a. 胡蘿卜素可作為抗氧化劑捕促自由基。 b. 11順視黃醛構成視覺細胞內的感光物質。 c. 維生素A能參與糖蛋白合成。 d. 視黃醇和視內醛具有類固醇激素作用影響細胞分化，促進機體生長和發育。 e. 增強機體抵抗力。缺乏病夜盲癥、干眼病、皮膚干燥和毛囊丘疾等。 （2）維生素D有維生素D2和維生素D3兩種。分別由麥角固醇和7脫氫膽固醇經紫外線照射轉變而成。在體內有促進鈣磷吸收的作用。缺乏病：佝僂病、軟骨病。（3）維生素E又稱為生育酚：a. 與生殖功能有關 b. 有抗氧化作用； c. 促進血紅素合成。 （4）維生素K：化學結構為2甲基1,4萘醌，主要功能促進肝臟合成

30、凝血酶原及凝血因子。2水溶性維生紗（1）維生素B1硫胺素體內存在形式：硫胺素焦磷酸；簡稱TPP，是丙酮酸脫氫酶、-酮戊二酸脫氫酶以及轉酮酶的輔酶。（2）維生素B2核黃素體內存在形式：黃素單核苷酸（FMN）和黃素腺嘌呤二核苷酸（FAD），是體內脫氫酶（如琥珀酸脫氫酶的輔酶。（3）尼克酸和尼克酰胺（煙酸和煙酰胺）體內存在形式：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD），是體內許多脫氫酶的輔酶。（4）泛酸（遍多酸）體內存在形式：輔酶A，簡寫CoASH，在體內的作用是轉乙酰基。（5）葉酸體內存在形式：四氫葉酸，簡稱THFA；主要的生理功能是傳遞“一碳單位”。（6）生物素微生物（主要是酵母菌）的生長因子，在體內傳

31、遞二氧化碳，是羧化酶的輔酶。（7）維生素B6（吡哆素）在體內存在形式：磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，是轉氨酶的輔酶。（8）維生素B12鈷胺素在體內存在形式：維生素B12輔酶，變位酶（甲基丙二單酰CoA）的輔酶，可防止惡性貧血。（9）維生素C抗壞血酸，具有抗氧化的作用。（10）硫辛酸還原形式為二氫硫辛酸，兩者相互轉換傳遞氫，硫辛酰胺是與酶相結合的輔酶，由于硫辛酰胺生成的乙酰硫辛酰胺傳遞氫和乙酰基。與它有關的兩個酶是：硫辛酰胺轉乙酰酶和二氫硫辛酰胺脫氫酶。（11）輔酶Q和鐵卟啉激素激素這一部分考點主要是激素的分類及激素的作用機理，有些重要的激素及其作用偶爾也會考查到。1.按照激素的化學本質可分三類：含氮

32、激素、甾醇類激素和脂肪類衍生物激素。2激素的作用機理：（1）激素和受體復合物通過Gs蛋白活化腺苷酸環化酶，催化ATP生成cAMP。后經級聯放大作用產生相應的生理效應。這個過程進行得很快，許多含氮激素都以這種方式起作用。（2）激素和受體復合物通過GPLC蛋白激活磷酸肌醇酶（磷脂酶c）催化磷脂酰肌醇4,5二磷酸（PIP2）生成肌醇1,4，5三磷酸（IP3）和二酰甘油（DAG），IP3打開細胞內部膜結構上的Ca+通道，DAG激活DAG激活蛋白激酶產生相應的生理效應。（3）某些受體本身含有酪氨權殘基磷酸化，通過一系列的反應產生，相應的生理效應。（4）激素穿過細胞質膜與細胞質中的受體結合，進入細胞核內加

33、大轉錄的速度產生特殊的蛋白質。這個過程進行得比較慢。3重要的激素（1）含氮激素：腎上腺素，胰高血糖素、胰島素，甲狀腺素以及垂體前葉、中葉和后葉分泌的各種激素。（2）甾醇類激素：腎上腺皮質激素和幾種重要的性激素。（3）脂肪族激素：前列腺素等。第七章膜類、生物氧化和生物能學生物能考點很少，生物氧化考點分布的要略微多一些。所以我們將這三部分合并為一章經。2. 膜這一部分的考點，主要分布在生物膜的組成成分、影響生物膜流動性的因素、生物膜分子結構模型以及生物膜與物質運輸等幾個方面。1生物膜的組成成分：主要由蛋白質、脂質和糖類組成，還有水、金屬離子等。蛋白質分為外周蛋白和內在蛋白。脂質有磷脂、膽固醇、糖脂

34、等，其中以磷脂為主要成分。2生物膜的流動性：膜的流動性主要決定于磷脂。影響因素很多，如鏈的不飽和程度和鏈長，膽固醇、鞘磷脂的會計師，膜蛋白以及溫度、pH、離子強度、金屬離子等，其中最主要的是鏈的不飽和程度和鏈長。3生物膜分子結構模型：這類模型很多，其中，考題中出現最多的是“流動鑲嵌”模型，并且以填空、簡答、選擇以及論述等多種題型出現。H的協同運輸（填空、判斷、名詞以及選擇題中都有出現）和線粒體蛋白的跨膜運送（多為簡答或論述題），此外，分泌蛋白通過內質網膜的運送在試卷呂偶爾也可見到。二、生物氧化這一部分首先要提請大家注意的是一些基本概念，比如：呼吸鏈、氧化磷酸化、P/O比值，底物水平磷酸化等，常

35、作為名詞解釋出現，并且希望能夠計算像話過程中的P/O比值，除此之外，這一部分的考點主要分布在以下幾個方面：1. 標準自由能變化與氧化還原電位勢的關系GO，n EO，F（n：電子數；F：法拉第常數，F96485Cmol-1）這一部分內容多在選擇題和填空題中出現，偶爾也會出現在計算題中。2呼吸鏈及排列順序：主要在選擇題、填空題和判斷題中出現。體內有兩條呼吸鏈，分別為NADH氧化呼吸鏈和FADH2 氧化呼吸鏈。它們的P/O比值分別為3和2。組成呼吸鏈的主要成分有尼克酰胺核苷酸、黃素蛋白、鐵硫蛋白、輔酶Q及細胞色素等五類。前四類酶通過加氫和脫氫反應，傳遞作用物脫下的氫，故是遞氫體；而細胞色素可傳遞電子

36、，故是遞電子體。其排列順序如下：FADH2（Fe-S）復合體II復合體IATP復合體IIIATP復合體IVATP磷酸化偶聯部位NADHHFMN（Fe-S）CoQCytb Cytc 1 Cytc Cytaa3 1/2O23. 呼吸鏈抑制劑的作用位點：復合體I：魚藤酮、粉蝶霉素A、異戊巴比妥可與I中的鐵硫蛋白結合，阻斷電子傳遞。復合體III：抗霉素A、二巰基丙醇抑制復合體III。復合體I V：H2S、CO及CN抑制復合體IV。這一部分內容也主要是以選擇題、填空題和判斷題出現，但是，也曾以扒斷野孩子傳遞順序的題型出現過。4氧化磷酸化的作用機理：主要有化學偶聯假立、構象偶聯假說和化學滲透假說等幾種假說

37、。目前較為普遍公認的學說是“化學滲透學說”（chemiosnotic theory）”。也是考試中出現得較多的一個考點。該學說認為，電子經呼吸鏈傳遞釋放的能量，可將質子H從線粒體基質側泵到內膜外側，產生質子電化學梯度而積蓄能量。當質子順此梯度經ATP合酶FO部分回流時，其F1部分催化ADP和Pi生成ATP。5氧化磷酸化的遇聯劑和抑制劑：常以選擇題、判斷題和填空題出現。解偶聯劑：2,4二硝基苯酚和質子載體等。抑制劑：寡霉素和各種離子載體。6氧化磷酸化的調節：（1）ADP和ATP的調節：ATP/ADPPi比值降低，可調節氧化磷酸化加速，反之減慢。（2）甲狀腺素的作用：甲狀腺素可活化許多組織細胞膜上

38、的Na+K+ATP酶，使ATP加速分解為ADP和Pi，促進氧化磷酸化反應。7兩種穿梭機制：可以各種題型出現由于線粒體內膜對物質的通透性具有嚴格的選擇性，在線粒體外生成的NADH不能直接進入線粒體經呼吸鏈氧化，需要借助穿梭系統才能使2H進入線粒體內。體內有兩種穿梭機制：磷酸甘油穿梭（NADHFAD2H，形成2ATP）；蘋果酸天冬氨酸穿梭（NADHNADH，形成3ATP）。8ATP的利用與貯存ATP是多種生理活動能量的直接提供者，體內能量的生成、轉化貯存和利用，都以ATP為中心。磷酸肌酸是肌肉組織中能量的貯存形式。三、生物能學1 生物體是一個開放體系，它與周圍環境不斷地進行物質和能量交換，在生物體

39、內的生物化學反應都是在接近等溫等壓的條件下進行的。2 自由能和標準自由能。3 標準自由能變化與平衡常數的關系。4 生物體內化學反應的自由能變化。5 能量學在生物化學應用中的某些規定6 生物體內的高能磷酸化合物。第八章糖類代謝三大物質代謝以糖的代謝最為重要。1糖酵解過程：是在胞漿中進行的。（1）反應過程分為兩個階段：葡萄糖丙酮酸（酵解途徑）兩次底物水平磷酸化1,3二磷酸甘油酸（磷酸甘油酸激酶）3磷酸甘油酸1ATP磷酸烯醇式丙酮酸（丙酮酸激酶）生成丙酮酸1ATP圖示及參與的酶：丙酮酸（乳酸脫氫酶）乳酸（2）酵解過程中的關鍵酶：糖原磷酸化酶或已糖激酶、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶。產物為乳酸。（3）酵解

40、過程中的能量變化：凈得兩分子ATP，兩分子NADH（無氧時作為H供體，有氧下通過呼吸鏈可生成ATP（4個或6個）。（4）生理意義：迅速提供能量，給某些器官提供正常代謝所需的能量。2糖的有氧氧化過程：（1）整個反應分為三個階段葡萄糖丙酮酸（酵解途徑，在胞液中進行）丙酮酸（進入線粒體，在丙酮酸脫氫酶復合體）乙酰CoA，NADHH，CO2丙酮酸脫氫酶復合體：丙酮酸脫氫酶、硫辛酸乙酰基轉移酶、二氫硫辛酸脫氫酶等三種酶和TPP、硫辛酸、CoA、FAD、NAD、Mg26個輔酶組成。此反應不可逆。三羧酸循環及氧化磷酸化：部位在線粒體。圖示及參與循環的酶：（2）檸檬酸循環的關鍵酶和ATP的生成：關鍵酶是檸檬酸

41、合成酶；異檸檬酸脫氫酶；酮戊二酸脫氫酶系。一分子乙酰CoA經檸檬酸循環生成15分子ATP，一分子葡萄糖生成38分子的ATP。（3）檸檬酸循環的關鍵產物：乙酰CoA乙酰CoA是三個物質代謝進入三羧酸循環的共同途徑。輔酶A是酰化酶的輔酶，起著轉移乙酰基的作用，可調節：控制淀粉或糖原分解為葡萄糖的速度；控制酵解的反應速度；控制三羧酸循環的反應速度。（4）三羧酸循環生理意義：氧化供能；是三大營養素分解的最終代謝通路；是三大營養素相互轉變的聯系樞紐。糖酵解和有氧氧化的比較糖的分解方式有氧氧化無氧酵解氧氣參與有無最終產物水和二氧化碳丙酮酸能量產生（一摩爾葡萄糖）肝38ATP，肌肉和大腦36 ATP2 AT

42、P進行部位第一階段在胞液，第二、三階段在線粒體細胞液3糖原合成和分解過程及其調節機制（1）糖原合成的過程：糖原合成酶是糖原合成的限速酶。葡萄糖合成糖原過程中共消耗2個ATP。（2）糖原分解的過程磷酸化酶是糖原分解的限速酶。糖原合成酶和磷酸化酶均具有活性和非活性兩種形式。機體的調節方式是雙重控制，即同一個信號可使一個酶處于活性狀態而另一個酶處于無活性狀態。磷酸化酶有a,b兩種形式，去磷酸化的a型是有活性的，而磷酸化的b型是無活性的。（3）肝糖原的合成和分解的調節肝臟糖原代謝主要受胰高血糖素的調節，而肌肉主要受腎上腺素的調節。場所在胞液。糖原分解不是糖原合成的逆過程糖原合成糖原分解GG6P的酶GG

43、6P葡萄糖激酶G6PGG6P酶引物需要不需要能量（指糖原上每生成或降解一個1,4糖苷鍵所需的能量ATPUTP消耗3個高能磷酸鍵PPi不消耗能量G1P糖原的酶G1P糖原UDPG焦磷酸化酶糖原合成酶（連接1,4糖苷鍵）分枝酶（連接連接1,6糖苷鍵）糖原G1P磷酸化酶（斷1,4糖苷鍵）糖基轉移酶（將1,6鏈連接于分枝點的四個殘基的葡三糖轉移到另一鏈）脫枝酶（斷1,6糖苷鍵）4糖異生是體內血糖急需時來補充血糖的代謝途徑，能進行糖異生的器官有肝、腎。糖異生的主要原料是乳酸、氨基酸及甘油。（1）糖異生過程：糖異生途徑、三碳途徑（2）糖異生的生理意義：維持血糖濃度恒定；補充肝糖原；調節酸堿平衡，調節依賴于酵

44、解和糖異生途徑中的底物循環進行調節。（3）關鍵酶：丙酮酸羧化酶，磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶，果糖二磷酸酶，葡萄糖6磷酸酶。5磷酸糖途徑的過程：分為兩個階段（1）氧化反應生成NADPH及CO2，（2）一系列基團轉移反應。意義：提供氫原子來源；維持谷胱甘肽為還原狀態；參與羥化反應與生物轉化有關。6乙醛酸循環僅在植物和微生物中存在。（1）乙醛酸循環的關鍵酶：異檸檬酸裂解酶和蘋果酸合成酶。（2）總反應：2乙酸CoA NAD 2H2O琥珀酸CoASH NADHH第九章脂類代謝1脂肪的分解代謝脂肪分解代謝首先是脂肪的動員，在胞液內進行。脂肪的動員是以甘油三酯脂肪酶起關鍵性作用，它是脂肪分解的限速酶，也是激素敏

45、感性脂肪酶，受多種激素調節。脂肪酸分解代謝過程：主要是脂肪酸的氧化，包括：（1）脂肪酸的活化脂酰輔酶A的生成（在胞液）在胞液中脂酰輔酶A合成酶（存在于內質網及線粒體外膜上）的作用下，由ATP提供能量，在有CoASH存在下，可將脂肪酸活化生成脂酰CoA。（2）脂酰輔酶A進入線粒體在胞液生成的脂酰CoA需借助線粒體膜外側的肉堿脂酰基轉移酶I和內側的肉堿脂酰基轉移酶II的作用，由肉堿將脂酰CoA攜帶至線粒體內。此轉運過程是脂肪酸氧化的限速步驟，肉堿脂酰轉移酶I是氧化的限速酶。圖示：（3）脂肪酸氧化的反應過程脂肪酸的氧化是在脂酰輔酶A的碳原子上進行，它包括脫氫、加水、再脫氫和硫解4步反應，使脂酰輔酶A

46、生成1分子乙酰CoA和1分子比原來少了2個碳原子的CoA脂酰。后者可再進行脫氫、加水、再脫氫和硫解，如此反復進行，可將偶數碳脂酰輔酶A分解成若干乙酰CoA、FADH2和NADH H。乙酰CoA經三羧酸循環徹底氧化分解，FADH2和NADH H通過呼吸鏈經氧化磷酸化后產生能量。氧化是體內主要的產能方式之一。1分子軟脂酸經氧化徹底分解可凈生成129ATP。2酮體代謝：酮體是正常的代謝產物，在血液中含量很少。如不能正常分解，就會在血液中積累，產生酮血癥。長期饑餓或糖尿病人會發生酮體過多癥。酮體包括乙酰乙酸、丙酮和羥丁酸，在肝臟生成。酮體的生成原料是乙酰CoA，來自脂酸氧化。酮體的生成：先生成乙酰乙酸

47、，然后在羥丁酸脫氫酶作用下生成羥丁酸，或者脫羧生成丙酮。HMGCoA合成酶是酮體生成的限速酶。酮體的利用：肝臟沒有利用酮體的酶，而肝外許多組織有活性很強的利用酮體的酶：琥珀酰CoA轉硫酶，乙酰乙酰CoA硫解酶，乙酰乙酸硫解酶。肝內生酮肝外用。乙酰乙酸和羥丁酸都先被轉化成乙酰CoA，最終通過三羧酸循環徹底氧化。圖示：CoA3脂肪酸的合成：合成部位在線粒體外的胞液內。（1）合成原料：乙酰CoA，ATP，NADPH，HCO3及Mn2+等。乙酰CoA在線粒體內產生，不能通過線粒體膜，進入胞液需要進行檸檬酸丙酮酸循環。圖示：（2）脂肪酸合成反應的步驟圖示：脂肪酸合成由多酶體系催化，其核心是酰基載體蛋白（

48、ACP）。在胞液內進行。ACP酰基轉移酶ACP丙二酸單酰轉移酶酮脂酰ACP合成酶酮脂酰ACP還原酶（輔酶NADPH供氫）羥脂酰ACP脫水酶烯脂酰ACP還原酶（輔酶NADPH供氫）脂肪酸碳鏈的延長酶系在內質網或者線粒體內。4. 不飽和脂肪酸生成：油酸、亞油酸、亞麻酸、花生四烯酸，后三種為人體必需脂肪酸，自身不能合成。但只要食物中有亞油酸的供應，動物亦能利用亞油酸，合成亞麻酸和花生四烯酸。5. 膽固醇的代謝：常考（1）膽固醇合成限速酶： HMGCoA還原酶，用文字要把關鍵反應寫出來（不要求分子結構），比如有甲羥戊酸CoA參加的那步反應。（2）合成部位：主要是在肝臟的胞液和內質網中。（3）合成原料：

49、乙酰CoA 、NADPHH，它是葡萄糖、氨基酸及脂肪酸在線粒體內的分解代謝的產物，需經檸檬酸丙酮酸循環被運至胞液。（4）合成反應的步驟：首先需合成甲羥戊酸，最后才合成膽固醇。（5）調控：饑餓與禁食、皮質醇、胰高血糖素抑制肝合成膽固醇，攝取高糖、高飽和脂肪膳食、胰島素及甲狀腺素增加膽固醇合成；膽固醇可反饋抑制肝膽固醇的合成。（6）膽固醇的轉化：可轉化為膽汁酸、類固醇激素、7脫氫膽固醇、膽固醇酯、維生素D等。6血漿脂蛋白的分類、組成及生理功能等也是常在考題中出現，特別是各類型的英文縮寫要能識別：乳糜微粒CM、極低密度脂蛋白VLDL、低密度脂蛋白LDL、高密度脂蛋白HDL。第十章核酸代謝一、核苷酸代

50、謝核苷酸代謝考查的較少，具體過程不要求掌握，但是嘌呤、嘧啶合成原料和分解產物，每一過程中的關鍵酶和重要的中間產物等一定得牢記。此外，脫氧核苷酸的生成、嘌呤和核苷酸的抗代謝物的作用及其機制，也需認真理解。嘌呤嘧啶代謝的調節要看。一些細節留心一下：CTP的合成是在UMP的基礎上合成的，脫氧發生在NDP水平上。從頭合成補救合成合成代謝分解代謝嘌呤核苷酸代謝（一）嘌呤核苷酸代謝1從頭合成分為兩個階段：（1）生成次黃嘌呤核苷酸合成原料：天冬氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸、C02和一碳單位。重要的中間產物：磷酸核糖焦磷酸（PRPP，作為重要中間產物，可參與哪些反應考題中出現過多次）。關鍵酶：PRPP合成酶和酰胺轉

51、移酶，這兩個酶可受代謝物反饋調節。反應過程中凡有谷氨酰胺和一碳單位參與的反應，均可分別被抗代謝物氨基酸類似物氮雜絲氨酸和葉酸類似物甲氨蝶呤所阻斷。嘌呤核苷的從頭合成一開始就在磷酸核糖的分子上逐步合成嘌呤核苷酸。（2）生成腺嘌呤核苷酸和鳥嘌呤核苷酸2脫氧核苷酸的生成（1） 一般是在二磷酸核苷的水平上生成，此特點既適于脫氧嘌呤核苷酸，也適于脫氧嘧啶核苷酸（dUDP和dCDP）。（2） 脫氧胸苷酸的生成例外，它是在一磷酸核苷水平上由dUMP轉變生成dTMP的，以后再經磷酸化生成dTDP和dTTP。6MP核苷酸6MP反饋抑制酰胺轉移酶抑制IMP和GMP的合成抑制補救合成途徑3嘌呤核苷酸抗代謝物（1）6

52、巰基嘌呤（6MP）：作用機理（2）氮雜絲氨酸：作用機理是抑制谷氨酰胺參與的反應。（3）甲氨蝶砱：作用機理是抑制二氫葉酸還原酶，因此，抑制了四氫葉酸的生成，干擾了一碳單位的代謝。4嘌呤核苷酸分解代謝終產物是尿酸。尿酸生成異常增多導致痛風，可用別嘌呤醇治療。（二）嘧啶核苷酸代謝從頭合成補救合成合成代謝分解代謝嘧啶核苷酸代謝1從頭合成（1）合成原料：天冬氨酸，谷氨酰胺和CO2（2）關鍵酶：氨基甲酰磷酸合成酶II（3）CTP是由UTP轉變生成：UMPUDPUTPCTPCDPdCDP（4）嘧啶核苷酸的合成與嘌呤核苷酸的合成不同：先合成嘧啶環，然后再與PRPP反應生成嘧啶核苷酸。（5）調節：嘧啶核苷酸從頭

53、合成過程除受代謝產物的反饋抑制調節外，在整體上嘧啶核苷酸與嘌呤核苷酸的合成又互相協調平行進行。2補救合成途徑嘧啶（除外C）PRPP嘧啶核苷酸尿嘧啶核苷ATP嘧啶核苷酸5FUFdUMPFUMP胸苷酸合成酶參入RNA功能障礙dUMPdTMP（）3. 抗代謝物：嘧啶的抗代謝物主要是5氟尿嘧啶（5FU），在體內轉變成一磷酸脫氧核糖氟尿嘧啶（FdUMP）及三磷酸氟尿嘧啶核苷酸（FUMP）后發揮作用。 氨基酸類似物和葉酸類似物對嘧啶核苷酸代謝的影響類似于對嘌呤核苷酸代謝的影響。7 分解代謝：嘧啶環的主要分解產物是氨基異丁酸、丙氨酸、NH3和CO2。基中胞嘧啶和尿嘧啶分解為丙氨酸，胸腺嘧啶分解為氨基異丁酸。二、核酸的合成側重于基本概念，起主要作用的酶等幾方面。（一）DNA的生物合成主要考察基本概念、復制方式、復制的基本過程、復制的酶、DNA的損傷及修復，還有逆轉錄酶的生物活性等知識點。1 基本概念：復制、