1、高中生物競賽輔導資料： 第一章 細胞生物學 細胞生物學是研究細胞的結構、功能、生活史以及生命活動本質和規律的科學，是生物科學的主要分支之一，也是生命科學和分子生物學研究的基礎。本章包括細胞的化學成分，細胞器，細胞代謝，DNA、RNA和蛋白質的生物合成，物質通過膜的運輸，有絲分裂和減數分裂，微生物學和生物技術等部分。根據1BO考綱細目和近幾年來試題的要求，以下從知識條目和能力要求兩方面定出具體目標第一節 細胞的化學成分 盡管自然界細胞形態多樣，功能各異，但其化學成分基本相似，主要包括：糖類、脂類、蛋白質、核酸、酶類等。 一、糖類 糖類是多羥基醛、多羥基酮的總稱，一般可用Cm(H20)n化學通式表

2、示。由于一些糖分子中氫和氧原子數之比往往是2：1，與水結構相似，故又把糖類稱為碳水化合物。糖是生命活動的主要能源，又是重要的中間代謝物，還有些糖是構成生物大分子，如核酸和糖蛋白的成分，因而具有重要意義。糖類化合物按其組成可分為單糖、寡糖、多糖。如果糖類化合物中尚含有非糖物質部分，則稱為糖復合物，例如糖蛋白、蛋白多糖、糖脂和脂多糖等。 (一)單糖 單糖是最簡單的糖，不能被水解為更小的單位。單糖通常含有37個碳原子，分別稱為丙糖、丁糖、戊糖、己糖和庚糖。天然存在的單糖一般都是D-構型。單糖分子既可以開鏈形式存在，也可以環式結構形式存在。在環式結構中如果第一位碳原子上的羥基與第二位碳原子的羥基在環的

3、伺一面，稱為-型；如果羥基是在環的兩面，稱-型。 重要的單糖有以下幾種： 1丙糖 如甘油醛(醛糖)和二羥丙酮(酮糖)。它們的磷酸酯是細胞呼吸和光合作用中重要的中間代謝物。 2戊糖 戊糖中最重要的有核糖(醛糖)、脫氧核糖(醛糖)和核酮糖(酮糖)。核糖和脫氧核糖是核酸的重要成分，核酮糖是重要的中間代謝物。 3己糖 葡萄糖、果糖和半乳糖等都是己糖。所有己糖的分子式為C6H1206，但結構式不同，互為同分異構體。葡萄糖是植物光合作用的產物，也是細胞的重要能源物質之一。 (二)寡糖 由少數幾個(26個)單糖縮合而成的糖稱為寡糖。最多的寡糖是雙糖，如麥芽糖、蔗糖、纖維二糖、乳糖。 1麥芽糖 麥芽糖是由一個

4、D-葡萄糖半縮醛羥基與另一分子-D-葡萄糖C4上的醇羥基縮合脫去一分子水，通過-1，4-糖苷鍵結合而成。麥芽糖是淀粉的基本單位，淀粉水解即產生麥芽糖，所以麥芽糖通常只存在于淀粉水解的組織，如麥芽中。 2蔗糖 一分子-D葡萄糖和一分子-D-果糖縮合脫水即成蔗糖。甘蔗、甜菜、胡蘿卜以及香蕉、菠蘿等水果中都富含蔗糖。 3.乳糖 乳糖由一分子-D-半乳糖和一分子-D-葡萄糖通過-1，4-糖苷鍵結合而成。乳糖主要存在于哺乳動物乳汁中。 4纖維二糖 纖維二糖是纖維素的基本結構單位，由2分子的p-D-葡萄糖通過-1，4-糖苷鍵結合而成。 (三)多糖 自然界數量最大的糖類是多糖。多糖是由很多單糖分子縮合脫水而

5、成的分支或不分支的長鏈分子。常見的多糖有：淀粉、纖維素、糖原、幾丁質和黏多糖等。 1淀粉 天然淀粉由直鏈淀粉與支鏈淀粉組成。直鏈淀粉是-D-葡萄糖基以-1，4-糖苷鍵連接的多糖鏈。支鏈淀粉分子中除有1，4-糖苷鍵的糖鏈外，還有-1，6-糖苷鍵連接的分支。淀粉與碘有呈色反應，直鏈淀粉為藍色，支鏈淀粉為紫紅色。在稀酸或酶的作用下，淀粉水解：淀粉糊精麥芽糖-D葡萄糖。糊精是淀粉水解的最初產物，隨著水解，糖分子逐漸變小，它與碘作用分別呈紅色、黃色、無色。這個反應可用于淀粉水解過程的檢驗。 2糖原 糖原是動物組織中貯存的多糖，又稱動物淀粉。糖原也是-D-葡萄糖基以-1，4-糖苷鍵連接而成的，但糖原的分支

6、比支鏈淀粉多。糖原遇碘作用呈紅褐色。 3纖維素，纖維素是一種線性的由-D-葡萄糖基以-1，4-糖苷鍵連接的沒有分支的同多糖。纖維素是植物細胞壁的主要組成成分。 4幾丁質(甲殼素) 昆蟲和甲殼類外骨骼的主要成分為幾丁質，是N-乙酰D-氨基葡萄糖以-1，4-糖苷鍵縮合成的同多糖。 二、脂類 脂類是生物體內一類重要的有機化合物。它們有一個共同的物理性質，就是不溶于水，但能溶于非極性有機溶劑(如氯仿、乙醚、丙酮等)。脂類的組成元素主要有C、H、0，但0元素含量低，C、H元素含量高，徹底氧化后可以放出更多能量。此外，有的脂類還含有P和N。生物體內常見的具有重要生理功能的脂類主要有三酰甘油、磷脂、類固醇、

7、萜類、蠟等。 1三酰甘油 三酰甘油也稱脂肪，是由1分子甘油和3分子脂肪酸結合而成的酯。 右邊結構式中Rl、R2、凡是脂肪酸的烴基鏈，構成三酰甘油的脂肪酸可分為飽和脂肪酸和不飽和脂肪酸。飽和脂肪酸碳氫鏈上沒有雙鍵，如軟脂酸、硬脂酸，其熔點高。不飽和脂肪酸的碳氫鏈上含有不飽和雙鍵，如油酸含1個雙鍵，亞油酸含2個雙鍵，亞麻酸含3個雙鍵，因此熔點較低。動物脂肪大多富含飽和脂肪酸，在室溫下為固態，植物油含大量油酸和亞油酸，在室溫下為液態。對于哺乳動物和人，亞油酸和亞麻酸不能自己合成，只能從外界攝取，稱為必需脂肪酸。 2磷脂 磷脂又稱甘油磷脂，此類化合物是甘油的第三個羥基被磷酸所酯化，而其他兩個羥基被脂肪

8、酸酯化。磷脂酸是最簡單的磷脂，是其他復雜磷脂的中間產物。若磷脂酸分子中的H為膽堿、膽胺、絲氨酸所取代，則分別成為卵磷脂、腦磷脂、絲氨酸磷脂等。磷脂分子由于有磷酸及與之相連的含氮化合物，因而是有極性的分子：它的有磷酸一端為極性的頭，是親水的，它的2個脂肪酸鏈為非極性的尾，是疏水的。如將磷脂放在水面上，磷脂分子都將以親水的頭和水面相接，而倒立在水面上，成一單分子層。如將磷脂放入水中，磷脂分子則會形成單分子微團，各分子的極性頭位于微團的表面而與水接觸，非極性的疏水端則藏在微團中心。 3類固醇 類固醇分子的基本結構是環戊烷多氫菲。最熟知的類固醇是在環戊烷多氫菲上連有一個碳氫鏈的膽固醇。膽固醇是動物膜和

9、神經髓鞘的主要成分，與膜的透性有關。性激素、維生素D和腎上腺皮質激素都屬于類固醇。 4萜類 萜類是由不同數目的異戊二烯連接而成的分子。維生素A(視黃醇)、維生素E、維生素K、類胡蘿卜素都是萜類。-類胡蘿卜素裂解就成2個維生素A，維生素A可氧化成視黃醛，對動物感光活動有重要作用。 5蠟 蠟是由高碳脂肪酸和高碳醇或固醇所形成的脂，它存在于皮膚、毛皮、羽毛、樹葉、昆蟲外骨骼中，起保護作用。 三、蛋白質 蛋白質是細胞和生物體的重要組成成分，通常占細胞干重的一半以上。蛋白質主要由C、H、0、N四種元素組成，其中氮的含量在各種蛋白質中比較接近，平均為16，因此用凱氏(KJelahl)法定氮測定蛋白質含量時

10、，受檢物質中含蛋白質量為氮含量的625倍。蛋白質是高分子化合物，其基本組成單位是氨基酸。 (一)氨基酸 1氨基酸的結構 天然存在于蛋白質中的氨基酸共有20種，各種氨基酸(除脯氨酸)在結構上的一個共同特點是，在與羧基相連的碳原子(-碳原子)上都有一個氨基，因而稱為-氨基酸，它們的不同之處在于側鏈，即R基的不同。除甘氨酸外，所有氨基酸分子中的-碳原子都是不對稱的，有L-型和D-型之分。在天然蛋白質中存在的氨基酸都是L-氨基酸。 2氨基酸的分類 根據R基團極性不同，氨基酸可分為：非極性氨基酸(9種)；極性不帶電荷氨基酸(6種)；極性帶負電荷氨基酸(2種)；極性帶正電荷氨基酸(3種)。如表1-1-1所

11、示。 根據成年人的營養需求，20種氨基酸又可分為必需氨基酸和非必需氨基酸。必需氨基酸足指成年人體內不能合成而必須山食物提供的一類氨基酸，包括亮氨酸、異亮氨酸、纈氨酸、另；氨酸、蛋氨酸、色氨酸、賴氨酸、苯丙氨酸等8種。精氨酸和組氨酸，在幼兒時期體內合成量滿足不了生長需要，需食物補充，稱為半必需氨基酸。 3氨基酸的主要理化性質 (1)一般的物理性質 -氨基酸呈無色結晶，在水中溶解度各不相同，易溶于酸、堿，但不溶于有機溶劑、 (2)兩性解離和等電點 -氨基酸在中性水溶液中或固體狀態下主要是以兩性離子的形式存在，即在同一個氨基酸分子上帶有能放出質子的-NH3+正離子和能接受質子的一C00-負離子。因此

12、，氨基酸是兩性電解質。當兩性離子氨基酸溶解于水時，其正負離子都能解離，但解離度與溶液的pH值有關。向氨基酸溶液加酸時，其兩性離子的-COO-負離子接受質子，自身成為正離子，在電場中向陰極移動 加入堿時，其兩性離子的一NH3+正離子解離放出質子(與一OH-合成水)，其自身成為負離子，在電場中向陽極移動。當凋節氨基酸溶液的pH值，使氨基酸分子上的一NH3+和一C00-的解離度完全相等時，即氨基酸所帶凈電荷為零，在電場中既不向陽極移動也不向陰極移動，此時氨基酸所處溶液的pH值稱為該氨基酸的等電點，以符號pI表示。在等電點時，氨基酸的溶解度最小，容易沉淀，利用這一性質可以分離制備各種氨基酸。 (3)紫

13、外吸收光譜 各種氨基酸在可見光區都沒有光吸收，在遠紫外區均有光吸收，而在近紫外光區僅色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸有吸收能力。其中色氨酸最大吸收波長為279nm，酪氨酸最大吸收波長278nm，苯丙氨酸最大吸收波長為259nm。利用紫外光法可以測定這些氨基酸的含量。 (4)重要的化學反應 氨基酸不但-氨基、-羧基能參加反應，而且有的側鏈R基團也能參加化學反應，因此可以發生的反應很多。如：-氨基能與茚三酮反應產生藍紫色沉淀(脯氨酸和羥脯氨酸則產生黃色沉淀)；-氨基可與亞硝酸反應產生氮氣，在標準條件下測定氮氣體積，即可計算出氨基酸的量；一些氨基酸的R基團能與特殊的試劑發生呈色反應。 (二)蛋白質的結構 已

14、確認的蛋白質結構有不同層次，人們為了認識的方便通常將其分為一級結構、二級結構，超二級結構、結構域、三級結構及四級結構。 l，一級結構 蛋白質的一級結構又稱為初級結構或化學結構，是指蛋白質分子內氨基酸的排列順序。蛋白質分子中氨基酸主要通過肽鍵相互連接。肽鍵是由一個氨基酸分子中的-氨基與相鄰另一個氨基酸分子中的-羧基，通過縮水而成，這樣連起來的氨基酸聚合物叫做肽。多肽鏈上各個氨基酸由于在相互連接過程中丟失了-氨基上的H和-羧基上的OH，被稱為氨基酸殘基。在多肽鏈的一端氨基酸含有一個未反應的游離氨基(一NH2)，稱為肽鏈的氨基末端氨基酸或N末端氨基酸，另一端的氨基酸含有一個尚未反應的游離羧基(一CO

15、OH)，稱為肽鏈的羧基末端氨基酸或C末端氨基酸。一般表示多肽時，總是N末端：寫在左邊，C末端寫在右邊。肽鏈中除肽鍵外還有二硫鍵，它是由肽鏈中相應部位上兩個半胱氨酸脫氫連接而成，是肽鏈內和肽鏈間的主要橋鍵。 2，二級結構 二級結構是指多肽鏈本身繞曲折疊成的有規律的結構或構象。這種結構是以肽鏈內或肽鏈間的氫鍵來維持的。常見的二級結構有-螺旋、-折疊、-轉角、自由繞曲等四種。 (1)-螺旋 -螺旋模型是Pauling和Corey等研究羊毛、馬鬃，豬毛、鳥毛等-角蛋白時提出的。如圖l-1-1所示，其特征是：多肽鏈中氨基酸殘基以100°的角度圍繞螺旋軸心盤旋上升，每36個殘基就旋轉一圈，螺距為

16、054nm，即每個殘、基沿螺旋體中心軸上、升015nm；右手旋轉；多肽鏈內的氫鍵由肽鏈中一個肽鍵的一CO的氧原子與第四個肽鍵的一NH的氫原子組成，每個氫鍵所形成的環內共有13個原子，這種螺旋稱為3613.一條多肽鏈能否形成-螺旋以及形成的螺旋體的穩定程度與R基團大小、帶電狀況等有關。如多聚賴氨酸在pH 70時，R基團帶正電相互排斥，破壞螺旋形成，而在pH 12時則能自發形成-螺旋。又如肽鏈內相鄰殘基是異亮氨酸、纈氨酸、亮氨酸等時，由于R基團較大，會阻礙-螺旋形成。多聚脯氨酸則由于肽鍵上不具有亞氨基氫，無法形成氫鍵，因此多肽鏈中只要有脯氨酸殘基，-螺旋即被中斷，使多肽主鏈產生一個“結節”。 (2

17、)-折疊 分兩種類型，一是平行式，即所有肽鏈N端都在同一端，另一類是反平行式，即肽鏈的N端一順一反地排列。 -折疊結構的肽鏈幾乎是完全伸展的，鄰近兩鏈以相反或相同方向平行排列成片層狀。兩個氨基酸殘基之間的軸心距離為035nm，-折疊結構的氫鍵是由兩條肽鏈中一條的一C0基與另一條的一NH基形成。絲蛋白的二級結構主要是-折疊。如圖1-1-2所示。 (3)-轉角 蛋白質分子的多肽鏈上經常出現180°的回折，在這種肽鏈的回折角上就是-轉角結構，由第一個氨基酸殘基的一CO與第四個氨基酸殘基的一NH形成氫鍵。 (4)自由繞曲 是指沒有一定規律的松散結構，酶的功能部位常常處于這種構象區域中。 3超

18、二級結構與結構域 近年在研究蛋白質構象、功能與進化時，引進了超二級結構和結構域(圖1-1-3)的結構層次。它們是二級結構與三級結構的過渡型構象。超二級結構是指若干相鄰的二級結構中的構象單元彼此相互作用，形成有規則的、在空間上能辨認的二級結構組合體。通常有、等。如肌球蛋白、原肌球蛋白和纖維蛋白原中有一種超二級結構，是由兩股或三股右手-螺旋彼此纏繞而成的左手螺旋構象。結構域是指多肽鏈在超二級結構基礎上進一步繞曲折疊成緊密的球狀結構，在空伺上彼此分隔的各自具有部分生物功能的亞結構。一般情況下，酶的活性部位位于兩個結構域之間的裂縫中。 4.三級結構 纖維狀蛋白質一般只有二級結構，而球狀，蛋白質在二級結

19、構的基礎上，經過超二級結構和結構域，進一步組裝成三級結構(圖1-1-4)。維持三級結構的作用力主要是一些次級鍵，包括氫鍵、鹽鍵、疏水鍵和范德華力等。其中疏水鍵在維持蛋白質的三級結構上有突出作用。 5.四級結構 四級結構(圖1-l-5)是指蛋白質分子內具有三級結構的亞單位通過氫鍵、鹽鍵、疏水鍵 和范德華力等弱作用力聚合而成的特定構象。所謂亞單位，又稱亞基，是指那些在化學上相 互獨立但自身又具有特定構象的共同構成同一蛋白質的肽鏈。如血紅蛋白有四個不同的亞 基，這4個亞基以一定形式結合在一起，形成特定的構象，即是四級結構。 (三)蛋白質的理化性質 1膠體性質 蛋白質相對分子質量很大，在水溶液中所形成

20、的顆粒具有膠體溶液的特 征，如布朗運動、丁達爾現象、不能通過半透膜等。溶液中，蛋白質膠體顆粒帶有相同電荷， 彼此排斥；而且顆粒表面極性分子能與水分子形成一層水膜，將蛋白質顆粒相互隔開，因此蛋白質顆粒比較穩定，不易沉淀。 2，兩性電解質 蛋白質分子除了肽鏈兩端有自由的-氨基和-羧基外，許多氨基酸殘基的側鏈上存有不少可解離的基團，所以蛋白質是兩性電解質。在酸性溶液中蛋白質帶正電，在堿性淀液中蛋白質帶負電。當溶液達到某一pH值時，蛋白質所帶正負電荷相等，這時溶液的pH值叫做蛋白質的等電點(pI)。一般含酸性氨基酸較多的蛋白質，等電點偏酸；含堿性氨基酸較多的蛋白質，等電點偏堿。可以根據不同的蛋白質的等

21、電點，用電泳法分離蛋白質。 3沉淀反應 如果在蛋白質溶液小加入適當試劑，破壞了蛋白質的水膜或中和蛋白質的電荷，則蛋白質膠體溶液就不穩定而出現沉淀現象.可引起沉淀反應的試劑有高濃度鹽類(如硫酸銨、硫酸鈉、氯化鈉等，稱為鹽析)，有機溶劑(如酒精、丙酮)，重金屬鹽(如硝酸銀、醋酸鉛、三氯化鐵等)，某些生物堿試劑(如苦味酸、單寧酸等). 4變性 蛋白質因受物理或化學因素的影響，其分子的空間結構改變，導致其理化性質、生物活性都發生改變，這種現象稱為蛋白質的變性。能使蛋白質變性的化學因素有強酸、強堿、重金屬離子、尿素、酒精、丙酮等；能使蛋白質變性的物理因素有加熱震蕩或攪拌、超聲波、紫外線及X射線照射等。蛋

22、白質生物活性的喪失是蛋白質變性的主要特征，變性后的蛋白質最明顯的理化性質改變是溶解度降低。變性過程中不發生肽鍵斷裂和二硫鍵的破壞，因而不發生一級結構的破壞；而主要發生氫鍵、疏水鍵的破壞，使肽鏈的有序的卷曲、折疊狀態變為松散無序。 5紫外吸收 蛋白質在280nm的紫外光下，有最大吸收峰。這主要是由于肽鏈中酪氨酸和色氨酸的R基團引起的。因此可以用紫外線分光光度法測定蛋白質在280nm的光吸收值來測定蛋白質的含量。 6變構作用 含2個以上亞基的蛋白質分子，如果其中一個亞基與小分子物質結合，那么不但該亞基的構象發生改變，而且其他亞基的構象受影響也發生變化，結果整個蛋白質分子的構象乃至活性均會改變，這一

23、現象稱為變構作用(或別構作用)。例如，血紅蛋白有4個亞基，當02與其中一個亞基結合后，即引起該亞基的構象的改變，進而又會引起另外三個亞基構象發生變化，結果整個分子構象改變，使所有亞基更易于與氧結合，大大加快血紅蛋白與氧結合的速度。 7呈色反應 蛋白質分子中因含有某些特殊的結構或某些特殊氨基酸殘基，能與多種化合物發生顏色反應。重要的顏色反應如表l-1-2所示。 (四)蛋白質的分類 1蛋白質的化學分類 根據蛋白質的分子組成可將蛋白質分為簡單蛋白質和結合蛋白質兩大類。簡單蛋白質完全水解的產物為-氨基酸，即只由-氨基酸組成。因此，簡單蛋白，質又稱單純蛋白質，如球蛋白、白蛋白、組蛋白等。結合蛋白質由簡單

24、蛋白質和非蛋白質物質兩部分組成。非蛋白質部分通常稱為輔基。輔基可以是核酸、糖類、脂類、色素、磷酸，由此組成的結合蛋白質分別稱為核蛋白、糖蛋白、脂蛋白、色蛋白、磷蛋白。 2蛋白質的功能分類 根據蛋白質的功能大體分為結構蛋白和酶兩大類，結構蛋白參與細胞結構的組成。酶是活細胞產生的具極高催化效率的一類蛋白質，生物體內的絕大多數化學反應都需要在酶的催化作用下才能進行。 四、酶類 酶是由活細胞產生的，能在體內或體外起同樣催化作用的一類具有活性中心和特殊構象的生物大分子，包括蛋白質和核酸。生物體和細胞內錯綜復雜的彳弋謝反應必須具有酶才能按一定規律有條不紊地進行。酶缺陷或者酶活性被抑制會引起生物體和細胞的病

25、變。在這里主要討論蛋白質屬性的酶。 (一)酶的化學結構 絕大多數的酶是蛋白質，根據酶的化學組成可以把酶分成單純酶和結合酶，單純酶分子完全由蛋白質組成，不含其他成分。結合酶分子由簡單的蛋白質(稱為酶蛋白)和輔助因子兩部分組成，輔助因子可以是金屬離子或小分子有機物。通常把這些小分子有機物稱為輔酶或輔基。輔酶指與酶蛋白結合比較松，用透析法可以除去的小分子有機物；而輔基則指與酶蛋白結合比較緊，用透析法不易除去的小分子有機物；兩者沒有本質區別。酶的催化反應的專一性和高效性主要決定于酶蛋白。 酶分子中有很多化學基團，但并不是所有的基團都與酶的活性有關。酶的活性僅與一部分基團有直接關系，這些基團稱為酶的必需

26、基團。如果對這些基團進行取代或修飾，則酶的活性喪失。酶的必需基團在一級結構上可能相距很遠，甚至可能不在一條肽鏈上，但由于肽鏈盤繞折疊使它們在空間上彼此靠近，形成具有一定空間結構的區域，而直接與酶的催化功能有關，這種區域稱為酶的活性中心。酶活性中心包括兩個功能部位：一個是結合部位，一定的底物靠此部位結合到酶分子上；一個是催化部位，底物分子中的化學鍵在此處被打斷或形成新的化學鍵，從而發生一定的化學反應。 (二)酶的作用機制 1酶的催化作用降低活化能在一個反應體系中，任何反應物分子都有進行化學反應的可能，但并非全部反應物分子都進行反應。因為在反應體系中各反應物分子所含的能量高低不同，只有那些所含能量

27、達到或超過一定限度(稱為能閾)的活化分子(處于過渡態的分子)才能在碰撞中發生化學反應。顯然，活化分子越多，反應速度越快。將分子由常態轉變到活化狀態(過渡態)所需的能量，稱為活化能。酶的催化作用就是降低化學反應的活化能，由于在酶催化反應中只需較低的能量就可使反應物進入“過渡態”，所以同非酶催化反應相比，活化分子的數量大大增加，從而加快反應的速度。如圖1-1-6所示。 2中間產物學說 酶為什么能降低反應的活化能?中間產物學說能比較好地解釋這個問題。該學說認為：在催化某一反應的時候，酶首先與底物形成不穩定的中間產物，然后中間產物再分解，釋放出酶及產生的反應產物?？捎霉奖硎緸椋?這樣，把原來無酶參加

28、的一步反應 分成了兩步進行。這兩步反應所需要的活化能比原來一步反應的低，從而加快反應速度。顯然，酶之所以降低反應活化能是由于酶與底物生成了中間產物從而改變了反應途徑所致。 3“鑰匙-鎖”學說和“誘導契合”學說 酶和底物是如何結合成中間產物的?又如何完成其催化作用?1890年。E.Fischer提出“鑰匙-鎖”學說，認為酶和底物結合時，底物的結構必須和酶活性部位的結構非常吻合，就像鎖和鑰匙一樣，這樣才能緊密結合形成中間產物。這在一定程度上解釋了酶促反應的特性，如專一性；但該學說把酶的結構看成是固定不變的，這是不切實際的，并且該模型不能解釋可逆反應。 1958年，DEKoshland提出了“誘導契

29、合”學說，克服了“鑰匙-鎖”模型的缺點，認為酶與底物結合時，底物能誘導酶分子的構象變化，使酶能與分子很好地結合，從而發生催化作用。如圖1-1-7所示。 4使酶具有高催化效率的因素 酶為什么比一般催化劑具有更高催化效率?主要有以下因素： (1)鄰近定向效應 指底物和酶活性部位的鄰近，對于雙分子反應來說也包含酶活性部位上底物分子之間的靠近，而互相靠近的底物分子之間，以及底物分子與酶活性部位的基團之間還要有嚴格的定向(正確的立體化學排列)。這樣就大大提高了活性部位上底物的有效濃度，使分子間反應近似于分子內的反應，同時還為分子軌道交叉提供了有利條件；使底物進行反應的活化能降低，從而大大地增加了酶-底物

30、中間產物進入過渡態的幾率。 (2)“張力”和”形變” 底物結合可以誘導酶分子構象的變化，而變化的酶分子又使底物分子的敏感鍵產生“張力”甚至“形變”，從而促進酶-底物中，間產物進入過渡態。 (3)酸堿催化 酶活性部位上的某些基團可以作為良好的質子供體或受體對底物進行酸堿催化。 （4)共價催化 某些酶可以和底物生成不穩定的共價中間物，這種共價中間物進一步生成產物要比非催化反應容易得多。 (三)影響酶催化反應的因素 1.酶濃度的影響 在酶促反應中，如果底物濃度大到足以使酶飽和，則反應速度與酶濃度成正比(圖 1-1-8)：V=k E。 2底物濃度的影響 (1)底物濃度對酶促反應速度的影響 在酶濃度等條

31、件恒定，反應系統中沒有不利于酶發揮作用的因素存在時，用反應速度對底物濃度作圖得一直角雙曲線(圖1-1-9)。由曲線可以看出：當底物濃度S較低時，反應速度和底物濃度幾乎成正比。當底物濃度較高時，反應速度也隨濃度的增加而升高，但不顯著。當濃度大大增加時，反應速度趨近一個最大值即最大速度Vmax，此時的反應速度與底物濃度無關。 3.PH值的影響 酶常常限于某一pH值范圍內才表現出最大的活力，這種表現出酶的最大活力的pH值就是酶的最適pH值。當pH高于或低于這個最適值時，酶活性就會降低。通常典型的最適pH曲線為鐘型曲線(圖1-1-10)。pH值對酶活性影響的原因，除了由于過酸或過堿使酶變性失活外，主要

32、是由于影響了酶分子活性中心上有關基團的解離或底物的解離，這樣就影響了酶與底物的結合，從而影響了酶的活力。 4，溫度的影響 各種酶在一定條件下都有一個最適溫度，在最適溫度兩側，反應速度都較低，呈鐘罩形曲線(圖1-l-11)。溫度對酶促反應的影響有兩個方面：一方面是溫度升高，反應速度加快，與一般化學反應相似；另一方面，隨著溫度升高，酶蛋白變性也隨之增加，減少有活性的酶的數量，降低了酶促反應速度。酶促反應最適溫度就是兩種過程的平衡。在低于最適溫度時，前一種效應為主，在高于最適溫度時，后一種效應為主。 5，激活劑的影響 能提高酶活性的物質稱為激活劑。按分子大小可分為3類：第一類為無機離子，如Mg2+是

33、各種激酶的激活劑，C1-能激活唾液-淀粉酶；第二類為中等大小的有機化合物，一種是還原劑，如半胱氨酸、還原型谷胱甘肽等，另一種是金屬螯合劑，能除去酶中重金屬雜質，從而解除重金屬對酶的抑制，如乙二氨四乙酸(EDTA)；第三類為蛋白質性的大分子化合物，這類激活劑用于酶原激活，使無活性酶原變成有活性的酶。 6抑制劑的影響 某些物質，不引起酶蛋白變性，但能使酶分子上某些必需基團發生變化，因而引起酶活性下降，甚至喪失。這種作用稱為抑制作用，起抑制作用的物質稱為抑制劑。酶的抑制作用分為不可逆抑制作用和可逆抑制作用兩類。 (四)酶的分類和命名 1酶的國際系統分類法 國際生物化學聯合會酶學委員會提出的酶的國際系

34、統分類法的分類原則是：將所有已知酶按其催化的反應類型分為六大類，即氧化還原酶類、轉移酶類、水解酶類、裂解酶類、異構酶類、合成酶類，分別用1，2，3，4，56的編號來表示；根據底物分子中被作用的基團或鍵的性質，再將每一大類分為若干亞類，每一亞類又分為若干亞亞類；然后再把屬于這一亞亞類的酶按順序排好。這樣就把已知的酶分門別類地排成一個表，稱為酶表。每一種酶在這個表中的位置可用一個統一的編號來表示。每個編號由四個數字組成：如催化乳酸脫氫轉變為丙酮酸的乳酸脫氫酶，編號為ECl1.1.27。 EC指國際酶學委員會的縮寫；第一個1，代表該酶屬于氧化還原酶類；第二個1，代表該酶屬于氧化還原酶類中的第一亞類，

35、催化醇的氧化；第三個1，代表該酶屬于氧化還原酶類中第一亞類的第一亞亞類；第四個數字表明該酶在一定的亞亞類中的排號。 2酶的命名 根據國際酶學委員會的建議，每一種酶都給以兩個名稱。二個是系統名，一個是慣用名。 (1)系統命名法 包括兩部分，即底物名稱及反應類型。若酶反應中有兩種底物起反應，則這兩種底物均需表明，當中用“：”分開。例如，草酸氧化酶其系統名稱為草酸：氧化酶。 (2)習慣命名法 通常依據酶作用的底物及反應類型來命名 如催化乳酸脫氫變成丙酮酸的酶稱為乳酸脫氫酶 催化草酰乙酸脫去CO2變為丙酮酸的酶稱草酰乙酸脫羧酶 對于催化水解作用的酶，一般在酶的名，字上省去反應類型，如水解蛋白的酶稱蛋白

36、酶，水解淀粉的酶稱淀粉酶。有時為了區別同一類酶，還可以在酶的名稱前面標上來源。如胃蛋白酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等。 五、核酸 天然的核酸可分為兩大類：核糖核酸(RNA)和脫氧核糖核酸(DNA)。真核細胞中，RNA主要分布在細胞質內，在細胞核內僅有少量存在，線粒體、葉綠體內也有分布；DNA主要分布在細胞核內，線粒體、葉綠體內也有少量存在。 (一)核酸的組成成分 將核酸水解可以得到核酸的基本組成單位核苷酸，而核苷酸還可以進一步分解成核苷和磷酸。核苷又可進一步分解成堿基和戊糖。 1戊糖 組成核酸的戊糖有兩種：-D-核糖和-D-2-脫氧核糖。前者存在于RNA，后者存在于DNA。 2堿基 堿基分為兩類：

37、一類是嘌呤，為雙環分子，一般有腺嘌呤(A)、鳥嘌吟(G)兩種；另一類是嘧啶，為單環分子，一般有胞嘧啶(C)、胸腺嘧啶(T)、尿嘧啶(U)三種。DNA中含有A、G、C、T，RNA中含有A、G、C、U。凡含有酮基的嘧啶堿或膘吟堿，在溶液中可以發生酮式和烯醇式的互變異構現象。結晶狀態時，為這種異構體的等量混合物。在生物體內則以酮式占優勢，這對核酸分子中氫鍵結構的形成非常重要。 在核酸中還存在少量其他修飾堿基。核酸中的修飾堿基多是4種主要堿基的衍生物，大多是甲基化堿基，都是在核酸生物合成后，酶促加工修飾而成。這些修飾堿基對核酸的生物功能具有重要的作用。tRNA的修飾堿基種類較多，如次黃瞟吟。二氫尿呼喚

38、、4一硫尿嘧啶、5一甲基胞嘧啶。 3核苷 戊糖Cl的羥基與嘧啶堿Nl或瞟吟堿N9上的氫縮合連接成共價的-N-糖苷鍵。形成核苷。由核糖組成的核苷為核糖核苷，用單符號（A、G、C、U）表示，由脫氧核糖構成的核苷，稱脫氧核苷，則在單個符號前加一個小寫的d（dA、dG、dC、dT）。在tRNA中存在少量5-核糖尿嘧啶，是一種碳苷，其C1是與尿嘧啶的第5個碳原子相連，因為戊糖與堿基連接方式比較特殊也稱假尿苷苦用符號表示。 4核苷酸 核苷酸是核苷的磷酸酯。核糖核苷酸的核糖有3個自由的羥基，因此磷酸酯化分別可生成2-、3-和5-核苷酸。脫氧核苷酸的糖上只有兩個自由羥基，只能生成3-和5-脫氧核苷酸。生物體內

39、的游離核苷酸多為5-核苷酸。 (二)核酸的結構 1.DNA的結構 （1）一級結構 構成DNA的脫氧核苷酸之間，由前一個殘基的脫氧核糖3-羥基與后一個殘基脫氧核糖的5-磷酸形成：3，5-磷酸二酯鍵，彼此相連而形成多脫氧核苷酸長鏈(圖1-1-12)。整個長鏈有兩個游離的末端：脫氧核糖5'-OH末端(稱5-末端)和脫氧核糖3-OH末端(稱3-末端)，長鏈由5-末端向3-末端的延伸(5-末端3-末端)。 DNA的一級結構就是指脫氧核苷酸鏈中脫氧核苷酸的排列順序。不同的DNA分子具有不同的一級結構，即含有的脫氧核苷酸數目不同，四種堿基的比例不同，排列順序也不同。 （2)二級結構 根據Charga

40、ff發現的A=T、G=C的堿基組成規律以及Wilkins和Franklin的DNA晶體的X光衍射實驗數據，1953年Watson和Crick提出了DNA的雙螺旋結構模型(如圖1-1-13)。該模型認為：DNA分子由兩條多脫氧核苷酸鏈反向平行(一條鏈是35，另一條鏈為5一3)，圍繞著同一個軸，右手盤旋成一個右平行螺旋結構，螺旋的直徑為20nm；磷酸和脫氧核糖在螺旋體的外側，通過磷酸二酯鍵連結形成DNA分子的骨架；堿基對位于螺旋體內側，按A與T，C與G配對，A-T對有2個氫鍵，C-G對有3個氫鍵，堿基平面與縱軸垂直，每個堿基對間相隔034nm，旋轉方向相差360°，因此繞中心軸每旋轉一圈

41、有10個核苷酸，每隔34nm重復出現同一結構；螺旋表面有一條大溝和一條小溝，這兩條溝對DNA和蛋白質的相互識別是很重要的。 DAN雙螺旋結構很穩定，有3種化學鍵維持：互補堿基之間的氫鍵，堿基對之間的堿基堆集力，以及主鏈上帶負電的磷酸與溶液陽離子之間的離子鍵，其中堿基堆集力起主要作用。 進一步研究發現，在不同濕度條件下，含不同鹽離子的DNA結晶，其X光衍射圖譜也不同，說明有不同的雙螺旋構象。據此，又可將DNA分為A型、B型、C型、D型和Z型等多種構象。 (3)三級結構 DNA的三級結構是指雙螺旋DNA的扭曲或再螺旋、超螺旋是DNA三級結構的基本形式。 絕大多數原核生物以及線粒體和葉綠體的DNA是

42、共價環雙鏈DNA，這種環狀雙螺旋DNA分子，如果通過細胞內拓撲異構酶的作用，即可在環形分子的內部引起張力，這種新產生的張力不能釋放到分子外部，而只能在DNA分子內部促使原子的位置重排，造成雙螺旋的再螺旋，形狀似麻花，即產生超螺旋結構。 真核細胞染色質和有些病毒DNA是雙螺旋線形分子，當線形DNA分子的兩端均固定時也可形成超螺旋結構。染色質DNA中雙螺旋DNA分子先盤繞組蛋白形成核小體，許多核小體由DNA鏈連在一起構成念珠狀結構，念珠狀結構可進一步盤繞壓縮成更高層次的結構-據估汁，人的DNA分子在染色質中反復折疊盤繞，共壓縮800010000倍。 2RNA的結構 RNA主要有三大類，分別是：核糖

43、體RNA(rRNA)，占RNA總量的80以上，是核糖體的主要成分；轉運RNA(1RNA)，占總量的15，在蛋白質的合成中搬運氨基酸；信使RNA(mRNA)，占總量的5，是合成蛋白質的模板。不同種類的RNA結構各不相同，為了表述方便，將mRNA作為一級結構的例子，tRNA作為二級結構、三級結構的例子。 (1)一級結構 RNA分子的基本結構是一條線形的多核苷酸鏈，由四種核苷酸以3，5-磷酸二酯鍵連接而成。RNA的一級結構是指RNA鏈上的核苷酸順序以及各功能部位的排列順序。 mRNA是以DNA為模板轉錄產生的，一般原核mRNA直接轉錄生成，而真核mRNA首先形成的是分子大小極不均一的hnRNA，再經

44、過加工成為成熟的mRNA。原核mRNA一般為多順反子，即一條mRNA鏈含有指導合成幾種蛋白質的信息。它的5-末端和3-末端無特殊結構。在分子內部，一個順反子的編碼區，是從起始密碼AUG開始，到終止密碼UAG為止，各順反子的編碼區之間，以及5端第一個順反子的編碼區之前，3端最后一個順反子編碼區之后，都含有一段非編碼區。真核mRNA一般為單順反子，一條RNA只翻譯產生一種多肽鏈。真核細胞成熟mRNA分子3端有150-200個腺苷酸(A)順序，即多聚腺苷酸(polyA)，它的作用可能是使mRNA分子穿過核膜進入細胞質；5端是一個甲基化的鳥苷酸，即G-帽，它除起保護作用外，還使mRNA分子識別核糖體，

45、和核糖體結合，進行蛋白質合成。 (2)二級結構 RNA的二級結構是指單鏈RNA自身回折，鏈內的互補堿基對形成的局部雙螺旋區與非配對順序形成的突環相間分布的花形結構。 tRNA的二級結構是三葉草型的，一般由四臂四環組成(分子中由A-U、C-C堿基對構成的雙螺旋區叫臂，不能配對仍顯單鏈的部分叫環)。四環是：D環(I)、反密碼子環()、TC環()和可變環()，四臂為氨基酸接受臂、D臂、反密碼子臂和TC臂。在氨基酸接受臂，3-OH端有一個單鏈區NCCA-3-OH，在氨基酸合成酶的作用下，活化了的氨基酸連接tRNA分子末端腺苷3-OH上；在反密碼子環上其中有3個堿基代表著某種氨基酸的反密碼子，正好與mR

46、NA配對，如圖1-1-14所示。 (3)三級結構 RNA的二級結構在細胞中還要進一步回折扭曲，以使分子內部的自由能達到最小值；在二級結構中突環上未配對的堿基，由于RNA鏈的再度扭曲而與另一突環上的未配對堿基相遇，形成新的氫鍵配對關系，其結果使平面的二級結構變成立體的三級結構，如圖l-1-15所示。tRNA的三葉形的二級結構變成三級結構的倒L型，tRNA發揮生物功能以其倒L型三級結構為基礎。 (三)核酸的性質 1一般理化性質 核酸既有磷酸基，又有堿性基團，是兩性電解質，因磷酸的酸性強，通常表現為酸性。DNA為白色纖維狀固體，RNA為白色粉末，都微溶于水，不溶于一般有機溶劑，常用乙醇從溶液中沉淀核

47、酸。D-核糖與濃鹽酸和苔黑酚(甲基間苯二酚)共熱產生綠色，D-2-脫氧核糖與酸和二苯胺一同加熱產生藍紫色。可利用這兩種糖的特殊顏色反應區分DNA和RNA或作為二者測定的基礎。 2核酸的紫外吸收性質 核酸中的嘌呤和嘧啶環的共軛體系強烈吸收260-290nm波段紫外光，最大吸收值在260nm處。利用這一特性可以對核酸進行定性和定量測定。如待測DNA或RNA樣品的純度，可用它們的A260A280的比值來判斷，純DNA溶液的A260A280比值為18，而純RNA溶液的比值為20，樣品中若含有蛋白質，則A260A280的比值要下降，因為蛋白質的最大吸收峰在280nm。純核酸在變性時，吸收值顯著升高，稱為

48、增色效應。在一定條件下，變性的核酸可復性，則吸收值又回復至原來水平，稱減色效應。 3核酸的變性和復性 核酸的變性是指雙螺旋區氫鍵斷裂，空間結構破壞，形成單鏈無規則線團狀態的過程。變性只涉及次級鍵的變化，而不涉及磷酸二酯鍵的斷裂，故一級結構并不發生破壞(磷酸二酯鍵的斷裂稱為核酸降解)。核酸變性以后，紫外吸收值明顯升高，黏度下降，浮力密度升高，生物功能部分或全部喪失。引起核酸變性的因素很多，如溫度、有機溶劑、酸堿度、尿素、酰胺等試劑均可以使核酸變性。DNA熱變性是爆發式的，只在很窄的溫度范圍之內發生。通常將熱變性溫度稱為“熔點”或解鏈溫度，用Tm表示。DNA的解鏈溫度Tm是指增色效應達到最高值一半

49、時的溫度。 Tm值與堿基組成有關，CC含量高的核酸，Tm值也高，兩者成正比，可用經驗公式表示：(GC)=(Tm693)X244。 DNA復性是指變性核酸的互補鏈在適當條件下重新締合成雙螺旋的過程。變性核酸復性時需緩慢冷卻，故又稱退火。在退火條件下，不同來源的DNA互補區形成雙鏈，或DNA單鏈和RNA鏈的互補區形成DNA-RNA雜交雙鏈，此過程稱分子雜交。分子雜交技術在核酸結構與功能的研究上是一個重要手段。 六、其他重要化合物 (一)ADP和ATP 生物體內腺苷一磷酸(AMP)可與一分子磷酸結合成腺苷二磷酸(ADP)，ADP再與一分子磷酸結合成腺苷三磷酸(ATP)。ATP的三個磷酸殘基之間的磷酸

50、酯鍵是高能磷酸鍵，在水解時能放出305焦耳摩爾的熱能，一般用“”符號表示。故ATP可寫成A一PPP。 ATP在生物體對化學能的貯存和利用的過程中起著關鍵的作用。ATP水解時，高能磷酸鍵釋放大量自由能，這些能可被轉移到其他分子，也可用來完成各種耗能活動，如運動、物質的吸收、物質運輸和合成等。ATP水解時通常只有最后一個高能鍵水解放能，而成為ADP(ATPADP+Pi+能量)。生物細胞中的ATP數量不會由于水解而大量減少，因為在ATP水解的同時，ATP也在不斷合成(ADP+Pi+能量ATP)，生物體內主要通過氧化磷酸化或底物磷酸化作用使ADP轉變成ATP，綠色植物還可通過光合磷酸化作用使ADP轉變

51、成ATP。ATP-ADP循環是生物體系能量交換的基本方式。 (二)NAD+和NADH、NADP+和NADPH NAD+又叫輔酶，全稱煙酰胺腺嘌呤二核苷酸，NADP+又叫輔酶，全稱煙酰胺腺嘌呤二核苷磷酸。它們是多種脫氫酶的輔酶，是遞氫體，能從底物取得電子和氫。 第二節 細胞器 真核細胞有細胞器。細胞器分布在細胞質基質內，是具有一定結構和功能的亞細胞結構。各類細胞器在結構和起源上有一定聯系。 一、細胞核 細胞核是細胞內最大的細胞器，它含有全部基因組的染色體，是生命活動的控制中心。細胞核主要由核膜、核基質、染色質、核仁組成。如圖l116所示。 (一)核膜 核膜是細胞核的界膜，由內外兩層平行的單位膜組

52、成，在內、外膜之間有寬1050nm的間隙，稱為核周腔。核外膜上常附著核糖體顆粒，有些部位與粗面內質網膜相連，核周腔與內質網腔相通，由此可將核外膜看作是內質網膜的一個特化區域。在核內膜與染色質之間、緊靠核內膜的區域分布著一層由特殊的中間纖維形成的網絡結構，稱為核纖層。核纖層與核膜、染色質及核孔合體在結構上有密切的聯系，一般認為核纖層為核膜及染色質提供了結構支架。 內外核膜在一些位點上融合形成環狀開口，稱為核孔，其直徑為50-100nm。核孔是細胞核和細胞質之間大分子物質(如合成DNA和RNA所需的酶，核內合成的各種RNA等)進行交換的通道，這些物質通過“主動運輸”過程進出。 (二)核基質 核基質

53、為間期核內不能染色或染色很淺的透明黏稠的液體，主要成分是蛋白質和少量的RNA。事實上核基質不是無結構的液體，而是一個以蛋白質成分為主的網架結構體系(核骨架)，網孔中充滿液體。染色質和核仁懸浮在核基質中。它是核內代謝作用的場所，與DNA的復制和轉錄以及染色體的構建相關。 (三)染色質和染色體 1染色質的概念和分類 染色質指間期細胞核內易被洋紅、龍膽紫、蘇木精等堿性染料著色的細絲狀結構，是間期細胞遺傳物質存在的形式。染色體指細胞在有絲分裂或減數分裂過程中，由染色質聚縮而成的棒狀結構。二者的區別不在化學組成上，而在構型上，反映了細胞周期的不同階段。 2染色質的化學組成 染色質的主要成分是DNA、組蛋

54、白、非組蛋白及少量RNA，DNA和組蛋白是染色質的穩定成分，非組蛋白與RNA的含量則隨著生理狀態而變化。組蛋白是染色體的基本結構蛋白，富含帶正電荷的精氨酸和賴氨酸等堿性氨基酸，屬于堿性蛋白，與酸性的DNA緊密結合，一般不要求特殊的核苷酸序列。用聚丙烯酰胺凝膠電泳可將組蛋白區分為5種組分，即H1、H2A、H2B、H3和H4。非組蛋白是指在染色質中與特異的DNA序列相結合的蛋白質。非組蛋白主要包括各種酶(如連接酶、轉錄酶等)以及少量的結構蛋白，它們能幫助DNA分子折疊，以形成不同的結構域。 3染色質和染色體的結構 在電子顯微鏡下可看到染色質成串珠狀的細絲，小珠稱核小體，是染色質的基本結構單位，如圖

55、1117所示，它的主要結構要點是：每個核小體單位包括200堿基對左右的DNA和一個組蛋白八聚體以及一分子的組蛋白H1；組蛋白八聚體構成核小體的核心結構，由H2A、H2B、H3和H4各兩個分子所組成；DNA分子盤繞核小體的核心74圈，共140個堿基對，稱為核心DNA；一個分子的組蛋白H1與DNA結合，鎖住核心DNA的進出口，從而穩定了核小體的結構；兩相鄰核小體之間是一段連接DNA，含60個堿基對。 染色體是染色質在分裂期緊密卷曲凝縮的結構形式。染色體包裝的四級結構模型認為：在組蛋白H1的作用下核小體彼此連接形成直徑約10nm的核小體串珠結構，這是染色質包裝的一級結構；直徑10nm的核小體串珠結構進一步螺旋盤繞，形成每圈含6個核小體，外徑30nm，內徑10nm，螺距11nm的螺線管，這是染色體包裝的二級結構；以螺旋管為基礎再次螺旋化形成直徑04m的圓筒狀結構，稱為超螺旋管，即為染色體包裝的三級結構；超螺旋管進一步螺旋形成染色體的四級結構。這樣通過四級螺旋包裝形成的染色體結構，共壓縮丁8400倍。 染色體在細胞周期不同階段凝集程度不同，其形態結構有很大的差異。有絲分裂中期的染色體達到