第8講酶和ATP關鍵知識點預覽第8講酶和ATP考點38酶在細胞代謝中的作用、本質及酶的特性考點39影響酶促反應速率的因素考點40酶的相關實驗考點41酶的相關曲線分析考點42酶在生活中的應用考點43ATP的結構考點44ATP與ADP可以相互轉化與ATP的合成和利用考點38酶在細胞代謝中的作用和本質及酶的特性1、細胞代謝

細胞中每時每刻都進行著許多化學反應，統稱為細胞代謝。細胞代謝是細胞生命活動的基礎。細胞代謝離不開酶。人體細胞內所發生的反應是非常快的，據估計人體內的細胞每分鐘發生的反應超過幾百萬次；人體血液中的紅細胞每秒鐘要更新200萬個考點38酶在細胞代謝中的作用和本質及酶的特性2、酶的作用

2H2O2強氧化劑，加速細胞衰老，可損傷DNA，具有致癌風險。進行如下實驗：

①2H2O2=2H2O＋O2，加熱加速分解；

②加質量分數3.5%的FeCl3反應速率增加；較多氣泡衛生香變亮

90℃左右的水浴中加熱2滴FeCl3溶液少量氣泡衛生香不復燃考點38酶在細胞代謝中的作用和本質及酶的特性2、酶的作用2H2O2強氧化劑，加速細胞衰老，可損傷DNA，具有致癌風險。進行如下實驗：

①2H2O2=2H2O＋O2，加熱加速分解；

②加質量分數3.5%的FeCl3反應速率增加；

③加質量分數20%的肝臟研磨液反應速率增加；2滴肝臟研磨液大量氣泡衛生香復燃考點38酶在細胞代謝中的作用和本質及酶的特性2、酶的作用

①加熱加速分解；②加FeCl3反應速率增加；③加肝臟研磨液反應速率明顯增加；較多氣泡衛生香變亮2滴FeCl3溶液

90℃左右的水浴中加熱少量氣泡衛生香不復燃2滴肝臟研磨液大量氣泡衛生香復燃比較實驗①③說明，比較實驗②③說明，酶具有催化作用，同無機催化劑相比，催化效率更高。考點38酶在細胞代謝中的作用和本質及酶的特性2、酶的作用

【歸納】酶的作用①酶具催化作用。使細胞代謝在溫和條件下快速有序地進行。②同無機催化劑相比，酶催化效率更高。考點38酶在細胞代謝中的作用和本質及酶的特性3、酶的作用機理

①活化能：分子從常態轉變為容易發生化學反應的活躍狀態所需要的能量稱為活化能。(單位J/mol)

②機理：酶通過降低化學反應所需要的活化能而加快反應速率。與無機催化劑相比，酶降低活化能的作用更顯著，催化效率更高。發酵是純化學反應，與生命活動無關巴斯德發酵與活酵母細胞有關，發酵是整個細胞而不是細胞中某些物質起作用引起發酵的是細胞中的某些物質，但這些物質只有在酵母細胞死亡并裂解后才能發揮作用李比希畢希納酵母細胞中的某些物質能夠在酵母細胞破碎后繼續起催化作用，就像在活酵母細胞中一樣薩姆納1926年用丙酮作溶劑提取出了刀豆種子中的脲酶，并證明了脲酶是是蛋白質切赫、奧特曼20世紀80年代，少數RNA也具有生物催化功能巴斯德之前考點38酶在細胞代謝中的作用和本質及酶的特性酶本質的探索歷程考點38酶在細胞代謝中的作用和本質及酶的特性4、酶本質的探索歷程（1）本質：絕大多數酶是蛋白質。少數酶是RNA。（2）合成場所及原料：核糖體（氨基酸）細胞核（核糖核苷酸）（3）酶本質的實驗驗證實驗思路實驗組：待測酶液+雙縮脲試劑→是否出現紫色反應對照組：已知蛋白液+雙縮脲試劑→出現紫色反應實驗組對照組待測酶液稀釋的雞蛋清考點38酶在細胞代謝中的作用和本質及酶的特性考點38酶在細胞代謝中的作用和本質及酶的特性5、酶的定義

酶是有活細胞產生的具有催化作用的有機物，其中絕大多數酶是蛋白質。少數酶是RNA。（注意：可在細胞內、細胞外、體外發揮作用。酶不具有調節功能。)化學本質絕大多數_______少數是_____合成原料合成場所來源作用部位生理功能作用原理蛋白質RNA氨基酸核糖核苷酸核糖體核仁降低化學反應的活化能生物催化作用活細胞細胞內外、體外考點38酶在細胞代謝中的作用和本質及酶的特性

6、酶的特性（1）酶的高效性

①含義：與無機催化劑相比，酶的催化效率更高。酶的催化效率是無機催化劑的107-1013倍。

②意義：使細胞代謝能在溫和條件下快速有序地進行。考點38酶在細胞代謝中的作用和本質及酶的特性

6、酶的特性（1）酶的高效性

【酶與無極催化劑比較】①酶的催化效率是無機催化劑的107～1013倍。②無機催化劑催化的化學反應范圍比較廣。但一種酶只能催化一種或一類化學反應。③無機催化劑能在高溫、高壓、強酸或強堿條件下催化化學反應。但酶所催化的化學反應一般是在比較溫和的條件下進行的。考點38酶在細胞代謝中的作用和本質及酶的特性

6、酶的特性（2）酶的專一性①含義：每一種酶只能催化一種或一類化學反應。②鎖鑰模型：圖中A表示酶，B表示被酶催化的底物，C和D表示催化后的產物③意義：使細胞代謝有條不紊地進行。DCABAB考點38酶在細胞代謝中的作用和本質及酶的特性

6、酶的特性（3）酶的作用條件較溫和①溫度對酶活性的影響(如圖1)：ab段表示:b點時:bc段表示:a點時:c點時:隨溫度升高，酶活性逐漸增強；酶活性最高，此點所對應的溫度為最適溫度；隨溫度升高，酶活性逐漸減弱。溫度較低，酶活性較低，但酶的空間結構穩定。酶活性喪失，其原因是高溫使酶的空間結構遭到破壞，使酶永久失活。考點38酶在細胞代謝中的作用和本質及酶的特性5、酶的特性（3）酶的作用條件較溫和②pH對酶活性的影響(如圖2)：de段表示:e點時:ef段表示:d點和f點時:隨pH升高，酶活性逐漸增強；酶活性最高，此點所對應的pH為最適pH；隨pH升高，酶活性逐漸減弱。酶活性喪失，其原因是過酸、過堿使酶的空間結構遭到破壞，使酶永久失活。考點38酶在細胞代謝中的作用和本質及酶的特性

6、酶的特性（3）酶的作用條件較溫和③影響酶活性的條件

過酸、過堿或溫度過高，會使酶的空間結構遭到破壞，使酶永久失活。

低溫時，酶的活性很低，但酶的空間結構穩定，在適宜的溫度下酶的活性會升高。酶制劑適宜在低溫下保存。下列關于酶的敘述正確的是①酶具有催化作用，并都能與雙縮脲試劑反應呈紫色②酶通過提供反應所需的活化能提高反應速率③蛋白酶能催化不同的蛋白質水解，因此酶不具有專一性④細胞代謝能夠有條不紊地進行，主要由酶的高效性決定⑤酶是由具有分泌功能的細胞產生的⑥酶既可作為催化劑，也可以作為另一個反應的底物A.③⑤⑥

B.②③⑥

C.③⑥

D.⑥D對位練習1、

酶促反應由酶催化的化學反應，生物體內的化學反應絕大多數屬于酶促反應。2、

酶促反應速率單位時間內反應物或生成物濃度的改變量。溫度活性底物濃度酶促反應速率pH激活劑抑制劑酶的濃度考點39影響酶促反應速率的因素①溫度②pH③酶的濃度：底物充足時，反應速率隨酶濃度的升高而加快。④底物濃度：在一定濃度范圍內，反應速率隨濃度的升高而加快，但達到一定濃度，反應速率不再變化。溫度a酶促反應速率①pHb酶促反應速率②酶濃度酶促反應速率底物充足③底物濃度c酶促反應速率④考點39影響酶促反應速率的因素⑤抑制劑酶抑制劑底物底物抑制劑酶a.競爭性抑制劑抑制劑與底物競爭酶

如圖，抑制劑的結構與酶的活性中心相似，當抑制劑與酶結合時，就阻止了底物與酶結合。

由于競爭性抑制劑與底物競爭酶。因此，增大底物濃度，就是使抑制劑與酶結合的減少，從而減少抑制作用。因此，競爭性抑制劑的抑制作用可以通過增大底物濃度來抵消其抑制作用。考點39影響酶促反應速率的因素

由于非競爭性抑制劑不與底物競爭，因此，其抑制作用不能通過增加底物的濃度來抵消其抑制作用。酶底物底物酶抑制劑⑤抑制劑b.非競爭性抑制劑考點39影響酶促反應速率的因素競爭性抑制劑與被抑制活性的酶的底物通常有結構上的相似性，其能與底物競爭結合酶分子上的活性中心，從而對酶活性產生可逆的抑制作用。圖1表示競爭性抑制劑直接阻礙底物與酶結合的機理；圖2是有無競爭性抑制劑對酶促反應速率的影響曲線。下列相關判斷正確的是A.酶的活性中心能和競爭性抑制劑、

底物同時結合B.競爭性抑制劑或底物與酶結合，

不會導致酶失活C.競爭性抑制劑會增加化學反應所需的活化能D.競爭性抑制劑的抑制作用不能通過增加底物濃度來解除B對位練習考點40酶的相關實驗一、控制變量和對照實驗的設計1、變量

實驗過程中的變化因素。

①自變量：

②因變量：

③無關變量：人為控制的對實驗對象進行處理的因素。因自變量改變而變化的變量。除自變量外，實驗過程中對實驗結果造成影響的可變因素。考點40酶的相關實驗一、控制變量和對照實驗的設計2、對照實驗

除作為自變量的因素外，其余因素(無關變量)都保持一致，并將結果進行比較的實驗。一般要設置對照組和實驗組。

一般認為，實驗組是根據實驗目的、針對研究對象而進行的實驗操作，使用來得出結論的；對照組則是為了排除其他無關因素或非研究因素的干擾或同時證明實驗操作過程、實驗方法正確與否而進行的操作。常用的對照類型分為空白對照、條件對照、相互對照和自身對照。考點40酶的相關實驗一、控制變量和對照實驗的設計3、對照實驗的一般原則(1)對照原則：在實驗中，一般需要設置對照組。通過設置對照組，既能排除無關變量對實驗結果的影響，又能增加實驗結果的可信度和說服力。(2)單一變量原則（等量原則）：實驗組和對照組只能有自變量這一種處理因素不同。其他可能對實驗結果造成影響的無關變量在實驗組和對照組中應完全相同，且處于最適宜的狀態。(3)平行重復原則：在同樣條件下重復實驗，以消除偶然誤差。(4)科學性原則：實驗方案嚴謹，選材合適恰當，實驗步驟科學規范。考點40酶的相關實驗二、相關實驗分析【實驗】比較過氧化氫在不同條件下的分解1、實驗原理：2H2O2→2H2O＋O2↑2、選材選新鮮的肝臟的原因：新鮮肝臟中的酶能保持其原有的活性。研磨充分：充分研磨有助于過氧化氫酶從細胞中釋放出來并與過氧化氫充分接觸。3、實驗過程及現象考點40酶的相關實驗上述實驗可以說明

水浴加熱、FeCl3溶液中的Fe3＋以及肝臟研磨液中的過氧化氫酶均可加速H2O2的分解。①1、4號試管對照?酶具有催化作用。②1、3、4(或3、4)號試管對照?與無機催化劑相比，酶的催化效率更高。試管試劑處理現象12mLH2O2溶液常溫22mLH2O2溶液90℃水浴加熱32mLH2O2溶液3.5%的FeCl3溶液2滴42mLH2O2溶液20%的新鮮肝臟研磨液2滴幾乎無氣泡產生有較少氣泡有較多氣泡有大量氣泡考點40酶的相關實驗4、變量分析自變量因變量無關變量對照組實驗組加熱、加氯化鐵溶液、加肝臟研磨液過氧化氫分解速率（單位時間內產生氣泡的數目多少）加入H2O2的量；實驗室溫度；FeCl3溶液的量；肝臟研磨液的新鮮程度1號試管2、3、4號試管考點40酶的相關實驗二、相關實驗分析【實驗】淀粉酶對淀粉和蔗糖的水解作用1、實驗原理①淀粉、蔗糖均為非還原糖，不能與斐林試劑共熱產生磚紅色沉淀。②淀粉酶可以催化淀粉水解為還原糖，但不能催化蔗糖水解。2、選材用斐林試劑檢測產物。不能用碘液檢測底物。3、實驗設計思路考點40酶的相關實驗4、實驗分析①自變量：反應物的不同。②無關變量：溶液的量、溫度等。③因變量：溶液是否出現磚紅色沉淀。步驟1淀粉＋淀粉酶蔗糖＋淀粉酶260℃保溫5min3分別加2ml斐林試劑

4煮沸1min,使其停止反應現象出現磚紅色沉淀無顏色變化結論酶具有專一性考點40酶的相關實驗二、相關實驗分析【實驗】影響酶活性的條件1、探究不同溫度對酶活性的影響(1)實驗原理

淀粉遇碘變藍，根據不同溫度下相同時間內反應后的溶液是否出現藍色以及藍色的深淺可以判斷淀粉被水解的量，從而判斷不同溫度下酶的活性。考點40酶的相關實驗(2)實驗材料及檢測試劑的選擇

在探究溫度影響酶活性的實驗中，不宜選用H2O2溶液，原因是H2O2的分解本身受溫度影響，溫度越高，H2O2分解越快。

在探究溫度影響酶活性的實驗中，選取淀粉和淀粉酶，一般用碘液檢測實驗結果，不宜選用斐林試劑檢驗，原因是使用斐林試劑需要加熱，實驗步驟較為煩瑣，且可能影響實驗的自變量。考點40酶的相關實驗(3)實驗過程：(4)實驗結論

酶的催化作用需要在適宜的溫度下進行，溫度過高或過低都會影響酶的活性。試管步驟11′22′33′淀粉溶液2mL/2mL/2mL/淀粉酶溶液/1mL/1mL/1mL不同溫度下處理5min0℃60℃100℃將同一溫度下的兩種物質混合后保溫5min滴加碘液1滴1滴1滴結果(現象)變藍不變藍變藍考點40酶的相關實驗二、相關實驗分析【實驗】影響酶活性的條件2、探究pH對酶活性的影響(1)實驗原理

過氧化氫可在過氧化氫酶的作用下分解產生氧氣和水，根據不同pH下氣泡產生的快慢可判斷過氧化氫酶的活性。(2)實驗材料

在探究pH影響酶活性的實驗中，不宜選用淀粉溶液，原因是酸性溶液會使淀粉水解。考點40酶的相關實驗(3)實驗過程①取3支潔凈的試管并編號，分別加入等量新鮮的肝臟研磨液。②依次加入蒸餾水，鹽酸，NaOH溶液③分別滴加等量的過氧化氫溶液并搖勻。④用點燃但無火焰的衛生香來檢測氧氣的生成情況。(4)實驗結論：酶發揮催化作用需要適宜的pH，pH偏高或偏低都會影響酶的活性。方案催化劑底物pH溫度①胃蛋白酶、胰蛋白酶蛋白塊中性室溫②淀粉酶淀粉、蔗糖適宜適宜③蛋白酶蛋白質適宜不同溫度④過氧化氫酶、氯化鐵溶液過氧化氫強酸性室溫為探究影響酶活性的因素、驗證酶的專一性和高效性等，某同學設計了4套方案，如表所示。對位練習下列相關敘述正確的是A.方案①的目的是探究pH對酶活性的影響，自變量是酶的種類B.方案②的目的是驗證淀粉酶的專一性，可用斐林試劑檢測C.方案③的目的是驗證溫度對酶活性的影響，可用雙縮脲試劑檢測D.方案④的目的是驗證酶的高效性，加酶的一組產生氣泡數較多B對位練習若除酶外所有試劑已預保溫，則在測定酶活力的實驗中，下列操作順序合理的是A.加入酶→加入底物→加入緩沖液→保溫并計時→一段時間后檢測產物的量B.加入底物→加入酶→計時→加入緩沖液→保溫→一段時間后檢測產物的量C.加入緩沖液→加入底物→加入酶→保溫并計時→一段時間后檢測產物的量D.加入底物→計時→加入酶→加入緩沖液→保溫→一段時間后檢測產物的量C對位練習考點41酶的相關曲線分析1、酶的高效性要點解讀：

①催化劑可加快化學反應速率，與無機催化劑相比，酶的催化效率更高。

②酶只能縮短達到化學平衡所需的時間，不改變化學反應的平衡點。加入酶、無機催化劑和不加催化劑時，化學反應達到平衡點時所需時間不同。考點41酶的相關曲線分析要點解讀：

①加入麥芽糖酶，蔗糖剩余量不變，而麥芽糖剩余量減少。

②麥芽糖酶不能催化蔗糖水解，可以催化麥芽糖水解。

③可采用同一底物，分別加入不同的酶進行實驗。考點41酶的相關曲線分析3、底物濃度影響酶促反應速率要點解讀：①底物濃度較低時，酶促反應速率與底物濃度成正比，即隨底物濃度的增加而增加。②當底物濃度達到一定值后，再增加底物濃度，酶促反應速率不再增加。考點41酶的相關曲線分析4、酶濃度影響酶促反應速率要點解讀：

在有足夠底物而又不受其他因素影響的情況下，酶促反應速率與酶濃度成正比。考點41酶的相關曲線分析5、溫度和pH共同作用對酶活性的影響甲圖說明：①在最適pH時，酶的催化作用最強，高于或低于最適pH，酶的催化作用將減弱。②過酸、過堿都會使酶失活。③不同的酶最適pH不同。考點41酶的相關曲線分析5、溫度和pH共同作用對酶活性的影響乙圖說明：①在一定溫度范圍內，隨溫度的升高，酶的催化作用增強，超過這一范圍，酶的催化作用將減弱最終失活。②低溫只會抑制酶的活性，而高溫會使酶失活。丙圖說明：反應溶液pH的變化不影響酶作用的最適溫度。考點41酶的相關曲線分析5、溫度和pH共同作用對酶活性的影響①反應溶液中pH的變化不影響酶作用的最適溫度。②反應溶液中溫度的變化不影響酶作用的最適pH。考點41酶的相關曲線分析考點41酶的相關曲線分析如圖所示為影響酶促反應的溫度、pH和底物濃度與反應速率關系的曲線圖，下列相關敘述錯誤的是A.影響乙曲線的因素是溫度，影響丙曲線

的因素是pHB.甲曲線中，a點與b點限制酶促反應速率

的因素不相同C.乙曲線中，d點與f點酶的空間結構都被破壞且不能恢復D.丙曲線中，g點時對應因素升高，酶的活性不能到達h點C對位練習下圖為最適溫度下酶促反應曲線，Km表示反應速率為1/2Vmax時的底物濃度。競爭性抑制劑與底物結構相似，可與底物競爭性結合酶的活性部位；非競爭性抑制劑可與酶的非活性部位不可逆性結合，從而使酶的活性部位功能喪失。下列分析正確的是A.適當升高溫度，Vmax和Km均會增大B.加入非競爭性抑制劑，Vmax降低C.加入競爭性抑制劑，Km值降低D.Km值越大，酶與底物親和力越高B對位練習

溶菌酶溶解細菌的細胞壁，具有抗菌消炎的作用。在臨床上與抗生素混合使用，增強抗生素的療效。

果膠酶能夠分解果肉細胞壁中的果膠，提高果汁產量，使果汁變得清亮。

加酶洗衣粉壁普通洗衣粉有更強的去污能力。加酶洗衣粉中的酶可不是直接來自生物體的，而是經過酶工程改造的產品，比一般的酶穩定性更強。

多酶片中含有多種消化酶，你消化不良時，可以服用。考點42酶在生活中的應用考點43ATP的結構1、功能:是驅動細胞生命活動的直接能源物質。2、中文名稱：腺苷三磷酸。3、ATP的結構(1)簡式

A－P～P～P其中“A”表示腺苷（核糖+腺嘌呤），“P”代表磷酸基團，“～”代表特殊的化學鍵。考點43ATP的結構3、ATP的結構(2)結構和功能的關系

在有關酶的催化作用下，末端磷酸基團脫落，釋放出大量能量。

由于兩個相鄰的磷酸基團都帶負電荷而相互排斥等原因，ATP的化學性質不穩定，末端磷酸基團具有較高的轉移勢能。

1molATP水解釋放的能量高達30.54KJ，所以ATP是一種高能磷酸化合物。

ATP并不是細胞內唯一的高能磷酸化合物，高能磷酸化合物在生物體內有很多種，如存在于細胞內的UTP、GTP、CTP及動物體內的磷酸肌酸。

A核糖PPP~~腺苷腺嘌呤核糖核苷酸腺苷二磷酸（ADP）腺苷三磷酸（ATP）A-P~P~P

腺嘌呤考點43ATP的結構3、ATP的結構考點43ATP的結構3、ATP的結構(3)ATP與核苷酸的關系①元素組成：ATP是由C、H、O、N、P五種元素組成的，與核酸的元素組成是相同的。②AMP是RNA的基本組成單位之一。考點44ATP與ADP可以相互轉化與ATP的合成和利用1、ATP和ADP的相互轉化這兩個反應是可逆反應嗎？ATP和ADP相互轉化時，反應所需要的酶、能量的來源和去路、反應的場所不同，因此兩者的相互轉化不是可逆的。A.①代表ATP中的“A”，ATP脫去④⑤成為腺嘌呤核糖核苷酸B.④和⑤之間化學鍵的形成過程總是與放能反應相關聯C.ATP中磷酸基團⑤很快就會被32P標記，但是ATP的含量基本不變D.細胞癌變后ATP末端磷酸基團被取代的速率加快將標記的32P注入活細胞內，隨后迅速分離細胞內的ATP，測定其放射性，右圖代表ATP的結構。下列敘述錯誤的是A對位練習考點44ATP與ADP可以相互轉化與ATP的合成和利用2、ATP的合成

能量來源于各種生物的呼吸作用，綠色植物的光合作用。3、ATP的利用

①細胞中絕大多數需要能量的生命活動都是由ATP直接提供能量的。

在生命活動中，ATP中的能量可轉化為不同形式的能量。實例：電鰩發電、物質合成、肌細胞收縮、主動運輸和大腦思考等生命活動。考點44ATP與ADP可以相互轉化與ATP的合成和利用3、ATP的利用②ATP為主動運輸供能原理

參與Ca2+主動運輸的載體蛋白是一種能催化ATP水解的酶。當膜內側的Ca2+與其相應位點結合時，其酶活性就被激活了。在載體蛋白這種酶的作用下，ATP分子的末端磷酸集團脫離下來與載體蛋白結合，這一個過程伴隨著能量的轉移，這就是載體蛋白的磷酸化。載體蛋白磷酸化導致其空間結構發生變化，使Ca2+結合位點轉向膜外側，將Ca2+釋放到膜外。

ATP水解釋放的磷酸基團使蛋白質等分子磷酸化。這些分子被磷酸化后，空間結構改變，活性也被改變，因而參與各種化學反應。某些蛋白質在蛋白激酶和蛋白磷酸酶的作用下，可在特定氨基酸位點發生磷酸化和去磷酸化，參與細胞信號傳