生物化學答疑庫

1.糖類化合物有哪些生物學功能？答案

2.葡萄糖溶液為什么有變旋現象？答案

3.什么是糖蛋白？有何生物學功能？答案

4.纖維素和糖原都是由D-葡萄糖經1-4連接的大分子，相對分子質量相當，是

什么結構特點造成它們的物理性質和生物學功能上有很大的差異？

答案

5.天然脂肪酸在結構上有哪些共同特點答案

6.為什么多不飽和脂肪酸容易受到脂質過氧化？-一答案

7.人和動物體內膽固醇可能轉變為哪些具有重要生理意義的類固醇物質？

答案

8.判斷氨基酸所帶的凈電荷，用pbpH比pH-pI更好，為什么？

答案

9.甘氨酸是乙酸甲基上的氫被氨基取代生成的，為什么乙酸竣基的pKa是4.75,

而甘氨酸竣基的pKa是2.34?-

答案

10.（1）Ala,Ser,Phe,Leu,Arg,Asp,Lys和His的混合液中pH3.9進行紙

電泳，哪些向陽極移動？哪些向陰極移動？（2）為什么帶相同凈電荷的氨基酸

如Gly和Leu在紙電泳時遷移率會稍有差別？

-答案

11.（1）由20種氨基酸組成的20肽，若每種氨基酸殘基在肽鏈中只能出現1

次，有可能形成多少種不同的肽鏈？（2）由20種氨基酸組成的20肽，若在肽

鏈的任一位置20種氨基酸出現的概率相等，有可能形成多少種不同的肽鏈？

答案

12.在大多數氨基酸中，-C00H的pKa都接近2.0,-NH的pKa都接近9.0。但是,

在肽鏈中，-C00H的pKa為3.8,而-NH3+的pKa值為7.8。你能解釋這種差別

嗎？一一答案

13.-螺旋的穩定性不僅取決于肽鏈內部的氫鍵，而且還與氨基酸側鏈的性質相

關。室溫下，在溶液中下列多聚氨基酸哪些能形成螺旋？哪些能形成其他有規

則的結構？哪些能形成無規則的結構？并說明其理由。（1）多聚亮氨酸PH7.0；

（2）多聚異亮氨酸pH7.0；（3）多聚精氨酸pH7.0；（4）多聚精氨酸pH13.0；（5）

多聚谷氨酸PH1.5；（6）多聚蘇氨酸pH7.0；（7）多聚羥脯氨酸pH7.0「答案

14.球蛋白的相對分子質量增加時，親水殘基和疏水殘基的相對比例會發生什么

變化？

-答案

15.血紅蛋白亞基和亞基的空間結構均與肌紅蛋白相似，但肌紅蛋白中的不少

親水殘基在血紅蛋白中被疏水殘基取代了，這種現象能說明什么問題。

答案

16.簡述蛋白質溶液的穩定因素，和實驗室沉淀蛋白質的常用方法。

答案

17.（1）除共價鍵外，維持蛋白質結構的主要非共價鍵有哪兒種？（2）有人說

蛋白質組學比基因組學研究更具挑戰性，請從蛋白質分子和DNA分子的復雜性和

研究難度來說明這一觀點。

答案

18.簡要敘述蛋白質形成寡聚體的生物學意義。

答案

19.胎兒血紅蛋白（HbF）在相當于成年人血紅蛋白（HbA）鏈143殘基位置含

有Ser,而成年人鏈的這個位置是具陽離子的His殘基。殘基143面向亞基之間

的中央空隙。（1）為什么2,3-二磷酸甘油酸（2,3-BPG）同脫氧HbA的結合

比同脫氧HbF更牢固？（2）HbF對2,3-BPG低親和力如何影響到HbF對氧的親

和力？這種差別對于氧從母體血液向胎兒血液的運輸有何意義。-

答案

20.蛋白質變性后，其性質有哪些變化？答案

21.為什么大多數球狀蛋白質在溶液中具有下列性質。（1）在低pH值時沉淀。（2）

當離子強度從零逐漸增加時，其溶解度開始增加，然后下降，最后出現沉淀。（3）

在一定的離子強度下，達到等電點pH值時，表現出最小的溶解度。（4）加熱時

沉淀。（5）加入一?種可和水混溶的非極性溶劑減小其介質的介電常數，導致溶

解度的減小。（6）如果加入一種非極性強的溶劑。使介電常數大大地下降會導

致變性。

答案

22.凝膠過濾和SDS均是利用凝膠，按照分子大小分離蛋白質的，為什么凝

膠過濾時，蛋白質分子越小，洗脫速度越慢，而在SDS中，蛋白質分子越小,

遷移速度越快？

答案

23.一種蛋白質的混合物在pH6的DEAE-纖維素柱中被分離，用pH6稀鹽緩沖液可

以洗脫C,用pH6的高鹽緩沖液，B和A依次被洗脫，用凝膠過濾測定得A的Mr是

240000,B的Mr是120000,C的Mr是60000。但SDS只發現一條帶。請分析實

驗結果。答案

24.簡述酶與一般化學催化劑的共性及其特性？答案

25.Vmax與米氏常數可以通過作圖法求得，試比較v-[S]圖，雙倒數圖，v-v/[S]

作圖，[S]/v-[S]作圖及直接線性作圖法求Vmax和Km的優缺點？

答案

27.在很多酶的活性中心均有His殘基參與，為什么？-答案

28.試比較酶的競爭性抑制作用與非競爭性抑制作用的異同。

答案

29.闡述酶活性部位的概念。可使用哪些主要方法研究酶的活性中心？

答案

30.影響酶反應效率的因素有哪些?它們是如何起作用

的?答案

31.輔基和輔酶在催化反應中起什么作用？它們有何不同？

答案

32.哪些因素影響酶的活性？酶宜如何保存？

答案

33.某酶的化學修飾實驗表明，Glu和Lys殘基是這個酶活性所必需的兩個殘基。

根據pH對酶活性影響研究揭示，該酶的最大催化活性的pH近中性。請你說明這個

酶的活性部位的Glu和Lys殘基在酶促反應中的作用，并予以解釋。

答案

34.某物質能可逆抑制琥珀酸脫氫酶的活性，但不知道該抑制劑屬何種抑制劑。

你將如何證實該物質是什么類型抑制劑。

答案

35.胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶同屬絲氨酸蛋白酶類，具有相同的電荷轉接系統，

當胰蛋白酶102位的Asp突變為Ala時將對該酶（1）與底物的結合和（2）對底物

的催化有什么影響？答案

36.當抑制劑能選擇性地和不可逆地與酶的活性部位的殘基結合，從而能幫助鑒

別酶時，這類抑制劑就可以稱為親和標記試劑。已知TPCK是胰凝乳蛋白酶的親和

標記試劑，它通過使蛋白質His烷基化而使其失活。（1）為胰蛋白酶設計一個類

似TPCK的親和標記試劑還可以用于什么蛋白質？

答案

37.酶的疏水環境對酶促反應有何意義？

答案

38.同工酶形成的機制是什么？同工酶研究有哪些應用？

答案

39.一個雙螺旋DNA分子中有一條鏈的成分[A]=0.30,[G]=0.24,（1）請推測這

一條鏈上的[T],[C]的情況。（2）互補鏈的[A],[G],祝]和[2的情況。

答案

40.如何看待RNA功能的多樣

性?答案

41.如果人體有1014個細胞，每個體細胞的DNA含量為6.4X109個堿基對。試計

算人體DNA的總長度是多少？是太陽-地球之間距離（2.2X109公里）的多少倍？

已知雙鏈DNA每1000個核甘酸重1X10-18g,求人體的DNA的總質量。

答案

42.為什么說堿基堆積作用是一種重要的穩定雙螺結構的力？

答案

43.（a）計算相對分子質量為3X107的雙股DNA分子的長度；（b）這種DNA

一分子占有的體積是多少？（c）這種DNA一分子含多少圈螺

旋?答案

44.如何區分相對分子質量相同的單鏈DNA與單鏈RNA?

答案

45.什么是DNA變性？DNA變性后理化性有何變化？

答案

46.組成RNA的核甘酸也是以35磷酸二酯鍵彼此連接起來。盡管RNA分子

中的核糖還有2'羥基，但為什么不形成2',5'一璘酸二酯鍵？

答案

47.何謂Tm?影響Tm大小的因素有哪些？在實驗中如何計算Tm值？

答案

48.什么是核酸雜交？有何應用價值？

答案

49.超螺旋的生物學意義有哪

些?答案

50.DNA雙螺旋模型的主要特征是，一條鏈上的堿基與另一條鏈上的堿基在同一個

平面上配對。Watson和Crick提出，腺噂吟只與胸喀咤配對，鳥噂吟只與胞喀咤

配對。出于什么樣的結構考慮，使他們確定這樣的配對方

案?答案

51.如果降低介質的離于強度會對雙螺旋DNA的解鏈曲線有何影響?如果向介質加

入少量的乙醇呢?答案

52.為什么相同相對分子質量的線狀DNA比共價閉合的環狀DNA能結合更多的溟乙

錠？如何利用這一點在氯化鈍梯度中分離這兩種DNA?為什么共價閉環DNA在含

溟乙錠的介質中的沉降速度隨溟乙錠的濃度增加出現近似U形的變化？

答案

53.以B族維生素與輔酶的關系，說明B族維生素在代謝中的重要作用。

答案

54.維生素A缺乏時，為什么會患夜盲癥？

答案

55.為什么缺乏葉酸和維生素B12可引起巨幼紅細胞性貧血？

答案

56.簡述維生素C的生化作用。

答案

57.試述G蛋白參與信號傳遞在細胞代謝調節中的意義。

答案

58.簡述cAMP的生成過程及作用機制。

答案

59.介紹兩條Ca++介導的信號傳導途徑。

答案

60.腺甘酸環化酶所催化的反應如下：ATP-cAMP+PPi,其平衡常數Keq=0.065,

如果ATP水解成AMP+PPi,△Go'=-33.44kj/mol,試計算cAMP水解成AMP的

△Go'是多少？答案

61.在25℃,pH為7.0的條件下，向濃度為0.Imol/L的葡萄糖-6-磷酸溶液加入

磷酸葡萄糖變位酶以催化葡萄糖-6-磷酸一葡萄糖T-磷酸的反應，反應的△Go'

為+7.5kJ/mol,求反應后葡萄糖-6-磷酸和葡萄糖T-磷酸的最終濃度是多少？

答案

62.計算1摩爾葡萄糖在肝臟細胞中徹底氧化成C02和H20,可產生多少摩爾ATP?

如果有魚藤酮存在，理論上又可產生多少摩爾ATP?

答案

63.試比較電子傳遞抑制劑、氧化磷酸化抑制劑、和氧化磷酸化作用解偶聯劑對

生物氧化作用的影響。

答案

64.在一個具有完全細胞功能的哺乳動物肝臟細胞勻漿體系中，當1摩爾下列底

物完全氧化成C02和H20時，能產生多少ATP?①乳酸；②檸檬酸；③磷酸稀

醇式丙酮酸。答案

65.從ATP的結構特點說明其在機體細胞能量傳遞中的作用。

答案

66.分離的完整線粒體懸浮液中有過量的ADP、02和谷氨酸，谷氨酸在線粒體基

質中可產生NADH和FADH2,如果在該體系中加入下列物質，會對氧的消耗和ATP

的合成產生什么影響？（1）二硝基苯酚，（2）二硝基苯酚，同時加入HCN,（3）加

入寡霉素，然后加入二硝基苯酚。

答案

67.葡萄糖分子的第二位用14c標記，在有氧情況下進行徹底氧化。問經過兒輪

三竣酸循環，該同位素碳可作為C02釋放？

答案

68.糖酵解和糖異生作用中各有三個可能產生無效循環的位點，這三個位點在兩

條途徑中分別由什么酶來催化？以兩條途徑中果糖-6-磷酸與果糖T,6-二磷酸

之間的轉變為例說明細胞是如何避免無效循環的。

答案

69.已知磷酸稀醇式丙酮酸轉變成丙酮酸時，△G0'為31.38kj/mol,計算在標

準狀況下，當[ATP]/[ADP]=10時，磷酸稀醇式丙酮酸和丙酮酸的濃度比。

答案

70.計算由2摩爾丙酮酸轉化成1摩爾葡萄糖需要提供多少摩爾的高能磷酸化合

物？答案

71.簡要說明甘油徹底氧化成C02和H20的過程,并計算1摩爾甘油徹底氧化成C02

和H20凈生成多少摩爾的ATP?

答案

72.簡述血糖的來源和去路，人體如何維持血糖水平的恒定？

答案

73.在EMP途徑中，磷酸果糖激酶受ATP的反饋抑制，而ATP卻又是磷酸果糖激酶的

一種底物，試問為什么在這種情況下并不使酶失去效用？

答案

74.在充分光照下，25℃,pH值7的離體葉綠體中，ATP、ADP和Pi的穩態濃度分

別為3mmol/L、0.1mmol/Lx10nunol/Lo問（a）在這些條件下，合成ATP反應

的4G是多少？（b）在此口|?綠體中光誘導的電子傳遞提供ATP合成所需的能量（通

過質子電動勢），在這些條件下合成1摩爾ATP所需的最小電勢差（△￡（）'）是

多少？假設每產生1摩爾ATP要求2摩爾電子（2e-）通過電子傳遞鏈。

答案

75.說明knoop的經典實驗對脂肪酸氧化得到的結論。比較他的假說與現代B-氧

化學說的異同。答案

76.計算一分子硬脂酸徹底氧化成C02和H20,產生的ATP分子數，并計算每克硬

脂酸徹底氧化產生的自由能。答案

77.試從脂類代謝紊亂角度分析酮癥、“脂肪肝”和動脈粥樣硬化的發病原因。

（復旦大學2000年考研題）答案

78.說明真核生物體內脂肪酸合酶的結構與功能。

答案

79.脂肪酸氧化和脂肪酸的合成是如何協同調控

的?答案

80.試比較脂肪酸合成和脂肪酸B-氧化的異同。

答案

81.血漿脂蛋白有哪兒類?并說明各自的來源、化學組成特點和主要生理功能。

答案

82.乙酰CoA竣化酶在脂肪酸合成中起調控作用，試述其調控機制。

答案

83.簡述載脂蛋白（即apolipoprotein）的分類、組成特點及其主要功能。

答案

84.簡述影響和調節膽固醇合成的主要因素。

答案

85.丙氨酸、乳酸和丙酮酸具有相似的結構，通過計算說明在肝臟組織中，等摩

爾的丙氨酸、乳酸和丙酮酸完全氧化，哪種物質產能更高？（南開大學2002考

研題）答案

86.在氨基酸的生物合成中，哪些氨基酸與三竣酸循環中間物有關？哪些氨基酸

與糖酵解和戊糖磷酸途徑有直接聯系？

答案

87.尿素循環和三竣酸循環之間有哪些聯系？答案

88.谷氨酸經轉氨基作用生成a-酮戊二酸，試問1摩爾谷氨酸徹底氧化成C02和

H20共生成多少摩爾的ATP?并簡要解釋其氧化產能途經。

答案

89.單克隆抗體是通過雜交瘤技術制備的。雜交瘤細胞是經抗原免疫的B細胞和腫

瘤細胞的融合細胞。為便于篩選融合細胞，選用次黃喋吟磷酸核糖轉移酶缺陷

（HGPRT-）的腫瘤細胞和正常B細胞融合后在HAT（次黃喋吟、氨甲蝶吟、胞甘）

選擇培養基中培養，此時只有融合細胞才能生長和繁殖。請解釋選擇原理。-

答案

90.怎樣確定雙向復制是DNA復制的主要方式，以及某些生物的DNA采取單向復

制？答案

91.DNA復制需要RNA引物的證據有哪些？答案

92.已知大腸桿菌長度為1100um,它的復制是在一世代大約40分鐘內通過一個

復制叉完成的，試求其復制體的鏈增長速度。

答案

93.若使15N標記的大腸桿菌在14N培養基中生長三代，提取DNA,并用平衡沉降

法測定DNA密度，其14N-DNA分子與14N—15N雜合DNA分子之比應為多少？

答案

94.DNA和RNA各有兒種合成方式，各由什么酶催化新鏈的合成？

答案

95.真核生物DNA聚合酶有哪兒種？它們的主要功能是什么？

答案

96.要說明原核生物的轉錄過程。答案

97.原核生物RNA聚合酶是如何找到啟動子的？真核生物RNA聚合酶與之相比有何

異同？答案

98.真核生物三類啟動子各有何結構特點？

答案

99.細胞內至少要有兒種tRNA才能識別64個密碼子？

答案

100.什么是無細胞翻譯系統，一個無細胞翻譯系統需要哪些基本成分？常用的無

細胞翻譯系統有哪些？

答案

101.簡述原核細胞和真核生物蛋白質合成的主要區別（青島海洋大學2001年考

研題）。答案

102.在原核細胞中高效表達真核細胞的基因要注意哪些問題？

答案

103.論述遺傳密碼的特點。答案

104.一基因的編碼序列中發生了一個堿基的突變，那么這個基因的表達產物在結

構上、功能上可能發生哪些改變？

答案

105.如果mRNA上的閱讀框已被確定，它將只編碼一種多肽的氨基酸順序。從一蛋

白質的已知氨基酸順序，是否能確定唯?的一種mRNA的核甘酸序列？為什么？

答案

106.如果E.Coli染色體DNA的75%可用來編碼蛋白質，假定蛋白質的平均相對分

子質量為60000,以三個堿基編碼一個氨基酸計算，（1）若該染色體DNA大約能

編碼2000種蛋白質，求該染色體DNA的長度？（2）該染色體DNA的相對分子質量

大約是多少？（氨基酸殘基的平均相對分子質量是120,核甘酸對的平均相對分

子質量是640）。

答案

107.原核生物與真核生物翻譯起始階段有何異同？

答案

108.原核生物的肽鏈延長需要哪三種蛋白質因子參與？它們各自有何功能?

答案

109.盡管IF-2、EF-Tu、EF-G和RF-3在蛋白質合成中的作用顯著不同，然而這四

種蛋白質都有一個氨基酸序列十分相似的結構域。你估計此結構域的功能會是什

么？答案

110.（1）合成由600個氨基酸殘基組成的大腸桿菌某蛋白時需水解多少個磷酸

酎鍵？（2）蛋白質的合成為什么需要消耗這樣多的自由能？（計算時不考慮合

成氨基酸、mRNA、tRNA或核糖體所需的能量）。答案

111.肽鏈合成后的加工修飾有哪些途徑？-

答案

112.簡述干擾素抑制病毒繁殖的機制。

答案

113.為什么翻譯能被一段與mRNA互補的序列（即反義RNA）抑制?答

案

114.在基因表達的轉錄水平調控中，為什么真核生物多為正調控，而原核生物多

為負調控？答案

115.?個基因如何產生多種不同類型的mRNA分子？

答案

116.自然質粒通常需要改造，才能成為理想的質粒載體，請問質粒改造包括哪些

基本內容？答案

117.什么是基因組文庫（genomiclibrary）?構建基因組文庫涉及哪些基本過

程？它同遺傳學上的基因庫有什么不同？

答案

118.舉例說明基因表達的誘導與阻遏，正調控與負調控。答

案

119.在lac操縱子中，（1）lac操縱基因的突變，（2）lacl基因的突變，（3）

啟動子的突變將會對結構基因表達產生什么影響。

答案

120.概述原核生物基因表達調控的特點。

答案

121.概述真核生物基因組的特點。

答案

122.簡答真核生物基因表達的調控方式。

答案

123.真核生物基因轉錄的調控因子有哪些重要的結構模體？-

答案

124.在基因克隆中，目的基因有哪些主要來源？

答案

［

125.用于DNA重組的載體應具備什么條件？常用的載體有哪一些？各有何特點？

答案

126.什么是DNA重組（基因克隆）？簡述DNA重組的步驟及其用途。

答案

127.原核表達載體應具備哪些基本的結構元件？-

答案

128.概述篩選和鑒定DNA重組體的常用方法。

答案

129.為什么藍白斑選擇法有時會出現假陽性？-

答案

130.將重組DNA導入細胞內有哪些方法？

答案

131.分析蛋白質融合表達和非融合表達的利弊。-一

答案

132.概述基因定點誘變的常用方法。

答案

133.什么是蛋白質工程？舉例說明蛋白質工程的意義。

答案

生物化學答疑庫

1.［答］（1）作為生物體的結構成分：植物的根、莖、葉含有大量的纖維素、半

纖維素和果膠等，這些物質是構成植物細胞壁的主要成分。肽聚糖屬于雜多糖,

是構成細菌細胞壁的結構多糖。（2）作為生物體內的主要能源物質：糖在生物

體內分解時通過氧化磷酸化放出能量，供生命活動需要。生物體內作為能源貯存

的糖類有淀粉、糖原等。（3）在生物體內轉變為其他物質：有些糖是重要的代

謝中間物，糖類物質通過這些中間代謝物合成其他生物分子例如氨基酸、核甘酸

等。（4）作為細胞識別的信息分子：：糖蛋白是一類生物體內分布極廣的復合糖,

其中的糖鏈在分子或細胞的特異性識別過程中可能起著信息分子的作用。與免疫

保護、發育、形態發生、衰老、器官移植等均與糖蛋白有關。

返回試題

2.［答］D-毗喃葡萄糖在乙醇溶液或毗唬溶液中可以形成結晶，得到兩種比旋光

度不同的D-葡萄糖，前者的比旋光度為+113°,后者的比旋光度為+19o。如果把

這兩種葡萄糖結晶分別溶解在水中，并放在旋光儀中觀察，前者的比旋光度由

+113o降至+52o,后者由+19o升到+52。，隨后穩定不變。葡萄糖溶液發生

比旋光度改變的主要原因是葡萄糖具有不同的環狀結構，當葡萄糖由開鏈結構變

為環狀結構時，C1原子同時變成不對稱碳原子，同時產生了兩個新的旋光異構

體。一個叫a-DT比喃葡萄糖，另外一個叫B-D-毗喃葡萄糖，這兩種物質互為異

頭物，在溶液中可以通過開鏈式結構發生相互轉化，達到最后的平衡，其比旋光

度為+52oo返回試題

3.［答］糖蛋白是廣泛存在與動物、植物和微生物中的一類含糖基（或糖衍生物）

的蛋白質，糖基與蛋白質的氨基酸以共價鍵結合。糖蛋白中的寡糖鏈大小不一，

小的僅為1個單糖，復雜的有10~20個單糖分子或其衍生物組成的。有的寡糖鏈

是直鏈，有的為支鏈，組成寡糖鏈的單糖主要有葡萄糖、廿露糖、木糖、巖藻糖、

N-乙酰-氨基葡萄糖、N-乙酰-氨基半乳糖、葡萄醛酸和艾杜糖醛酸等。糖蛋白的

主要生物學功能：（1）激素功能：一些糖蛋白屬于激素，例如促濾泡激素、促

黃體激素、絨毛膜促性腺激素等均屬于糖蛋白。（2）保護機體：細胞膜中的免

疫球蛋白、補體也是糖蛋白。（3）凝血和纖溶作用：參與血液凝固和纖溶的蛋

白質例如凝血酶原、纖溶酶原均為糖蛋白。（4）具有運輸功能：例如轉運甲狀

腺素的結合蛋白、運輸銅元素的銅藍蛋白、運輸鐵元素的轉鐵蛋白等均屬于糖蛋

白。（5）決定血液的類型：決定血型的凝集原A,B,0以糖蛋白和糖脂的形式存在。

（6）與酶的活性有關：糖蛋白在酶的新生肽鏈折疊、轉運和保護等方面普遍起

作用。（7）一些凝集素屬于糖蛋白。返回試題

4.［答］糖原結構與支鏈淀粉的結構很相似，糖原的分支較多，平均每8~12個殘

基發生一次分支。糖元高度的分支結構一則可以增加分子的溶解度，二則將有更

多的非還原端同時接受到降解酶的作用，加速聚合物轉化為單體，有利于及時動

用葡萄糖庫以供生物體代謝的急需。

纖維素是線性葡聚糖，殘基間通過B（1-4）糖背鍵連接的纖為二糖單位。纖維

素鏈中的每一個殘基相對前一個翻轉1800,使鏈采取完全伸展的構象。相鄰、

平行的伸展鏈在殘基環面的水平向通過鏈內和鏈間的氫鍵網形成片層結構。若干

條鏈聚集成周期性晶格的分子束，稱微晶或膠束。多個膠束形成微纖維，在植物

細胞中，纖維素包埋在果膠、半纖維素、木質素、伸展蛋白等組成的基質中。纖

維素與基質粘合在一起增強了細胞壁的抗張強度和機械性能，以適應植物抵抗高

滲透壓和支撐高大植株的需要。返回試題

5.返回試題

［答］來自動物的天然脂肪酸碳骨架為線性，雙鍵數目一般為「4個，少數為6

個。細菌所含的脂肪酸大多數是飽和的，少數為單烯酸，多于一個得極少，有些

含有分支的甲基。天然脂肪酸的碳骨架原子數目兒乎都是偶數，奇數碳原子的脂

肪酸在陸地生物中極少，但在海洋生物有相當的數量。天然脂肪酸碳骨架長度為

4~36個，多數為12~24個,最常見的為16、18碳，例如軟脂酸、硬脂酸和油酸,

低于14碳的主要存在于乳脂中。大多數單不飽和脂肪酸中的雙鍵位置在C9和CIO

之間。在多不飽和脂肪酸中通常一個雙鍵也為于其余雙鍵位于49和妙鏈

的末端甲基之間，雙鍵一般為順式。

6.返回試題

［答］多不飽和脂肪酸分子中與兩個雙鍵相連接的亞甲基（-CH2-）上的氫比較活

潑，這是因為雙鍵減弱了與之連接的碳原子與氫原子之間的C-H鍵，使氫很容易

被抽去。例如羥基自由基從-CH2-抽去一個氫原子后，在該碳原子上留下一個未

成對電子，形成脂質自由基L?。后者經分子重排、雙鍵共朝化，形成較穩定的共

加二烯衍生物。在有氧的條件下，共輾二烯自由基與氧分子結合生成脂質過氧自

由基LOO?。L00?能從附近的另外一個脂質分子LH抽氫生成新的脂質自由基L?。這

樣就形成了鏈式反應，導致多不飽和脂肪酸發生脂質過氧化。

7.返回試題

［答］激素類：雄激素、雌激素、孕酮、糖皮質激素和鹽皮質激素。非激素類:

維生素D、膽汁酸（包括膽酸、鵝膽酸和脫氧膽酸）。牛磺膽酸和甘氨膽酸。

8.返回試題

［答］當一種氨基酸的凈電荷用q=pbpH表達時，若q為正值，則該氨基酸帶正電

荷；若q為負值，則該氨基酸帶負電荷。q值的正與負和該氨基酸所帶電荷的種類

是一致的。如果采用q=pH-pI來表達，則會出現相反的結果，即q為負值口寸，氨基

酸帶正電荷；q為正值時，氨基酸帶負電荷。因此，用pI-pH更好。

9.返回試題

［答］當甘氨酸溶液的pH低于6.0時，氨基以帶正電荷的形式存在，帶正電荷的

氨基通過靜電相互作用（誘導效應）使竣基更容易失去質子，成為更強的酸。

10.返回試題

［答］（1）Ala,Ser,Phe和Leu的pl在6左右。在PH3.9時,都帶凈正電荷,所以

向陰極移動，但彼此不能分開；His和Arg的pl分別是7.6和10.8,在pH3.9時，

它們亦帶凈正電荷向陰極移動。由于它們帶的正電荷多，所以能和其他向陰極移

動的氨基酸分開；Asp的pl是3.0,在PH3.9時，它帶負電荷，向陽極移動。（2）

電泳時若氨基酸帶有相同電荷，則相對分子質量大的移動速度較慢。因為相對分

子質量大的氨基酸，電荷與質量的比小，導致單位質量受到的作用力小，所以移

動慢。

11.返回試題

［答］（1）可能的種類數為20!%；（2）可能的種類數為2020七0

12.返回試題

.［答］在游離的氨基酸中，帶正電荷的使帶負電荷的-C00-穩定，使竣基成為

一種更強的酸。相反地，帶負電荷的竣酸使穩定，使它成為一種更弱的酸，因

而使它的pKa升高。當肽形成時，游離的-氨基和-竣基分開的距離增大，相互

影響降低，從而使它們的pKa值發生變化。

13.返回試題

［答］（1）多聚亮氨酸的R基團不帶電荷，適合于形成-螺旋。（2）異亮氨酸的-

碳位上有分支，所以形成無規則結構。（3）在pH7.0時，所有精氨酸的R基團帶

正電荷，由于靜電斥力，使氫鍵不能形成，所以形成無規則結構。（4）在pH13.0

時，精氨酸的R基團不帶電荷，并且-碳位上沒有分支，所以形成-螺旋。（5）

在pHl.5時，谷氨酸的R基團不帶電荷，并且-碳位上沒有分支，所以形成-螺

旋。（6）因為蘇氨酸-碳位上有分支，所以不能形成-螺旋。（7）脯氨酸和羥

脯氨酸折疊成脯氨酸螺旋，這是一種不同于-螺旋的有規則結構。

14.返回試題

［答］隨著蛋白質相對分子質量（Mr）的增加，表面積與體積的比率也就是親水

殘基與疏水殘基的比率必定減少。為了解釋這一點，假設這些蛋白質是半徑為r

的球狀蛋白質，由于蛋白質Mr的增加，表面積隨r2增加而增加，體積隨r3的增

加而增加，體積的增加比表面積的增加更快，所以表面積與體積的比率減少，因

此親水殘基與疏水殘基的比率也就減少。

15.返回試題

［答］肌紅蛋白以單體的形式存在，血紅蛋白以四聚體的形式存在，血紅蛋白分

子中有更多的親水殘基，說明疏水作用對于亞基之間的結合有重要意義。

16.返回試題

［答］維持蛋白質溶液穩定的因素有兩個：（1）水化膜：蛋白質顆粒表面大多為

親水基團，可吸引水分子，使顆粒表面形成一層水化膜，從而阻斷蛋白質顆粒的

相互聚集，防止溶液中蛋白質的沉淀析出。（2）同種電荷：在pHWpI的溶液中,

蛋白質帶有同種電荷。若pH>pI,蛋白質帶負電荷；若pH〈pI,蛋白質帶正電荷。

同種電荷相互排斥，阻止蛋白質顆粒相互聚集而發生沉淀。沉淀蛋白質的方法,

常用的有：（1）鹽析法，在蛋白質溶液加入大量的硫酸錢、硫酸鈉或氯化鈉等

中性鹽，去除蛋白質的水化膜，中和蛋白質表面的電荷，使蛋白質顆粒相互聚集,

發生沉淀。用不同濃度的鹽可以沉淀不同的蛋白質，稱分段鹽析。鹽析是對蛋白

質進行粗分離的常用方法。（2）有機溶劑沉淀法：使用丙酮沉淀時，必須在。?

4c低溫下進行，丙酮用量一般10倍于蛋白質溶液的體積，蛋白質被丙酮沉淀時,

應立即分離，否則蛋白質會變性。除了丙酮以外，也可用乙醇沉淀。此外，還可

用加重金屬鹽，加某些有機酸，加熱等方法將樣品中的蛋白質變性沉淀。

17.返回試題

［答］（1）除共價鍵外，維持蛋白質結構的主要非共價鍵有：范德華力（范德華

相互作用）、疏水作用、鹽鍵、氫鍵。（2）DNA是由4種元件構成的大分子，蛋

白質是由20多種元件構成的大分子，顯然，蛋白質的分子結構更具復雜性，DNA

的雙螺旋結構有--定的剛性，其空間結構相對簡單，蛋白質作為單鏈分子，可以

形成各種復雜的空間結構，由于結構的復雜性，蛋白質的功能廣泛而復雜，且結

構和功能受到復雜的調控，DNA的功能則相對簡單。綜合而論，蛋白的研究更具

復雜性和挑戰性。

18.返回試題

［答］（1）能提高蛋白質的穩定性。亞基結合可以減少蛋白質的表面積/體積比，

使蛋白質的穩定性增高。（2）提高遺傳物質的經濟性和有效性。編碼一個能裝

配成同聚體的單位所需的基因長度比編碼一個與同聚體相同相對分子質量的超

長肽鏈所需的基因長度要小得多（如煙草花葉病毒的外殼有2130多個亞基）。

（3）形成功能部位。不少寡聚蛋白的單體相互聚集可以形成新的功能部位。（4）

形成協同效應。寡聚蛋白與配體相互作用時，有可能形成類似血紅蛋白或別構酶

那樣的協同效應，使其功能更加完善。有些寡聚蛋白的不同亞基可以執行不同的

功能，如一些酶的亞基可分為催化亞基和調節亞基。

19.返回試題

［答］（1）由于2,3-BPG是同脫氧HbA中心空隙帶正電荷的側鏈結合，而脫氧Hb

F缺少帶正電荷的側鏈（鏈143位的His殘基）,因此2,3-BPG是同脫氧HbA的

結合比同脫氧HbF的結合更緊。（2）2,3-BPG穩定血紅蛋白的脫氧形式，降低

血紅蛋白的氧飽和度。由于HbF同2,3-BPG親和力比HbA低，HbF受血液中2,

3-BPG影響小，因此HbF在任何氧分壓下對氧的親和力都比HbA大，（3）親和力

的這種差別允許氧從母親血向胎兒有效轉移。

20.返回試題

［答］蛋白質變性后，氫鍵等次級鍵被破壞，蛋白質分子就從原來有秩序卷曲的

緊密結構變為無秩序的松散伸展狀結構。即二、三級以上的高級結構發發生改變

或破壞，但一級結構沒有破壞。變性后，蛋白質的溶解度降低，是由于高級結構

受到破壞，使分子表面結構發生變化，親水基團相對減少，容易引起分子間相互

碰撞發生聚集沉淀，蛋白質的生物學功能喪失，由于一些化學鍵的外露，使蛋白

質的分解更加容易。

21.返回試題

［答］（1）在低pH值時，竣基質子化，蛋白質分子帶有大量的凈正電荷，分子內

正電荷相斥使許多蛋白質變性，蛋白質分子內部疏水基團因此而向外暴露，使蛋

白質溶解度降低，因而產生沉淀。（2）加入少量鹽時，對穩定帶電基團有利，

增加了蛋白質的溶解度。但是隨著鹽離子濃度的增加，鹽離子奪取了與蛋白質結

合的水分子，降低了蛋白質的水合程度。使蛋白質水化層破壞，從而使蛋白質沉

淀。（3）在等電點時，蛋白質分子之間的靜電斥力最小，所以其溶解度最小。

（4）加熱會使蛋白質變性，蛋白質內部的疏水基團被暴露，溶解度降低，從而

引起蛋白質沉淀。（5）非極性溶劑減小了表面極性基團的溶劑化作用，使蛋白

質分子與水之間的氫鍵減少，促使蛋白質分子之間形成氫鍵，蛋白質的溶解度因

此而降低。（6）介電常數的下降對暴露在溶劑中的非極性基團有穩定作用，促

使蛋白質肽鏈的展開而導致變性。

22.返回試題

［答］凝膠過濾時，凝膠顆粒排阻Mr較大的蛋白質，僅允許Mr較小的蛋白質進入

顆粒內部，所以Mr較大的蛋白質只能在凝膠顆粒之間的空隙中通過，可以用較小

體積的洗脫液從層析柱中洗脫出來。而Mr小的蛋白質必須用較大體積的洗脫液才

能從層析柱中洗脫出來。SDS-PAGE分離蛋白質時，所有的蛋白質均要從凝膠的

網孔中穿過，蛋白質的相對分子質量越小，受到的阻力也越小，移動速度就越快。

23.返回試題

［答］DEAE-纖維素柱層析的結果說明，在pH6的條件下，A帶有較多的負電荷，B

次之，C帶負電荷最少。凝膠過濾法測出A的Mr是C的4倍，B的Mr是C的2倍，但

SDS只發現-一條帶。由于SDS測定的亞基的Mr,凝膠過濾法可以測定寡

聚體的Mr,可以推斷C是單體，B是以C為亞基的二聚體，A是以C為亞基的4聚體,

由于C在pH6時帶負電荷，隨著亞基數的增加，帶負電荷的量也會增加，這與DEAE-

纖維素層析的結果也是一致的。

24.返回試題

［答］（1）共性：用量少而催化效率高；僅改變化學反應的速度，不改變化學反

應的平衡點，酶本身在化學反應前后也不改變；可降低化學反應的活化能。（2）

特性：酶作為生物催化劑的特點是催化效率更高，具有高度的專一性，容易失活,

活力受條件的調節控制，全酶的活力與輔助因子有關。

25.返回試題

［答］（1）v-［S］圖是直角雙曲線，可以通過其漸近線求Vmax,v=l/2Vmax時對應

的［S］為Km；優點是比較直觀，缺點是實際上測定時不容易達到Vmax,所以測不

準。（2）l/v-l/［S］圖是一條直線，它與縱軸的截距為1/Vmax,與橫軸的截距

為T/Km,優點是使用方便，Vmax和Km都較容易求，缺點是實驗得到的點-?般集

中在直線的左端，作圖時測定值稍有偏差，直線斜率就會有較大的偏差，Km就測

不準。（3）v-v/［S］圖也是一條直線，它與縱軸的截距為Vmax,與橫軸的截距為

Vmax/Km,斜率為-Km,優點是求Km比較方便，缺點是作圖前計算較繁。（4）［S］/v-［S］

圖也是一條直線，它與縱軸的截距為Km/Vmax,與橫軸的截距為-Km,優缺點與

v-v/［S］圖相似。（5）直接線性作圖法是一組交于一點的直線，交點的橫坐標為

Km,縱坐標為Vmax,是求Vmax和Km的最好的一種方法，不需計算，作圖方便，缺

點是實驗測定值往往不會全部相交于一點，會給數據取舍造成一定的困難。

26.返回試題

［答］據v-［S］的米氏曲線，當底物濃度遠遠低于Km值時，酶不能被底物飽和，從

酶的利用角度而言，很不經濟；當底物濃度遠遠高于Km值時，酶趨于被飽和，隨

底物濃度改變，反應速度變化不大，不利于反應速度的調節一；當底物濃度在Km

值附近時，反應速度對底物濃度的變化較為敏感，有利于反應速度的調節。

27.返回試題

［答］酶蛋白分子中組氨酸的側鏈咪哇基PK值為6.0~7.0,在生理條件下，一部

分解離，可以作為質子供體，一部分不解離，可以作為質子受體，既是酸，又是

堿，可以作為廣義酸堿共同催化反應，因此常參與構成酶的活性中心。

28.返回試題

［答］競爭性抑制是指抑制劑I和底物S對游離酶E的結合有競爭作用，互相排斥，

已結合底物的ES復合體，不能再結合I；同樣已結合抑制劑的EI復合體，不能再

結合S。多數競爭性抑制在化學結構上與底物S相似，能與底物S競爭與酶分子活

性中心的結合，因此，抑制作用大小取決于抑制劑與底物的濃度比，加大底物濃

度，可使抑制作用減弱甚至消除。競爭性抑制作用的雙倒數曲線與無抑制劑的曲

線相交于縱坐標I/Vmax處，但橫坐標的截距，因競爭性抑制存在而變小，說明該

抑制作用，并不影響酶促反應的最大速度Vmax,而使Km值變大。非競爭性抑制是

指抑制劑I和底物S與酶E的結合互不影響，抑制劑I可以和酶E結合生成EI,也可

以和ES復合物結合生成ESI。底物S和酶E結合成ESB,仍可與I結合生成ESI,但

一旦形成ESI復合物，再不能釋放酶E和形成產物P。其特點是：I和S在結構上一

般無相似之處，I常與酶分子活性部位以外的化學基團結合，這種結合并不影響

底物和酶的結合，增加底物濃度并不能減少I對酶的抑制程度。非競爭性抑制劑

的雙倒數曲線與無抑制劑的曲線相交于橫坐標-1/Km處，但縱坐標的截距，因競

爭性抑制存在變大，說明該抑制作用，不影響酶促反應的Km值，而使Vmax值變小。

29.返回試題

［答］酶的活性中心往往是若干個在一級結構上相距很遠，但在空間結構上彼此

靠近的氨基酸殘基集中在一起形成具有一定空間結構的區域，該區域與底物相結

合并將底物轉化為產物，對于結合酶來說，輔酶或輔基往往是活性中心的組成成

分。酶的活力中心通常包括兩部分：與底物結合的部位稱為結合中心，決定酶的

專一性；促進底物發生化學變化的部位稱為催化中心，它決定酶所催化反應的性

質以及催化的效率。有些酶的結合中心與催化中心是同一部分。對ES和EI的X-

射線晶體分析、NMR分析、對特定基團的化學修飾、使用特異性的抑制劑和對酶

作用的動力學研究等方法可用于研究酶的活性中心。

30.返回試題

［答］影響酶催化效率的有關因素包括：（1）底物和酶的鄰近效應與定向效應，

鄰近效應是指酶與底物結合形成中間復合物后，使底物和底物（如雙分子反應）

之間，酶的催化基團與底物之間結合于同一分子而使有效濃度得以極大的升高，

從而使反應速率大大增加的一種效應；定向效應是指反應物的反應基團之間和酶

的催化基團與底物的反應基團之間的正確取位產生的效應。（2）底物的形變和

誘導契合（張力作用），當酶遇到其專一性底物時，酶中某些基團或離子可以使

底物分子內敏感鍵中的某些基團的電子云密度增高或降低，產生“電子張力”，

使敏感鍵的一端更加敏感，底物分子發生形變，底物比較接近它的過渡態，降低

了反應活化能，使反應易于發生。（3）酸堿催化，酸堿催化是通過瞬時的向反

應物提供質子或從反應物接受質子以穩定過渡態，加速反應的一類催化機制。（4）

共價催化，在催化時，親核催化劑或親電子催化劑能分別放出電子或接受電子并

作用于底物的缺電子中心或負電中心，迅速形成不穩定的共價中間復合物，降低

反應活化能，使反應加速。（5）微環境的作用：酶的活性部位形成的微環境通

常是疏水的，由于介電常數較低，可以加強有關基團之間的靜電相互作用，加快

酶促反映的速度。在同一個酶促反應中，通常會有上述的3個左右的因素同時起

作用，稱作多元催化。

31.返回試題

［答］輔酶和輔基的主要作用是在反應中傳遞電子、質子或一些基團，輔酶與酶

蛋白結合較松，可以用透析或超濾方法除去；輔基與酶蛋白結合緊密，不能用透

析或超濾方法除去，輔酶和輔基的差別僅僅是它們與酶蛋白結合的牢固程度不

同，無嚴格的界限。

32.返回試題

［答］底物濃度、酶含量、溫度、pH、產物等均影響酶的活性，此外稱為激活劑

或抑制劑的某些無機或有機化學物質也會強烈影響酶的活性。天然酶在其自然環

境中（細胞或組織中）是受到細胞調控的。細胞對酶的活性的控制主要是通過代

謝反饋、可逆的共價修飾、細胞區室化（不同的區室pH、底物濃度等不同，可以

避免產物的積累）和酶原激活等控制。制備酶制劑時，要盡量避免高溫、極端pH、

抑制劑等的影響，酶制劑應盡可能制成固體，并在低溫下保存。無法制成固體的

酶，可在液態低溫保存，但要注意某些液態酶在冰凍時會失去活性。

33.返回試題

［答］谷氨酸的?-竣基的pKa值約為4.0,在近中性條件下，該基團去質子化，在

酶促反應中起著堿催化劑的作用。賴氨酸的?-氨基的pKa值約為10.0,在近中性

條件下，它被質子化，在酶促反應中起著酸催化劑的作用。

34.返回試題

［答］（1）測定不同底物濃度下的酶促反應速度；（2）分別在幾種不同抑制劑濃

度存在下測定底物濃度對酶促反應速度的影響；（3）在測定相應反應速度后，

以1/v對1/［S］作圖（雙倒數圖）；（4）從坐標圖上量取T/Km和1/Vmax的距離,

即可求出Km和Vmax；（5）比較無抑制劑和有抑制劑存在下的Km和Vmax。在抑制

劑存在下，如果Km增大，Vmax不變，表明該抑制劑是競爭性抑制劑；如果Km不變,

Vmax降低，表明該抑制劑是非競爭性抑制劑；如果Km和Vmax都降低且Vmax/Km保

持不變，表明該抑制劑是反競爭性抑制劑。

35.返回試題

［答］（1）對底物的結合無顯著影響；（2）對底物的催化活性喪失。

36.返回試題

［答］首先分析TPCK作為胰凝乳蛋白酶的親和標記試劑具有什么特征結構。一般

來說，親和標記試劑有兩個特點：①親和標記試劑與底物非常類似，但缺乏可以

被酶作用的位點，因而能選擇性地與酶的活性部位結合，卻不被酶作用，TPCK

的結構中這一部分是其對甲苯磺酰-苯丙氨甲基酮部分；②親和標記試劑有活潑

的化學基團，可以與靶酶的活性部位中的某個殘基反應,形成穩定的共價鍵。TPCK

的反應基團是-CH2-C1。其次分析胰蛋白酶與胰凝乳蛋白酶有什么相似之處。B

知胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶均催化肽鍵的裂解反應，其結構和作用機制很相似，

它們的活性部位都位于酶分子表面凹陷的口袋中，都有由His、Asp和Ser形成的

催化三聯體，只是專一性明顯不同。胰凝乳蛋白酶的口袋被疏水氨基酸環繞，大

到足以容納一個芳香殘基，因此該酶選擇裂解芳香氨基酸如Phe和Tyr的竣基側肽

鍵。而胰蛋白酶口袋的底部有一個帶負電荷的Aspl89,有利于結合帶正電荷Arg

和Lys殘基。根據上述分析可知：（1）為胰蛋白酶設計一個類似TPCK的親和標記

試劑，可以將TPCK的反應基團一CH2—C1和類似肽鍵結構一NH—CH—C0一保留，

其余部分更換為帶正電荷的Arg或Lys的R基團或其類似物；（2）檢驗該抑制劑的

專一性實際上就是分析其與酶的競爭結合能力，可以設計動力學實驗，即分析在

沒有抑制劑時和有不同濃度抑制劑存在時反應速度隨底物濃度的變化；（3）由

于彈性蛋白與上述兩種酶空間結構和催化機理相似，推測該親和標記試劑有可能

使彈性蛋白酶失活。

37.返回試題

［答］酶的活性部位多數位于疏水性的裂縫中，化學基團的反應活性和化學反應

的速率在非極性介質和水性介質中有明顯差別。當底物分子和酶的活性部位相結

合，就被埋在疏水環境中，由于介電常數較低，底物分子與催化基團之間的作用

力被明顯加強，因此，疏水的微環境大大有利于酶的催化作用。

38.返回試題

［答］按照一個基因編碼一個蛋白質的理論，同工酶的產生可能是基因分化的產

物，而基因的分化又可能是生物進化過程中為適應愈趨復雜的代謝而引起的一種

分子進化。而且，在個體發育過程中，從早期胚胎到胎兒組織，再從新生兒到成

年個體，隨著組織的分化和發育，各種同工酶也有一個分化或轉變的過程。同工

酶研究的意義主要有：（1）作為遺傳標記，已廣泛被遺傳學家用于遺傳分析的

研究；（2）同工酶是研究基因表達的良好指標；（3）同工酶分析法在農業上已

開始用于優勢雜交組合的預測；（4）同工酶分析可用于臨床檢驗；（5）同工酶

可以用于代謝調控的研究；（6）對同工酶的對比研究可以找到一些蛋白質結構

和功能之間相互關系的規律。

39.返回試題

[答](1)[T]+[C]=1-0.30-0.24=0.46；(2)[T]=0.30,[C]=0.24,[A]+[G]=0.460

40.返回試題

［答］RNA有五方面的功能：（1）控制蛋白質合成；（2）作用于RNA轉錄后加工與修

飾；（3）參與細胞功能的調節；（4）生物催化與其他細胞持家功能；（5）遺傳信息

的加工和進化；關鍵在于RNA既可以作為信息分子又可以作為功能分子發揮作用。

41.返回試題

［答］每個體細胞的DNA的總長度為：6.4X109X0.34nm=2.176X109nm=

2.176m,

人體內所有體細胞的DNA的總長度為:2.176mX1014=2.176X1011km

這個長度與太陽-地球之間距離（2.2X109公里）相比為:2.176X1011/2.2X109

=99倍,每個核甘酸重lX10-18g/1000=10-21g,所以，總DNA

6.4X1023X10-21=6.4X102=640go

42.返回試題

［答］喋吟和嗒咤具有疏水性，在細胞中的中性pH條件下難溶于水，在兩個堿基

上下平行堆積時，堿基之間產生疏水堆積作用。這種堆積作用綜合了范德華力和

偶極作旋用，降低了堿基和水的接觸，所以是一種重要的穩定DNA雙螺旋結構的

力。

43.返回試題

［答］（a）一個互補成對的脫氧核甘酸殘基的平均相對分子質量為618,每個核

甘酸使雙螺旋上升0.34nm,因此該分子長度為：（3X107/618）X0.34=1.65X104

nm=16.5X10—4cm；（b）該分子可看作長16.5X10—4cm,直徑2X10—9cm

的圓柱體：3.14X（IX10—9）2X16.5X10-4=5.18X10-20cm3；；（c）48544

對核甘酸=4854圈螺旋。

44.返回試題

［答］（1）用專一性的RNA酶與DNA酶分別對兩者進行水解。（2）用堿水解，RNA

能夠被水解，而DNA不被水解。（3）進行顏色反應，二苯胺試劑可以使DNA變成

藍色；苔黑酚（地衣酚）試劑能使RNA變成綠色。（4）用酸水解后，進行單核

甘酸的分析（層析法或電泳法），含有U的是RNA,含有T的是DNA。

45.返回試題

［答］DNA雙鏈轉化成單鏈的過程成變性。引起DNA變性的因素很多，如高溫、超

聲波、強酸、強堿、有機溶劑和某些化學試劑（如尿素，酰胺）等都能引起變性。

DNA變性后的理化性質變化主要有：（1）天然DNA分子的雙螺旋結構解鏈變成單

鏈的無規則線團，生物學活性喪失；（2）天然的線型DNA分子直徑與長度之比可

達1：10,其水溶液具有很大的黏度。變性后，發生了螺旋一線團轉變，黏度顯

著降低；（3）在氯化鈉溶液中進行密度梯度離心，變性后的DNA浮力密大大增加;

（4）沉降系數S增加；（5）DNA變性后，堿基的有序堆積被破壞，堿基被暴露出

來，因此，紫外吸收值明顯增加，產生所謂增色效應。（6）DNA分子具旋光性，

旋光方向為右旋。由于DNA分子的高度不對稱性，因此旋光性很強，其［a］=150。

當DNA分子變性時，比旋光值就大大下降。

46.返回試題

［答］2'-OH的空間位置與3'-OH和5'-OH不在同一平面內。故不形成2',5'?

磷酸二酯鍵。

47.返回試題

［答］DNA的變性從開始解鏈到完全解鏈，是在一個相當窄的溫度范圍內完成的，

在這一范圍內，紫外線吸收值的增加量達到最大增加量的50%時的溫度為DNA的

解鏈溫度（溶解溫度，meltingtemperature,Tm）。Tm值大小主要與GC含量有關,

GC含量越高，Tm值越大；另外核酸分子越大，Tm值也越大，此外，溶液pH值，離

子強度也影響Tm值。在具體的實驗中，Tm值計算公式：Tm=69.3+0.41（G+C%）,小

于20bp的寡核昔酸Tm=4（G+C）+2（A+T）□

40.Poly（A）尾（1）可能與mRNA從核到質運輸有關；（2）與mRNA的半衰期有關,

新生mRNA的Poly（A）尾較長，衰老的較短。5'端帽子（1）抗5'核酸外切酶

的降解作用；（2）蛋白質合成過程中，有助核糖體對翻譯起點的識別和結合。

48.返回試題

［答］熱變性后的DNA片段在進行復性時，不同來源的變性核酸（DNA或RNA）只要

有一定數量的堿基互補（不必全部堿基互補），就可形成雜化的雙鏈結構。此種

使不完全互補的單鏈在復性的條件下結合成雙鏈的技術稱為核酸雜交。其應用價

值：用被標記的已知堿基序列的單鏈核酸小分子作為探針，可確定待檢測的DNA,

RNA分子中是否有與探針同源的堿基序列。用此原理，制作探針，再通過雜交，

可用于細菌，病毒，腫瘤和分子病的診斷（基因診斷）。

49.返回試題

［答］（1）超螺旋DNA比松弛型DNA更緊密，使DNA分子的體積更小，得以包裝在細

胞內；（2）超螺旋會影響雙螺旋分子的解旋能力，從而影響到DNA與其他分子之

間的相互作用；（3）超螺旋有利于DNA的轉錄、復制及表達調控。

50.返回試題

［答］DNA分子的Watson-Crick模型是以兩條多核甘酸鏈的糖-磷酸骨架呈有規律

的螺旋結構為特征，這種螺旋結構有兩個限制：①一條鏈上的堿基必須與另--條

互補鏈的堿基形成氫鍵。②使堿基與糖-磷酸骨架相連接的糖昔鍵必須保持大約

1.lnm的間隔。A與T、G與C的配對符合這種限制。若A與G或6與丁配對，其間隔太

大，以至不適合這種螺旋（即糖背健間的間隔大于Llnm）,產生不穩定的膨脹結

構，若T與C配對，其間隔太小，若人與。配對，在空間限制范圍內不能形成氫鍵。

只有A與T、G與C互補配對，才能保持其間隔約為1.1nm,也才能在堿基對之間

有效地形成氫鍵，Watson-Crick螺旋結構才穩定。

51.返回試題

［答］如果降低介質的離子強度，將減少對DNA糖-磷酸骨架的磷酸基負電荷的中

和（掩蓋），加大帶負電荷磷酸基的彼此排斥，其結果將會降低它的熔點（Tm）。乙

醇是非極性的，它的加入會減小穩定雙螺旋DNA的疏水作用力，因此也會降低它

的熔點。

52.返回試題

［答］溟乙錠插入堿基對之間，共價閉合的DNA比線狀雙鏈DNA結構緊密，溟乙錠

插入的可能性較少。制備濱乙錠氯化鈉梯度，環狀DNA插入浪乙錠較少，沉降較

快，可以將兩者分開。DNA-溟乙錠復合物用異戊醇提取，DNA很容易與溟乙錠分

開。超螺旋DNA沉降快，開環和線形DNA沉降慢。共價閉環DNA形成負超螺旋，具

有較快的沉降速度。少量溟乙錠插入DNA的堿基對之間，減少負超螺旋密度，使

沉降速度減慢，但是大量浸乙錠可以引入正超螺旋，使沉降加快。因此隨濱乙錠

濃度增加，共價閉環DNA的沉降速度出現近似U形變化。

53.返回試題

［答］B族維生素是體內許多重要輔酶的組成成分，所以當B族維生素缺乏時，就

會影響到結合酶的活性，使體內的許多代謝發生障礙。①維生素B1是硫胺素焦

磷酸（TPP）的組成成分，TPP是a-酮酸氧化脫竣酶的輔酶，當維生素B1缺乏時，

使丙酮酸氧化脫竣反應受阻。同時TPP又是轉酮醇酶的輔酶，當維生素B1缺乏時，

磷酸戊糖代謝障礙，使核酸合成及神經髓鞘中磷酸戊糖代謝受到影響。②維生素

B2是FMN和FAD的組成成分。FMN和FAD是體內氧化還原酶的輔基，如琥珀酸脫氫

酶、黃噂吟氧化酶及NADH脫氫酶等。FMN和FAD也參與呼吸鏈電子傳遞過程，在生

物氧化過程中發揮著重要作用。③維生素PP是NAD+、NADP+的組成成分。NAD+、

NADP+在體內是多種不需氧脫氫酶的輔酶，如乳酸脫氫酶、異檸檬酸脫氫酶、a-

酮戊二酸脫氫酶系等，同時維生素PP也參與呼吸鏈的電子傳遞。④維生素B6是

磷酸毗哆醛和磷酸毗哆胺的組成成分。磷酸毗哆醛和磷酸毗哆胺是氨基酸代謝中

的轉氨酶和脫竣酶的輔酶，在氨基酸代謝中發揮著重要作用。⑤泛酸在體內組成

ACP和CoA。二者構成酰基轉移酶的輔酶，廣泛參與糖、脂肪、蛋白質的代謝及肝

中的生物轉化作用。⑥生物素是體內多種竣化酶的輔酶，如丙酮酸竣化酶等。⑦

葉酸的活性形式是四氫葉酸，四氫葉酸是體內一碳單位轉移酶的輔酶，分子內部

N5、N10兩個氮原子能攜帶一碳單位。?碳單位在體內參加多種物質的合成，如

喋吟、胸腺嗑嗟核甘酸等。當口卜酸缺乏時，DNA的合成必然受到抑制，骨髓紅細

胞DNA合成減少，細胞分裂速度降低，細胞體積變大，造成巨幼紅細胞性貧血。

⑧體內的維生素B12參與同型半胱氨酸甲基化生成甲硫氨酸的反應，催化這一反

應的甲硫氨酸合成酶的輔酶是維生素B12,它參與甲基的轉移。維生素B12缺乏

時，甲基轉移反應受阻，不利于甲硫氨酸的生成，同時維生素B12還影響四氫葉

酸的再生，使組織中游離的四氫葉酸含量減少，不能重新利用它來轉運其他的一

碳單位，影響喋吟、嗑嗟的合成，最終導致核酸合成障礙，影響細胞分裂，結果

產生巨幼紅細胞性貧血。

54.返回試題

［答］所謂夜盲癥是指暗適應能力下降，在暗處視物不清。該癥狀產生是由于視

紫紅質再生障礙所致。因視桿細胞中有視紫紅質，由11-順視黃醛與視蛋白分子

中賴氨酸側鏈結合而成。當視紫紅質感光時，11-順視黃醛異構為全反型視黃醛

而與視蛋白分離而失色，從而引發神經沖動，傳到大腦產生視覺，此時在暗處看

不清物體。全反型視黃醛在視網膜內可直接異構為11-順視黃醛，但生成量少，

故其大部分被眼內視