..>第三章蛋白質化學練習卷一、填空題(一)根底知識填空1.組成蛋白質的堿性氨基酸有、和。酸性氨基酸有和。2.在以下空格中填入適宜的氨基酸名稱。(1)是帶芳香族側鏈的極性氨基酸。(2)和是帶芳香族側鏈的非極性氨基酸。(3)和是含硫的氨基酸。(4)是最小的氨基酸，是亞氨基酸。(5)在一些酶的活性中心起重要作用并含有羥基的分子量較小的氨基酸是，體內還有另兩個含羥基的氨基酸分別是和。3.氨基酸在等電點時，主要以離子形式存在，在pH>pI的溶液中，大局部以離子形式存在，在pH<pI的溶液中，大局部以離子形式存在。4.脯氨酸和羥脯氨酸與茚三酮反響產生色的物質，而其他氨基酸與茚三酮反響產生色的物質。5.有三種氨基酸因含有共軛雙鍵而有280nm處的紫外吸收，這三種氨基酸按吸收能力強弱依次為>>。6.個以內的氨基酸殘基所組成的肽稱為寡肽。7.1953年維格諾爾德〔D.Vingneaud〕第一次用化學法合成了具有生物活性的肽—，因而獲得諾貝爾獎。9.人工合成肽時常用的氨基保護基有、、、。10.胰蛋白酶能水解和的氨基酸的羧基所形成的肽鍵。11.胰凝乳蛋白酶能水解、和的氨基酸的羧基側所形成的肽鍵。12.溴化氰能水解羧基側所形成的肽鍵。13.拆開蛋白質分子中二硫鍵的常用的方法有一種復原法，其常用的試劑是。14.蛋白質之所以出現各種無窮的構象主要是因為鍵和鍵能有不同程度的轉動。15.Pauling等人提出的蛋白質α螺旋模型，每圈螺旋包含氨基酸殘基，高度為nm。每個氨基酸殘基上升nm。16.一般來說，球狀蛋白質的性氨基酸側鏈位于分子內部，性氨基酸側鏈位于分子外表。17.維持蛋白質一級構造的化學鍵是和。18.維持蛋白質二級構造的化學鍵是。19.維持蛋白質三、四級構造的化學鍵是、、和。20.最早提出蛋白質變性理論的是我國生物化學家。21.血紅蛋白〔Hb〕與氧氣結合的過程呈現效應，是通過Hb的現象實現的。22.當溶液中鹽離子強度低時，增加鹽濃度可導致蛋白質溶解，這種現象稱為。當鹽濃度繼續增加時，可使蛋白質沉淀，這種現象稱。23.各種蛋白質的含氮量很接近，平均為，這是凱氏定氮法的根底。24.利用蛋白質不能通過半透膜的特性，使它和其他小分子物質分開的方法有_和。25.蛋白質的超二級構造是指，其根本組合形式常見的有3種，一是，如結合鈣離子的模體；二是，如鋅指構造；三是。26.蛋白質的二級構造有、、和四種穩定構象異構體。27.蛋白質溶液的穩定性的因素是和28.蛋白質進入層析柱后，小分子流出的時間較，大分子流出的時間較，因此先流出的蛋白質分子是29.沉降系數〔S〕主要與蛋白質的和有關。30.通常采用測定溶液狀態下的蛋白質二級構造含量，而且測定含較多的蛋白質，所得的結果更準確。31.和是目前研究蛋白質三維空間構造較為準確的方法。32.根據蛋白質的組成成分可分為和33.根據蛋白質的形狀可分為和(二)考研知識填空1．構成蛋白質的氨基酸有種，一般可根據氨基酸側鏈〔R〕的大小分為側鏈氨基酸和側鏈氨基酸兩大類。其中前一類氨基酸側鏈基團的共同特征是具有性；而后一類氨基酸側鏈〔或基團〕共有的特征是具有性。堿性氨基酸〔pH6～7時荷正電〕有三種，它們分別是氨酸、氨酸和氨酸；酸性氨基酸也有兩種，分別是氨酸和氨酸。2．紫外吸收法〔280nm〕定量測定蛋白質時其主要依據是因為大多數可溶性蛋白質分子中含有氨酸、氨酸或氨酸。3．絲氨酸側鏈特征基團是；半胱氨酸的側鏈基團是；組氨酸的側鏈基團是。這三種氨基酸三字母代表符號分別是、、4．氨基酸與水合印三酮反響的基團是，除脯氨酸以外反響產物的顏色是；因為脯氨酸是a—亞氨基酸，它與水合印三酮的反響則顯示色。5．蛋白質構造中主鍵稱為鍵，次級鍵有、、、；次級鍵中屬于共價鍵的是鍵。6．鐮刀狀貧血癥是最早認識的一種分子病，患者的血紅蛋白分子b亞基的第六位氨酸被氨酸所替代，前一種氨基酸為性側鏈氨基酸，后者為性側鏈氨基酸，這種微小的差異導致紅血蛋白分子在氧分壓較低時易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性貧血。7．Edman反響的主要試劑是；在寡肽或多肽序列測定中，Edman反響的主要特點是。8．蛋白質二級構造的根本類型有、、和。其中維持前三種二級構造穩定鍵的次級鍵為鍵。此外多肽鏈中決定這些構造的形成與存在的根本性因與、、。有關。而當我肽鏈中出現脯氨酸殘基的時候，多肽鏈的a-螺旋往往會。9．蛋白質水溶液是一種比較穩定的親水膠體，其穩定性主要因素有兩個，分別是和。10．蛋白質處于等電點時，所具有的主要特是、。11．在適當濃度的b-巰基乙醇和8M脲溶液中，RNase〔?！硢适г谢钚?。這主要是因為RNA酶的被破壞造成的。其中b-巰基乙醇可使RNA酶分子中的鍵破壞。而8M脲可使鍵破壞。當用透析方法去除b-巰基乙醇和脲的情況下，RNA酶又恢復原有催化功能，這種現象稱為。12．細胞色素C，血紅蛋白的等電點分別為10和，在的溶液中它們分別荷的電性是、。13．在生理pH條件下，蛋白質分子中氨酸和氨酸殘基的側鏈幾乎完全帶負電，而氨酸、氨酸或氨酸殘基側鏈完全荷正電〔假設該蛋白質含有這些氨基酸組分〕。14．包含兩個相鄰肽鍵的主肽鏈原子可表示為，單個肽平面及包含的原子可表示為。15．當氨基酸溶液的pH＝pI時，氨基酸〔主要〕以離子形式存在；當pH＞pI時，氨基酸〔主要〕以離子形式存在；當pH＜pI時，氨基酸〔主要〕以離子形式存在。16．側鏈含—OH的氨基酸有、和三種。側鏈含—SH的氨基酸是。17．人體必需氨基酸是指人體自身不能合成的、必須靠食物提供的氨基酸。這些氨基酸包括、、、、、、、八種。18．蛋白質變性的主要原因是被破壞；19．〔輔導與習題集p4330，31〕鹽析作用是指_____________________________________________________________________________________________。鹽溶作用是指_________________________________________________________________________________________________________________________。二、選擇題(一)根底題1.維系蛋白質二級構造穩定的化學鍵是()A.鹽鍵B.二硫鍵C.肽鍵D.疏水鍵E.氫鍵2．關于蛋白質二級構造錯誤的描述是()A.蛋白質局部或*一段肽鏈有規則的重復構象B.二級構造僅指主鏈的空間構象C.多肽鏈主鏈構象由每個肽鍵的兩個二面角所確定D.整條多肽鏈中全部氨基酸的位置E.無規卷曲也屬二級構造范疇3．蛋白質分子中的肽鍵A.是由一個氨基酸的α-氨基和另一個氨基酸的α-羧基形成的B.是由谷氨酸的γ-羧基與另一個α-氨基酸的氨基形成的C.是由賴氨酸的ε-氨基與另一分子α-氨基酸的羧基形成的D.氨基酸的各種氨基和各種羧基均可形成肽鍵E.以上都不是4．以下有關肽鍵的表達錯誤的選項是()A.肽鍵屬于一級構造B.肽鍵具有局部雙鍵的性質C.肽鍵中C-N鍵所連的四個原子處于同一平面D.肽鍵中C-N鍵長度比C-Cα單鍵短E.肽鍵旋轉而形成了β-折疊5．蛋白質多肽鏈具有的方向性是()A.從5′端到3′端B.從3′端到5′端C.從C端到N端D.從N端到C端E.以上都不是6．蛋白質分子中的α-螺旋和β-片層都屬于()A.一級構造B.二級構造C.三級構造D.四級構造E.構造域7．在各種蛋白質中含量相近的元素是()A.碳B.氫C.氧D.氮E.硫8．完整蛋白質分子必須具有()A.α-螺旋B.β-片層C.輔基D.四級構造E.三級構造9.蛋白質吸收紫外光能力的大小，主要取決于()A.含硫氨基酸的含量B.堿性氨基酸的含量C.酸性氨基酸的含量D.芳香族氨基酸的含量E.脂肪族氨基酸的含量10.蛋白質溶液的穩定因素是()A.蛋白質溶液的粘度大B.蛋白質分子外表的疏水基團相互排斥C.蛋白質分子外表帶有水化膜D.蛋白質分子中氨基酸的組成E.以上都不是11.維系蛋白質四級構造主要化學鍵是()A.鹽鍵B.二硫鍵C.疏水作用D.范德華力E.氫鍵12.維系蛋白質中α-螺旋的化學鍵是()A.鹽鍵B.二硫鍵C.肽鍵D.疏水鍵E.氫鍵13.含有兩個羧基的氨基酸是()A.賴氨酸B.蘇氨酸C.酪氨酸D.絲氨酸E.谷氨酸〔二〕提升題1.以下不含有手性碳原子的氨基酸是()A.GlyB.ArgC.MetD.PheE.Val2.那一類氨基酸在脫去氨基后與三羧酸循環關系最密切()A.堿性氨基酸B.含硫氨基酸C.分支氨基酸D.酸性氨基酸E.芳香族氨基酸3.一個酸性氨基酸，其pHa1＝，pHR＝，pHa2＝，請問其等電點是()4.以下蛋白質組分中，那一種在280nm具有最大的光吸收A.酪氨酸的酚環B.苯丙氨酸的苯環C.半胱氨酸的巰基D.二硫鍵E.色氨酸的吲哚環5.測定小肽氨基酸序列的最好方法是()A.2,4-二硝基氟苯法B.二甲氨基萘磺酰氯法C.氨肽酶法D.苯異硫氰酸酯法E.羧肽酶法6.典型的α-螺旋含有幾個氨基酸殘基()7.每分子血紅蛋白所含鐵離子數為()A.5B.4C.3D.2E.18.血紅蛋白的氧合曲線呈()A.U形線B.雙曲線C.S形曲線D.直線E.Z形線9.蛋白質一級構造與功能關系的特點是()A.氨基酸組成不同的蛋白質，功能一定不同B.一級構造相近的蛋白質，其功能類似可能性越大C.一級構造中任何氨基酸的改變，其生物活性即消失D.不同生物來源的同種蛋白質，其一級構造一樣E.以上都不對10.在中性條件下，HbS與HbA相比，HbS的靜電荷是()A.減少＋2B.增加＋2C.增加＋1D.減少＋1E.不變11.一個蛋白質的相對分子量為11000，完全是α-螺旋構成的，其分子的長度是多少nm()A.11B.110C.30D.15E.110012.下面不是空間構象病的是()A.人文狀體脊髓變性病B.老年癡呆癥C.亨丁頓舞蹈病D.瘋牛病E.禽流感13.谷胱甘肽發揮功能時，是在什么樣的構造層次上進展的()A.一級構造B.二級構造C.三級構造D.四級構造E.以上都不對14.測得*一蛋白質樣品的含氮量為，此樣品約含蛋白質多少克()15.在的緩沖液中電泳，哪種氨基酸根本不動()A.精氨酸B.丙氨酸C.谷氨酸D.天冬氨酸E.賴氨酸16.天然蛋白質不存在的氨基酸是()A.半胱氨酸B.脯氨酸C.絲氨酸D.蛋氨酸E.瓜氨酸17.多肽鏈中主鏈骨架的組成是()A.－NCCNNCCNNCCN－B.―CHNOCHNOCHNO―C.―CONHCONHCONH―D.―CNOHCNOHCNOH―E.―CNHOCCCNHOCC―18.在20種根本氨基酸中，哪種氨基酸沒有手性碳原子()A.谷氨酸B.半胱氨酸C.賴氨酸D.組氨酸E.甘氨酸19.以下哪種物質從組織提取液中沉淀蛋白質而不變性()A.硫酸B.硫酸銨C.氯化汞D.丙酮E.1N鹽酸20.蛋白質變性后表現為()A.粘度下降B.溶解度增加C.不易被蛋白酶水解D.生物學活性喪失E.易被鹽析出現沉淀21.對蛋白質沉淀、變性和凝固的關系的表達，哪項是正確的()A.變性的蛋白質一定要凝固B.變性的蛋白質一定要沉淀C.沉淀的蛋白質必然變性D.凝固的蛋白質一定變性E.沉淀的蛋白質一定凝固22.蛋白質溶液的穩定因素是()A.蛋白質溶液有分子擴散現象B.蛋白質溶液有"布朗運動〞C.蛋白質分子外表帶有水化膜和同種電荷D.蛋白質的粘度大E.蛋白質分子帶有電荷23.鐮刀型貧血癥患者，Hb中氨基酸的替換及位置是()A.α－鏈第六位Val換成GluB.β-鏈第六位Val換成GluC.α-鏈第六位Glu換成ValD.β-鏈第六位Glu換成ValE.以上都不對24.以下蛋白質通過凝膠過濾層析柱時，最先被洗脫的是()A.牛β乳球蛋白〔分子量35000〕B.肌紅蛋白〔分子量16900〕C.牛胰島素〔分子量5700〕D.血清清蛋白〔分子量68500〕E.超氧化物歧化酶〔分子量32000〕25．以下哪一種物質不屬于生物活性肽()A.催產素B.加壓素C.促腎上腺皮質激素D.血紅素E.胰島素26.以下不屬于結合蛋白質的是()A.核蛋白B.糖蛋白C.脂蛋白D.清蛋白E.色蛋白27.可用于裂解多肽鏈中蛋氨酸羧基側形成的肽鍵的試劑是()A.甲酸B.羥胺C.溴化氰D.β-巰基乙醇E.丹磺酰氯〔三〕考研難度題目練習1．側鏈含有咪唑基的氨基酸是〔〕A、甲硫氨酸B、半胱氨酸C、精氨酸D、組氨酸2．PH為8時，荷正電的氨基酸為〔〕A、Glu

B、Lys

C、Ser

D、Asn3．精氨酸的Pk1、Pk2〔a-NH3〕Pk3〔胍基〕PI=〔〕A、1/2(2.17+9.04)

B、1/2(2.17+12.48)

C、1/2(9.04+12,48)

D、1/3〔2.17+9。04+12。48〕4．谷氨酸的Pk1=2.19(a-COOH)、pk2=9.67(a-NH3)、pk3=4.25(g-COOH)pl=〔〕A、1/2〔2.19+9。67〕B、1/2〔〕C、1/2(2.19+4.25)

D、1/3(2.17+9.04+9.67)5．氨基酸不具有的化學反響是〔〕A、肼反響B、異硫氰酸苯酯反響C、茚三酮反響D、雙縮脲反響6．當層析系統為正丁醇∶冰醋酸∶水=4∶1∶5時，用紙層析法別離苯丙氨酸〔F〕、丙氨酸〔A〕和蘇氨酸〔T〕時則它們的Rf值之間關系應為：〔〕A、F＞A＞T

B、F＞T＞A

C、A＞F＞T

D、T＞A＞F7．氨基酸與亞硝酸反響所釋放的N2氣中，氨基酸的奉獻是〔〕A、25%

B、50%

C、80%

D、100%8．寡肽或多肽測序時以下試劑中最好的是〔〕A、2，4-二硝基氟苯B、肼C、異硫氰酸苯酸D、丹酰氯9．以下表達中不屬于蛋白質一般構造內容的是〔〕A、多肽鏈中氨基酸殘基的種類、數目、排列次序B、多肽鏈中氨基酸殘基的鍵鏈方式C、多肽鏈中主肽鏈的空間走向，如a-螺旋D、胰島分子中A鏈與B鏈間含有兩條二硫鍵，分別是A7-S-S-B7，A20-S-S-B1910．以下表達中哪項有誤〔〕A、蛋白質多肽鏈中氨基酸殘基的種類、數目、排列次序在決定它的二級構造、三級構造乃至四級構造中起重要作用B、主肽鏈的折疊單位～肽平面之間相關一個Ca碳原子C、蛋白質變性過程中空間構造和一級構造被破壞，因而喪失了原有生物活性D、維持蛋白質三維構造的次級鍵有氫鍵、鹽鍵、二硫鍵、疏水力和范德華力11．蛋白質變性過程中與以下哪項無關〔〕A、理化因素致使氫鍵破壞B、疏水作用破壞C、蛋白質空間構造破壞D、蛋白質一級構造破壞，分子量變小12．參加以下試劑不會導致蛋白質變性的是〔〕A、尿素〔脲〕B、鹽酸胍C、十二烷基磺酸SDS

D、硫酸銨13．血紅蛋白的氧合動力學曲線呈S形，這是由于〔〕A、氧可氧化Fe〔Ⅱ〕，使之變為Fe〔Ⅲ〕B、第一個亞基氧合后構象變化，引起其余亞基氧合能力增強C、這是變構效應的顯著特點，它有利于血紅蛋白質執行輸氧功能的發揮D、亞基空間構象靠次級鍵維持，而亞基之間靠次級鍵締合，構象易變14．以下因素中主要影響蛋白質a-螺旋形成的是〔〕A、堿性氨基酸的相近排列B、酸性氨基酸的相近排列C、脯氨酸的存在D、甘氨酸的存在15．蛋白質中多肽鏈形成a-螺旋時，主要靠哪種次級鍵維持〔〕A、疏水鍵B、肽鍵C、氫鍵D、二硫鍵16．關于蛋白質構造的表達，哪項不恰當〔〕A、胰島素分子是由兩條肽鏈構成，所以它是多亞基蛋白，具有四級構造B、蛋白質根本構造〔一級構造〕中本身包含有高級構造的信息，所以在生物體系中，它具有特定的三維構造C、非級性氨基酸側鏈的疏水性基團，避開水相，相互聚集的傾向，對多肽鏈在二級構造根底上按一定方式進一步折疊起著重要作用D、亞基間的空間排布是四級構造的內容，亞基間是非共價締合的17．有關亞基的描述，哪一項不恰當〔〕A、每種亞基都有各自的三維構造B、亞基內除肽鍵外還可能會有其它共價鍵存在C、一個亞基〔單位〕只含有一條多肽鏈D、亞基單位獨立存在時具備原有生物活性18．關于可溶性蛋白質三級構造的表達，哪一項不恰當〔〕A、疏水性氨基酸殘基盡可能包裹在分子內部B、親水性氨基酸殘基盡可能位于分子內部C、羧基、氨基、胍基等可解離基團多位于分子外表D、苯丙氨酸、亮氨酸、異亮氨酸等殘基盡可能位于分子內部19．蛋白質三級構造形成的驅動力是〔〕A、范德華力B、疏水作用力C、氫鍵D、離子鍵20．引起蛋白質變性原因主要是〔〕A、三維構造破壞B、肽鍵破壞C、膠體穩定性因素被破壞D、亞基的解聚21．以下蛋白質中屬寡聚蛋白的是〔〕A、胰島素B、Rnase

C、血紅蛋白D、肌紅蛋白22．以下測定蛋白質分子量的方法中，哪一種不常用〔〕A、SDS法B、滲透壓法C、超離心法D、凝膠過濾〔分子篩〕法23．分子構造式為HS－CH2－CH－COO－的氨基酸為〔〕A、絲氨酸B、蘇氨酸C、半胱氨酸D、賴氨酸24．以下氨基酸中為酪氨酸的是〔〕25．變構效應是多亞基功能蛋白、寡聚酶及多酶復合體的作用特征，以下動力學曲線中哪種一般是別構酶〔蛋白質〕所表現的：〔〕三、判斷題〔一〕根底題()1.天然氨基酸都具有一個手性α-碳原子。()2.鳥氨酸與瓜氨酸有時也可能是蛋白質的組成成分。()3.自然界的蛋白質和多肽均有L－型氨基酸組成。()4.His和Arg是人體內的半必需氨基酸。()5.CNBr能裂解Arg-Gly-Met-Cys-Met-Asn-Lys成三個肽。()6.熱力學上最穩定的蛋白質構象自由能最低。()7.可用8mol/L尿素拆開次級鍵和二硫鍵。()8.脯氨酸能參與α-螺旋，有時在螺旋末端出現，但決不在螺旋內部出現。()9.維持蛋白質三級構造最重要的作用力是氫鍵。()10.在具有四級構造的蛋白質中，每個亞基都有三級構造。()11.在水溶液中，蛋白質溶解度最小時的pH值通常就是它的等電點。()12.血紅蛋白與肌紅蛋白均為氧載體，前者是一個典型的變構〔別構〕蛋白，因而氧合過程中呈現協同效應，二后者卻不是。()13.在多肽鏈分子中只有一種共價鍵即肽鍵。()14.等電點不是蛋白質的特征常數。()15.血紅蛋白與肌紅蛋白的功能都是運輸氧氣。()16.溶液的pH值可以影響氨基酸的等電點。()17.血紅蛋白與肌紅蛋白未與氧氣結合時其內的鐵是Fe2＋，但與氧氣結合后鐵變成Fe3＋。()18.到目前為止，自然界發現的氨基酸為20種左右。()19.蛋白質分子的亞基與構造域是同義詞。()20.*蛋白質在時向陽極移動，則其等電點小于。()21.變性的蛋白質不一定沉淀，沉淀的蛋白質也不一定變性。()22.SDS電泳、凝膠過濾和超速離心都可以測定蛋白質的分子量。()23.通常采用的*射線衍射法，首先將蛋白質制成晶體，但個別例外，如糖蛋白等。()24.蛋白質和核酸中都含有較豐富的氮元素，但蛋白質根本不含有P，而核酸則含有大量的P?！捕晨佳须y度題目練習()1．用凝膠過濾(Sephade*

G-100)柱層析別離蛋白質時，總是分子量大的先被洗脫下來，分子量小的后下來。()2．變性后，蛋白質的溶解度增加，這是因為電荷被中和〔空間構造被破壞〕，以及水化膜破壞所引起的。()3．變性后的蛋白質在一定條件下，有些還能復性，恢復其生物學功能。()4．有機溶劑沉淀法別離純化蛋白質的優點是有機溶劑容易蒸發除去，且不會使蛋白質變性。()5.蛋白質分子的種類和差異，是由其空間構造決定的。()6．蛋白質主要是由C、H、O、N四種元素組成。()7．氨基酸通過肽鍵連接而成的化合物稱為肽。()8．天然蛋白質的根本組成單位主要是L-α-氨基酸。()9．肽鍵(-CO-NH-)中的C-N鍵可自由旋轉，使多肽鏈出現多種構象。()10．維持蛋白質二級構造的化學鍵是氫鍵及范德華力。()11．蛋白質一級構造空間構造起決定作用，空間構造的改變會引起功能的改變。()12．維持蛋白質二級構造穩定的主要作用力是氫鍵。()13．蛋白質必須具有四級構造才具有生物活性。()14．蛋白質四級構造中的每個亞基單獨都具有生物活性。()15．具有四級構造的蛋白質分子一定是由兩條或兩條以上的多肽鏈組成的。()16．溶液中帶電粒子在電場中向電性一樣的電極移動，這種現象稱為電泳。()17．溶液pH值等于7時，蛋白質不帶電荷。()18．加熱、紫外線、*射線均可破壞蛋白質的空間構造。()19．蛋白質分子可以電離成正、負離子，僅是由于溶液的pH值不同。()20．肽鍵是共價鍵。()21．血紅蛋白具有四級構造，由4個亞基組成。四、問答題〔一〕化學式默寫〔括號內填寫三字母簡寫和單字母簡寫〕(1)甘氨酸〔_____,___〕(2)丙氨酸〔_____,___〕(3)纈氨酸〔_____,___〕(4)亮氨酸〔_____,___〕(5)異亮氨酸〔_____,___〕(6)絲氨酸〔_____,___〕(7)蘇氨酸〔_____,___〕(8)半胱氨酸〔_____,___〕(9)甲硫氨酸〔_____,___〕(10)天冬氨酸〔_____,___〕(11)谷氨酸〔_____,___〕(12)天冬酰胺〔_____,___〕(13)谷氨酰胺〔_____,___〕(14)賴氨酸〔_____,___〕(15)精氨酸〔_____,___〕(16)組氨酸〔_____,___〕(17)脯氨酸〔_____,___〕(18)苯丙氨酸〔_____,___〕(19)酪氨酸〔_____,___〕(20)色氨酸〔_____,___〕〔二〕簡答題1.簡述蛋白質構造與功能的關系?！草o導與習題集p14T48〕2.什么是蛋白質的二級構造，主要包括哪幾種？各有什么特征？〔輔導與習題集p49t52〕3.簡述血紅蛋白構造與功能的關系？〔輔導與習題集p49t56〕〔三〕分析與計算1.根據pK值，試計算Ala、Glu和Lys的等電點。以下是氨基酸的表觀解離常數：Ala的pK1〔－COOH〕＝，pK2〔－NH3〕＝Glu的pK1〔－COOH〕＝，pK2〔－NH3〕＝，pKR＝Lys的pK1〔－COOH〕＝，pK2〔－NH3〕＝8.95,pKR＝2.有一球狀蛋白質，在pH7的水溶液中能折疊成一定的空間構造。通常非極性氨基酸側鏈位于分子內部形成疏水核，極性氨基酸側鏈位于分子外部形成親水面。問：〔1〕Val、Pro、Phe、Asp、Lys、Ile和His中哪些氨基酸側鏈位于內部，哪些氨基酸側鏈位于分子外部？〔2〕為什么球狀蛋白質分子內部和外部都可發現Gly和Ala？〔3〕雖然Ser、Thr、Asn和Gln是極性的，為什么它們位于球狀蛋白質的分子內部？〔4〕在球狀蛋白質分子的內部還是外部能找到Cys,為什么？〔四〕綜合論述題試論述蛋白質的分子構造與功能的關系填空題(一)根底知識填空1.賴氨酸〔Lys〕精氨酸〔Arg〕組胺酸〔His〕谷氨酸〔Glu〕天冬氨酸〔Asp〕2.〔1〕酪氨酸〔Tyr〕(2)苯丙氨酸〔Phe〕色氨酸〔Trp〕(3)甲硫氨酸〔Met〕半胱氨酸〔Cys〕(4)甘氨酸(Gly)脯氨酸(Pro)(5)絲氨酸〔Ser〕蘇氨酸〔Thr〕酪氨酸〔Tyr〕3.兼性離子負正4.黃藍紫5.色氨酸〔Trp〕酪氨酸〔Tyr〕苯丙氨酸〔Phe〕6.107.催產素9.芐氧羰基〔Cbz基〕叔丁氧羰基〔Boc基〕聯苯異丙氧羰基〔Bpoc〕芴甲氧羰基〔Fmoc〕10.賴氨酸〔Lys〕精氨酸〔Arg〕11.色氨酸〔Trp〕酪氨酸〔Tyr〕苯丙氨酸〔Phe〕12.甲硫氨酸〔Met〕13.β－巰基乙醇14.Cα－CCα－N16.疏水親水17.肽鍵二硫鍵18.氫鍵19.疏水作用離子鍵〔鹽鍵〕氫鍵范德華力〔VanderWaals力〕20.吳憲21.協同別構〔變構〕22.鹽溶鹽析23.16％24.透析超濾法25.蛋白質二級構造的根本單位相互聚集，形成有規律的二級構造的聚集體ααβαβββ26.α－螺旋β－折疊β－轉角無規卷曲27.分子外面有水化膜帶有電荷28.長短大分子蛋白質29.密度形狀30.圓二色光譜〔circulardichroism,CD〕α－螺旋31.*射線衍射法磁共振技術32.單純蛋白質結合蛋白質33.球狀蛋白質纖維狀蛋白質(二)考研知識填空1.20

極性非極性極性疏水親水賴精脯天冬2.色苯丙酪3.－OH

－SH

－COOH

SerCysHis

4.氨基紫紅亮黃5.肽氫鍵二硫鍵疏水作用〔鍵〕范德華力離子鍵二硫鍵6.谷纈極非極7.異硫氰酸苯酯從N-端依次對氨基酸進展分析鑒定8.a-螺旋b-折疊b轉角無規卷曲氫氨基酸種類數目排列次序R基的大小中斷9.分子外表的水化膜同性電荷斥力10.溶解度最低電場中無電泳行為11.空間構造二硫氫復性12.正電負電13.谷天冬賴精組14.C3HON2—R1R2CHON15.兼性陰陽16.蘇氨酸絲氨酸酪氨酸半胱氨酸17.賴氨酸〔Lysine〕、色氨酸〔Tryptophan〕、苯丙氨酸〔Phenylalanine〕、甲硫氨酸〔Methionine〕、蘇氨酸〔Threonine〕、異亮氨酸〔Isoleucine〕、亮氨酸〔Leucine〕、纈氨酸〔Valine〕18.次級鍵19.向*些蛋白質溶液中參加*些無機鹽溶液后,可以降低蛋白質的溶解度,使蛋白質凝聚而從溶液中析出在蛋白質水溶液中，參加少量的中性鹽[即稀濃度]，如硫酸銨、硫酸鈉、氯化鈉等，會增加蛋白質分子外表的電荷，增強蛋白質分子與水分子的作用，從而使蛋白質在水溶液中的溶解度增大。選擇題(一)根底題〔二〕提升題1.A 2.D3.C4.E5.D6.C7.B8.C9.B10.B11.D12.E13.C14.B15.B 16.E17.E18.E19.B20.D21.D22.C23.D24.D25.D26.D27.C 〔三〕考研難度題目練習三、判斷題1．用凝膠過濾(Sephade*

G-100)柱層析別離蛋白質時，總是分子量大的先被洗脫下來，分子量小的后下來。對2．變性后，蛋白質的溶解度增加〔減小〕，這是因為電荷被中和〔空間構造被破壞〕，以及水化膜破壞所引起的。錯3．變性后〔物理變性不可逆，化學變性可逆，可復性〕的蛋白質在一定條件下，有些還能復性，恢復其生物學功能。對4