一。核酸的結構和功能DNA的三級結構在細胞內，由于DNA分子與其它分子（主要是蛋白質）脫氧核糖核酸（deoxyribonucleicacid,遺傳信息的的相互作用，使DNA雙螺旋進一步扭曲形成的高級結構.貯存和攜帶者，生物的主要遺傳物質。在真核細胞中，DNA主要集中在細胞核內，線粒體和葉綠體中均有各自的。原核細胞沒有明顯的細胞核結構，DNA存在于稱為類核的結構區。核糖核酸（ribonucleicacid,RNA）：主要參與遺傳信息的傳遞和表達過程，細胞內的RNA主要存在于細胞質中，少量存在于細胞核中。DNA分子中各脫氧核苷酸之間的連接方式（-5′磷酸二酯鍵）和排列順序叫做DNA的一級結構，簡稱為堿基序列。一級結構的走向的規定為′。RNA類別：信使RNA（messengerRNA，A：在蛋白質合成中起模板作用；核糖體RNA（ribosoalRNA，rRNA）：與蛋白質結合構

成核糖體（ribosome）,核糖體是蛋白質合成的場所；轉移RNA（transforRNA，tRNA）：在蛋白質合成時起著攜帶活化氨基酸的作用。DNA的雙螺旋模型特點：兩條反向平行的多聚核苷酸鏈沿一個假設的中心軸右旋相互盤繞而形成。磷酸和脫氧核糖單位作為不變的骨架組成位于外側，作為可變成分的堿基位于內側，鏈間堿基按——C配對（堿基配對原則，Chargaff定律）螺旋直徑2nm，相鄰堿基平面垂直距離0.34nm,螺旋結構每隔10個堿基對（basepair,bp）重復一次，間隔為3.4nmrRNA的分子結構DNA的雙螺旋結構穩定因素特征：單鏈，螺旋化程度較tRNA低氫鍵與蛋白質組成核糖體后方能發揮其功能堿基堆集力磷酸基上負電荷被胞內組蛋白或正離子中和DNA的雙螺旋結構的意義該模型揭示了DNA作為遺傳物質的穩定性特征，最有價

值的是確認了堿基配對原則，這是DNA復制、轉錄和反

轉錄的分子基礎，亦是遺傳信息傳遞和表達的分子基礎。

該模型的提出是本世紀生命科學的重大突破之一，它奠定了生物化學和分子生物學乃至整個生命科學飛速發mRNA的分子結構展的基石。原核生物mRNA特征：1/19先導區翻譯區（多順反子）末端序列6、計算（1）分子量為3105的雙股DNA分子的長度；5的雙股DNA分子的長度；（2）這種DNA一分子占有的體積；（3）這種DNA一分子占有的螺旋圈數。（一個互補的脫氧核苷酸殘基對的平均分子量為618）名詞解釋真核生物mRNA特征：5帽子”（m7G-5ppp5-Nmp）+單順反子+7G-5ppp5-Nmp）+單順反子+（）－′PolyA3變性和復姓】分子雜交】增色效應和減色效應】回文結構】Tm】cAMP】Chargaff堿基配對原則定律二。蛋白質化學蛋白質平均含N量為16％,這是凱氏定氮法測蛋白質含量的理論依據：核酸的變性、復性和雜交蛋白質含量＝蛋白質含N量×6.25變性：在物理、化學因素影響下，DNA堿基對間的氫鍵斷裂，雙螺旋解開，這是一個是躍變過程，伴有260增蛋白質的功能：加（增色效應）,DNA的功能喪失。復性變性DNA單鏈間堿基重新配對恢催化功能；結構功能；調節功能；防御功能；運動功能；復雙螺旋結構，伴有260減小（減色效應）,DNA的功能運輸功能；信息功能；儲藏功能恢復。氨基酸的通式不同來源的DNA單鏈間或單鏈DNA與RNA之間只要有堿基配對的區域，在復性時可形成局部雙螺旋區，稱核酸分子雜交Tm：熔解溫度DNA的變性發生在一個很窄的溫度X圍內，通常把熱變性過程中260達到最大值一半時的溫度稱為該DNA的熔解溫度，用Tm表示。的大小與DNA分子中（G+C）的百分含量成正相關，測定值可推算核酸堿基組成及判斷DNA純度。、某DNA樣品含腺嘌呤15.1%（按摩爾堿基計），計算其余堿基的百分含量。、DNA雙螺旋結構是什么時候，由誰提出來的？試述其結構模型。DNA雙螺旋結構有些什么基本特點？這些特點能解釋哪些最重要的生命現象？氨基酸的性質：、tRNA的結構有何特點？有何功能？（1）兩性解離和等電點

當氨基酸溶液在某一定pH值時，使某特定氨基酸分子、DNA和RNA的結構有何異同？上所帶正負電荷相等，成為兩性離子，在電場中既不向在生命科學中有何重大意義？陽極也不向陰極移動，此時溶液的pH值即為該氨基酸的等電點(isoelectricpoint，pI)。2/19（2）光學性質（這是蛋白質最基本的結構，它包含著決定蛋白質高級色氨酸(Trp)、酪氨酸(Tyr)和苯丙氨酸(Phe)的R基團結構和生物功能的信息。）中含有苯環共軛雙鍵系統（3）重要化學反應二面角a.與茚三酮反應:用于氨基酸定量定性測定.兩肽平面之間，能以共同的-N（加熱、弱酸條件，生成紫色化合物）鍵旋轉的角度稱φ角，繞C-Cψ角。b.與2,4一二硝基氟苯的反應（sanger反應）:φ和ψ稱作二面角，亦稱構象角。用于蛋白質N-端測定.（弱堿性條件，生成黃色產物）維持蛋白質分子構象的作用力c.與異硫氰酸苯酯（PITC）的反應（反應），?a.鹽鍵b.氫鍵c.疏水鍵用于蛋白N-端測定，蛋白質順序測定儀設計原理的依據。d.X德華力e.二硫鍵蛋白質的二級結構生理活性肽的功能類別：激素、抗菌素、輔助因子蛋白質的二級結構（secondarystructure）指肽鏈主鏈不同區段通過自身的相互作用，形成氫鍵，沿某一主谷胱甘肽在體內參與氧化還原過程，作為某些氧化還原

軸盤旋折疊而形成的局部空間結構，因此是蛋白質結構酶的輔因子，或保護巰基酶，或防止過氧化物積累。

的構象單元．主要有以下類型：(１)-helix）(２)-pleatedsheet）(３)-turn）(４)無規則卷曲（nonregularcoil）蛋白質的一級結構多肽鏈內氨基酸殘基從－末端到－末端的排列順序稱為蛋白質的一級結構(primarystructure)。3/19分子雜質被透析出，大分子蛋白質留在袋中，以達到純

超二級結構：化蛋白質的目的。這種方法稱為透析鹽析法:在蛋白蛋白質中相鄰的二級結構單位（即單個質溶液中加入高濃度的硫酸銨、氯化鈉等中性鹽，可有折疊或效地破壞蛋白質顆粒的水化層。同時又中和了蛋白質表上能辯認的二級結構組合體稱為蛋白質的超二級結構。

面的電荷，從而使蛋白質顆粒集聚而生成沉淀，這種現象稱為鹽析結構域：在二級結構的基礎上，多肽進一步卷曲折疊成幾個相對

蛋白質的沉淀：獨立、近似球形的三維實體，再由兩個或兩個以上這樣

如果加入適當的試劑使蛋白質分子處于等電點狀態或的三維實體締合成三級結構，這種相對獨立的三維實體

失去水化層（消除相同電荷，除去水膜），蛋白質膠體稱為結構域。溶液就不再穩定并將產生沉淀。蛋白質的三級結構：

變性作用：多肽鏈在二級結構的基礎上，通過側鏈基團的相互作用進一步卷曲折疊，借助次級鍵維系使片、三級結構的形成使肽鏈中所有的原子都達到空間上的當天然蛋白質受到某些物理因素和化學因素的影響，使其分子內部原有的高級構象發生變化時，蛋白質的理化性質和生物學功能都隨之改變或喪失，但并未導致其一級結構的變化，這種現象稱為變性作用重新排布。

復性作用：蛋白質的變性作用如果不過于劇烈，則是一種可逆過程，

蛋白質四級機構：變性蛋白質通常在除去變性因素后，可緩慢地重新自發四級結構是指由相同或不同的稱作亞基（subunit）的折疊成原來的構象，恢復原有的理化性質和生物活性，亞單位按照一定排布方式聚合而成的蛋白質結構，維持這種現象成為復性四級結構穩定的作用力是疏水鍵、離子鍵、氫鍵、X得華力。亞基本身都具有球狀三級結構，一般只包含一條蛋白質的主要顯色反應：多肽鏈，也有的由二條或二條以上由二硫鍵連接的肽鏈雙縮脲反應（銅離子、堿性，產生紅紫色絡合物）

組成。酚試劑反應茚三酮反應高級構象決定蛋白質的功能、蛋白質高級構象破壞，功能喪失、蛋白質在表現生物功能時，構象發生一定變化（變1、為什麼說蛋白質是生命活動最重要的物質基礎？構效應）2、試比較Gly、Pro與其它常見氨基酸結構的異同，它們對多肽鏈二級結構的形成有何影響？蛋白質的性質：一、兩性解離性質及等電點3、試舉例說明蛋白質結構與功能的關系（包括一級結二、蛋白質膠體性質構、高級結構與功能的關系）。三、蛋白質的沉淀4、為什么說蛋白質水溶液是一種穩定的親水膠體？四、蛋白質的變性與復性五、蛋白質的紫外吸收特性六、蛋白質呈色反應5、什麼是蛋白質的變性？變性的機制是什麼？舉例說明蛋白質變性在實踐中的應用。蛋白質等電點：6、已知某蛋白質的多肽鏈的一些節段是-螺旋，而另當蛋白質溶液在某一定pH值時，使某特定蛋白質分子

一些節段是-折疊。該蛋白質的分子量為240000，其上所帶正負電荷相等，成為兩性離子，在電場中既不向陽極也不向陰極移動，此時溶液的pH值即為該蛋白質的等電點分子長5.0610-5,求分子中-螺旋和-折疊的百分率。-5,求分子中-螺旋和-折疊的百分率。(蛋白質中一個氨基酸的平均分子量為120)名詞解釋蛋白質膠體性質的運用：等電點（pI）肽鍵和肽鏈肽平面及

透析法:利用蛋白質不能透過半透膜的的性質，將含有二面角一級結構二級結構三級結構

小分子雜質的蛋白質溶液放入透析袋再置于流水中，小4/19四級結構超二級結構結構域蛋白質變性與復性分子病肽三。酶學酶作用的特點：

酶的專一性機理鎖鑰學說：將酶的活性中心比喻作鎖孔，底物分子象鑰·極高的催化效率·高度的專一性

匙，底物能專一性地插入到酶的活性中心。·易失活·活性可調控誘導契合學說：酶的活性中心在結構上具柔性，底物接·有的酶需輔助因子近活性中心時，可誘導酶蛋白構象發生變化，這樣就使使酶活性中心有關基團正確排列和定向，使之與底物成結構專一性：互補形狀有機的結合而催化反應進行。酶對所催化的分子化學結構的特殊要求和選擇（類別：絕對專一性和相對專一性）

酶的活性中心和必需基團酶分子中直接與底物結合，并和酶催化作用直接有關的立體異構專一性區域叫酶的活性中心或活性部位，參與構成酶的活性中酶除了對底物分子的化學結構有要求外，對其立體異構

心和維持酶的特定構象所必需的基團為酶分子的必需也有一定的要求（旋光異構專一性和幾何異構專一性）

基團。絕對專一性有的酶對底物的化學結構要求非常嚴格，只作用于一種底物，不作用于其它任何物質。酶促反應動力學酶活力：酶催化一定化學反應的能力稱酶活力，酶活力通常以最適條件下酶所催化的化學反應的速度來確定。相對專一性有的酶對底物的化學結構要求比上述絕對專一性略低一些，它們能作用于一類化合物或一種化學鍵。酶催化的中間產物理論影響對酶反應速度的因素：5/19當S足夠過量，其它條件固定且無不利因素時，v=k[E]）、底物濃度、ph、溫度、激活劑和抑制劑PH對酶反應速度的影響：·過酸過堿導致酶蛋白變性·影響底物分子解離狀態·影響酶分子解離狀態·影響酶的活性中心構象溫度和酶反應速度的關系：在達到最適溫度以前，反應速度隨溫度升高而加快·酶是蛋白質，其變性速度亦隨溫度上升而加快·酶的最適溫度不是一個固定不變的常數抑制劑：凡是使酶的必需基因或酶的活性部位中的基團的化學米氏常數的意義：性質改變而降低酶活力甚至使酶完全喪失活性的物質，）當v=Vmax/2時，Km=[S]（Km的單位為濃度單位）叫酶的抑制劑（inhibitor）。）是酶在一定條件下的特征物理常數，通過測定Km的數值，可鑒別酶。）可近似表示酶和底物親合力，Km愈小，E對S的親合力愈大，愈大，E對S的親合力愈小。）在已知Km的情況下，應用米氏方程可計算任意[s]時的v，或任何v下的[s]。（用的倍數表示）-1練習題：已知某酶的Km值為0.05mol.L，要使此酶所催化的反應速度達到最大反應速度的％時底物的濃競爭性抑制作用度應為多少？米氏常數的測定：將米氏方程變化成相當于y=ax+b的直線方程，再用作圖法求出Km。例：雙倒數作圖法（Lineweaver-Burk法）米氏方程的雙倒數形式：6/194、什麼是同工酶？為什麼可以用電泳法對同工酶進行分離？同工酶在科學研究和實踐中有何應用？5、舉例說明酶的結構和功能之間的相互關系。625毫克某蛋白酶制劑配成25毫升溶液，取出1毫升該酶液以酪蛋白為底物,用Folin-酚比色法測定酶活力,得知每小時產生1500微克酪氨酸。另取2毫升酶液，用凱式定氮法測得蛋白氮為0.2毫克。若以每分鐘產生1微克酪氨酸的酶量為一個活力單位計算，根據以酶的變構效應有些酶分子表面除了具有活性中心外，還存在被稱為調節位點（或變構位點）的調節物特異結合位點，調節物上數據，求出（1）1毫升酶液中含有的蛋白質和酶活力單位數；（）該酶制劑的比活力；（3）1克酶制劑的總蛋白含量和酶活力單位數。結合到調節位點上引起酶的構象發生變化，導致酶的活

名詞解釋性提高或下降，這種現象稱為別構效應活性中心全酶酶原活力單位比活力同工酶：米氏方程Km誘導契合變構效應具有不同分子形式但卻能催化相同的化學反應的一組ribozyme輔酶和輔基固定化酶酶，稱之為同工酶固定化酶：將水溶性酶用物理或化學方法處理，固定于高分子支持物(或載體)上而成為不溶于水，但仍有酶活性的一種酶四。糖類的分解代謝制劑形式，稱固定化酶新陳代謝、同化作用、異化作用固定化酶的方法：吸附法、包埋法、共價偶聯法、交聯新陳代謝（metabolism）是生命最基本的特征之一，泛法指生物與周圍環境進行物質交換和能量交換的過程。生物一方面不斷地從周圍環境中攝取能量和物質，通過

重要的水溶性維生素及相應輔酶+1維生素：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD）一系列生物反應轉變成自身組織成分，即所謂同化作用+尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP）（assimilation）；2維生素：黃素單核苷酸（FMN）另一方面，將原有的組成成份經過一系列的生化反應，分解為簡單成分重新利用或排出體外，即所謂異化作用黃素腺嘌呤二核苷酸（FAD）（dissimilation），通過上述過程不斷地進行自主更

3維生素1：焦磷酸硫胺素（TTP）新。4泛酸：輔酶A（CoA）5維生素6：磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺6葉酸：四氫葉酸（FH）糖的分類：o單糖：在溫和條件下不能水解為更小的單位

7生物素o寡糖（雙糖）：水解時每個分子產生2-10個單糖殘基

8維生素Co多糖:能水解成多個單糖分子，屬于高分子碳水化合物，

9硫辛酸10維生素12分子量可達到數百萬。o復合糖:糖與非糖物質的結合物。、影響酶促反應的因素有哪些？它們是如何影響的？單糖：、試比較酶的競爭性抑制作用與非競爭性抑制作用的o植物體內的單糖主要是戊糖、己糖、庚糖o戊糖主要有核糖、脫氧核糖（木糖和阿拉伯糖）異同。o己糖主要有葡萄糖、果糖和半乳糖（甘露糖、山梨糖）、什么是米氏方程，米氏常數Km的意義是什么？試求酶反應速度達到最大反應速度的99％時，所需求的底物雙糖：濃度（用Km表示）7/19o以游離狀態存在的雙糖有蔗糖、麥芽糖和乳糖。還有脫支酶（R酶）:水解以結合形式存在的纖維二糖。下的極限糊精中的1.6－糖苷鍵。o蔗糖是由-D-葡萄糖和-D-果糖各一分子按（2）鍵型縮合、失水形成的輸形式。o單糖的分解代謝o麥芽糖是由兩個葡萄糖分子縮合、失水形成的。其糖苷細胞質：磷酸戊糖途徑、糖酵解鍵型為→）。麥芽糖分子內有一個游離的半縮醛線粒體：丙酮酸氧化、三羧酸循環羥基，具有還原性。o糖酵解糖酵解是將葡萄糖降解為丙酮酸并伴隨著生成的一淀粉o是植物體內最重要的貯藏多糖。系列反應，是生物體內普遍存在的葡萄糖降解途徑o用熱水處理淀粉時，可溶的一部分為“直鏈淀粉”，另一部分不能溶解的為“支鏈淀粉”。o直鏈淀粉中葡萄糖以-1，4糖苷鍵縮合而成。遇碘顯藍紫色o支鏈淀粉中葡萄糖主要以-1，4糖苷鍵相連，少數以-1，6糖苷鍵相連，所以支鏈淀粉具有很多分支。遇碘顯紫色或紫紅色。纖維素：葡萄糖以-1,4-糖苷鍵連接淀粉的酶促水解：在淀粉分子內部任意水解-1.4糖苷鍵。（內切酶）:從非還原端開始，水解.4糖苷鍵，依ＥＭＰ途徑化學計量和生物學意義次水解下一個總反應式:8/19+2ADP+2Pi612+2NAD+2C43O能量計算：氧化一分子葡萄糖凈生成2ATP2NADH5ATP或3ATP生物學意義,通過糖酵解，生物體獲得生命活動所需要的能量；碳骨架；TCA的生物學意義是有機體獲得生命活動所需能量的主要途徑是糖、脂、蛋白質等物質代謝和轉化的中心樞紐形成多種重要的中間產物是發酵產物重新氧化的途徑磷酸戊糖途徑的總反應式++7H6G-6-P+12NADP2O====+6CO2++9/19磷酸戊糖途徑的生理意義1、何謂三羧酸循環？它有何特點和生物學意義？·產生大量NADPH,要用于還原（加氫）反應，為細胞2、磷酸戊糖途徑有何特點？其生物學意義何在？提供還原力·產生大量的磷酸核糖和其它重要中間產物3、何謂糖酵解？糖酵解與糖異生途徑有那些差異？糖·與光合作用聯系，實現某些單糖間的轉變酵解與糖的無氧氧化有何關系?單糖的生物合成46-磷酸葡萄糖是各條糖代謝途徑的交叉點?

、葡萄糖生物合成的最基本途徑：光合作用、糖異生作用糖異生作用的主要途徑和關鍵反應名詞解釋糖酵解與糖異生作用的關系糖分解與糖異生作用的關系糖酵解三羧酸循環磷酸戊糖途徑糖異生作用糖的有氧氧化五。生物氧化與氧化磷酸化生物氧化糖類、脂肪、蛋白質等有機物質在細胞中進行氧化分解生成CO2和2O并釋放出能量的過程稱為生物氧化生物氧化的特點1.反應條件溫和（常溫、常壓、中性的水環境）；2.反應需要一系列生化酶的參與；3.反應分階段進行，逐步放能；4.反應釋放能量部分貯于高能磷酸化合物（如ATP二氧化碳的形成方式：糖、脂、蛋白質等有機物轉變成含羧基的中間化合物，然后在酶催化下脫羧而生成CO。類型：直接脫羧和氧化脫羧水的形成代謝物在脫氫酶催化下脫下的氫由相應的氫載體++（NAD、NADP、FAD、FMN等）所接受，再通過一系列遞氫體或遞電子體傳遞給氧而生成O自由能：在恒溫恒壓下，體系可以用來對環境作功的那部分能量叫做自由能，又稱Gibbs自由能，用符號G表示。電子傳遞鏈由載體組成的電子傳遞系統稱電子傳遞鏈植物細胞中蔗糖合成時需UDPG，淀粉合成時需ADPG，纖維素合成時需GDPG和UDPG；動物細胞中糖元合成時需UDPG。10/193.CoQ特點：帶有聚異戊二烯側鏈的苯醌，脂溶性，位于膜雙脂層中，能在膜脂中自由泳動。傳遞氫機理：CoQ===CoQH24.細胞色素特點：以血紅素為輔基，血紅素的主要成份為鐵卟啉。3+====2+Cu傳遞電子機理：Fe2+===Cu+氧化磷酸化代謝物在生物氧化過程中釋放出的自由能用于合成ATP（即ADP+PiATP,這種氧化放能和ATP相偶聯的過程稱氧化磷酸化類別：底物水平磷酸化電子傳遞水平磷酸化（或氧化磷酸化）磷氧比P/O是指每消耗一個氧原子（或每對電子通過呼吸鏈傳遞至分子氧）所產生的分子數。煙酰胺脫氫酶類+或NADP為輔酶，存在于線粒體、基質或

特點：以NAD胞液中。+NAD(P)+++2H+2e==NAD(P)H+H1.黃素蛋白酶類特點：以FAD或FMN為輔基，酶蛋白為細胞膜組成蛋白遞氫機理：FAD(FMN)+2H===FAD(FMN)H22.鐵硫蛋白3+==Fe傳遞電子機理：Fe2+11/19六。脂類代謝生物體內的脂類脂肪的分解代謝-氧化作用脂肪酸在體內氧化時在羧基端的-碳原子上進行氧化，碳鏈逐次斷裂，每次斷下一個二碳單位，既乙酰CoA，該過程稱作-氧化。脂肪酸的活化【名詞解釋】生物氧化氧化磷酸化底物水平磷酸化呼吸鏈磷氧比（P\0）能荷12/19-氧化過程中能量的釋放及轉換效率酮體的代謝脂肪酸-氧化產物乙酰CoA,在肌肉中進入三羧酸循環，然而在肝細胞中可形成乙酰乙酸、-羥丁酸、丙酮這三種物質統稱為酮體。酮體的合成與分解脂肪酸的-氧化作用脂肪酸氧化作用發生在-碳原子上，分解出CO，生成比原來少一個碳原子的脂肪酸，這種氧化作用稱為-氧化作用。-=====RCOO-

脂肪酸的ω氧化作用脂肪酸的-氧化指脂肪酸的末端甲基（-端）經氧化轉變成羥基，繼而再氧化成羧基，從而形成ω-二羧酸的過程。-===-)nCOO-

CH(CH)nCOO脂肪酸的生物合成1、十六碳飽和脂肪酸（軟脂酸）的從頭合成2、線粒體和內質網中脂肪酸碳鏈的延長丙二酸單酰COA的形成：脂肪酸合酶模式圖13/19從頭合成：每經歷一次縮合、還原、脫水、還原的循環反應，脂肪酸延長兩個碳片段。b.兩條途徑的中間產物基本相同氨基酸的脫氨基作用1、氧化脫氨基作用2、轉氨基作用3、聯合脫氨基作用氧化脫氨基作用氨基酸在酶的催化下脫去氨基生成相應的-酮酸的過程稱為氧化脫氨基作用。主要有以下兩種類型：轉氨基作用在轉氨酶的催化下，-氨基酸的氨基轉移到-酮酸的脂肪酸的酮基碳原子上，結果原來的-氨基酸生成相應的-酮酸，而原來的-酮酸則形成了相應的-氨基酸，這種作用稱為轉氨基作用或氨基移換作用。脂肪酸a.兩條途徑運行方向相反聯合脫氨基作用脫氫、加水、脫氫、裂解的循環轉氨基作用和氧化脫氨基作用聯合進行的脫氨基作用反應，脂肪酸減少兩個碳片段，生成一分子乙酰CoA。方式。14/19細胞內蛋白質降解的意義1.清除反常蛋白。2.細胞對代謝調控的一種方式。必需氨基酸凡是機體不能自己合成，必需來自外界的氨基酸，稱為必需氨基酸。Thr、Val、、Ile、Met、Lys、Phe、Trp、(HisArg)非必需氨基酸的生物合成a、由-酮酸氨基化生成b、由某些非必需氨基酸轉化而來c、由某些必需氨基酸轉變而來氨基酸的脫羧基作用氨基酸在脫羧酶的作用下脫掉羧基生成相應的胺類化合物的作用。脫羧酶的輔酶為磷酸吡哆醛。氨的代謝轉變（）重新生成氨基酸（）生成谷氨酰胺和天冬酰胺（）生成銨鹽（）生成尿素——鳥氨酸循環鳥氨酸循環在排尿動物肝臟中由NH3合成尿素的代謝過程稱為鳥氨酸循環（尿素循環）2NH+CO+3ATP+3HONH2-CO-NH2+2ADP+AMP+4Pi-酮酸的代謝轉變（）再氨基化生成氨基酸（）轉變成糖或脂肪（生糖氨基酸和生酮氨基酸）（）氧化成和H2O一碳基團15/19在代謝過程中，某些化合物（如氨基酸）可以分解產生核糖核苷酸的生物合成具有一個碳原子的基團（不包括CO1、嘌呤核苷酸的生物合成一碳基團轉移酶的輔酶：FH4從頭合成途徑、補救途徑(自學)2、嘧啶核苷酸的生物合成從頭合成途徑、補救合成途徑(自學)八。核酸的酶促降解和核苷酸代謝嘌呤環上各原子的來源限制性內切酶原核生物中存在著一類能識別外源DNA雙螺旋中4-8個堿基對所組成的特異的具有二重旋轉對稱性的回文序列，并在此序列的某位點水解DNA雙螺旋鏈，產生粘性末端或平末端，這類酶稱為限制性內切酶限制性內切酶是分析染色體結構、制作DNA限制圖譜、進行DNA序列測定和基因分離、基因體外重組等研究中不可缺少的工具，用來切割纖細的DNA分子。核苷酸的降解嘧啶環上各原子的來源16/191）復制的起始：復制引發體形成，識別復制起點，解開雙螺旋，合成引物。且單鏈結合蛋白結合到解開的單鏈上。2）DNA鏈的合成與延長：DNA聚合酶3組裝起來同時夾住兩條模板，然后沿著解鏈方向移動同時合成兩條鏈。但是，這兩條鏈的合成有一些區別。以鏈合成是連續的，因為聚合酶催化新鏈的延伸方向與解鏈的方向一致，所以，可以一氣呵成合成，叫先導鏈。而，以九。核酸的生物合成向與解鏈的方向相反，所以不能連續合成。只能分段合成，然后由DNA聚合酶1切去引物并填補空缺部分，后再由DNA連接酶連接成完整的新鏈。因為它的合成不是遺傳信息傳遞的中心法則一起合成的，所以叫滯后鏈。生物的遺傳信息以密碼的形式儲存在DNA分子上。在細胞分裂的過程中，通過DNA復制把親代細胞所含的遺傳信息忠實地傳遞給子代細胞。在子代細胞的生長發育過就因為在DNA鏈的合成過程中其中一條新鏈的合成是連續的，而另一條新鏈的合成是不連續的，所以，我們稱這樣的DNA新鏈合成過程為半不連續復制過程。3）DNA聚合酶進入復制終點，復制就結束。如果復制

程中，這些遺傳信息通過轉錄傳遞給RNA，再由RNA通的DNA分子是環形分子，即原核生物DNA或細胞器DNA過翻譯轉變成相應的蛋白質，使后代表現出與親代相似或質粒，DNA聚合酶1填補空缺，DNA連接酶封口。的遺傳特征。逆轉錄作用以RNA為模板合成DNA，這與通常轉錄過程中遺傳信息從DNA到RNA的方向相反，故稱為逆轉錄作用。逆轉錄的生物學意義：擴充了中心法則有助于對病毒致癌機制的了解與真核細胞