1、Enzyme第3章 酶復雜有序溫和高效一、酶的分子結構與功能二、酶的工作原理三、酶促反應動力學四、酶的調節五、酶的分類與命名六、酶與醫學酶學研究簡史酶enzyme在希臘語里就是存在于酵母中的意思。酶的發現和酵母的酒精發酵有關。人們早就知道釀酒就是讓糖類發酵成酒精和CO2。1857年，巴斯德認為發酵是酵母細胞生命活動的結果。李比希認為發酵是純化學反應，引起發酵的物質在細胞死亡裂解后發揮作用。1897年，畢希納用不含細胞的酵母提取液實現了發酵，細胞內的生命活動和細胞外的化學反應完美結合。1904，英國人哈登用透析袋對酵母提取液進行透析，發現透析后的酵母提取液仍然可以進行發酵。猜測發酵物質是大分子物

2、質，可能是蛋白質。1926年，美國人Sumner首次從刀豆中提純出脲酶結晶。1982年，切赫和奧特曼首次發現RNA也具有酶的催化活性，提出核酶(ribozyme)的概念。1995年，Jack W.Szostak研究室首先報道了具有DNA連接酶活性DNA片段，稱為脫氧核酶(deoxyribozyme)。1833, Payen and Persoz, diastase from malt (geminating barley) and saliva 1857, Pasteur, Vital force in yeast1878, Kuhne, Named Enzyme1894, Fisher, l

3、ock and key1897, Buchner, Fermentation by molecules1913, Michaelis Menten equation, was further developed by Briggs and Haldane (Weak-bonding interactions). 1926, Sumner, Cornell University, show urease is protein and crystallized it1930-1936, Northrop and Stanley, Rockefeller Institute, Pepsin, try

4、psin, and chymotrypsin 1982, Cech and Altman, some RNA (ribozymes) were found to be catalytic 酶的概念目前將生物催化劑分為兩類:酶 、 核酶（脫氧核酶）酶是一類對其特異底物具有高效催化作用的蛋白質。一、酶的分子結構與功能酶的活性中心酶的分子組成同工酶二、酶的工作原理酶促反應的特點酶催化機制三、酶促反應動力學米氏方程第一節酶的分子結構與功能The Molecular Structure and Function of Enzyme酶的不同形式:單體酶(monomeric enzyme)：僅具有三級結構的

5、酶。寡聚酶(oligomeric enzyme)：由多個相同或不同亞基以非共價鍵連接組成的酶。多酶體系(multienzyme system)：由幾種不同功能的酶彼此聚合形成的多酶復合物。多功能酶(multifunctional enzyme)或串聯酶(tandem enzyme)：一些多酶體系在進化過程中由于基因的融合，多種不同催化功能存在于一條多肽鏈中，這類酶稱為多功能酶。一、酶的分子組成結合酶 (conjugated enzyme)單純酶 (simple enzyme)蛋白質部分：酶蛋白 (apoenzyme)輔助因子(cofactor) 金屬離子小分子有機化合物全酶(holoenzym

6、e)全酶分子中各部分在催化反應中的作用:酶蛋白決定反應的特異性輔助因子決定反應的種類與性質金屬酶(metalloenzyme)金屬離子與酶結合緊密，提取過程中不易丟失。 金屬激活酶(metal-activated enzyme) 金屬離子為酶的活性所必需，但與酶的結合不甚緊密。 金屬離子是最多見的輔助因子金屬離子的作用：參與催化反應，傳遞電子；在酶與底物間起橋梁作用；穩定酶的構象；中和陰離子，降低反應中的靜電斥力等。小分子有機化合物是一些化學穩定的小分子物質，稱為輔酶 (coenzyme)。其主要作用是參與酶的催化過程，在反應中傳遞電子、質子或一些基團。輔酶的種類不多，且分子結構中常含有維生素

7、或維生素類物質。輔酶中與酶蛋白共價結合的輔酶又稱為輔基(prosthetic group)。輔基和酶蛋白結合緊密，不能通過透析或超濾等方法將其除去，在反應中不能離開酶蛋白，如FAD、FMN、生物素等。轉移的基團小分子有機化合物（輔酶或輔基）名稱所含的維生素氫原子（質子）NAD（尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸，輔酶I尼克酰胺（維生素PP）之一NADP（尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，輔酶II尼克酰胺（維生素PP）之一FMN（黃素單核苷酸）維生素B2（核黃素）FAD（黃素腺嘌呤二核苷酸）維生素B2（核黃素）醛基TPP（焦磷酸硫胺素）維生素B1（硫胺素）酰基輔酶A（CoA）泛酸硫辛酸硫辛酸烷基鈷胺素輔酶類維生素

8、B12二氧化碳生物素生物素氨基磷酸吡哆醛吡哆醛（維生素B6之一）甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基等一碳單位四氫葉酸葉酸某些輔酶（輔基）在催化中的作用指必需基團在空間結構上彼此靠近，組成具有特定空間結構的區域，能與底物特異結合并將底物轉化為產物。酶的活性中心 (active center)二、酶的活性中心二、酶的活性中心酶分子中氨基酸殘基側鏈的化學基團中，一些與酶活性密切相關的化學基團。必需基團(essential group)活性中心內的必需基團結合基團(binding group)與底物相結合催化基團(catalytic group)催化底物轉變成產物 位于活性中心以外，維持酶活性中心應有的空間

9、構象和（或）作為調節劑的結合部位所必需。活性中心外的必需基團底 物 活性中心以外的必需基團結合基團催化基團 活性中心 溶菌酶的活性中心* 谷氨酸35和天冬氨酸52是催化基團；* 色氨酸62和63、天冬氨酸101和色氨酸108是結合基團；* AF為底物多糖鏈的糖基，位于酶的活性中心形成的裂隙中。三、同工酶同工酶 (isoenzyme)是指催化相同的化學反應，而酶蛋白的分子結構、理化性質乃至免疫學性質不同的一組酶。定義來源：同工酶是由不同基因編碼的多肽鏈，或由 同 一基因轉錄生成的不同mRNA所翻譯的 不同多肽鏈 組成的蛋白質。分布：同一種屬或同一個體的不同組織 同一細胞的不同亞細胞結構中用途：使

10、不同的組織、器官和不同的亞細胞結構具 有不同的代謝特征，為診斷不同器官的疾病 提供了理論依據。 HHHHHHHMHHMMHMMMMMMMLDH1 (H4)LDH2(H3M) LDH3(H2M2)LDH4(HM3)LDH5 (M4)乳酸脫氫酶的同工酶舉例 1舉例 2BBBMMM CK1(BB) CK2(MB) CK3(MM)腦 心肌 骨骼肌肌酸激酶 (creatine kinase, CK) 同工酶同工酶譜有臟器特異性，故測 定血清同工酶常可較特異地反 映某一臟器的病變，如血清的 LDH1或MB型肌酸激酶（CK-MB）增加是診斷心肌梗塞較特異的指標，較測定血清LDH或肌酸激（CK）總活力更為可靠

11、。 癌瘤組織的同工酶譜常發生胚胎化現象，即合成過多的胎兒型同工酶。如果這些變化可反映到血清中，則可利用血清同工酶譜的改變來診斷癌瘤。* 臨床應用： 第二節 酶的工作原理The Mechanism of Enzyme Action在反應前后沒有質和量的變化；只能催化熱力學允許的化學反應；只能加速可逆反應的進程，而不改變反應的平衡點。酶與一般催化劑的共同點：（一）酶促反應具有極高效率 一、酶促反應的特點（二）酶促反應具有高度的特異性（三）酶促反應的可調節性酶的催化效率通常比非催化反應高1081020倍，比一般催化劑高1071013倍。酶的催化不需要較高的反應溫度。酶和一般催化劑加速反應的機理都是降

12、低反應的活化能(activation energy)。酶比一般催化劑更有效地降低反應的活化能。（一）酶促反應具有極高的效率 一、酶促反應的特點酶的催化效率可用酶的轉換數 (turnover number) 來表示。酶的轉換數是指在酶被底物飽和的條件下，每個酶分子每秒鐘將底物轉化為產物的分子數。 （二）酶促反應具有高度的特異性酶的特異性 (specificity)一種酶僅作用于一種或一類化合物，或一定的化學鍵，催化一定的化學反應并生成一定的產物。酶的這種特性稱為酶的特異性或專一性。酶的特異性類型：絕對特異性(absolute specificity)：只能作用于特定結構的底物，進行一種專一的反應

13、，生成一種特定結構的產物 。 相對特異性(relative specificity)：作用于一類化合物或一種化學鍵。立體結構特異性(stereospecificity)：作用于立體異構體中的一種。（三）酶促反應的可調節性酶促反應受多種因素的調控，以適應機體對不斷變化的內外環境和生命活動的需要。二、酶通過促進底物形成過渡態而提高反應速率（一）酶比一般催化劑更有效地降低反應活化能酶和一般催化劑一樣，加速反應的作用都是通過降低反應的活化能 (activation energy) 實現的。 活化能：底物分子從初態轉變到活化態所需的能量。反應總能量改變 非催化反應活化能 酶促反應 活化能 一般催化劑催化

14、反應的活化能 能量 反 應 過 程 底物 產物 酶促反應活化能的改變 （二）酶-底物復合物的形成有利于底物轉變成過渡態 酶底物復合物E + SE + PES(過渡態)1. Lock and key2. 誘導契合作用使酶與底物密切結合酶與底物相互接近時，其結構相互誘導、相互變形和相互適應，進而相互結合。這一過程稱為酶-底物結合的誘導契合(induced-fit) 。酶 的 誘 導 契 合 動 畫羧肽酶的誘導契合模式 底物3.鄰近效應與定向排列酶在反應中將諸底物結合到酶的活性中心，使它們相互接近并形成有利于反應的正確定向關系。這種鄰近效應(proximity effect)與定向排列(orient

15、ation arrange)實際上是將分子間的反應變成類似于分子內的反應，從而提高反應速率。 鄰近效應與定向排列：酶的活性中心多是酶分子內部的疏水“口袋”，酶反應在此疏水環境中進行，使底物分子脫溶劑化 (desolvation)，排除周圍大量水分子對酶和底物分子中功能基團的干擾性吸引和排斥，防止水化膜的形成，利于底物與酶分子的密切接觸和結合。這種現象稱為表面效應(surface effect)。 3.表面效應使底物分子去溶劑化（三）酶的催化機制呈多元催化作用一般酸-堿催化作用(general acid-base catalysis) 共價催化作用(covalent catalysis) 親核催

16、化作用(nucleophilic catalysis)第三節酶促反應動力學Kinetics of Enzyme-Catalyzed Reaction 酶促反應動力學：研究各種因素對酶促反應速率的影響，并加以定量的闡述。影響因素包括：底物濃度、酶濃度、溫度、 pH、抑制劑、激活劑等。一、底物濃度對反應速率的影響在其他因素不變的情況下，底物濃度對反應速率的影響呈矩形雙曲線關系。SV單底物、單產物反應；酶促反應速率一般在規定的反應條件下，用單位時間內底物的消耗量和產物的生成量來表示；反應速率取其初速率，即底物的消耗量很小（一般在5以內）時的反應速率底物濃度遠遠大于酶濃度。研究前提：當底物濃度較低時：

17、反應速率與底物濃度成正比；反應為一級反應。SVVmax隨著底物濃度的增高：反應速率不再成正比例加速；反應為混合級反應。SVVmax當底物濃度高達一定程度：反應速率不再增加，達最大速率；反應為零級反應SVVmax中間產物解釋酶促反應中底物濃度和反應速率關系的最合理學說是中間產物學說： E + S k1k2k3ESE + P（一）米曼氏方程式揭示單底物反應的動力學特性該學說必須兩個條件： (1)符合質量作用定律：化學反應速率與反應物有效濃度成正比 A+B C+D V=K A B(2)形成的中間產物決定整個反應的速度E與S形成ES復合物的反應是快速平衡反應，而ES分解為E及P的反應為慢反應，反應速率

18、取決于慢反應即 V = k3 ES。 (1)剛反應時，若ES形成的速度為v,則v1 k1 (EtES) SES消失速度：v2 k2ES; v3 k3ESv23 k2 ES k3 ES （k2 + k3） ESE + S k1k2k3ESE + P米曼氏方程式推導過程：推導的v為反應初速度:ES的生成速率 = ES的分解速率則(2)變為: (EtES) S = Km ES(2)=(EtES)SES k2+k3k1整理得：k1 (EtES) S = （k2 + k3） ES當反應處于穩態時：ES = EtSKm + S(3) 整理得: Km將(3)代入V = k3 ES (1) 得k3EtS Km

19、 + S (4) V = S E當底物濃度很高，將酶的活性中心全部飽和時，即Et =ES，反應達最大速率Vmax = k3ES = k3Et (5)將(5)代入(4)得米氏方程式：Vmax S Km + S V = k3EtS Km + S (4) V = 1913年Michaelis和Menten提出反應速率與底物濃度關系的數學方程式，即米曼氏方程式，簡稱米氏方程式 (Michaelis equation)。S：底物濃度V：不同S時的反應速率Vmax：最大反應速率(maximum velocity) m：米氏常數(Michaelis constant) VmaxS Km + S （二）Km與

20、Vm是有意義的酶促反應動力學參數Km值的推導Km與Vmax的意義當反應速率為最大反應速率一半時： Km值的推導Km = S Km值等于酶促反應速率為最大反應速率一半時的底物濃度，單位是mol/L。2=Km + S Vmax VmaxSVmaxVSKmVmax/2 Km與Vmax的意義定義：Km等于酶促反應速率為最大反應速率一半時的底物濃度。意義：（1）Km可以反映酶與底物親和力的大小。 Km越小，表示酶與底物的親和力越大。Km值（2）Km是酶的特征性常數：在一定條件下(指一定的底物、pH、溫度和離子強度等)，某種酶的Km值是恒定的，因而可以通過測定不同酶的Km值，來判斷是否為不同的酶（酶的鑒定

21、）。（3）Km可用來判斷酶的最適底物：當酶有幾種不同的底物存在時，通過測定酶在不同底物存在時的Km值，其Km值最小的底物，即為該酶的最適底物。（4）可用于判斷反應級數：當S100Km時，=Vmax，反應為零級反應；當0.01KmSE時，Vmax = k3 E酶濃度對反應速率的影響雙重影響溫度升高，酶促反應速度升高；由于酶的本質是蛋白質，溫度升高，可引起酶的變性，從而反應速度降低 。 三、溫度對反應速度的影響最適溫度 (optimum temperature)：酶促反應速度最快時的環境溫度。* 低溫的應用酶活性0.51.02.01.50 10 20 30 40 50 60 溫度 C 溫度對淀粉酶

22、活性的影響 酶的最適溫度不是酶的特征性常數，它與反應進行的時間有關。酶的活性雖然隨溫度的下降而降低，但低溫一般不使酶破壞。溫度回升后，酶又恢復其活性。 四、 pH對反應速度的影響最適pH (optimum pH)：酶催化活性最大時的環境pH。0酶活性 pH pH對某些酶活性的影響 胃蛋白酶 淀粉酶 膽堿酯酶 246810最適pH不是酶的特征性常數，它受底物濃度、緩沖液種類與濃度、以及酶純度等因素的影響。 五、抑制劑可逆地或不可逆地降低酶促反應速率酶的抑制劑(inhibitor)酶的抑制區別于酶的變性： 抑制劑對酶有一定選擇性 引起變性的因素對酶沒有選擇性凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白 變

23、性的物質稱為酶的抑制劑。抑制作用的類型不可逆性抑制 (irreversible inhibition)可逆性抑制 (reversible inhibition)競爭性抑制 (competitive inhibition)非競爭性抑制 (non-competitive inhibition)反競爭性抑制 (uncompetitive inhibition)根據抑制劑和酶結合的緊密程度不同，酶的抑制作用分為： 有機磷化合物 羥基酶解毒 - - - 解磷定(PAM)重金屬離子及砷化合物 巰基酶解毒 - - - 二巰基丙醇(BAL) 概念舉例抑制劑通常以共價鍵與酶活性中心的必需基團相結合，使酶失活。（

24、一）不可逆性抑制劑主要與酶共價結合有機磷化合物路易士氣失活的酶羥基酶失活的酶酸巰基酶失活的酶酸BAL巰基酶BAL與砷劑結合物（二） 可逆性抑制作用競爭性抑制非競爭性抑制反競爭性抑制 類型概念抑制劑通常以非共價鍵與酶或酶-底物復合物可逆性結合，使酶的活性降低或喪失；抑制劑可用透析、超濾等方法除去。競爭性抑制作用的抑制劑與底物競爭結合酶的活性中心 有些抑制劑與底物的結構相似，能與底物競爭酶的活性中心，從而阻礙酶底物復合物的形成。這種抑制作用稱為競爭性抑制作用。定義反應模式+IEIE + SE + PESIS+ESIESEIPEE特點抑制程度取決于抑制劑與酶的相對親和力及底物濃度；I與S結構類似，競

25、爭酶的活性中心；動力學特點：Vmax不變，表觀Km增大。 抑制劑 無抑制劑1/V 1/S 舉例丙二酸與琥珀酸競爭琥珀酸脫氫酶琥珀酸琥珀酸脫氫酶FADFADH2延胡索酸磺胺類藥物的抑菌機制與對氨基苯甲酸競爭二氫葉酸合成酶二氫蝶呤啶 對氨基苯甲酸 谷氨酸二氫葉酸合成酶二氫葉酸有些抑制劑與酶活性中心外的必需基團相結合，不影響酶與底物的結合，酶和底物的結合也不影響酶與抑制劑的結合。底物和抑制劑之間無競爭關系。但酶-底物-抑制劑復合物(ESI)不能進一步釋放出產物。這種抑制作用稱作非競爭性抑制作用。非競爭性抑制作用的抑制劑不改變酶對底物的親和力 定義反應模式+ S S+ S S+ESIEIEESEPE+

26、SESE+P+IEI+S EIS +I特點抑制劑與酶活性中心外的必需基團結合，底物與抑制劑之間無競爭關系；抑制程度取決于抑制劑的濃度；動力學特點：Vmax降低，表觀Km不變。 抑制劑1 / V 1/S 無抑制劑 抑制劑僅與酶和底物形成的中間產物(ES)結合，使中間產物ES的量下降。這樣，既減少從中間產物轉化為產物的量，也同時減少從中間產物解離出游離酶和底物的量。這種抑制作用稱為反競爭性抑制作用。定義反競爭性抑制作用的抑制劑僅與酶-底物復合物結合 反應模式E+SE+P ES+IESI+ESESESIEP特點：抑制劑只與酶底物復合物結合；抑制程度取決與抑制劑的濃度及底物的濃度；動力學特點：Vmax

27、降低，表觀Km降低。 抑制劑 1/V 1/S 無抑制劑 各種可逆性抑制作用的比較 圖3-10 三種可逆性抑制作用的特征曲線 抑制劑 1/V 1/S 無抑制劑 抑制劑1 / V 1/S 無抑制劑 抑制劑 無抑制劑1/V 1/S 六、激活劑可加快酶促反應速率定義使酶由無活性變為有活性或使酶活性增加的物質稱為激活劑(activator)。種類必需激活劑 (essential activator) 非必需激活劑 (non-essential activator)第四節 酶的調節The Regulation of Enzyme酶活性的調節（快速調節）酶含量的調節（緩慢調節）調節方式調節對象：關鍵酶變構效

28、應劑 (allosteric effector)變構激活劑變構抑制劑 變構調節 (allosteric regulation)變構酶 (allosteric enzyme)變構部位 (allosteric site)一些代謝物可與某些酶分子活性中心外的某部分可逆地結合，使酶構象改變，從而改變酶的催化活性，此種調節方式稱變構調節。（一）變構酶通過變構調節酶的活性一、調節酶實現對酶促反應速率的快速調節Allosteric modulators may be either inhibitory or stimulatory變構酶常為多個亞基構成的寡聚體，具有協同效應。變構激活變構抑制 變構酶的形曲線

29、S V 無變構效應劑 酶的變構調節是體內代謝途徑的重要快速調節方式之一。生理意義在變構酶的S形曲線中段，底物濃度稍有降低，酶的活性明顯下降；反之，底物濃度稍有升高，則酶活性迅速上升，因此可以快速調節細胞 內底物濃度和代謝速度。 變構抑制劑常是代謝通路的終產物，變構酶常處于代謝通路的開端，通過反饋抑制，可以及早地調節整個代謝通路，減少不必要的底物消耗。（二）酶的化學修飾調節是通過某些化學基團與酶的共價結合與分離實現的在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽鏈上的一些基團可與某種化學基團發生可逆的共價結合，從而改變酶的活性，此過程稱為共價修飾。共價修飾(covalent modification)磷酸化

30、與脫磷酸化（最常見）乙酰化和脫乙酰化甲基化和脫甲基化腺苷化和脫腺苷化SH與SS互變 常見類型酶的化學修飾是體內快速調節的另一種重要方式。酶的磷酸化與脫磷酸化-OHThrSerTyr酶蛋白H2OPi磷蛋白磷酸酶 ATPADP蛋白激酶ThrSerTyr-O-PO32-酶蛋白Regulation by covalent modification: AcetylationHistones, involved in DNA packaging & gene regulation,rapidly acetylated & deacetylated at Lys residues有些酶在細胞內合成或初分泌時

31、只是酶的無活性前體，此前體物質稱為酶原。 在一定條件下，酶原向有活性酶轉化的過程。（三）酶原的激活使無活性的酶原轉變成有催化活性的酶酶原 (zymogen)酶原的激活酶原激活的機理酶 原分子構象發生改變形成或暴露出酶的活性中心 一個或幾個特定的肽鍵斷裂，水解掉一個或幾個短肽在特定條件下-S-S-X纈天天天天賴異甘纈組46絲183靜電吸引力或氫鍵腸激酶或胰蛋白酶胰蛋白酶原-S-S-X纈天天天天賴異纈絲胰蛋白酶SSSS組活性中心游離的六肽胰蛋白酶原的激活過程 酶原激活的生理意義避免細胞產生的酶對細胞進行自身消化，并使酶在特定的部位和環境中發揮作用，保證體內代謝正常進行。有的酶原可以視為酶的儲存形式

32、。在需要時，酶原適時地轉變成有活性的酶，發揮其催化作用。二、 酶含量的調節包括對酶合成與分解速率的調節誘導作用(induction) 阻遏作用(repression)（一）酶蛋白合成可被誘導或阻遏溶酶體蛋白酶降解途徑（不依賴ATP的降解途徑） 非溶酶體蛋白酶降解途徑（又稱依賴ATP和泛素的降解途徑） （二）酶降解的調控與一般蛋白質降解途徑相同 第五節 酶的命名與分類The Naming and Classification of Enzyme一、酶可根據其催化的反應類型予以分類氧化還原酶類 (oxidoreductases)轉移酶類 (transferases )水解酶類 (hydrolase

33、s)裂解酶類 (lyases)異構酶類 (isomerases)合成酶類 (synthetases, ligases)根據酶反應的類型，酶可分為六大類，其排序如下:二、每一種酶均有其系統名稱和推薦名稱系統名稱 (systematic name)推薦名稱 (recommended name) 氧化還原轉移水解裂合異構連接An International system (the Enzyme Commission (E.C.) of IUBMB (since 1964) divides enzymes into six classes, each with subclasses, based on

34、 the type of reaction catalyzed.Each enzyme is assigned a four-part classification number and systematic name. e.g. EC 2.7.1.1 ATP: glucose phosphotransferaseEnzyme commission numberIndicatestype of substrateIndicatestype ofcofactor The type of reaction catalyzed酶的分類催化的化學反應舉例系統名稱EC編號推薦名稱氧化還原酶類乙醛 + N

35、ADH + H+乙醇：NAD+ 氧化還原酶EC 1.1.1.1乙醇脫氫酶轉移酶類草酰乙酸 +L-谷氨酸L-天冬氨酸：-酮戊二酸 氨基轉移酶EC 2.6.1.1天冬氨酸轉氨酶水解酶類 D-葡萄糖 + H3PO4D-葡糖-6-磷酸水解酶EC 3.1.3.9葡糖6-磷酸酶 裂解酶類 磷酸二羥丙酮 + 醛酮糖-1-磷酸裂解酶EC 4.1.2.7醛縮酶 異構酶類D-果糖-6-磷酸D-葡糖-6-磷酸 酮-醇異構酶EC 5.3.1.9磷酸果糖異構酶連接酶類L-谷氨酰胺 + ADP + 磷酸L-谷氨酸：氨連接酶EC 6.3.1.2谷氨酰胺合成酶一些酶的分類與命名第六節酶與醫學的關系The Relation o

36、f Enzyme and Medicine一、酶和疾病密切相關 （一）酶的質、量與活性的異常均可引起某些疾病有些疾病的發病機理直接或間接和酶的異常或酶活性受到抑制相關。 許多疾病也可引起酶的異常，這種異常又使病情加重。 激素代謝障礙或維生素缺乏可引起某些酶的異常。 酶活性受到抑制多見于中毒性疾病。 酶缺乏或異常引起的疾病 酶 疾 病苯丙氨酸羥化酶 苯丙酮酸尿癥酪氨酸酶 白化病細胞色素氧化酶 氰化物中毒膽堿酯酶 有機磷中毒（二）酶的測定有助于對許多疾病的診斷1酶活性測定和酶活性單位是定量酶的基礎 酶的活性是指酶催化化學反應的能力，其衡量的標準是酶促反應速率。酶促反應速率可在適宜的反應條件下，用單

37、位時間內底物的消耗或產物的生成量來表示。酶的活性單位是衡量酶活力大小的尺度，它反映在規定條件下，酶促反應在單位時間（s、min或h）內生成一定量（mg、g、mol等）的產物或消耗一定數量的底物所需的酶量。 在特定的條件下，每分鐘催化1mol底物轉化為產物所需的酶量為一個國際單位。 催量(kat)是指在特定條件下，每秒鐘使mol底物轉化為產物所需的酶量。 kat與IU的換算： 1 IU=16.6710-9 kat國際單位(IU)催量單位(katal) 2血清酶對某些疾病的診斷具有更重要的價值血清酶酶水平的改變病毒性肝炎膽管阻塞肌營養不良急性心肌梗死急性胰腺炎腫瘤轉移到其他肝骨膽堿酶酯 或 有機磷化合物中毒 丙氨酸轉氨酶 或 或 天冬氨酸轉氨酶 堿性磷酸酶 骨疾病，骨折酸性磷酸酶 或前列腺癌乳酸脫氫酶 或巨幼紅細胞性貧血肌酸激酶 脂酶 小腸穿孔小腸穿孔淀粉酶 -谷氨酰轉移酶 臨床診斷部分常用酶 酶 主要臨床應用谷丙轉氨酶 肝實質疾患谷草轉氨酶 心肌梗塞、肝實質疾患膽堿酯酶 有機磷中毒乳酸脫氫酶 心肌疾患、肝實質疾患淀粉酶 胰腺疾病堿性磷酸酶 骨病、肝膽疾患胰蛋白酶(原) 胰腺疾病肌酸