1、 第三章第三章 氨基酸氨基酸l掌握蛋白質基本組成單位氨基酸的結掌握蛋白質基本組成單位氨基酸的結構通式、結構特點以及構通式、結構特點以及2020種常見蛋白種常見蛋白質氨基酸的結構式、三個字母以及單質氨基酸的結構式、三個字母以及單字母的簡寫符號。字母的簡寫符號。l了解不常見的蛋白質氨基酸和非蛋白質氨了解不常見的蛋白質氨基酸和非蛋白質氨基酸。基酸。l理解與掌握氨基酸的重要理化性質理解與掌握氨基酸的重要理化性質 第一節第一節 蛋白質的構件分子蛋白質的構件分子氨基酸氨基酸一、蛋白質的水解一、蛋白質的水解蛋白質和多肽的肽鍵與一般的酰胺鍵一樣可以被蛋白質和多肽的肽鍵與一般的酰胺鍵一樣可以被酸堿或蛋白酶催化酸

2、堿或蛋白酶催化水解，最終水解，最終得到各種氨基酸的得到各種氨基酸的混合物。混合物。所以說，所以說，氨基酸氨基酸是蛋白質的基本結構單是蛋白質的基本結構單元。元。大多數的蛋白質都是由大多數的蛋白質都是由2020種氨基酸組成。這種氨基酸組成。這2020種種氨基酸被稱為氨基酸被稱為基本氨基酸。基本氨基酸。第一節第一節 蛋白質的構件分子蛋白質的構件分子氨基酸氨基酸1 1、酸水解、酸水解 常用6 mol/L的鹽酸或4 mol/L的硫酸，回流煮沸20小時左右可使蛋白質完全水解。優點：不引起消旋作用，得到的是L-氨基酸。缺點：是色氨酸完全被沸酸破壞；羥基氨基酸（絲氨酸或蘇氨酸）有一小部分被分解；天門冬酰胺和谷

3、氨酰胺酰胺基被水解成了羧基。2、堿水解 一般用5 mol/L氫氧化鈉煮沸10-20小時。 優點：可使蛋白質完全水解，色氨酸在水解中不受破壞。 缺點： 由于水解過程中許多氨基酸都受到不同程度的破壞，產率不高。 部分的水解產物發生消旋化，其產物是D-型和L-型氨基酸的混合物。3、酶水解優點：不會破壞氨基酸，也不會發生消旋化。缺點：使用一種酶往往水解不徹底，需要多種酶協同作用才能使蛋白質完全水解。另外所需時間較長。 最常見的蛋白水解酶有以下幾種： 胰蛋白酶、糜蛋白酶、胃蛋白酶、 嗜熱菌蛋白酶等。水解位點特異，用于一級結構分析，肽譜水解位點特異，用于一級結構分析，肽譜 -氨基酸結構通式 HNCOHO脯

4、氨酸Pro二、氨基酸的一般結構特點及其分類不帶電形式 H2NCHCOOHR +H3NCHCOO-R兩性離子形式-氨基酸：C O O HCHH2NR共有共有差異差異lCC都具有都具有COOHCOOH和和-NH-NH3 3，各種氨基，各種氨基酸的區別在于側基酸的區別在于側基R R基上。基上。l如果如果R R不是不是H,H,則：則： 具有兩種立體異構體具有兩種立體異構體 D-D-型和型和L-L-型型 具有旋光性具有旋光性 左旋（左旋（- -）或右旋（）或右旋（+ +） lL甘油醛lD甘油醛 NH2CHCOOHRlL氨基酸 HCNH2COOHRlD氨基酸l已知天然蛋白質中的氨基酸都是已知天然蛋白質中的

5、氨基酸都是L L型。但型。但在某些微生物和植物的某些組成中常含有在某些微生物和植物的某些組成中常含有D D型氨基酸。型氨基酸。lD D型和型和L L型氨基酸在分子式、熔點和溶解度型氨基酸在分子式、熔點和溶解度等性質上沒有區別，但在生理功能上都不等性質上沒有區別，但在生理功能上都不同。同。（一）根據來源分：內源氨基酸和外源氨基酸（二）從營養學角度分：必需氨基酸和非必需氨基酸 這些體內需要而又不能自身合成，必須由食物供應的氨基酸，稱為營養必需氨基酸。人體必需氨基酸有八種： Met Trp Lys Val Ile Leu Phe Thr 假 設 來 借 一 兩 本 書半必需氮基酸：組氨酸、精氨酸組氨

6、酸、精氨酸（三）根據是否組成蛋白質來分： 蛋白質中常見氨基酸、蛋白質中稀有氨基酸和非蛋白氨基酸分類l脂肪族氨基酸 p125l芳香族氨基酸：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸l雜環氨基酸：脯氨酸、組氨酸l按側基R基團的結構特點分為1 1、常見的蛋白質氨基酸、常見的蛋白質氨基酸按R基的極性性質可以分成以下4組：P127非蛋白質氨基酸非蛋白質氨基酸蛋白質氨基酸蛋白質氨基酸 （2020種）種）1.1.酸性氨基酸酸性氨基酸天冬氨酸天冬氨酸谷氨酸谷氨酸2.2.堿性氨基酸堿性氨基酸賴氨酸賴氨酸組氨酸組氨酸精氨酸精氨酸中性氨基酸中性氨基酸3.3.極性氨基酸極性氨基酸4.4.非極性氨基酸非極性氨基酸絲氨酸絲氨酸蘇氨酸蘇氨

7、酸半胱氨酸半胱氨酸酪氨酸酪氨酸天冬酰胺天冬酰胺谷氨酰胺谷氨酰胺甘氨酸甘氨酸丙氨酸丙氨酸亮氨酸亮氨酸異亮氨酸異亮氨酸苯丙氨酸苯丙氨酸甲硫氨酸甲硫氨酸色氨酸色氨酸脯氨酸脯氨酸纈氨酸纈氨酸氨基酸氨基酸1.非極性R基氨基酸 這一組中共有8種氨基酸a.4種帶有脂肪烴側鏈的氨基酸 丙氨酸（Ala） 纈氨酸（Val） 亮氨酸（Leu） 異亮氨酸（Ile） H2NCHCCH3OHOAlanine(Ala, A)H2NCHCCHOHOCH3CH3Valine(Val, V)丙氨酸丙氨酸纈氨酸纈氨酸H2NCHCCH2OHOCHCH3CH3Leucine(Leu, L)H2NCHCCHOHOCH3CH2CH3Iso

8、leucine (Ile, I)亮氨酸亮氨酸異亮氨酸異亮氨酸b. 2種含芳香環氨基酸 苯丙氨酸(Phe) 色氨酸(Trp)c. 1種含硫氨基酸 甲硫氨酸（Met）d. 1種亞氨基酸 脯氨酸(Pro) H2NCHCCH2OHOPhenylalanine (Phe, F)H2NCHCCH2OHOHNTyptophane (Trp, W)苯丙氨酸苯丙氨酸色氨酸色氨酸甲硫氨酸（蛋氨酸）甲硫氨酸（蛋氨酸）H2NCHCCH2OHOCH2SCH3M ethionine(M et, M )HNCOHOProline(Pro, P)脯氨酸脯氨酸2. 極性但不帶電荷的R基氨基酸 這一組中有7種氨基酸a.側鏈的極性

9、是由于它們的羥基造成的 蘇氨酸 Thr 絲氨酸 Ser 酪氨酸 Tyrb.基極性是它們的酰胺基引起的 天冬酰胺Asn 谷氨酰胺Gln c.由于含有巰基的緣故 半胱氨酸Cys d.側鏈介于極性與非極性之間 甘氨酸GlyH2NCHCCH2OHOOHSerine(Ser, S)絲氨酸絲氨酸H2NCHCCH2OHOOHTyrosine(Tyr, Y)酪氨酸酪氨酸H2NCHCCHOHOOHCH3Threonine (The, T)蘇氨酸蘇氨酸H2NCHCCH2OHOCH2CNH2OG lutam ine (G ln, Q )天門冬酰胺天門冬酰胺谷氨酰胺谷氨酰胺H2NCHCCH2OHOCNH2OAspar

10、agine (Asn, N)H2NCHCCH2OHOSHCysteine(Cys, C)半胱氨酸半胱氨酸H2NCHCHOHOGlycine (Gly,G)甘氨酸甘氨酸3.帶負電荷的R基氨基酸 這一類的是兩種酸性氨基酸 天冬氨酸 Asp 谷氨酸 Glu H2NCHCCH2OHOCO-OAspartate(Asp, D)H2NCHCCH2OHOCH2CO-OGlutamate (Glu, E)天門冬氨酸天門冬氨酸谷氨酸谷氨酸4.帶正電荷的R基氨基酸 這一類氨基酸在pH=7時攜帶凈正電荷，又叫堿性氨基酸 賴氨酸Lys：除-氨基外，在脂肪鏈 的 位置上還有一個氨基 精氨酸Arg: 含有一個帶正電荷的胍

11、基 組氨酸His :有一個咪唑基 H2NCHCCH2OHOHNN+HHistidine(His, H)H2NCHCCH2OHOCH2CH2NHCNH2NH2+Arginine(Arg, R)H2NCHCCH2OHOCH2CH2CH2NH3+ Lysine(Lys, K)精氨酸精氨酸賴氨酸賴氨酸組氨酸組氨酸2 2、不常見的蛋白質氨基酸、不常見的蛋白質氨基酸 NHHOCOOH4-羥基脯氨酸H2NCH2CHCH2CH2CHCOOHOHNH25-羥基賴氨酸NH2CH3NHCH2CHCH2CH2CHCOOH6-N-甲基賴氨酸HOIICH2CHCOOHNH23,5-二碘酪氨酸 3 3、非蛋白質氨基酸、非蛋

12、白質氨基酸 H H2 2N-CHN-CH2 2-CH-CH2 2-COOH H-COOH H2 2N-CHN-CH2 2-CH-CH2 2-CH-CH2 2-COOH-COOH - -丙氨酸丙氨酸 - -氨基丁酸氨基丁酸三、氨基酸的酸堿性質（一）氨基酸的兩性離子形式 CCOOHHNH2RCOONH3CHR+非解離形式兩性離子形式（二）氨基酸的兩性解離和等電點 等電點（等電點（pIpI）： 在某一在某一PHPH值時，氨基酸所帶的靜電荷為零，在值時，氨基酸所帶的靜電荷為零，在電場中既不向陰極移動，也不向陽極移動，此時電場中既不向陰極移動，也不向陽極移動，此時氨基酸所處溶液的氨基酸所處溶液的pHpH

13、值稱為該氨基酸的值稱為該氨基酸的( (等電點等電點pIpI) )等電點（等電點（pIpI）pH pI aa “ - ” aa向正極移動pH pI aa “ + ” aa向負極移動pH = pI aa “ 0 ” aa不移動l側鏈沒有可解離的中性及酸性氨基酸：l將前面所列的Ka1 1、Ka2 2的等式 l相乘得： l在等電點時，A= A+，因此：l如果以I I代表氫離子的濃度，則： l等式兩邊取對數得： l對于側鏈沒有可解離基團的中性對于側鏈沒有可解離基團的中性氨基酸來說：氨基酸來說： lpI=1/2（pKa1+pKa2）思考：酸性和堿性氨基酸的pI與各解離 基團的解離常數pK之間有什么關系？

14、K Ka1a1K KaRaRK Ka2a2例如谷氨酸例如谷氨酸例如賴氨酸例如賴氨酸K Ka1a1K Ka2a2K KaRaRl中性氨基酸：中性氨基酸：pI=( pK1+pK2)/2pI=( pK1+pK2)/2 pK1 pK1，為，為羧基的解離常數羧基的解離常數 pK2pK2，為，為氨基的解離常數氨基的解離常數l酸性氨基酸：酸性氨基酸：pI=( pK1+PkR)/2pI=( pK1+PkR)/2 pK1 pK1，為，為羧基的解離常數羧基的解離常數 pKRpKR，為側鏈羧基的解離常數，為側鏈羧基的解離常數l堿性氨基酸堿性氨基酸：pI=(pK2+pKR)/2pI=(pK2+pKR)/2 pK2 p

15、K2，為，為氨基的解離常數氨基的解離常數 pKRpKR，為側鏈氨基的解離常數，為側鏈氨基的解離常數總結1.某氨基酸的等電點即為該氨基酸兩性離子兩邊的pK值和的一半。2.在氨基酸等電點以上任何pH，AA帶凈的負電荷，在電場中向陽極移動；在氨基酸等電點以下任何pH，AA帶凈的正電荷，在電場中向陰極移動。3.在一定pH范圍中，溶液的pH離AA等電點愈遠，AA帶凈電荷愈多。小結小結四、氨基酸的化學反應 C O O HCHH2NR氨基酸的重要化學反應氨基酸的重要化學反應C O O HCHH2NR亞硝酸鹽反應亞硝酸鹽反應與甲醛反應與甲醛反應 酰化反應酰化反應烴基化反應烴基化反應脫氨基反應脫氨基反應成鹽成酯

16、反應成鹽成酯反應成酰氯反應成酰氯反應脫羧基反應脫羧基反應疊氮反應疊氮反應側鏈反應（側鏈反應（-SH-SH-OH-OH等）等）氨基和羧基共同參加的反應氨基和羧基共同參加的反應 與亞硝酸反應含游離游離-氨基氨基的氨基酸能與亞硝酸起反應，定量地放出氮氣，氨基酸被氧化成羥酸。l測定N2 的體積，即可算出氨基酸的含量。用途用途：范斯來克法氨基氮測定法的基本原理范斯來克法氨基氮測定法的基本原理。 用途用途：不僅用于測定氨基酸含量，也常不僅用于測定氨基酸含量，也常用來測定蛋白質水解程度。用來測定蛋白質水解程度。RCHCOOHNH2+RXRCHCOOHNHR+HX 在堿性條件下，丹磺酰氯（二甲氨基萘磺酰氯DN

17、S-Cl）可以與N-端氨基酸的游離氨基作用，得到丹磺酰-氨基酸(DNS-AA)。 此法的優點是丹磺酰-氨基酸有很強的熒光性質，檢測靈敏度可以達到110-9mol。用途用途：是鑒定多肽是鑒定多肽N-N-端氨基酸的重要方法端氨基酸的重要方法。N(CH3)2SO2ClH2NCHCROHNCHCROSO2N(CH3)2+水解N(CH3)2SO2HNCHCROOH+氨基酸丹磺酰氯多肽N-端丹磺酰N-端氨基酸丹磺酰氨基酸 Sanger法：2,4-二硝基氟苯在堿性條件下，能夠與肽鏈N-端的游離氨基作用，生成黃色二硝基苯氨基酸（DNP-氨基酸）。 該產物能夠用乙醚抽提分離。不同的DNP-氨基酸可以用色譜法進行

18、鑒定。用途用途：是分析多肽是分析多肽N-N-端氨基酸的重要方法端氨基酸的重要方法。用途用途：是鑒定多肽是鑒定多肽N-N-端氨基酸的重端氨基酸的重要方法要方法。O2NFNO2+ H2N CH CROHN CH CROO2NNO2H+H2OO2NNO2HN CH CROOH+氨基酸DNFBN-端氨基酸DNP衍生物DNP-氨基酸N=C=S + NCHCOOHHHRPITCNCNCHCOOHHHRSPTC-氨基酸氨基酸NCHRSNCCOPTH-氨基酸氨基酸pH8.3無水無水HF苯異硫氰酸酯苯異硫氰酸酯PITC苯氨基硫甲酰氨基酸苯氨基硫甲酰氨基酸苯硫乙內酰脲衍生物苯硫乙內酰脲衍生物Edman降解法基礎降

19、解法基礎l苯異硫氰酸酯苯異硫氰酸酯PITCPITC法（法（ Edman Edman氨基氨基酸順序分析法）實際上也是一種酸順序分析法）實際上也是一種N-N-端分析法。此法的特點是能夠不斷端分析法。此法的特點是能夠不斷重復循環，將肽鏈重復循環，將肽鏈N-N-端氨基酸殘基端氨基酸殘基逐一進行標記和解離。逐一進行標記和解離。用途用途：是鑒定多肽是鑒定多肽N-N-端氨基酸和分析氨端氨基酸和分析氨基酸順序的重要方法基酸順序的重要方法。NH2CHCOOHR+ O COCOOHR+NH3l成酯和成鹽反應成酯和成鹽反應NH2CHCOOHR+C2H5OHH2 N CCOOC C2 2H H5 5RHCl氣 當氨基

20、酸的當氨基酸的COOHCOOH變成甲酯，乙酯或鈉變成甲酯，乙酯或鈉鹽后，鹽后，COOHCOOH的化學反應性能被掩蔽或者說的化學反應性能被掩蔽或者說COOHCOOH被保護被保護, ,NH2NH2的化學性能得到了加強或的化學性能得到了加強或活化，易與酰基結合。活化，易與酰基結合。YNHCHCOOHR+PCl3Y YNHCH-COCLNHCH-COCLR用途：保護氨基用途：保護氨基 活化羧基活化羧基。RCHCOOH +NH2HNH2RCHCONH2 +C2H5OHNH2氨基酸酰胺氨基酸酰胺用途用途：合成氨基酸酰胺（例如天冬酰胺、合成氨基酸酰胺（例如天冬酰胺、谷氨酰胺）谷氨酰胺）。脫羧酶作用脫羧酶作用

21、 YNH O NH2NH2 RCHCOCH3 YNH O HNO2 RCHCNHNH2 YNH O RCHCN -N+ N + 2H2O酰化氨基酸甲酯酰化氨基酸甲酯 肼肼酰化氨基酰肼酰化氨基酰肼酰化氨基酰疊氮酰化氨基酰疊氮應用：應用：常作為多肽合成活性中間體，活化羧基。常作為多肽合成活性中間體，活化羧基。（1 1）與茚三酮反應）與茚三酮反應用途用途：常用于氨基酸的定性或定量分析常用于氨基酸的定性或定量分析。CCCOOO茚三酮茚三酮CCCOOO HO HH2OH2O水合茚三酮水合茚三酮CO2NH2RCHO+CCCOOHOHH2NCHCOOHRCCCOOOHOH+2NH3CCCOOCCCOO-NH

22、4+NH2O2+CCCOOOCCCOOHHO還原型茚三酮還原型茚三酮紫色物質紫色物質 對脯氨酸和羥脯氨酸反應則生成黃色化合物，其結構如下所示：反應生成的化合物的顏色深淺程度以及CO2生成量，均可作為氨基酸定量分析依據。 一分子氨基酸的一分子氨基酸的-羧基羧基與另一分子氨基酸與另一分子氨基酸-氨基氨基脫水縮合的化合物叫做肽，脫水縮合的化合物叫做肽，其鍵稱為其鍵稱為肽鍵。（蛋白質就是氨基酸通過肽鍵連接在一。（蛋白質就是氨基酸通過肽鍵連接在一起的線性序列。）起的線性序列。） 用途用途：是多肽和蛋白質生物合成的基本反應是多肽和蛋白質生物合成的基本反應。（1） 酪氨酸的酚基和組氨酸的咪唑基酪氨酸的酚基和

23、組氨酸的咪唑基: Pauly反應反應（2） 半胱氨酸的巰基：半胱氨酸的巰基： a 和碘乙酸反應和碘乙酸反應 b 和各種金屬形成絡合物；和各種金屬形成絡合物； c 和和Ellman試劑反應，用于試劑反應，用于-SH的定量測定；的定量測定； d 巰基的氧化巰基的氧化 （3） 胱氨酸的二硫鍵：胱氨酸的二硫鍵： 能被氧化劑能被氧化劑(如過甲酸如過甲酸)及還原劑及還原劑(如巰基乙醇、二如巰基乙醇、二硫蘇糖醇硫蘇糖醇DTT)打開。打開。五、氨基酸的旋光性和光吸收 構成蛋白質的氨基酸除甘氨酸外，均含有不對稱碳原子，所以除甘氨酸外，所有天然氨基酸含有一個手性-碳原子，因此都具有旋光性。構型：根據甘油醛構型確定

24、D型和L型1.根據甘油醛原則確定構型2.自然界的氨基酸有兩種構型，構型和旋光方向沒有必然聯系。3.組成蛋白質的氨基酸都是L型，除甘氨酸外都有旋光性。LAA 構成蛋白質的20種氨基酸在可見光區都沒有光吸收，但在遠紫外區(220nm)均有光吸收。 在近紫外區(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力 酪氨酸max275nm， 苯丙氨酸max257nm 色氨酸max280nm 蛋白質的最大光吸收一般蛋白質的最大光吸收一般在在280nm280nm處處 . .摩爾吸收系數摩爾吸收系數 波長波長1 1分配層析分配層析：紙層析法、聚酰：紙層析法、聚酰胺薄層層析、胺薄層層析、薄層層析法薄

25、層層析法2 2離子交換層析法離子交換層析法3 3高效液相層析法高效液相層析法 分配定律：當一種溶質在兩種一定的互不相溶的溶劑中分配時，在一定的溫度下達到平衡后，溶質在兩相中的濃度比值為一常數。即分配系數（kd）。 Kd CA/ CB CA ：在A相（動相）中的濃度 CB ：在B相（靜相）中的濃度 層析系統層析系統固定相固定相流動相流動相附著在固相上的液體附著在固相上的液體固體固體lRfX/ Y 此法是利用離子交換樹脂作為柱層析支持物，將帶有不同電荷的AA進行分離的方法。 離子交換樹脂可以分為陽離子交換樹脂（如羧甲基纖維素等）和陰離子交換樹脂（如二乙基氨基乙基纖維素等）。 分離氨基酸混合物常用分

26、離氨基酸混合物常用強酸型強酸型陽離子交換樹陽離子交換樹脂：脂： 用堿處理交換柱，樹脂變成用堿處理交換柱，樹脂變成Na+型，調氨基酸混合物型，調氨基酸混合物至至pH2-3，使氨基酸變成，使氨基酸變成陽離子陽離子，與，與Na+交換而掛在樹脂上。交換而掛在樹脂上。 結合牢固程度取決于：結合牢固程度取決于： 靜電引力靜電引力 (主主) 疏水相互作用疏水相互作用 ( (次次) ) pH3時，靜電引力大小：時，靜電引力大小： 堿性堿性AA(R2+) 中性中性AA(R+) 酸性酸性AA(R0) 洗脫順序：洗脫順序： R0 (先先) R+ (次次) R2+ (后后) 同時考慮疏水同時考慮疏水 作用影響：作用影

27、響： 疏水性較大的疏水性較大的AA 與樹脂的作用力與樹脂的作用力 疏水性較小的疏水性較小的 AA與樹脂的作用力與樹脂的作用力 兩種因素綜合影響的洗脫順序兩種因素綜合影響的洗脫順序: AspThrSer Glu Pro Gly Ala Cys Val Met Ile Leu Tyr Phe Lys HisArg 制備氨基酸有3種途徑：從蛋白質水解液中分離提取； 應用發酵法生產；人工合成法。適宜于中適宜于中小規模的生產小規模的生產可大規模可大規模生產生產 1.1.科學實驗科學實驗：人工合成肽和蛋白質的組分：人工合成肽和蛋白質的組分 2.2.醫藥工業醫藥工業 必需氨基酸：蘇氨酸、纈氨酸、亮氨必需氨基

28、酸：蘇氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、賴氨酸、異亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、賴氨酸、蛋氨酸酸、蛋氨酸 半必需氨基酸：精氨酸、組氨酸是幼半必需氨基酸：精氨酸、組氨酸是幼兒所必需的。兒所必需的。 （1）精氨酸：對治療高氨血癥、肝機能障礙等疾病頗有效果； （2）天冬氨酸：鉀鎂鹽可用于恢復疲勞；治療低鉀癥心臟病、肝病、糖尿病等。 （3）半胱氨酸：能促進毛發的生長，可用于治療禿發癥；甲酯鹽酸鹽可用于治療支氣管炎等； （4）組氨酸：可擴張血管，降低血壓，用于心絞痛，心功能不全等疾病的治療。 維生素B6:可采用丙氨酸或天冬氨酸為原料合成。 葉酸：需要用谷氨酸為原料合成。 氨基酸表面活性劑：酰

29、基谷氨酸鈉、月桂酰-L-精氨酸乙酯鹽酸等具有較強的抗菌殺菌活性，且無刺激性。 聚合氨基酸：聚谷氨酸甲酯可用于作為合成皮革的表面處理劑；聚天冬氨酸或聚谷氨酸的二烷基酯與磷酸高級烷基酯結合得到化合物可作為可塑劑，穩定劑等。 谷氨酸鈉:味精 天冬氨酸鈉：可用于清涼飲料，能增加清涼感并使香味濃厚爽口； 天冬氨酰苯丙氨酸甲酯：甜味素APM 殺蟲劑：刀豆氨酸、5-羥色氨酸可使南方毛蟲拒食而死；半胱氨酸可殺死黃瓜蠅；甘氨酸乙酯衍生的二硫代磷酸鹽具有較強的殺蚜蟲和殺螨效果； 殺菌劑：N-月桂酰纈氨酸可作為治療稻瘟病；-1，4環己二烯丙氨酸能抑制黑穗病毒、稻瘟病等； 除草劑：如N-3,4二氮丙氨酸，硫代氨基酸酯

30、等； 氨基酸能調節皮膚pH的變動，對細菌的防護作用，也可作為皮膚、毛發的營養成分，增加皮膚、毛發的光澤。 防止皮膚干燥的自然保濕因子的主要成分是甘氨酸、羥基丁氨酸、丙氨酸、天冬氨酸、絲氨酸等游離氨基酸。 在化妝品中添加天冬氨酸或其衍生物以及一些維生素，可防止皮膚老化。AA的結構通式的結構通式AA的分類的分類AA的理化性質的理化性質 一般物理性質一般物理性質 AA的兩性解離的兩性解離( (等電點及其計算等電點及其計算) ) AA的化學反應的化學反應（蛋白質的一級結構測定）（蛋白質的一級結構測定）AA的分離分析的分離分析1某氨基酸溶于pH7的水溶液所得氨基酸溶液的pH值為6，問此氨基酸的pI值大于

31、6等于6還是小于6？2用強酸型陽離子交換樹脂分離下述每對氨基酸，當用pH7.0的緩沖溶液洗脫時，下述每對中先從柱上洗脫下來的是哪種氨基酸？ （1）Asp和Lys (2)Arg和Met（3）Glu 和Vla (4) Gly 和Leu (5) Ser 和Ala 蛋白質的生物學意義蛋白質的生物學意義 蛋白質是一切生物細胞和組織的主要組成部分，是生命活動所依據的物質基礎。 2.生物的各種生物功能也都靠蛋白質體現。第一節第一節 蛋白質通論蛋白質通論一、蛋白質的元素組成 二、蛋白質的分類 五、蛋白質的功能四、蛋白質構象和蛋白質結構的 組織層次三、蛋白質的大小與分子量一、蛋白質的元素組成一、蛋白質的元素組成

32、 C H O N S（ 50%） （7%） （23%） （16%） （03%）Others: P、Cu、Fe、Zn、Mn、Co、Se、I磷 銅 鐵 鋅 錳 鈷 硒 碘 蛋白質氮元素的含量都相當接近，一般在蛋白質氮元素的含量都相當接近，一般在15%1715%17，平均為，平均為16 16。這是。這是凱氏定氮法凱氏定氮法測測定蛋白質含量的計算基礎。定蛋白質含量的計算基礎。 6 .25 16的倒數，每測定的倒數，每測定g 氮氮相當于相當于6 .25g的蛋白質。也就是的蛋白質。也就是1 g 氮氮所代表的蛋白質量（克數）所代表的蛋白質量（克數）蛋白質含量蛋白氮6 .251.按組成成分分A .單純蛋白質單

33、純蛋白不含有非蛋白質部分。這類蛋白質水解后的最終產物只有氨基酸。 單純蛋白質按其溶解性又可分為:清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白精蛋白、組蛋白以及硬蛋白等二、蛋白質的分類二、蛋白質的分類 B.B.結合蛋白質結合蛋白質結合蛋白是指由單純結合蛋白是指由單純 蛋白和非蛋白成分結合而成的蛋白質蛋白和非蛋白成分結合而成的蛋白質. . 按其非氨基酸成分又可分為：按其非氨基酸成分又可分為：糖蛋白、脂蛋白、核蛋白、磷蛋白、金屬蛋白、血紅素蛋白、黃素蛋白2.按分子的形狀或空間構象 A.纖維狀蛋白分子很不對稱，形狀類似纖維。 一般不溶于水。典型的有：膠原蛋白質、彈性蛋白質、角蛋白質、絲蛋白質等B.球狀蛋白質分子的

34、形狀接近球形，空間構象比纖維狀蛋白復雜。 球狀蛋白質的溶解性較好，能結晶，生物體內的蛋白質大多數屬于這一類。 典型的有：胞質酶類等三、蛋白質的大小與分子量三、蛋白質的大小與分子量生物大分子：生物大分子：是由某些基本單位按一定順序和方是由某些基本單位按一定順序和方式連接所形成的多聚體（式連接所形成的多聚體（polymerpolymer），），M M一般大于一般大于1000010000。包括蛋白質、核酸、脂類及糖等。包括蛋白質、核酸、脂類及糖等。蛋白質分子量的變化范圍很大，從大約 60001000000道爾頓（Da）或更大。某些蛋白質是由兩個或更多個蛋白質 亞基(多肽鏈)通過非共價結合而成， 稱寡

35、聚蛋白質。有些寡聚蛋白質的分 子量可高達數百萬甚至數千萬道爾頓。1 Da = 1.66033 x10-27 Kg 對于對于只含有多肽鏈的只含有多肽鏈的簡單蛋白質：簡單蛋白質： 氨基酸殘基的數目氨基酸殘基的數目= =蛋白質的分子量蛋白質的分子量 / 110/ 110 （氨基酸殘基平均分子量（氨基酸殘基平均分子量 110110）四、蛋白質構象和蛋白質結構的組織層次1、蛋白質構象 蛋白質分子是由氨基酸首尾相連而成的共價多肽鏈，但是天然的蛋白質分子并不是走向隨機的松散多肽鏈。每一種天然蛋白質都有自己特有的空間結構或稱三維結構，這種三維結構通常被稱為蛋白質的構象。 是指具有相同結構式和相同構型的分子在空

36、間里可能的多種形態，構象形態間的改變不涉及共價鍵的破裂。 指在具有相同結構式的立體異構體中取代基團在空間的相對取向，不同的構型如果沒有共價鍵的破裂是不能互變的。構象構型2 2、蛋白質結構的組織層次、蛋白質結構的組織層次蛋白質的結構層次蛋白質的結構層次一級結構一級結構空間結構空間結構二級結構二級結構三級結構三級結構四級結構四級結構超二級結構超二級結構結構域結構域 一級結構一級結構-Ala-Glu-Val-Thr-Asp-Pro-Gly- 二級結構二級結構 四級結構四級結構 三級結構三級結構一級結構 二級結構 三級結構 四級結構 1. 催化 蛋白質的一個最重要的生物學功能是作為有機體新陳代謝的催化

37、劑酶。酶是蛋白質中最大的一類。2、調節 許多蛋白質具有調節其他蛋白質執行其生理功能的能力 ，這些蛋白質稱為調節蛋白(胰島素）3、轉運 功能是從一地到另一地轉運特定的物質。(Hb)4、貯存 這類蛋白質是氨基酸的聚合物，生物體必要時可利用蛋白質作為提供充足氮素的一種方式。(種子）五、蛋白質的功能五、蛋白質的功能 5、運動 作為運動基礎的收縮和游動蛋白具有共同的性質：它們都是絲狀分子或絲狀聚合體。（肌動蛋白，肌球蛋白，鞭毛等） 6、結構成分 蛋白質另一重要功能是建造和維持生物體的結構。（毛發，角，蹄，牛皮） 7、防御和進攻 免疫反應（免疫球蛋白） 8、異常功能（樂果甜蛋白，膠質蛋白）第二節第二節 肽

38、肽一個氨基酸的羧基與另一個氨基酸的氨基之間失水一個氨基酸的羧基與另一個氨基酸的氨基之間失水形成的酰胺鍵稱為形成的酰胺鍵稱為肽鍵肽鍵，所形成的化合物稱為，所形成的化合物稱為肽肽。 通常在多肽鏈的一端含有一個游離的-氨基，稱為氨基端或N-端；在另一端含有一個游離的-羧基，稱為羧基端或C-端。 CCNCCNCCNCCNCCH2CHCH2CH2CH2COO-OHCO2HCH2CONH2OHCH3H3N+OOOOHHHHHHHHHSerValTyrAspGlnCH3N-端C-端肽鍵l多肽化合物的名稱，通常按照肽內氨基酸殘基的排列順序，以殘基名稱（如某某氨酰）從N端依次閱讀到C端（某某氨酸），并以C端殘基

39、全名結束肽的名稱。例如：下列五肽命名為絲氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸：氨基末端羧基末端Ser-Val-Tyr-Ala-Leu 多肽鏈結構示意圖共價主鏈共價主鏈：肽鏈的骨干是由：肽鏈的骨干是由-N -C -C -序列序列重復排列而成，稱為共價主鏈。重復排列而成，稱為共價主鏈。肽鍵肽鍵N=CN=C 0.127nm 0.127nm鍵長鍵長=0.132nm=0.132nmN-CN-C 0.148nm0.148nm 肽鍵中的肽鍵中的C-NC-N鍵具有部分雙鍵性質，不能自鍵具有部分雙鍵性質，不能自由旋轉。由旋轉。 在大多數情況下，以反式結構存在。在大多數情況下，以反式結構存在。肽平面或酰胺平面：CNCCOH 組成肽單位的4個原子和2個相鄰的碳原子都處于同一個平面內，此剛性結構的平面稱為肽平面肽平面或酰胺平面或酰胺平面。肽單位：實際就是一個肽平面 肽鍵的四個原子和與之相連的兩個-碳原子所組成的基團。 二面角 兩相鄰酰胺平面之間，能以共同的C為定點而旋轉，繞C-N鍵旋轉的角度稱角，繞C-C鍵旋轉的角度稱（psai)角。和稱作二面角，亦稱構象角酰胺平面與-碳原子之間形成的二面角（ 和