1、【精品文檔】如有侵權，請聯系網站刪除，僅供學習與交流生物化學知識點總結.精品文檔.生物化學復習題第一章 緒論1. 名詞解釋生物化學：生物化學指利用化學的原理和方法，從分子水平研究生物體的化學組成，及其在體內的代謝轉變規律，從而闡明生命現象本質的一門科學。其研究內容包括生物體的化學組成，生物分子的結構、性質及功能生物分子的分解與合成，反應過程中的能量變化生物信息分子的合成及其調控，即遺傳信息的貯存、傳遞和表達。生物化學主要從分子水平上探索和解釋生長、發育、遺傳、記憶與思維等復雜生命現象的本質2. 問答題（1）生物化學的發展史分為哪幾個階段？生物化學的發展主要包括三個階段：靜態生物化學階段（20世

2、紀之前）：是生物化學發展的萌芽階段，其主要工作是分析和研究生物體的組成成分以及生物體的排泄物和分泌物動態生物化學階段（20世紀初至20世紀中葉）：是生物化學蓬勃發展的階段，這一時期人們基本弄清了生物體內各種主要化學物質的代謝途徑功能生物化學階段（20世紀中葉以后）：這一階段的主要研究工作是探討各種生物大分子的結構與其功能之間的關系。（2）組成生物體的元素有多少種？第一類元素和第二類元素各包含哪些元素？組成生物體的元素共28種第一類元素包括C、H、O、N四中元素，是組成生命體的最基本元素。第二類元素包括S、P、Cl、Ca、Na、Mg，加上C、H、O、N是組成生命體的基本元素。第二章 蛋白質1.

3、名詞解釋（1）蛋白質：蛋白質是由許多氨基酸通過肽鍵相連形成的高分子含氮化合物（2）氨基酸等電點：當氨基酸溶液在某一定pH時，是某特定氨基酸分子上所帶的正負電荷相等，稱為兩性離子，在電場中既不向陽極也不向陰極移動，此時溶液的pH即為該氨基酸的等電點（3）蛋白質等電點：當蛋白質溶液處于某一pH時，蛋白質解離形成正負離子的趨勢相等，即稱為兼性離子，凈電荷為0，此時溶液的pH稱為蛋白質的等電點（4）N端與C端：N端（也稱N末端）指多肽鏈中含有游離-氨基的一端，C端（也稱C末端）指多肽鏈中含有-羧基的一端（5）肽與肽鍵：肽鍵是由一個氨基酸的-羧基與另一個氨基酸的-氨基脫水縮合而形成的化學鍵，許多氨基酸以

4、肽鍵形成的氨基酸鏈稱為肽（6）氨基酸殘基：肽鏈中的氨基酸不具有完整的氨基酸結構，每一個氨基酸的殘余部分稱為氨基酸殘基（7）肽單元（肽單位）：多肽鏈中從一個-碳原子到相鄰-碳原子之間的結構，具有以下三個基本特征肽單位是一個剛性的平面結構肽平面中的羰基與氧大多處于相反位置-碳和-NH間的化學鍵與-碳和羰基碳間的化學鍵是單鍵，可自由旋轉（8）結構域：多肽鏈的二級或超二級結構基礎上進一步繞曲折疊而形成的相對獨立的三維實體稱為結構域。結構域具有以下特點空間上彼此分隔，具有一定的生物學功能結構域與分子整體以共價鍵相連，一般難以分離（區別于蛋白質亞基）不同蛋白質分子中結構域數目不同，同一蛋白質分子中的幾個結

5、構域彼此相似或很不相同（9）分子病：由于基因突變等原因導致蛋白質的一級結構發生變異，使蛋白質的生物學功能減退或喪失，甚至造成生理功能的變化而引起的疾病（10）蛋白質的變構效應：蛋白質（或亞基）因與某小分子物質相互作用而發生構象變化，導致蛋白質（或亞基）功能的變化，稱為蛋白質的變構效應（酶的變構效應稱為別構效應）（11）蛋白質的協同效應：一個寡聚體蛋白質的一個亞基與其配體結合后，能影響此寡聚體中另一個亞基與配體結合能力的現象，稱為協同效應，其中具有促進作用的稱為正協同效應，具有抑制作用的稱為負協同效應（12）蛋白質變性：在某些物理和化學因素作用下，蛋白質分子的特定空間構象被破壞，從而導致其理化性

6、質改變和生物活性的喪失，變性的本質是非共價鍵和二硫鍵的破壞，但不改變蛋白質的一級結構。造成變性的因素有加熱、乙醇等有機溶劑、強堿、強酸、重金屬離子和生物堿等，變形后蛋白質的溶解度降低、粘度增加，結晶能力消失、生物活性喪失、易受蛋白酶水解（14）蛋白質復性：若蛋白質的變性程度較輕，去除變性因素后，蛋白質仍可部分恢復其原有的構象和功能，稱為復性2. 問答題（1）組成生物體的氨基酸數量是多少？氨基酸的結構通式、氨基酸的等電點及計算公式？組成生物的氨基酸有22種，組成人體和大多數生物的為20種，結構通式如右圖。氨基酸的等電點指當氨基酸溶液在某一定pH時，是某特定氨基酸分子上所帶的正負電荷相等，稱為兩性

7、離子，在電場中既不向陽極也不向陰極移動，此時溶液的pH即為該氨基酸的等電點，計算公式如下：中性氨基酸一氨基二羧基氨基酸二氨基一羧基氨基酸（2）氨基酸根據R基團的極性和在中性條件下帶電荷的情況如何分類？并舉例分類名稱結構縮寫非極性氨基酸（疏水，8種）非極性氨基酸（疏水，8種）丙氨酸Ala(A)纈氨酸Val(V)亮氨酸Leu(L)異亮氨酸Ile(I)脯氨酸Pro(P)甲硫氨酸（也稱蛋氨酸）Met(M)苯丙氨酸Phe(F)色氨酸Trp(W)極性氨基酸（親水，12種）極性氨基酸（親水，12種）極性氨基酸（親水，12種）甘氨酸（中性氨基酸，不帶電）Gly(G)絲氨酸（中性氨基酸，不帶電）Ser(S)蘇氨

8、酸（中性氨基酸，不帶電）Thr(T)半胱氨酸（中性氨基酸，不帶電）Cys(C)酪氨酸（中性氨基酸，不帶電）Tyr(Y)天冬酰胺（中性氨基酸，不帶電）Asn(N)谷氨酰胺（中性氨基酸，不帶電）Gln(Q)天冬氨酸（酸性氨基酸，帶負電）Asp(D)谷氨酸（酸性氨基酸，帶負電）Glu(E)賴氨酸（堿性氨基酸，帶正電）Lys(K)精氨酸（堿性氨基酸，帶正電）Arg(R)組氨酸（堿性氨基酸，帶正電）His(H)（3）蛋白質中氮含量是多少，如何測定粗蛋白的氮含量？各種蛋白質的氮含量很接近，平均為16%。生物樣品中，每得得1g氮就相當于100/16=6.25g蛋白質。通常采用定氮法測量蛋白質含量，其中較為經

9、典的是凱氏定氮法（粗蛋白測定的經典方法）（4）蛋白質的二級結構有哪幾種形式？其要點包括什么？蛋白質的二級結構包括-螺旋、-折疊、-轉角和無規卷曲四種。-螺旋要點：多肽鏈主鏈圍繞中心軸形成右手螺旋，側鏈伸向螺旋外側；每圈螺旋含3.6個氨基酸，螺距為0.54nm；每個肽鍵的亞胺氫和第四個肽鍵的羰基氧形成的氫鍵保持螺旋穩定，氫鍵與螺旋長軸基本平行-折疊要點：多肽鏈充分伸展，相鄰肽單元之間折疊形成鋸齒狀結構，側鏈位于鋸齒的上下方；兩段以上的-折疊結構平行排列，兩鏈間可以順向平行，也可以反向平行；兩鏈間肽鍵之間形成氫鍵，以穩固-折疊，氫鍵與螺旋長軸垂直-轉角要點：肽鏈內形成180回折；含4個氨基酸殘基，

10、第一個氨基酸殘基與第四個氨基酸殘基形成氫鍵；第二個氨基酸殘基常為Pro（脯氨酸）無規卷曲要點：沒有確定規律性的肽鏈結構；是蛋白質分子的一些沒有規律的松散的肽鏈構象，對蛋白質分子的生物功能有重要作用，可使蛋白質在功能上具有可塑性（5）一個螺旋片段含有180個氨基酸殘基，該片段中共有多少圈螺旋？計算該片段的軸長螺旋數為180/3.6=50，軸長為0.5450=27nm（6）維持蛋白質一級結構的作用力有哪些？維持空間結構的作用力有哪些？維持蛋白質一級結構的作用力（主要的化學鍵）：肽鍵，有些蛋白質還包括二硫鍵維持空間結構的作用力：氫鍵、疏水鍵、離子鍵、范德華力等（統稱次級鍵）非化學鍵和二硫鍵（7）簡述

11、蛋白質結構與功能的關系蛋白質的一級結構：一級結構是空間構象的基礎；同源蛋白質（在不同生物體內的作用相同或相似的蛋白質）的一級結構的種屬差異揭示了進化的歷程，如細胞色素C；一級結構的變化引起分子生物學功能的減退、喪失，造成生理功能的變化，甚至引起疾病；肽鏈的局部斷裂是蛋白質的前體激活的重要步驟蛋白質的空間結構：變構蛋白可以通過空間結構的變化使其能夠更充分、更協調地發揮其功能，完成復雜的生物功能；蛋白質的變性與復性與其空間結構關系密切；蛋白質的構象改變可影響其功能，嚴重時導致疾病的發生（蛋白質構象病，如瘋牛病）（8）簡述蛋白質的常見分類方式根據分子形狀分類：球狀蛋白質、纖維狀蛋白質、膜蛋白質根據化

12、學組成分類：簡單蛋白質、結合蛋白質結合蛋白質=簡單蛋白質+非蛋白質組分（輔基）根據功能分類：酶、調節蛋白、貯存蛋白、轉運蛋白、運動蛋白、防御蛋白和毒蛋白、受體蛋白、支架蛋白、結構蛋白、異常蛋白（9）簡述蛋白質的主要性質兩性解離和等電點：蛋白質分子除兩端的氨基和羧基可解離外，氨基酸殘基側鏈中某些基團在一定的溶液pH條件下都可解離成帶負電荷或正電荷的基團。當蛋白質溶液處于某一pH時，蛋白質解離成正負離子的趨勢相等，即成為兼性離子，凈電荷為0，此時溶液的pH為蛋白質的等電點蛋白質的膠體性質：蛋白質屬生物大分子，其分子直徑可達1-100nm之間，為膠粒范圍之內，因而具有膠體的性質蛋白質的變性、沉淀和凝

13、固：在某些物理和化學因素作用下，蛋白質分子的特定空間構象被破壞，從而導致其理化性質改變和生物活性的喪失，稱為變性。若變性程度較輕，除去變性因素后蛋白質仍可恢復或部分恢復其原有的構象及功能，稱為復性。在一定條件下，蛋白疏水側鏈暴露在外，肽鏈因互相纏繞繼而聚集，因而從溶液中析出，稱為蛋白質的沉淀，變性的蛋白易于沉淀，有時蛋白質發生沉淀，但并不變性。蛋白質變性后的絮狀物加熱可變成比較堅固的凝塊，此凝塊不易溶解于強酸和強堿中，稱為蛋白質的凝固作用蛋白質的紫外吸收：由于蛋白質分子中含有共軛雙鍵的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm處有波長的特征性吸收峰，其吸收率和蛋白質濃度成正比（用來測含量）蛋白質的顯色反

14、應：經水解產生的氨基酸可發生于茚三酮的反應；蛋白質和多肽分子中的肽鍵在稀堿溶液中與硫酸銅共熱，呈現紫色或紅色（稱為雙縮脲反應，用以檢測水解程度）第三章 核酸1. 名詞解釋（1）核苷：核苷是由戊糖與含氮堿基經脫水縮合而生成的化合物，在大多數情況下，核苷是由核糖或脫氧核糖的C1-羥基與嘧啶堿或嘌呤堿的N1或N9進行縮合（生成的化學鍵稱為，N糖苷鍵）（2）核苷酸：核苷酸是由核苷與磷酸經脫水縮合后生成的磷酸酯類化合物，包括核糖核苷酸和脫氧核糖核苷酸兩類，由于與磷酸基團羧基縮合的位置不同，分別生成2-核苷酸、3-核苷酸和5-核苷酸（最常見為5-核苷酸）（3）核酸的一級結構：核苷酸通過3,5-磷酸二酯鍵連

15、接成核酸（即多聚核苷酸），DNA的一級結構就是指DNA分值中脫氧核糖核苷酸的排列順序及連接方式，RNA的一級結構就是指RNA分子中核糖核苷酸的排列順序及連接方式（4）DNA的復性與變性：核酸的變性指核酸雙螺旋區的多聚核苷酸鏈間的氫鍵斷裂，形成單鏈結構的過程，使之是失去部分或全部生物活性，但其變性并不涉及磷酸二酯鍵的斷裂，所以其一級結構并不改變。能夠引起核酸變性的因素很多，升溫、酸堿度改變、甲醛和尿素都可引起核酸變性。注意，DNA的變性過程是突變性的。復性指變性核酸的互補鏈在適當的條件下重新地和成雙螺旋結構的過程（5）分子雜交：在退火條件下，不同來源的DNA互補鏈形成雙鏈，或DNA單鏈和RNA單

16、鏈的互補區域形成DNA-RNA雜合雙鏈的過程稱為分子雜交（6）增色效應：核酸變性后，260nm處的紫外吸收明顯增加，這種現象稱為增色效應（7）減色效應：核酸復性后，紫外吸收降低，這種現象稱為減色效應（8）基因與基因組：基因指遺傳學中DNA分子中最小的功能單位，某物種所含有的全部遺傳物質稱為該生物體的基因組，基因組的大小與生物的復雜性有關（9）Tm（熔解溫度）：通常把加熱變形使DNA的雙螺旋結構失去一半時的溫度或紫外光吸收值達到最大值的50%時的溫度稱為DNA的解鏈溫度，又稱熔解溫度或熔點（10）Chargaff定律：所有的DNA分子中A=T，G=C，即A/T=G/C=1嘌呤的總數等于嘧啶的總數

17、相等即A+T=G+C含氮基與含酮羰基的堿基總數相等A+C=G+T同一種生物的所有體細胞DNA的堿基組成相同，與年齡、健康狀況、外界環境無關，可作為該物種的特征，用不對稱比率（A+T）/（G+C）衡量親緣越近的生物，其DNA堿基組成越相近，即不對稱比率越相近（11）探針： 在核酸雜交的分析過程中，常將已知順序的核苷酸片段用放射性同位素或熒光標記，這種帶有一定標記的已知順序的核酸片段稱為探針2. 問答題（1）某DNA樣品含腺嘌呤15.1%（按摩爾堿基計），計算其余堿基的百分含量由已知A=15.1%，所以T=A=15.1%，因此G+C=69.8%，又G=C，所以G=C=34.9%（2）DNA和RNA

18、在化學組成、分子結構、細胞內分布和生理功能上的主要區別是什么？化學組成：DNA的基本單位是脫氧核糖核苷酸，每一分子脫氧核糖核苷酸包含一分子磷酸，一分子脫氧核糖和一分子含氮堿基，DNA的含氮堿基有腺嘌呤（A）、鳥嘌呤（G）、胞嘧啶（C）、胸腺嘧啶（T）四種；RNA的基本單位是核糖核苷酸，每一分子核糖核苷酸包含一分子磷酸、一分子核糖和一分子含氮堿基，RNA的含氮堿基有腺嘌呤（A）、鳥嘌呤（G）、胞嘧啶（C）、尿嘧啶（U）四種。分子結構：DNA為雙鏈分子，其中大多數是是鏈狀結構大分子，也有少部分呈環狀；RNA為單鏈分子。細胞內分布：DNA90%以上分布于細胞核，其余分布于核外如線粒體、葉綠體、質粒等

19、；RNA在細胞核和細胞液中都有分布。生理功能：DNA分子包含有生物物種的所有遺傳信息；RNA主要負責DNA遺傳信息的翻譯和表達，分子量要比DNA小得多，某些病毒RNA也可作為遺傳信息的載體（3）簡述DNA雙螺旋結構模型的要點及生物學意義DNA雙螺旋結構的要點：DNA分子由兩條多聚脫氧核糖核苷酸鏈（DNA單鏈）組成。兩條鏈沿著同一根軸平行盤繞，形成右手雙螺旋結構。螺旋中兩條鏈的方向相反，其中一條鏈的方向為53 ，另一條鏈的方向35。堿基位于螺旋的內側，磷酸和脫氧核糖位于螺旋外側，堿基環平面與軸垂直，糖基環平面與堿基環平面呈90角。螺旋橫截面的直徑為2nm，每條鏈相鄰堿基平面之間的距離為0.34n

20、m，每10個核酸形成一個螺旋，其螺距高度為3.4nm。維持雙螺旋的力是鏈間的堿基對所形成的氫鍵，堿基的互相結合具有嚴格的配對規律，嘌呤堿基的總數等于嘧啶堿基的總數生物學意義：雙螺旋結構模型提供了DNA復制的機理，解釋了遺傳物質自我復制的機制。模型是兩條鏈，而且堿基互補。復制之前，氫鍵斷裂，氫鍵斷裂，兩條鏈彼此分開，每條鏈作為一個模板復制除一條新的互補鏈，這樣就得到了兩對鏈，解決了遺傳復制中樣板的分子基礎（4）DNA的三級結構在原核生物和真核生物中各有什么特征？絕大多數原核生物的DNA都是共價封閉的環狀雙螺旋，如果再進一步盤繞則形成麻花狀的超螺旋三級結構。真核生物中，雙螺旋的DNA分子圍繞一蛋白

21、質八聚體進行盤繞，從而形成特殊的串珠狀結構，稱為核小體，屬于DNA的三級結構（5）細胞內含哪幾種主要的RNA？其結構和功能是什么？細胞內的主要RNA是mRNA、tRNA和rRNA。mRNA：單鏈RNA，功能是將DNA的遺傳信息傳遞到蛋白質合成基地核糖核蛋白體tRNA：單鏈核酸，但在分子中的某些局部部位也可形成雙螺旋結構，保守性最強。二級結構由于局部雙螺旋的形成而呈現三葉草形，三級結構由三葉草形折疊而成，呈倒L型。功能是將氨基酸活化搬運到核糖體，參與蛋白質的合成rRNA：細胞中含量最多（RNA總量的80%），與蛋白質組成核蛋白體，作為蛋白質生物合成的場所。在原核生物中，有5S、16S、23S，1

22、6S的rRNA參與構成蛋白體的小亞基，5S和23S的rRNA參與構成核蛋白體的大亞基；在真核生物中，rRNA有四種5S、5.8S、18S、28S，其中18S參與構成核蛋白體小亞基，其余參與構成核蛋白體大亞基（6）簡述tRNA的二級結構要點tRNA的二級結構呈三葉草形，包含以下區域：氨基酸接受區：包含tRNA的3-末端和5-末端，3-末端的最后三個核苷酸殘基都是CCA，A為核苷，氨基酸可與之形成酯，該去區在蛋白質合成中起攜帶氨基酸的作用反密碼區：與氨基酸接受區相對的一般含有七個核苷酸殘基的區域，中間的三個核苷酸殘基稱為反密碼子二氫尿嘧啶區：該區域含有二氫尿嘧啶TC區：該區與二氫尿嘧啶區相對，假尿

23、嘧啶核苷-胸腺嘧啶核糖核苷組成環（TC）由7個核苷酸組成，通過由5對堿基組成的雙螺旋區（TC臂）與tRNA其余部分相連，除個別例外，幾乎所有的tRNA在此環中都含有TC可變區：位于反密碼去與TC之間，不同的tRNA在該區域中變化較大（7）簡述核酸的主要性質一般理化性質：固體DNA為白色纖維狀固體，RNA為白色粉末狀固體，均溶于水，不溶于一般的有機溶劑，在70%乙醇中形成沉淀，具有很強的旋光性，DNA粘度較大，RNA粘度小得多兩性和等電點：由于核酸分子中既具有酸性基團，有具有堿性基團，因而核酸具有兩性性質。DNA的等電點為4至4.5，RNA的等電點2至2.5（RNA存在核苷酸內的分子內氫鍵，促進

24、電離）紫外吸收：核酸的吸收峰為260nm左右的紫外線核酸的水解：核酸的水解有堿水解和酶水解兩種方式，前者通過在堿性條件下沒有選擇性地斷裂磷酸二酯鍵完成，后者可采用DNA水解酶或RNA水解酶，可以有選擇性地切斷磷酸二酯鍵（限制性核酸內切酶）或者沒有選擇性地切斷核酸的變性：核酸的變性本質上是氫鍵的斷裂，變成單鏈結構。DNA的熱變性過程是突變的，在很窄的溫度區間內完成，其熔解溫度滿足2.44(Tm69.3)=100(G+C)；RNA由于只有局部的雙螺旋區，所以變性行為引起的性質變化不明顯核酸的復性：在適當條件下，變性核酸的互補鏈能夠重新結合成雙螺旋結構，DNA的生物活性只能得到部分恢復，且出現減色效

25、應，將熱變性的DNA驟然冷卻時，DNA不可能復性，緩慢冷卻可以復性，分子量越大復性越困難，濃度越大，復性越困難核酸的分子雜交：在退火條件下，不同來源的DNA互補鏈能夠形成雙鏈或者DNA單鏈和RNA單鏈的互補區形成DNA-RNA雜合雙鏈含氮堿基的性質：存在酮式-烯醇式或氨式-亞胺式的互變異構，具有芳環、氨、酮、烯醇等相應的化學性質，并且具有弱堿性第四章 糖1. 名詞解釋糖：糖指多羥基醛或者多羥基酮及其衍生物或縮聚物的總稱，俗稱碳水化合物2. 問答題（1）簡述糖的功能及分類？并舉例說明糖的功能：糖是生物體的能源物質，是細胞的結構組分，具有細胞識別、機體免疫、信息傳遞的作用。糖的分類：根據大小分為單

26、糖（大約20種）、寡糖（2-10種）、多糖和糖綴合物。單糖按照其中碳原子的數目分為丙糖（醛糖如甘油醛，酮糖如二羥丙酮）、丁糖（醛糖如赤蘚糖，酮糖如赤蘚酮糖）、戊糖（醛糖如核糖，酮糖如核酮糖）、己糖（醛糖如葡萄糖、半乳糖、甘露糖，酮糖如果糖、山梨糖）、庚糖（景天酮糖）。寡糖按照所含糖基多少分為二糖（蔗糖、麥芽糖、乳糖）、三糖（棉籽糖）六糖。多糖分為均多糖（淀粉、糖原、甲殼素、纖維素）和雜多糖（半纖維素、粘多糖）。糖綴合物分為糖蛋白和糖脂兩類（2）說明麥芽糖（組成淀粉的基本單位）、纖維二糖（組成纖維素的基本單位）所含單糖的種類、糖苷鍵的類型。一分子麥芽糖中含有兩分子-葡萄糖（1-C和4-C上的羥基

27、均在環平面下方），糖苷鍵為1-4糖苷鍵；一分子纖維二糖中含有兩分子-葡萄糖（1-C和4-C上的羥基均在環平面上方），糖苷鍵為1-4糖苷鍵（3）列舉出四種多糖的名稱均多糖（由一種單糖聚合而成）：淀粉（有直鏈淀粉和支鏈淀粉兩種，后者存在1-6糖苷鍵，兩者均是植物細胞的能源儲存形式）、糖原（動物及細菌的儲能物質，貯存于動物的肝臟和肌肉中，結構于支鏈淀粉類似，遇碘顯紅紫色）、纖維素葡萄糖（1-4）糖苷鍵連接而成的無分支的同多糖，形成植物細胞細胞壁、甲殼素2-N-乙酰-D-氨基葡萄糖（1-4）糖苷，基本單位為-葡萄糖的2-C上經過氨基修飾后的產物雜多糖（由幾種不同的單糖聚合而成）：半纖維素（存在于植物細

28、胞壁中的所有雜多糖的總稱）、粘多糖（糖胺聚糖。是含氨基己糖的雜多糖的總稱，表現為一定的粘性和酸性，如透明質酸和肝素）、藥物多糖（中藥的有效成分）、其他雜多糖如瓊脂和果膠第五章 脂類及生物膜1. 名詞解釋脂：指由酸和醇發生脫水酯化反應形成的化合物，包括某些不溶于水的大分子脂肪酸和大分子的醇類，分為簡單脂（不與脂肪酸結合的脂，如固醇類、萜類、前列腺素）和結合脂（與脂肪酸結合的脂，如三酰甘油酯、磷脂酰甘油酯、鞘脂、蠟和脂蛋白）2. 問答題（1）簡述脂的功能。脂是生物細胞重要的儲能物質，因為其具有熱值高、不溶于水、易于聚集的特點位于體表的脂類具有機械性的保護作用脂類（磷脂酰甘油酯）是組成細胞膜的主要成

29、分簡單的脂類在體內是維生素及激素的前體物質（2）簡述生物膜的流動鑲嵌模型？生物膜分為細胞膜和細胞器膜，其共同特點是單層的生物膜（細胞膜）是流動的磷脂雙分子層構成的連續體，蛋白質無規則地分布在磷脂雙分子層中。脂類的流動性使得生物膜具有一定的流動性，方便蛋白質的運動，也使得細胞可變形；膜的流動性與脂的種類和溫度有關。蛋白質是選擇性透過的運輸通道，同時也是細胞間信息傳遞、識別的受體。細胞器膜的結構與細胞膜類似，但由于功能的分化而多為雙層膜，內層膜出現擴大現象，成為新陳代謝的部位。第6章 酶1. 名詞解釋（1）酶：酶是一類具有高效性和專一性的生物催化劑（2）單酶（單純蛋白酶）：除了蛋白質外，不含有其他

30、物質的酶，如脲酶等一般水解酶（3）全酶（結合蛋白酶）：含酶蛋白（脫輔酶，決定反應底物的種類，即酶的專一性）和非蛋白小分子物質（傳遞氫、電子、基團，決定反應的類型、性質）的酶。酶蛋白與輔助因子單獨存在時，沒有催化活力，兩部分結合稱為全酶（4）輔酶：與酶蛋白結合較松、容易脫離酶蛋白、可用透析法除去的小分子有機物或金屬離子等輔助因子，如輔酶I和輔酶II（5）輔基：與酶蛋白結合較為緊密、不能通過透析除去，需要經過一定的化學處理才能與蛋白分開的小分子物質，如細胞色素氧化酶中的鐵卟啉 輔酶可輔基之間沒有嚴格的界限，只是輔酶和輔基與酶蛋白結合的牢固程度不同（6）單體酶：一般是由一條肽鏈組成，但有的也是由多條

31、肽鏈組成的酶類（胰凝乳蛋白酶，3肽鏈，以二硫鍵連接），一般催化水解反應（7）寡聚酶：寡聚酶是由兩個或兩個以上的亞基組成的酶，亞基可以相同也可以不同，亞基之間以次級鍵結合，彼此容易分開，多數寡聚酶在代謝中起調節作用（8）多酶體系（多酶復合物）：由幾種酶靠非共價鍵彼此嵌合而成，通常是系列反應中2-6個功能相關的酶組成，有利于一系列反應的連續進行，以提高酶的催化效率，同時便于機體對酶的調控（9）酶的專一性：一種酶只能作用于一種物質物質或者結構相似的一類物質，促使其發生一定的化學反應，這種現象稱為酶的專一性。酶的專一性包括結構專一性和立體異構專一性兩類。結構專一性有相對專一性包括鍵專一性（只能作用于一

32、定的鍵，對鍵兩邊的基團沒有要求）、基團專一性（除要求一定的鍵之外，對鍵一端的集團也有要求）和絕對專一性（對于底物的化學結構要求非常嚴格，只作用于一種底物）兩類。立體異構專一性（超專一）指當底物有立體異構體時，酶只能作用于其中的一種，對其對映體則沒有作用（10）誘導契合學說：酶的活性部位不是事先形成的，而是底物和酶相互作用后形成的，底物先引起酶構象的改變，使酶的催化和結合部位達到活性部位所需的方位，從而底物能與酶結合，進行酶催化下的化學反應（11）中間產物學說：當酶催化某一化學反應時，酶首先與底物結合，形成中間符合產物（ES），然后生成產物（P），并釋放酶，即E+SESE+P（12）酶的活性部位

33、：酶分子中與底物直接結合，并催化底物發生化學反應的部位，有底物結合部位和催化部位組成，前者負責與底物的結合，后者負責催化底物鍵的斷裂，決定酶促反應的類型，即酶的催化性質。酶活中心的體積占酶總體積的比例很小，是三維實體（即在一級結構上相距很遠，但在空間結構上很近），通常處于分子表面的一個裂縫內，具有柔韌和可運動性（13）必需基團：必需基團指參與構成酶活性中心和維持酶的特定構象所必需的基團，既包含活性中心的必需基團，也包括活性中心之外的必需基團（14）酶促反應動力學：指研究酶促反應的速度以及影響此速度的各種因素的科學。前者體現酶的活力，后者體現影響酶的活力的因素。（15）抗體酶：抗體酶是抗體的高度

34、選擇性和酶的高度催化作用結合的產物，本質上是一類具有催化活性的免疫球蛋白在可變區賦予了酶的屬性，所以也稱為催化性抗體。他是用事先設計好的抗原按照一般單克隆抗體制備的程序獲得具有催化反應活性的抗體，一般情況下這些抗體具有酶反應的特征。（16）核酶：指具有催化活性的RNA，按照作用底物分類，分為催化分子內反應的核酶（包括自我剪接核酶和自我剪切核酶）和催化分子間反應的核酶。所以說RNA是一種既能攜帶遺傳信息，又具有生物催化功能的生物分子（17）同工酶：指有機體內催化同一種化學反應，但其酶蛋白本身的分子結構組成有所不同的一組酶，這類酶通常由兩個或以上的肽鏈聚合而成，它們的生理性質及理化性質不同2. 問

35、答題（1）酶作為催化劑有哪些特點？酶作為催化劑的特點：酶的催化作用具有高效性、高度專一性，同時酶易失活、活性收到調節、控制，有些酶需要輔助因子，反應條件溫和酶和一般催化劑的共性：只能催化熱力學上允許進行的反應，自身不參與反應，不能改變平衡常數（2）闡述酶的化學本質絕大多數酶的化學本質是蛋白質（只有有催化作用的蛋白質才成為酶），少數為RNA。單純酶只含有蛋白質；結合酶含有蛋白質和非蛋白小分子物質，其蛋白質和輔助因子單獨存在時沒有催化作用。輔助因子可以是小分子有機化合物或金屬離子，分為輔酶和輔基兩類，輔酶可用物理方法除去，輔基只能通過化學處理除去，但二者間沒有明顯界限。通常一種酶蛋白只有與某一特定

36、的輔酶結合才能成為有活性的全酶，并且一種輔酶可以與多種不同的酶蛋白結合，組成具有不同專一性的全酶（3）酶的專一性有哪幾類？如何解釋酶的專一性？酶的專一性分為結構專一性和立體異構專一性。結構專一性包括相對專一性和絕對專一性。相對專一性包括鍵專一性（只作用于一定的鍵，不對基團有要求）和基團專一性（不但對鍵有要求，也對基團有要求）；絕對專一性指酶只作用于一種底物，對其化學結構要求非常嚴格。立體異構專一性是當底物有立體異構體時，酶只對其中的一種有作用，對其對映體則沒有作用（4）輔基和輔酶有何不同？在酶催化反應中它們起什么作用？輔酶與酶蛋白結合較松，容易脫離酶蛋白，可用透析法除去小分子有機物。輔基與酶蛋

37、白結合較緊，不能通過透析除去，需要經過一定的化學處理才能分開酶蛋白和輔基。輔酶和輔基在酶促反應中起傳遞氫、電子、基團的作用，決定反應的類型和性質（5）根據國際酶學委員會的建議，如何對酶進行統一分類和命名？根據國際酶學委員會的規定，按酶促反應的類型，將酶分為6大類：氧化還原酶（編號1）、轉移酶（編號2）、水解酶（編號3）、裂合酶（編號4）、異構酶（編號5）、合成酶（編號6）根據底物中被作用的基團或鍵的特點將每一大類分成若干個亞類，每個亞類按正整數順序編號每個亞類仍可分為亞亞類，按照正整數順序編號按照酶在亞亞類中的排號確定第四個數字每個酶的分類編號由四個數字組成，中間用“.”隔開，并在編號之前冠以

38、E.C.（6）根據國際酶學委員會的建議，酶分為哪幾大類？每一大類催化的化學反應的特點是什么？請指出以下幾種酶分別屬于那一大類酶：a.葡糖磷酸異構酶b.蛋白酶c.丙酮酸羧化酶、d.脂肪酶琥珀酸脫氫酶e.淀粉酶f.谷丙轉氨酶g.多酚氧化酶h.膽堿轉乙酰酶i.醇脫氫酶j.草酰乙酸脫羧酶k.天冬酰胺合成酶l.碳酸酐酶大類編號名稱催化的反應包含編號1氧化還原酶類A-2H+B（輔酶）A+B-2H B-2H+O2BO+H2Od. g. i.2轉移酶類A-X+BA+B-Xc. f. h.3水解酶類A-B+ H2OAOH+BHb. e. l.4裂合酶類A-BA+Bj.5異構酶類ABa.6合成酶類A+B+ATPA

39、-B+ADP（需能合成）k.（7）試述酶催化的作用機理酶是催化劑，因此遵循一般催化劑的規律，即能加速化學反應速率，具有微量高效性；只能加速熱力學上可能的反應；只能縮短平衡達到的時間，不改變平衡點；對正反應和逆反應有同等的催化作用酶加速反應的本質降低活化能：反應體系中活化分子越多，化學反應速率越快。酶通過降低活化能，間接增加活化分子數，使得化學反應加速酶的催化方式過渡態理論：在酶促反應中，酶和底物首先生成不穩定的中間產物，之后分解成為產物和酶，反應中間產物具有比E+S更低的能量，因此活化能降低，反應加速（8）闡述酶具有高效催化的分子機理（闡述與酶高催化效率有關的因素）底物和酶的臨近效應和定向效應

40、：臨近效應是指底物與酶結合性成中間復合物以后，使底物之間和底物間、酶的催化基團與底物之間集合于同一分子而使有效濃度得以極大提高，使分子間的反應變成了近似分子內的反應，使反應速率大大增加促進底物過渡態形成的非共價作用：酶的的活性中心的某些基團或離子可以使反應底物分子內中的某些基團的電子云密度增加或降低，產生“電子張力”，使敏感的一端更加敏感，底物分子發生形變，底物比較接近它的過渡態，形成相互契合的酶-底物復合物，降低了反應活化能，使反應易于發生誘導契合學說：酶分子具有一定的柔韌性，其作用的專一性不僅取決于酶和底物的正確結合，也取決于酶的催化基團有正確的空間取位。當底物與酶的結合部位結合時，產生相

41、互誘導，使得酶的構象發生變化，酶與底物完全契合，反應發生酶促反應的機理：酶促反應有酸堿催化、共價催化和金屬離子催化三種機理。酸堿催化過程中，酶瞬間向反應物提供質子或者接受質子以穩定過渡態、加速反應。共價催化中，親核或親電子催化劑能放出電子或吸收電子并作用底物形成正電荷中心或負電荷中心，形成不穩定的共價中間絡合物（9）闡述酶活性部位的組成與特點酶的活性中心由結合部位和催化部位組成，結合部位負責與底物的結合，決定酶的專一性，催化部位負責催化底物鍵的斷裂形成新鍵，決定酶的催化性質。活性部位的共同特點：活性部位只占酶分子總體積相當小的一部分酶的活性部位具有三維實體，在一級結構上可能相距很遠，但在空間結

42、構上可能很接近底物和酶的活性部位有誘導契合作用酶的活性部位是位于酶分子表面的一個裂縫內底物通過次級鍵較弱的力結合到酶上酶的活性部位具有柔韌性和可運動性，酶變性過程中，活性部位最先被破壞（10）影響酶催化反應速度的因素有哪些？這些因素如何影響酶促反應速度？第一，抑制劑的影響作用。抑制劑指能夠使酶的必需基團的化學性質改變而降低酶活性甚至使酶完全喪失活性的物質。抑制劑的影響作用可分為失活作用和變性作用，失活作用指使酶蛋白變性而引起活性喪失的作用；抑制作用指使酶的必需基團的化學性質改變，但酶未變性，而引起酶活力的降低或喪失，分為可逆抑制作用（包括競爭性抑制作用、非競爭性抑制作用、反競爭性抑制作用）和不

43、可逆抑制作用，兩者可以用能否使用透析、超濾等物理方法除去抑制劑使酶復性區別，可逆抑制可以用物理方法除去抑制劑，不可逆抑制不能物理方法除去抑制劑。第二，溫度對酶作用的影響。每種酶有自身的酶反應最適溫度，溫度的影響具有兩面性，即反應速率隨著溫度升高而加快，但酶的蛋白質結構在高溫下出現熱變性現象。第三，pH對酶作用的影響。酶的活力受pH的影響，在一定pH下，酶表現出最大活力，高于或低于該pH，酶的活性均受到影響。過酸或過堿的環境使酶的空間結構破壞，引起酶構象的改變，酶活性喪失；當pH改變不是很劇烈時，酶的活性受到影響，但未變性；pH影響維持酶空間結構的有關基團的解離第四，激活劑的影響。激活劑能夠提高

44、酶活性，大部分是無機離子或簡單的有機物第五，酶濃度的影響。在底物足夠過量而其他條件固定的條件下，若反應系統中不含有抑制酶活性的物質及其他不利于酶發揮作用的因素，酶促反應的反應速率與酶的濃度成正比（11）試寫出米氏方程并加以討論米氏方程：，雙倒數形式：，抑制作用討論如下表：種類米氏方程雙倒數形式VmaxKm斜率無抑制競爭性抑制不變增加增大非競爭性抑制減小不變增大反競爭性抑制減小減小不變（12）試討論米氏常數的定義及其意義米氏常數，其中k1、k2、k3分別為酶與底物生成復合物的平衡常數，復合物分解為酶與底物的平衡常數和復合物轉化為酶與產物的平衡常數。米氏常數是酶的特征物理常數，只與酶的性質與底物種

45、類有關，而與酶濃度無關，可以鑒定酶。通過米氏常數的大小可以判斷酶與底物親和力的大小，米氏常數越大，親和力越小，米氏常數越小，親和力越大。同時當反應速率為最大速率的一半時，米氏常數為此時的底物濃度（13）當一酶促反應進行的速率為Vmax的80%時，Km和S之間有何關系？將V0=0.8Vmax帶入米氏方程，有，即，S=4Km（14）如何區別競爭性抑制劑、非競爭性抑制劑和反競爭性抑制劑？并分別簡述它們的動力學特點競爭性抑制：抑制劑（I）與底物（S）競爭酶的結合部位，從而影響了底物與酶的正常結合，抑制劑的結構與底物類似，抑制程度取決于底物及抑制劑的相對濃度，抑制作用可以通過增加底物濃度解除。其動力學特

46、點是Vmax不變，但達到Vmax時所需的底物濃度增大，Km變大并隨I的增加而增加，雙倒數作圖直線交于縱軸。非競爭性抑制：底物和抑制劑同時和酶結合，兩者沒有競爭作用，但中間的三元復合物不能分解為產物，酶活性降低，抑制劑結構與底物沒有共同之處，抑制劑與酶活性部位以外的基團結合，抑制作用不能通過增加底物濃度解除。動力學特點：Vmax減小，Km不變，雙倒數作圖交于橫軸。反競爭性抑制：抑制劑與ES復合物結合，形成EIS，不能與酶直接結合，但三元復合物不能轉換為產物，從而抑制酶的活性。動力學特點：Vmax減小Km減小雙倒數作圖呈一組平行線（15）如何利用雙倒數法求Vmax和Km的值？取米氏方程的雙倒數形式

47、，將S的倒數和不同濃度下的速率表在直角坐標紙上，得到直線，則兩常數為，（16）由酶反應SP測得數據如下：S/molL-1v/（nmolL-1min-1）1/S1/ v6.2510-615.01.61050.066677.510-556.251.331040.017781.0010-460.01.01040.016671.0010-374.91.01030.013351.0010-275.01.01020.01333計算Km及Vmax。當S=510-5mol/L時，酶催化反應的速率是多少？當S=510-5mol/L時，酶的濃度增加一倍，此時v是多少？解：由表中數據，得Vmax=75.0 nmol

48、L-1min-1，將表中的數據轉化為倒數，同樣列于上表，利用米氏方程的雙倒數形式，在數據中任取兩點，求得直線方程為因此Km=2.2710-5，Vmax=10.0132=75.8 nmolL-1min-1將給定條件帶入方程，求得V0=52.1 nmolL-1min-1由于此時酶不能全部與底物結合，處于過量狀態，因此濃度增加一倍，速率不變第7章 維生素和輔酶1. 名詞解釋維生素：維生素是參與生物生長發育和代謝必須的一類微量有機物質，這類物質由于體內不能合成或合成量不足，所以必須由食物供給。已知絕大多數維生素為酶的輔酶或者輔基的組成成分，在物質代謝中起重要作用2. 問答題（1）根據溶解性，維生素分為

49、幾類？各類維生素的生物學功能？每類分別包括哪些？類別功能具體種類脂溶性維生素調控某些生物機能維生素A、維生素B、維生素E、維生素K水溶性維生素輔酶，參與酶催化反應中底物基團的轉移B族維生素（B1、B2、B3、B4、B5、B6、B7、B11、B12）、維生素C（2）試總結維生素B1、B2、B3、B5、B11與輔酶的關系維生素B1即硫胺素，在體內以硫胺素磷酸（TP）或硫胺素焦磷酸（TPP）的形式存在，是體內脫羧酶的的輔酶，涉及糖代謝中的醛和酮的合成與裂解反應。TPP是催化丙酮酸或-酮戊二酸反應的輔酶，又稱羧化輔酶維生素B2即核黃素，在體內以黃素單核苷酸（FMN）和黃素腺嘌呤二核苷酸（FAD）的形式

50、存在，是脫氫酶的輔酶，通過氧化態和還原態的互變，起促進底物脫氫或傳遞氫的作用微生物B3包括煙酰胺和尼克酰胺，也稱為維生素PP，在體內以輔酶I（NAD）和輔酶II（NADP）的形式存在，NAD+和NADP+是脫氫酶的輔酶，在體內通過氧化態和還原態的互變實現氫傳遞，NAD+是呼吸鏈中氫傳遞過程中的重要環節，通常代謝物上脫下的氫先交給NAD+使之成為NADH和H+，再通過呼吸鏈的傳遞，最后交給氧。NAD+也是DNA連接酶的輔酶。維生素PP同時具有維持神經組織健康的作用維生素B5也稱為泛酸、遍多酸，在體內以輔酶A（CoA，因含有巰基常寫成CoASH）的形式存在，是酰化反應的輔酶，通過自身的巰基接受和釋

51、放酰基，起轉移酰基的作用，泛酸以輔酶的形式參與糖、脂和蛋白質的代謝維生素B11又稱為葉酸，其輔酶形式是四氫葉酸（即為FH4或THFA），是一碳基團轉移酶系的輔酶，以一碳基團（甲基、甲酰基、甲烯基、羥甲基等）的載體參與一些生物活性物質如嘌呤、嘧啶、肌酸、膽堿、蛋白質等的合成（3）分別缺乏維生素B1、B2、B3、B11、B12、維生素C、維生素A、維生素D、維生素E，會導致什么病癥？維生素B1缺乏癥：B缺乏造成糖代謝受阻，丙酮酸積累，出現血、尿、腦組織中的丙酮酸含量升高，出現神經炎、皮膚麻木、心理衰竭、四肢無力、肌肉萎縮、下肢浮腫等癥狀（腳氣病）缺乏造成腸胃蠕動緩慢，消化液分泌減少、食欲不振消化不

52、良維生素B2缺乏癥：唇炎、舌炎、口角炎、眼角膜炎等癥狀維生素B3缺乏癥：維生素PP的缺乏癥稱為癩皮病，主要癥狀為皮炎、腹瀉、癡呆等維生素B11缺乏癥：巨母紅血球性貧血癥維生素B12缺乏癥：巨幼性大紅細胞貧血癥，同時由于神經組織出現代謝異常，造成神經髓鞘的退行性變。尿中出現甲基丙二酸，即甲基丙二酸尿癥維生素C缺乏癥：膠原和細胞間質的合成出現障礙，毛細管壁的脆性增加、通透性增強、輕微創傷或壓力即可使毛細血管破裂引起出血現象，嚴重時肌肉、內臟出血死亡，稱為壞血病膽固醇強化過程受阻，肝臟中膽固醇堆積，血液中膽固醇升高芳香族氨基酸羥化受阻，造成神經遞質的合成異常有機藥物或毒物的羥化受影響，代謝顯著減慢，

53、機體的解毒作用受到影響維生素A缺乏癥：夜盲癥；影響發育（生長發育受阻）；上皮組織干燥（上皮細胞角質化）及抵抗病菌能力降低，因而易于感染病維生素D缺乏癥： 佝僂病、嚴重的蛀牙、軟骨病、老年性骨質疏松癥維生素E缺乏癥：造成死胎；紅細胞壽命縮短；某些酶的活性下降；血液中凝血抗原含量下降，凝血機能受到影響；氧化磷酸化過程中電子傳遞受到影響第8章 新陳代謝總論與生物氧化1. 名詞解釋（1）新陳代謝：反之生物與周圍環境進行物質與能量交換的過程，是物質代謝和能量代謝的有機統一；包括同化作用（需能的生物小分子合成生物大分子）和異化總用（釋放能量的生物大分子分解為生物小分子），其中物質的交換過程稱為物質代謝，能

54、量的交換過程稱為能量代謝；具有如下特點：由酶催化，反應條件溫和諸多反應有嚴格順序，彼此協調對周圍環境的高度適應（2）高能化合物：在生化反應中，某些化合物隨水解反應或集團基團轉移反應可釋放出大量的自由能，稱為高能化合物，其水解反應G05kcal/mol（3）生物氧化：營養物質在生物體內經過氧化分解最終生成CO2和H2O，并釋放能量的過程。與體外氧化具有如下相同點：生物氧化中底物的加氧、脫氫、失電子，遵循氧化還原，反應的一般規律；物質在體內氧化的需氧量、最終產物和釋放的能量總量相同。不同點：生物氧化在體內溫和環境經酶催化逐步釋放能量，體外氧化能量一次性突然釋放；生物氧化中代謝物脫下的氫與氧結合形成

55、水，有機酸脫羧產生二氧化碳；體外氧化氧直接與碳和氫結合生成CO2和H2O（4）呼吸鏈：代謝物脫下的成對氫原子通過多種酶和輔酶所催化的連鎖反應逐步傳遞，最終與氧結合生成水，這一系列酶和輔酶稱為呼吸鏈，又稱電子傳遞鏈，由遞氫體和電子傳遞體組成（5）氧化磷酸化：氧化磷酸化是體內ATP生成的一種方式，是指在呼吸鏈電子傳遞過程中偶聯的ADP磷酸化，形成ATP，又稱為偶聯磷酸化（6）底物磷酸化：底物磷酸化是體內ATP生成的一種方式，是底物分子內部能量的重新排布，生成高能鍵，使ADP磷酸化形成ATP的過程（7）磷氧比：指物質氧化時，每消耗1mol氧原子所對應消耗的無機磷酸摩爾數，即生成ATP的摩爾數2. 問

56、答題（1）生物體的新陳代謝有哪些共同的特點？研究代謝有哪些主要方法？新陳代謝的共同特點：由酶催化，反應條件溫和諸多反應有嚴格順序，彼此協調對周圍環境的高度適應。研究代謝的主要方法：活體內（in vivo）和活體外實驗（in vitro），前者在正常生理條件下，在神經、體液調節機制下的整體代謝情況，后者是利用組織勻漿、分離的組織切片或體外培養的細胞、細胞器以及細胞提取物同位素示蹤：追蹤代謝過程中被同位素標記的中間產物及標記位置代謝途徑阻斷：采用抗代謝物或酶的阻斷抑制劑抑制某一環節，觀察被抑制后的情況突變體研究方法：利用基因和酶的對應關系觀察基因突變使酶的缺失和底物的堆積對突變體的影響（2）簡述生物氧化的特點。生物氧化體外氧化具有如下相同點：生物氧化中底物的加氧、脫氫、失電子，遵循氧化還原，反應的一般規律；物質在體內氧化的需氧量、最終產物和釋