1、第十四章 氨基酸和蛋白質的性質蛋白質和核酸是生命現象的物質基礎，是參與生物體內各種生物變化最重要的組分。蛋白質存在于一切細胞中，它們是構成人體和動植物的基本材料，肌肉、毛發、皮膚、指甲、血清、血紅蛋白、神經、激素、酶等都是由不同蛋白質組成的。蛋白質在有機體中承擔不同的生理功能，它們供給肌體營養、輸送氧氣、防御疾病、控制代謝過程、傳遞遺傳信息、負責機械運動等。核酸分子攜帶著遺傳信息，在生物的個體發育、生長、繁殖和遺傳變異等生命過程中起著極為重要的作用。人們通過長期的實驗發現：蛋白質被酸、堿或蛋白酶催化水解，最終均產生-氨基酸。因此，要了解蛋白質的組成、結構和性質，我們必須先討論-氨基酸。第一節

2、氨基酸氨基酸是羧酸分子中烴基上的氫原子被氨基（-NH2）取代后的衍生物。目前發現的天然氨基酸約有300種，構成蛋白質的氨基酸約有30余種，其中常見的有20余種，人們把這些氨基酸稱為蛋白氨基酸。其它不參與蛋白質組成的氨基酸稱為非蛋白氨基酸。一、-氨基酸的構型、分類和命名構成蛋白質的20余種常見氨基酸中除脯氨酸外，都是-氨基酸，其結構可用通式表示：這些-氨基酸中除甘氨酸外，都含有手性碳原子，有旋光性。其構型一般都是L-型（某些細菌代謝中產生極少量D-氨基酸）。 COOHH2N H RL-氨基酸氨基酸的構型也可用R、S標記法表示。根據-氨基酸通式中R-基團的碳架結構不同，-氨基酸可分為脂肪族氨基酸、

3、芳香族氨基酸和雜環族氨基酸；根據R-基團的極性不同，-氨基酸又可分為非極性氨基酸和極性氨基酸；根據-氨基酸分子中氨基（-NH2）和羧基（-COOH）的數目不同，-氨基酸還可分為中性氨基酸（羧基和氨基數目相等）、酸性氨基酸（羧基數目大于氨基數目）、堿性氨基酸（氨基的數目多于羧基數目）。氨基酸命名通常根據其來源或性質等采用俗名，例如氨基乙酸因具有甜味稱為甘氨酸、絲氨酸最早來源于蠶絲而得名。在使用中為了方便起見，常用英文名稱縮寫符號（通常為前三個字母）或用中文代號表示。例如甘氨酸可用Gly或G或“甘”字來表示其名稱。氨基酸的系統命名法與其它取代羧酸的命名相同，即以羧酸為母體命名。組成蛋白質的氨基酸中

4、，有八種動物自身不能合成，必須從食物中獲取，缺乏時會引起疾病，它們被稱為必需氨基酸。二、-氨基酸的物理性質-氨基酸一般為無色晶體，熔點比相應的羧酸或胺類要高，一般為200300（許多氨基酸在接近熔點時分解）。除甘氨酸外，其它的-氨基酸都有旋光性。大多數氨基酸易溶于水，而不溶于有機溶劑。三、-氨基酸的化學性質氨基酸分子中既含有氨基又含有羧基，因此它具有羧酸和胺類化合物的性質；同時，由于氨基與羧基之間相互影響及分子中R-基團的某些特殊結構，又顯示出一些特殊的性質。1氨基酸的兩性性質和等電點氨基酸分子中同時含有羧基（-COOH）和氨基（-NH2），不僅能與強堿或強酸反應生成鹽，而且還可在分子內形成內

5、鹽。 內鹽（偶極離子）氨基酸內鹽分子是既帶有正電荷又帶有負電荷的離子，稱為兩性離子或偶極離子。固體氨基酸以偶極離子形式存在，靜電引力大，具有很高的熔點，可溶于水而難溶于有機溶劑。氨基酸分子是偶極離子，在酸性溶液中它的羧基負離子可接受質子，發生堿式電離帶正電荷；而在堿性溶液中銨根正離子給出質子，發生酸式電離帶負電荷。偶極離子加酸和加堿時引起的變化，可用下式表示：正離子 偶極離子 負離子pH pI因此，在不同的pH值中，氨基酸能以正離子、負離子及偶極離子三種不同形式存在。如果把氨基酸溶液置于電場中，它的正離子會向陰極移動，負離子則會向陽極移動。當調節溶液的pH值，使氨基酸以偶極離子形式存在時，它在

6、電場中既不向陰極移動，也不向陽極移動，此時溶液的pH值稱為該氨基酸的等電點，通常用符號pI表示。當調節溶液的pH值大于某氨基酸的等電點時，該氨基酸主要以負離子形式存在，在電場中移向陽極；當調節溶液的pH值小于某氨基酸的等電點時，該氨基酸主要以正離子形式存在，在電場中移向陰極。應當指出，在等電點時，氨基酸的pH值不等于7。對于中性氨基酸，由于羧基電離度略大于氨基，因此需要加入適當的酸抑制羧基的電離，促使氨基電離，使氨基酸主要以偶極離子的形式存在。所以中性氨基酸的等電點都小于7，一般在5-6.3之間。酸性氨基酸的羧基多于氨基，必須加入較多的酸才能達到其等電點，因此酸性氨基酸的等電點一般在之間。要使

7、堿性氨基酸達到其等電點，必須加入適量堿，因此堿性氨基酸的等電點都大于7，一般在之間。見表13-2。氨基酸在等電點時溶解度最小，最容易沉淀，因此可以通過調節溶液pH值達到等電點來分離氨基酸混合物；也可以利用在同一pH值的溶液中，各種氨基酸所帶凈電荷不同，它們在電場中移動的狀況不同和對離子交換劑的吸附作用不同的特點，通過電泳法或離子交換層析法從混合物中分離各種氨基酸。2氨基酸中氨基的反應R-CH-COOH + HNO2 R-CH-COOH + H2O + N2 | | NH2 OH （1）與亞硝酸反應 大多數氨基酸中含有伯氨基，可以定量與亞硝酸反應，生成-羥基酸,并放氮氣。R-CH-COOH +

8、2HCHO R-CH-COOH | | NH2 HOH2C-N-CH2OH 該反應定量進行，從釋放出的氮氣的體積可計算分子中氨基的含量。這個方法稱為范斯萊克（Van Slyke）氨基測定法，可用于氨基酸定量和蛋白質水解程度的測定。 （2）與甲醛反應 氨基酸分子中的氨基能作為親核試劑進攻甲醛的羰基，生成（N,N-二羥甲基）氨基酸。在（N,N-二羥甲基）氨基酸中，由于羥基的吸電子誘導效應，降低了氨基氮原子的電子云密度，削弱了氮原子結合質子的能力，使氨基的堿性削弱或消失，這樣就可以用標準堿液來滴定氨基酸的羧基，用于氨基酸含量的測定。這種方法稱為氨基酸的甲醛滴定法。RCHO + H2 N-CH-COO

9、H RCH=N-CH-COOH | | R R 西佛堿在生物體內，氨基酸分子中的氨基在某些酶的催化下，可與醛酮反應生成弱堿性的西佛堿（Schiff base）,它是植物體內合成生物堿及生物體內酶促轉氨基反應的中間產物。 （3）與2,4-二硝基氟苯反應 氨基酸能與2,4-二硝基氟苯（DNFB）反應生成N-（2,4-二硝基苯基）氨基酸，簡稱N-DNP-氨基酸。這個化合物顯黃色，可+用于氨基酸的比色測定。英國科學家桑格爾（Sanger）首先用這個反應來標記多肽或蛋白質的N-端氨基酸 ，再將肽鏈水解，經層析檢測，就可識別多肽或蛋白質的N-端氨基酸。 OH O O H2O | -NH3 R-CH-COO

10、H R-C-COOH R-C-COOH R-C-COOH | | NH2 NH NH2 -亞氨基酸 -羥基-氨基酸 （4）氧化脫氨反應 氨基酸分子的氨基可以被雙氧水或高錳酸鉀等氧化劑氧化，生成-亞氨基酸，然后進一步水解，脫去氨基生成-酮酸。生物體內在酶催化下，氨基酸也可發生氧化脫氨反應，這是生物體內蛋白質分解代謝的重要反應之一。 O O 干HCl R-CH-C-OH + C2H5-OH R-CH-C-O-C2H5 + H2O| | NH2 NH23氨基酸中羧基的反應 （1）與醇反應 氨基酸在無水乙醇中通入干燥氯化氫，加熱回流時生成氨基酸酯。-氨基酸酯在醇溶液中又可與氨反應，生成氨基酸酰胺。 O

11、 O R-CH-C-OC2H5 + NH3 R-CH-C- NH2 + C2H5-OH| | NH2 NH2這是生物體內以谷氨酰胺和天冬酰胺形式儲存氮素的一種主要方式。 （2）脫羧反應 將氨基酸緩緩加熱或在高沸點溶劑中回流，可以發生脫羧反應生成胺。生物體內的脫羧酶也能催化氨基酸的脫羧反應，這是蛋白質腐敗發臭的主要原因。例如賴氨酸脫羧生成1,5-戊二胺（尸胺）。 H2N-CH2(CH2)3-CH-COOH H2N-(CH2)5-NH2 | NH2 戊二胺（尸胺）4氨基酸中氨基和羧基共同參與的反應 （1）與水合茚三酮的反應 -氨基酸與水合茚三酮的弱酸性溶液共熱，一般認為先發生氧化脫氨、脫羧，生成氨

12、和還原型茚三酮，產物再與水合茚三酮進一步反應，生成藍紫色物質。這個反應非常靈敏，可用于氨基酸的定性及定量測定。+ H2N-CH-COOH R+ R-CHO + CO2 +NH3 藍紫色+ NH3 + 還原型茚三酮凡是有游離氨基的氨基酸都和水合茚三酮試劑發生顯色反應，多肽和蛋白質也有此反應，脯氨酸和羥脯氨酸與水合茚三酮反應時，生成黃色化合物。 （2）與金屬離子形成配合物 某些氨基酸與某些金屬離子能形成結晶型化合物，有時可以用來沉淀和鑒別某些氨基酸。例如二分子氨基酸與銅離子能形成深紫色配合物結晶： 酶(CH3)2CH-CH2-CH-COOH + H2O (CH3)2CH- CH2 - CH2OH

13、+ CO2 +NH3 NH2 （3）脫羧失氨作用 氨基酸在酶的作用下，同時脫去羧基和氨基得到醇。工業上發酵制取乙醇時，雜醇就是這樣產生的。此外，一些氨基酸側鏈具有的官能基團，如羥基、酚基、吲哚基、胍基、巰基及非-氨基等，均可以發生相應的反應，這是進行蛋白質化學修飾的基礎。-氨基酸還可通過分子間的-NH2基與-COOH基縮合脫水形成多肽，該反應是形成蛋白質一級結構的基礎，將在蛋白質部分介紹。5. 氨基酸的受熱分解反應-氨基酸受熱時發生分子間脫水生成交酰胺；-或-氨基酸受熱時發生分子內脫水生成內酰胺；-氨基酸受熱時不發生脫水反應，而是失氨生成不飽和酸。 -氨基酸 交酰胺 -氨基酸 ,-不飽和酸 -

14、氨基酸 內酰胺教案首頁課程名稱 有機化學C Organic Chemistry C 計劃學時（2）授課章節 第十四章 氨基酸和蛋白質 第二節 蛋白質 protein教學目的和要求：1.掌握蛋白質的沉淀與變性等性質。2.了解蛋白質一級結構和二級結構和常見理化性質。教學基本內容：一、蛋白質的元素組成及分類二、蛋白質的結構（一、二級結構、-螺旋和-折疊結構）三、蛋白質的性質：兩性性質和等電點；膠體性質；沉淀作用（可逆與不可逆沉淀）；蛋白質的變性；蛋白質的水解反應；蛋白質的顏色反應教學重點和難點：重點：蛋白質的性質。難點：蛋白質的結構。授課方式方法和手段：多媒體加板書作業與思考題：P339 5,6,9

15、,10,11第二節 蛋白質蛋白質是由多種-氨基酸組成的一類天然高分子化合物，分子量一般可由一萬左右到幾百萬，有的分子量甚至可達幾千萬，但元素組成比較簡單，主要含有碳、氫、氮、氧、硫，有些蛋白質還有磷、鐵、鎂、碘、銅、鋅等。各種蛋白質的含氮量很接近，平均為16%，即每克氮相當于6.25g蛋白質，生物體中的氮元素，絕大部分都是以蛋白質形式存在，因此，常用定氮法先測出農副產品樣品的含氮量，然后計算成蛋白質的近似含量，稱為粗蛋白含量。W粗蛋白=W氮6.25一、蛋白質的分類蛋白質種類繁多，結構復雜，目前只能根據蛋白質的形狀、溶解性及化學組成粗略分類。蛋白質根據其形狀可分為球狀蛋白質（如卵清蛋白）和纖維蛋

16、白質（如角蛋白）；根據化學組成又可分簡單蛋白質和結合蛋白質。1.簡單蛋白質僅由氨基酸組成的蛋白質稱為簡單蛋白質。2. 結合蛋白質由簡單蛋白質與非蛋白質成分（稱為輔基）結合而成的復雜蛋白質，稱為結合蛋白質。結合蛋白質又可根據輔基不同進行分類二、蛋白質的結構蛋白質分子是由-氨基酸經首尾相連形成的多肽鏈，肽鏈在三維空間具有特定的復雜而精細結構。這種結構不僅決定蛋白質的理化性質，而且是生物學功能的基礎。蛋白質的結構通常分為一級結構、二級結構、三級結構和四級結構四種層次，蛋白質的二級、三級、四級結構又統稱為蛋白質的空間結構或高級結構。 O H2N-CH-C-OH | R1 O H2N-CH-C-OH |

17、 R2+ O O H2N-CH-C- NH-CH-C-OH | | R1 R2- H2O肽鍵1蛋白質的一級結構多肽鏈天然蛋白質是由-氨基酸組成的。-氨基酸分子間可以發生脫水反應生成酰胺。在生成的酰胺分子中兩端仍含有-NH2及-COOH， 因此仍然可以與其它-氨基酸繼續縮合脫水形成長鏈大分子。在蛋白質化學中，這種酰胺鍵 稱為“肽鍵”。氨基酸分子之間以肽鍵形式首尾相連形成的化合物稱為肽，由兩個氨基酸縮合形成的肽稱為二肽，由三個氨基酸縮合形成的肽稱為三肽，由多個氨基酸縮合形成的肽稱為多肽。肽鏈中每個氨基酸都失去了原有結構的完整性，因此肽鏈中的氨基酸通常稱為氨基酸殘基。肽鏈一端含有-氨基的氨基酸殘基稱

18、為“N-端”；含有游離羧基的氨基酸殘基稱為“C-端”。例如： O CH3 H2N-CH2-C-NH-CH-COOH甘氨酰-丙氨酸（甘-丙肽，Gly-Ala）肽的命名是以C-端氨基酸為母體，肽鏈中其它氨基酸名稱中的“酸”字改為“酰”字，稱為“某氨酰”，并從N-端開始依次寫在母體名稱之前，兩者之間通常用“-”連接，例如： COOH O HSCH2 O H2N-CH- CH2 CH2 C NH - CH-C-NH- CH2 COOH-谷氨酰-半胱氨酰-甘氨酸（谷-胱-甘肽，Glu-Cys-Gly，GSH）肽鏈通常用簡稱表示，即按從N-端到C-端的順序，將組成肽鏈的各種氨基酸的英文或中文簡稱寫到一起，

19、簡稱間通常用“-”連接，并在C-端氨基酸簡稱后加“肽”字。例如，谷-胱-甘肽的結構式為： O O HOOC-CH-CH2CH2-C-NH-CH-C-NH-CH2-COOH | | NH2 CH2 | S | S | CH2 |HOOC-CH-CH2CH2-C-NH-CH-C-NH-CH2-COOH | NH2 O O氧化型谷-胱-甘肽（GS-SG）生物體內存在許多游離多肽，它們都具有特殊的生理功能。谷-胱-甘肽分子中含有一個易被氧化的巰基（-SH），稱為還原型谷-胱-甘肽（常用GSH表示），兩分子GSH間可通過巰基氧化成二硫鍵而連接，形成氧化型谷-胱-甘肽（常用GS-SG表示）。2. 蛋白質分

20、子的構象多肽中的肽鍵實質上是一種酰胺鍵，由于酰胺鍵中氮原子上的孤對電子與酰基形成p-共軛體系，使C-N鍵具有一定程度的雙鍵性質。x-射線衍射證明，肽鏈中酰胺部分在一個平面上（肽鏈中的這種平面稱為肽平面或酰胺平面），與羰基及氨基相連的兩個基團處于反式位置；酰胺碳氮鍵長（0.132nm）比一般的C-N單鍵鍵長（0.147nm）短一些，這些都表明酰胺碳氮鍵具有部分雙鍵的性質。因此，肽鍵中的碳氮鍵的自由旋轉受到阻礙，但與肽鍵中氮和碳原子相連接的兩個基團可以自由旋轉（即相鄰肽平面可以旋轉），因此表現出不同的構象。 酰胺平面示意圖蛋白質分子中多肽鏈再通過氫鍵等各種副鍵以一定方式盤旋、折疊，形成蛋白質分子特

21、有的穩定空間構象。蛋白質的構象一般用二級結構、三級結構和四級結構表示。 （1）蛋白質的二級結構 蛋白質分子的二級結構是指多肽鏈借助分子內氫鍵形成有規則的空間構象。它只關系到蛋白質分子主鏈原子局部的排布，而不涉及側鏈的構象及其它肽段的關系。目前認為蛋白質都有二級結構，例如纖維蛋白（存在毛發等中）的二級結構主要是-螺旋。蛋白質分子中的一條肽鏈，通過一個酰胺鍵中的酰基氧原子與相隔不遠的另一個酰胺鍵中的氨基氫原子形成氫鍵而繞成螺旋狀的空間構象，稱為-螺旋。-螺旋是蛋白質中最常見的二級結構，具有如下的特征：多肽主鏈圍繞同一中心軸以螺旋方式伸展，平均3.6個氨基酸殘基構成一個螺旋圈（18個氨基酸殘基盤繞5

22、圈），遞升0.54nm，每個殘基沿軸上升0.15nm。每個氨基酸殘基的N-H與前面相隔三個氨基酸殘基的C=O形成氫鍵，這些氫鍵的方向大致與螺旋軸平行。氫鍵是維持-螺旋穩定結構的作用力。天然蛋白質的-螺旋絕大多數是右手螺旋。 -折疊是蛋白質的另一種常見的二級結構，它是由兩條或多條幾乎完全伸展的肽鏈按同向或反向聚集而成，相鄰多肽主鏈上的-NH和C=O之間形成氫鍵而成的一種多肽構象。-折疊中氫鍵與多肽鏈伸展方向接近垂直，氨基酸殘基的側鏈基團分別交替地位于折疊面上下，且與片層相互垂直。-折疊中反平行的比較穩定。例如絲心蛋白（存在蠶絲等中）的二級結構就是典型的-折疊。另外，在球狀蛋白中還發現一種二級結構

23、為-轉角。它是肽鏈形成180度回折，彎曲處的第一個氨基酸殘基C=O與第四個氨基酸殘基的NH之間形成4-1氫鍵的構象。三、蛋白質的理化性質1. 蛋白質的兩性和等電點蛋白質多肽鏈的N-端有氨基，C-端有羧基，其側鏈上也常含有堿性基團和酸性基團。因此，蛋白質與氨基酸相似，也具有兩性性質和等電點。蛋白質溶液在某一pH值時，其分子所帶的正、負電荷相等，即成為凈電荷為零的偶極離子，此時溶液的pH值稱為該蛋白質的等電點（pI）。蛋白質溶液在不同的pH溶液中，以不同的形式存在，其平衡體系如下: 式中H2N-Pr-COOH表示蛋白質分子，羧基代表分子中所有的酸性基團，氨基代表所有的堿性基團，Pr代表其它部分。蛋

24、白質在等電點時，溶解度也最小，導電性、粘度和滲透壓等也最低。利用這些性質可以分離、純化蛋白質。也可通過調節蛋白質溶液的pH值，使其顆粒帶上某種凈電荷，利用電泳分離或純化蛋白質。由于蛋白質具有兩性,所以在生物組織中它們既對外來酸、堿具有一定的抵抗能力，而且能對生物體內代謝所產生的酸、堿性物質起緩沖作用，使生物組織液維持在一定pH值范圍,這在生理上有著重要的意義。2. 蛋白質的膠體性質蛋白質是大分子化合物，其分子大小一般在1-100 nm之間，在膠體分散相質點范圍，所以蛋白質分散在水中，其水溶液具有膠體溶液的一般特性。例如具有丁鐸爾(Tyndall)現象，布朗(Brown)運動，不能透過半透膜以及

25、較強的吸附作用等。蛋白質能夠形成穩定親水膠體溶液，主要有兩方面的原因。 （1）形成保護性水化膜 蛋白質分子表面有許多諸如羧基、氨基、亞氨基、羥基、羰基、巰基等極性的親水基團，能與水分子形成氫鍵而發生水化作用，在蛋白質表面形成一層水化膜，使蛋白質粒子不易聚集而沉降。 （2）粒子帶有同性電荷 蛋白質在非等電點pH值的溶液中，粒子表面會帶有同性電荷，相互產生排斥作用，使蛋白質粒子不易聚沉。3. 蛋白質的沉淀蛋白質溶液的穩定性是有條件的、相對的。如果改變這種相對穩定的條件，例如除去蛋白質外層的水膜或者電荷，蛋白質分子就會凝集而沉淀。蛋白質的沉淀分為可逆沉淀和不可逆沉淀。 （1）可逆沉淀 可逆沉淀是指蛋

26、白質分子的內部結構僅發生了微小改變或基本保持不變，仍然保持原有的生理活性。只要消除了沉淀的因素，已沉淀的蛋白質又會重新溶解。鹽析就是一種可逆沉淀蛋白質的方法。在蛋白質溶液中，加入足量的中性鹽類，從而使蛋白質發生沉淀的現象，稱為蛋白質的鹽析。一方面，鹽類在水中離解形成離子，其水化能力比蛋白質強，破壞了蛋白質表面的水化膜；另一方面，鹽類離子所帶的電荷也會中和或削弱蛋白質粒子表面所帶的電荷，兩者均使蛋白質的膠體溶液穩定性降低，進而相互凝聚沉降。鹽析常用的鹽有硫酸銨、硫酸鈉、氯化鈉等。不同的蛋白質鹽析時，所需鹽的濃度不同，因此可用控制鹽濃度的方法分離溶液中不同的蛋白質，稱為分段鹽析。例如雞蛋清可用不同

27、濃度的硫酸銨溶液分段沉淀析出球蛋白和卵蛋白。鹽析一般不會破壞蛋白質的結構，當加水或透析時，沉淀又能重新溶解。所以鹽析作用是可逆沉淀。 （2）不可逆沉淀 蛋白質在沉淀時，空間構象發生了很大的變化或被破壞，失去了原有的生物活性，即使消除了沉淀因素也不能重新溶解，稱為不可逆沉淀。不可逆沉淀的方法有： 水溶性有機溶劑沉淀法 向蛋白質加入適量的水溶性有機溶劑如乙醇、丙酮等，由于它們對水的親合力大于蛋白質，使蛋白質粒子脫去水化膜而沉淀。這種作用在短時間和低溫時，沉淀是可逆的，但若時間較長和溫度較高時，則為不可逆沉淀。 化學試劑沉淀法 重金屬鹽如Hg2+、Pb2+ 、Cu2+、Ag+ 等重金屬陽離子能與蛋白

28、質陰離子結合產生不可逆沉淀。例如： 生物堿試劑沉淀法 苦味酸、三氯乙酸、鞣酸、磷鎢酸、磷鉬酸等生物堿沉淀劑，能與蛋白質陽離子結合，使蛋白質產生不可逆沉淀。例如：此外，強酸或強堿以及加熱、紫外線或X-射線照射等物理因素，都可導致蛋白質的某些副鍵被破壞，引起構象發生很大改變，使疏水基外露，引起蛋白質沉淀，從而失去生物活性。這些沉淀也是不可逆的。4. 蛋白質的變性由于物理或化學因素的影響，蛋白質分子的內部結構發生了變化，導致理化性質改變，生理活性喪失，稱做蛋白質的變性。變性后的蛋白質稱為變性蛋白質。引起蛋白質變性的因素很多，物理因素有加熱、高壓、劇烈振蕩、超聲波、紫外線或X-射線照射等。化學因素有強酸、強堿、重金屬離子、生物堿試劑和有機溶劑等。蛋白質的變性一方面是維持具有復雜而精細空間結構的蛋白質的副鍵被破壞，原有的空間結構被改變，疏水基外露；另一方面，蛋白質分子中的某些活潑基團如-NH2、-COOH、-OH等與化學試劑發生了反應。蛋白