1、學號：10161015姓名：楊寶欽班級：信息（5）班-1 -免疫球蛋白分子的基本結構與功能免疫球蛋白（英文：immunoglobulin , ig）是一組具有抗體活性的蛋白質，由 漿細胞產生，主要存在丁生物體血液和其他體液（包括組織液和外分泌液）中，約 占血漿蛋白總量的20%,還可分布在B細胞表面。一、免疫球蛋白分子的基本結構Ig分子的基本結構是由四肽鏈組成的。即由二條相同的分子量較小的肽鏈 稱為輕鏈和二條相同的分子量較大的肽鏈稱為 重鏈組成的。輕鏈與重鏈是由二硫 鍵連接形成一個四肽鏈分子稱為Ig分子的單體，是構成免疫球蛋白分子的基本 結構。Ig單體中四條肽鏈兩端游離的氨基或埃基的方向是一致的

2、，分別為氨基 端（N端）和埃基端（C端）。*小口 W一疏怫圖1免疫球蛋白分子的基本結構示意圖（1）輕鏈和重鏈1.輕鏈（L鏈）輕鏈大約由214個氨基酸殘基組成，通常不含碳水化合物，分子量約為24kD。 每條輕鏈含有兩個由鏈內二硫鍵內二硫所組成的環肽。輕鏈共有兩型：K型與入型，同一個天然Ig分子上L鏈的類型總是相同的。2.重鏈（H鏈）重鏈大小約為輕鏈的2倍，含450550個氨基酸殘基，每條H鏈含有45個鏈內二硫鍵所組成的環肽。不同的H鏈由丁氨基酸組成的排列順序、二硫鍵的 數目和位置、含的種類和數量不同，其抗原性也不相同，根據H鏈抗原性的差異 可將其分為5類：H鏈、丫鏈、a鏈、a鏈和鏈，不同H鏈與L

3、鏈（E或 入鏈）組成完整Ig的分子分別稱之為免疫球蛋白M（IgM）、免疫球蛋白G（IgG）、 免疫球蛋白A（IgA）、免疫球蛋白D （IgD）和免疫球蛋白E（IgE）。丫、a和a鏈上含有4個肽，從和鏈含有5個環肽。學號：10161015姓名：楊寶欽班級：信息（5）班-2 -（2）可變區和包定區氨基端（N-末端）氨基酸序列變化很大，稱此區為可變區（V,而埃基末-3 -端（C-末端）則相對穩定，變化很小，稱此區為恒定區。1.可變區（V區）：位于L鏈靠近N端的1/2（約含108111個氨基酸殘基）和H鏈靠近N端的1/5或1/4（約含118個氨基酸殘基）。每個V區中均有一個 由鏈內二硫鍵連接形成的肽環

4、，每個肽環約含6775個氨基酸殘基。V區氨基酸的組成和排列隨抗體結合抗原的特異性不同有較大的變異。由于V區中氨基酸的種類為排列順序千變萬化，故可形成許多種具有不同結合抗原特異性的抗體。L鏈和H鏈的V區分別稱為VL和VK在大多數情況下H鏈在與抗原結合中起更 重要的作用。2.恒定區（C區）：位于L鏈靠近C端的1/2（約含105個氨基酸殘基）和H鏈靠近C端的3/4區域或4/5區域（約從119位氨基酸至C末端）。H鏈每個功 能區約含110多個氨基酸殘基，含有一個由二銃鍵連接的5060個氨基酸殘基 組成的肽環。這個區域氨基酸的組成和排列在同一種屆動物Ig同型L鏈和同一 類H鏈中都比較恒定。（4）高變區在

5、V區內，重鏈有四處，輕鏈有三處氨基酸殘基的組成和排列次序比可變 區內其他位置上的氨基酸殘基更易變化。如在輕鏈第2632、4855、90 95三個部位，在重鏈第3137、5158、8491和101110四個部位 的氨基酸殘基變化特別劇烈，這些小區稱為高變區。輕、重鏈上的高變區位置大 致相當。可變區中其它較少變化的部分稱為骨架氨基酸殘基，其結構比較穩定。 特異性抗原決定簇與Ig結合的位置就在Ig的高變區，抗體的獨特型決定簇也 在這里。（3）功能區Ig分子的H鏈與L鏈可通過鏈內二硫鍵折疊成若十球形功能區，每一功能 區約由110個氨基酸組成。在功能區中氨基酸序列有高度同源性。1.L鏈功能區 分為L鏈可

6、變區（VL）和L鏈恒定區（CD兩功能區。2.H鏈功能區IgG、IgA和IgD的H鏈各有一個可變區 （VH和三個恒定 區（CH1CH瞽日CH3共四個功能區。IgM和IgE的H鏈各有一個可變區（VH）和四個恒定區（CH1 CH2 CH僑日CH4共五個功能區。IgL鏈和H鏈中V區或C區每個功能區各形成一個免疫球蛋白折疊，每個Ig折疊含有兩個大致平行、由二硫連接的6片層結構，每個6片層結構由3至5股反平行的多肽鏈組成。3.皎鏈區 皎鏈區不是一個獨立的功能區， 但它與其客觀存在功能區有關。 皎鏈區位于CH1和CH/問。不同H鏈皎鏈區含氨基酸數目不等，a 1、a 2、丫1、Y 2和T4鏈的皎鏈區較短，只有

7、10多個氨基酸殘基；Y3和a鏈的皎鏈區較 長，約含60多個氨基酸殘基，其中T3皎鏈區含有14個半胱氨酸殘基。皎鏈區 包括H鏈問二硫鍵，該區富含脯氨酸，不形成a -螺旋，易發生伸展及一定程度 的轉動，當VL、VH與抗原結合時此氏發生扭曲，使抗體分子上兩個抗原結合點更好地與兩個抗原決定簇發生互補。由于CH2ffi CH犯型變化，顯示出活化補體、 結合組織細胞等生物學活性。IgM和IgE缺乏皎鏈區。（4） J鏈和分泌成分1. J鏈 存在于二聚體分泌型IgA和五聚體IgM中。J鏈分子量約為15kD,由于124個氨基酸組成的酸性糖蛋白，含有8個半胱氨酸殘基，通過二硫鍵連接 到鏈或a鏈的毯基端的半胱氨酸。

8、J鏈可能在Ig二聚體、五聚體或多聚體 的組成以及在體內轉運中的具有一定的作用。-4 -2.分泌成分 是分泌型IgA上的一個輔助成分，分子量約為75kD,糖蛋白， 由上皮細胞合成，以共價形式結合到Ig分子，并一起被分泌到粘膜表面。SC的 存在對丁抵抗外分泌液中蛋白水解酶的降解具有重要作用。(5)單體、雙體和五聚體1.單體 由一對L鏈和一對H鏈組成的基本結構，如IgG、IgD、IgE血活型IgA。2.雙體 由J鏈連接的兩個單體，如分泌型IgA二聚體(或多聚體)IgA結 合抗原的親合力要比單體IgA高。圖2分泌型IgA結構示意圖3.五聚體 由J鏈和二硫鍵連接五個單體。在J鏈存在下，通過兩個鄰近單 體

9、及J鏈與鄰從鏈之間形成二硫鍵組成五聚體。由粘膜下漿細胞所合成和分泌 的IgM五聚體，與粘膜上皮細胞表面結合，穿過粘膜上皮細胞到粘膜表面成為分 泌型IgM。圖3 IgM結構示意圖二、免疫球蛋白分子的功能Ig是體液免疫應答中發揮免疫功能最主要的免疫分子，免疫球蛋白所具有 的功能是由其分子中不同功能區的特點所決定的。-5 -(1)特異性結合抗原Ig最顯著的生物學特點是能夠特異性地與相應的抗原結合。Ig的這種特異 性結合抗原特性是由其V區(尤其是V區中的高變區)的空間構成所決定的。Ig的抗原結合點由L鏈和H鏈超變區組成，與相應抗原上的表位互補，借助靜電力、 氫鍵以及范德華力等次級鍵相結合，這種結合是可

10、逆的，并受到pK溫度和電解濃度的影響。(2)活化補體IgM、IgG1、IgG2和IgG3可通過經典途徑活化補體。凝聚的IgA、IgG4和IgE等可通過替代途徑活化補體。(3)結合Fc受體不同細胞表面具有不同Ig的Fc受體。當Ig與相應抗原結合后，由于構型 的改變，其Fc段可與具有相應受體的細胞結合。 抗體與Fc受體結合可發揮不同 的生物學作用。1.調理吞噬作用：調理作用是指抗體、補體等調理素促進吞噬細菌等顆粒性 抗原。抗體的調理機制一般認為是：抗體在抗原顆粒和吞噬細胞之間“搭橋”， 從而加強了吞噬細胞的吞噬作用； 抗體與相應顆粒性抗原結合后，改變抗原表 面電荷，降低吞噬細胞與抗原之間的靜電斥力；抗體可中和某些細菌表面的抗 吞噬物質，使吞噬細胞易于吞噬；吞噬細胞結合抗原抗體復合物， 吞噬細胞可 被活化。2.發揮抗體依賴的細胞介導的細胞蠹作用當IgG抗體與帶有相應抗原的靶細胞結合后，可與有受體FcyR的中性粒細