1、延安大學化學與化工學院教學方案章節名稱第二章 重要的生物配體及其金屬配合物備 注授課方式理論課（）；實驗課（）；實習（）教學時數3教學目的及要求1、掌握蛋白質空間結構。2、掌握DNA的結構的生物意義。3、學習金屬配合物與核酸的相互作用。4、學習金屬酶的配體性質與金屬酶的催化活性的關系。教學內容提要時間分配第一節 氨基酸第二節 蛋白質第三節 氨基酸、肽和蛋白質的金屬配合物第四節 核酸第五節 金屬離子及其配合物與核苷酸和核酸的相互作用第六節 酶第七節 金屬離子與酶的配合物0.50.50.50.50.50.250.25重點難點教學重點1、蛋白質的結構、蛋白質的性質。2、金屬配合物與核酸的相互作用3、

2、金屬酶的配體性質與金屬酶的催化活性。教學難點1、蛋白質蛋白質結構與功能的關系。2、金屬酶的配體性質與金屬酶的催化活性。討論思考作業討論題目：人體發燒時為什么不想吃飯。思考題目：金屬酶的催化活性的生物意義。練習作業：3道題。教學手段多媒體教學參考文獻生物無機化學導論，計亮年、黃錦汪、莫庭煥等編著，中山大學出版社，2001。25【授課提綱】 第二章 重要的生物配體及其金屬配合物第一節 氨基酸一、氨基酸的分類存在自然界中的氨基酸有300余種，但組成人體蛋白質的氨基酸僅有20種，且均屬-氨基酸， L-型。按R基團的結構特點：脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和雜環氨基酸。從營養學角度：必需氨基酸、非必需氨基酸

3、。按R基團的性質：非極性氨基酸、疏水氨基酸。 二、氨基酸的立體異構和旋光性三、肽：一個氨基酸的-羧基和另一個氨基酸的-氨基脫水縮合而成的化合物叫肽。肽鍵：氨基酸之間脫水后形成的鍵叫肽鍵，又稱為酰胺鍵，寫作-CO-NH-。氨基酸殘基：肽鏈中氨基酸由于參加肽鍵的形成已經不是原來完整的分子，因此稱為氨基酸殘基。 第二節 蛋白質一、蛋白質的分類（1）按照組成成分分類：單純蛋白、結合蛋白質。（2）按照分子的形狀或空間構象：纖維狀蛋白和球狀蛋白。（3）按照蛋白質的功能：酶蛋白、結合蛋白、運輸蛋白、受體蛋白、調節蛋白、防御蛋白、貯存蛋白、毒蛋白等。二、蛋白質的一級結構指蛋白質多肽連中AA的排列順序，包括二硫

4、鍵的位置。 三、維持蛋白質空間構象的作用力氫鍵、疏水作用力、范德華力、離子鍵、二硫鍵。四、蛋白質的二級結構通常是指蛋白質多肽鏈主鏈在空間中的走向。基本類型有-螺旋、-折疊、-轉角和無規卷曲。 超二級結構：在蛋白質中，-螺旋、-折疊片和-轉角等組合在一起，彼此相互作用，形成有規則、在空間上能辨認的二級結構組合體，充當三級結構的構件，稱為超二級結構。、。 結構域：或稱為轄區，是多肽鏈在超二級結構的基礎上組裝而成的。結構域是多肽鏈在超二級結構的基礎上組裝而成的，組裝的基本方式有限。五、蛋白質的三級結構和四級結構指在一條多肽鏈（包括超二級結構和結構域）的基礎上進一步盤曲或折疊，形成包括主、側鏈在內的專

5、一性空間排布。維持蛋白質三級結構的力：疏水鍵、離子鍵、范得華力、共價鍵。 四級結構：所謂蛋白質的四級結構就是指各個亞基在寡聚蛋白質的天然構象中的幾何位置和它們之間的相互關系。 亞基：具有四級結構的蛋白質中每個球狀蛋白質稱為亞基。二聚體：由二個亞基組成的稱為二（聚）體蛋白質。寡聚蛋白：由二個或多個亞基組成的蛋白質統稱寡聚蛋白質或多體蛋白質。六、蛋白質的某些重要性質蛋白質的變性、蛋白質的復性。蛋白質的生物功能包括：生物催化功能、結構蛋白、運輸功能、收縮功能、激素、免疫保護功能。近代分子生物學的研究還表明，蛋白質在遺傳信息的控制、細胞膜的通透性，以及高等動物的記憶、識別機構等方面都起到重要作用。第三

6、節 氨基酸、肽和蛋白質的金屬配合物一、氨基酸、肽的金屬配合物就-氨基酸而言，最常見是二齒配體。肽與金屬離子配位結構比較復雜。二、蛋白質的金屬配合物 大多數金屬離子與蛋白質的結合分為兩類：一類是金屬和蛋白質牢固地結合在一起，金屬離子是蛋白質的組成部分，用強烈的化學反應或其它方法將金屬離子移去或用其它離子取代時，金屬蛋白的活性也就隨之失去。另一類是金屬和蛋白質結合較弱，金屬極易通過滲析法被除去，且金屬與蛋白質之比不恒定。第四節 核酸一、核酸的化學組成和分類基本結構單位核苷酸。核酸水解產物的結構。堿基、鳥嘌呤和腺嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶和胸腺嘧啶。二、核酸降解產物的化學結構1核糖和脫氧核糖。2嘌呤堿和嘧

7、啶堿。3核苷。4核苷酸。三、體內重要的游離核苷酸四、核酸的結構1核酸的一級結構核酸的一級結構是指構成DNA的脫氧核苷酸按照一定的排列順序。2DNA的雙螺旋結構和三級結構DNA的二級結構：雙螺旋結構。DNA雙螺旋的不同構型：B-DNA螺旋、A-DNA螺旋、C-DNA螺旋。超螺旋是DNA三級結構的主要形式。第五節 金屬離子及其配合物與核苷酸和核酸的相互作用一、金屬離子與核苷酸的相互作用某些核苷酸的生物功能與金屬離子有關，在核苷酸分子中的磷酸基、堿基、戊糖都可以作為金屬離子的配位基團。其中以堿基的配位能力最強，戊糖的羥基最弱。二價金屬離子與ATP 、ADP、AMP形成配合物的穩定常數順序為：Cu&g

8、t;Zn>Co>Mn> Mg>Sr>Ba。二、金屬離子對DNA和RNA穩定性的影響在適當條件下，是兩條因為受熱分開的多聚核苷酸鏈恢復為雙螺旋結構的過程稱為重卷或復性。研究結果表明，金屬離子對DNA的熔點和重卷都有一定影響。三、金屬離子在DNA復制、遺傳密碼轉錄和翻譯中的作用DNA需要Mg2+、Mn2+、Co2+和DNA聚合酶作用下進行復制。四、金屬配合物與核酸的相互作用研究發現，金屬離子與DNA作用時，不同類型的金屬離子具有不同效應。如La3+等親磷酸基離子在極低濃度下與磷酸基結合時，能使DNA螺旋穩定，但在較高濃度下，與堿基結合而降低其穩定性。蛋白質與金屬離子的

9、作用：目前，重要研究方向是金屬與蛋白結合所引起的蛋白質的構象變化、締合及裝配等對于生物效應有關的化學反應和它們之間的關系。第六節 酶一、酶的化學本質能在機體中十分溫和的條件下，高效率地催化各種生物化學反應，促進生物體的新陳代謝。二、酶的命名與分類1習慣命名法根據酶所催化的底物、有時還加上來源、根據酶所催化的反應類型、也有根據上述兩項原則綜合命名或加上酶的其它特點。2國際系統命名法酶的系統命名是以酶所催化的整體反應為基礎的。規定，每種酶的名稱應明確寫出底物名稱及其催化性質。若酶反應中有兩種底物起反應，則這兩種底物均需列出，當中用“：”分隔開。例如：谷丙轉氨酶（習慣名稱）寫成系統名時為“L-丙氨酸

10、：-酮戊二酸轉氨酶”。.3國際系統分類法氧化還原酶類、轉移酶類、水解酶類、裂合酶類、異構酶類、合成酶類。三、酶的催化功能1酶的活性中心通過多肽鏈的盤曲折疊，組成一個在酶分子表面、具有三維空間結構的孔穴或裂隙，以容納進入的底物與之結合并催化底物轉變為產物，這個區域即稱為酶的活性中心。2酶的結構與催化功能的關系酶的催化作用。3酶作為生物催化劑的特性酶與無機催化劑比較：相同點、不同點。高效性、專一性、多樣性、溫和性、活性可調節性、易變性。四、酶促反應動力學酶動力學是研究酶結合底物能力和催化反應速率的科學。研究者通過酶反應分析法來獲得用于酶動力學分析的反應速率數據。1底物濃度對酶促反應速度的影響及米氏

11、公式米氏方程：=maxs/(Km+s) 。米氏常數。2酶濃度、溫度、pH對酶促反應速度的影響酶濃度對酶促反應速度的影響。溫度對酶促反應速度的影響。pH對酶促反應速度的影響。3激活劑對酶促反應速度的影響能激活酶的物質稱為酶的激活劑。激活劑種類：無機陽離子、無機陰離子、有機化合物。4抑制劑對酶促反應速度的影響能減弱、抑制甚至破壞酶活性的物質稱為酶的抑制劑。對酶促反應的抑制可分為競爭性抑制和非競爭性抑制。第七節 金屬離子與酶的配合物由金屬離子參加催化反應的酶稱為金屬酶。金屬酶又可再分為兩類：第一類的金屬離子作為酶的輔助因子與酶蛋白較牢固結合，其穩定常數108，仍然稱金屬酶；另一類的金屬離子作為酶的激

12、活劑與酶接合較為松弛，可以從酶中解離出來，其穩定常數<108，稱為金屬離子激活酶。一、金屬離子作為酶的輔助因子二、金屬離子作為酶的激活劑K+、Na+、Ca2+、Mg2+、Zn2+和Fe2+等金屬離子可作為酶的激活劑。激活劑對酶的作用有一定的選擇性，即某一種激活劑只對某一種或若干種酶起激活作用。有時離子之間有抑制作用。三、與金屬有關的酶的抑制作用重金屬Hg2+、Pb2+、Ag+等鹽，有機汞和有機砷化合物，可以抑制在活性部位含有巰基的酶。四、金屬離子、酶和底物的結合方式金屬離子、酶、底物三者結合采取三種方式：配為題橋配合物M-S-E、金屬橋配合物-M-S和酶橋S-E-M。1配位體橋配合物2金

13、屬橋配合物以金屬為橋結合有兩種方式：一是金屬離子先與酶的活性部位結合，然后再與底物結合，酶與底物不直接結合；二是金屬離子、底物與酶兩兩結合成環形復合物。3酶橋配合物形成酶橋配合物時，酶可以先與金屬離子結合，也可以先與底物結合。五、金屬酶的配體性質與金屬酶的催化活性的關系金屬酶具有金屬配合物不可比擬的催化活性和專一性。顯然，這與金屬酶的配體特性有關。生物大分子配體具有多個配位部位，以金屬離子為配位中心的活性部位實際上是多種可配位基團對金屬離子競爭的結果。第二章 重要的生物配體及其金屬配合物教學目標及基本要求1、掌握蛋白質空間結構。2、掌握DNA的結構的生物意義。3、學習金屬配合物與核酸的相互作用

14、。4、學習金屬酶的配體性質與金屬酶的催化活性的關系。教學重點1、蛋白質的結構、蛋白質的性質。2、金屬配合物與核酸的相互作用3、金屬酶的配體性質與金屬酶的催化活性。教學難點1、蛋白質蛋白質結構與功能的關系。2、金屬酶的配體性質與金屬酶的催化活性。教學內容第一節 氨基酸一、氨基酸的分類二、氨基酸的立體異構和旋光性三、肽第二節 蛋白質一、蛋白質的分類二、蛋白質的一級結構三、維持蛋白質空間構象的作用力四、蛋白質的二級結構五、蛋白質的三級結構和四級結構六、蛋白質的某些重要性質第三節 氨基酸、肽和蛋白質的金屬配合物一、 氨基酸、肽的金屬配合物二、 蛋白質的金屬配合物第四節 核酸一、核酸的化學組成和分類二、

15、核酸降解產物的化學結構三、體內重要的游離核苷酸四、核酸的結構五、核酸與遺傳信息傳遞第五節 金屬離子及其配合物與核苷酸和核酸的相互作用 一、金屬離子與核苷酸的相互作用二、金屬離子對DNA和RNA穩定性的影響三、金屬離子在DNA復制、遺傳密碼轉錄和翻譯中的作用四、金屬配合物與核酸的相互作用 第六節 酶一、 酶的化學本質二、 酶的命名與分類三、 酶的催化功能四、 幾種重要的輔酶或輔基五、 酶促反應動力學 第七節 金屬離子與酶的配合物一、金屬離子作為酶的輔助因子二、金屬離子作為酶的激活劑三、與金屬有關的酶的抑制作用四、金屬離子、酶和底物的結合方式五、金屬酶的配體性質與金屬酶的催化活性的關系第一節 氨基

16、酸一、氨基酸的分類存在自然界中的氨基酸有300余種，但組成人體蛋白質的氨基酸僅有20種，且均屬-氨基酸（甘氨酸除外），即羧酸分子中碳原子上的一個氫原子被氨基取代而成的化合物。從蛋白質水解得到的a-氨基酸都屬于L-型的，所以習慣上書寫氨基酸都不標明構型和旋光方向。從a-氨基酸的結構通式可以知道，各種a-氨基酸的區別就在于側鏈R基團的不同，即不同的氨基酸有不同的R基團。組成蛋白質的20種常見氨基酸可以按照R基的化學結構或極性大小進行分類。按R基團的結構特點：脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和雜環氨基酸。從營養學角度：必需氨基酸、非必需氨基酸。按R基團的性質極性：非極性氨基酸、疏水氨基酸。包括：4種帶有脂

17、肪烴側鏈的氨基酸：丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸；2種含芳香環氨基酸：苯丙氨酸、色氨酸；1種含硫氨基酸：甲硫氨酸；1種亞氨基酸：脯氨酸。 極性氨基酸：親水氨基酸，包括酸性、堿性和非解離氨基酸。極性但不帶電荷的R基氨基酸，這一組中有7種氨基酸。包括：側鏈的極性是由于它們的羥基造成的：蘇氨酸、絲氨酸、酪氨酸；R基極性是它們的酰胺基引起的：天冬酰胺、谷氨酰胺；由于含有巰基的緣故：半胱氨酸。側鏈介于極性與非極性之間：甘氨酸。帶負電荷的R基氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸。帶正電荷的R基氨基酸：這一類氨基酸在pH=7時攜帶凈正電荷，又叫堿性氨基酸。二、氨基酸的立體異構和旋光性氨基酸的物理性質：各種氨基酸在水中

18、的溶解度差別很大，并能溶解于稀酸或稀堿中，但不能溶解于有機溶劑。氨基酸的熔點極高，一般在200以上；其味隨不同氨基酸有所不同，有的無味、有的為甜、有的味苦，谷氨酸的單鈉鹽有鮮味，是味精的主要成分；構成蛋白質的氨基酸除甘氨酸外，均含有不對稱碳原子，所以除甘氨酸外，所有天然氨基酸含有一個手性a-碳原子，因此都具有旋光性。吸收光譜：參與蛋白質組成的20種氨基酸，在可見光區域都沒有光吸收，但在遠紫外區域均有光吸收。在近紫外區域只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。因為它們的R 基含有苯環共軛雙鍵系統。蛋白質由于含有這些氨基酸，因此也有紫外吸收能力。一般最大光吸收在波長280 nm處，因此利用分光

19、光度法能很方便地測定蛋白質的含量。但是在不同的蛋白質中這些氨基酸的含量不同，所以它們的消光系數（或稱吸收系數）是不完全一樣的。構成蛋白質的20種氨基酸在可見光區都沒有光吸收，但在遠紫外區均有光吸收。在近紫外區只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力，酪氨酸lmax275nm，苯丙氨酸lmax257nm，色氨酸lmax280nm，蛋白質的最大光吸收一般在280nm處。大多數蛋白質含有這兩種氨基酸殘基，所以測定蛋白質溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白質含量的快速簡便的方法。三、肽肽：一個氨基酸的-羧基和另一個氨基酸的-氨基脫水縮合而成的化合物叫肽。肽鍵：氨基酸之間脫水后形成的鍵叫肽鍵，又稱

20、為酰胺鍵，寫作-CO-NH-。最簡單的肽由兩個氨基酸組成，稱為二肽，其中包含一個肽鍵。含有三個、四個氨基酸的肽分別稱為三肽、四肽。10個以上氨基酸所生成的肽稱為多肽，多肽為鏈狀結構，所以多肽也叫多肽鏈。氨基酸殘基：肽鏈中氨基酸由于參加肽鍵的形成已經不是原來完整的分子，因此稱為氨基酸殘基。通常在多肽鏈的一端含有一個游離的a-氨基，稱為氨基端或N-端；在另一端含有一個游離的a-羧基，稱為羧基端或C-端。氨基酸的順序是從N-端的氨基酸殘基開始，以C-端氨基酸殘基為終點的排列順序。 肽單位：肽鍵的四個原子和與之相連的兩個-碳原子所組成的基團。肽單位的特點：主鏈肽鍵CN具有雙鍵性質而不能自由旋轉C-N單

21、鍵的鍵長是0.148 nm；CN雙鍵的鍵長是0.127 nm；X射線衍射分析證實，肽鍵中CN的鍵長為0.132 nm。肽鍵的所有4個原子和與之相連的兩個-碳原子都處于一個平面內，此剛性結構的平面稱為肽平面或酰胺平面，每一個肽單位實際上就是一個肽平面。肽平面內的CO與NH呈反式排列，各原子間的鍵長和鍵角都是固定的。 從上面五肽的化學結構可以看出，肽鏈中的骨干是由肽單位規則地重復排列而成的，稱之為共價主鏈。各種肽鏈的主鏈結構都是一樣的，但側鏈R基的順序即氨基酸殘基順序不同。肽鏈主鏈上的重復結構稱為肽單位或肽基。肽鍵的實際結構是一個共振雜化體。由于氮電子離域形成了包括肽鍵的羰基氧、羰基碳和酰胺氮在內

22、的OCN p系統。 第二節 蛋白質蛋白質是含氮的有機化合物，其含氮量占生物組織中一切含氮物質的絕大部分。氮元素是蛋白質區別于糖和脂肪的特征性元素，根據對大多數蛋白質的氮元素分析，其氮元素的含量都相當接近，一般在15%17，平均為16，即100g蛋白質中含有16g氮。蛋白質是生物體中功能最多樣化的生物大分子。它們在功能上的多樣化決定于構象上的多樣化。蛋白質的基本結構是由氨基酸殘基構成的多肽鏈，再由一條或一條以上的多肽鏈按一定的方式組合成具有特定結構的生物活性分子。隨著肽鏈數目、氨基酸的組成及其排列順序不同就形成了不同的蛋白質。根據對不同種類、不同形狀、不同功能的蛋白質三維結構的研究，已確認蛋白質

23、的結構有不同的層次，人們為了認識的方便通常將其分為一級結構、二級結構、超二級結構、結構域、三級結構及四級結構。一、蛋白質的分類蛋白質可以按不同的方法分類。作為分類的依據主要有：分子的形狀或空間構象；分子的溶解性；分子的組成情況；功能。（1）按照組成成分分類單純蛋白質：單純蛋白不含有非蛋白質部分，這類蛋白質水解后的最終產物只有氨基酸。單純蛋白質按其溶解性質的不同可分為白蛋白（或清蛋白）、球蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白、精蛋白、組蛋白以及硬蛋白等；結合蛋白質：結合蛋白是指由單純蛋白和非蛋白成分結合而成的蛋白質，包括核蛋白、色蛋白、磷蛋白、糖蛋白等。（2）按照分子的形狀或空間構象可將蛋白質分為纖維狀蛋白和

24、球狀蛋白兩大類。纖維狀蛋白分子很不對稱，形狀類似纖維。有的纖維狀蛋白能溶于水，如肌肉的結構蛋白和血纖維蛋白原；有的纖維狀蛋白不溶于水，如角蛋白、絲心蛋白以及膠原蛋白等。球狀蛋白質分子的形狀接近球形，空間構象比纖維狀蛋白復雜。球狀蛋白質的溶解性較好，能結晶，生物體內的蛋白質大多數屬于這一類。（3）按照蛋白質的功能可劃分為酶蛋白、結合蛋白、運輸蛋白、受體蛋白、調節蛋白、防御蛋白、貯存蛋白、毒蛋白等。上述蛋白質的分類并不是絕對的，彼此間是有聯系的。例如，組蛋白屬于單純蛋白，若它和DNA結合在一起時，則把它們合稱為核蛋白，就屬于結合蛋白類。二、蛋白質的一級結構1969年，國際純化學與應用化學委員會（I

25、UPAC）規定：蛋白質的一級結構指蛋白質多肽連中AA的排列順序，包括二硫鍵的位置。這種規定對于討論“一級結構決定高級結構”這一命題是有意義的。1953年，Sanger等人經過將近10年的努力，首次完成了牛胰島素的氨基酸順序的測定，目前一級結構已經測定的蛋白質數量日益增多，主要的有胰島素、細胞色素c、血紅蛋白、肌紅蛋白、煙草花葉病毒蛋白、牛胰核糖核酸酶及溶菌酶等。 三、維持蛋白質空間構象的作用力蛋白質的空間構象和維持構象的作用力：構象和構型是兩個容易混淆的概念。一個分子內的原子間的關系在化學家的手中表達成平面式，例如某種氨基酸，我們通常寫成平面結構式。 構型是指不對稱碳原子所連接的四個不同的原子

26、或基團在空間中的兩種不同的排列。構象是指一個由幾個碳原子組成的分子，因一些單鍵的旋轉而形成的不同碳原子上各取代基團或原子的空間排列。構型的改變必然會引起共價鍵的破壞，并形成一些新鍵（如氨基酸由D型變成L型）。構象的改變并不需要共價鍵的斷裂，只需要單鍵的旋轉就可以產生新的構象。多肽鏈的共價主鏈形式上都是單鍵。因此，可以設想一個多肽主鏈將可能有無限多種構象，并且由于熱運動，任何一種特定的多肽構象還將發生不斷變化。然而目前已知一個蛋白質的多肽鏈在維持生物體正常運轉的溫度和pH值條件下，只有一種或很少幾種構象。這種天然構象保證了它的生物活性，并且相當穩定，甚至蛋白質被分離出來以后，仍然保持著天然狀態。

27、這一事實說明了天然蛋白質主鏈上的單鏈并不能自由旋轉。氫鍵：由電負性較強的原子與氫形成的基團如NH和OH具有很大偶極距，成鍵電子云分布偏向電負性大的原子核，因此氫原子核周圍的電子分布就少，正電荷的氫核（質子）就在外側裸露。這一正電荷氫核遇到另一個電負性強的原子時，就產生靜電吸引，即所謂的氫鍵。氫鍵在維持蛋白質的結構中起著極其重要的作用。多肽鏈主鏈上的羰基氧和酰胺氫之間形成的氫鍵是維持蛋白質二級結構的主要作用力。除此之外，氫鍵還可以在側鏈與側鏈、側鏈與介質水、主鏈肽基與側鏈或主鏈肽基與水之間形成。大多數蛋白質所采取的折疊策略是使主鏈肽基之間形成最大數目的分子內氫鍵，與此同時保持大部分能成氫鍵的側鏈

28、處于蛋白質分子的表面而與水相互作用。疏水作用力：是指非極性基團即疏水基團為了避開水相而群集在一起的集合力。水介質中球狀蛋白質的折疊總是傾向于把疏水殘基埋藏在分子內部，這種現象就是疏水作用或疏水效應。也曾稱為疏水鍵。它在維持蛋白質的三級結構方面占有突出的地位。疏水作用其實并不是疏水基團之間有什么吸引力的緣故，而是疏水基團或疏水側鏈出自避開水的需要而被迫接近。當然，當疏水基團接近到等于范德華間距時，相互間將有弱的范德華引力。范德華力：在物質的聚集狀態中，分子與分子之間存在著一種較弱的作用力。早在1873年范德華就已注意到這種力的存在，并考慮這種力的影響和分子本身占有體積的事實，提出了著名的范德華狀

29、態方程。以后，人們把中性分子或中性原子之間的作用力稱為范德華力。迄今所測得的蛋白質構象都顯示出蛋白質分子內的基團是緊密堆積的。在蛋白質分子內無疑存在著范德華力，它對維持和穩定蛋白質的三、四級結構具有一定貢獻。離子鍵：又稱鹽鍵、鹽橋或靜電作用力。它是由帶相反電荷的兩個基團間的靜電吸引所形成的。在蛋白質分子中，通常有帶正電荷的基團和帶負電荷的基團。高濃度的鹽、過高或過低的pH值可以破壞蛋白質構象中的離子鍵。強酸強堿能使蛋白質變性。二硫鍵又稱為二硫橋或硫硫橋，是兩個硫原子之間所形成的共價鍵。它可以把不同的肽鏈或同一條肽鏈的不同部分連接起來，對維持和穩定蛋白質的構象具有重要作用。二硫鍵并不指令多肽鏈的

30、折疊，假如蛋白質中所有二硫鍵相繼被還原，將引起蛋白質的天然構象改變和生物活性喪失。在許多情況下，二硫鍵可以選擇性地被還原，這些實驗證明，某些二硫鍵是生物活性所必需的，另一些二硫鍵則不是生物活性所必需的，但與維持蛋白質的穩定有關。在絕大多數情況下，二硫鍵是在多肽鏈的-轉角附近形成的。四、蛋白質的二級結構蛋白質的二級結構主要是指蛋白質多肽鏈中有規則重復的構象。通常是指蛋白質多肽鏈主鏈在空間中的走向，一般形成有規律的構象，并以氫鍵來維持主鏈構象的穩定。這級水平的構象不涉及氨基酸殘基的側鏈基團在空間的排列。二級結構的基本類型有-螺旋、-折疊、-轉角和無規卷曲。它們廣泛存在于天然蛋白質內。但各種類型的二

31、級結構并不是均勻地分布在蛋白質中。某些蛋白質，如血紅蛋白和肌紅蛋白含有大量的-螺旋，而另一些蛋白質如鐵氧還蛋白則不含任何的-螺旋。不同蛋白質中-折疊的含量和-轉角的數目也有很大的變化。主要類型有：-螺旋：是蛋白質中最常見、含量最豐富的二級結構。每隔3.6個氨基酸殘基螺旋上升一圈，沿螺旋軸方向上升0.54nm，每個殘基繞軸旋轉100o，沿軸上升0.15nm。-螺旋中氨基酸殘基的側鏈伸向外側。相鄰的螺圈之間形成鏈內氫鍵，氫鍵的取向幾乎與中心軸平行。氫鍵是由肽鍵上的 NH中的氫和它后面（N端）第四個殘基上的C=O中的氧之間形成的。 -折疊：蛋白質中另一類常見的二級結構是-折疊。兩條或多條幾乎完全伸展

32、的肽鏈并排在一起便形成-折疊，這時相鄰肽鏈主鏈上的NH和C=O之間形成有規則的氫鍵。-轉角：也稱為回折、-彎曲或發夾結構，它是球狀蛋白質中發現的又一種二級結構。它有三種類型，每種類型都有4個氨基酸殘基。在所有這三種類型的-轉角中，彎曲處的第一個殘基的C=O和第四個殘基的NH之間形成一個氫鍵，產生一種不很穩定的環形結構。類目前發現的-轉角多數都處在球狀蛋白質分子表面，在這里改變多肽鏈的方向阻力 經考查，-轉角在球狀蛋白質中含量是十分豐富的，約占全部殘基的1/4。 無規則卷曲：多肽鏈主鏈骨架上的若干肽段在空間的排布有些是有規則的，如能形成-螺旋、-折疊、-轉角的構象，而有些卻沒有規則。這些肽段在空

33、間的不規則排布稱為無規則卷曲。無規則卷曲，有人又稱之為無規則構象、無規線團、自由折疊或回轉。在一般球蛋白分子中，往往含有大量的無規則卷曲，它使蛋白質肽鏈從整體上形成球狀構象。 超二級結構：在蛋白質中，特別是球蛋白中，蛋白質不只是有二級結構，經常可以看到由若干相鄰的二級結構單元，即-螺旋、-折疊片和-轉角等組合在一起，彼此相互作用，形成有規則、在空間上能辨認的二級結構組合體，充當三級結構的構件，稱為超二級結構。已知的超二級結構有三種基本組合形式，即- 螺旋的組合()，-折疊組合()，-螺旋和-折疊的組合()。 結構：這是一種由兩股或三股右手-螺旋彼此纏繞而成的左手超螺旋，重復距離約為14 nm。

34、每圈螺旋為3.5個殘基，而不是通常的3.6個殘基。沿軸的重復距離由0.54 nm縮短到0.51 nm。螺旋之間可能作用的側鏈是非極性側鏈，它向著超螺旋內部，躲開與水接觸，其他的是極性側鏈，處于蛋白質分子的表面，與水接觸。單個的-螺旋每隔7個殘基重復一次。疏水側鏈處于螺旋一側，位于重復單位的第三到第四個殘基。螺旋鏈之間非極性側鏈互相裝配緊密，超螺旋的穩定性主要是非極性側鏈間的范德華力相互作用的結果。結構：最簡單的組合是由二段平行式的-鏈和一段連接鏈組成的，此超二級結構稱為X單位。連接鏈或是-螺旋或是無規則卷曲，它大體上反平行于-鏈。最常見的組合是由三段平行式的-鏈和二段-螺旋鏈構成，此超二級結構

35、稱為Rossmann-折疊。幾乎在所有的實例中連接鏈都是以右手交叉連接方式處于-折疊片的一側。結構：-曲折是另一種常見的超二級結構，由在一級結構上連續、在-折疊中相鄰的三條反平行式-鏈通過緊湊的-轉角連接而成。結構域：或稱為轄區，是多肽鏈在超二級結構的基礎上組裝而成的。多肽鏈首先是在某些區域相鄰的氨基酸殘基形成有規則的二級結構，然后主要又是相鄰的二級結構片段集裝在一起形成超二級結構。超二級結構以特定的組合方式連接，在一個較大的蛋白質分子中形成兩個或多個在空間上可以明顯區分的折疊實體，這種實體稱為結構域。最常見的結構域含100200個氨基酸殘基，少至40個左右，多至400個以上。結構域是蛋白質三

36、級結構的組件單位，多肽鏈的折疊最后一步是結構域的締合。對于那些較小的蛋白質分子或亞基來說，結構域和三級結構往往是一個意思，也就是說這些蛋白質是單結構域的。 結構域是多肽鏈在超二級結構的基礎上組裝而成的，組裝的基本方式有限。五、蛋白質的三級結構和四級結構蛋白質分子的三級結構是指在一條多肽鏈（包括超二級結構和結構域）的基礎上進一步盤曲或折疊，形成包括主、側鏈在內的專一性空間排布。對于單鏈蛋白質，三級結構就是分子本身的特征性主體結構；對于多鏈蛋白質，三級結構則是各組成鏈（亞基）的主鏈和側鏈的空間排布。生物體重要的生命活動都與蛋白質的三級結構直接相關并且對三級結構有嚴格要求。 所以三級結構是蛋白質構象

37、中一個至關重要的等級式層次，從整體觀念看，它實際包含著除亞基締合以外的蛋白質分子結構的全部內容。據不完全統計，到目前為止已經確定的蛋白質結構大約有200種，從中看到可供選擇的空間排布是多種多樣的，因為蛋白質每一個不同的順序總是與一種獨特的三級結構相關聯的。基本特征：在蛋白質分子中，一條多肽鏈往往是通過一部分-螺旋、一部分-折疊、一部分-轉角和一部分無規則卷曲形成緊密的球狀構象。在兩條鏈之間或一條肽鏈的不同肽段之間，有時存在著平行-折疊或反平行-折疊。-折疊的含量因蛋白質的不同而異。在180°的肽鏈轉折處往往有-轉角。在螺旋與螺旋之間、-折疊與-折疊之間或者螺旋與-折疊之間往往是無規則

38、卷曲。在蛋白質分子中，大多數非極性側鏈總是埋在分子的內部形成疏水核；而大多數極性側鏈總是暴露在分子的表面，形成親水區。極性基團的種類、數目與排布決定了蛋白質的功能。有不少較大的蛋白質分子含有幾個區域即結構域，它們都是緊密的球狀構象。結構域的劃分往往是與功能相聯系的。在蛋白質分子的表面，往往有一個內陷的空穴。此空穴往往是疏水區，能夠容納一個或兩個小分子配體或大分子配體的一部分。對酶分子的活性來說，此空穴正好容納一個或兩個小分子底物，或大分子底物的一部分，此即酶分子的活性部位。對肌紅蛋白、血紅蛋白、細胞色素c來說，此空穴正好容納一個血紅素分子。維持蛋白質三級結構的力：疏水鍵、離子鍵、范得華力、共價

39、鍵。 肌紅蛋白的三級結構與功能：肌紅蛋白是哺乳動物肌肉中儲氧的蛋白質。在潛水哺乳類如鯨、海豹和海豚的肌肉中肌紅蛋白含量特別豐富，以致使它們的肌肉呈棕色。由于肌紅蛋白儲氧使這些動物能長時間潛在水下。肌紅蛋白在功能和結構上和血紅蛋白極為相近。它由一條多肽鏈構成，有153個氨基酸殘基及一個血紅素輔基，相對分子質量為17800。 四級結構：所謂蛋白質的四級結構就是指各個亞基在寡聚蛋白質的天然構象中的幾何位置和它們之間的相互關系。一般認為，亞基在蛋白質分子中的空間排布問題是四級結構研究的重要內容，根據X射線結構分析和電子顯微鏡的觀察，多數寡聚蛋白質分子亞基的排列是對稱的，對稱性是四級結構蛋白質分子最重要

40、的性質之一。對稱的寡聚蛋白質分子是由二個或多個不對稱的等同結構成分組成的。這種等同結構成分被稱為原體，原體一般就是亞基，但是原體可以是二個或多個亞基的聚集體。例如血紅蛋白分子是由二個原體組成的對稱二體，其中每個原體是由-亞基（一條珠蛋白鏈）和-亞基（一條珠蛋白鏈所構成的聚集體（）。這里把原體看作單體，所以稱血紅蛋白為二體。如果以亞基為單體，血紅蛋白則為四體。 有關四級結構的一些概念許多生物活性蛋白質是由兩條或多條肽鏈構成，肽鏈與肽鏈之間并不是通過共價鍵相連，而是由非共價鍵締合在一起。每條多肽鏈都有自已的一級、二級和三級結構。在這種蛋白質中，每條肽鏈就被稱為亞基或亞單位。亞基一般只是一條多肽鏈，

41、但有的亞基由二條或多條多肽鏈組成，這些多肽鏈相互間以二硫鍵相連。蛋白質分子的亞基數目一般為偶數，其中含2個或4個亞基的蛋白質占多數，奇數亞基構成的蛋白質就目前所知，只不過10多種。由四個亞基組成的稱為四（聚）體蛋白質，在四級結構中，亞基可以是相同的或不同的，由相同亞基構成的四級結構叫均一四級結構，由不同亞基構成的四級結構叫非均一四級結構。無四級結構的蛋白質稱為單體蛋白質。 亞基：具有四級結構的蛋白質中每個球狀蛋白質稱為亞基。二聚體：由二個亞基組成的稱為二（聚）體蛋白質。寡聚蛋白：由二個或多個亞基組成的蛋白質統稱寡聚蛋白質或多體蛋白質。六、蛋白質的某些重要性質蛋白質的變性定義：天然蛋白質因受物理

42、、化學因素的影響，使蛋白質分子的構象發生了異常變化，從而導致生物活性的喪失以及物理、化學性質的異常變化。但一級結構未遭破壞，這種現象稱為蛋白質的變性。引起蛋白質變性的主要因素：物理因素如加熱、高壓、紫外線照射、X-射線、超聲波、劇烈振蕩和攪拌等；化學因素如強酸、強堿、脲、去污劑（十二烷基硫酸鈉）、重金屬鹽、三氯醋酸、濃乙醇等。蛋白質的變性后的表現主要有：生物活性喪失，這是蛋白質變性的最重要的明顯標志之一，例如酶變性失去催化作用，血紅蛋白失去運輸氧的功能，胰島素失去調節血糖的功能，抗原失去免疫功能等。溶解度降低，對于球狀蛋白粘度增加；光吸收系數增大；結晶性破壞，滲透壓降低，易發生凝集沉淀。生物化

43、學性質改變，變性蛋白質比天然蛋白質易被蛋白酶水解。因此，蛋白質煮熟食用比生食用好消化吸收。組分和分子量不變。蛋白質變性的本質是分子中各種次級鍵斷裂，使其空間構象從緊密有序的狀態變成松散無序的狀態，一級結構不破壞。變性后的蛋白質在結構上雖有改變，但組成成分和相對分子質量不變。實例分析：有利的方面：豆腐是大豆蛋白質的濃溶液加熱加鹽而成的變性蛋白凝固體。高溫消毒的方法，其本質也是使雜菌的菌體蛋白質變性失活，致使雜菌以達到滅菌的目的。蛋白質變性的不利的方面：人體衰老、皮膚變粗糙、干燥、是因為蛋白質逐漸變性，親水性相應減弱的結果。紫外線照射，可引起白內障。其主要原因是由于眼球晶體蛋白質的變性凝固。植物種

44、子放久后也會因蛋白質的親水性降低而失去發芽能力。蛋白質的復性：如果引起變性的因素比較溫和，蛋白質構象僅僅是有些松散時，當除去變性因素后，可根據熱力學原理緩慢地重新自發折疊恢復原來的構象，這種現象稱作復性。蛋白質的結構與功能之間具有高度的統一性，蛋白質分子具有的多種多樣的生物功能是以其化學組成和極其復雜的結構為基礎的。這不僅在于其一定的化學結構，而且還在于一定的空間構象。研究蛋白質的結構與生物功能的關系正成為當前分子生物學的一個重要方面。蛋白質的一級結構與生物功能的關系：同源蛋白質一級結構的種屬差異與生物進化。同源蛋白質是指在不同的有機體中實現同一功能的蛋白質。例如細胞色素C廣泛存在于需氧生物細

45、胞的線粒體中，在生物氧化過程中起傳遞電子的作用。不同種屬來源的同源蛋白質一般具有相同長度或接近相同長度的多肽鏈。同源蛋白質的氨基酸順序中有許多位置的氨基酸對所有的種屬來說都是相同的，因此稱為不變殘基。但是其他位置的氨基酸因種屬不同有相當大的變化，因此稱為可變殘基。同源蛋白質的氨基酸順序中這樣的相似性被稱為順序同源現象。蛋白質的生物功能包括：生物催化功能：蛋白質的一個最重要的生物學功能是作為有機體新陳代謝的催化劑酶。幾乎所有的酶都是蛋白質。生物體內的各種化學反應幾乎都是在相應的酶參與下進行的。結構蛋白：蛋白質另一個主要的生物學功能是作為有機體的結構成分。在高等動物里，膠原纖維是主要的細胞外結構蛋

46、白，參與結締組織和骨骼作為身體的支架。細胞里的片層結構，如細胞膜、線粒體、葉綠體和內質網等都是由不溶性蛋白質與脂質組成的。運輸功能：脊椎動物的血紅蛋白和無脊椎動物中的血藍蛋白，某些色素蛋白如細胞色素c等起傳遞電子的作用。收縮功能：某些蛋白質與生物的運動有關，如肌球蛋白和肌動蛋白是肌肉收縮系統的必要成分。細菌的鞭毛或纖毛蛋白也能產生類似的活動。近年來發現，在非肌肉的運動系統中普遍存在著運動蛋白。有些蛋白質具有貯藏氨基酸的功能，作為有機體及其胚胎或幼體生長發育的原料，如蛋類中的卵清蛋白、乳類中的酪蛋白、小麥種子中的麥醇溶蛋白等。還有一些蛋白質具有激素的功能，對生物體內的新陳代謝起調節作用。如胰島素

47、參與血糖的調節，能降低血液中葡萄糖的含量。免疫保護功能：生物體防御體系中的抗體也是蛋白質。它能識別病毒、細菌以及其它機體的細胞，并與之相結合而排除外來物質對有機體的干擾，起到保護機體的作用。近代分子生物學的研究還表明，蛋白質在遺傳信息的控制、細胞膜的通透性，以及高等動物的記憶、識別機構等方面都起到重要作用。第三節 氨基酸、肽和蛋白質的金屬配合物一、氨基酸、肽的金屬配合物就-氨基酸而言，最常見是二齒配體，以-碳上的氨基和羧基作為配位基團同金屬離子配位，形成具有五元環結構的較穩定的螯合物。在一定條件下，氨基酸側鏈的某些基團也可以參與配位。肽與金屬離子配位時，除末端氨基、末端羧基和氨基酸殘基側鏈的某

48、些基團可作為配位基團外，肽鍵中的羧基和亞氨基也可能參與配位。金屬離子與肽形成的配合物分子的結構比較復雜。二、蛋白質的金屬配合物 蛋白質與金屬離子的配位顯然與氨基酸或寡肽不同。在金屬蛋白質分子中，兩個配位原子之間往往隔著數目很多的氨基酸殘基。金屬離子和蛋白質形成配合物后，金屬可影響蛋白質電子結構和反應能力，并對蛋白質結構起著穩定作用。大多數金屬離子與蛋白質的結合分為兩類：一類是金屬和蛋白質牢固地結合在一起，金屬離子是蛋白質的組成部分，用強烈的化學反應或其它方法將金屬離子移去或用其它離子取代時，金屬蛋白的活性也就隨之失去。在這一類金屬蛋白質中，金屬與蛋白質之比是以恒定常數，金屬與蛋白質組成一個穩定

49、的配合物。另一類是金屬和蛋白質結合較弱，金屬極易通過滲析法被除去，且金屬與蛋白質之比不恒定。在蛋白質分子中有很多氨基酸殘基。但是人們發現在通常情況下，分子中可配位基團只有處于有利的配位位置，并具有較強的配位能力時，它們對金屬離子的配位作用才能占主導地位，這就降低或避免了生成多種多樣的配合物的可能性。當然要確定蛋白質分子與金屬離子配位的基團以及它們所處的位置和配位情況也不是輕而易舉的。例如，Zn()與胰島素生成的配合物經X射線晶體分析證明，它的分子式為Zn2(Insulin Dimer)3，其中，中心原子是Zn()，每一個雙聚胰島素提供一個組氨酸咪唑基與Zn配位。這樣，在每一個Zn原子周圍聯結3

50、個咪唑，另外每一個Zn還可和3個水分子相連，組成配位數為6但已變了形的正八面體。每一雙聚胰島素中共有二個組氨酸咪唑基，與Zn配位的三個雙聚胰島素中，另外的三個組氨酸咪唑基以同樣方式與另一個Zn離子配位，組成雙核配合物。第四節 核酸 最早分離出DNA的弗雷德里希·米歇爾是一名瑞士醫生，他在1869年，從廢棄繃帶里所殘留的膿液中，發現一些只有顯微鏡可觀察的物質。由于這些物質位于細胞核中，因此米歇爾稱之為“核素”（nuclein）。到了1919年，菲巴斯·利文進一步辨識出組成DNA的堿基、糖類以及磷酸核苷酸單元，他認為DNA可能是許多核苷酸經由磷酸基團的聯結，而串聯在一起。不過他

51、所提出概念中，DNA長鏈較短，且其中的堿基是以固定順序重復排列。1937年，威廉·阿斯特伯里完成了第一張X光繞射圖，闡明了DNA結構的規律性。1928年，弗雷德里克·格里菲斯從格里菲斯實驗中發現，平滑型的肺炎球菌，能轉變成為粗糙型的同種細菌，方法是將已死的平滑型與粗糙型活體混合在一起。這種現象稱為“轉型”。但造成此現象的因子，也就是DNA，是直到1943年，才由奧斯瓦爾德·埃弗里等人所辨識出來。1953年，阿弗雷德·赫希與瑪莎·蔡斯確認了DNA的遺傳功能，他們在赫希-蔡斯實驗中發現，DNA是T2噬菌體的遺傳物質。劍橋大學里一面紀念克里克與DNA

52、結構的彩繪窗。到了1953年，當時在卡文迪許實驗室的詹姆斯·沃森與佛朗西斯·克里克，依據倫敦國王學院的羅莎琳·富蘭克林所拍攝的X光繞射圖及相關資料，提出了最早的DNA結構精確模型，并發表于自然期刊。五篇關于此模型的實驗證據論文，也同時以同一主題發表于自然。其中包括富蘭克林與雷蒙·葛斯林的論文，此文所附帶的X光繞射圖，是沃森與克里克闡明DNA結構的關鍵證據。此外莫里斯·威爾金斯團隊也是同期論文的發表者之一。富蘭克林與葛斯林隨后又提出了A型與B型DNA雙螺旋結構之間的差異。1962年，沃森、克里克以及威爾金斯共同獲得了諾貝爾生理學或醫學獎。一、核酸

53、的化學組成和分類1953年Watson和Crick創立的DNA雙螺旋結構模型，不僅闡明了DNA分子的結構特征，而且提出了DNA作為執行生物遺傳功能的分子，從親代到子代的DNA復制過程中，遺傳信息的傳遞方式及高度保真性，為遺傳學進入分子水平奠定了基礎，成為現代分子生物學發展史上最為輝煌的里程碑。基本結構單位核苷酸。核酸水解產物的結構。堿基：核苷酸中的堿基均為含氮雜環化合物，它們分別屬于嘌呤衍生物和嘧啶衍生物。核苷酸中的嘌呤堿。主要是鳥嘌呤和腺嘌呤，嘧啶堿主要是胞嘧啶、尿嘧啶和胸腺嘧啶。嘌呤和嘧啶環中含有共軛雙鍵，對260nm左右波長的紫外光有較強的吸收。堿基的這一特性常被用來對堿基、核苷、核苷酸

54、和核酸進行定性和定量分析。戊糖：核酸中的戊糖有核糖和脫氧核糖兩種，分別存在于核糖核苷酸和脫氧核糖核苷酸中。RNA中的戊糖是D核糖（即在2號位上連接的是一個羥基），DNA中的戊糖是D2脫氧核糖（即在2號位上只連一個H）。D核糖的C2所連的羥基脫去氧就是D2脫氧核糖。二、核酸降解產物的化學結構1核糖和脫氧核糖：RNA的D-核糖和DNA的D-脫氧核糖均為型。為避免與堿基環的原子編號混淆，糖環碳原子編號通常加“´”2嘌呤堿和嘧啶堿：核酸中常見的腺嘌呤和鳥嘌呤都是嘌呤的衍生物，三種常見的嘧啶堿則是嘧啶的衍生物。嘌呤堿和嘧啶堿分子中都有共軛雙鍵，各有特征的紫外吸收光譜。鳥嘌呤和上述嘧啶堿都有酮-

55、烯醇式互變異構現象。在生理pH下酮式占優勢。本教材采用的結構均為酮式。3核苷：戊糖與嘧啶或嘌呤堿以糖苷鍵連接就稱為核苷。由D核糖或D2脫氧核糖與嘌呤或嘧啶通過糖苷鍵連接組成的化合物。核酸中的主要核苷有八種。4核苷酸：核苷酸與磷酸殘基構成的化合物，即核苷的磷酸酯。核苷酸是核酸分子的結構單元。核酸分子中的磷酸酯鍵是在戊糖C-3和C-5所連的羥基上形成的，故構成核酸的核苷酸可視為3核苷酸或5核苷酸。DNA分子中是含有A,G,C,T四種堿基的脫氧核苷酸；RNA分子中則是含A,G,C,U四種堿基的核苷酸。當然核酸分子中的核苷酸都以形式存在，但在細胞內有多種游離的核苷酸，其中包括一磷酸核苷、二磷核苷和三磷

56、酸核苷。表、DNA、 RNA組成類別DNARNA基本單位脫氧核糖核苷酸核糖核苷酸核苷酸腺嘌呤脫氧核苷酸、鳥嘌呤脫氧核苷酸、胞嘧啶脫氧核苷酸、胸腺嘧啶脫氧核苷酸腺嘌呤核苷酸、鳥嘌呤核苷酸、胞嘧啶核苷酸、尿嘧啶核苷酸堿基腺嘌呤（A)、鳥嘌呤（G)、胞嘧啶（C)、胸腺嘧啶（T)腺嘌呤（A)、鳥嘌呤（G)、胞嘧啶（C)、尿嘧啶（U）五碳糖脫氧核糖核糖酸磷酸磷酸三、體內重要的游離核苷酸生物體內的核苷酸除組成多聚核苷酸之外，還以游離形式存在。它們主要是S´-核苷酸，在第5´位會進一步磷酸化，形成多磷酸核苷酸。細胞里的多磷酸核苷酸常與Mg2+形成復合物。最重要的多磷酸核苷酸是三磷酸腺苷。

57、四、核酸的結構1核酸的一級結構核酸的一級結構是指構成DNA的脫氧核苷酸按照一定的排列順序，通過3',5'磷酸二酯鍵相連形成的線形結構。由于DNA是遺傳變異的物質基礎，不同的生物性狀就是由DNA分子上的脫氧核苷酸的排列順序決定的。生物性狀多種多樣，因而在DNA分子的一級結構上，不同段落有不同的生物學功能，不同的生物性狀在DNA分子由其相應的段落來決定。把DNA分子看成由許多相對獨立的單位組成的，而每個獨立的單位就叫作基因。即基因是DNA分子上最小的功能單位。每個基因一般含10002000脫氧核苷酸殘基。 2DNA的雙螺旋結構和三級結構DNA的二級結構：雙螺旋結構。Watson，Crick于1953在Chargaff法則及Wilkins, Franklin的X線衍射工作基礎上提出