1、讀書破萬卷下筆如有神生物化學生物化學，是生命的化學，是研究生物體的化學組成和生命過程中的化學變化規律的一門科學。它是從分子水平來研究生物體（包括人類、動物、植物和微生物 ）內基本物質的化學組成、結構，及在生命活動中這些物質所進行的化學變化（即代謝反應）的規律及其與生理功能的關系的一門科學，是一門生物學與化學相結合的基礎學科。分子生物學分子生物學是以生物大分子為研究目標，通過對蛋白質、酶和核酸等大分子的結構、功能及其相互作用等運動規律的研究來闡明生命分子基礎，從而探索生命奧秘的一門科學。 它是由生物化學、遺傳學、微生物學、病毒學、結構分析及高分子化學等不同研究領域結合而形 成的一門交叉科學，目前

2、已發展成生命科學中的帶頭學科。單糖 凡不能被水解成更小分子的糖稱為單糖。 單糖是糖類中最簡單的一種， 是組成糖類物質 的基本結構單位。 單糖可根據其分子中含碳原子多少分類，最簡單的單糖是三碳糖， 在自然界分布廣、意義大的五碳糖和六碳糖，也分別稱為戊糖和己糖。寡糖寡糖是由單糖縮合而成的短鏈結構（一般含26個單糖分子）。其中二糖是寡糖中存在最為廣泛的一類。多糖多糖是由許多單糖分子縮合而成的長鏈結構，分子量都很大，在水中不能成真溶液， 有的成膠體溶液，有的根本不溶于水，均無甜味，也無還原性。多糖有旋光性，但無變旋現象。最 重要的多糖有淀粉、糖原和纖維素等。多糖中有一些是與非糖物質結合的糖稱為復合糖，

3、如糖蛋白和糖脂。同聚多糖同聚多糖也稱為均一多糖，是由一種單糖縮合而成，如淀粉、糖原、纖維素、戊糖膠、木糖膠、阿拉伯糖膠、幾丁質等。雜聚多糖雜聚多糖也稱為不均一多糖，是由不同類型的單糖縮合而成，如肝素、透明質酸和許多來源于植物中的多糖如波葉大黃多糖、當歸多糖、茶葉多糖等。粘多糖粘多糖也稱為糖胺聚糖， 是一類含氮的不均一多糖， 其化學組成通常為糖醛酸及氨基己糖或其衍生物，有的還含有硫酸。如透明質酸、肝素、硫酸軟骨素等。結合糖結合糖也稱糖復合物或復合糖，是指糖和蛋白質、脂質等非糖物質結合的復合分子。主要有糖蛋白、蛋白聚糖、糖脂和脂多糖等。糖蛋白糖蛋白是糖與蛋白質以共價鍵結合的復合分子，其中糖的含量一

4、般小于蛋白質。常見的糖蛋白包括人紅細胞膜糖蛋白、血漿糖蛋白、粘液糖蛋白等。蛋白聚糖 蛋白聚糖是一類由糖與蛋白質結合形成的非常復雜的大分子糖復合物，其中蛋白質含量一般少于多糖。蛋白聚糖是構成動物結締組織大分子的基本物質，也存在于細胞表面，參與細胞與細胞，或者細胞與基質之間的相互作用等。糖脂 糖脂是糖和脂類以共價鍵結合形成的復合物，組成和總體性質以脂為主體。 根據脂質部分的不同，糖脂又可分為分子中含鞘氨醇的鞘糖脂， 分子中含甘油酯的甘油糖脂， 由磷酸多菇醇 衍生的糖脂和由類固醇衍生的糖脂。脂多糖脂多糖是糖與脂類結合形成的復合物，與糖脂不同的是在脂多糖中以糖為主體成分。常見的脂多糖有胎盤脂多糖，細菌

5、脂多糖等。脂類 脂類是脂肪及類脂的總稱，是一類低溶于水而高溶于有機溶劑 （如乙醴、丙酮、氯仿等）， 并能為機體利用的有機化合物。其化學本質為脂肪酸（多是4碳以上的長鏈一元竣酸）和醇（包括甘 油醇、鞘氨醇、高級一元醇和固醇 ）等所組成的酯類及其衍生物。必需脂肪酸必需脂肪酸是指機體生命活動必不可少，但機體自身又不能合成， 必需由食物供給的多不飽和脂肪酸。必需脂肪酸主要包括3-3系列的a -亞麻酸和3 -6系列的亞油酸。磷脂磷脂是含磷的脂類，包括甘油磷脂和鞘磷脂兩大類。前者為甘油酯衍生物，而后者為鞘氨醇酯衍生物。它們主要參與細胞膜系統的組成。讀書破萬卷下筆如有神蛋白質的一級結構蛋白質是由不同的氨基酸

6、種類、數量和排列順序，通過肽鍵而構成的高分子有機含氮化合物。它是蛋白質作用的特異性、空間結構的差異性和生物學功能多樣性的基礎。 肽鍵是蛋白質分子中基本的化學鍵，它是由一分子氨基酸的a竣基與另一分子氨基酸的a氨基縮合脫水而成。肽單位肽鍵是構成蛋白質分子的基本化學鍵，肽鍵與相鄰的兩個a碳原子所組成的基團，稱為肽單位或肽平面。多肽鏈是由許多重復的肽單位連接而成，它們構成肽鏈的主鏈骨架。 蛋白質的二級結構蛋白質的二級結構是指多肽鏈的主鏈骨架中若干肽單位，各自沿一定的軸盤旋或折迭，并以氫鍵為主要的次級鍵而形成有規則的構象，如a螺旋、0折迭和0轉角等。 a螺旋蛋白質分子中多個肽鍵平面通過氨基酸a碳原子的旋

7、轉，使多肽鏈的主骨架沿中心軸盤曲成穩定的a螺旋構象。蛋白質的三級結構具有二級結構、超二級結構或結構域的一條多肽鏈，由于其序列上相隔較遠的氨基酸殘基側鏈的相互作用，而進行范圍更廣泛的盤曲與折疊，形成包括主、側鏈在內的空間排列，這種在一條多肽鏈中所有原子或基團在三維空間的整體排布稱為三級結構。 蛋白質的四級結構許多有生物活性的蛋白質由兩條或多條肽鏈構成，肽鏈與肽鏈之間并不是通過共價鍵相連，而是由非共價鍵維系。每條肽鏈都有自己的一、二和三級結構，這種蛋白質的每條肽鏈被稱為一個亞基。由兩個或兩個以上的亞基之間相互作用，彼此以非共價鍵相聯而形成更復雜的構象，稱為蛋白質的四級結構。 超二級結構超二級結構又

8、稱模體或模序，是指在多肽內順序上相鄰的二級結構常常在空間折疊中靠近，彼此相互作用，形成有規則的二級結構聚集體。結構域結構域是位于超二級結構和三級結構間的一個層次。在較大的蛋白質分子中，由于多肽鏈上相鄰的超二級結構緊密聯系，進一步折疊形成一個或多個相對獨立的致密的三維實體，即結構域。 亞基 亞基又稱亞單位，原聚體或單體。一般由一條多肽鏈組成，也有由兩條或更多的多肽鏈 組成。亞基本身各具有一、二、三級結構。 蛋白質的變性某些物理的和化學的因素使蛋白質分子的空間構象發生改變或破壞，導致其生物活性的喪失和一些理化性質的改變，這種現象稱為蛋白質的變性作用。蛋白質的變構一些蛋白質由于受某些因素的影響，其一

9、級結構不變而空間構象發生一定的變化，導致其生物學功能的改變，稱為蛋白質的變構效應或別構作用。 核酸核酸是含有磷酸基團的重要生物大分子，因最初從細胞核分離獲得，又具有酸性，故稱為核酸。核酸在細胞內通常以與蛋白質結合成核蛋白的形式存在。天然的核酸分為兩大類，即核糖核酸(RNA)和脫氧核糖核酸(DNA)。核酸的基本結構單位是單核甘酸，每個單核甘酸包括 三部分：戊糖、含氮堿基和磷酸基。超螺旋DNA DNA雙螺旋進一步盤繞稱超螺旋。超螺旋有正超螺旋和負超螺旋兩種，負超螺旋的存在對于轉錄和復制都是必要的。轉運RNA(tRNA)tRNA是細胞中一類最小的 RNA , 一般由7393個核甘酸構成，分子量 23

10、00028 000,沉降系數為4S。tRNA約占細胞中RNA總量的15%。在蛋白質生物合成中 tRNA 起攜帶氨基酸的作用。細胞內tRNA的種類很多，每一種氨基酸都有與其相對應的一種或幾種tRNA。核不均一 RNA(HnRNA) hnRNA為存在于真核生物細胞核中不穩定的、大小不均的一組高分子RNA的總稱，在核內主要存在于核仁的外側。hnRNA多為信使RNA的前體，包括 前的各中間階段的分子。mRNA各種基因的轉錄產物及其成為 讀書破萬卷下筆如有神信使 RNA (mRNA)mRNA在細胞中含量很少，占 RNA總量的3%5%。mRNA在代謝上很不穩定，它是合成蛋白質的模板，每種多肽鏈都由一種特定

11、的mRNA負責編碼。mRNA的分子量極不均一，其沉降系數在425S間，mRNA的平均分子量約 500 000。核蛋白體 RNA (rRNA)核蛋白體RNA是細胞中主要的一類 RNA , rRNA占細胞中全部 RNA的80%左右，是一類代謝穩定、分子量最大的RNA ,存在于核蛋白體內。核蛋白體又稱為核糖體或核糖核蛋白體，它是細胞內蛋白質生物合成的場所。小干涉RNA(SiRNAs) SiRNAs是含有2122個單核甘酸長度的雙鏈 RNA ,通常人工合成的SiRNA為22個堿基左右的單核甘酸雙鏈RNA。細胞內的 SiRNAs由雙鏈RNA經特異RNA酶田家族的Dicer核酸酶切割形成的 1921個堿基

12、左右的雙鏈 RNA。微小RNA(miRNAs) miRNAs是一類含1925單核甘酸的單鏈 RNA ,在3'-端有12個堿基長 度變化，廣泛存在于真核生物中不編碼任何蛋白，本身不具有開放閱讀框架，具有保守性、時序性和組織特異性。成熟的miRNA可以和上游或下游序列不完全配對而形成基環結構。核酸的變性與復性核酸分子具有一定的空間結構，維持這種空間結構的作用力主要是氫鍵和堿基堆積力。有些理化因素會破壞氫鍵和堿基堆積力，使核酸分子的空間結構改變， 從而引起核酸理化性質和生物學功能改變， 這種現象稱為核酸的變性。 變性核酸在適當條件下，可使兩條 彼此分開的鏈重新由氫鍵連接而形成雙螺旋結構，這一

13、過程稱為復性。核酸雜交將不同來源的 DNA經熱變性，冷卻，使其復性，在復性時，如這些異源DNA之間在某些區域有相同的序列，則會形成雜交 DNA分子。DNA與互補的RNA之間也會發生雜交。增色效應核酸在變性時，e(p)值顯著升高，此現象稱為增色效應。染色質構成真核細胞的染色體物質稱為染色質，具有三級結構的 DNA和組蛋白緊密結合組成染色質。它們是不定形的，幾乎是隨機地分散于整個細胞核中，當細胞準備有絲分裂明，染色質凝集，并組裝成因物種不同而數目和形狀特異的染色體。染色體真核細胞有絲分裂和減數分裂時由染色質聚縮而成的結構，一般呈棒狀，因易被堿性染料染色故稱染色體。染色質是由核內的DNA與組蛋白、非

14、組蛋白等結合形成的線狀結構。基因基因指含有合成一個功能性生物分子(蛋白質或RNA )所需信息的一個特定 DNA片段。基因組基因組指單倍體細胞中包括編碼序列和非編碼序列在內的全部DNA分子。核基因組是單倍體細胞核內的全部DN分子；線粒體基因組則是一個線粒體所包含的全部DNA分子；葉綠體基因組則是一個葉綠體所包含的全部DNA分子。酶酶是生物體內一類具有催化活性和特定空間構象的生物大分子，包括蛋白質和核酸等。酶與一般的催化劑不同，催化效率非常高，具有高度的專一性，催化活性受到調節和控制。核酶核酶又稱催化 RNA ,核糖酶，類酶，酶性 RNA ,另有建議稱“亥核酶是具有酉生物催化活性的RNA ,其功能

15、是切割和剪接RNA ,底物是RNA分子。核酶的切割效率低，易被Rnase破壞。核酶作用于RNA ,包括催化轉核甘酰反應，水解反應(RNA限制性內切酶的反應) 和連接反應(聚合酶活性)等。抗體酶抗體酶也叫催化抗體，是一類新的模擬酶。根據酶與底物作用的過渡態結構設計合成一些類似物半抗原，用人工合成的半抗原免疫動物，以雜交瘤細胞技術生產針對人工合成半抗原的單克隆抗體，這種抗體具有與半抗原特異結合的抗體特性又具有催化半抗原進行化學反應的酶活性，稱為抗體酶。.讀書破萬卷下筆如有神活性中心酶的活性中心又稱活性部位，是酶與底物結合并發揮其催化作用的部位。就功能而論，活性部位又可分為底物結合部位和催化部位。底

16、物結合部位是與底物特異結合的有關部位， 因此也叫特異性決定部位。催化部位直接參與催化反應，底物的敏感鍵在此部位被切斷或形成新鍵，并生成產物。必需基團酶分子中與酶的活性密切相關的化學基團叫做酶的必需基團。酶的活性中心內的 一些化學基團，是酶發揮催化作用與底物直接作用的有效基團，故稱為活性中心內的必需基團。但酶活性中心外還有一些基團雖然不與底物直接作用，卻與維持整個分子的空間構象有關，這些基團可使活性中心的各個有關基團保持最適的空間位置、間接地對酶的催化作用發揮其必不可少的作用，這些基團稱為活性中心外的必需基團。輔酶酶的輔助因子包括輔酶和輔基。這是按其與酶蛋白結合的牢固程度來區分的。與酶蛋白結合比

17、較疏松（一般為非共價結合）并可用透析方法除去的稱為輔酶。輔基酶的輔助因子包括輔酶和輔基。這是按其與酶蛋白結合的牢固程度來區分的。與酶蛋白結合牢固（一般以共價鍵結合），不能用透析方法除去的稱為輔基。轉換數酶的轉換數是指單位時間，每一個催化中心所轉換的底物分子數。 通常指每秒鐘每個酶分子轉換底物的微摩爾數 （心mol）。Vmax Et （Kcat）=K=因為V=KEt,故轉換數可表示如下：轉換數 33maXKatal 酶活力的單位。1Kat單位定義為，在最適條彳下，每秒鐘可使1摩爾（1mol/L）底物轉化的酶量。米氏常數米氏常數K為酶促反應速度達到最大反應速率一半時的底物濃度，單位是mmol/L（

18、摩爾/升）,K是酶的特征性常數。當pH、溫度和離子強度等因素不變時，K是恒定mm-7-imol/L之間。10的。K值的范圍一般在 10m比活力酶的純度用比活力表示，比活力即每毫克蛋白（或每毫克蛋白氮）所含的酶活力單位數。比活力（純度尸活力單位數/毫克蛋白（氮）誘導契合學說 誘導契合學說認為：酶分子與底物的契合是動態的契合，當酶分子與底物分子接近時，酶蛋白受底物分子的誘導， 其構象發生有利于同底物結合的變化，酶與底物在此基礎上互補契合，進行反應。競爭性抑制競爭性抑制是較常見而重要的可逆抑制。它是指抑制劑（I）和底物（S）對游離酶（E）的結合有競爭作用，互相排斥，酶分子結合S就不能結合I,結合I就

19、不能結合So這種情況往往是抑制劑和底物爭奪同一結合位置。競爭性抑制程度與I成正比，而與S成反比，故當底物濃度極大時，同樣可達到最大反應速度，即抑制作用可以解除。非競爭性抑制非競爭性抑制是指底物 S和抑制I與酶的結合互不相關，既不排斥，也不促進，S可與防導離E結合，也可和EI復合體結合。同樣I可和防離E結合，也可和ES復合體結合，但 IES不能釋放出產物。抑制程度只與 I成正比，而與S無關。反競爭性抑制反競爭性抑制為抑制劑I不與游離酶E結合，卻和ES中間復合體結合成 EIS,但EIS不能釋出產物。制程度既與I成正比，也和S成正比。激活劑凡能提高酶的活性，加速酶促反應進行的物質都稱為激活劑。酶的激

20、活劑可以是+2+2+2+2+2+3+2+Fe、CoNa 一些簡單的無機離子，無機陽離子如、K、Ca、MgCu、Cr、Zn 3-等。一些小分子的有機物如抗壞血酸、半PO、NO、CNBr等，無機陰離子如 Cl、I、43胱氨酸、還原型谷胱甘肽等， 對某些含疏基的酶具有激活作用。激活劑的作用是相對的，一種酶的激活劑對另一種酶來說，也可能是一種抑制劑。不同濃度的激活劑對酶活性的影響也不相同。.讀書破萬卷下筆如有神酶原 某些酶（絕大多數是蛋白酶）在細胞內合成或初分泌時沒有活性，這些無活性的酶的前身稱為酶原。使酶原轉變為有活性酶的作用稱為酶原激活。最適pH酶表現最大活力時的 pH稱為酶的最適pH。pH對不同

21、酶的活性影響不同。最適溫度化學反應的速度隨溫度增高而加快，但酶是蛋白質，可隨溫度的升高而變性。反應速度最大時的溫度，稱為酶的最適溫度。寡聚酶寡聚酶含有2個以上的亞基，多的可含60個亞基，這些亞基巧妙地結合成具有催化活性的酶。寡聚酶可分為含有相同亞基的寡聚酶和含有不同亞基的寡聚酶兩大類。同工酶同工酶是指能催化相同的化學反應，但分子結構不同的一類酶， 它不僅存在于同一機體的不同組織中，也存在于同一細胞的不同亞細胞結構中，它們在生理上、免疫上、 理化性質上都存在很多差異。誘導酶誘導酶是指當細胞中加入特定誘導物質而誘導產生的酶。它的含量在誘導物存在下顯著增高，這種誘導物往往是該酶底物的類似物或底物本身

22、。變構酶變構酶又名別構酶， 迄今已知的變構酶都是寡聚酶，它含有兩個以上的亞基。分子中除了有可以結合底物的活性中心外，還有可以結合調節物（或稱效應劑）的變構中心。這兩個中心可位于不同的亞基上也可位于同一個亞基的不同部位上。變構酶的活性中心與底物結合，起催化作用，變構中心則調節酶反應速度。 調節酶也稱共價調節酶，是指調節劑通過共價鍵與酶分子結合，以增、減酶分子上的基團從而調節酶的活性狀態與非活性狀態的相互轉化。 固定化酶固定化酶是借助于物理和化學的方法把酶束縛在一定空間內并仍具有催化活性的酶制劑。生物氧化物質在生物體內的氧化分解稱為生物氧化，主要是指糖、脂肪及蛋白質等在體內氧化分解最終生成二氧化碳

23、和水，并釋放出能量的過程。黃素蛋白黃素蛋白種類很多，其輔基有兩種，一種為黃素單核甘酸（ FMN ）,另一種為黃素腺喋吟二核甘酸（FAD）。兩者均含核黃素（維生素 B）,此外FMN尚含一分子磷酸，2而FAD 則比FMN多含一分子腺甘酸（ AMP）。鐵硫蛋白又稱鐵硫中心，其特點是含鐵原子和硫原子，鐵是與無機硫原子或是與蛋白質肽鏈上半胱氨酸殘基的硫相結合。底物水平磷酸化底物分子內部能量重新分布形成高能磷酸鍵并伴有ADP磷酸化生成ATP的作用稱為底物水平磷酸化，與呼吸鏈的電子傳遞無關。氧化磷酸化代謝物脫氫經呼吸鏈傳遞給氧生成水的同時，釋放能量用以使ADP磷酸化生成ATP,由于是代謝物的氧化反應與ADP

24、的磷酸化反應偶聯發生，故稱為氧化磷酸化。解偶聯劑解偶聯劑是氧化磷酸化的一類抑制劑，使氧化與磷酸化脫偶聯，雖然氧化照常進行，但磷酸化不能進行， 不能生成ATP,則P/O比值降低，甚至為零。解偶聯劑為離子+梯度， 因而無ATP生成，使氧化載體或通道，能增大線粒體內膜對HH的通透性，消除釋放出來的能量全部以熱的形式散發。如質子載體2,4-二硝基酚（DNP） o呼吸鏈在生物氧化體系中，傳遞氫的酶或輔酶稱為遞氫體，傳遞電子的酶或輔酶稱為電子傳遞體，它們按一定的順序排列在線粒體內膜上，組成遞氫或遞電子體系，統稱為電子傳遞鏈。 該體系進行的一系列連鎖反應是與細胞攝取氧的呼吸過程相關，故又稱為呼吸鏈。 P/O

25、比值 P/O比值是指每消耗一摩爾氧原子所需消耗無機磷的摩爾數。ATP合酶 ATP合酶位于線粒體內膜上，是一個大的膜蛋白質復合體，是由兩個主要組分（或稱因子）構成，一是疏水的 F,另一是親水的F,又稱FF復合體。ATP合酶彳W化ADP1001與Pi合 成的。ATP循環在能量代謝中起關鍵作用的是ATP-ADP系統，ADP能接受代謝物質中所形成，也可以在呼吸鏈氧化過程中ATP的一些高能化合物的一個磷酸基團和一部分能量轉變成.讀書破萬卷下筆如有神直接獲取能量，用無機磷酸合成ATP; ATP水解釋放出一個磷酸基團又變成ADP,同時釋放出能量又被用于合成代謝和其他需要能量的生理活動，這就是ATP循環。高能

26、磷酸鍵生物氧化過程中釋放的能量大約有40%以化學能的形式儲存于一些特殊的有機磷化合物中，形成磷酸酯。這些磷酸酯鍵水解時釋放能量較多（大于21kJ/mol）, 一般稱之為高能磷酸鍵，常用“p”符號表示。含有高能磷酸鍵的化合物稱之為高能磷酸化合物。 糖酵解在缺氧情況下，葡萄糖生成乳酸的過程稱之為糖酵解。糖酵解途徑糖酵解途徑是指在細胞質中分解葡萄糖生成丙酮酸的過程，此過程中伴有少量ATP的生成。 糖的有氧氧化葡萄糖在有氧條件下徹底氧化成水和二氧化碳的反應過程稱為有氧氧化，有氧 氧化是糖氧化的主要方式，絕大多數細胞都通過它獲得能量。三竣酸循環乙酰CoA進入由一連串反應構成的循環體系，被氧化生成水和二氧

27、化碳。由于這個循環反應開始于乙酰 CoA與草酰乙酸縮合生成的含有三個竣基的檸檬酸，因此稱之為三竣 酸循環或檸檬酸循環。又因為Krebs正式提出了三竣酸循環的學說，故此循環又稱為 Krebs循環。 磷酸戊糖途徑磷酸戊糖途徑也稱為磷酸戊糖旁路，是一種葡萄糖代謝途徑。葡萄糖可經此途徑代謝生成磷酸核糖、NADPH和CO,而主要意義不是生成 ATPo 2糖異生從非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）轉變為葡萄糖或糖原的過程稱為糖異生。乳酸循環肌肉收縮（尤其是氧供應不足時）通過糖酵解生成乳酸。肌肉內糖異生活性低，所以乳酸通過細胞膜彌散進入血液后，再入肝，在肝內異生為葡萄糖。葡萄糖釋入血液后又可被肌肉攝取，

28、這就構成了一個循環，此循環稱為乳酸循環，也叫作 Cori循環。糖原合成體內由葡萄糖（包括少量果糖和半乳糖）合成糖原的過程稱為糖原合成，反應在細胞質中進行，需要消耗 ATP和UTP o糖原分解糖原分解是指肝糖原分解成為葡萄糖的過程。糖原的分解要經過四步酶促反應，分別由糖原磷酸化酶、脫枝酶、磷酸葡萄糖變位酶、葡萄糖-6-磷酸酶催化。葡萄糖-6-磷酸酶只存在于肝、腎中，而不存在于肌肉中。所以只有肝和腎可補充血糖；而肌糖原不能分解成葡萄糖， 只能進行糖酵解或有氧氧化。血糖血糖指血中的葡萄糖。血糖水平相當恒定，維持在3.896.11mmol/L之間，這是進入和移出血液的葡萄糖平衡的結果。脂肪動員脂庫中貯

29、存的脂肪，經常有一部分經脂肪酶的水解作用而釋放出脂肪酸與甘油，這一作用稱為脂肪的動員。脂肪動員過程中使脂肪水解的酶主要為脂肪酶。脂蛋白脂蛋白是脂類在血漿中的存在形式，也是脂類在血液中的運輸形式。脂類物質與蛋白質結合，形成具有親水性的脂蛋白。乳糜微粒乳糜微粒是在小腸上皮細胞中合成的，其特點是含有大量脂肪（約占90%）,而蛋白質含量很少。乳糜微粒中的脂肪是來自食物，因此，乳糜微粒為外源性脂肪的主要運輸形式， 其運輸量與食物中脂肪的含量基本上一致。極低密度脂蛋白極低密度脂蛋白主要由肝實質細胞合成，其合成及分泌過程， 與小腸粘膜上皮細胞合成和分泌乳糜微粒的過程基本類似，其組成上只有量的變化而無質的差別

30、。極低密度脂蛋白的主要成分也是脂肪，但磷脂和膽固醇的含量比乳糜微粒的多。極低密度脂蛋白是轉運內源性脂肪的主要運輸形式。低密度脂蛋白低密度脂蛋白是血漿中極低密度脂蛋白在清除過程中，水解掉部分脂肪及少量蛋白質后的殘余部分。由于其中脂肪已被水解掉一部分，低密度脂蛋白中脂肪含量較少，而膽固醇和磷脂的含量則相對地增高，因此，它的主要功能是運輸膽固醇。讀書破萬卷下筆如有神高密度脂蛋白高密度脂蛋白主要是在肝中生成和分泌出來的。其組成中除蛋白質含量最多外，膽固醇（約20%）和磷脂（30%）的含量也較高。它的主要功能是運輸膽固醇和磷脂。2+協同下，脂酰CoA合成酶催化脂肪酸活化生成CoASH、MgCoA合成酶在

31、ATP、脂酰脂酰CoA。脂肪組織中，有三種脂酰CoA合成酶：乙酰 CoA合成酶、辛酰 CoA合成酶、十二碳脂酰CoA合成酶。肉毒堿 長鏈脂酰CoA是通過一種特異的轉運載體，從細胞液轉運至線粒體內膜，這個載體就是肉毒堿。脂肪酸的B -氧化脂肪酸氧化分解代謝的最主要途徑，該途徑的每次循環反應，是從脂肪酸的竣基端氧化水解下一個二碳化物。由于這種氧化作用，是在長鏈脂肪酸的B位碳原子進行，然后水解下二碳化物，故稱為B氧化作用。B氧化作用是在線粒體基質中進行的。脂肪酸合成酶系催化脂肪酸合成的酶，是一個由7種酶分子組成的復合體，這一復合體的各種成分不能分開，否則會失去活性。該復合體為同亞基二聚體，每個亞基包

32、含脂肪酸合成酶的 全部7種酶分子和一分子的脂酰基載體蛋白（ ACP）。復合體的一個亞基中 ACP的疏基，與另一 個亞基的B -酮脂酰合成酶分子的半胱氨酸殘基的-SH緊密相鄰，因為這兩個疏基均參與脂肪酸合成酶復合體的脂肪酸合成作用，所以只有二聚體才能夠表現出催化活性。 酰基載體蛋白和7種酶分子參與組成脂肪酸合成酶多酶復合體，是一種對熱穩定的蛋白質，由77個氨基酸殘基組成， 在其36位的絲氨酸殘基的羥基上，通過磷酸酯鍵與其輔基相連，輔基為4'-磷酸泛酰疏基乙胺，起著傳遞酰基的作用。與復合體中的每一個酶順序發生作用，以合 成脂肪酸。 HMGCoA羥甲基戊二酸單酰 CoA°HMGCo

33、A是脂肪酸、酮體及膽固醇代謝的共同中間產物，在脂類代謝中具有重要意義。乙酰乙酰CoA ,在HMGCoA合成酶的催化下與 1分子乙酰CoA縮合，生成HMGCoA ,并釋放出1分子CoASH ,然后在HMGCoA裂解酶的作用下，裂解生成 乙酰乙酸和乙酰 CoA o 脂肪肝肝臟中合成的脂類是以脂蛋白的形式轉運出肝臟外的，其中所含的磷脂是合成脂蛋白不可缺少的材料，當磷脂在肝臟中合成減少時，肝臟中脂肪不能順利地被運出，引起脂肪在肝臟中堆積，稱為脂肪肝。 酮血癥糖尿病患者及正常人處于饑餓時，體內糖的利用失調，就要依靠增加脂肪的氧化來供應機體所需的能量，造成脂肪組織中脂肪被大量動員，運至肝中進行氧化，生成大

34、量酮體。大量酮體進入血液后，肝外組織來不及氧化利用過多的酮體，使血液中酮體濃度升高，稱酮血癥。 酮尿癥發生酮血癥的同時，在尿液中有大量酮體出現，稱酮尿癥。高脂血癥臨床上將空腹時血脂持續超出正常值上限稱為高脂血癥，如高膽固醇、高甘油三酯或兩者兼局。 氨基酸降解 氨基酸可通過脫氨作用，轉氨作用，聯合脫氨或脫竣作用，分解成a-酮酸、胺類及二氧化碳。氨基酸分解所生成的a-酮酸可以轉變成糖、脂類或再合成某些非必需氨基酸，也可以經過三竣酸循環氧化成二氧化碳和水，并放出能量。分解代謝過程中生成的氨，在不同動物體內可以氨、尿素或尿酸等形式排出體外。 轉氨作用 氨基酸的a -氨基與a -酮酸的酮基，在轉氨酶的作

35、用下相互交換，生成相應的新的氨 基酸和a -酮酸，這個過程稱為轉氨作用或氨基移換作用。 轉氨酶催化轉氨作用的酶統稱為轉氨酶或氨基移換酶。大多數轉氨酶需要a-酮戊二酸作為氨基的受體。轉氨酶有多種，在體內廣泛分布，不同的氨基酸各有特異的轉氨酶催化其轉）。GOT）和谷草轉氨酶（GPT氨反應。其中較重要的有谷丙轉氨酶（. 讀書破萬卷下筆如有神聯合脫氨作用主要方式為轉氨作用偶聯氧化脫氨作用a-氨基酸與a -酮戊二酸經轉氨作用生成谷氨酸，后者在 L-谷氨酸脫氫酶的催化下，經氧化脫氨作用而釋出游離氨。 尿素循環尿素合成的途徑稱為鳥氨酸循環或尿素循環。該循環首先是氨與二氧化碳結合形成氨基甲酰磷酸，然后鳥氨酸接

36、受由氨基甲酰磷酸提供的氨甲酰基形成瓜氨酸，瓜氨酸與天冬氨酸結合形成精氨琥珀酸分解為精氨酸及延胡索酸。最后，精氨酸水解為尿素和鳥氨酸。核酸內切酶生物體內普遍存在著使核酸水解的磷酸二酯酶，總稱核酸酶。水解RNA的酶稱RNA酶（RNase）,水解DNA的酶稱DNA酶（DNase）,它們都能水解核酸分子內部的磷酸二 酯鍵，故又稱為核酸內切酶。 核酸外切酶能夠切割末端單核甘酸的酶類稱為核酸外切酶。尿酸腺喋吟與鳥喋吟在人類及靈長類動物體內分解的最終產物為尿酸。尿酸仍具有喋吟環，僅取代基發生氧化。若喋吟分解代謝過盛，尿酸的生成太多或排泄受阻，以致血液中尿酸濃度增高，則導致痛風。痛風癥患者血中尿酸的含量升高，

37、當超過 8mg%時，尿酸鹽結晶即可沉積于關 節、軟組織、軟骨甚至腎等處，而導致關節炎、尿路結石和腎疾病。黃喋吟氧化酶黃喋吟氧化酶屬于黃酶類，其輔基為FAD ,尚含有鐵及鋁。此酶的專一性不高，對次黃喋吟與黃喋吟都有催化作用。次黃喋吟受黃喋吟氧化酶的作用依次氧化成黃喋吟及尿酸。黃喋吟最后也在黃喋吟氧化酶作用下氧化成尿酸。別喋吟醇別喋吟醇是一種治療痛風的藥物。化學結構與次黃喋吟相似，是黃喋吟氧化酶的競爭性抑制劑，可以抑制黃喋吟的氧化，減少尿酸的生成。同時，別喋吟醇在體內經代謝轉變與5-磷酸核糖-1-焦磷酸鹽(PRPP)反應生成別喋吟醇核甘酸，消耗 PRPP,使喋吟核甘酸的合成減 少。新陳代謝新陳代謝

38、是機體與外界環境不斷進行物質交換的過程。它是通過消化、吸收、中間代謝和排泄四個階段來完成的。中間代謝中間代謝就是經過消化、吸收的外界營養物質和體內原有的物質，在全身一切組織和細胞中進行的多種多樣化學變化的過程。能量代謝物質在機體內進行化學變化的過程，必然伴隨有能量轉移的過程，這種能量轉移的過程就稱為能量代謝。同化作用由外界環境攝取營養物質，通過消化、吸收在體內進行一系列復雜而有規律的化學變化，轉化為機體自身物質，這就是代謝過程中的同化作用。同化作用是吸能過程，它保證了機體的生長、發育和組成物質的不斷更新異化作用機體自身原有的物質也不斷地轉化為廢物而排出體外，這就是代謝過程中的異化作用。異化作用

39、是放能過程，釋放的能量可供生理需要。分解代謝分解代謝是將復雜的大分子物質分解為二氧化碳、水和氨的過程。基礎代謝指人體在清醒而安靜的狀態中，同時又沒有食物的消化與吸收作用的情況下，并處于適宜溫度，所消耗的能量稱為基礎代謝。在這種狀態下所需要的能量主要是用于維持體溫及支 持各種器官的基本運行，如呼吸、循環、分泌及排泄等。基因敲除基因敲除技術是利用 DNA同源重組的原理，在體外培養的小鼠胚胎干細胞中，用含突變的靶基因同源序列載體取代相應的正常基因并阻止基因的表達。再通過顯微注射法將這些雜合子胚胎干細胞注入正常的囊胚細胞以建立定點突變型轉基因動物即基因敲除動物模型。基因敲除技術為研究特定基因在代謝途徑

40、中的作用提供了重要而有效的方法。 轉基因動物凡是用實驗方法將外源性基因導入并整合在細胞染色體上，正確表達和按照孟得爾定律傳與后代的動物稱為轉基因動物。其制備可用顯微注射法將外源基因導入胚胎，經妊娠、分娩、篩選而得到有外源基因整合的幼仔。 讀書破萬卷下筆如有神同源重組同源性重組是利用細胞內的染色體兩兩對應的特性，若其中一條染色體上的DNA發生雙股斷裂，則另一條染色體上對應的DNA序列即可當作修復的模版來回復斷裂前的序列，因此在某些條件下，同源性重組又稱作基因轉換。 變構效應劑也稱別構效應劑，調節變構酶活性的抑制劑和激活劑分別稱為變構抑制劑和變構激活劑，變構抑制劑和變構激活劑統稱為變構效應劑。 誘

41、導劑 酶的底物、產物，激素或藥物均可影響酶的合成。一般將加速酶合成的化合物稱為酶的誘導劑。誘導劑在酶蛋白生物合成的轉錄或翻譯過程中發揮作用，但影響轉錄較常見。阻遏劑 酶的底物、產物，激素或藥物均可影響酶的合成，減少酶合成的化合物稱為酶的阻遏劑。阻遏劑在酶蛋白生物合成的轉錄或翻譯過程中發揮作用，但影響轉錄較常見。蛋白酶體蛋白酶體由多種蛋白水解酶組成，分子量為1000kDa ,當待降解的蛋白質與泛素結合后，即可將該蛋白降解。泛素泛素是一種存在于大多數真核細胞中的小蛋白，主要功能是標記需要分解掉的蛋白質，使其被水解。當附有泛素的蛋白質移動到桶狀的蛋白酶時，蛋白酶就會將該蛋白質水解。泛素也可以標記跨膜

42、蛋白，如受體，將其從細胞膜上除去。泛素由76個氨基酸組成，分子量 8.5kDa,細胞周期蛋白細胞周期蛋白是與真核細胞的細胞周期呈模同步周期性濃度升降的蛋白質，最先是從海膽胚胎中分離鑒定的，為相對分子質量 50000蛋白質的一大家族，包括：周期蛋白質A、B、D、E、G及H。它們和細胞周期蛋白依賴性激酶（ CDKs）結合，并調節它們的酶活性，從 而幫助推動和協調細胞周期的進行。這些物質進入體內可與正常代謝物抗代謝物屬于競爭性抑制劑，由抗代謝物抗代謝物是指在化學結構上與天然代謝物類似,相拮抗，從而影響正常代謝的進行。因此抗代謝物又稱拮抗物。于它的化學結構與正常代謝物相似,兩者競爭與酶蛋白結合,使酶失

43、去催化活性，致正常代謝不能進行，而影響生物體的生長和繁殖。許多抗菌和抗癌藥物屬于抗代謝物類。另外還有一些抗代謝物，可作為假底物， 整合到生物大分子中， 從而破壞生物大分子的功能而影響病原體的生長與 繁殖。中心法則遺傳信息的流向是 DNA-RNA-蛋白質。1970年發現逆轉錄酶， 證實在某些情況女曲等一功復譯竽與酬物蓼及生括錄JS8一/，過一下，RNA也可以是遺傳信息的攜帶者，完善和補充了中心法則。廣、轉錄廣、翻譯hDHA fRNA 蛋白質匚J逆轉錄JDNA復制RNA復制半保留復制一個DNA分子可復制成兩個 DNA分子，新合成的兩個子代 DNA分子與派代DNA分子的堿基順序完全一樣。每個子代 D

44、NA中的一條鏈來自親代 DNA ,另一條鏈是新合成 的，這種合成方式稱為半保留復制。模板利用自身的核甘酸排列順序，根據堿基互補的原則，指導新鏈合成的核酸鏈。拓撲異構酶在DNA復制過程中，使超螺旋放松的酶是拓撲異構酶。拓撲異構酶I能切斷DNA的一條鏈，使超螺旋放松，它只能放松負超螺旋。DNA復制時復制叉前面出現的正超螺旋通常由拓撲異構酶II （又稱旋轉酶）來放松。此類酶可切斷DNA的兩條鏈，待超螺旋恢復正確旋轉程度后再使兩條鏈重新接上。它也可在DNA分子中造成負超螺旋來中和正超螺旋。這是一個需要ATP的過程。細胞內 DNA的正確纏結狀態取決于拓撲異構酶I和II的平衡。單鏈結合蛋白SSBSSB對單

45、鏈DNA有很高親和力，無堿基順序專一性。DNA復制時，一旦雙鏈分開，SSB就會結合到單鏈上， 使它們穩定。當DNA合成后，它們就被替代，離 分子。 DNA開雙鏈 讀書破萬卷下筆如有神DNA聚合酶 以DNA為復制模板，從將DNA由5'端開始復制到3'端的酶稱為 DNA聚合酶。 大腸桿菌中的 DNA pol I涉及DNA損傷修復，在半保留復制中起輔助的作用。DNA poln在修復損傷中也是有重要的作用。DNA polm是一種多亞基的蛋白，在DNA新鏈的從頭合成中起復制酶的作用。真核細胞的DNA聚合酶有五種。Pol a和Pol 6合成細胞核DNA ,它們相當于大腸桿菌的 Pol II

46、I o Pol a有引物酶與之相連，沒有3'-5'的核酸外切酶活性。Pol6具有3' f5'核酸外切酶活力。Pol 丫主要參與線粒體 DNA復制。PolB和Pol £主要參與DNA 的修復。主導鏈也稱領頭鏈，前導鏈。沿著復制叉打開的方向，模板 DNA中那條3'-5'走向的單鏈（即順向單鏈）可以按5'-3'方向復制新鏈，這條新鏈稱為主導鏈。隨從鏈模板DNA中的那條5'-3'走向的單鏈（反向單鏈）的復制較為復雜， 因為DNA聚合酶不能催化3'-5'鏈的延長，它必須隨著復制叉的打開，一小段一小段

47、地合成新鏈，這條新鏈被 稱為隨從鏈。岡崎片段隨從鏈的復制有許多起始點，每一個起始點按 5'-3'方向復制一小段 DNA,這些小片段稱為岡崎片段。引物酶 DNA聚合酶不能直接起始 DNA鏈的合成，所以在合成 DNA之前必須先合成一段 RNA作為引物，這段引物長度約為210個堿基。合成引物 RNA的酶稱為引物酶。校對作用Poll在DNA合成時還能發揮校對作用，它具有3'-5'的核酸外切酶活性，如果在DNA合成時加入的堿基與模板鏈不能配對，Pol I就能將它切除。連接酶DNA連接酶是一種封閉 DNA鏈上缺口酶，借助ATP或NAD水解提供的能量催化 DNA鏈的5'

48、;-PO與另一 DNA鏈的3'-OH生成磷酸二酯鍵。但這兩條鏈必須是與同一條4互補鏈配對結合的，而且必須是兩條緊鄰DNA鏈才能被DNA連接酶催化成磷酸二酯鍵。質粒質粒是染色體外能夠進行自主復制的遺傳單位，包括真核生物的細胞器和細菌細胞中染色體以外的DNA分子。現在習慣上用來專指細菌、酵母菌和放線菌等生物中染色體以外的DNA分子。在基因工程中質粒常被用做基因的載體。 每個細胞中的質粒數主要決定于質粒本身的復制特性。按照復制性質，可以把質粒嚴緊型質粒和松弛型質粒。嚴緊型質粒，當細胞染色體復制一次時，質粒也復制一次，每個細胞內只有12個質粒；松弛型質粒，當染色體復制停止后仍然能繼續復制，每一

49、個細胞內一般有20個左右質粒。一般分子量較大的質粒屬嚴緊型。分子量較小的質粒屬松弛型。 切割核酸酶大腸桿菌有一種特別的核酸內切酶，稱為切割核酸酶或 uvrABC復合物，能切除損傷部位的兩端，然后由Poll將脫氧核甘酸加到切口3端以補平切口，最后由連接酶將切口接合。 DNA糖甘酶當脫氨作用使胞喀咤變成尿喀咤，腺喋吟變成次黃喋吟時，DNA糖甘酶可切除不正常的堿基，留下一個無堿基部位。去堿基部位會與鄰近的多核甘酸鏈一起被去除，然后用 Pol I和連接酶將這部分修復。 點突變 點突變是DNA分子中的堿基置換，復制過程中的錯配和化學誘變物質的攻擊都有可能引起這種類型的突變。 缺失缺失是指一個核甘酸或一段

50、核甘酸鏈從DNA分子上消失。插入插入是指一個核甘酸或一段核甘酸鏈插入到DNA分子中間。重排重排是指DNA分子內發生大片段 DNA的位移和交換。位移可以看成是一段核甘酸序列在一處的缺失和在另一處的插入，這種插入甚至可以在新位點上顛倒方向。交換則是兩段核音酸序列對應地發生缺失和插入。 錯配核甘酸堿基錯誤配對， 這常常是導因于 DNA復制過程當中新合成的 DNA單股置入 錯誤的核甘酸所導致。. 讀書破萬卷下筆如有神化學誘變物質化學誘變物質能夠與 DNA鏈上的堿基發生化學反應，直接引起某一堿基的改變。例如，亞硝酸鹽可使 DNA鏈上的C變成U,使母鏈上的 C-G配對，變成了子鏈上的U-A配對，經過再次復

51、制 U-A配對則進一步變成了 T-A配對。 轉錄 由DNA為模板指導RNA合成，稱轉錄。車錄過程是在DNA指導下由RNA聚合酶催化進行的，即以 DNA為模板，四種 NTP為原料，合成 RNA。逆轉錄在某些RNA病毒和高等動物的特定組織中，可由RNA為模板進行 DNA的復制，稱為逆轉錄。 轉錄酶參與轉錄的車錄酶即 RNA聚合酶，這類酶在原核細胞和真核細胞中均廣泛存在。啟動子轉錄開始時，RNA聚合酶（全酶）與DNA模板的啟動基因結合，啟動基因稱為啟動子。啟動子是基因的一個組成部分，控制基因表達（轉錄）的起始時間和表達的程度。啟動子是 位于結本基因5端上游的一段 DNA序列，能夠指導全酶同模板正確結

52、合，活化RNA聚合酶，啟動基因轉錄。增強子真核細胞中能增強啟動子活性的核甘酸序列，稱為增強子。增強子序列可以位于遠離啟動子數千bp處，或位于基因的上游或下游，或位于模板鏈或位于編碼鏈上均能發揮效應，與 方向性無關，但有組織特異性。 初級轉錄產物基因轉錄的直接產物即初級轉錄產物，通常是沒有功能的。轉錄后加工在轉錄中新合成的 RNA往往是較大的前體分子，需要經過進一步的加工修飾，才轉變為具有生物學活性的、成熟的RNA分子，這一過程稱為轉錄后加工。加工有四種形式：減少部分片段：如切除5'端前導序列，3'端尾巴和中部的內含子；增加部分片段：5'加帽，3'加poly(A)

53、,通過歸巢插入內含子；修飾：對某些堿基進行甲基化等。以指導RNA(gRNA )為模板在mRNA上插入或刪除一些堿基，其作用是增加信息量，校正遺傳信息和調控表達。 外顯子外顯子是指編碼區的DNA順序，既存在于最初的轉錄產物中，也存在于成熟的RNA分子中的核甘酸序列。 內含子內含子是指非編碼區的 DNA順序，是在轉錄后加工中，從最初的轉錄產物除去的內部的核甘酸序列。 剪接 hnRNA含有從內含子轉錄來的部分和外顯子轉錄來的部分，內含子不能指導翻譯蛋白 質，所以，hnRNA必須經過編輯來除去由內含子轉錄來的部分，這個過程稱為剪接。 轉酯化反應轉酯化反應是剪接的關鍵反應。hnRNA通過二次磷酸酯轉移反

54、應使前后二個外顯子以5',3'-磷酸二酯鍵相連，而被切除的內含子呈套索狀。這些反應在剪接體內進行，而剪接 體則是由SnRNA和多種蛋白質因子在內含子和外顯子交界處組裝的結構。 操縱子原核基因組中，由幾個功能相關的調控結構基因及其調控區組成一個基因表達的協同單位，這種單位稱作操縱子。 操縱基因操縱基因控制結構基因的轉錄速度，控制 RNA聚合酶能否通過的“開關”。位于結構基因的附近，本身不能轉錄成mRNA。順式作用元件通過啟動子、增強子等 DNA元件來控制基因轉錄的調節方式稱為順式調節，這一類的存在于 DNA上的特定序列，稱為順式作用元件。 反式作用因子與順式作用元件進行特異性結合

55、的蛋白質因子被稱為反式作用因子。因為反式作用因子與順式作用元件的結合是基因轉錄水平的調控方式，因而反式作用因子也稱為轉錄因子。螺旋-轉角-螺旋這類蛋白質中兩個a螺旋由短肽轉折形成120。轉角，其中一個a螺旋稱為“識別螺旋”，可以與靶序列 DNA的大溝結合。如果將其中的氨基酸突變，可以影響其與 結合 的親和性。DNA靶序列. 讀書破萬卷下筆如有神逆轉錄酶也稱反向轉錄酶。它以 RNA為模板，在四種 dNTP存在及合適的條件下，按堿基互補原則，合成互補的 DNA o這種聚合酶是 RNA指導的DNA聚合酶，與通常轉錄過程中遺傳 信息流從DNA到RNA的方向相反，故稱逆轉錄酶。互補DNA(cDNA) 與

56、某RNA鏈互補的單鏈 DNA即cDNA ,或此DNA鏈與具有與之互補的堿 基序列的DNA鏈所形成的DNA雙鏈。與RNA鏈互補的單鏈 DNA ,以RNA為模板，在適當引 物的存在下，由依賴RNA的DNA聚合酶催化而合成， 并且在合成單鏈 cDNA后，以單鏈cDNA 為模板，由依賴 DNA的DNA聚合酶或依賴 RNA的DNA聚合酶的作用合成雙鏈 cDNA。 逆轉錄病毒RNA腫瘤病毒含有逆轉錄酶，這種病毒稱為逆轉錄病毒。cDNA文庫 以mRNA為模板，經反轉錄酶催化，在體外反轉錄成cDNA ,與適當的載體常用噬菌體或質粒載體連接后轉化受體菌，則每個細菌含有一段cDNA ,并能繁殖擴增，這樣包含著細胞全部 mRNA信息的cDNA克隆集合稱為該組織細胞的cDNA文庫。癌基因癌基因是一類會引起細胞癌變的基因，致癌病毒中存在的