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文檔簡介

課程名稱:《水處理生物學》第二L講次,總」^講

摘要

橙課題目(章節)第2章細菌的生理特性

_________________________第二節酶及其作用

本講目的要求及重點難點:

【目的要求】

?酶的分類及命名;

?酶的催化特性;

?影響酶促反應速度的因素;

?酶促反應動力學(米-門公式)的推導以及討論。

【重點】酹促反應動力學(米-門公式)的推導以及討論。

【難點】理解酶促反應動力學(米-門公式)的物理意義。

內容

【本講課程的引入】

化學反應的條件是十分苛刻的,但是生物體內同樣進行這生物化學反應,這些反

映的條件卻相對溫和,原因是什么?

【本講課程的內容】

2.2酶及其作用

微生物的新陳代謝都是在各種酶的作用下完成的,因此細菌的生長與繁殖與酶密

切相關。在水處理中,有機物的降解與微生物的種類和數量相關,而微生物的生長又

與酶密切相關。

2.2.1酶及其命名

酶是生物細胞內自己制成的催化劑(生物催化劑)。酹的基本成分是蛋白質,催

化效率比一般的污跡催化劑高達千、萬、乃至千萬倍。

酶的命名可以根據它的作用性質或作用物(基質)而命名,如蛋白質水解酶。另

外每一種酶都有一個系統名稱,包括酶的底物和催化反應的性質。

編號:根據酶催化的反應類型及所處的亞類可以對其進行編號,如EC

1.1.L27——乳酸脫氫酶

命名:每一種酶都有系統名和慣用名。

系統名:底物名稱:反應類型

L-乳糖:NAD氧化還原酶

根據酶的組成可以分為兩類:

?一類是只含蛋白質的叫做單成分酶:單成分酶二酶置白,如水解酶類

?另?類是全酶,由蛋白質和不含氮的小分子有機物組成,或由蛋白質和不含

氮的小分子有機物加上金屬離子組成。全睡中的各種成分缺一不可,否則全

酶會喪失催化活性。

全酶=酶蛋白+有機物如各種脫氫酶類

全酶二酶蛋白+有機物+金屬離子如丙酮酸脫氫酶

全能=幽蛋白+金屬離子如細胞色素氧化的

酶各種組分的功能:酶蛋白起加速生物、化學反應的作用;輔基和輔酶起傳遞電

子、原子、化學基團的作用,金屬離子除傳遞電子外,還起激活劑的作用。

2.2.2酶的分類

根據酶促反應性質可以區分為以下六大類:

(1)水解陋類

水解酶類是催化大分子有機物水解反應的酶。

A-B+HOHoAOH+BH

(2)氧化還原酶類

脫氫酶:能活化基質上的氫并轉移到另一物質,使基質因脫氫而氧化。

脫氫氫

A-H+B->A+B-H

<還原一

氧化酶:能活化分子氟(空氣中的氧)作為電子受體而形成水,或使氧轉移到另

一物質,前者還原后者氧化C

A—Hz+go?-4+乩0

(3)轉移酶:能催化一種化合物分子上的基團轉移到另一種化合物分子上。

A+B-X<^>A-X+B

(4)同分異構陋:能推動化合物分子內的變化,形成同分異構體。AfA

(5)裂解酶:能催化有機物碳鏈的斷裂,產生碳鏈較短的產物。A—9+C

(6)合成陋:能催化合成反應。A+B+ATP^A-B+ADP+Pi

2.2.3酶的催化特性

酶作為一種催化劑,它具有一?般催化劑的共性,用量少而催化效率高;加快化學

反應速度,不改變化學反應的平衡點,可降低反應的活化能。

酶是特殊的生物催化劑,又有普通催化劑沒有的特性:高效性、專一性、可逆性、

溫和性等。

(1)高效催化作用

酣積極參加生化反應,加快反應速度,但不改變反應平衡點,酶反應前后的性質

和數量不變。酶的催化效率比一般催化劑高幾千至上百億倍。

(2)酶催化作用的專一性

一種酶職能作用于一種物質或一類物質,如淀粉酶催化淀粉水解反應生成糖,蛋

白酶催化蛋白質水解生成氨基酸等。

(3)酶催化作用的溫和性

酶的催化作用只需在常溫常壓和近中性的水中即可反應,一般的催化劑需要在高

溫高壓強酸等條件下發揮作用。

(4)酶不耐熱性

酶是蛋白質,高溫可使之喪失活性,強酸強堿也可以破壞前的活性。

2.2.4酶的活性中心

酶的活力(活性):在一定條件下,酸所催化反應的反應速度,稱為酶的活力。

前的活力單位;在25C,最適宜pH值,最適宜的緩沖溶液和最佳底物濃度等條

件下,每分鐘能使Wmol底物轉化的酶量定位一個酶活力單位。

酶的活性中心:指酶蛋白分子中與底物結合,并直接起催化作用的小部分氨基酸

區域(或微區)。酶的活性中心決定了酶所具有的催化特異性。酶的活性中心必須具

有的基團:結合基團和催化基團。

?結合基團部位與底物起結合作用,特定的底物靠此部位結合到酶分子上。

?催化基團部位可以催化反應,底物的某種化學鍵在此被打斷或形成新的化學

鍵。

酶活性中心是酶催化作用的關鍵部位,當其被非底物物質占據或空間構型被破

壞,酶失去催化活性。

2.2.5影響酶促反應的因素

?溫度:高溫會破壞防蛋白,低溫使酶的催化作用降低或停止。各種酶的適宜

溫度不相同,微生物酶的最適溫度一般為30?60℃。

?pH值:各種酶對pH值的要求不同,一般為6?7

?底物濃度

?酶的濃度

?抑制劑(不可逆抑制和可逆抑制)

?激活劑:酶反應體系中加入某些無機離子使酶的活性增加,這類物質稱為激

活劑。激活劑可能是酹活性部位中的組成成分。

基質濃度酶濃度

2.2.6酶催化作用的基本原理

酶的催化作用與分子活化能:的能夠降

低底物分子的活化能,從而加快反應速

度。

中間產物學說:酸在催化某一反應時,

首先酶與底物相結合成?個不穩定的

中間產物,然后再分解生成產物與酶。

誘導契合學說:酶的活性中心結構與底

物近似吻合,在前與底物相接觸時,可

誘導酶的活性中心結構發生構象改變,

從而與底物結構吻合,結合成中間產

物,引起底物發生化學變化,產生產物。

2.2.7底物濃度對酶促反應速度影響的動力學(米門公式)

(1)酶促反應的中間產物學說

E(酶)+S(底物)-----ES(中間產物)一^~>E(酶)+P(產物)

人區心分別是各步反應的速度常數

(2)幾點常識:

?后一步反應必然受前一步達平衡時的速度所制約,亦后一步速度小于前一步

速度。

?由于酶的催化活性很高,它的濃度往往是足量的

?當整個反應達平衡時,中間產物ES濃度不變,其生成速度與分解速度相等

(3)公式推導

設[E。]=酶的總濃度[S]=基質濃度

[ES]=酶與基質復合物的濃度

則有[Eo]-[ES]=游離態酶的濃度

ES的生成速度%=k1{[E0]-[ES]KS]

ES的分解速度V2=k2[ES]+k[ES]

由于平衡時%=V2,則有

k1{[E0]-[ES]KS]=k2[ES]+k3[ES]

史上=km={出。]-[ES]}[S]從而可以求得

k,m[ES]

[E0][S]

[ES]=

km+【S]

則海促反應速度(產物且成的速度)v=kJES]

因此…叫

從反應式可以知道ES]<[E0],如果存用ES]=[E0],也即所有

的酶分子都被利用與顛形成結合狀態,顯處此時酶促反應速度最大

即有VmaN=k3[ES]max=kJE。],代入酶促反應速度公式有:

v='maxlS]米門公式(Michaelis—Menten)

。+母]

篙酶催化反應中間產恢S的分解速度與生成速鰥數之比,米氏常數

令km=S,則可得V言”

即當基質濃度等于米烯數時,酸促反應速度E好為最大反應速度冰尸般

km又稱為半飽和常數

k,+k3

(3)關于匕的討論~^~=m

km近似表示酶對底物親和力的大小

?km小,說明ES生成趨勢大于分解趨勢,即酶與底物的親和力高,反應越趨

完全

?km大,說明ES生成趨勢大于分解趨勢,即酶與底物的親和力低,反應越趨

不完全

km是能的特性常數,至于能種類性質有關,與酶的濃度無關,受pH、T影響,

如果同意酶有幾種底物,就有幾個km,km值最小的稱為最適底物。

(4)米門公式的討論

v=————米門公式(Michaelis—Menten)

kJ"]

4.當S"'時,V='%必二)明

In

即VOC[S],一級反應,即圖中由餞OA段

隨著[S]的升高,V增大,此時酶還未全剖被飽和,加入基質反應電度加快

。.當S?km時,V=Vmax,呈零級反應,即圖中帆BC段

隨著[S]的升高,V不變,此時酶己經全部發飽和,加入基質反應柬度不變

C、.圖中曲線AB段,混合級反應,V與km和⑸都有關系

2.2酶及其作用

微生物的新陳代謝都是在各種酹的作用下完成的,因此細菌的生長與繁殖與酹密

切相關。在水處理中,有機物的降解與微生物的種類和數量相關,而微生物的生長又

與能密切相關。

2.2.1酶及其命名

酶是生物細胞內自己制成的催化劑(生物催化劑)。酶的基本成分是蛋白質,催

化效率比一般的污跡催化劑高達千、萬、乃至千萬倍。

酶的命名可以根據它的作用性質或作用物(基質)而命名,如蛋白質水解酶。另

外每一種酶都有一個系統名稱,包括酶的底物和催化反應的性質。

編號:根據酶催化的反應類型及所處的亞類可以對其進行編號,如EC

l.l.i.27——乳酸脫氫酶

命名:每一種酶都有系統名和慣用名。

系統名:底物名稱:反應類型

L-乳糖:NAD氧化還原酹

根據酶的組成可以分為兩類:

?一類是只含蛋白質的叫做單成分的:單成分酶=酶蛋白,如水解能類

?另一類是全酶,由蛋白質和不含氮的小分子有機物組成,或由蛋白質和不含

氮的小分子有機物加上金屬離子組成。全酶中的各種成分缺一不可,否則全

酶會喪失催化活性。

全酶二酶蛋白+有機物如各種脫氫酶類

全酶=隨蛋白+有機物+金屬離子如丙酮酸脫氫能

全酶二酶蛋白+金屬離子如細胞色素氧化酶

前各種組分的功能:酶蛋白起加速生物、化學反應的作用;軸基和輔兩起傳遞電

子、原子、化學基團的作用,金屬離子除傳遞電子外,還起激活劑的作用。

2.2.2酶的分類

根據酶促反應性質可以區分為以下六大類:

(I)水解酶類

水解酶類是催化大分子有機物水解反應的酶。

A—B+HOHoAOH+BH

(2)氧化還原酶類

脫氫酶:能活化基質上的氫并轉移到另一物質,使基質因脫氫而氧化。

脫氫氫

A-H]+B—,A+B-Hr

L<-----2

還原酶

氧化酶:能活化分子氧(空氣中的氧)作為電子受體而形成水,或使氧轉移到另

一物質.前者還原后者氧化V

A—H2+~02-?A+H20

(3)轉移酶:能催化一種化合物分子上的基團轉移到另一種化合物分子上。

A+B—XoA—X+8

(4)同分異構酶:能推動化合物分子內的變化,形成同分異構體。A-A

(5)裂解酶:能催化有機物碳性的斷裂,產生碳鏈較短的產物。A—8+C

(6)合成酶:能催化合成反應。A-^B+ATP^A-B+ADP^Pi

2.2.3酶的催化特性

能作為一種催化劑,它具有一般催化劑的共性,用量少而催化效率高;加快化學

反應速度,不改變化學反應的平衡點,可降低反應的活化能。

能是特殊的生物催化劑,又有普通催化劑沒有的特性:高效性、專一性、可逆性、

溫和性等。

(1)高效催化作用

酶積極參加生化反應,加快反應速度,但不改變反應平衡點,酶反應前后的性質

和數量不變。酶的催化效率比一般催化劑高幾千至上百億倍。

(2)能催化作用的專一性

一種酶職能作用于一種物質或一類物質,如淀粉酶催化淀粉水解反應生成糖,蛋

白酶催化蛋白質水解生成氨基酸等。

(3)酶催化作用的溫和性

酶的催化作用只需在常溫常壓和近中性的水中即可反應,一般的催化劑需要在高

溫高壓強酸等條件下發揮作用。

(4)酶不耐熱性

幅是蛋白質,高溫可使之喪失活性,強酸強堿也可以破壞酣的活性。

2.2.4酶的活性中心

酶的活力(活性):在一定條件下,陋所催化反應的反應速度,稱為酶的活力。

前的活力單位;在25C,最適宜pH值,最適宜的緩沖溶液和最佳底物濃度等條

件下,每分鐘能使Ipmol底物轉化的酶量定位一個酶活力單位。

酶的活性中心:指酶蛋白分子中與底物結合,并直接起催化作用的小部分氨基酸

區域(或微區)。酶的活性中心決定了酶所具有的催化特異性。酶的活性中心必須具

有的基團:結合基團和催化基團。

?結合基團部位與底物起結合作用,特定的底物靠此部位結合到酶分子上。

?催化基團部位可以催化反應,底物的某種化學鍵在此被打斷或形成新的化學

犍。

酶活性中心是酶催化作用的關鍵部位,當其被非底物物質占據或空間構型被破

壞,酶失去催化活性。

2.2.5影響酶促反應的因素

?溫度:高溫會破壞酶蛋白,低溫使酶的催化作用降低或停止。各種酶的適宜

溫度不相同,微生物酶的最適溫度一般為30?60℃。

?pH值:各種酶對pH值的要求不同,一般為6?7

?底物濃度

?酶的濃度

?抑制劑(不可逆抑制和可逆抑制)

?激活劑:酶反應體系中加入某些無機離子使酶的活性增加,這類物質稱為激

活劑。激活劑可能是酶活性部位中的組成成分。

溫度PH值基質濃度

2.2.6酶催化作用的基本原理

酶的催化作用與分子活化能:酹能夠降

低底物分子的活化能,從而加快反應速

度。

中間產物學說:酶在催化某一反應時?,

首先酶與底物相結合成一個不穩定的

中間產物,然后再分解生成產物與酶。

誘導契合學說:酶的活性中心結構與底

物近似吻合,在能與底物相接觸時,可

誘導酶的活性中心結構發生構象改變,

從而與底物結構吻合,結合成中間產

物,引起底物發生化學變化,產生產物。

2.2.7底物濃度對防促反應速度影響的動力學(米門公式)

(1)酶促反應的中間產物學說

E(酶)+S(底物)二ES(中間產物)一^E(酶)+尸(產物)

左色網分別是各步反應的速度常數

(2)幾點常識:

?后一步反應必然受前一步達平衡時的速度所制約,亦后一步速度小于前一步

速度。

?由于陶的催化活性很高,它的濃度往往是足量的

?當整個反應達平衡時,中間產物ES濃度不變,其生成速度與分解速度相等

(3)公式推導

設[E0]=酶的總濃度[S]=基質濃度

出$]=酶與基質復合物的濃度

則有[E°]-[ES]=游離態酶的濃度

ES的生成速度%=k]{[Eo]-[ES]}[S]

ES的分解速度V2=卜2g]+1<3回]

由于平衡時V]=V2,則有

k1{[E0]-[ES]}[Sl=k2[ES]+k3[ES]

里小二二{[E0][ES]}[S]從而可以求得

k,[ES]

km+[S]

則酶促反應速度(產物生成的速度)v=k/ES]

因止匕有V=k3回包

從反應式可以知道ES]<[E0],如果存由ES]=[E0],也即所有

的酶分子都被利用與碗形成結合狀態,顯以此時酶促反應速度最大

即有Vmax=k/ES]max=七出。],代入旃促反應速度頌有:

v=%#1米門公式(MichadiLMemen)

匕+⑶

。酶催化反應中間產物ES的分解速度與生成速蹄數之比,米氏常數

令km=S,則可得V=^空

即當基質濃度等于米隨數時,酶促反應速度正好為最大反應速度的一般

。又稱為半飽和常數

k2+卜3:k

(3)關于%的討論k,"

km近似表示酶對底物親和力的大小

?km小,說明ES生成趨勢大于分解趨勢,即酶與底物的親和力高,反應越趨

完全

?km大,說明ES生成趨勢大于分解趨勢,即能與底物的親和力低,反應越趨

不完全

km是的的特性常數,至于能種類性質有關,與醋的濃度無關,受pH、T影響,

如果同意酶有幾種底物,就有幾個km,km值最小的稱為最適底物。

(4)米門公式的討論v二丫一⑸

%+⑸

v=—吧。一米門公式(Michaelis-Mentetv)

"+5]

a當S<<km時,v=V,naxtS]=k,[S]

k,n

即VOC[S],一級反應,即圖中峨OA段

隨著[S1的升高,v增大,此時酶還未全部皮飽和,加入基質反應態度加快

。當SA〉上時,V=丫口的,呈零級反應,即圖中雌BC段

隨著[S]的升高,V不變,此時前已經全部破飽和,加入基質反應理度不變

C.圖中曲線AB段,混合級反應,V與km和S郵有關系

(5)未知參數的求解

v='max【S1米門公式(Michaelis—Menten)

km+N]

取倒數則有《=上心」-+」一,則LoeJ-直線關系

Vvmax[S]vmaxV[S]

截距=斜率=A1_,可以求出Vm“口

VmaxVmax

(6)Monod方程-基質濃度與微生物比增長速率的關系

ks+S

〃-微生物比增長速率

M心-微生物最大比增長速率

S-基質濃度

工-飽和常數

(7)Lawrence-McCarty公式反應器中有機物降解與微生物量、有機物濃度的關系

dS_KXS

區—k、+S

祖-反應器中有機物降解解

dt

K-最大比基質利用速率

X-微生物濃度

S-基質濃度

K-飽和常數

(8)例題Lawrence-McCarty公式應用

由實驗可知,當水中有機物濃度S為10()mg/L時,1g微生物降解有機物的速率

是25g/d;而當水中有機物為50mg/L時,1g微生物降解有磯物的速率是20g/d,試計

算當有機物濃度為200mg/L時,1g微生物降解有機物的速率多少?

利用

dS_KXS

dtks+S

S=100mg/L,—=25g/d

(dt?

S,=50mg/L,—

2=20g/d

°dt2

KX1X100?“100

>=>=>K=——

ks+1003

Kxlx50“,100

-----------=20=>==>k<=----

ks+50s3

SS=200mg/L,—=200g/d

3dt3

(5)未知參數的求解

v="max[S]米門公式(Michaelis—Menien)

取倒數則有」=£'+',則Lo

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