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文檔簡介
課程名稱:《水處理生物學》第二L講次,總」^講
摘要
橙課題目(章節)第2章細菌的生理特性
_________________________第二節酶及其作用
本講目的要求及重點難點:
【目的要求】
?酶的分類及命名;
?酶的催化特性;
?影響酶促反應速度的因素;
?酶促反應動力學(米-門公式)的推導以及討論。
【重點】酹促反應動力學(米-門公式)的推導以及討論。
【難點】理解酶促反應動力學(米-門公式)的物理意義。
內容
【本講課程的引入】
化學反應的條件是十分苛刻的,但是生物體內同樣進行這生物化學反應,這些反
映的條件卻相對溫和,原因是什么?
【本講課程的內容】
2.2酶及其作用
微生物的新陳代謝都是在各種酶的作用下完成的,因此細菌的生長與繁殖與酶密
切相關。在水處理中,有機物的降解與微生物的種類和數量相關,而微生物的生長又
與酶密切相關。
2.2.1酶及其命名
酶是生物細胞內自己制成的催化劑(生物催化劑)。酹的基本成分是蛋白質,催
化效率比一般的污跡催化劑高達千、萬、乃至千萬倍。
酶的命名可以根據它的作用性質或作用物(基質)而命名,如蛋白質水解酶。另
外每一種酶都有一個系統名稱,包括酶的底物和催化反應的性質。
編號:根據酶催化的反應類型及所處的亞類可以對其進行編號,如EC
1.1.L27——乳酸脫氫酶
命名:每一種酶都有系統名和慣用名。
系統名:底物名稱:反應類型
L-乳糖:NAD氧化還原酶
根據酶的組成可以分為兩類:
?一類是只含蛋白質的叫做單成分酶:單成分酶二酶置白,如水解酶類
?另?類是全酶,由蛋白質和不含氮的小分子有機物組成,或由蛋白質和不含
氮的小分子有機物加上金屬離子組成。全睡中的各種成分缺一不可,否則全
酶會喪失催化活性。
全酶=酶蛋白+有機物如各種脫氫酶類
全酶二酶蛋白+有機物+金屬離子如丙酮酸脫氫酶
全能=幽蛋白+金屬離子如細胞色素氧化的
酶各種組分的功能:酶蛋白起加速生物、化學反應的作用;輔基和輔酶起傳遞電
子、原子、化學基團的作用,金屬離子除傳遞電子外,還起激活劑的作用。
2.2.2酶的分類
根據酶促反應性質可以區分為以下六大類:
(1)水解陋類
水解酶類是催化大分子有機物水解反應的酶。
A-B+HOHoAOH+BH
(2)氧化還原酶類
脫氫酶:能活化基質上的氫并轉移到另一物質,使基質因脫氫而氧化。
脫氫氫
A-H+B->A+B-H
<還原一
氧化酶:能活化分子氟(空氣中的氧)作為電子受體而形成水,或使氧轉移到另
一物質,前者還原后者氧化C
A—Hz+go?-4+乩0
(3)轉移酶:能催化一種化合物分子上的基團轉移到另一種化合物分子上。
A+B-X<^>A-X+B
(4)同分異構陋:能推動化合物分子內的變化,形成同分異構體。AfA
(5)裂解酶:能催化有機物碳鏈的斷裂,產生碳鏈較短的產物。A—9+C
(6)合成陋:能催化合成反應。A+B+ATP^A-B+ADP+Pi
2.2.3酶的催化特性
酶作為一種催化劑,它具有一?般催化劑的共性,用量少而催化效率高;加快化學
反應速度,不改變化學反應的平衡點,可降低反應的活化能。
酶是特殊的生物催化劑,又有普通催化劑沒有的特性:高效性、專一性、可逆性、
溫和性等。
(1)高效催化作用
酣積極參加生化反應,加快反應速度,但不改變反應平衡點,酶反應前后的性質
和數量不變。酶的催化效率比一般催化劑高幾千至上百億倍。
(2)酶催化作用的專一性
一種酶職能作用于一種物質或一類物質,如淀粉酶催化淀粉水解反應生成糖,蛋
白酶催化蛋白質水解生成氨基酸等。
(3)酶催化作用的溫和性
酶的催化作用只需在常溫常壓和近中性的水中即可反應,一般的催化劑需要在高
溫高壓強酸等條件下發揮作用。
(4)酶不耐熱性
酶是蛋白質,高溫可使之喪失活性,強酸強堿也可以破壞前的活性。
2.2.4酶的活性中心
酶的活力(活性):在一定條件下,酸所催化反應的反應速度,稱為酶的活力。
前的活力單位;在25C,最適宜pH值,最適宜的緩沖溶液和最佳底物濃度等條
件下,每分鐘能使Wmol底物轉化的酶量定位一個酶活力單位。
酶的活性中心:指酶蛋白分子中與底物結合,并直接起催化作用的小部分氨基酸
區域(或微區)。酶的活性中心決定了酶所具有的催化特異性。酶的活性中心必須具
有的基團:結合基團和催化基團。
?結合基團部位與底物起結合作用,特定的底物靠此部位結合到酶分子上。
?催化基團部位可以催化反應,底物的某種化學鍵在此被打斷或形成新的化學
鍵。
酶活性中心是酶催化作用的關鍵部位,當其被非底物物質占據或空間構型被破
壞,酶失去催化活性。
2.2.5影響酶促反應的因素
?溫度:高溫會破壞防蛋白,低溫使酶的催化作用降低或停止。各種酶的適宜
溫度不相同,微生物酶的最適溫度一般為30?60℃。
?pH值:各種酶對pH值的要求不同,一般為6?7
?底物濃度
?酶的濃度
?抑制劑(不可逆抑制和可逆抑制)
?激活劑:酶反應體系中加入某些無機離子使酶的活性增加,這類物質稱為激
活劑。激活劑可能是酹活性部位中的組成成分。
基質濃度酶濃度
2.2.6酶催化作用的基本原理
酶的催化作用與分子活化能:的能夠降
低底物分子的活化能,從而加快反應速
度。
中間產物學說:酸在催化某一反應時,
首先酶與底物相結合成?個不穩定的
中間產物,然后再分解生成產物與酶。
誘導契合學說:酶的活性中心結構與底
物近似吻合,在前與底物相接觸時,可
誘導酶的活性中心結構發生構象改變,
從而與底物結構吻合,結合成中間產
物,引起底物發生化學變化,產生產物。
2.2.7底物濃度對酶促反應速度影響的動力學(米門公式)
(1)酶促反應的中間產物學說
E(酶)+S(底物)-----ES(中間產物)一^~>E(酶)+P(產物)
人區心分別是各步反應的速度常數
(2)幾點常識:
?后一步反應必然受前一步達平衡時的速度所制約,亦后一步速度小于前一步
速度。
?由于酶的催化活性很高,它的濃度往往是足量的
?當整個反應達平衡時,中間產物ES濃度不變,其生成速度與分解速度相等
(3)公式推導
設[E。]=酶的總濃度[S]=基質濃度
[ES]=酶與基質復合物的濃度
則有[Eo]-[ES]=游離態酶的濃度
ES的生成速度%=k1{[E0]-[ES]KS]
ES的分解速度V2=k2[ES]+k[ES]
由于平衡時%=V2,則有
k1{[E0]-[ES]KS]=k2[ES]+k3[ES]
史上=km={出。]-[ES]}[S]從而可以求得
k,m[ES]
[E0][S]
[ES]=
km+【S]
則海促反應速度(產物且成的速度)v=kJES]
因此…叫
從反應式可以知道ES]<[E0],如果存用ES]=[E0],也即所有
的酶分子都被利用與顛形成結合狀態,顯處此時酶促反應速度最大
即有VmaN=k3[ES]max=kJE。],代入酶促反應速度公式有:
v='maxlS]米門公式(Michaelis—Menten)
。+母]
篙酶催化反應中間產恢S的分解速度與生成速鰥數之比,米氏常數
令km=S,則可得V言”
即當基質濃度等于米烯數時,酸促反應速度E好為最大反應速度冰尸般
km又稱為半飽和常數
k,+k3
(3)關于匕的討論~^~=m
km近似表示酶對底物親和力的大小
?km小,說明ES生成趨勢大于分解趨勢,即酶與底物的親和力高,反應越趨
完全
?km大,說明ES生成趨勢大于分解趨勢,即酶與底物的親和力低,反應越趨
不完全
km是能的特性常數,至于能種類性質有關,與酶的濃度無關,受pH、T影響,
如果同意酶有幾種底物,就有幾個km,km值最小的稱為最適底物。
(4)米門公式的討論
v=————米門公式(Michaelis—Menten)
kJ"]
4.當S"'時,V='%必二)明
In
即VOC[S],一級反應,即圖中由餞OA段
隨著[S]的升高,V增大,此時酶還未全剖被飽和,加入基質反應電度加快
。.當S?km時,V=Vmax,呈零級反應,即圖中帆BC段
隨著[S]的升高,V不變,此時酶己經全部發飽和,加入基質反應柬度不變
C、.圖中曲線AB段,混合級反應,V與km和⑸都有關系
2.2酶及其作用
微生物的新陳代謝都是在各種酹的作用下完成的,因此細菌的生長與繁殖與酹密
切相關。在水處理中,有機物的降解與微生物的種類和數量相關,而微生物的生長又
與能密切相關。
2.2.1酶及其命名
酶是生物細胞內自己制成的催化劑(生物催化劑)。酶的基本成分是蛋白質,催
化效率比一般的污跡催化劑高達千、萬、乃至千萬倍。
酶的命名可以根據它的作用性質或作用物(基質)而命名,如蛋白質水解酶。另
外每一種酶都有一個系統名稱,包括酶的底物和催化反應的性質。
編號:根據酶催化的反應類型及所處的亞類可以對其進行編號,如EC
l.l.i.27——乳酸脫氫酶
命名:每一種酶都有系統名和慣用名。
系統名:底物名稱:反應類型
L-乳糖:NAD氧化還原酹
根據酶的組成可以分為兩類:
?一類是只含蛋白質的叫做單成分的:單成分酶=酶蛋白,如水解能類
?另一類是全酶,由蛋白質和不含氮的小分子有機物組成,或由蛋白質和不含
氮的小分子有機物加上金屬離子組成。全酶中的各種成分缺一不可,否則全
酶會喪失催化活性。
全酶二酶蛋白+有機物如各種脫氫酶類
全酶=隨蛋白+有機物+金屬離子如丙酮酸脫氫能
全酶二酶蛋白+金屬離子如細胞色素氧化酶
前各種組分的功能:酶蛋白起加速生物、化學反應的作用;軸基和輔兩起傳遞電
子、原子、化學基團的作用,金屬離子除傳遞電子外,還起激活劑的作用。
2.2.2酶的分類
根據酶促反應性質可以區分為以下六大類:
(I)水解酶類
水解酶類是催化大分子有機物水解反應的酶。
A—B+HOHoAOH+BH
(2)氧化還原酶類
脫氫酶:能活化基質上的氫并轉移到另一物質,使基質因脫氫而氧化。
脫氫氫
A-H]+B—,A+B-Hr
L<-----2
還原酶
氧化酶:能活化分子氧(空氣中的氧)作為電子受體而形成水,或使氧轉移到另
一物質.前者還原后者氧化V
A—H2+~02-?A+H20
(3)轉移酶:能催化一種化合物分子上的基團轉移到另一種化合物分子上。
A+B—XoA—X+8
(4)同分異構酶:能推動化合物分子內的變化,形成同分異構體。A-A
(5)裂解酶:能催化有機物碳性的斷裂,產生碳鏈較短的產物。A—8+C
(6)合成酶:能催化合成反應。A-^B+ATP^A-B+ADP^Pi
2.2.3酶的催化特性
能作為一種催化劑,它具有一般催化劑的共性,用量少而催化效率高;加快化學
反應速度,不改變化學反應的平衡點,可降低反應的活化能。
能是特殊的生物催化劑,又有普通催化劑沒有的特性:高效性、專一性、可逆性、
溫和性等。
(1)高效催化作用
酶積極參加生化反應,加快反應速度,但不改變反應平衡點,酶反應前后的性質
和數量不變。酶的催化效率比一般催化劑高幾千至上百億倍。
(2)能催化作用的專一性
一種酶職能作用于一種物質或一類物質,如淀粉酶催化淀粉水解反應生成糖,蛋
白酶催化蛋白質水解生成氨基酸等。
(3)酶催化作用的溫和性
酶的催化作用只需在常溫常壓和近中性的水中即可反應,一般的催化劑需要在高
溫高壓強酸等條件下發揮作用。
(4)酶不耐熱性
幅是蛋白質,高溫可使之喪失活性,強酸強堿也可以破壞酣的活性。
2.2.4酶的活性中心
酶的活力(活性):在一定條件下,陋所催化反應的反應速度,稱為酶的活力。
前的活力單位;在25C,最適宜pH值,最適宜的緩沖溶液和最佳底物濃度等條
件下,每分鐘能使Ipmol底物轉化的酶量定位一個酶活力單位。
酶的活性中心:指酶蛋白分子中與底物結合,并直接起催化作用的小部分氨基酸
區域(或微區)。酶的活性中心決定了酶所具有的催化特異性。酶的活性中心必須具
有的基團:結合基團和催化基團。
?結合基團部位與底物起結合作用,特定的底物靠此部位結合到酶分子上。
?催化基團部位可以催化反應,底物的某種化學鍵在此被打斷或形成新的化學
犍。
酶活性中心是酶催化作用的關鍵部位,當其被非底物物質占據或空間構型被破
壞,酶失去催化活性。
2.2.5影響酶促反應的因素
?溫度:高溫會破壞酶蛋白,低溫使酶的催化作用降低或停止。各種酶的適宜
溫度不相同,微生物酶的最適溫度一般為30?60℃。
?pH值:各種酶對pH值的要求不同,一般為6?7
?底物濃度
?酶的濃度
?抑制劑(不可逆抑制和可逆抑制)
?激活劑:酶反應體系中加入某些無機離子使酶的活性增加,這類物質稱為激
活劑。激活劑可能是酶活性部位中的組成成分。
溫度PH值基質濃度
2.2.6酶催化作用的基本原理
酶的催化作用與分子活化能:酹能夠降
低底物分子的活化能,從而加快反應速
度。
中間產物學說:酶在催化某一反應時?,
首先酶與底物相結合成一個不穩定的
中間產物,然后再分解生成產物與酶。
誘導契合學說:酶的活性中心結構與底
物近似吻合,在能與底物相接觸時,可
誘導酶的活性中心結構發生構象改變,
從而與底物結構吻合,結合成中間產
物,引起底物發生化學變化,產生產物。
2.2.7底物濃度對防促反應速度影響的動力學(米門公式)
(1)酶促反應的中間產物學說
E(酶)+S(底物)二ES(中間產物)一^E(酶)+尸(產物)
左色網分別是各步反應的速度常數
(2)幾點常識:
?后一步反應必然受前一步達平衡時的速度所制約,亦后一步速度小于前一步
速度。
?由于陶的催化活性很高,它的濃度往往是足量的
?當整個反應達平衡時,中間產物ES濃度不變,其生成速度與分解速度相等
(3)公式推導
設[E0]=酶的總濃度[S]=基質濃度
出$]=酶與基質復合物的濃度
則有[E°]-[ES]=游離態酶的濃度
ES的生成速度%=k]{[Eo]-[ES]}[S]
ES的分解速度V2=卜2g]+1<3回]
由于平衡時V]=V2,則有
k1{[E0]-[ES]}[Sl=k2[ES]+k3[ES]
里小二二{[E0][ES]}[S]從而可以求得
k,[ES]
km+[S]
則酶促反應速度(產物生成的速度)v=k/ES]
因止匕有V=k3回包
從反應式可以知道ES]<[E0],如果存由ES]=[E0],也即所有
的酶分子都被利用與碗形成結合狀態,顯以此時酶促反應速度最大
即有Vmax=k/ES]max=七出。],代入旃促反應速度頌有:
v=%#1米門公式(MichadiLMemen)
匕+⑶
。酶催化反應中間產物ES的分解速度與生成速蹄數之比,米氏常數
令km=S,則可得V=^空
即當基質濃度等于米隨數時,酶促反應速度正好為最大反應速度的一般
。又稱為半飽和常數
k2+卜3:k
(3)關于%的討論k,"
km近似表示酶對底物親和力的大小
?km小,說明ES生成趨勢大于分解趨勢,即酶與底物的親和力高,反應越趨
完全
?km大,說明ES生成趨勢大于分解趨勢,即能與底物的親和力低,反應越趨
不完全
km是的的特性常數,至于能種類性質有關,與醋的濃度無關,受pH、T影響,
如果同意酶有幾種底物,就有幾個km,km值最小的稱為最適底物。
(4)米門公式的討論v二丫一⑸
%+⑸
v=—吧。一米門公式(Michaelis-Mentetv)
"+5]
a當S<<km時,v=V,naxtS]=k,[S]
k,n
即VOC[S],一級反應,即圖中峨OA段
隨著[S1的升高,v增大,此時酶還未全部皮飽和,加入基質反應態度加快
。當SA〉上時,V=丫口的,呈零級反應,即圖中雌BC段
隨著[S]的升高,V不變,此時前已經全部破飽和,加入基質反應理度不變
C.圖中曲線AB段,混合級反應,V與km和S郵有關系
(5)未知參數的求解
v='max【S1米門公式(Michaelis—Menten)
km+N]
取倒數則有《=上心」-+」一,則LoeJ-直線關系
Vvmax[S]vmaxV[S]
截距=斜率=A1_,可以求出Vm“口
VmaxVmax
(6)Monod方程-基質濃度與微生物比增長速率的關系
ks+S
〃-微生物比增長速率
M心-微生物最大比增長速率
S-基質濃度
工-飽和常數
(7)Lawrence-McCarty公式反應器中有機物降解與微生物量、有機物濃度的關系
dS_KXS
區—k、+S
祖-反應器中有機物降解解
dt
K-最大比基質利用速率
X-微生物濃度
S-基質濃度
K-飽和常數
(8)例題Lawrence-McCarty公式應用
由實驗可知,當水中有機物濃度S為10()mg/L時,1g微生物降解有機物的速率
是25g/d;而當水中有機物為50mg/L時,1g微生物降解有磯物的速率是20g/d,試計
算當有機物濃度為200mg/L時,1g微生物降解有機物的速率多少?
利用
dS_KXS
dtks+S
S=100mg/L,—=25g/d
(dt?
S,=50mg/L,—
2=20g/d
°dt2
KX1X100?“100
>=>=>K=——
ks+1003
Kxlx50“,100
-----------=20=>==>k<=----
ks+50s3
SS=200mg/L,—=200g/d
3dt3
(5)未知參數的求解
v="max[S]米門公式(Michaelis—Menien)
取倒數則有」=£'+',則Lo
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