醫學生物化學試題集

目錄

第一章.蛋白質結構與功能(1)

第二章.核酸的結構與功能(15)

第三章.酶(22)

第四章.糖代謝(32)

第五章.脂類代謝(42)

第六章.生物氧化(55)

第七章.氨基酸代謝(60)

第八章.核甘酸代謝(67)

第九章.物質代謝的聯系與調節(72)

第十章.DNA的生物合成(復制)(77)

第十一章.RNA的生物合成(轉錄)(85)

第十二章.蛋白質的生物合成(翻譯)(93)

第十三章.血液的生物化學(97)

第十四章.肝的生物化學(99)

第一章蛋白質的結構與功能

本章要點

一、蛋白質的元素組成：主要含有碳、氫、氧、氮及硫。

各種蛋白質的含氮量很接近，平均

為16%,即每mgN對應6.25mg蛋白質。

二、氨基酸

1.結構特點

2.分類：根據氨基酸的R基團的極性大小可將氨基酸分

為四類

3.理化性質：

⑴等電點(isoelectricpoint,pl)

⑵紫外吸收

⑶荀三酮反應

三、肽鍵與肽鏈及肽鏈的方向

四、肽鍵平面(肽單位)

五、蛋白質的分子結構：蛋白質的分子結構可人為分為

一級、二級、三級和四級結構等層次。

一級結構為線狀結構，二、三、四級結構為空間結構。

結構概念及穩定的力。

六、蛋白質一級結構與功能的關系

1.一級結構是空間構象的基礎，蛋白質的一級結構決定

其高級結構

2.一級結構與功能的關系

3.蛋白質的空間結構與功能的關系

4.變構效應(allostericeffect)

5.協同效應(cooperativity)

七、蛋白質的理化性質

1.兩性解離與等電點

2.蛋白質的膠體性質

3.蛋白質的變性(denaturation)

4.蛋白質的沉淀

5.蛋白質的復性(renaturation)

6.蛋白質的沉淀和凝固

7.蛋白質的紫外吸收

8.蛋白質的呈色反應

八、蛋白質的分離和純化

1.鹽析(saltprecipitation)

2.有機溶劑沉淀蛋白質及沉淀原理

3.透析(dialysis)

4.電泳(electrophoresis)

5.層析(chromatography)

6.超速離心(ultracentrifugation)

練習題

一、選擇題

1.組成蛋白質的特征性元素是：

A.CB.HC.0D.NE.S

2.下列那兩種氨基酸既能與苛三酮反應又能在280nm

發生紫外吸收峰？

A.丙氨酸及苯丙氨酸B.酪氨酸及色氨酸

C.絲氨酸及甘氨酸D.精氨酸及賴氨酸

E.蛋氨酸及蘇氨酸

3.下列何種物質分子中存在肽鍵？

A.粘多糖B.甘油三酯C.細胞色素C

D.tRNAE.血紅素

4.如下對蛋白質多肽鏈的敘述，何者是正確的？

A.一條多肽鏈只有1個游離的a-NH2和1個游離的Q

-COOH

B.如果末端氨基與末端竣基形成肽鏈，則無游離的-NH2

和-COOH

C.二氨基一竣基的堿性氨基酸，同一分子可與另兩個氨

基酸分別形成兩個肽鍵

D.根據游離的-NH2或-COOH數目，可判斷存在肽鏈的數

目

E.所有蛋白質多肽鏈除存在肽鍵外，還存在二硫鍵

5.蛋白質分子的一級結構概念主要是指：

A.組成蛋白質多肽鏈的氨基酸數目

B.氨基酸種類及相互比值

C.氨基酸的排列順序

D.二硫鍵的數目和位置

E.肽鍵的數目和位置

6.下列何種結構不屬蛋白質分子構象？

A.右手雙螺旋B.a-螺旋C.B-折疊

D.6-轉角E.無規則轉曲

7.在蛋白質三級結構中可存在如下化學鍵，但不包括:

A.氫鍵B.二硫鍵C.離子鍵D.磷酸二酯鍵E.疏水基

相互作用8.下列關于蛋白質四級結構的有關概念，何

者是錯誤的？

A.由兩個或兩個以上亞基組成

B.參于形成四級結構的次級鍵多為非共價鍵

C.四級結構是指亞基的空間排列及其相互間作用關系

D.組成四級結構的亞基可以是相同的，也可以是不同的

E.所有蛋白質分子只有具有四級結構，才表現出生物學

活性

9.血紅蛋白與氧的結合能力（氧飽和度）與氧分壓的關

系呈S型曲線，與下列何種因素有關？

A.變構效應B.蛋白質分子的化學修飾

C.血紅蛋白被其它物質所激活D.亞基發生解離

E.在與氧結合過程中，血紅蛋白的一級結構發生變化

10.在什么情況下，一種蛋白質在電泳時既不向正級移

動，也不向負極移動，而停留在原點？

A.發生蛋白質變性

B.與其它物質結合形成復合物

C.電極緩沖液的pH正好與該蛋白質的pl相同

D.電極緩沖液的pH大于該蛋白質的pl

E.電極緩沖液的pH小于該蛋白質的pl

H.在三種蛋白質里,它們的pl分別為a=4.15、b=5.02、

c=6.81,分子量接近。在pH8.6條件下進行電泳分離，

試問該三種蛋白質的電泳區帶的位置從負極端開始，依

次是：A.a-b—cB.b-c—aC.c-a-b

D.c—b—aE.a—c—b

12.關于肌紅蛋白的敘述，下列哪項是錯誤的？

A.心肌中肌紅蛋白含量特別豐富

B.肌紅蛋白分子中含有血紅素

C.肌紅蛋白的氧飽和曲線呈S形

D.從三維結構圖像可知肌紅蛋白有8段Q-螺旋

E.分子中無半胱氨酸，故沒有二硫鍵

13.關于血紅蛋白的敘述，下列哪項是正確的？

A.大多數非極性殘基位于血紅蛋白的外部

B.氧飽和曲線呈矩形雙曲線

C.亞基的一級結構與肌紅蛋白有差異，但三級結構卻非

常相似

D.血紅素位于兩個組氨酸的殘基間，并與之共價結合

E.當溶液中pH降低時，氧飽和曲線左移

14.構成蛋白質的氨基酸

A.除甘氨酸外旋光性均為左旋B.除甘氨酸外均為L系

構型

C.只含a-氨基和a-竣基D.均有極性側鏈

E.均能與雙縮月尿試劑起反應

15.含有兩個竣基的氨基酸是

A.絲氨酸B.酪氨酸C.谷氨酸D.賴氨酸E.蘇氨酸

16.下列哪一種氨基酸是亞氨基酸？

A.脯氨酸B.焦谷氨酸C.賴氨酸D.組氨酸E.色氨酸

17.下列哪一種氨基酸不含極性側鏈

A.半胱氨酸B.蘇氨酸C.亮氨酸D.絲氨酸E.酪氨酸

18.下列哪一種氨基酸含有可離解的極性側鏈？

A.丙氨酸B.亮氨酸C.賴氨酸D.絲氨酸E.苯丙氨酸

19.關于氨基酸的敘述哪一種是錯誤的？

A.酪氨酸和苯丙氨酸含苯環B.酪氨酸和絲氨酸含羥基

C.亮氨酸和繳氨酸是支鏈氨基酸D.賴氨酸和精氨酸是

堿性氨基酸

E.谷氨酸和天冬氨酸含二個氨基

20.在pH7時，其側鏈能向蛋白質分子提供電荷的氨基

酸是

A.繳氨酸B.甘氨酸C.酪氨酸D.半胱氨酸E.賴氨酸

21.蛋白質分子中不存在的含硫氨基酸是

A.同型半胱氨酸B.半胱氨酸C.蛋氨酸D.胱氨酸E.蘇

氨酸

22.天然蛋白質中不存在的氨基酸是

A.半胱氨酸B.羥脯氨酸C.瓜氨酸D.蛋氨酸E.絲氨

酸

23.合成蛋白質后才由前體轉變而成的氨基酸是

A.脯氨酸B.賴氨酸C.谷氨酸D.組氨酸E.羥脯氨酸

24.在中性條件下混合氨基酸在溶液中的主要存在形式

是

A.兼性離子B.非極性分子C.帶單價正電荷D.疏水

分子E.帶單價負電荷25.下列哪一類氨基酸不含必需

氨基酸？

A.堿性氨基酸B.含硫氨基酸C.支鏈氨基酸D.芳香

族氨基酸E.以上都不對26.蛋白質分子中引起280nm

光吸收的最主要成份是

A.酪氨酸的酚基B.苯丙氨酸的苯環C.色氨酸的呵跺

環

D.肽鍵E.半胱氨酸的SH基

27.維系蛋白質一級結構的化學鍵是

A.鹽鍵B.疏水鍵C.氫鍵D.二硫鍵E.肽鍵

28.蛋白質分子中的肽鍵

A.是由一個Q-氨基酸的氨基和另一個&-氨基酸的竣基

形成的

B.是由谷氨酸的Y-酸基和另一個氨基酸的a-氨基形成

的

C.氨基酸的各種氨基和各種竣基均可形成肽鍵

D.是由賴氨酸的￡-氨基和另一分子氨基酸的a-竣基形

成的

E.以上都不是

29.對具四級結構的蛋白質進行一級結構分析時

A.只有一個自由的a-氨基和一個自由的Q-竣基

B.只有自由的a-氨基，沒有自由的a-竣基

C.只有自由的a-竣基，沒有自由的a-氨基

D.既無自由的a-氨基，也無自由的a-竣基

E.有一個以上的自由a-氨基和a-較基

30.蛋白質分子中的a螺旋和B片層都屬于

A.一級結構B.二級結構C.三級結構D.四級結構E.高

級結構31.維系蛋白質分子中a螺旋穩定的化學鍵是

A.肽鍵B.離子鍵C.二硫鍵D.氫鍵E.疏水鍵

32.蛋白質的a螺旋

A.與B片層的構象相同B.由二硫鍵形成周期性結構

C.由主鏈骨架的NH與C0之間的氫鍵維持穩定

D.是一種無規則的構象E.可被筑基乙醇破壞

33.a螺旋每上升一圈相當于幾個氨基酸？

A.2.5B.2.7C.3.0D.3.6E.4.5

34.蛋白質分子中Q螺旋構象的特點是

A.肽鍵平面充分伸展B.靠鹽鍵維持穩定C.螺旋方向

與長軸垂直

D.多為左手螺旋E.以上都不是

35.下列哪一個肽鏈不能形成a螺旋？

A.-Ala-Ile-Asn-Met-Val-Gln

B.-Thr-Trp-Val-Glu-Ala-Asn

C.-Asn-Pro-Ala-Met-Tyr-Gln

D.-His-Trp-Cys-Met-Gln-Ala

E.-Lys-Ser-Phe-Ala-Gln-Val

36.對于Q螺旋的下列描述哪一項是錯誤的？

A.通過分子內肽鍵之間的氫鍵維持穩定

B.側鏈（R基團）之間的相互作用可影響Q螺旋穩定性

C.通過疏水鍵維持穩定

D.是蛋白質的一種二級結構類型

E.脯氨酸殘基和甘氨酸殘基妨礙螺旋的形成

37.B片層結構

A.只存在于a角蛋白中

B.只有反平行式結構，沒有平行式結構

C.a螺旋是右手螺旋，B片層是左手螺旋

D.主鏈骨架呈鋸齒狀形成折迭的片層

E.肽平面的二面角與a螺旋的相同

38.維系蛋白質三級結構穩定的最重要的鍵或作用力是

A.二硫鍵B.鹽鍵C.氫鍵D.范德華力E.疏水鍵

39.下列哪種試劑可使蛋白質的二硫鍵打開？

A.澳化氟B.2,4-二硝基氟苯C.B-筑基乙醇D.碘

乙酸E.三氯醋酸40.將蛋白質溶液的pH值調節到其等

電點時

A.可使蛋白質穩定性增加

B.可使蛋白質表面的凈電荷不變

C.可使蛋白質表面的凈電荷增加

D.可使蛋白質穩定性降低，易于沉出

E.可使蛋白質表面水化膜無影響

41.有一混合蛋白質溶液,各種蛋白質的pl為4.6、5.0、

5.3、6.7、7.3,電泳時欲使其中四種泳向正極，緩沖液

的pH應是多少

A.4.0B.5.0C.6.0D.7.0E.8.0

42.以醋酸纖維薄膜為支持物進行血清蛋電泳，使用

pH8.6巴比妥緩沖液，各種蛋白質的電荷狀態是？

A.清蛋白和球蛋白都帶負電荷

B.清蛋白帶負電荷，球蛋白帶正電荷

C.清蛋白和al-球蛋白帶負電荷，其它蛋白帶正電荷

D.清蛋白，a1,a2-球蛋白都帶負電荷，其它蛋白帶正

電荷

E.清蛋白和球蛋白都帶正電荷

43.醋酸纖維薄膜電泳可把血清蛋白分成五條帶，由正

極數起它們的順序是A.A,a1,p,y,a2B.A,B,a

1,a2,yC.A,a1,a2,y,B

D.A,a1,a2,P,yE.a1,a2,P,y,A

44.蛋白質變性是由于

A.蛋白質一級結構的改變B.蛋白質亞基的解聚

C.蛋白質空間構象的破壞D.輔基的脫落E.蛋白質水

解

45.向卵清蛋白溶液中加入0.Imol/LNaOH,使溶液呈

堿性，并加熱至沸后立即冷卻，此時A.蛋白質變性沉

出B.蛋白質變性，但不沉出C.蛋白質沉淀但不變性D.蛋

白質變性，冷卻又復性E.蛋白質水解為混合氨基酸

46.從組織提取液沉淀活性蛋白而又不使之變性的方法

是加入

A.硫酸鏤B.三氯醋酸C.氯化汞D.對氯汞苯甲酸

E.Imol/LHCL47.球蛋白分子中哪一組氨基酸可形成

疏水鍵？

A.Glu-ArgB.Asp-GluC.Phe-TrpD.Ser-ThrE.Tyr-Asp

48.下列哪一種氨基酸殘基經常處于球蛋白核心內？

A.TyrB.GluC.AsnD.VaiE.Ser

49.下列哪種方法可用于測定蛋白質分子量？

A.SDS聚丙烯酰胺凝膠電泳B.280/260nm紫外吸收比

值C.圓二色性D.凱氏定氮法E.熒光分光光度法

50.下列方法中哪一種不能將谷氨酸和賴氨酸分開？

A.紙層析B.陰離子交換層析C.陽離子交換層析D.凝

膠過濾E.電泳51.下列蛋白質通過凝膠過濾層析柱時

最先被洗脫的是

A.馬肝過氧化氫酶（分子量247,500）

B.肌紅蛋白（分子量16,900）

C.血清清蛋白（分子量68,500）

D.牛-乳球蛋白（分子量35,000）

E.牛胰島素（分子量5,700）

52.有一蛋白質水解產物在pH5.5用陽離子交換劑層析

時，第一個被洗脫下來的氨基酸是A.Vai（pl5.96）

B.Lys（pl9.74）C.Asp（pl2.77）

D.Arg（pl10.76）E.Tyr（pl5.66）

二、填空題

1.增加溶液的離子強度能使某種蛋白質的溶解度增高的

現象叫做，在高離子強度下使某種蛋白質沉淀的現象叫

做。

2.在電場中蛋白質不遷移的pH值叫做該蛋白質的。

3.在正常生理條件下（接近pH=7）,蛋白質中和氨基酸

殘基的側鏈幾乎完全帶正電荷，但氨基酸殘基的側鏈只

是部分帶正電荷。

4.蛋白質是由氨基酸聚合成的高分子化合物，在蛋白質

分子中，氨基酸之間通過

相連，蛋白質分子中的是由一個氨基酸的與另一個氨基

酸的脫水形成的。

5.構型的改變需有的斷裂與生成，而構象的改變只需要

的旋轉和的改變即可。

6.具有獨特的、專一的是蛋白質的一個突出的特征。

7.蛋白質分子中的二級結構的結構單元有：、、、。8.蛋

白質分子側鏈之間的相互作用，除了、、等非共價鍵外,

還有側鏈結合成的，它是共價健。

9.具有四級結構的蛋白質，其亞基締合的數目、、、都是

專一、有序的，亞基借助于弱的共價鍵，如、、等締合。

10.由于各種蛋白質的和不同，故鹽析時所需的和均不

同。11.蛋白質的一級結構專指，它是由決定的。12.蛋

白質的結構，是在分子水平上闡明蛋白質結構與其功能

關系的基礎。13.蛋白質的空間結構具有獨特性和專一

性，它決定各種蛋白質的和

14.整個肽鏈的主鏈原子中和之間的單鏈是可以旋轉的,

此單鍵的旋轉決定兩個肽鍵的相對關系。肽鍵間的相對

旋轉，使主鏈可以以非常

多樣的出現。

15.相鄰螺旋之間借螺旋上段肽腱的和下段的形成而穩

定。

16.肽鍵中的和均參與形成氫鍵，因此保持了a螺旋的

最大。氫鍵方向與螺旋軸。

17.、及均對a-螺旋的形成及穩定有影響。

和氨基酸殘基較難參與形成穩定的a-螺旋。

18.使B-片層結構穩定的因素是鏈間肽腱的與形成的氫

鏈，側鏈R基團位于肽腱平面的或。

19.轉角一般由個連續的氨基酸殘基構成，在此種回

折中，起穩定作用的氫鍵在回折前肽鍵平面的與其后肽

鍵平面的之間形成。

20.motif的兩個常見形式是和。

21.在含有多個結構域的蛋白質分子中，每個結構域的

和相對獨立，各結構域自身緊密，而相互間的關系，常

以的肽段相連接，由于結構域之間連接的柔韌性，結構

域之間可有，這種對表達蛋白質的功能是重要的。

22.多肽鏈的側鏈R基因按極性可分成兩類，一類是沒

有極性的，如和等，它與水的低。另一類是帶有極性的，

包括、、、、、等，它與水的高。

23.存在于水溶液中的一條肽鏈，其氨基酸殘基處于蛋

白質分子內部，而氨基酸殘則處于蛋白質分子表面，其

相互之間可形成氫鍵。

24.四級結構的定義是亞基的，亞基間與的布局，但不

包括亞基內部的。

25.蛋白質的特征就是有生物學作用，有特定的，各種

蛋白質的、都與特定的密切相關，而特定的是由蛋白質

的決定的。

26.蛋白質構象的改變有兩種情況，一種是，另一種是。

27.蛋白質的功能與各種蛋白質特定的密切相關，某種

蛋白質特定的是這種蛋白質表達特定的基礎，構象發生

變化，其、也隨之改變。

28.當蛋白質受到一些物理因素或化學試劑的作用，它

的會喪失，同時還伴隨著蛋白質的降低和一些常數的改

變等。

29.蛋白質的變性就是多肽鏈從變到的過程。在這個過

程中，蛋白質的不變，受到破壞，以致特定的被破壞，

失去。

30.是蛋白質變性的結構基礎，而是變性的主要表現，

它說明了變性蛋白質與天然蛋白質的根本區別。

31.蛋白的熱變性主要是肽鏈受過分的而引起破壞，它

一般是

的。

32.組成蛋白質的各個共同控制著蛋白質分子完整的，

并對信息作出反應。

33.多肽鏈的中排列順序決定該肽鏈的、方式，也就是

說各種天然蛋白質的肽鏈在所取得的是它在生物體的條

件下熱力學上最穩

定的結構。

34.從進化情況看，物種間越近，殘基越少，生物的分

類差距與

的變化量大體平衡，有明顯的相關。因而根據它們在差

異的程度，可以斷定它們在關系上的遠近。

35.蛋白質分子中除兩端的游離和外，側鏈上尚有及中

的非a-竣基，及分子中的非Q-氨基，的咪哇基等。

36.蛋白質分子在酸性環境中，的解離受到抑制，接受

的能力增強，使蛋白質分子帶，在堿性環境中，蛋白分

子可釋放而帶。

37.蛋白質在低于其等電的pH環境中，帶，在電場中的

向移動。反之，則向電場移動。

38.蛋白質分子在電場中移動的速度和方向，取決于它

所以及蛋白質分子的和。

39.蛋白質平均含氮量為，組成蛋白質分子的基本單位

是，共有種。

40.蛋白質分子中的氨基酸之間是通過相連的，它由一

個氨基酸的與另一個氨基酸的脫水縮合而形成。

41.每個肽分子都有一個游離的末端和一個游離的末端,

肽鏈中的氨基酸單位稱。

42.蛋白質一級結構是指，構成一級結構的化學鍵是。

43.穩定和維系蛋白質三級結構的重要因素是，有、及

等非共價鍵及共價鍵鍵。

44.構成蛋白質四級結構的每一條肽鏈稱為。

45.蛋白質在溶液中是以形式存在，當溶液的pH〉其pl

時，蛋白質帶

,pH

46.蛋白質溶液是親水膠體溶液，維持其穩定性的主要

因素是及。47.若要將蛋白質從溶液中沉淀出來，可采

用、及等法。48.蛋白質分子中常含有、等氨基酸，故

在280nm波長處有特征性光吸收，該性質可用來。

49.血紅蛋白是一種具有效應的蛋白質，它由肽鏈組成，

其中2條，2條。

50.用醋酸纖維薄膜電泳，可將血漿蛋白分為、、、

及等。

三、簡答題

1.多肽鏈

2.蛋白質的構象

3.蛋白質變性及復性

4.motif

5.別構作用（變構作用）

6.蛋白質變性與沉淀和凝固的區別

四、問答題

1.就蛋白質的B-結構而論,側鍵R基團指向什么方向？

為什么一種穩定的B-結構需要側鏈

R基小的氨基酸？

2.測定蛋白質一級結構的基本步驟有哪些？

3.-螺旋的結構特點是什么？

4.何為氨基酸的等電點？如何計算精氨酸的等電點？

（精氨酸的a—竣基、a—氨基和月瓜基的PK值分別為

2.17,8.04和12.48）

5.怎樣理解亞基締合對蛋白質功能的影響？

6.什么是蛋白質的二級結構？它主要有哪幾種？各有何

特征？

7.引起蛋白質變性的作用及作用機制有哪些？

8.簡述蛋白質鹽析的基本原理

參考答案

一、選擇題

1.D2.B3.C4.A5.C6.A7.D8.E9.A10.C

11.D12.C13.C14.B15.C16.A17.C18.C19.E

20.E21.A22.C23.E24.A25.E26.C27.E28.A

29.E30.B31.D32.C33.D34.E35.C36.C37.D

38.E39.C40.D41.D42.A43.D44.C45.B46.A

47.C48.D49.A50.D51.A52.C

二、填空題

1.鹽溶，鹽析

2.等電點

3.Arg,Lys,His

4.肽鍵，肽鍵，a-竣基，a-氨基，共價鍵

5.共價鍵，單鏈，非共價鍵

6.空間結構

7.a-螺旋，B-結構，B-轉角，無規則卷曲

8.疏水作用，氫鍵，鹽鍵，Cys,-SH,二硫鍵

9.種類，空間排布，相互作用，接觸部位疏水作用，氫

鍵，鹽鍵

10.溶解度，pl,pH,離子強度

11.肽鏈中的氨基酸排列順序，基因上遺傳信息

12.一級結構

13.理化性質，生物活性

14.Ca-C,Ca-N,平面，平面，構象

15.>C=0,>NH,鏈內氫鏈

16.>C=0,

17.R基團的大小，荷電狀態，形狀，Pro,Gly

18.>C=0,>N-H,上方，下方

19.4個，第一個，>C=0,第四個，>NH

20.a-螺旋，反平行的B結構，Cys,His,配介，a-

螺旋

21.結構，功能，相對松弛，無規則卷曲，相對運動,

運動

22.疏水基因，燃基，苯環，親合力，親水基因，羥基,

竣基，酰胺基，氨基，月瓜基，咪嗖基，親合力

23.疏水側鏈，親水側鏈，極性側鏈

24.立體排布，相互作用，接觸部位，空間結構

25.功能，特殊功能，活性，空間構象，空間構象,

級結構

26.蛋白質變性，蛋白質變構

27.構象，構象，生物活性，功能，活性

28.生物活性，溶解度，物理化學

29.卷曲，伸展，共價鍵，弱的非共價鍵，構象，生物

活性

30.構象的破壞，生物活性的喪失

31.熱振蕩，氫鍵，不可逆

32.亞基，生物活性

33.氨基酸，折疊，盤曲，空間，特定構象

34.親緣，差異數，種屬差異，結構，親緣

35.氨基，竣基，Glu,Asp,Arg,Lys,His

36.H,H,正電荷，H,負電荷

37.正電荷，負極，正極

38.所帶電荷的性質，數目，大小，形狀

39.16%,L-a-氨基酸，20

40.肽鍵，a-羥基，a-氨基

41.a-NH2,a-C00H,氨基酸殘基

42.多肽鍵中氨基酸排列順序，肽鍵

43.側鏈基因的相互作用，氫鍵，鹽鍵，疏水作用，二

硫鍵

44.亞基

45.離子，負電荷，正電荷，兼性離子

46.水化層，電荷

47.鹽析，有機溶劑法，調節溶液pH至蛋白質的pl

48.酪氨酸，色氨酸，測定溶液中蛋白質含量

49.別構，4,Q鏈，B鏈

50.清蛋白，al球蛋白，a2球蛋白，B球蛋白，丫球

蛋白

三、簡答題

1.蛋白質分子中的多個氨基酸是通過肽鍵相連接的，形

成鏈狀分子稱多肽鏈。肽鍵是一分子氨基酸的a-竣基與

另一分子氨基酸的a-氨基脫水縮合形成的酰胺鍵（一

C0-NH一），屬共價鍵。肽鍵是蛋白質結構中的主要化

學鍵，此共價鍵較穩定，不易受破壞。多肽鏈有兩端，

有自由a-氨基的一端稱氨基末端或a-N一端；有自由a

-竣基的一端稱為竣基末端或a-C一端。

2.各種天然蛋白質分子的多肽鏈是在一級結構的基礎上

通過分子中若干單鍵的旋轉、盤曲、折疊形成特定的空

間三維結構，又稱為蛋白質的空間構象。構象是指在三

維空間中分子中各個原子相互之間的關系，構象改變時

只涉及穩定原構象的非共價鍵斷裂及再形成，而不涉及

共價鍵的改變。各種蛋白質的理化性質和生物學活性主

要取決于它的特定空間構象。蛋白質的構象包括主鏈構

象和側鏈構象。包括：蛋白質的二級結構;三級結構；四

級結構。

3.蛋白質的變性：蛋白質在某些理化因素的作用下，蛋

白質嚴格的空間構象受到破壞，從而改變其理化性質，

并失去其生物活性，稱為蛋白質的變性。蛋白質變性具

有可逆性，當蛋白質變性程度較輕，可在消除變性因素

條件下使蛋白質恢復或部分恢復其原有的構象和功能，

稱為復性。但是許多蛋白質或結構復雜或變性后空間構

象嚴重破壞，不可能發生復性，稱為不可逆性變性。

4.在蛋白質分子中特別是球形蛋白質分子中，經常有若

干個相鄰的二級結構元件組合在一起，彼此相互作用形

成種類不多的、有規律的二級結構組合或二級結構串，

在多種蛋白質中充當三級結構的構件，稱為超二級結構

或模序。如螺旋一環一螺旋、鋅指結構等。5.變構效應：

由于蛋白質分子構象改變而導致蛋白質分子功能發生改

變的現象稱為變構效應。引起變構效應的小分子稱變構

效應劑。協同效應：一個亞基與其配體結合后，能影響

此寡聚體中另一亞基與配體的結合能力，稱為協同效應。

如果是促進作用則稱為正協

同效應；反之則為負協同效應。

6.蛋白質在某些理化因素的作用下，蛋白質嚴格的空間

構象受到破壞，從而改變其理化性質，并失去其生物活

性，稱為蛋白質的變性。變性后由于肽鏈松散，面向內

部的疏水基團暴露于分子表面，蛋白質分子溶解度降低

并互相凝聚而易于沉淀，其活性隨之喪失。

蛋白質的沉淀和凝固：蛋白質分子相互聚集而從溶液中

析出的現象稱為沉淀。變性后的蛋白質由于疏水基團的

暴露而易于沉淀，但沉淀的蛋白質不一定都是變性后的

蛋白質。

加熱使蛋白質變性時使其變成比較堅固的凝塊，此凝塊

不易再溶于強酸和強堿中，這種現象稱為蛋白質的凝固,

凡凝固的蛋白質一定發生變性。

四、問答題

1.肽鏈近于充分伸展的結構，各個肽單元以ca為旋轉

點，依次折疊，側面看成鋸齒狀結

構。肽鏈成平行排列，相鄰肽段的肽鏈相互交替形成氫

鍵，這是維持B一折疊構象穩定的主要因素。肽鏈中的

氨基酸殘基的R側鏈垂直于相鄰的兩個肽平面的交線，

交替地分布于B一折疊的兩側。就絲心蛋白而論，由Gly

和Ala交替構成的多肽鏈在一面都是H,而在另一面都

是甲基，而且位于同一面的R基因相互鄰近。只有當氨

基酸側鏈很小時，它們才能契入到B-結構中，使B一折

疊穩定。

2.本步驟有：

⑴蛋白質樣品的準備

①測定蛋白質分子中多肽鏈的數目根據蛋白質N一末端

或c一末端殘基的摩爾數和

蛋白質的相對分子質量可以確定蛋白質分子中的多肽鏈

數目。

②拆分蛋白質分子的多肽鏈如果蛋白質分子是由一條以

上多肽鏈構成的，則這些鏈

必須加以拆分。可用變性劑如8mol/L尿素，6mol/L,

鹽酸月瓜或高濃度鹽處理打開

共價鍵，就能使寡聚蛋白質中的亞基拆開；用氧化劑或

還原劑將二硫鍵斷裂。

③用相應的方法分離純化各亞基

⑵分析每一多肽鏈（亞基）的氨基酸組成

①裂解多肽鏈成較小的片段用兩種或幾種不同的斷裂方

法（指斷裂點不一樣）將每

條多肽鏈樣品降解成兩套或幾套重疊的肽段或稱肽碎片。

②每套肽段進行分離、純化，鑒定多肽鏈的N一末端和C

一末端殘基。以便建立兩個

重要的氨基酸序列參考點。

③測定各肽段的氨基酸序列目前最常用的肽段測序方法

是Edman降解法，并有自動

序列分析儀可供利用。此外尚有酶解法和質譜法等。

⑶排列成完整的氨基酸序列結構

①重建完整多肽鏈的一級結構利用兩套或多套肽段的氨

基酸序列彼此間有交錯重

疊可以拼湊出原來的完整多肽鏈的氨基酸序列。

②確定半胱氨酸殘基間形成的S-S交聯橋的位置。

應該指出，氨基酸序列測定中不包括輔基成分分析，但

是它應屬于蛋白質化學結構3.⑴各肽鏈以Ca原子為轉

折點，以肽鏈平面為單位，形成穩固的右手螺旋。

⑵每螺旋有3.6個氨基酸殘基，螺距約0.54nm,每個

氨基酸殘基繞螺旋中心軸放置

100?,上升0.15nm

⑶相鄰兩螺旋之間借螺旋上段肽鍵的a—C=0和下段a

—NH形成鏈內氫鍵而穩定，即

主鏈中螺旋段的第一個肽鏈平面的a-NH與后面第四

個肽鍵平面的a-C-0構成氫鍵。

⑷各氨基酸殘基的側鏈R基因均伸向螺旋外側。R基團

的大小、電荷狀態及形狀對a-

螺旋的形成及穩定有影響

4.氨基酸具有氨基和竣基，均可游離成帶正電荷或負電

荷的離子，此外有些氨基酸的側鏈

液能解離成帶電荷的基團，當氨基酸解離成陽離子和陰

離子的趨勢及程度相等時，成為兼性離子，呈電中性，

此時溶液的pH值為該氨基酸的等電點。精氨酸由三個可

解離的基團，根據精氨酸的電離時產生的兼性離子，其

兩邊的pK值分別為12.48和9.04,所以pl=(12.48

+9.04)/=10.76

5.基締合形成四級結構的蛋白質分子能夠產生極其重要

的功能效果，亞基與亞基通過接觸或通過解聚或聚合溝

通了單個亞基之間的信息聯系，一個配基或底物分子與

蛋白質分子中某一亞基結構產生的效果會傳遞，影響其

它亞基進一步作用的過程。這種亞基間的相互作用為生

化過程中的調節控制提供了一種作用模式，因而具有普

遍的重要性，使得具有四級結構的蛋白質分子在表達功

能時可被調節，接受信息，這樣就在更高的層次上，更

完善地表達蛋白質的功能，適應機體的需要。

6.白質二級結構是指多肽鏈主鏈原子的局部空間排布,

不包括側鏈的構象。它主要有a—螺旋、B—折疊、B

—轉角和無規卷曲四種。在a—螺旋結構中，多肽鏈主

鏈圍繞中心軸以右手螺旋方式旋轉上升，每隔3.6個氨

基酸殘基上升一圈。氨基酸殘基的側鏈伸向螺旋外側。

每個氨基酸殘基的亞氨基上的氫與第四個氨基酸殘基粉

基上的氧形成氫鍵，以維持Q—螺旋穩定。在B一折疊

結構中，多肽鏈的肽鍵平面折疊成鋸齒狀結構，側鏈交

錯位于鋸齒狀結構的上下方。兩條以上肽鏈或一條肽鏈

內的若干肽段平行排列，通過鏈間段基氧和亞氨基氫形

成氫鍵，維持B—折疊構象穩定。在球狀蛋白質分子中，

肽鏈主鏈常出現1800回折，回折部分稱為B—轉角。B

—轉角通常有4個氨基酸殘基組成，第二個殘基常為輔

氨酸。無規卷曲是指肽鏈中沒有確定規律的結構。7.引

起蛋白質變性的因素很多，物理因素如：熱、光等，化

學因素如酸、堿、有機溶劑、三氯乙酸和去垢劑等，它

們的作用機制分別如下：

⑴熱變性主要是肽段受過分的熱振蕩而引起氫鏈破壞，

熱變性一般是不可逆的，在溶

液中則出現凝固沉淀現象，冷卻后就難以再溶液，凝固

沉淀的形式可能為松散伸展肽鏈的交織。

⑵酸堿作用是破壞鹽鍵，因極高的［H］可使-C00-基變

成-COOH基，而極低的［H］又可

使一NH3基變成-NH2,這樣就破壞了鹽鍵，影響到分子

的構象，從而導致變性。

⑶高濃度親水的有機溶劑如乙醇、丙酮等的變性作用可

能與降低蛋白質的介電常數有

關。

⑷促溶劑的變性作用是與它的破壞蛋白質結構中非極性

側鏈之間的疏水相互作用有

關，有四級結構的也可解離開來。

⑸去垢劑：能破壞蛋白質分子結構中非極性側鏈間的疏

水相互作用，在很低濃度就能

使亞基解聚，并能使亞基變性。

⑹三氯乙酸：為酸性物質，能使蛋白質正電荷，與三氯

乙酸的負離子結合，使蛋白質

變性、沉淀。

8.蛋白質是親水膠體，維持蛋白質膠體溶液穩定的重要

因素有兩個，一個是蛋白質顆粒表面大多為親水基團，

可吸引水分子，形成顆粒表面水化膜，使其溶解在水溶

液中；另一個是同種蛋白質膠粒表面帶有同種電荷，電

荷的相互排斥作用使蛋白膠體顆粒最大限度分散在溶液

中。以上兩個原因可起到膠粒穩定的作用，使蛋白質顆

粒難以相互聚集從溶液中沉淀析出。如去除蛋白質膠粒

的上述兩個穩定因素時，可使蛋白質易從溶液中析出，

在蛋白質分離中的鹽析和丙酮沉淀直接依據這一原理。

蛋白質分子可呈兩性解離，其電離過程和帶電狀態決定

于其等電點和溶液的pH值。蛋白質在等電點的溶液中溶

解度最

小。鹽析：在蛋白質溶液中加入大量中性鹽，可破壞蛋

白質在水溶液中的穩定性因素（水化膜和電荷），使蛋白

質從溶液中沉淀析出。調溶液的pH值為蛋白質等電點更

有利于鹽析。

第二章核酸的結構與功能

本章重點

一、核酸的化學組成

1.核昔酸中的堿基成分

2.戊糖與核甘

3.核甘酸的結構與命名

二、核酸的一級結構

1.DNA和RNA的一級結構

2.RNA與DNA的差別

三、DNA的空間結構與功能

1.DNA的二級結構——雙螺旋結構模型

⑴DNA的雙螺旋結構的研究背景

⑵DNA雙螺旋結構模型的要點

2.DNA結構的多樣性

3.DNA的超螺旋結構

4.DNA在真核生物細胞核內的組裝

5.DNA的功能

四、RNA的空間結構與功能

1.信使RNA的結構與功能

2.轉運RNA的結構與功能

3.核蛋白體RNA的結構與功能

4.其他小分子RNA

5.核酶

五、核酸的理化性質及其應用

1.核酸的一般理化性質

2.DNA的變性

3.DNA的復性與分子雜交

練習題

一、選擇題

1.稀有核甘酸主要存在于下列哪一種核酸中

A.rRNAB.mRNAC.tRNAD.核DNAE.線粒體DNA2.在

核酸中，核甘酸之間的連接方式為

A.2，、3,-磷酸二酯鍵B.3'、5,-磷酸二酯鍵

C.2，、5,-磷酸二酯鍵D.糖首鍵E.氫鍵

3.下列幾種DNA分子的堿基組成比例各不相同，哪一種

DNA的解鏈溫度(Tm)最低？

A.DNA中AT含量占15%B.DNA中GC含量占25%

C.DNA中GC含量占40%D.DNA中AT含量占40%

E.DNA中GC含量占70%

4.核小體串珠狀結構的珠狀核心蛋白質是

A.非組蛋白B.H2A、H2B、H3、H4各一分子

C.H2A、H2B、H3、H4各二分子D.H2A、H2B、H3、H4

各四分子

E.H1組蛋白與140T50堿基對DNA

5.DNA受熱變性時

A.260nm波長處的吸光度下降B.多核甘酸鏈裂解成寡

核甘酸鏈

C.堿基對可形成共價連接D.加入互補RNA鏈，再冷卻，

可形成DNA/RNA雜交分子E,溶液粘度增加

6.核酸在260nm處有最大光吸收是因為

A.喋吟環上的共輾雙鍵

B.喋吟和喀咤環上有共輾雙鍵

C.核甘酸中的N-糖昔鍵

D.磷酸二酯鍵

E.核糖和脫氧核糖的吠喃型環狀結構

7.關于tRNA的敘述下列哪一項是正確的

A.是核糖體的組成部分B.攜帶遺傳信息C.二級結構

為三葉草形

D.二級結構為倒L型E.分子較大故構成發夾結構

8.下列關于RNA的敘述哪一項是錯誤的？

A.主要有mRNA、tRNA、rRNA等種類

B.原核生物中沒有hnRNA和snRNA

C.tRNA是最小的一種RNA

D.胞質中只有一種RNA,即mRNA

E.組成核糖體的主要是rRNA

9.下列哪一種力不參與維持DNA雙螺旋的穩定

A.堿基堆積力B.互補堿基對之間的氫鍵C.范德華力

D.磷酸基團上的負電荷與介質中的陽離子之間形成的離

子鍵E.二硫鍵

10.關于真核細胞mRNA的敘述，下列哪項是錯誤的

A.在5,-端有帽子結構，在3,-端有聚A尾巴

B.生物體內各種mRNA的長短差別很大

C.三類RNA中mRNA的合成率和轉化率最快

D.聚A尾巴是DNA的轉錄產物

E.真核細胞的mRNA前身是hnRNA,在細胞核內合成,

在核內剪接，加工而成11.DNA的Tm是指

A.DNA的生物活性喪失一半時的溫度

B.260nm處吸收值為最大光吸收值的一半時的溫度

C.DNA降解一半時的溫度

D.雙螺旋結構失去一半時的溫度

E.最大光吸收自260nin轉變成280nm時的溫度

12.關于rRNA的敘述，下列哪項是錯誤的？

A.rRNA是細胞內含量最多的RNA

B.rRNA與核糖體蛋白共同組成核糖體

C.核糖體易于解聚的大、小兩個亞基組成

D.真核細胞的核糖體包括5S、16s和23s三種rRNA

E.rRNA分子中有一些能配對的區域形成局部的雙鏈

13.使DNA溶液有最大吸光度的波長是：

A.240nmB.260nmC.280nm

D.360nmE.420nm

14.DNA分子中不存在的核甘酸是：

A.dAMPB.dGMPC.dTMPD.dUMPE.dCMP15.RNA

分子中不存在的核甘酸是：

A.AMPB.GMPC.TMPD.UMPE.CMP16.DNA分子

中堿基組成的特點是：

A.AC=GTB.AG=CTC.AG=CUD.AG=UTE.AC=T

U17.在核酸中占9?11%,且可用之計算核酸含量的元

素是

A.碳B.氧C.氮D.磷E.氫

18.RNA和DNA徹底水解后的產物

A.核糖相同，部分堿基不同

B.堿基相同，核糖不同

C.部分堿基不同，核糖不同

D.堿基相同，核糖不同

E.以上都不是

19.假尿首中的糖昔鍵是

A.N-NB.C-CC.N-CD.C-0E.N-020.Watson-Crick

DNA結構模型正確的是

A.是一個三鏈結構

B.DNA雙股鏈的走向是反向平行的

C.堿基A和G配對

D.堿基之間共價結合

E.磷酸戊糖主鏈位于DNA螺旋內側

21.在DNA的雙螺旋模型中正確的是

A.兩條多核甘酸鏈完全相同

B.一條鏈是左手螺旋，另一條鏈是右手螺旋

C.AG/CT的比值為1

D.AT/GC的比值為1

E.兩股鏈的堿基之間以共價鍵相連

22.下列關于tRNA的敘述哪一項是錯誤的？

A.tRNA的二級結構是三葉草形的

B.由于各種tRNA3'末端堿基都不相同，所以才能結合

不同的氨基酸

C.tRNA分子中含有稀有堿基

D.細胞內有多種tRNA

E.tRNA通常由70~80個單核甘酸組成

23.絕大多數真核生物mRNA5'端有

A.PolyAB.帽子結構C.起始密碼D.終止密碼E.Pribnow

盒

24.核酸變性后可出現哪種現象

A.減色效應B.增色效應C.失去對紫外線的吸收能力

D.最大吸收峰波長發生轉移E.溶液粘度增加

25.下列關于DNATm值的敘述哪一項是正確的？

A.只與DNA鏈的長短有直接關系

B.與G—C對的含量成正比

C.與A—T對的含量成正比

D.與堿基對的成分無關

E.在所有的真核生物中都一樣

26.具下列順序的單鏈DNA5'-CGGTA-3J能與下列哪一種

RNA雜交？

A.5'-GCCAU-3'B.5'-GCCAU-3'C.5'-UACCG-3'

D.55-UAGGC-3，E.5'-UUCCG-3'

二、填空題

1.RNA常見的堿基是、、和。

2.DNA雙螺旋的兩股鏈中的順序是的。

3.只有種不同的堿基對能夠適合于DNA雙螺旋。胸腺喀

咤總是與配對，而胞喀咤總是與配對。

4.RNA分子指導蛋白質的合成，RNA分子用作蛋白質合

成中的活化氨基酸的載體。5.是構成大分子核酸的基本

單位，其完全水解時產生、和。

6.核昔與磷酸通過相連成核甘酸。磷酸化作用一般發生

在戊糖的位置，但核糖的和及脫氧核糖的位置也可磷酸

化。

7.維持DNA二級結構穩定性的因素主要是和。其中對雙

螺旋的穩定性具有重要意義。

8.tRNA的三葉草結構含有個區域，分別是:、、

、和。

9.參與RNA和蛋白質的某些反應，具有的催化活性，是

另一類生物催化劑。

10.在DNA雙螺旋模型中，處于分子外邊，則在中央呈

螺旋狀排列。

11.在DNA的堿基配對中，A、T、通過個氫鍵相連，而

C、G、通過個氫鍵相連。12.DNA變性后，會發生效應，

這是因為變性DNA失去，暴露了喋吟喀咤的。

三、簡答題

1.比較DNA和RNA在分子組成和結構上的異同點。

2.試述RNA的主要種類及其生理學作用。

3.tRNA分子結構上有哪些特點？

4.何為DNA的變性？變性后的DNA改變了哪些特性？

5.mRNA結構的哪些特征與mRNA在細胞質的穩定性有

關？

6.何為核酶？其特點是什么？

四、問答題

1.試述DNA雙螺旋結構的要點及其與DNA生物學功能的

關系。

2.什么是解鏈溫度？影響某種核酸分子Tm值大小的因

素是什么？為什么？

3.在染色質中，DNA與組蛋白緊密結合，根據DNA和組

蛋白的結構，什么樣的力與這種緊密結合有關？

4.何為核酸分子雜交？設想一下在醫學的應用？

參考答案

一、選擇題：

1.C2.B3.B4.C5.D6.B7.C8.D9.E10.D

11.B12.D13.B14.D15.C16.A17.D18.C19.E

20.B

21.D22.B23.B24.B25.B26.C

二、填空題：

1.A,U,C,G

2.反向互補

3.4種，A,G

4.m,t

5.單核甘酸，含氮堿，戊糖，磷酸

6.磷酸酯鍵，C5',C2',C3',C3'

7.堿基堆積力，氫鍵，氫鍵

8.氨基酸接受臂，T環，雙氫尿喀咤環，反密碼環，額

外環

9.C3'羥基，C5'磷酸基因，C3'-C5'磷酸二酯鍵,

堿基

10.2個，3個

11.堿基，親水性

12.增色，堿基的堆積作用，共利系統

三、簡答題

1.組成與結構上的異同點：DNA：脫氧核糖、A—T/C—G、

雙鏈、雙螺旋

RNA：核糖、A—U/C—G、單鏈、局部螺旋。2.mRNA：蛋

白質合成的模板;tRNA：識別密碼子,運輸氨基酸;rRNA：

核蛋白體組成成分。

3.tRNA結構特點是：二級結構是三葉草結構，三級結

構是倒“L”型。

4.在理化因素作用下，DNA雙螺旋的兩條互補鏈松散而

分開成為單鏈，從而導致DNA的理化性質及生物學性質

發生改變，這種現象稱為DNA的變性。DNA變性后的性

質改變：DNA由線形變成無規則的線團；增色效應：指

DNA變性后對260nm紫外光的光吸收度增加的現象；粘

度降低，沉降速度增加；浮力密度上升等。

5.mRNA的5'帽子結構可以保護核酸酶的水解，3,尾

巴結構可延長其在細胞質中的時間。6.具有自身催化作

用的RNA稱為核酶（ribozyme）；特點：RNA既是酶又是

底物，核酶通常具有特殊的分子結構，如錘頭、柄結構，

這些結構是RNA可以獨立完成rRNA的剪接的基礎。

四、問答題

1.為右手反平行雙螺旋，兩鏈均圍繞同一個中心軸；主

鏈（由脫氧核糖基和磷酸基交替構成）位于螺旋外側，

堿基位于內側；兩條鏈間存在堿基互補：A與T或G與C

配對形成氫鍵，稱為堿基互補原則（A與T為兩個氫鍵，

G與C為三個氫鍵）；螺旋的螺距為3.4nm,直徑為2nm,

每一圈需要10對堿基。螺旋的穩定因素為橫向氫鍵和縱

向堿基堆砌力。

2.加熱DNA溶液，使其對260nm紫外光的吸收度突然增

加，達到其最大吸收值一半時的

溫度，就是DNA的解鏈溫度（融解溫度，Tm）。影響某種

核酸分子Tm值大小的因素：GC對的百分比；因為GC之

間的氫鍵是三個，AT之間的氫鍵是二個。

3.組蛋白和DNA的結合是由于組蛋白富含帶正電荷的側

鏈堿性基團和RNA帶負電荷的磷酸基團之間的靜電吸引

的結果。如果組白蛋白和RNA結合所成的染色質用稀酸

處理，磷酸基質子化，失去它們的負電荷，復合物發生

解離。如果該復合物用濃鹽溶液處。4.兩條來源不同的

單鏈核酸（DNA或RNA）,只要它們有大致相同的互補堿

基順序，經退火處理即可復性，形成新的雜種雙螺旋，

這一現象稱為核酸的分子雜交。分子雜交可用于：臨床

的病原體、腫瘤等疾病的基因檢測，DNA序列的分析等。

第三章酶

本章要點

一、酶的概念

二、酶的分子組成

三、酶的活性中心

酶的活性中心、結合基團、催化基團

四、酶促反應的特點

1.具有極高的催化效率

2.具有高度的底物特異性：①絕對特異性②相對特異性

③立體異構特異性

3.酶的催化活性是可以調節的

五、酶促反應的機制：

1.中間復合物學說與誘導契合學說

2.與酶的高效率催化有關的因素：①鄰近效應與定向排

列②多元催化作用③表面效應

六、酶促反應動力學：

1.底物濃度對反應速度的影響：

⑴底物對酶促反應的有飽和現象

⑵米氏方程及米氏常數：米氏方程：v-Vmax[S]/(Km

[S])

⑶Km和Vmax的意義

(4)Km和Vmax的測定

2.酶濃度對反應速度的影響

3.溫度對反應速度的影響

4.pH對反應速度的影響：酶的最適pH不是酶的特征性

常數

5.抑制劑對反應速度的影響：

⑴不可逆抑制作用：專一性抑制、非專一性抑制

⑵可逆抑制作用：競爭性、反競爭性和非競爭性抑制幾

種類型

6.激活劑對反應速度的影響：

七、酶的調節：

1.酶活性的調節：

⑴酶原的激活

⑵變構調節；變構調節的特點：①酶活性的改變通過酶

分子構象的改變而實現；②酶的

變構僅涉及非共價鍵的變化；③調節酶活性的因素為代

謝物；④為一非耗能過程；⑤無放大效應。

⑶共價修飾調節；共價修飾調節的特點為：①酶以兩種

不同修飾和不同活性的形式存在；

②有共價鍵的變化；③受其他調節因素（如激素）的影

響；④一般為耗能過程；⑤存

在放大效應。

2.酶含量的調節：

⑴酶蛋白合成的調節；

⑵酶蛋白降解的調節

3.同工酶的調節:

練習題

一、選擇題

1.酶區別于一般催化劑的方面是：

A.能增加反應速度常數，但不改變平衡常數

B.對被催化的底物有高度專一性

C.能降低化學反應活化能

D.酶本身在反應中不被消耗

E.酶能在各種條件下，高效地催化化學反應

2.酶的化學本質是：

A.多糖B脂類C.核甘酸D.蛋白質E.氨基酸

3.磷酸化酶a變成無活性的磷酸化酶b,該作用屬于:

A.酶的變構調節B.酶蛋白的變性

C.酶的化學修飾D.酶被抑制劑所抑制

E.酶與輔酶的分離

4.下列化合物中哪一個不含維生素？

A.CoA-SHB.TPPC.NADPD.FADE.UDPG5.下列何

種反應式是酶的作用的基本方式？

A.SE-*ESB.ES->ES

C.ES-ES-ESD.SEESEP

E.ESP—ESP—EP

6.組成酶的活性中心可能有如下各種化學基因和物質成

分，但不包括：A.含糖酶類的糖基B.輔酶或輔基

C.-COOHD.-SH

E.-0H

7.下列關于Km的描述何項是正確的？

A.Km值是酶的特征性常數

B.Km是一個常數，所以沒有任何單位

C.Km值大表示E與S的親力大，反之則親和力小

D.Km值為V等于Vmax時的底物濃度

E.測定某一酶的Km值，必須用純酶才行

8.當［S］〉〉［E］時，增加酶濃度，V將出現下列何種變化？

A.V保持不變B.V降低

C.V與［E］呈S形曲線D.V與［E］呈雙曲線函數有關

E.V與［E］呈直線關系

9.在NAD+或NADP+中含有哪一種維生素？

A.尼克酸B.尼克酰胺C.瞰哆醇D.叱哆醛E.口比哆胺

10.下列何種作用不可能提高酶活性？

A.延長酶作用時間

B.加入酶必需的激活劑

C.變構酶分子發生變構效應

D.某些酶蛋白發生化學修飾

E.去除酶的抑制劑

11.在琥珀酸脫氫酶催化琥珀酸氧化反應體系中加入一

定濃度的丙二酸，結果導致反應速度顯著減慢，如再提

高琥珀酸濃度，酶反應速度重又增加，此作用屬：

A.酶的激活作用

B.不可逆抑制作用

C.競爭性抑制作用

D.非競爭性抑制作用

E.酶的變性和復性

12.催化下列反應的谷丙轉氨酶應屬何種酶類？

丙氨酸a-酮戊二酸谷氨酸丙酮酸

A.氧化還原酶類B.水解酶類

C.裂解酶類D.異構酶類

E.轉移酶類

13.一酶促反應，1/V時，對1/[S]作圖得一直線，在某

一抑制劑存在時，得到第二條直線，它在1/[S]軸上與

第一條直線相交。這說明：

A.該抑制是不可逆抑制

B.該抑制屬非競爭性抑制

C.S和I（抑制劑）對酶分子的同一部分都有親和力

D.如增加[S],該抑制作用可被解除

E.該I的分子結構必定與S分子相類似

14.根據1976年國際生化學會酶學委員會的規定，酶的

一個國際單位是指A.在特定條件下，每分鐘催化生成1

umol產物的酶量

B.37℃下，每分鐘催化生成Img產物的酶量

C.25℃,其它為最適條件，每分鐘催化生成Immol產物

的酶量

D.37℃,其它為最適條件，每分鐘催化生成1口mol產

物的酶量

E.最適條件下，每小時催化生成1g產物的酶量

15.下列輔基和輔酶，那一種不含B族維生素

A.TPPB.FADC.NADD.鐵口卜琳E.磷酸口比哆醛16.下

列有關酶的概念哪一項是正確的？

A.所有的蛋白質都有酶活性

B.其底物都是有機化合物

C.其催化活性都需要特異的輔助因子

D.對底物都有絕對專一性

E.以上都不是

17.下列有關酶性質的敘述哪一項是正確的？

A.能使產物和底物的比值增高，使平衡常數增大

B.能加快化學反應達到平衡的速度

C.與一般催化劑相比較，酶的專一性高，催化效率相等

D.能提高反應所需要的活化能，使反應速度加快

E.能改變反應的△GO,從而加速反應

18.下列關于酶的敘述哪一項是正確的？

A.酶有高度催化效率是因為分子中含有能傳遞氫原子、

電子或其他化學基團的輔基或輔酶

B.酶的最適pH隨反應時間縮短而升高

C.有些酶有同工酶，它們的理化性質不同是因為酶活性

中心的結構不同

D.酶是高效催化劑，一般可用活力表示其含量

E.不同的酶催化不同的反應是因為其輔酶不同

19.酶能加速化學反應的進行是由于哪一種效應？

A.向反應體系提供能量

B.降低反應的自由能變化

C.降低反應的活化能

D.降低底物的能量水平

E.提高產物的能量水平

20.下列關于酶的輔基的敘述哪項是正確的？

A.是一種結合蛋白質

B.與酶蛋白的結合比較疏松

C.由活性中心的若干氨基酸殘基組成

D.只決定酶的專一性，不參與化學基團的傳遞

E.一般不能用透析或超濾方法與酶蛋白分開

21.酶促反應中決定酶專一性的部分是

A.酶蛋白B.輔基或輔酶C.金屬離子D.底物E.催化

基團22.全酶是指什么？

A.酶的輔助因子以外的部分

B.酶的無活性前體

C.一種需要輔助因子的酶，并已具備各種成分

D.一種酶抑制劑復合物

E.專指調節酶

23.下列關于酶的活性中心的敘述哪項是正確的？

A.所有的酶都有活性中心

B.所有酶的活性中心都有輔酶

C.酶的必需基團都位于活性中心之內

D.所有抑制劑都作用于酶的活性中心

E.所有酶的活性中心都含有金屬離子

24.下列何種酶是不以酶原形式分泌的酶？

A.核糖核酸酶B.胃蛋白酶C.糜蛋白酶D.竣基肽酶E.胰

蛋白酶25.下列引起酶原激活方式的敘述哪一項是正確

的？

A.氫鍵斷裂，酶分子的空間構象發生改變引起的

B.酶蛋白與輔酶結合而實現的

C.是由低活性的酶形式轉變成高活性的酶形式

D.酶蛋白被修飾

E.部分肽鍵斷裂，酶分子空間構象改變引起的

26.下列對同工酶的敘述哪項是正確的？

A.是同一種屬體內催化相同的化學反應而一級結構不同

的一組酶

B.是同一種屬體內除用免疫學方法外，其他方法不能區

分的一組酶

C.是具有相同氨基酸組成的一組酶

D.是只有一個氨基酸不同的單一多肽鏈組成的一組酶

E.是催化相同反應的所有酶

27.乳酸脫氫酶是由兩種亞基組成的四聚體，共形成幾

種同工酶？

A.2種B.3種C.4種D.5種E.6種

28.下列哪一項敘述符合“誘導契合”學說？

A.酶與底物的關系有如鎖和鑰的關系

B.酶活性中心有可變性，在底物影響下空間構象發生一

定的改變，才能與底物進行反應

C.酶對D型和L型旋光異構體的催化反應速度相同

D.底物的結構朝著適應活性中心方面改變

E.底物與酶的變構部位結合后，改變酶的構象，使之與

底物相適應

29.下列對活化能的描述哪項是恰當的？

A.隨溫度而改變

B.是底物和產物能量水平的差值

C.酶降低反應活化能的程度與一般催化劑相同

D.是底物分子從初態轉變到過渡態時所需要的能量

E.以上都不是

30.下列對酶活力測定的描述哪一項是錯誤的？

A.既可測定產物的生成量，又可測定底物的減少量

B.一般來說，測定產物的生成量比測定底物的減少量更

為準確

C.需最適pH

D.與底物濃度無關

E.需最適溫度

31.唾液淀粉酶經透析后，水解淀粉的能力顯著降低，

其原因是

A.酶蛋白變性B.失去了輔酶C.失去了C1—

D.消耗了ATPE.酶含量顯著減少

32.某種酶活性需以一SH基為必需基團，能保護此酶不

被氧化的物質是A.胱氨酸B.兩價陽離子C.尿素D.谷

胱甘肽E.離子型去污劑33.Km值的概念是

A.在一般情況下是酶一底物復合物的解離常數

B.是達到Vmax所必須的底物濃度的一半

C.同一種酶各種同工酶Km值相同

D.是達到1/2Vmax的底物濃度

E.與底物的性質無關

34.一個酶用于多種底物時，其天然底物的Km值應該

是

A.最大B.與其他底物相同C.最小D.居中間E.與

Ks相同35.一個簡單的酶促反應，當[S]

A.反應速度最大

B.反應速度太慢難以測出

C.反應速度與底物濃度成正比

D.增加底物反應速度不受影響

E.增加底物可使反應速度降低

36.下列關于一個酶促反應的最大速度(Vmax)的敘述

正確的是

A.酶的特征性常數

B.只有利用純酶才能測定

C.根據該酶的Km值可計算某一底物濃度下反應速度相

當Vmax的百分數

D.酶的Vmax隨底物濃度改變而改變

E.向反應體系中加入各種抑制劑都能降低酶的Vmax

二、填空題

1.結合蛋白酶類的輔助因子可分為、二類。

2.與金屬離子結合緊密的酶稱為；不與金屬離子直接結

合而通過底物相連接的酶稱為酶。

3.根據與酶蛋白結合的不同，輔助因子可分為和兩種。

4.酶的必需基因可分為和兩種。常見的必需基因有上的

羥基、的咪嗖基、上的-SH和的丫-竣基等。

5.酶催化的機理是降低反應的，不改變反應的。

6.酶的特殊性主要表現在、和。

7.酶的專一性可分為、、等三種類型。

8.酶促反應受、、、、和等影響。9.在酶濃度不變的情況

下，底物濃度對酶促反應速度的作圖呈線，雙倒數作圖

呈線

10.當濃度遠大于酶濃度時，隨著酶濃度的增加，亦增

加，呈關系。

11.Km是酶的常數，它只與、、有關，與無關。

12.最適pH酶的特征性常數，其值受、、等影響13.最

適溫度酶的特征性常數，反應時間延長時，最適溫度可

能

14.激活劑可與、或結合，以加快反應。

15.使用抑制劑時酶的抑制作用可分為可逆抑制與不可

逆抑制，其中不可逆抑制是抑制劑與酶分子的某些基團

以方式結合，又可分為和，而可逆抑制是抑制劑與酶分

子的某些基團以方式結合，又可分為、、和。

16.競爭性抑制劑使酶對底物的表觀Km,而Vmax。

17.可逆性抑制中，抑制劑與酶的活性中心相結合，抑

制劑與酶的活性中心外必需基團相結合。

18.1976年國際生化學會酶學委員會規定：在特定條件

下，每能催化底物轉變為產物所需的酶量為一個國際單

位。而催量（kat）表示的意義是：在特定的測定系統中，

每能催化底物轉變為產物所需的酶量。

19.酶原的激活實質上是酶的形成或暴露的過程。

20.別構酶分子中有和部位。分別起著不同的作用。

21.共價修飾的方式有、、、等，使酶活性發生改變，從

而影響酶促反應。

22.同工酶指催化的化學反應，但酶蛋白的分子結構、

理化性質乃至免疫學性質的一組酶。乳酶脫氫酶的亞基

分為型和型。

23.按酶促反應的性質，可以把酶分為類、類、類

類、類、類等六大類。

24.酶偶聯測定的指示酶可利用脫氫酶類，這是因為其

輔酶NADP在波長340nm處吸收峰，而NADPH在此波長

下吸收峰

25.抗體酶即具有的性質，又具有的性質。

三、簡答題

1.金屬離子作為輔助因子的作用有哪些？

2.酶與一般催化劑相比有何異同？

3.酶蛋白與輔助因子的相互關系如何？

4.酶的必需基團有哪幾種，各有什么作用？

5.舉例說明酶的三種特異性。

6.簡述“誘導契合假說”。

四、問答題

1.比較三種可逆性抑制作用的特點

2.如何理解必需基團與酶活性中心的相互關系？

3.簡述Km和Vmax的意義。

4.舉例說明競爭性抑制作用在臨床上的應用。

5.說明溫度對酶促反應速度的影響及其使用價值。

6.簡述酶與醫學的關系。

參考答案

一、選擇題

1.B2.D3.C4