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授課教師朱秋華課程名稱有機化學課次編號

授課日期授課年級臨床本科授課方式理論課

授課內容Chapter12AminoAcids,ProteinsandNucleicAcids學時數3

教

學掌握氨基酸的性質；

目

的

理解蛋白質的結構；

(第一節氨基酸：兩性解離

含AminoAcids

主

重

要第二節肽Peptides：命名

點

內第三節蛋白質Proteins：四級結構

，

難

容第四節核酸NucleicAcids

點

)

復

習P348/2、5、6

思

考

題

教材：《有機化學》張生勇主編。高等教育出版社。

教參參考文獻：

考

文1.《基礎有機化學》邢其毅等編。第二版，高等教育出版社。

獻

材2.《OrganicChemistry》StephenJ.etaLAcademicPress

3.《FundamentalsofOrganicChemistry》（美）JohnMcMurry著機械工業出版社

教

研

室

意

見

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第十二章氨基酸、蛋白質、核酸

AminoAcids,ProteinsandNucleicAcids

前言蛋白質和核酸都是復雜的含氮高分子化合物，是生命的重要物質

基礎。氨基酸則是組成蛋白質的基本成分。

生命是蛋白質存在的一種形式，生物體內一切基本的生命活動過程幾

乎都與蛋白質有關。40mi幻燈

第一節氨基酸AminoAcidsn

一、氨基酸的構造、構型、分類和命名

（一）氨基酸的構造和構型

通式：

+（poo-f00H

H,N—C—H或H,N—C—H

3Ir1

RR

作為生物體內合成蛋白質的原料的氨基酸的特點：

?均為a-氨基酸

?天然氨基酸大多屬于L型

（二）氨基酸的分類

酸性氨基酸（COOH數目,bl”數目）

氨基酸（堿性氨基酸（N%數目）COOH數目）

中性氨基酸（N%數目=COOH數目，）

產

天門冬氨酸HOOCCH2CCOOH

r（Asp,D）pj

酸性氨基酸Jpl=2.77

<NH,

谷氨酸|一

gHOOCCH,CH,CCOOH

（G1U,E）221

H

pl=3.22

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賴氨酸*H2NCH2CH2CH2CH2CH(NH2)COOH

<ASP，D)pl=9.74

堿性氨基酸J組氨酸r-npCH,CH(NH2)COOH

1(His,H)(NH

Npl=7.59

精氨酸？儼

(Arg,R)H2NCNHCH2CH,CH(NH2)COOH

pl=10.76

中性氨基酸(側鏈非極性)

甘氨酸HCH(NH2)COOH脯氨酸1—\H

(Gly，G)pl=5.97LNACOOH

(Pro,P)R

丙氨酸CH.CHCNHJCOOH~pI=6.30

/A.~苯丙氨酸)一\

<Ala,A)p[=6,027—CH2CH(NH2)COOH

(Phe,F)pl=5.48

擷氨酸(CHJ.CHCH(NH0COOH"一必*—

32-色氨酸CH(NH,)COOH

SaW)pl=5.96,葭JJLJ

.pl=5.65H

亮氨酸*(CH/CHCH2cH(NFyCOOHpl=5.89

(Leu，L)pl=5.98*

蛋氨酸i_H,SCH,CH,CH(NH,)COOH

異亮氨醺'H；CH2)(CH,)CHCH(NH,)COOH(Met,M)

aie,I)pI=6.02pI=574

必需氨基酸：標有*號的8種氨基酸是人體內不能合成而又是營養所必

不可少的，必需依靠食物供應，稱為必需氨基酸。

*其它氨基酸：蛋白質合成后，分子中某些氨基酸的側鏈可發生變化，

而形成另一些氨基酸。

胱氨酸：

SS

NH,/=ti\tou、

1-氧化(-2H)CHCH,

2HS-CH-C-COOH-------------------|-I

一%還原(+2H)CHNH,CHNH,

COOHCOOH

半胱氨酸胱氨

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（三）氨基酸的命名

系統命名和俗名

二、氨基酸的性質

氨基酸的化學性質取決于其分子中的竣基、氨基、側鏈基團以及這些

基團的相互影響。

氨基酸的性質

?兩性電離

?成肽

?脫竣

?與亞硝酸的放氮反應

?與苛三酮的顯色反應

?與2,4-二硝基氟苯的反應

?與金屬離子的螯合作用

（-）兩性電離及等電點

1.兩性電離Neutral,dipolarzwitterions

R—CH-COOH____R—CH-COO-

NH2'+NH3

內鹽（兩性離子、偶極離子）

2.等電點（Isoelectricpoint）

-R-CH-COOH+HQR-CH-COO-+H.0R-CH-COO-.

HO+|-........-1―■―|+H,0

+NH3-H2O+NH3-H2ONH2

偶極離子

陽離子（氨基酸的主要存在形式）陰離子

（pH<l時的主要存在形式）（pH>12時的主要存在形式)

等電點：加入酸或堿調節某種氨基酸水溶液的pH值，使這種氨基酸

的酸式電離與堿式電離的趨向恰好相等。此時溶液的pH值就叫做這種氨基

酸的等電點，以pl表示。

各類氨基酸的pl值范圍：

?中性氨基酸的等電點一般在5.0~6.5之間，

?酸性氨基酸為2.7~3.2,

?堿性氨基酸為9.5~10.7。

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［思考題］為什么中性氨基酸的等電點不等于7?

中性氨基酸的竣基的酸式電離略大于其氨基的堿式電離，因而溶液的

pH值必須達到偏酸時，才能使其兩種電離趨向恰好相等。

氨基酸溶液處于等電點時：

?［陰離子］=［陽離子］

?［偶極離子］＞99.9%

?氨基酸的溶解度最小，最易從溶液中析出

*溶液pH與溶液離子的關系：（見幻燈）

（二）脫水生成肽

肽鍵

兩個氨基酸之間所產生的酰胺鍵又稱為肽鍵（peptidebond）。二肽分子

的一端有氨基，另一端有竣基，因此還可繼續與氨基酸縮合成為三肽、四

肽以至多肽。

當兩種不同的氨基酸A與B互相結合時，可按不同的排列方式結合，

形成兩種結構不同而性質相似的二肽A-B與B-A。例如甘氨酸和丙氨酸可

形成如下兩種二肽：

NJC

HN—：—N—CH-COOH

—H—COOH

H.N-CHTC-II2

HC

甘氨酰丙氨酸丙氨酰甘氨酸

三肽有6（3!）種可能的異構體，其排列順序為ABC,ACB,BAC,BCA,

CAB.CBAon肽有n!種異構體。

（三）脫技反應

脫粉反應是人體內氨基酸代謝的形式之一。例如在腸道細菌作用下，

組氨酸脫竣變成組胺：

N-C-CH.-CH￡C66]H-CO,N—C-CH.NH,

——?IIIT22

HCCHNH,HCCH

\N/、N/

HH

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H,N（CH7）-CHfc6o]H-?山用用上四?

NH

2尸胺

（四）與亞硝酸的放氮反應

凡是具有氨基的化合物都能與亞硝酸作用產生氮氣（腦氨酸及羥脯氨

酸除外）

R-CH-COOH+HNO2----------?R—CHCOOH+N2T+H.O

NH,OH

利用此反應，可由氨的體積計算混合氨基酸的總含量或蛋白質分子中

氨基的含量。

（五）與年三酮的顯色反應

1?J

+RCMH—COOH5/OH+NH+CO,|+RCHO

水合前三酮還原前三酮

0八

IIft

「叫；一

0S

0八

IIR

+3H”H-

°0

藍色化合物

反應后藍紫色的深度或二氧化碳的體積可作為a-氨基酸定量分析的依

據。肽類和蛋白質也有此反應。由于反應非常靈敏，是鑒定氨基酸、肽類

和蛋白質最迅速而又簡便的方法，廣泛用于a-氨基酸、肽類和蛋白質的比

色測定或紙層析與薄層層析的顯色。

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（六）與2,4-二硝基氟苯（DNFB）（桑各試劑）的反應

/NO2/NO,

O,N-（^>-F+H,N-CH—COOH——?O2N-^^-NH-CH—COOH+HF

RR

DNFB氨基酸DNP-氨基酸

（桑各試劑）（黃）

用于測定蛋白質或多肽N-端氨基酸的方法，稱為二硝基苯法，簡稱為

DNP法。利用此法不斷降解蛋白質或多肽，反復用DNFB標記其氨基末端，

就可確定蛋白質或多肽鏈中氨基酸的排列順序。

（七）與金屬離子的螯合作用

O=c—O\H,N-CH,

iy

X

H2C—NH2O—C=o

蘭色

利用這類反應可作為氨基酸或蛋自質的定性試驗或定量分析的依據。

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第二節肽Peptides20mi幻燈

一、肽的和命名n

由氨基酸縮合而成的化合物稱為肽。

分類一般十肽以下的叫寡肽或低聚肽(oligopeptide),十一肽以上稱為

多肽(polypeptide)()

多肽分子中的氨基酸單位稱為氨基酸殘基(aminoacidresidue)?

蛋白質是由多肽組成的，除此之外，在人體內還發現了許多肽類，其

中有些是具有重要生理活性的激素。

環狀肽鏈沒有首尾之分。開鏈肽為鏈狀，故乂稱多肽鏈。它們有兩端，

一端具有游離的氨基，稱為氨基末端(或稱N-端)；另一端則具有游離的叛

基，稱為瓶基末端(或稱C-端)。

在寫多肽的構造式或簡化式時，習慣上將N-端寫在左邊，C-端寫在右

邊。

多肽的命名是以含有C-端(峻基)的氨基酸為母體，而將其余的氨基酸

殘基作為酰基，依次排列在母體名稱之前。例如，谷胱甘肽(glutathione)可

命名為Y-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸。

二、肽的結構和功能

肽鏈中氨基酸殘基之間的結合鍵主要是肽鍵。肽鍵是共價鍵，結合力

很強，又較穩定，除在酸、堿或酶的作用下水解外，一般不易被破壞。

肽鏈中的半胱氨酸殘基側鏈上含有筑基-SH,容易發生氧化還原反應。

例如，谷胱甘肽含有-SH,又稱還原型谷胱甘肽，可用GSH表示。在氧化

反應中，疏基被氧化成二硫鍵，肽變成了氧化型谷胱甘肽，可用GS-SG表

示。其氧化型也可被還原。

一2嘰

2GSH-一5GS-SG

谷胱甘肽的還原型及氧化型的轉變是可逆的，它在生物氧化過程中起

著氫的傳遞作用，能促進不飽和脂肪酸的氧化。體內還有許多含筑基的酶

在生物氧化過程中起著傳遞質子的作用。

肽鏈內部的兩個疏基也可以互相結合成二硫鍵，使肽鏈成部分環狀。

如催產素和抗利尿素：

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第三節蛋白質Proteins40mi幻燈

一、蛋白質的元素組成n

蛋白質（protein）的結構極其復雜，種類繁多，但其主要組成元素是

C,H,O,N四種。此外大多數蛋白質含有S,少數含有P,Fe,Cu,Mn,Zn,個別

蛋白質含有I或其它元素。一般蛋白質中主要元素的百分組成為:C=50%?

55%,H=6.0%?7.3%,0=19%?24%,N=13%~19%,S=0-4%?大多數

蛋白質的含氮量相當接近，平均約為16%。因此在任何生物樣品中，每克

氮相當于6.25（即100/16）克的蛋白質，只要測定生物樣品中的含氮量，就可

算出其中蛋白質的大致含量。

二、蛋白質的分類

據粗略的估計，人體內的蛋白質就約有幾百萬種，但絕大多數蛋白質

的化學結構尚未明了。因此只能根據蛋白質的組成、性狀或生理作用進行

分類。

按蛋白質化學組成的復雜程度可分為簡單蛋白質與結合蛋白質兩大

類。簡單蛋白質是由多肽組成，其水解的最終產物都是a-氨基酸。結合蛋

白質則是由簡單蛋白質與非蛋白質部分結合而成，其中的非蛋自質部分稱

為輔基。結合蛋白質按輔基的不同又可分為核蛋白（輔基為核酸）、色蛋白（輔

基為有色化合物）、磷蛋白（輔基為磷酸，磷酸以酯鍵與簡單蛋白質中含羥基

的氨基酸結合）、糖蛋白（輔基為糖類衍生物）及脂蛋白（輔基為脂類）。

根據蛋白質的性狀又可將其分為纖維狀蛋白質和球狀蛋白質兩大類。

纖維狀蛋白質分子像一條長線，且趨向于排列成纖維狀。纖維狀蛋白質為

動物組織的主要結構材料，因此又稱為結構蛋白質。例如，皮膚、毛發、

指甲、頭角和羽毛中的角蛋白。球狀蛋白質的分子則團成緊湊的單元，常

接近于球形。分子折疊、卷曲時，疏水的部分向內聚集在一起而遠離水，

親水的部分（如帶電基團）則趨向于分布在表面與水接近，其分子間接觸面積

很小，作用力較弱，易被水或酸、堿、鹽的水溶液所溶解。例如，卵清蛋

白、乳清蛋白、血清蛋白、所有的醐、許多激素（如胰島素、甲狀腺球蛋白

籌）以及抗體等。這些蛋白質在體內執行著各種生理功能，所以又稱為功能

蛋白質。根據物理性質，特別是溶解度，還可把球狀蛋白質分為：清蛋白（溶

于水）和球蛋白（不溶于水，溶于稀鹽溶液）等。

三、蛋白質的結構

蛋白質是由一條或幾條多肽鏈組成的。

蛋白質分子內氨基酸殘基間的結合方式：

1、在一條多肽鏈中，氨基酸殘基間主要是以肽鍵相互結合的（主鍵）；

2、在兩條肽鏈之間或一條肽鏈的不同部位間相互結合時，存在著其它

類型的化學鍵（副鍵），包括疏水鍵、氫鍵、二硫鍵、鹽鍵及酯鍵等

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蛋白質的分子結構按層次可分為四級：

（-）一級結構蛋白質分子中氨基酸的排列次序

蛋白質分子的基本結構是多肽鏈。有些蛋白質就是一條多肽鏈，有些

是由兩條或幾條多肽鏈構成。多肽鏈中氨基酸排列的次序稱為蛋白質的一

級結構。

我國科學家首先合成了具有生理活性的結晶牛胰島素（圖12-2）,它就是

由A,B兩條多肽鏈通過二硫鍵連結而成的蛋白質。在A鏈的第6與第11

的兩個半胱氨酸殘基之間還有一個二硫鍵相連。

（二）二級結構

用X射線衍射的方法研究蛋白質的結構，證明了在蛋白質分子的肽鍵

,-C—N—、

（II1）

OH

中C-N鍵的鍵長為0.132nm,介于C-N鍵長（0.147nm）和C=N鍵長（0.127nm）

之間。這顯示了肽鍵中的C-N鍵具有一定程度的雙鍵性質，不能自由旋轉，

從而使肽鍵-CONH-上所連接的各原子位于同一平面上，其中。與H呈反

式關系。這種平面結構稱為“肽鍵平面”或“酰胺平面”。肽鍵平面兩側的

C%N和C-C1鍵則是。鍵，可以自由旋轉，即能引起肽鍵平面間的相互旋

轉，使主鏈出現各種構象。這種主鏈原子的局部空間排列，稱為蛋白質的

二級結構（圖12-3）。

1952年鮑林（Pauling）等人根據X射線衍射法對纖維狀蛋白質的研究，在

肽鍵平面結構及平面間相對旋轉的基礎上，提出了蛋白質肽鏈構象的兩種

模型。

1.a-螺旋結構模型：肽鏈以螺旋方式伸展，平均每3.6個氨基酸殘基構

成一個螺旋圈，遞升0.54nm?每隔18個殘基即5個螺旋圈（距長2.7nm）又

出現大的重復。每個氨基酸殘基上的氨基氫與其相隔的第五個氨基酸殘基

中酰基氧形成氫鍵；肽鏈上所有的上環CO與下環NH都有相應的氫鍵對。

這樣，要使一段螺旋中的肽鏈發生旋轉，至少需要打開三個相鄰的氫鍵才

有可能。這就使a-螺旋的構象較為穩定（圖12-4）,a-螺旋的直徑為1.0?

l.lnm,由于此空間太小以致溶劑分子進不去。在20種氨基酸中，只有膈

氨酸在肽鏈上時，因其N上無氫，不能形成氫鍵，a-螺旋在此不能連續，

并使后面的肽鏈發生彎曲。因此脯氨酸的出現與多肽的立體構型有關。

2.B-片層結構模型:6-片層結構中肽鏈是折疊排列（與a-螺旋不同），每

兩個氨基酸殘基的距離約0.35nm（在a-螺旋結構中為0.15nm）,連接各

殘基的肽鍵所構成的平面有規則地折疊成折扇狀（圖12-5）,肽鏈中CO與

NH間的氫鍵是在兩條平行的或反平行的肽鏈間形成，每個氨基酸的側鏈基

團分別交替地位于折疊面的上下。

由于空間障礙，就不能盤曲成螺旋，也不能折疊成片層，而呈無確定

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規律的線狀卷曲。這部分肽鏈構象稱為無規卷曲。此外在蛋白質分子的肽

鏈上還經常因脯氨酸的存在而出現180°的回折，這種肽鏈的回折角稱為B

-轉角。我心把主肽鏈上的a-螺旋、片層、B-轉角和無規卷曲四種構象

單元統稱為蛋白質的二級結構。

（三）三級結構

上述蛋白質的a-螺旋、折疊、B-轉角和無規卷曲等二級結構，往

往由于側鏈及各主鏈構象單元的相互作用，而按一定方式進一步卷曲，折

疊成更復雜的三度空間結構，這就是蛋白質的三級結構。三級結構是由鹽

鍵、氫鍵、二硫鍵及疏水鍵等來維系的。它反映了蛋白質分子（或亞基）

內所有原子的空間排布。大多數蛋白質都有纖維狀或球狀的三級結構。

蛋白質的變性可解釋為其二級及三級結構被破壞的結果。

（四）四級結構蛋白質的締合

復雜的蛋白質分子是由兩條或兩條以上具有三級結構的肽鏈所組成。

這時每條肽鏈稱為一個亞基。幾個亞基通過氫鍵、疏水鍵或靜電引力締合

而成一個蛋白質分子,這就是蛋白質的四級結構。例如，血紅蛋白（HbA）

是一個含有四條多肽鏈（二條a鏈和二條B鏈，圖12-7）組成的蛋白質，每

條肽鏈各自用副鍵維系，折疊盤曲成呈四面體形式的三級結構。具有三級

結構的四條多肽鏈各自結合一個作為輔基的亞鐵血紅素。四條多肽鏈間通

過八個鹽鍵互相結合，構成血紅蛋白A的四級結構（圖12-7、12-8）。

四、蛋自質的性質

（-）蛋白質的兩性離解及等電點

蛋白質的兩性離解及其平衡移動可用下式表示：（見幻燈）

P表示蛋白質大分子。在pH<pI的溶液中，蛋白質陽離子的濃度大于

蛋白質陰離子的濃度;在pH>pI的溶液中，則蛋白質陰離子濃度大于陽離子

濃度。在某一pH值溶液中蛋白質的兩性離子濃度處于極大值，離解成陰、

陽離子的幾率相等，其凈電荷等于零，這時溶濃的pH值就是該蛋白質的等

電點（pl）。蛋白質在等電點時溶解度最小，最易于沉淀。不同種類的蛋白質

具有不同的等電點。

（二）蛋白質的膠體性質、鹽析

1.蛋白質的膠體性質：

實驗室中常選用不同孔徑的半透膜（透析袋）來分離提純蛋白質，這種方

法稱為透析。在膜上增加壓力，加壓透析的方法稱為超過濾。

使蛋白質溶液穩定的兩個因素：電荷與水化膜。

沉淀蛋白質的方法：

（1）蛋白質的鹽析：向蛋白質溶液中加入電解質到一定濃度時，蛋白質

便沉淀析出，這個作用稱為鹽析。鹽析所需鹽的最小量稱為鹽析濃度。鹽

析是電解質對蛋白質溶液的沉淀作用。蛋白質鹽析的特點是:①電解質用量

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很大(以mol?L”計算)；②鹽析生成的沉淀，加溶劑稀釋時，又可重新溶

解。③不同蛋白質鹽析時所需的鹽析濃度不同。利用此性質，可用不同濃

度的鹽溶液使蛋白質分段析出，予以分離。

(2)有機溶劑的沉淀：甲醇、乙醇、丙酮等極性較大的有機溶劑，對水

的親和力較大，亦能破壞蛋白質分子的水化膜。在等電點時加入這些脫水

劑可使蛋白質沉淀析出。但這些溶劑如與蛋白質長時間接觸，則沉淀的蛋

白質會發生性質的改變，而不再溶解。在中草藥有效成分的提取過程中，

常加適量的乙醇以沉淀蛋白質，就是根據這個道理.

(3)重金屬鹽沉淀，氯化汞、硝酸銀、醋酸鉛、硫酸銅等重金屬鹽，在

溶液的pH值大于蛋白質等電點時，它們的重金屬離子如Cu2+,Hg2+,Pb2+,

Ag+等能與蛋白質的竣基陰離子結合，生成不溶性的沉淀。

(4)某些酸類的沉淀：鴇酸、苦味酸、糅酸、磺基水楊酸、偏磷酸、二

氯醋酸等酸的復雜酸根，在溶液的pH值小于蛋白質的等電點時，能與蛋白

質的錢陽離子結合，成為不溶性的沉淀。

(三)蛋白質的顯色反應

1.縮二胭反應：蛋白質堿性溶液與稀硫酸銅溶液可發生縮二胭反應，呈現

出紫色或紫紅色。生成的顏色與蛋自質的種類有關。

2.苗三酮反應：將蛋白質的近中性溶液(pH5?7)與苛三酮水溶液

(1:400)1?2滴混合并加熱煮沸1?2min,放冷后產生藍紫色反應。蛋白質、

肽類、氨基酸及其它伯胺類化合物等具有自由氨基的化合物(包括氨)對薛三

酮均呈陽性反應。此反應也可用于蛋白質的定性與定量分析。

3.其它顯色反應：氨基酸(及蛋白質)還與某些試劑發生顯色反應(表12-6),

這些反應常用于氨基酸的鑒別。

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第四節核酸NucleicAcids20mi幻燈

核酸是生物細胞中的重要組成成分。它們是一類含磷的高分子化合物，n

結構較為復雜。在細胞內，核酸大部分與蛋白質結合成核蛋白，只有少量

以游離狀態存在。

根據分子中所含糖的成分不同分類：核糖核酸（ribonucleicacid,簡稱

RNA）和脫氧核糖核酸（deoxyribonucleicacid,簡稱DNA）。

RNA含核糖，主要存在于細胞質中，以微粒體中含量最多，線粒體中

含量少；核內只含少量，集中在核仁中。RNA參與體內的蛋白質合成，根

據其結構與功能的不同又分為：（1）核蛋白體RNA（ribosomalRHA,rRNA）是

構成核糖體的骨架；（2）信使RNA（messengerRNA,mRNA）是蛋白質合成的

模板；（3）轉移RNA（transferRNA,IRNA）是合成蛋白質時氨基酸的攜帶者

DNA含脫氧核糖，主要存在于細胞核內的染色體中，只有少量存在于

線粒體內。DNA是生物遺傳的物質基礎。

一、核酸的分子組成

核酸是由許多單核昔酸（mononucleotide）組成的,具有一定空間結構的

高分子化合物。

核酸的降解過程見幻燈：

?核昔

核昔是由一分子堿基和一分子戊糖（核糖或2-脫氧核糖）通過B-N-糖

昔鍵連結而成。它們可由戊糖C-1'上的B-半縮醛羥基與喋吟堿N-9上的

氫或喀嚏堿N-1上的氫縮水而成。由核糖構成的核昔稱核糖核甘，如腺喋

吟核昔（腺音），胞喀嚏核昔（胞昔）等；由脫氧核糖形成的核昔稱脫氧核糖核

昔，如鳥噤嶺脫氧核苗（脫氧鳥音）。胸腺啥咤脫氧核甘（脫氧胸背）。

?核甘酸

核昔中戊糖部分上的羥基經磷酸化可形成核甘酸。由核糖核甘磷酸化

生成的核昔酸稱為核糖核甘酸；由脫氧核糖核甘生成的則稱為脫氧核糖核

昔酸。它們分別是構成RNA和DNA的基本單位，故又稱為單核甘酸，而

把核酸稱為多核昔酸。

核糖核甘的戊糖環上有三個羥基，所以核糖核甘酸有三種異構體，即

C-2\C3或C5-磷酸核糖核甘。如腺喋吟核昔可生成腺昔-2：磷酸

（2「AMP）、腺甘-3。磷酸（3、AMP）和腺昔5、磷酸（5，-AMP）。脫氧核糖核昔

酸只有兩種，即C-3,或C-5：磷酸脫氧核甘。在自然界中首先被發現的是核

甘磷酸。所以腺昔-5，-磷酸常稱為一磷酸腺甘（腺甘酸，AMP）,同樣其它

的核甘酸為GMP,CMP,UMP,dAMP,dGMP,dCMP,dTMP等。

二、核酸的結構

（-）核酸的一級結構

組成核酸（RNA和DNA）的各個核甘酸通過磷酸二酯鍵彼此相

連，即一個核甘酸的戊糖C-5,上的磷酸基與另一核甘酸戊糖的C-3,上的羥

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基脫水縮合，以酯鍵相連。如此反復，單核甘酸即縮合成多核甘酸鏈（圖

12-11）。核酸就是由一條或兩條多核甘酸鏈組成的。

在核酸中核昔酸的排列順序（即堿基的排列順用稱為核酸的一級結構。

（二）核酸的二級結構

DNA的雙螺旋結構模型，它是在核酸一級結構基礎上形成的更為復雜

的高級結構，是DNA的二級結構。見幻燈。

武術教案

班級人數日期課次第1次

一、學習基本手型、手法、步型、1、使學生初步了解武術的基本練習功

目

課的步法等法，并掌握練習的技術要領。

的

城本二、學習三路長拳第一段1-4動2、通過長拳學習，了解套路動作結構、

任

內容路線及特點。

務

3、提高學生柔韌、靈敏、平衡素質。

垂二1重點：手型、步型、手法、腿法

難點難點：三路長拳中的虛步亮掌

課的時

課的內容組織教法

部分間

1、體育委員集合整隊，報告人數隊形：△△教師

開

2、師生問好

始

5，3、宣布本次課的內容及要求o

部

4、安排見習生XXXXXXXXXXXXXX

分

教法：宣講法

1、繞田徑場慢跑二圈(2X4(K)m)組織：1、成兩列縱對慢跑，隊伍整齊.

準2、徒手操(4X8拍)速度適中

備(1)頭部運動(2)四肢運動2、成廣播體操隊形散開

8，

部(3)俯背運動(4)弓步運動

分(5)仆步壓腿(6)正壓腿(7)膝教法：教師口令指揮，學生練習。

關節運動(8)踝、腕關節運動要求：準備活動充分

組織］集體練習

一、基本手型、手法、步型、步法等

36，1、手型：教法：

基拳：拳握緊，拳面平、直腕1、簡介本課程基本功練習內容

本掌：四指并攏伸直，拇指彎屈緊扣于2、詳細講解手型、步型等的動作要點及

部虎口處演練技巧并示范

分勾：五指第一指節捏攏在一起，屈腕

步型：弓、馬、仆、虛、歇、丁步，

坐盤，插步，蓋步

武術教案

課的時

課的內容組織教法

部分間

2、手法：3、學生模仿，教師糾錯

沖拳：出拳快速有力，寸勁做好擰腰、4、學生練習基本功法，教師指導

順肩、急旋前臂的動作1、糾正易犯錯誤，繼續練習

架拳：松肩、肘微屈，前臂內旋2、學生再練習

推掌：挺胸、收腹、立腰、出掌快速要求：仔細觀察記憶，認真練習

基

有力，有寸勁組織：集體練習

本32，

亮掌：抖腕、亮掌與轉頭同時完成教法：

部

3、步型：弓、馬、仆、虛、歇、丁、1、教師示范并講解練習要領

分

坐盤2、學生跟練

4、步法：擊步、墊步等3、學生自練，教師口令提示

二、三路長拳第一段1*4動4、教師糾錯，學生再練習

特點：姿勢挺拔，動作舒展，快速有5、教師口令指揮，學生練習

力

1、集合整隊組織：集體練習

2、師生放松教法：

結

(1)靜力性放松1、教師提示并口令指揮

束5，

(2)抖動四肢放松1、學生放松

部

3、課后小結2、教師總結

分

4、師生再見3、提示課外練習注意事項

要求：積極放松

場地布置田徑場

器材及設備

課

后

備

小

注

結

武術教案

班級人數日期課次第2次

一、正側壓腿、正側踢腿、里合腿、1、讓學生進一步學習武術基本功并掌握

目

課的外擺腿腿法練習的正確方法。

的

基本二、三路長拳5-8動2、繼續學習長拳套路動作，并能前后貫

任

內容穿練習。

務

申:點重點：基本功練習中的挺胸、立腰或塌腰

難點難點：長拳中的大躍步前穿

課的時

課的內容組織教法

部分間

1、體育委員集合整隊，報告人數隊形：△△教師

開

2、師生問好O

始

3，1、宣布本次課的內容及要求

部

2、安排見習生XXXXXXXXXXXXXX

分

1、繞田徑場慢跑二圈(2X400m)組織：1、成兩列縱對慢跑,隊伍整齊

準2、徒手操(4X8拍)2、成廣播體操隊形散開

備(1)頭部運動(2)四肢運動3、專門性練習由肋木輔助練習

18'

部(3)俯背運動(4)膝關節運動教法：1、教師口令指揮，學生練習

分(5)踝、腕關節運動2、教師講解壓韌帶要領并示范

3、專門性練習：拉韌帶3、學生練習

-、正側壓腿、正側踢腿、里合腿、組織：集體練習?分組練習

30，

外擺腿

族教法：

1、正壓腿

本1、簡介基本功練習內容

要點：直體向前、向下壓振，逐漸加

、教師講解示范，并強調動作要領

部2

大振幅，逐步提高腿的高度

學生練習，教師指導

分

2、側壓腿

3、教師領做，學生跟練

要點：同正壓腿

武術教案

課的時

課的內容組織教法

部分間

3、正踢4、學生集體練習，教師糾錯

要點：抬頭挺胸，身體中正。

5、學生分組練習，教師糾錯

4、側踢

要求

要點：腳尖向腦后走。

1、學生仔細觀察，認真練習

5、里合

要點：保持上肢中正。2、教師啟發引導學生完成動作

基6,外擺3、反復練習，思考動作，體會動作要領

本要點：展胯，動作幅度大。

部二、三路長拳5-8動組織：集體練習

分5、彈腿沖拳教法：

32，

6、大躍步前穿1、教師講解示范

7、弓步擊掌2、師生同步練習

8、馬步架掌3、學生練習，教師口令指揮

4、教師糾錯，學生再練習

5、教師總結

1、集合整隊組織：集體練習

2、師生放松教法：

結

(1)伸展性放松1、教師提示并口令指揮

束5'

(2)抖動四肢放松2、學生放松

部

(3)呼吸調整放松3、教師總結

分

3、課后小結4、提示課外練習注意事項

4、師生再見要求：積極放松

場地布置田徑場

器材及設備

課

后

備

小

注

結

武術教案

班級人數日期課次第3次

-、腰功、跳躍、平衡練習1、進一步學習武術基本功，提高腰部的

II

課的二、三路長拳第二段1-5動柔韌性和靈活性。

的

基本三、單足跳、蛙跳等2,學習三路長拳新動作并復習已學的。

任

內容3、發展學生腿部力量及腰的柔韌性。

務

重點

會點：套路學習的虛步栽拳、提膝穿掌的