教案

授課日期：年月日教案編號:

教學支配課型：新授課

教學方式：講授性，主體參加教學

教學資源相關視頻，圖片，多媒體

授課題目（章、節）蛋白質化學

教學目的與要求：

1,駕馭蛋白質的元素組成特點，氨基酸的構造通式；

2,駕馭蛋白質一級構造、二級構造的概念、維系鍵；

3、駕馭蛋白質的構造與功能的關系；

4、熟識蛋白質物化性質；

5、理解蛋白質的與醫學的關系；

重點與難點：

重點：蛋白質的元素組成特點，氨基酸的構造通式

難點：蛋白質物化性質

教學內容與教學組織設計：詳見附頁

課堂教學小結：

一、蛋白質的變性1、概念：自然蛋白質受到物理、化學因素的影響，導致其空間

構造的破壞，從而使蛋白質的理化性質發生變更和生物功能的丟失稱為蛋白質的變性

作用。2、引起蛋白質變性的因素：物理因素、化學因素二、蛋白質的兩性性質蛋

白質中所帶的正電荷與負電荷相等而呈電中性（此時為兩性離），此時溶液的pH稱為

該蛋白質的等電點，常用pl表示。三、蛋白質具有兩性電離、膠體、變性和沉淀的

性質。四、蛋白質的定性、定量測定方法有多種。五、蛋白質具機體的有三大功能:。

不同狀態下的機體對蛋白質的需求及代謝狀況有差異。構成人體的氨基酸有20種，其

中8種是體內不能合成的，需從飲食種攝取。

復習思索題、作業題：

醫院殺菌滅毒的方式有哪些？這些方式和蛋白質變性有何關系？

課后反思：

做好新課導入是勝利教學的關鍵，盡量做到學問點講解的深化簡出，要留

意結合日常生活學問和護理相關學問。

教學主要內容備注

緒論20mins

生物化學就是生命的化學。它是探討活細胞和有機體中存

在的各種化學分子及其所參加的化學反響的科學。分子生物

學：是探討生物大分子構造、功能及其基因構造、表達與調控

機制的科學。

一、生物化學開展簡史

二、生物化學探討內容

1.生物分子的構造與功能

2.物質代謝及其調整

3.遺傳信息的傳遞及其調控

三、生物化學與醫學

1.生物化學與分子生物學在生命科學中占有重要的地

位

2.生物化學的理論與技術已浸透到醫學科學的各個領

域

3.生物化學的開展促進了疾病病因、診斷和治療的探

5mins

討

第一章蛋白質的構造與功能

一、蛋白質(protein)是由很多氨基酸(aminoacids)通過肽鍵

(peptidebond)相連形成的高分子含氮化合物。

蛋白質是細胞的重要組成部分，是功能最多的生物大分子

物質，幾乎在全部的生命過程中起著重要作用：1)作為生物5mins

催化劑，2)代謝調整作用，3)免疫愛護作用，4)物質的轉

運和存儲，5)運動與支持作用，6)參加細胞間信息傳遞。

二、蛋白質的分子組成

1.蛋白質的元素組成主要有C、H、0、N和S,各種蛋白

質的含N量很接近，平均16%。25mins

教學主要內容備注

通過樣品含氮量計算蛋白質含量的公式：蛋白質含量

(g%)=含氮量(g%)義6.25

2.組成蛋白質的根本單位L-a-氨基酸：種類、三字英

文縮寫符號、根本構造。

分類（非極性脂肪族氨基酸、極性中性氨基酸、芳香族氨20mins

基酸、酸性氨基酸、堿性氨基酸）。

理化性質（兩性解離及等電點、紫外汲取、瑋三酮反響）。

3.肱鍵是由一個氨基酸的a-竣基與另一個氨基酸的a-氨

基脫水縮合而形成的化學鍵。

肽、多肽鏈；肽鏈的主鏈及側鏈;肽鏈的方向（N-末端與

C-末端）,氨基酸殘基；5mins

生物活性肽：谷胱甘肽及其重要生理功能,多肽類激素及

神經肽。

三、蛋白質的分子構造

1.蛋白質一級構造20mins

概念：蛋白質的一級構造指多肽鏈中氨基酸的排列依次。

主要化學鍵一一肽鍵。二硫鍵的位置屬于一級構造探討范

疇。

2.蛋白質的二級構造

概念：蛋白質分子中某一段肽鏈的部分空間構造,即該段

肽鏈主鏈骨架原子的相對空間位置，并不涉及氨基酸殘基側鏈

的構象。

主要化學鍵：氫鍵

肽單元是指參加組成肽鍵的6個原子位于同一平面，又叫

酰胺平面或肽鍵平面。它是蛋白質構象的根本構造單位。10mins

四種主要構造形式（a螺旋、p折疊、B轉角、無規卷曲）

及影響因素。

蛋白質分子中，二個或三個具有二級構造的肽段，在空間

教學主要內容備注

上互相接近，形成一個具有特別功能的空間構象，被稱為模體

(motif)°

3.蛋白質的三級構造

概念：整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對空間位置。即肽

鏈中全部原子在三維空間的排布位置。

主要次級鍵一一疏水作用、離子鍵（鹽鍵）、氫鍵、范德10mins

華力等。

構造域（domain）：大分子蛋白質的三級構造常可分割成

一個或數個球狀或纖維狀的區域，折迭得較為嚴密，各行其功

能，稱為構造域。

分子伴侶：通過供給一個愛護環境從而加速蛋白質折迭成

自然構象或形成四級構造的一類蛋白質。5mins

4.蛋白質的四級構造10mins

每條具有完好三級構造的多肽鏈，稱為亞基（subunit）。

蛋白質分子中各亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局

和互相作用，稱為蛋白質的四級構造。

各亞基之間的結合力一一疏水作用、氫鍵、離子鍵。

5.蛋白質的分類：依據組成分為單純蛋白質和結合蛋白

5mins

質，依據形態分為球狀蛋白質和纖維狀蛋白質。

6.蛋白質組學

根本概念：一種細胞或一種生物所表達的全部蛋白質，即

“一種基因組所表達的全套蛋白質”。

探討技術平臺

探討的科學意義。

20mins

四、蛋白質構造與功能的關系

1.蛋白質一級構造與功能的關系

一級構造是高級構造和功能的根底;

一級構造相像其高級構造與功能也相像；

教學主要內容備注

氨基酸序列供給重要的生物進化信息；

氨基酸序列變更可能引起疾病。

2.蛋白質空間構造與功能的關系

蛋白質的功能依靠特定空間構造;

肌紅蛋白的構造與功能。

血紅蛋白構造、運輸。2功能，氧飽和曲線。

協同效應：一個寡聚體蛋白質的一個亞基與其配體結合

后，能影響此寡聚體中另一個亞基與配體結合實力的現象，稱10mins

為協同效應。

變構效應：凡蛋白質（或亞基）因與某小分子物質互相作

用而發生構象變更，導致蛋白質（或亞基）功能的變更，稱為

蛋白質的變構效應。

蛋白質構象變更可引起疾病如瘋牛病等。lOmins

五、蛋白質的理化性質

1.兩性解離

等電點:當蛋白質溶液處于某一pH時，蛋白質解離成正、

負離子的趨勢相等，即成為兼性離子，凈電荷為零，此時溶液

的pH稱為蛋白質的等電點。

2.膠體性質

3.變性、復性、沉淀及凝固

蛋白質的變性（denaturation）：在某些物理和化學因素作用

下，蛋白質分子的特定空間構象被破壞，從而導致其理化性質

變更和生物活性的丟失。

變性的本質：破壞非共價鍵和二硫鍵，不變更蛋白質的一

級構造。

造成變性的因素：如加熱、乙醇等有機溶劑、強酸、強堿、

重金屬離子及生物堿試劑等。

蛋白質變性后的性質變更：溶解度降低、粘度增加、結晶

教學主要內容備注

實力消逝、生物活性丟失及易受蛋白酶水解。

5mins

若蛋白質變性程度較輕，去除變性因素后，蛋白質仍可復

原或部分復原其原有的構象和功能，稱為復性。

蛋白質沉淀：在肯定條件下，蛋白疏水側鏈暴露在外，肽

鏈融會互相纏繞繼而聚集，因此從溶液中析出。

20mins

變性的蛋白質易于沉淀，有時蛋白質發生沉淀，但并不變

性。

蛋白質的凝固作用(proteincoagulation):蛋白質變性后的

絮狀物加熱可變成比擬堅實的凝塊，此凝塊不易再溶于強酸和

強堿中。

4.紫外汲取(280nm)、

5.呈色反響(荀三酮反響、雙縮腺反響)。

六、蛋白質的分別純化與構造分析

1.蛋白質的分別純化

透析(dialysis)：利用透析袋把大分子蛋白質與小分子化合

物分開的方法。

超渡法」應用正壓或離心力使蛋白質溶液透過有肯定截留

分子量的超濾膜，到達濃縮蛋白質溶液的目的。

丙酮沉淀運用丙酮沉淀時，必需在0?4c低溫下進展，丙

酮用量一般10倍于蛋白質溶液體積。蛋白質被丙酮沉淀后，

應馬上分別。除了丙酮以外，也可用乙醇沉淀。_

鹽析：(saltprecipitation)是將硫酸鏤、硫酸鈉或氯化鈉等

參加蛋白質溶液，使蛋白質外表電荷被中和以及水化膜被破

壞，導致蛋白質沉淀。

免疫沉淀：將某一純化蛋白質免疫動物可獲得抗該蛋白的

特異抗體。利用特異抗體識別相應的抗原蛋白，并形成抗原抗

體復合物的性質，可從蛋白質混合溶液中分別獲得抗原蛋白。

20mins

電泳：蛋白質在高于或低于其pl的溶液中為帶電的顆粒，

教學主要內容備注

在電場中能向正極或負極挪動。這種通過蛋白質在電場中泳動

而到達分別各種蛋白質的技術，稱為電泳（elctrophoresis）。

層析原理：待分別蛋白質溶液（流淌相）經過一個固

態物質（固定相）時，依據溶液中待分別的蛋白質顆粒大小、

電荷多少及親和力等，使待分別的蛋白質組分在兩相中反復安

排，并以不同速度流經固定相而到達分別蛋白質的目的。

超速離心。

復習思索題

1.名詞說明：蛋白質一級構造、蛋白質二級構造、蛋白質三級

構造、蛋白質四級構造、肽單元、模體、構造域、分子伴侶、

協同效應、變構效應、蛋白質等電點、電泳、層析

2.蛋白質變性的概念及本質是什么？有何實際應用？

3.蛋白質分別純化常用的方法有哪些？其原理是什么？

4.舉例說明蛋白質構造與功能的關系？

15mins

教案

授課日期：年月日教案編號:

教學支配課型：新授課

教學方式：講授性，主體參加教學

教學資源相關視頻，圖片，多媒體

授課題目（章、節）核酸化學

教學目的與要求：

駕馭：核酸的分類、細胞分布，各類核酸的功能及生物學意義；核酸的化學組成；兩

類核酸（DNA與RNA）分子組成異同；核酸的一級構造及其主要化學鍵；DNA右手

雙螺旋構造要點及堿基配對規律；mRNA一級構造特點；tRNA二級構造特點；核酸

的主要理化性質（紫外汲取、變性、復性），核酸分子雜交概念。

熟識：核酸的高級構造；核酸醐。

理解：堿基和戊糖的構造；DNA其它二級構造形式；其它小分子RNA及RNA組學；

人類基因組支配探討的主要內容；snmRNA參加基因表達調控。

重點與難點：

重點：

兩類核酸（DNA與RNA）的細胞分布，功能及生物學意義；化學組成；兩類核酸分

子組成異同；核酸的一級構造及其主要化學鍵；

難點：DNA的空間構造。

教學內容與教學組織設計：詳見附頁

課堂教學小結：

核酸是以核甘酸為根本組成單位的生物大分子，攜帶和傳遞遺傳信息。分為脫氧核糖

核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）兩類。核酸的化學組成

元素組成:C、H、0、N、P（9~10%）

分子組成：堿基（噂吟堿，喀咤堿）、戊糖（核糖，脫氧核糖）和磷酸

RNA主要有mRNA,tRNA,rRNA

復習思索題、作業題：

你所熟識的疾病中，哪些是基因突變導致的？

課后反思：

該章內容抽象，困難。盡量以流程圖，要盡量用直觀視頻圖片的方式將內

容展示給學生。

教學主要內容備注

核酸是以核昔酸為根本組成單位的生物大分子，攜帶和傳遞遺5mins

傳信息。分為脫氧核糖核酸①NA）和核糖核酸（RNA）兩類,前者90%

以上分布于細胞核，其余分布于核外如線粒體，葉綠體，質粒等。

攜帶遺傳信息，確定細胞和個體的基因型（genotype）。而RNA分布

于胞核、胞液，參加細胞內DNA遺傳信息的表達。某些病毒RNA

也可作為遺傳信息的載體。

一.核酸的化學組成及一級構造

核酸的化學組成

元素組成：C、H、0、N、P（9-10%）

分子組成：堿基（口票吟堿，嗑咤堿）、戊糖（核糖，脫氧核糖）

和磷酸

1.核甘酸中的堿基成分：腺喋吟（A）、鳥喋吟（G）、胞喀咤10mins

（C）、尿喀咤（U）、胸腺嚓呢（T）oDNA中的堿基（A、G、C、

T）,RNA中的堿基（A、G、C、U）。

2.戊糖：D-核糖（RNA）、D-2-脫氧核糖（DNA）。

3.磷酸

5mins

核酸及核甘酸：堿基及戊糖通過糖昔鍵連接形成核甘，核昔與

磷酸連接形成核甘酸。

重要游離核甘酸及環化核甘酸：NMP、NDP、NTP、cAMP、

cGMP

lOmins

核酸的一級構造

概念：核酸中核甘酸的排列依次，由于核甘酸間的差異主要是

堿基不同，所以也稱為堿基序列。

核昔酸間的連接鍵一一3',5'-磷酸二酯鍵、方向（5'，3'）

及鏈書寫方式。

二、DNA的空間構造與功能

10mins

1、DNA的二級構造——雙螺旋構造

2.chargaff規則：Chargaff規則：①腺喋吟與胸腺喀咤的摩

教學主要內容備注

爾數總是相等(A=T),鳥喋吟的含量總是與胞喀咤相等(G=C)；

②不同生物種屬的DNA堿基組成不同，③同一個體不同器官、不

同組織的DNA具有一樣的堿基組成。

B-DNA構造要點:①DNA是一反向平行的互補雙鏈構造親20mins

水的脫氧核糖基和磷酸基骨架位于雙鏈的外側、而堿基位于內側，

兩條鏈的堿基互補配對，A--T形成兩個氫鍵，G--C形成三個氫

鍵。積累的疏水性堿基平面與線性分子構造的長軸相垂直。兩條鏈

呈反平行走向，一條鏈5，—3，，另一條鏈是

②DNA是右手螺旋構造DNA線性長分子在小小的細胞核中折疊

形成了一個右手螺旋式構造。螺旋直徑為2nm。螺旋每旋轉一周包

含了10對堿基，每個堿基的旋轉角度為36。。螺距為3.4nm；堿基

平面之間的間隔為0.34nmoDNA雙螺旋分子存在-一個大溝(major

groove)和一個小溝(minorgroove),目前認為這些溝狀構造與蛋

白質和DNA間的識別有關。③DNA雙螺旋構造穩定的維系橫向

靠兩條鏈間互補堿基的氫鍵維系，縱向則靠堿基平面間的疏水性積

累力維持，尤以堿基積累力更為重要。

Z-DNA、A-DNAo

2、DNA的高級構造一超螺旋10mins

超螺旋構造(superhelix或supercoil)：DNA雙螺旋鏈再盤繞即

形成超螺旋構造。

原核生物DNA的高級構造是環狀超螺旋

真核生物染色質(chromatin)DNA是線性雙螺旋,它纏繞在組蛋

白的八聚體上形成核小體。

組蛋白：富含Lys和Arg的堿性蛋白質，包括Hl、H2A、H2B、

H3、H4o

由很多核小體形成的串珠樣構造又進一步盤曲成直徑為

30nm的中空的染色質纖維，稱為螺線管。螺線管再經幾次卷曲才

能形成染色單體。人類細胞核中有46條染色體，這些染色體的

教學主要內容備注

DNA總長達1.7m,經過這樣的折疊壓縮，46條染色體總長亦不過

200nm左右。

4、DNA的功能：DNA的根本功能是以基因的形式荷載遺傳10mins

信息，并作為基因復制和轉錄的模板。它是生命遺傳的物質根底，

也是個體生命活動的信息根底。

5、人類基因組支配探討的主要內容。

三、RNA的構造與功能

（-）mRNA：特點（含量最少（2-3%）,種類多，代謝最快（壽命10mins

短））

構造：原核細胞mRNA整個分子分為三部分，即5'非編碼序列、

編碼序列、3'非編碼序列。

真核細胞mRNA分子分為五部分

帽子、5'非編碼序列（前導序列）、編碼序列、3'非編碼序

列（拖尾序列）和尾巴

（二）tRNA：10-15%,70-90個核甘酸5mins

特點：（稀有堿基多，分子量小）

構造：二級構造：三葉草形

主要組成：四臂三環

三級構造：倒L形5mins

（三）、rRNA：特點（含量最大70-80%,甲基化多）

種類：原核:23S、16S、5S,

真核:28S、18S、5S、5.8S

與多種蛋白質結合形成核糖體（大亞基、小亞基），是蛋白質

合成場所。

四、DNA的理化性質及其應用10mins

（一）變性

概念：在物理、化學因素的影響下，DNA雙螺旋構造解為單

鏈的現象稱為變性。

變性不會破壞DNA的共價鍵構造。只是破壞DNA的氫鍵和堿

基積累力。

變性后的特點：

特點：1.紫外汲取增加。10mins

增色效應:DNA變性過程中，其紫外汲取增加的現象。

變性因素：強酸堿、有機溶劑、高溫等等。

教學主要內容備注

影響因素：1.G+C含量。

2.DNA的困難程度（均一性）：均一性好，則熔解溫度范圍

窄。lOmins

3.介質的離子強度：離子強度高，則Tm值高。

（二）復性：

概念：變性DNA重新成為雙螺旋構造的現象。

特點：紫外汲取削減。

減色效應：DNA復性過程中，紫外汲取削減的現象。

常用的復性方法：退火。

（溫度緩慢降低，使變性的DNA重新形成雙螺旋構造的過

程）。10mins

（三）核酸分子雜交。

概念：不同來源的核酸鏈因存在互補序列而形成互補雙鏈構

造，這一過程就是核酸雜交過程。

包括DNA—DNA雜交。

DNA—RNA雜交。

RNA—RNA雜交。

緣由：不同核酸的堿基之間可以形成堿基配對。

10mins

用處：是分子生物學探討與基因工程操作的常用技術。

復習思索題

1.名詞說明：核酸、DNA變性、DNA復性、增色效應、解鏈溫度（Tm）、

核酶、脫氧核酶

10mins

教案

授課日期：年月日教案編號:

教學支配課型：新授課

教學方式：講授性，主體參加教學

教學資源相關視頻，圖片，多媒體

授課題目（章、節）酶

教學目的與要求：

駕馭：酶的概念、化學本質及生物學功能；酶的活性中心和必需基團；同工酶；酶促

反響特點；各種因素對酶促反響速度的影響、特點及其應用；酶調整的方式；酷的變

構調整和共價修飾調整的概念。

熟識：酶的組成、構造；酶活性測定及酶活性單位；酶含量的調整。

理解：米-曼方程式的推導過程；酶的命名與分類；酶與醫學的關系

重點與難點：

重點：

酶的概念、化學本質及生物學功能；同工酶；酶的活性中心和必需基團；酶調整

的方式；酶的變構調整和共價修飾調整的概念。

難點：

抑制劑對酶促反響速度的影響；酶活性的調整。

教學內容與教學組織設計：詳見附頁

課堂教學小結：

能是一類由活細胞產生的，對其特異底物具有高效催化作用的蛋白質。全酶由蛋

白質部分（酶蛋白）和協助因子組成。

協助因子由小分子有機化合物和金屬離子組成。同工酶是指催化一樣的化學反響，

而酶蛋白的分子構造理化性質乃至免疫學性質不同的一組酶。

有些能在細胞內合成或初分泌時只是酷的無活性前體，此前體物質稱為酶原。B

原的啟動：在肯定條件下，酶原向有活性酶轉化的過程。

復習思索題、作業題：

酶在疾病的治療與診斷中有哪些用處？AST,ALT可用于哪些疾病的診斷？

課后反思：

該章內容較為瑣碎，學問內容量大，盡量做到與日常生活聯絡，與護理專

業聯絡。減輕學生課業負擔，要求學生要有自學意識。

教學主要內容備注

一、酶的概念及其在生命活動中的重要性15mins

1.概念：目前將生物催化劑分為兩類：酶、核酶(脫氧

核酶)。酶是一類由活細胞產生的，對其特異底物具有高效催化作

用的蛋白質。

2.酶學探討簡史。

3.酶在生命活動中的重要性。

二、酶的分子構造與功能。

1.酶的不同形式：5mins

單體酶(monomericenzyme)

寡聚酶(oligomericenzyme)

2.酶的分子組成：單純酶和結合酶,

全酶由蛋白質部分(酶蛋白)和協助因子組成。協助因子由

小分子有機化合物和金屬離子組成。5mins

協助因子按其與酶蛋白結合的嚴密程度又可分為輔酶(與酶

蛋白結合疏松，可用透析或超濾的方法除去。)和輔基(與酶蛋白

結合嚴密，不能用透析或超濾的方法除去。)

常見含B族維生素的輔酶形式及其在酶促反響中的主要作

用。

3.酶的活性中心：指必需基團在空間構造上彼此靠近，組成

縣15mins

有特定空間構造的區域,能與底物特異結合并將底物轉化為產物。

必需基團：酶分子中氨基酸殘基側鏈的化學基團中，一些與

活性親密相關的化學基團。

活性中心內的必需基團：①結合基團(bindinggroup)：與

底

物相結合；②催化基團(catalyticgroup)：催化底物轉變成產

教學主要內容備注

物。

活性中心外的必需基團：位于活性中心以外，維持酶活性中lOmins

心

應有的空間構象所必需的基團。

4.同工酶：10mins

概念：同工酶(isoenzyme)是指催化一樣的化學反響，而酶蛋

白

的分子構造理化性質乃至免疫學性質不同的一組酶。

三、醛促反響的特點和機制

1.酶與一般催化劑的異同點：

⑴與一般催化劑的共同點：

①在反響前后沒有質和量的變更；

②只能催化熱力學允許的化學反響；

③只能加速可逆反響的進程，而不變更反響的平衡點。

⑵酶作用的特點：15mins

①酶促反響具有極高的效率；

②酶促反響具有高度的特異性；

③酶促反響的可調整性；

2.酶促反響的特點：

⑴酶促反響具有極高的效率：

酶的催化效率通常比非催化反響高108?1()20倍，比一般催化

劑高O?103倍；酶的催化不須要較高的反響溫度；酶和一般催

化劑加速反響的機理都是降低反響的活化能(activationenergy)。酶

比一般催化劑更有效地降低反響的活化能。

⑵酶促反響具有高度的特異性：

酶的特異性(specificity)：一種酶僅作用于一種或一類化合物，

或肯定的化學鍵，催化肯定的化學反響并生成肯定的產物。酶的

這種特性稱為酶的特異性或專一性。

教學主要內容備注

分為以下3種類型：

肯定特異性：只能作用于特定構造的底物，進展一種專一的

反響，生成一種特定構造的產物。

相對特異性：作用于一類化合物或一種化學鍵。

立體異構特異性：作用于立體異構體中的一種。

⑶酶促反響的可調整性：酶促反響受多種因素的調控，以適應

機體對不斷變更的內外環境和生命活動的須要。其中包括三方面15mins

的調整：對酶生成與降解量的調整；酶催化效率的調整；通過變

更底物濃度對酶進展調整。

四、酶促反響動力學

1.底物濃度的影響:當底物濃度較低時，反響速度與底物濃

度

成正比；反響為一級反響；隨著底物濃度的增高，反響速度不再

成正比例加速；反響為混合級反響；當底物濃度高達肯定程度，

20mins

反響速度不再增加，達最大速度；反響為零級反響。

Km和Vm的定義：Km等于酶促反響速度為最大反響速度一半時

的底物濃度。Vm是酶完全被底物飽和時的反響速度，與酶濃度

成

正比。

2.酶濃度的影響及應用:當酶可被底物飽和的情

況下，反響速度與酶濃度成正比。

3.pH的影響及應用、最適pH值:最適pH(optimumpH)：

酶催化活性最大時的環境pH。

4.溫度的影響及應用、最適溫度:雙重影響，溫度上升，酶

5mins

促反響速度上升；由于酶的本質是蛋白質，溫度上升，可引起酶

的變性，從而反響速度降低5mins

5.酶的抑制作用：

⑴不行逆性抑制：抑制劑通常以共價鍵與酶活性中心的必需5mins

教學主要內容備注

基團相結合，使酶失活。

⑵可逆性抑制：抑制劑通常以非共價鍵與酶或酶-底物復合物

可逆性結合，使酶的活性降低或丟失；抑制劑可用透析、超濾等25mins

方法除去。

競爭性抑制：抑制劑與底物的構造相像，能與底物競爭酶的

活性中心，從而阻礙酶底物復合物的形成，使酶的活性降低。這

種抑制作用稱為競爭性抑制作用。

非競爭性抑制：有些抑制劑不影響底物和酶結合，即抑制劑

與酶活性中心外的必需基團結合，抑制劑既與E結合，也與ES

結合，但生成的ESI復合物是死端復合物，不能釋放出產物(圖

1-5-24),這種抑制稱為非競爭性抑制作用。

6.激活劑的影響：激活劑(activator)使酶由無活性變為有活

性或使酶活性增加的物質。

激活劑可分為：必需激活劑和非必需激活劑。

7.酶活性測定和酶活性單位

五、酶的調整

1.酶活性的調整：

⑴酶原與酶原的啟動：

酶原：有些酶在細胞內合成或初分泌時只是酶的無活性前體，此5mins

前體物質稱為酶原。

酶原的啟動：在肯定條件下，酶原向有活性酶轉化的過程。

酶原啟動機理：形成或暴露出酶的活性中心。10mins

酶原啟動的意義：避開細胞產生的酶對細胞進展自身消化，

并使酶在特定的部位和環境中發揮作用，保證體內代謝正常進展。

有的酶原可以視為酶的儲存形式。在須要時，酶原適時地轉變成

有活性的酶，發揮其催化作用。

六、酶的分類與命名

1.分類：六大類。

教學主要內容備注

2.命名：習慣命名法一舉薦名稱；系統命名法一系統名稱。15mins

七、酶與醫學的關系。

1.酶與疾病的關系：

⑴酶與疾病的發生；

⑵酶與疾病的診斷

⑶酶與疾病的治療

2.酶在醫學上的其它應用

⑴酶作為試劑用于臨床檢驗和科學探討

⑵酶作為藥物用于臨床治療

⑶酶的分子工程

復習思索題

1.名詞說明：酶、酶的活性中心和必需基團、競爭性抑制作

用、非競爭性抑制作用、催化部位、別構效應、共價修飾、同工lOmins

酶、

酶原、酶原的啟動

2.試述酶原啟動的機制及酶以酶原形式存在的生理意義。

3.試以競爭性抑制的原理說明磺胺類藥物的作用機制。

4.什么是酶的活性？表示酶活性的國際單位和催量是如何規定

的？

5.影響酶作用的因素有哪些？

教案

授課日期：年月日教案編號:

教學支配課型：新授課

教學方式：講授性，主體參加教學

教學資源相關視頻，圖片，多媒體

授課題目（章、節）維生素

教學目的與要求：

1.熟識維生素的分類和作用機制，維生素的生理作用

2.駕馭各種維生素缺乏癥

重點與難點：

教學重點：維生素的分類和作用機制

教學難點：維生素的分類和作用機制

教學內容與教學組織設計：詳見附頁

課堂教學小結：

維生素是生物生長和代謝所必需的具有困難構造的有機物。人體對維生素的須要

量很少，少到只能用毫克或微克來計算。維生素可以依據它們的溶解性分為水溶性和

脂溶性兩大類。脂溶性維生素包括維生素A、D、E、K等。水溶性維生素包括B族維

生素（Bl、B2、B6、B12、維生素PP、葉酸、泛酸等）以及維生素C缺乏維生素

會導致相應的疾病。維生平素用于治療疾病的協助藥物

復習思索題、作業題：

維生素B6的作用是什么？有哪些應用？

維生素D的作用是什么？有哪些應用？

維生素C的作用是什么？有哪些應用？

課后反思：

該章內容較為瑣碎，學問內容量大，盡量做到與日常生活聯絡，與護理專

業聯絡。減輕學生課業負擔，要求學生要有自學意識。

教學主要內容備注

脂溶性維生素

（一），維生素A

自然形式：A1（視黃醇）A2（3-脫氫視黃醇）

活性形式：視黃醇、視黃醛、視黃酸

維生素A原：B-胡蘿卜素本身不具有維生素A活性但在體內可轉變為

有活性的物質，稱為維生素A原

2,缺乏病

夜盲癥

3,生理意義：參加視覺沖動

4,主要食物：動物肝臟

（二），維生素D

種類：VitD2（麥角鈣化醇）VitD3（膽鈣化醇）、D4、D5

2,缺乏病

佝僂病

3,生理意義：促進鈣磷汲取，有利于新骨的形成、鈣化。

4,主要食物：牛乳和人乳的維生素D含量較低（牛乳為41IU/100g）；

蔬菜、谷物和水果中幾乎不含維生素D。深海魚油較多，雞蛋較多。

（三），維生素E

種類：生育酚，生育三烯酚

易自身氧化，故能愛護其他物質。

2,缺乏病

佝僂病

3,生理意義：維持生殖機能;抗氧化作用;促進血紅素代謝

4,主要食物：

（四），維生素K

自然形式：KI、K2

人工合成：K3、K4

促進肝臟凝血因子H、VD、IX和X的生物合成，參加凝血作用

2.缺乏表現：易出血

水溶性維生素

B族維生素和維生素C

B族維生素：Bl、B2、維生素PP、B6、泛酸、生物素、葉酸和維生素B12

一、維生素B1,

1維生素B1又名硫胺素（thiamine）

體內活性形式為焦磷酸硫胺素（TPP

2.缺乏癥

*腳氣病，末梢神經

3,維生素B1含量豐富的食物有動物內臟（心、肝、腎等）、瘦肉類、蛋

類、豆類、堅果（葵花子、花生等）。谷類是主要的來源。魚類、蔬菜和

教學主要內容備注

水果中含量不高。

二、維生素B2

1,維生素B2又名核黃素(riboflavin)

體內活性形式為黃素單核甘酸(FMN)黃素腺喋吟二核甘酸(FAD)

2生化作用：FMN及FAD是體內氧化復原酶的輔基，主要起氫傳遞體的作

用。

3,缺乏癥：口角炎，唇炎，陰囊炎等。

4,以植物性食品為主的膳食簡潔造成體內維生素B2缺乏。

三、維生素PP

1,體內活性形式

尼克酰胺腺喋吟二核甘酸(NAD+)

尼克酰胺腺喋吟二核昔酸磷酸(NADP+)

2,,缺乏癥癩皮病

3,NAD+及NADP+是體內多種脫紙酶(如蘋果酸脫氫酶、乳酸脫械酶)的

輔酶，起傳遞氫的作用。

4,番茄中煙酸的含量居果蔬之首。

四、維生素B6VitB6

b化學本質及性質

*維生素B6包括毗哆醇，毗哆醛及毗哆胺

*體內活性形式為磷酸毗哆醛和磷酸毗哆胺

2,磷酸毗哆醛是氨基酸轉氨酶及脫段酶的輔酶，也是6-氨基r酮戊酸合

酶(ALA合酶)的輔酶。

3,臨床應用：治療嬰兒驚厥、妊娠嘔吐。

五、葉酸

1,體內活性形式為四氫葉酸(FH4)

2,生化作用：FH4是一碳單位轉移酶的輔酶，參加一碳單位的轉移。

3,缺乏癥：巨幼紅細胞貧血,4,葉酸可由微生物和高等植物合成，但哺

乳動物不能合成。，較好的來源為綠葉蔬菜。

六、維生素C

1,俗名：抗壞血酸，

2,生化作用：1.參加體內羥化反響，促進膠原蛋白的合成；

2.參加氧化復原反響，促進鐵的汲取；

3.抗癌作用。

3,缺乏癥：壞血病，

5,番茄，橘子等酸性水果含量較高

應用：飲料蒙牛優益C、維生素C牙膏等

復習題：課后習題

教案

授課日期：年月日教案編號：

教學支配課型：新授課

教學方式：講授性，主體參加教學

教學資源相關視頻，圖片，多媒體

授課題目（章、節）糖代謝

教學目的與要求：

1、駕馭：糖的主要生理功能；糖的無氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、

糖異生的根本反響過程、部位、關鍵酶（限速酶）、生理意義；磷酸戊糖途徑的生

理意義；血糖概念、正常值、血糖來源與去路、調整血糖濃度的主要激素。

2、熟識：糖的消化汲取；糖代謝的概況；糖代謝各途徑的調整。

3、理解：磷酸戊糖途徑的根本過程；

重點與難點：

教學重點：糖的主要生理功能；糖的無氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、

糖異生生理意義；磷酸戊糖途徑的生理意義；血糖概念、正常值、血糖來源與去

路、調整血糖濃度的主要激素。

教學難點：糖代謝各途徑的詳細反響過程及其調整。

教學內容與教學組織設計：詳見附頁

課堂教學小結：

糖的主要生理功能是氧化供能，糖分解代謝有糖的無氧分解，糖的有氧氧糖。有氧氧化

是機體獲得ATP的主要方式。糖異生（gluconeogenesis）是指從非糖化合物轉變為葡萄

糖或糖原的過程。糖異生的生理意義主要在于維持血糖程度恒定。

血糖的來源和去路是相對平衡的。血糖程度的平衡主要是受到激素調整。血糖程度異樣

及糖尿病是最常見的糖代謝紊亂。糖原是動物體內糖的儲存形式之一，是機體能快速動

用的能量儲藏。

復習思索題、作業題：

為什么說糖尿病是最常見的糖代謝紊亂癥？

課后反思：

該章學問內容量大，學生化學學問薄弱，盡量放慢來講。留意和學生溝通互

動，剛好找到學生難理解節點。

教學主要內容備注

一、概述20mins

15mins

糖的概念:糖(carbohydrates)即碳水化合物，其化學本質為多

羥醛或多羥酮及其衍生物。

糖主要依據其水解產物的狀況可分為四大類：單糖、寡

糖、多糖、結合糖。

糖的生理功能

1、供給碳源和能源(這是糖的主要功能)10mins

2、供給合成體內其它物質的原料

糖可轉變成某些氨基酸、脂肪、膽固醇、核甘等。

3、作為機體組織細胞的組成成分

如糖蛋白、蛋白聚糖、糖脂。

糖的消化汲取

糖的消化：人類食物中的糖主要有植物淀粉、動物糖原以15mins

及麥芽糖、蔗糖、乳糖、葡萄糖等，其中以淀粉為主。

消化部位：主要在小腸，少量在口腔

糖的汲取

汲取部位：小腸上段

汲取形式：單糖

汲取機制：Na+依靠型葡萄糖轉運體

糖代謝概況

二、糖的無氧分解(糖酵解)5mins

概念：糖的無氧分解指在機體缺氧狀況下，葡萄糖生成乳酸

5mins

(lactate)的過程，也稱為糖酵解(glycolysis)

由葡萄糖分解成丙酮酸(pyruvate)的過程，這一過程又稱

為糖酵解途徑(glycolyticpathway)

反響過程：第一階段：由葡萄糖分解成丙酮酸

第二階段：由丙酮酸轉變成乳酸的過程。

糖酵解特點：糖酵解為一個不需氧的產能過程15mins

糖酵解的生理意義：

1、是機體在缺氧狀況下獲得能量的有效方式。

2、是某些細胞在氧供正常狀況下的重要供能途徑：

①無線粒體的細胞，如：紅細胞

②代謝活潑的細胞，如：白細胞、神經元、骨髓細胞

三、糖的有氧氧化

概念：糖的有氧氧化(aerobicoxidation)指在機體氧供足夠

時，葡萄糖徹底氧化成H20和C02,并釋放出能量的過程。是

機體主要供能方式。

反響過程：

第一階段：酵解途徑

第二階段：丙酮酸的氧化脫竣為乙酰CoA10mins

第三階段：乙酰CoA進入三竣酸循環

第四階段：進入呼吸鏈進展氧化磷酸化

1.丙酮酸的生成一一酵解途徑

2.丙酮酸的氧化脫竣生成乙酰CoA

3三.竣酸循環與氧化磷酸化

三較酸循環的概念：指乙酰CoA和草酰乙酸縮合生成含三

個竣基的檸檬酸，反復的進展脫氫脫竣，又生成草酰乙酸，再

重復循環反響的過程。三竣酸循環(TricarboxylicacidCycle,TAC)

也稱為檸檬酸循環，這是因為循環反響中的第一個中間產物是

15mins

一個含三個竣基的檸檬酸。由于Krebs正式提出了三竣酸循環的

學說，故此循環又稱為Krebs循環，它由一連串反響組成。

三竣酸循環的要點：

經過一次三竣酸循環，

消耗一分子乙酰CoA,

5mins

經四次脫氫，二次脫竣，一次底物程度磷酸化。

生成1分子FADH2,3分子NADH+H+,2分子C02,

1分子GTPo

關鍵酶有：檸檬酸合酶、a一酮戊二酸脫氫酶復合體、

異檸檬酸脫氫酶10mins

三竣酸循環的生理意義：

是三大養分物質氧化分解的最終共同途徑，是產生能量

的主要階段；

是三大養分物質代謝聯絡的樞紐；

為其它物質代謝供給小分子前體；

一分子葡萄糖經過有氧氧化凈生成30或32分子ATP

有氧氧化的生理意義：糖的有氧氧化是機體產能最主要的25mins

途徑。它不僅產能效率高，而且由于產生的能量逐步分次釋放，

相當一部分形成ATP,所以能量的利用率也高

有氧氧化的調整

特點：⑴有氧氧化的調整通過對其關鍵酶的調整實現。

(2)ATP/ADP或ATP/AMP比值全程調整。該比值上升，

全部關鍵酶均被抑制。

⑶氧化磷酸化速率影響三竣酸循環。前者速率降低，則

后者速率也減慢。。

四、葡萄糖的其他代謝途徑

(一)磷酸戊糖途徑

概念：磷酸戊糖途徑是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及

NADPH+H+,前者再進一步轉變成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖

的反響過程。

生理意義：

10mins

1、為核酸、核昔酸的生成供給磷酸核糖

2、供給NADPH作為供氫體參加多種代謝反響

①NADPH是體內很多合成代謝的供氫體

②NADPH參加體內的羥化反響，與生物合成或生物轉化

有關

③NADPH可維持GSH的復原性

五、糖原的合成與分解

糖原是動物體內糖的儲存形式之一，是機體能快速動用的

能量儲藏

糖原儲存的主要器官及其生理意義：

肌肉：肌糖原，180?300g,主要供肌肉收縮所需

肝臟：肝糖原，70~100g,維持血糖程度

糖原的合成代謝

概念：糖原的合成(glycogenesis)指由葡萄糖合成糖原的過20mins

程。

合成部位：組織定位：主要在肝臟、肌肉

細胞定位：胞漿

反響過程：

1.葡萄糖磷酸化生成6-磷酸葡萄糖

2.6-磷酸葡萄糖轉變成1-磷酸葡萄糖

3.1-磷酸葡萄糖轉變成尿甘二磷酸葡萄糖

4.a-1,4-糖昔鍵式結合5mins

5.糖原分枝的形成

糖原的分解代謝

概念：糖原分解(glycogenolysis)習慣上指肝糖原分解成為

葡萄糖的過程

亞細胞定位：胞漿

調整25mins

關鍵酶：糖原合成：糖原合酶

糖原分解：糖原磷酸化酶

調整形式：共價修飾和別構調整

六、糖異生

概念：糖異生(gluconeogenesis)是指從非糖化合物轉變為葡

司糖或糖原的過程

部位：主要在肝、腎細胞的胞漿及線粒體

原料：主要有乳酸、甘油、生糖氨基酸

過程：糖異生途徑與酵解途徑大多數反響是共有的、可逆

向；酵解途徑中有3個由關鍵酶催化的不行逆反響。在糖異生時，

頁由另外的反響和酶代替

1.丙酮酸轉變成磷酸烯醇式丙酮酸(PEP)10mins

2.1,6-雙磷酸果糖轉變為6-磷酸果糖

3.6-磷酸葡萄糖水解為葡萄糖

調整：

在這三個反響過程中，作用物的互變分別由不同酶催化其

5mins

津向反響，這種互變循環稱之為底物循環，有必要通過調整使糖

導生途徑與酵解途徑互相協調，主要是對前述底物循環中的后2

「底物循環進展調整

糖異生的生理意義：

1.維持血糖濃度恒定

2.補充肝糖原

3.調整酸堿平衡(乳酸異生為糖)

10mins

乳酸循環

肌肉酵解G生成乳酸，后者通過血液循環到肝臟，異生為G,

件輸出為肌肉利用，此過和循環進展，稱為乳酸循環。

生理意義：①乳酸再利用，避開了乳酸的損失

②防止乳酸的積累引起酸中毒

八、血糖及其調整

血糖的概念：指血液中的葡萄糖

正常血糖濃度：3.89-6.11mmol/(70~110mg/dl))10mins

來源：食物糖消化汲取、肝糖原分解、非糖物質糖異生

去路：氧化分解供能、合成糖原、轉變為其它物質

上升和降低血糖的激素及其作用機理

降低血糖：胰島素(insulin)5mins

機理：

①促進肌、脂肪組織等的細胞膜葡萄糖載體將葡萄糖轉運

入細胞。

②通過增加磷酸二酯酶活性，降低cAMP程度，從而使糖

原合酶活性增加、磷酸化酶活性降低，加速糖原合成、15mins

抑制糖原分解。

③通過激活丙酮酸脫氫酶磷酸酶而使丙酮酸脫氫酶激活，

加速丙酮酸氧化為乙酰CoA,從而加快糖的有氧氧化。

④抑制肝內糖異生。這是通過抑制磷酸烯醇式丙酮酸竣激

酶的合成以及促進氨基酸進入肌組織并合成蛋白質，削

減肝糖異生的原料。

⑤通過抑制脂肪組織內的激素敏感性脂肪酶，可減緩脂肪

發動的速率。

上升血糖：胰高血糖素(glucagon)、糖皮質激素、腎上腺素、

生長激素等。

10mins

胰高血糖素機制：

①經肝細胞膜受體激活依靠CAMP的蛋白激酶，從而抑制

糖原合酶和激活磷酸化酶，快速使肝糖原分解，血糖上

升。

②通過抑制6-磷酸果糖激酶-2,激活果糖雙磷酸酶-2,從而

削減2,6-雙磷酸果糖的合成，后者是6-磷酸果糖激酶-1

的最強的變構激活劑以及果糖雙磷酸酶-1的抑制劑。于

是糖酵解被抑制，糖異生則加速。15mins

③促進磷酸烯醇式丙酮酸竣激酶的合成；抑制肝L型丙酮

酸激酶；加速肝攝取血中的氨基酸，從而增加糖異生。

④通過激活脂肪組織內激素敏感性脂肪酶，加速脂肪發動，

從而間接上升血糖程度。

糖皮質激素機制：①促進肌肉蛋白質分解，分解產生的氨5mins

基酸轉移到肝進展糖異生。

②抑制肝外組織攝取和利用葡萄糖，抑制點為丙酮酸的氧

化脫竣。

腎上腺素機制：通過肝和肌肉的細胞膜受體、cAMP、蛋白

15mins

激酶級聯啟動磷酸化酶，加速糖原分解。主要在應激狀態下發

揮調整作用。

血糖程度異樣及糖尿病

低血糖是指血糖濃度低于3.0mmol/L

危害：低血糖影響腦的正常功能，因為腦細胞所須要的能

量主要來自葡萄糖的氧化。當血糖程度過低時，就會影響腦細10mins

胞的功能，從而出現頭暈、倦怠無力、心悸等，嚴峻時出現昏

迷，稱為低血糖休克。如不剛好給病人靜脈補充葡萄糖，可導

致死亡。

緣由：

5mins

①胰性（胰島B-細胞機能亢進、胰島a-細胞機能低下等）；

②肝性（肝癌、糖原累積病等）；

③內分泌異樣（垂體機能低下、腎上腺皮質機能低下等）；

④腫瘤（胃癌等）；

⑤饑餓或不能進食者等。