第五章食品中的氨基酸、多肽及蛋白類物質(zhì)5.1氨基酸及多肽5.2蛋白質(zhì)與食品相關的理化性質(zhì)5.3蛋白質(zhì)的食品加工學特性5.4食品中常見的蛋白質(zhì)5.1氨基酸及多肽5.1.1氨基酸基本的理化性質(zhì)一、基本物理學性質(zhì)包括基本溶解性、熔點、沸點、光學行為、旋光性、疏水性等。(一）溶解性質(zhì)表5.1氨基酸在水中的溶解度（25℃,g/L）據(jù)OwenR.Fennema,FoodChemistry,MarcelDekker,Inc.1996,270

根據(jù)氨基酸側(cè)鏈與水相互作用的程度可將氨基酸分作幾類。含有脂肪族和芳香族側(cè)鏈的氨基酸，如Ala、Ile、Leu、Met、Pro、Val及Phe、Tyr，由于側(cè)鏈的疏水性，這些氨基酸在水中的溶解度均較小；側(cè)鏈帶有電荷或極性集團的氨基酸，如Arg、Asp、Glu、His、Lys和Ser、Thr、Asn在水中均有比較大的溶解度；但根據(jù)電荷及極性分析也有一些例外，如脯氨酸屬于帶疏水基團的氨基酸，但在水中卻有異常高的溶解度。（二）氨基酸的疏水性氨基酸的疏水性，是影響氨基酸溶解行為的重要因素，也是影響蛋白質(zhì)和肽的物理化學性質(zhì)（如結(jié)構(gòu)、溶解度、結(jié)合脂肪的能力等）的重要因素。按照物理化學的原理，疏水性可被定義為：在相同的條件下，一種溶于水中的溶質(zhì)的自由能與溶于有機溶劑的相同溶質(zhì)的自由能相比所超過的數(shù)值。估計氨基酸側(cè)鏈的相對疏水性的最直接、最簡單的方法就是實驗測定氨基酸溶于水和溶于一種有機溶劑的自由能變化。一般用水和乙醇之間自由能變化表示氨基酸側(cè)鏈的疏水性，將此變化值標作△G′。不同氨基酸的△G′值如下表所示。表5.2氨基酸側(cè)鏈的疏水性（乙醇→水，kJ/mol）

當氨基酸的△G′較大時，其側(cè)鏈具有疏水性，傾向于處在蛋白分子的內(nèi)部；△G′較小時，其側(cè)鏈是親水的，傾向于處在蛋白分子的表面。需要注意的是，賴氨酸通常是蛋白質(zhì)分子中親水性的氨基酸殘基，但它的△G′是正值，這是由于它的側(cè)鏈含有優(yōu)先選擇有機環(huán)境的4個-CH2-基。

（三）氨基酸的光學性質(zhì)氨基酸中的苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸分子中由于有共軛體系，因此可以吸收近紫外光。它們的最大吸收波長（λmax)分別為260nm、275nm、278nm；一般測蛋白含量時用280nm的紫外光；在吸收最大波長光線的時候還會發(fā)出熒光。

二、基本化學性質(zhì)關于氨基酸基本的化學性質(zhì)，在化學和生物化學中已經(jīng)進行了介紹。下面再根據(jù)OwenR.Fennema,《FoodChemistry

》作簡要介紹；其主要的線索還是氨基酸分子中所帶的官能團。表5.3氨基酸和蛋白質(zhì)中官能團的化學反應性

三、重要的分析鑒定反應（一）與茚三酮的反應（略）（二）與鄰苯二甲醛的反應：在2-巰基乙醇的存在下，氨基酸與鄰苯二甲醛反應生成高熒光的衍生物，在380nm激發(fā)時，在450nm具有最高熒光發(fā)射，用來定量分析氨基酸、肽和蛋白質(zhì)。（三）與熒光胺的反應含有伯胺基的氨基酸、肽或蛋白質(zhì)與熒光胺反應生成高熒光的衍生物，在390nm時，在475nm具有最高的熒光發(fā)射。此法可被用于氨基酸、肽或蛋白的定量分析。5.1.2肽類物質(zhì)5.1.2.1活性肽的種類及功能生物活性肽也稱作功能肽，是近年來非常活躍的研究領域，其應用涉及到生物學、醫(yī)藥學、化學等多種學科，在食品科學研究及功能食品開發(fā)中也顯示出美好的前景。功能肽按照獲得途徑的差異可以分作兩種類型，一類是由生物體特別是動物體內(nèi)獲得的天然功能肽；另一類是利用動植物蛋白，通過水解或酶解，再經(jīng)過活性篩選而獲得的外源性功能肽。一、天然活性肽目前，由自然界已經(jīng)獲得了種類多樣、功能各異的生物活性肽，下頁列舉了一些這方面的例證。昆蟲抗菌肽：迄今為止，已有150多種昆蟲抗菌肽被分離鑒定，許多抗菌肽的cDNA已被克隆測序并進行了初步的基因定位和表達調(diào)控機制研究。昆蟲抗菌肽已成為當前研究的熱點，某些抗菌肽正在通過基因工程技術(shù)開始工業(yè)化生產(chǎn)并用于農(nóng)業(yè)、工業(yè)和食品衛(wèi)生等多個領域。

活性類型氨基酸數(shù)生理活性抗菌肽枯草菌素乳酸鏈球菌素LactocinS橡膠素神經(jīng)肽腦啡肽α-內(nèi)啡肽強啡肽韓蛙皮素激素肽及激素調(diào)節(jié)肽催產(chǎn)素促腎上腺皮質(zhì)激素加壓素Amylin免疫活性肽α-干擾素白細胞介素-2抗癌多肽腫瘤壞死因子環(huán)己肽

未知343343

5161714

939937

166-172133

157-1716

抑制革蘭氏陽性菌抑制革蘭氏陽性菌和乳酸菌抑制肉毒梭菌、李氏桿菌、金黃色葡萄球菌抑制含幾丁質(zhì)的真菌

鴉片樣生物活性神經(jīng)調(diào)節(jié)神經(jīng)條件神經(jīng)調(diào)節(jié)

平滑肌的收縮作用甾類合成的刺激作用血管肌的收縮作用胰島素拮抗

抗病毒、調(diào)節(jié)機體免疫反應T-細胞激活

抗癌抗癌表5.4天然活性肽舉例

昆蟲抗菌肽是一類堿性多肽，具有分子量小、水溶性好、熱穩(wěn)定性強、無免疫原性，不易被水解等特性；同時還具有強而廣譜的抗菌、抗癌、抗病毒的能力，對高等動物機體的正常細胞無損傷。根據(jù)氨基酸組成和結(jié)構(gòu)特征，可把昆蟲抗菌肽分為4類：形成兩性分子α-螺旋的抗菌肽類；有分子內(nèi)二硫橋的抗菌肽類；富含甘氨酸的抗菌肽類和富含脯氨酸的抗菌肽類。

關于抗菌肽的作用機理，現(xiàn)在人們比較一致的看法是，不同的抗菌肽在其殺菌方式上可能存在一些差異。有的通過在細菌膜上形成孔道，造成細胞內(nèi)物質(zhì)泄漏進而導致化學勢喪失而達到殺菌的效果；有的能夠干擾一定類型的外膜蛋白基因的轉(zhuǎn)錄，使相應蛋白的合成量減少，從而導致細胞膜的通透性增加，使細菌生長受到抑制。有些還可能抑制細菌細胞壁的形成，使細菌不能維持正常的細胞形態(tài)而生長受阻，等等。

感染性疾病曾一度是人類生存所面臨的最大威脅。隨著抗生素的發(fā)明和廣泛使用，感染性疾病得到了一定程度的控制，但仍然是人類死亡的一個重要原因。據(jù)WHO報告，2000年全球死亡人數(shù)5570萬，其中1440萬由感染性疾病引起，占總死亡人數(shù)的15.9%。過去的幾十年里，耐藥性微生物的不斷產(chǎn)生和生物耐藥性問題的日益惡化，開發(fā)新的抗感染藥物已成為治療感染疾病的必由之路。昆蟲抗菌肽因其獨特的抗菌、殺菌效果和良好的應用前景近來成為抗感染新藥開發(fā)的熱點。目前國外在抗菌肽臨床應用方面進展較快，在流行性腦脊髓炎、人幽門螺旋桿菌感染及抗真菌感染等方面的應用已經(jīng)進入臨床試驗階段。昆蟲神經(jīng)肽：神經(jīng)肽是由昆蟲神經(jīng)系統(tǒng)合成、貯存并釋放的多肽類活性物質(zhì)，是多細胞生物體內(nèi)的重要化學信使。昆蟲神經(jīng)肽以神經(jīng)激素或遞質(zhì)的形式調(diào)控著昆蟲生長、發(fā)育、生殖以及許多重要的生理和代謝過程。昆蟲激素的研究始于上世紀30年代左右。但直到上世紀80年代，只有proctolin(內(nèi)臟肌肉收縮活性肽)和adipokinetinhormone（AKI，脂動激素）兩種神經(jīng)肽的結(jié)構(gòu)被解析出來。在這以后，昆蟲神經(jīng)肽的研究出現(xiàn)了碩果累累的局面，一系列重要的昆蟲神經(jīng)肽被分離、純化，測定了組成和結(jié)構(gòu)，并開始了基因表征和克隆研究。已發(fā)現(xiàn)的昆蟲神經(jīng)肽包括滯育激素、性信息素合成激活肽、羽化激素利尿激素、促前胸腺素、促咽側(cè)體激素等。這些神經(jīng)肽的發(fā)現(xiàn)，不僅對于說明昆蟲的生理、生化過程和生命活動中的許多現(xiàn)象具有重要的意義，而且對于開發(fā)新醫(yī)藥，探索與現(xiàn)有殺蟲劑作用機制不同的新化合物，為害蟲的化學防治開辟新途徑具有開創(chuàng)性的意義。

二、外源性活性肽以天然蛋白作為原料通過水解或酶解的方法，獲得大量的肽類，從中篩選活性肽，目前已成為擴大功能肽研究范圍、發(fā)現(xiàn)新型多肽的有效途徑。當然化學合成也為功能肽的獲得提供了有效的途徑，但化學合成往往需要一定的活性結(jié)構(gòu)做模型。目前已有實際應用的外源性功能肽的制備方法有化學水解法、酶水解法、合成法等。化學水解法是以天然蛋白質(zhì)為原料，在酸或堿的催化下進行水解而獲得多肽。一般用6～10mol/L鹽酸或4mol/L硫酸在100～120℃條件下水解12～24h；也可用6mol/LNaOH或2mol/L的Ba(OH)2水解6h左右；然后經(jīng)活性炭脫色，再通過701型樹脂除去酸和鹽便可獲得混合多肽。此法工藝雖然簡單但難以控制水解程度，容易將肽鏈繼續(xù)水解為氨基酸，并且水解過程中氨基酸的結(jié)構(gòu)容易受到影響而發(fā)生構(gòu)型甚至構(gòu)造上的變化，影響肽的結(jié)構(gòu)和功能。此種影響在堿性條件下表現(xiàn)的尤為突出。

利用酶解的方法由天然蛋白制備功能肽是目前常采用的方法。此方法的一般工藝流程為：原料蛋白→預處理→酶解→滅酶→脫苦味脫色→分離→干燥→成品。酶種類和水解條件的選擇是制備功能肽的關鍵。目前可以使用的酶種類較多，如胰蛋白酶、胃蛋白酶、堿性蛋白酶等動物蛋白酶及菠蘿蛋白酶、木瓜蛋白酶等植物蛋白酶，而比較便宜易得的還有不同種類的微生物蛋白酶。到底選擇何種，可根據(jù)酶的水解特性、原料蛋白的來源及欲得到的功能多肽類型來綜合考慮決定。

三、活性肽在食品中的應用

營養(yǎng)學研究證明，功能肽類在人體內(nèi)的消化吸收明顯優(yōu)于蛋白質(zhì)和單個氨基酸，對人體內(nèi)蛋白質(zhì)的合成無任何不良影響，而且具有促進鈣吸收、降血壓、提高免疫力等生理功能。此外，功能肽具有良好的水合性，使其溶解度增加，黏度降低、膠凝程度減小，發(fā)泡性喪失，具有優(yōu)良的加工性能。目前在食品中已經(jīng)應用或出現(xiàn)了應用苗頭的功能肽主要有以下種類。

5.1.2.2肽及肽溶液特征的理化性質(zhì)一、肽的物理性質(zhì)A、肽的兩性：與氨基酸相似，肽類物質(zhì)也具有兩性和等電點。例如Gly-AsppI3.63；Gly-Gly-GlypI5.58；利用多肽的等電點，可以進行肽類物質(zhì)的分離。

B、高溶解度與低黏度天然蛋白的水溶液當其濃度超過13%時就會形成凝膠，不利于蛋白溶液的制備；而多肽即使在50%的高濃度下和在較寬的pH范圍內(nèi)仍能保持溶解狀態(tài)，同時還具有較強的吸濕性和保濕性，這使無法實現(xiàn)的高蛋白飲料和高蛋白果凍的生產(chǎn)成為可能。C、低滲透壓和對產(chǎn)品質(zhì)構(gòu)的調(diào)節(jié)作用當一種液體的滲透壓比體液高時，易使人體周邊組織細胞中的水分向胃腸移動而出現(xiàn)腹瀉。多肽溶液的滲透壓比氨基酸溶液要低，因此可以克服因氨基酸溶液滲透壓高而導致的問題。多肽具有抑制蛋白質(zhì)形成凝膠的性能，可利用此性質(zhì)來調(diào)整食品的質(zhì)構(gòu)。如水產(chǎn)、肉、禽蛋白在加熱時因形成凝膠而變硬，適量加入大豆多肽，就會起到軟化的作用。二、化學性質(zhì)肽類物質(zhì)基本的化學性質(zhì)和氨基酸相同，都是由其特征性官能團決定的。但肽和蛋白可以發(fā)生雙縮脲反應而氨基酸則不能。5.2蛋白質(zhì)與食品相關的理化性質(zhì)5.2.1與食品相關的物理性質(zhì)5.2.1.1蛋白質(zhì)的變性作用一、蛋白質(zhì)變性的概念及監(jiān)測方法A、概念：把蛋白質(zhì)二級及其以上高級結(jié)構(gòu)在一定條件（加熱、酸、堿、有機溶劑、重金屬離子等）下遭到破壞而一級結(jié)構(gòu)并未發(fā)生變化的過程叫蛋白質(zhì)的變性。B、蛋白質(zhì)變性對分子結(jié)構(gòu)和性質(zhì)可能產(chǎn)生的影響：①溶解度降低，原因是二級結(jié)構(gòu)發(fā)生變化，疏水基團暴露于分子表面；②與水的結(jié)合能力降低；③生物活性（功能）喪失；④容易被水解；⑤黏度變大；⑥難以結(jié)晶。C、根據(jù)一系列物理性質(zhì)、光學性質(zhì)、生物功能等的改變來監(jiān)測蛋白質(zhì)的變性。如超離心沉降特性、黏度、溶解度、電泳特性、旋光色散、圓二色性、X射線衍射、紫外差示光譜、紅外光譜、熱力學性質(zhì)、免疫性質(zhì)等。二、蛋白質(zhì)變性的熱力學和動力學下圖示意了單體球蛋白變性過程中變性程度與變性因素變化之間的關系：

圖中Y代表隨蛋白質(zhì)構(gòu)象變化而變化的任何可測定的物理或化學性質(zhì),YN和YD分別代表在天然或變性狀態(tài)下的Y。由圖可以看出，當變性條件逐漸劇烈時（濃度增加、溫度提高等），Y在開始階段保持不變，但超過一個臨界點后，從YN急劇變化至YD；這表明蛋白質(zhì)變性是一個協(xié)同過程，球狀蛋白分子主要以天然態(tài)和變性態(tài)存在，而以中間態(tài)很少存在；此即所謂的“兩狀態(tài)轉(zhuǎn)變模型”。圖5.1單體球蛋白變性曲線

兩狀態(tài)之間的相互轉(zhuǎn)化可用下式表示：

動態(tài)平衡關系中的表觀平衡常數(shù)為：KD=[PD]/[PN]

由此平衡常數(shù)即可求出一系列熱力學參數(shù)：

公式中的△G0、△H0、△C0、△S0分別為標準自由能變化、恒壓條件下的焓變、恒壓下熱容變化及熵的變化；R為氣體常數(shù)，T為絕對溫度。這些熱力學常數(shù)都可以通過熱力學計算得到。分別反映了變化過程的一些特征。一般情況下，蛋白質(zhì)變性時△G0增加，表示天然態(tài)的穩(wěn)定性高于變性態(tài)；△S0也增加，表示蛋白分子的有序性降低；等。

從動力學角度分析，蛋白質(zhì)變性的速率為：

反應過程的活化能Ea為：

與其它化學反應的活化能相比，蛋白質(zhì)變性的Ea是比較大的，例如胰蛋白酶、卵清蛋白酶和過氧化物酶熱變性的活化能分別為167、552、773kJ/mol。由于變性涉及的鍵能小，而且相差不大，只要在低的溫度或小的變性劑濃度就可以發(fā)生變性。上邊以兩狀態(tài)轉(zhuǎn)變模型對蛋白變性的熱力學、動力學特點進行了討論。但實際情況遠非這么簡單，詳細考慮，蛋白質(zhì)從天然狀態(tài)向變性狀態(tài)的轉(zhuǎn)變是一個非常復雜的過程，中間存在著非常多的中間狀態(tài)：

三、影響蛋白變性的因素（一）物理因素A.加熱加熱變性的基本過程：當?shù)鞍踪|(zhì)溶液被逐漸的加熱并超過臨界溫度時，溶液中的蛋白質(zhì)將發(fā)生從天然狀態(tài)向變性狀態(tài)的劇烈轉(zhuǎn)變。此轉(zhuǎn)變溫度被稱作熔化溫度（Tm）或變性溫度（Td），此時蛋白質(zhì)的天然狀態(tài)和變性狀態(tài)的濃度之比為1。蛋白熱變性的一般規(guī)律：大多數(shù)蛋白質(zhì)在45～50℃時開始變性，但也有些蛋白的Td可以達到相當高的溫度，如大豆球蛋白93℃、燕麥球蛋白108℃等。當加熱溫度在臨界溫度以上時，每提高10℃，變性速度提高600倍。加熱使蛋白變性的本質(zhì)：提高溫度對天然蛋白質(zhì)最重要的影響是促使它們的高級結(jié)構(gòu)發(fā)生變化，這些變化在什么溫度出現(xiàn)和變化到怎樣的程度是由蛋白質(zhì)的熱穩(wěn)定性決定的。一個特定蛋白質(zhì)的熱穩(wěn)定性又由許多因素所決定，這些因素包括氨基酸的組成、蛋白質(zhì)－蛋白質(zhì)接觸、金屬離子及其它輔基的結(jié)合、分子內(nèi)的相互作用、蛋白濃度、水分活度、pH、離子強度和離子種類等等。變性作用使疏水基團暴露并使伸展的蛋白質(zhì)分子發(fā)生聚集，伴隨出現(xiàn)蛋白質(zhì)溶解度降低和吸水能力變差。B.冷凍蛋白質(zhì)可以發(fā)生凍結(jié)變性。其原因一方面是由于蛋白質(zhì)周圍的水與其結(jié)合狀態(tài)發(fā)生變化，這種變化破壞了一些維持蛋白原構(gòu)象的力，同時由于水保護層的破壞，蛋白質(zhì)的一些基團就可以發(fā)生直接的接觸和相互作用，導致蛋白質(zhì)發(fā)生聚集或原來的亞基發(fā)生重排。另一方面，由于大量水形成冰后，剩余的水中無機鹽濃度大大提高，這種局部的高濃度鹽也會使蛋白質(zhì)發(fā)生變性。C.流體靜壓壓力也可使蛋白變性，但一般在25℃下要求100～1200MPa的比較高的壓力。壓力誘導蛋白質(zhì)變性的原因主要是蛋白質(zhì)的柔性和可壓縮性。雖然氨基酸殘基被緊緊地包裹在球狀蛋白分子結(jié)構(gòu)的內(nèi)部，但一些空穴仍然存在，這就導致蛋白分子結(jié)構(gòu)的可壓縮性。大多數(shù)纖維狀蛋白質(zhì)分子不存在空穴，因此它們對壓力作用的穩(wěn)定性高于球狀蛋白質(zhì)。壓力導致的蛋白變性通常伴隨著30～100mL/mol的體積減少，同時是高度可逆的。由于高流體壓力可以使微生物細胞膜及細胞內(nèi)的蛋白發(fā)生變性，從而導致微生物死亡，因此現(xiàn)在高流體靜壓加工正在成為食品加工中的一項新技術(shù)。D.剪切力一些食品在加工過程，如擠壓、打擦、捏合、高速均質(zhì)等，會產(chǎn)生高的剪切力。這樣的剪切力加上高溫能使蛋白質(zhì)發(fā)生不可逆的變性。E.電磁輻射電磁輻射是一種能量，可以通過改變分子內(nèi)鏈段間及亞基間的結(jié)合狀態(tài)而使蛋白分子變性；如果僅僅影響蛋白分子的構(gòu)象，只發(fā)生變性而不會導致營養(yǎng)價值的改變；如果能量高至可以通過氧化、共價鍵斷裂、離子化、形成自由基等形式使氨基酸殘基發(fā)生變化，便會導致營養(yǎng)價值的降低。F.界面性質(zhì)改變蛋白質(zhì)水溶液的界面性質(zhì)，也可以加速或直接使蛋白質(zhì)分子發(fā)生變性。其主要原因是界面性質(zhì)變化，水分子進入蛋白分子內(nèi)部，改變內(nèi)部的結(jié)構(gòu)屬性，從而使蛋白的構(gòu)象發(fā)生變化。

（二）化學因素A.pH值pH是導致蛋白變性的重要因素，這是因為在極端pH值時，蛋白質(zhì)分子內(nèi)的離子基團產(chǎn)生強靜電排斥作用，促使蛋白質(zhì)分子的構(gòu)象發(fā)生變化。B.無機離子無機離子特別是高價態(tài)的無機離子通過改變蛋白分子的表面性質(zhì)、改變蛋白分子自身的結(jié)構(gòu)狀態(tài)而使蛋白變性。陽離子和陰離子均有這種性質(zhì)，但不同的離子要求不同的濃度。C.有機溶劑許多有機溶劑可以導致蛋白質(zhì)分子發(fā)生變性。親水有機溶劑通過改變蛋白分子表面性質(zhì)使蛋白分子變性，疏水有機溶劑由于進入蛋白分子內(nèi)部而改變蛋白分子構(gòu)象，從而導致變性。D.有機物的水溶液一些有機化合物在水溶液中可以導致蛋白質(zhì)分子發(fā)生變性。不同種類的有機物使蛋白變性的原因不盡相同。如尿素和胍鹽能斷裂蛋白分子間或分子內(nèi)的氫鍵，打斷水分子之間的氫鍵結(jié)構(gòu)而改變水的極性，從而使蛋白發(fā)生變性；表面活性劑，如十二烷基磺酸鈉（SDS）是蛋白分子變性的重要因素，這類物質(zhì)使蛋白變性的原因是其在蛋白質(zhì)的疏水區(qū)和親水環(huán)境之間起著媒介作用，除了可以破壞蛋白分子內(nèi)的疏水相互作用外，還促使天然蛋白質(zhì)伸展；另外表面活性劑能與蛋白質(zhì)分子強烈的結(jié)合，在接近中性pH值時使蛋白質(zhì)帶有大量的凈負電荷，從而增加蛋白質(zhì)內(nèi)部的斥力，使伸展趨勢增大，這也是SDS類表面活性劑能在較低濃度下使蛋白質(zhì)完全變性的原因。同時SDS類表面活性劑誘導的蛋白變性是不可逆的。一些具有還原能力的有機化合物，如半胱氨酸、抗壞血酸、巰基乙醇、二硫蘇糖醇等，由于可以通過還原作用導致蛋白分子中的二硫鍵破壞而使蛋白變性。5.2.2蛋白質(zhì)（在食品中）的功能性質(zhì)蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)指在食品加工、貯藏和銷售過程中蛋白質(zhì)對食品需宜特征做出貢獻的那些物理和化學性質(zhì)。主要包括水化性質(zhì)、表面性質(zhì)、結(jié)構(gòu)性質(zhì)和感官性質(zhì)。5.2.2.1水合性質(zhì)蛋白質(zhì)的水合性質(zhì)就是蛋白質(zhì)與水結(jié)合的能力。蛋白質(zhì)分子可以通過氫鍵、靜電引力、疏水作用等形式與水分子相互結(jié)合：圖5.2蛋白質(zhì)水合的基本形式和作用

在宏觀水平上，蛋白質(zhì)與水的結(jié)合是一個逐步進行的過程，即首先形成化合水和鄰近水，再形成多分子層水，如若條件允許（水夠量），蛋白質(zhì)將進一步水合，這時表現(xiàn)為：①蛋白質(zhì)吸收水分充分膨脹而不溶解，這種水合性質(zhì)通常叫膨潤性；②蛋白質(zhì)在繼續(xù)水化中被水分散而逐漸變?yōu)槟z體溶液，具有這種特點的蛋白質(zhì)叫可溶性蛋白質(zhì)。

蛋白質(zhì)結(jié)合水的能力：干蛋白質(zhì)與相對濕度為90～95%的空氣達到平衡時，每克蛋白質(zhì)所結(jié)合水的克數(shù)。蛋白質(zhì)的水合能力可以通過相對濕度法、溶脹法、過量水法、水飽和法等方法進行測定。影響蛋白質(zhì)水合性質(zhì)的因素有多種，主要為：蛋白質(zhì)的總吸水量隨蛋白質(zhì)濃度的增加而增加；蛋白質(zhì)在其等電點時水合性質(zhì)最差，吸水量最少；偏離等電點吸水量增加；隨溫度的升高，蛋白質(zhì)水合能力變差；低鹽濃度，有助于蛋白分子的水合，在水中的溶解度增加；而高鹽濃度將降低蛋白分子的水合能力。

蛋白質(zhì)的持水能力：蛋白質(zhì)吸收水并將水保留在蛋白組織中的能力。5.2.2.2蛋白質(zhì)的溶解度蛋白質(zhì)的溶解度是衡量蛋白食品加工屬性的重要指標。蛋白質(zhì)的溶解度是蛋白質(zhì)－蛋白質(zhì)、蛋白質(zhì)－溶劑之間相互作用達到平衡時的熱力學表現(xiàn)形式。蛋白質(zhì)的溶解性能可以用水溶性蛋白質(zhì)（WSP）、水可分散蛋白質(zhì)（WDP）、蛋白質(zhì)分散性指標（PDI）、氮溶解性指標（NSI）來評價；其中PDI和NSI已是美國油脂化學家協(xié)會采納的法定評價方法。蛋白質(zhì)在水中的溶解度不僅與自身組成和結(jié)構(gòu)有關，也與溶液pH、離子強度、溫度和蛋白質(zhì)濃度有關。5.2.2.3蛋白質(zhì)溶液的黏度蛋白質(zhì)溶液屬于膠體溶液，通常具有一定的黏度；一種流體的黏度(viscotity)反映了它對流動的阻力，其本質(zhì)可用黏度系數(shù)(μ)來表示，其關系式為：

τ＝μγ其中τ為剪切力，γ為剪切速度（或流動速度）。蛋白溶液不屬于牛頓流體，即不屬于恒定黏度系數(shù)的溶液，其黏度系數(shù)隨流動速度的增加而降低。這種性質(zhì)稱為假塑或剪切稀釋。影響蛋白流體黏度的主要因素是溶液中蛋白分子或蛋白顆粒的表觀直徑，表觀直徑越大，黏度越大；表觀直徑又取決于：①蛋白分子或顆粒固有的特性，如摩爾質(zhì)量、大小、體積、結(jié)構(gòu)、電荷和易變形程度；②蛋白質(zhì)－溶劑間的相互作用，這種作用會影響蛋白質(zhì)的溶脹、溶解度和水合作用；③蛋白質(zhì)－蛋白質(zhì)的相互作用，它將決定聚集體的大小。對于高濃度的蛋白質(zhì)體系，這種作用對于黏度是主要的影響因素。造成剪切稀釋的原因可以解釋為：①分子在流動的方向上逐步定向，因而使摩擦阻力下降；②蛋白質(zhì)水化球在流動的方向上變形；③氫鍵和其它弱鍵的斷裂導致蛋白質(zhì)聚集體或網(wǎng)絡結(jié)構(gòu)解體。這些因素都使蛋白質(zhì)分子或顆粒在流動方向上的表觀直徑減小，因而其黏度系數(shù)減小。當停止剪切處理時，原來的聚集體或網(wǎng)絡結(jié)構(gòu)能重新形成，則黏度系數(shù)的降低是可逆的，這種體系稱為觸變體系，如大豆蛋白離析物和乳清蛋白濃縮物的分散體系就是觸變的。5.2.2.4蛋白質(zhì)的膠凝作用關于蛋白在溶液中聚集形態(tài)變化的幾個概念：

蛋白質(zhì)的締合(association)：指蛋白質(zhì)在亞單位或分子水平上發(fā)生的數(shù)量變化；

聚合(polymerization)或聚合反應(aggregation)：一般指大的蛋白復合物的形成；

沉淀作用(precipitation)：指由于蛋白質(zhì)的溶解性完全或部分喪失而引起的聚集反應；

絮凝(flocculation)：指蛋白質(zhì)未發(fā)生變性時的無規(guī)則聚集反應，這常常是因為鏈間的靜電排斥力降低而發(fā)生的一種現(xiàn)象；

凝結(jié)作用(coagultion)：將發(fā)生變性的無規(guī)則聚集反應和蛋白質(zhì)－蛋白質(zhì)的相互作用大于蛋白質(zhì)－溶劑相互作用引起的聚集反應；

膠凝作用（gelation)：變性的蛋白質(zhì)分子聚集并形成有序的蛋白質(zhì)網(wǎng)絡結(jié)構(gòu)的過程。

蛋白質(zhì)的膠凝作用是蛋白質(zhì)的一種非常重要的功能性質(zhì)，在許多食品，如皮凍、豆腐、碎肉制品和魚制食品等的制備中起著主要的作用。還可發(fā)揮增稠、提高吸水性、顆粒黏結(jié)和提高乳濁液或泡沫的穩(wěn)定性等作用。按照引起蛋白凝膠形成條件的差異，將食品蛋白凝膠可以分作以下類型：

①加熱后冷卻而形成的凝膠。這種凝膠多為熱可逆凝膠，如明膠凝膠；②在加熱下所形成的凝膠，這種凝膠很多不透明而且是不可逆凝膠，如蛋清蛋白在加熱中形成的凝膠；③由鈣鹽等二價離子鹽形成的凝膠，如豆腐；

④不加熱而經(jīng)部分水解或pH調(diào)整到等電點而形成的凝膠，如用凝乳酶制作干酪、乳酸發(fā)酵制作酸奶和皮蛋生產(chǎn)中堿對蛋清蛋白的部分水解等。迄今為止，對于蛋白質(zhì)凝膠的形成機制還不十分清楚，但一般認為蛋白質(zhì)網(wǎng)絡的形成是由于蛋白質(zhì)－蛋白質(zhì)和蛋白質(zhì)－溶劑（水）的相互作用以及鄰近肽鏈之間的吸引力和排斥力達到平衡的結(jié)果。影響蛋白凝膠形成的因素很多，掌握這些因素及影響的規(guī)律，可以有效的控制食品加工中蛋白凝膠形成的程度和質(zhì)量。5.2.2.5蛋白質(zhì)的織構(gòu)化蛋白質(zhì)的織構(gòu)化(texturization)指經(jīng)過一定的處理過程，使原本不具有畜肉樣組織結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)（特別是植物蛋白），變得具有畜肉的組織結(jié)構(gòu)和咀嚼性。也就是人造肉的過程。蛋白質(zhì)織構(gòu)化的方法由熱凝結(jié)、纖維形成、熱塑性擠壓等方法。5.2.2.6面團的形成

面團形成性：一些植物（小麥、黑麥、燕麥、大麥等）的面粉在室溫下與水混合并揉搓后可形成粘稠、有彈性的面團，將這種性質(zhì)叫做面團的形成性。

面團形成的主要原因是這些面粉中含有面筋蛋白，包括麥醇溶蛋白和麥谷蛋白，它們是小麥中蛋白質(zhì)的主體成分（80%)，在水中不溶解。麥醇溶蛋白指那些可溶解于70%醇中的面粉蛋白，相對分子量在35000～75000之間，含有鏈內(nèi)二硫鍵；麥谷蛋白分子質(zhì)量可達數(shù)百萬，既含有鏈內(nèi)二硫鍵，也含有鏈間二硫鍵。由于面筋蛋白中富含谷氨酰胺（超過33%）、脯氨酸(15%～20%)、絲氨酸及蘇氨酸等，它們傾向于形成氫鍵，這在很大程度上解釋了面筋蛋白的水吸收能力（其吸水量為干蛋白質(zhì)重量的180%～200%)黏著性質(zhì)；面筋蛋白中還含有較多的非極性氨基酸，這對水化面筋蛋白質(zhì)的聚集作用、粘彈性和與脂肪的有效結(jié)合有關；面筋蛋白質(zhì)中還含有眾多的二硫鍵，這是面團物質(zhì)產(chǎn)生堅韌性的原因。具體到其中的兩類主要蛋白，麥谷蛋白決定著面團的彈性、黏合性和擴張強度；麥溶蛋白具有促進面團流動性、伸展性和膨脹性的作用。

面團形成的過程和本質(zhì)為當面粉和水混合并被揉搓時，面筋蛋白開始水化、定向排列和部分展開，促進了分子內(nèi)和分子間二硫鍵的交換反應及增強了疏水的相互作用，當最初的面筋蛋白顆粒變成薄膜時，二硫鍵也使水化面筋形成了黏彈性的三維蛋白質(zhì)網(wǎng)絡，于是便起到了截留淀粉粒和其它面粉成分的作用。面筋蛋白在水化揉搓過程中網(wǎng)絡的形成可通過加入半胱氨酸、偏亞硫酸氫鹽等還原劑破壞二硫鍵、加入溴酸鹽等氧化劑促使二硫鍵形成，從而降低面團的黏彈性或促進黏彈性而得到證明。5.2.2.7蛋白質(zhì)的乳化性質(zhì)一、蛋白質(zhì)的乳化性質(zhì)及其本質(zhì)蛋白質(zhì)可以促進乳濁液形成及穩(wěn)定的性質(zhì)，稱為蛋白質(zhì)的乳化性質(zhì)；蛋白質(zhì)具有乳化性質(zhì)的原因是其具有兩親性，即既親水也親油的性質(zhì)；其促進乳濁液形成并穩(wěn)定的本質(zhì)是在油水體系中，蛋白質(zhì)能自發(fā)地遷移到油－水界面和氣水界面，到達界面后，疏水基定向到油相和氣相而親水基定向到水相并廣泛展開和擴散，在界面形成一種蛋白質(zhì)吸附層，從而起到穩(wěn)定乳濁液的作用。二、影響蛋白質(zhì)乳化作用的因素影響蛋白質(zhì)乳化作用的因素很多，主要有以下幾個方面：

a.蛋白質(zhì)的疏水性和界面存在形式：蛋白質(zhì)的疏水性越強，在界面吸附的蛋白質(zhì)濃度越高，界面張力越低，乳濁液越穩(wěn)定；蛋白質(zhì)在界面上以列車狀、圈狀、尾狀等形式存在，列車狀有利于表面張力的降低和乳濁液的穩(wěn)定。蛋白質(zhì)的溶解度與其乳化容量或乳狀液的穩(wěn)定性呈正相關關系，不溶解的蛋白質(zhì)對乳化作用的貢獻很小，但不溶性的蛋白質(zhì)顆粒常常能夠在已經(jīng)形成的乳狀液中起到加強穩(wěn)定作用。

b.pH對蛋白質(zhì)乳化作用有明顯的影響。如果蛋白質(zhì)在其等電點時仍有較大的溶解度，這種蛋白具有優(yōu)良的乳化性能，如在等電點時溶解度較小，則乳化性能較差。c.加熱使蛋白的乳化性能減弱；d.加入小分子的表面活性劑也使蛋白的乳化性能降低。5.2.2.8蛋白質(zhì)的起泡性質(zhì)一、食品泡沫的形成與破壞泡沫型食品是食品中的重要類型，如蛋糕、面包、冰激凌等，在這些食品的生產(chǎn)中往往要形成穩(wěn)定而細膩的泡沫；而在有些食品的生產(chǎn)中必須避免泡沫的形成或破壞已經(jīng)形成的泡沫。泡沫通常指氣泡分散在含有表面活性劑的連續(xù)液相或半固相的分散體系。泡沫的基本單位是液膜包圍的氣泡，氣泡的直徑從1μm到數(shù)cm不等。液膜和氣泡間的界面上吸附著表面活性劑，起著降低表面張力和穩(wěn)定氣泡的作用。蛋白質(zhì)在食品生產(chǎn)中可以作為起泡劑使用。這是因為蛋白質(zhì)具有表面活性劑的性質(zhì)和成膜性。例如雞蛋清中的水溶性蛋白在雞蛋液攪打時可被吸附到氣泡表面來降低表面張力，又因為攪打過程中的變性，逐漸凝固在氣液界面間形成有一定剛性和彈性的薄膜，從而使泡沫穩(wěn)定。良好的食品泡沫應該具有以下特點：①含有大量的氣泡；②在氣相和連續(xù)液相之間要有較大的表面積；③要有能脹大，且有剛性或半剛性并有彈性的膜或壁；④溶質(zhì)的濃度在表面較高；⑤有可反射的光，看起來不透明。

在食品生產(chǎn)中可以通過不同方法形成蛋白泡沫：一種是將氣體通過一個多孔分散器鼓入低濃度的蛋白溶液中；第二種是在大量氣體存在的條件下，通過打擦或振蕩蛋白質(zhì)溶液而產(chǎn)生泡沫；第三中方法是將一個預先給加壓的氣體溶于要生產(chǎn)泡沫的蛋白質(zhì)溶液中，突然減壓，系統(tǒng)中的氣體則會膨脹而形成泡沫。由于泡沫是介穩(wěn)的氣體分散體系，因此借助于一些條件改變或施加作用，可以使泡沫破壞。①在重力、氣泡內(nèi)外壓力差和蒸發(fā)的作用下，通過液膜排水使泡沫破壞；②氣泡從小泡向大泡擴散會導致泡沫破壞；③受機械剪切力、氣泡碰撞力和超聲振蕩的作用，氣泡液膜也會破裂。二、蛋白質(zhì)起泡性質(zhì)的評價評價蛋白質(zhì)起泡性質(zhì)，可以用泡沫密度、泡沫強度、氣泡平均直徑和直徑分布、起泡能力、泡沫穩(wěn)定性等指標表示。常用的是起泡力和泡沫穩(wěn)定性。測定蛋白質(zhì)起泡力的方法：將一定濃度和體積的蛋白質(zhì)溶液加入帶有刻度的容器內(nèi)，用一定的方法使其起泡，測定泡沫的最大體積，分別計算泡沫的膨脹率(overrun)和起泡力(foamability)。泡沫膨脹率＝[(總分散體系體積－原來液體體積)/原來液體體積]×100

起泡力＝[泡沫中氣體的體積/泡沫中液體的體積]×100測定泡沫穩(wěn)定性的方法：①在起泡完成后，迅速測定泡沫體積，然后在一定條件下放置一段時間（通常為30min）后再測定泡沫體積，計算泡沫穩(wěn)定性：泡沫穩(wěn)定性＝[放置30min后的體積/泡沫的初體積]×100；②測定液膜排水或1/2排水所需的時間。如果鼓泡形成泡沫，可在刻度玻璃儀器中直接起泡，然后觀察排水過程和測量1/2排水所需時間；如果攪打起泡，測定應在特制的不銹鋼儀器中進行，該儀器有專門的下水裝置收集排水，可連續(xù)測量排水過程和排水時間。三、影響蛋白質(zhì)起泡的因素a.蛋白質(zhì)性質(zhì)：氣－水界面的自由能顯著地高于油－水界面的自由能，作為起泡劑的蛋白質(zhì)必須具有快速地分散至氣－水界面的能力，并隨即將界面張力降到低水平。界面張力的降低取決于蛋白質(zhì)分子在界面上快速展開、重排和暴露疏水基團的能力，因此蛋白質(zhì)的疏水性、在界面上的柔性、水溶性、缺乏二級和三級結(jié)構(gòu)等對蛋白質(zhì)的起泡力有重要的作用。泡沫穩(wěn)定要求蛋白質(zhì)能在第一個起泡周圍形成具有一定厚度、剛性、黏性和彈性的連續(xù)和氣體不能滲透的吸附膜，因此需要分子質(zhì)量較大、分子間較易發(fā)生相互結(jié)合或黏合的蛋白質(zhì)；為了適應界面變形，為了自身和吸引的水分子穩(wěn)定地保持在氣/水界面上，起泡蛋白還必須具有較理性分布的親水和

疏水區(qū)，即是說泡沫的穩(wěn)定性取決于蛋白質(zhì)膜的流變性質(zhì)，因此，往往具有良好起泡能力的蛋白質(zhì)不具有穩(wěn)定泡沫的能力，而能產(chǎn)生穩(wěn)定泡沫的蛋白質(zhì)往往不具有良好的起泡力。b.蛋白溶液濃度：蛋白質(zhì)要發(fā)揮起泡性，其在溶液中必須有一定的濃度，一般這種濃度為2%～8%，由此濃度開始增加則起泡能力增加，但濃度過大（一般超過10%）則會由于蛋白質(zhì)溶解度下降而導致氣泡變小，泡沫變硬。c.溫度：起泡前適當加熱可提高多數(shù)蛋白的起泡能力，但當加熱過度則會損害蛋白的起泡能力，產(chǎn)生破壞泡沫的作用。d.pH值：溶液的pH影響著蛋白質(zhì)的荷電狀態(tài)，因而改變其溶解度、相互作用力及持水力，也就改變了蛋白質(zhì)的起泡性質(zhì)和泡沫的穩(wěn)定性。e.鹽類物質(zhì)種類和濃度：鹽類不僅影響蛋白質(zhì)的溶解度、黏度、伸展和聚集，也改變其起泡性質(zhì)，這取決于鹽的種類、濃