酶——由活細胞合成的，對其特異性底物起高效催化作用的生物催化。整理ppt酪氨酸酶的三維結構

酶蛋白由20種氨基酸組成整理ppt酶

酶蛋白（單一蛋白質）酶的組成

全酶

單成分酶簡單酶(單一蛋白質）結合酶金屬離子輔酶（有機物）、輔基（小分子化合物）?加速生物化學反應的作用傳遞電子、原子、化學基團的作用除傳遞電子、原子、化學基團的作用；還起激活劑的作用整理ppt各種生物包括細菌細胞內幾乎所有生化反應都需要酶的催化。優點：高效性、專一性、溫和的催化條件缺點：容易失活提問？酶是生物催化劑，酶制劑已經開始應用于三廢治理脂肪酶用于凈化生活污水；多酚氧化酶用于除酚酶的化學本質是蛋白質酶的作用整理ppt絕大多數酶是蛋白質，化學組成:簡單酶、結合酶；結構的不同:單體酶、聚合酶存在位置的不同:胞內酶、胞外酶催化反應性質的不同：水解酶、氧化還原酶、轉移酶、聚合酶、異構化酶、合成酶、裂解酶、激酶等。酶的分類整理ppt酶的分類—催化反應性質不同水解酶催化底物的加速水分解反應。主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。例如，脂肪酶(Lipase)催化脂的水解反應：(1)水解酶hydrolase整理ppt酶的分類氧化-還原酶催化氧化-還原反應。主要包括脫氫酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。如，乳酸(Lactate)脫氫酶催化乳酸的脫氫反應。(2)氧化-還原酶Oxidoreductase整理ppt酶的分類轉移酶催化基團轉移反應，即將一個底物分子的基團或原子轉移到另一個底物的分子上。

例如，谷丙轉氨酶催化的氨基轉移反應。(3)轉移酶Transferase整理ppt酶的分類裂合酶催化從底物分子中移去一個基團或原子形成雙鍵的反應及其逆反應。主要包括醛縮酶、水化酶及脫氨酶等。例如，延胡索酸水合酶催化的反應。(4)裂合酶Lyase整理ppt酶的分類異構酶催化各種同分異構體的相互轉化，即底物分子內基團或原子的重排過程。

例如，6-磷酸葡萄糖異構酶催化的反應。(5)異構酶Isomerase整理ppt酶的分類合成酶，又稱為連接酶，能夠催化C-C、C-O、C-N以及C-S鍵的形成反應。這類反應必須與ATP分解反應相互偶聯。A+B+ATP+H-O-H===A

B+ADP+Pi

例如，丙酮酸羧化酶催化的反應。丙酮酸+CO2

草酰乙酸(6)合成酶LigaseorSynthetase整理ppt酶促反應的基本概念

丙氨酸氨基轉移酶底物產物酶促反應E+S====E-S

P+E整理ppt酶促反應的特點

與一般催化劑的共同點：自身質量不變，少量即可發揮作用只催化熱力學允許的反應不改變反應的平衡常數，只加快反應速度催化反應的機理相同，都是降低反應活化能

酶催化特性高效性 比非催化高108－1020倍 比非酶催化高107－1013倍

高度專一性反應條件溫和對環境條件的高度敏感性酶催化是可調控的酶的高效性是底物與酶之間的極性引力、電子云張力、酸堿催化、共價催化等的共同合力的結果。整理ppt具有高度的底物專一性一種酶僅作用于一種或一類化合物，或一定的化學鍵，催化特定的化學反特性稱為酶作用的專一性。

絕對專一性一種酶只能作用于特定結構的底物，只催化一種專一反應，生成特定結構產物。例如，脲酶只催化尿素水解。

相對專一性一種酶只能作用于一類化合物或一種化學鍵，催化一類化學反應。例如，胰蛋白酶催化由堿性氨基酸的羧基形成的肽鍵。

立體異構專一性一種酶只能作用于某個化合物立體異構體的一種，稱為立體異構特異性。例如，乳酸脫氫酶僅催化L-乳酸，不催化D-乳酸。整理ppt米-門方程Km即為米氏常數，Vmax為最大反應速度當反應速度等于最大速度一半時底物的濃度,即V=1/2Vmax,Km=[S]上式表示,米氏常數是反應速度為最大值的一半時的底物濃度。因此,米氏常數的單位為mol/L。E+S====E-S

P+E影響酶活力的因素酶的活力大小用酶所催化反應的反應速度來表示整理ppt米氏常數Km的意義不同的酶具有不同Km值，它是酶的一個重要的特征物理常數。Km值只是在固定的底物，一定的溫度和pH條件下，一定的緩沖體系中測定的，不同條件下具有不同的Km值。Km值表示酶與底物之間的親和程度：Km值大表示親和程度小，酶的催化活性低;Km值小表示親和程度大,酶的催化活性高。

整理ppt米氏常數的求法

1Km11

=

+

V

Vmax[S]Vmax求倒數斜率=Km/Vmax-1/Km1/Vmax雙倒數作圖法整理ppt影響酶促反應速度的因素在低底物濃度時,反應速度與底物濃度成正比，表現為一級反應特征。當底物濃度達到一定值，幾乎所有的酶都與底物結合后，反應速度達到最大值（Vmax），此時再增加底物濃度，反應速度不再增加，表現為零級反應。1.底物濃度對酶促反應速度的影響整理ppt在底物濃度足夠時,酶濃度越高，酶促反應越快。當酶濃度很高時，酶促反應速度趨于平緩，表現為零級反應。2酶濃度對酶促反應速度的影響ConcentrationofEnzyme(mol/L)整理ppt3.pH的影響在一定的pH下,酶具有最大的催化活性,通常稱此pH為最適pH。整理ppt4.溫度的影響一方面是溫度升高,酶促反應速度加快。另一方面,溫度升高,酶的高級結構將發生變化或變性，導致酶活性降低甚至喪失。因此大多數酶都有一個最適溫度。在最適溫度條件下,反應速度最大。Q10=1.4-2.0Q10=2-3（化學催化）整理ppt5.激活劑對酶活性的影響使酶表現出催化活性或強化其催化活性的現象，稱為酶的激活作用。能夠激活酶的活性的化合物則稱為激活劑。激活劑的種類：a.無機陽離子b.無機陰離子C.有機化合物有些酶被合成后呈現無活性狀態，這種酶成為酶原。經激活劑激活后才具有活性。整理ppt6.抑制劑對酶活性的影響使酶的活性降低或喪失的現象，稱為酶的抑制作用。能夠引起酶的抑制作用的化合物則稱為抑制劑。酶的抑制劑一般具備兩個方面的特點：1.能夠與酶的活性中心以非共價或共價的方式形成比較穩定的復合體或結合物。2.在化學結構上與被抑制的底物分子或底物的過渡狀態相似。整理ppt1）抑制劑-形成復合體或結合物a.不可逆抑制抑制劑與酶反應中心的活性基團以共價形式結合，引起酶的永久性失活。如有機磷毒劑二異丙基氟磷酸酯。b.可逆抑制抑制劑與酶蛋白以非共價方式結合，引起酶活性暫時性喪失。抑制劑可以通過透析等方法被除去，并且能部分或全部恢復酶的活性。整理ppt(a)競爭性抑制-可逆某些抑制劑的化學結構與底物相似，因而能與底物競爭與酶活性中心結合。當抑制劑與活性中心結合后，底物被排斥在反應中心之外，其結果是酶促反應被抑制了。競爭性抑制通常可以通過增大底物濃度，即提高底物的競爭能力來消除。2）抑制劑-結構相似整理ppt(b)非競爭性抑制-不可逆酶可同時與底物及抑制劑結合，引起酶分子構象變化，并導至酶活性下降。由于這類物質并不是與底物競爭與活性中心的結合，所以稱為非競爭性抑制劑。如某些金屬離子（Cu2+、Ag+、Hg2+）以及EDTA等，通常能與酶分子的調控部位中的-SH基團作用，改變酶的空間構象，引起非競爭性抑制。整理ppt

底物影響酶反應速度的方程表達式——米氏方程

v——反應速度；

V——最大反應速度；