清蛋白和球蛋白：（albuminandglobulin）廣泛存在于動物組織中。清蛋白易溶于水，球蛋白微溶于水，易溶于稀酸中。谷蛋白（glutelin）和醇溶谷蛋白（prolamin）：植物蛋白，不溶于水，易溶于稀酸、稀堿中，后者可溶于70－80％乙醇中。精蛋白和組蛋白：堿性蛋白質，存在于細胞核中。硬蛋白：存在于各種軟骨、腱、毛、發、絲等組織中，分為角蛋白、膠原蛋白、彈性蛋白和絲蛋白。單純蛋白質的分類本文檔共92頁；當前第1頁；編輯于星期三\10點44分

結合蛋白質的分類糖蛋白：由簡單蛋白與糖類物質組成。如細胞膜中的糖蛋白等。脂蛋白：由簡單蛋白與脂類結合而成。含三酰甘油、膽固醇、磷脂。如血清-，-脂蛋白等。核蛋白：由簡單蛋白與核酸結合而成。如細胞核中的核糖核蛋白等。色蛋白：由簡單蛋白與色素物質結合而成。如血紅蛋白、葉綠蛋白和細胞色素等。磷蛋白：由簡單蛋白質和磷酸組成。如胃蛋白酶、酪蛋白、角蛋白、彈性蛋白等。本文檔共92頁；當前第2頁；編輯于星期三\10點44分（二）蛋白質分子的形狀和大小本文檔共92頁；當前第3頁；編輯于星期三\10點44分估算蛋白質的相對分子質量對于不含輔基的簡單蛋白質，用110除它的相對分子質量即可約略估計其氨基酸殘基的數目。蛋白質中20種氨基酸的平均相對分子質量約為138，但在多數蛋白質中較小的氨基酸占優勢。因此平均相對分子質量接近128。又因每形成一個肽鍵將除去一分子水（128-18）。蛋白質分子量=氨基酸數目×110本文檔共92頁；當前第4頁；編輯于星期三\10點44分二、肽（一）肽和肽鍵的結構及命名一個氨基酸的氨基與另一個氨基酸的羧基之間失水形成的酰胺鍵稱為肽鍵，所形成的化合物稱為肽。由兩個氨基酸組成的肽稱為二肽，由多個氨基酸組成的肽則稱為多肽。組成多肽的氨基酸單元稱為氨基酸殘基。本文檔共92頁；當前第5頁；編輯于星期三\10點44分在多肽鏈中，氨基酸殘基按一定的順序排列，這種排列順序稱為氨基酸順序。本文檔共92頁；當前第6頁；編輯于星期三\10點44分

通常在多肽鏈的一端含有一個游離的-氨基，稱為氨基端或N-端；在另一端含有一個游離的-羧基，稱為羧基端或C-端。氨基酸的順序是從N-端的氨基酸殘基開始，以C-端氨基酸殘基為終點的排列順序。如上述五肽可表示為：

肽和肽鍵的結構及命名Ser-Val-Tyr-Asp-Gln本文檔共92頁；當前第7頁；編輯于星期三\10點44分肽和肽鍵的結構及命名主干鏈：N-C-C-N-C-C-N-C-C-N-C-C-N-C-C絲氨酰-甘氨酰-酪氨酰-甘氨酰-亮氨酸（五肽）本文檔共92頁；當前第8頁；編輯于星期三\10點44分天冬氨酰苯丙氨酸甲酯－甜味素APM本文檔共92頁；當前第9頁；編輯于星期三\10點44分從五肽結構可以看出，肽鏈的骨干是由-N-Cα-C-序列重復排列而成，稱為共價主鏈，這里N是酰胺氮，Cα是氨基酸殘基的α碳，C是羰基碳。各種肽的主鏈結構都是一樣的，但側鏈R基的序列不同。本文檔共92頁；當前第10頁；編輯于星期三\10點44分肽鍵是一種酰胺鍵，通常用羰基碳和酰胺氮之間的單鍵表示。肽鏈中的酰胺基（-CO-NH-）稱為肽基（peptidegroup）或肽單位（peptideunit）.肽鍵的特點是氮原子上的孤對電子與羰基具有明顯的共振相互作用。肽鍵具有部分雙鍵的性質。本文檔共92頁；當前第11頁；編輯于星期三\10點44分肽鍵的特點是氮原子上的孤對電子與羰基具有明顯的共振相互作用。組成肽鍵的原子處于同一平面。肽鍵具有部分雙鍵性質，不能自由旋轉。在大多數情況下，以反式結構存在。本文檔共92頁；當前第12頁；編輯于星期三\10點44分①限制繞肽鍵的自由旋轉，給肽主鏈的每一氨基酸殘基只保留兩個自由度：繞N-Cα鍵的旋轉和繞Cα-C鍵的旋轉。②組成肽基的4個原子和相鄰的Cα原子傾向于共平面形成多肽主鏈的酰胺平面（amideplane），也稱肽基平面或肽平面（peptideplane），肽鍵的這一性質在多肽鏈折疊成三維結構中是很重要的。③C-N的長度為0.133nm，比正常的C-N鍵（例如Cα-N鍵長為0.145nm）短，但比典型的C=N雙鍵（0.125nm）長。④在大多數情況下，肽鏈中肽鍵以反式構型存在。本文檔共92頁；當前第13頁；編輯于星期三\10點44分肽鍵具有部分雙鍵性質，不能自由旋轉。在大多數情況下，以反式結構存在。繞Cα-N鍵軸旋轉的角稱φ；繞Cα-C鍵軸旋轉的角稱Ψ本文檔共92頁；當前第14頁；編輯于星期三\10點44分（二）二面角(參看P204)-碳是兩個相鄰酰胺平面的連接點，繞Cα-N鍵軸旋轉的二面角（C-N-Cα-C）稱為Φ，繞Cα-C鍵軸旋轉的二面角（N-Cα-C-N）稱為Ψ。當Φ或Ψ旋轉鍵所在酰胺平面的取向二等分H-Cα-R（側鏈）平面，且該旋轉鍵兩側的主鏈處于順式構型時，規定Φ=0o，Ψ=0o。原則上Φ和Ψ可以取-180o--+180o之間的任一值。當Φ=180o，Ψ=180o時，Cα的兩個相鄰肽單位將呈現充分伸展的肽鏈構象。本文檔共92頁；當前第15頁；編輯于星期三\10點44分Phi=0,psi=0本文檔共92頁；當前第16頁；編輯于星期三\10點44分肽鍵C-N的部分雙鍵性質其鍵長小于胺中的C-N本文檔共92頁；當前第17頁；編輯于星期三\10點44分從Cα沿鍵軸方向觀察順時針旋轉的Φ和Ψ角度為正值（+）逆時針旋轉的為負值（—）本文檔共92頁；當前第18頁；編輯于星期三\10點44分不可能的空間構象本文檔共92頁；當前第19頁；編輯于星期三\10點44分

（三）肽的性質肽的化學反應與氨基酸一樣，游離的

α-氨基﹑α-羧基﹑R基團可發生與氨基酸中相應基團類似的反應；含有兩個以上肽鍵的化合物在堿性溶液中與Cu2+生成紫紅色到藍紫色的絡合物，稱為雙縮脲反應，可以測定多肽和蛋白質含量。本文檔共92頁；當前第20頁；編輯于星期三\10點44分

在生物體中，多肽最重要的存在形式是作為蛋白質的亞單位。但是，也有許多分子量比較小的多肽以游離狀態存在。這類多肽通常都具有特殊的生理功能，常稱為活性肽。如：腦啡肽；激素類多肽；抗生素類多肽；谷胱甘肽；蛇毒多肽等。（四）重要的天然多肽本文檔共92頁；當前第21頁；編輯于星期三\10點44分

+H3N-Tyr-Gly-Gly-Phe-Met-COO-

+H3N-Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu-COO-Met-腦啡肽

Leu-腦啡肽本文檔共92頁；當前第22頁；編輯于星期三\10點44分谷胱甘肽本文檔共92頁；當前第23頁；編輯于星期三\10點44分本文檔共92頁；當前第24頁；編輯于星期三\10點44分

包括：（1）組成蛋白質的多肽鏈數目。（2）多肽鏈的氨基酸順序，（3）多肽鏈內或鏈間二硫鍵的數目和位置。其中最重要的是多肽鏈的氨基酸順序，它是蛋白質生物功能的基礎。三、蛋白質分子結構（一）蛋白質的一級結構（Primarystructure）本文檔共92頁；當前第25頁；編輯于星期三\10點44分蛋白質的一級結構鏈內二硫鍵鏈間二硫鍵本文檔共92頁；當前第26頁；編輯于星期三\10點44分蛋白質氨基酸順序的測定是蛋白質化學研究的基礎。自從1953年F.Sanger測定了胰島素的一級結構以來，現在已經有上千種不同蛋白質的一級結構被測定。測定步驟：①多肽鏈的拆分：由多條多肽鏈組成的蛋白質分子，必須先進行拆分。幾條多肽鏈借助非共價鍵連接在一起，稱為寡聚蛋白質，如，血紅蛋白為四聚體，烯醇化酶為二聚體；可用8mol/L尿素或6mol/L鹽酸胍處理，即可分開多肽鏈(亞基)。本文檔共92頁；當前第27頁；編輯于星期三\10點44分②測定蛋白質分子中多肽鏈的數目：通過測定末端氨基酸殘基的摩爾數與蛋白質分子量之間的關系，即可確定多肽鏈的數目。本文檔共92頁；當前第28頁；編輯于星期三\10點44分③二硫鍵的斷裂：幾條多肽鏈通過二硫鍵交聯在一起。可在8mol/L尿素或6mol/L鹽酸胍存在下，用過量的-巰基乙醇處理，使二硫鍵還原為巰基，然后用烷基化試劑保護生成的巰基，以防止它重新被氧化。可以通過加入鹽酸胍方法解離多肽鏈之間的非共價力；應用過甲酸氧化法或巰基還原法拆分多肽鏈間的二硫鍵。

本文檔共92頁；當前第29頁；編輯于星期三\10點44分④測定每條多肽鏈的氨基酸組成，并計算出氨基酸成分的分子比；⑤分析多肽鏈的N-末端和C-末端末端氨基酸的測定：多肽鏈端基氨基酸分為兩類，N-端氨基酸和C-端氨基酸。在肽鏈氨基酸順序分析中，最重要的是N-端氨基酸分析法。本文檔共92頁；當前第30頁；編輯于星期三\10點44分末端氨基酸測定的主要方法有：

A.二硝基氟苯（DNFB）法B.丹磺酰氯法:在堿性條件下，丹磺酰氯（二甲氨基萘磺酰氯）可以與N-端氨基酸的游離氨基作用，得到丹磺酰-氨基酸。此法的優點是丹磺酰-氨基酸有很強的熒光性質，檢測靈敏度可以達到110-9mol。本文檔共92頁；當前第31頁；編輯于星期三\10點44分Edman降解法苯異硫氰酸本文檔共92頁；當前第32頁；編輯于星期三\10點44分本文檔共92頁；當前第33頁；編輯于星期三\10點44分丹磺酰氯法熒光本文檔共92頁；當前第34頁；編輯于星期三\10點44分C.肼解法：此法是多肽鏈C-端氨基酸分析法。多肽與肼在無水條件下加熱，C-端氨基酸即從肽鏈上解離出來，其余的氨基酸則變成肼化物。肼化物能夠與苯甲醛縮合成不溶于水的物質而與C-端氨基酸分離。本文檔共92頁；當前第35頁；編輯于星期三\10點44分D.氨肽酶法：氨肽酶是一種肽鏈外切酶，它能從多肽鏈的N-端逐個的向里水解。根據不同的反應時間測出酶水解所釋放出的氨基酸種類和數量，按反應時間和氨基酸殘基釋放量作動力學曲線，從而知道蛋白質的N-末端殘基順序。最常用的氨肽酶是亮氨酸氨肽酶，水解以亮氨酸殘基為N-末端的肽鍵速度最大。本文檔共92頁；當前第36頁；編輯于星期三\10點44分E.羧肽酶法：羧肽酶是一種肽鏈外切酶，它能從多肽鏈的C-端逐個的水解。根據不同的反應時間測出酶水解所釋放出的氨基酸種類和數量，從而知道蛋白質的C-末端殘基順序。目前常用的羧肽酶有四種：A，B，C和Y；A和B來自胰臟；C來自柑桔葉；Y來自面包酵母。羧肽酶A能水解除Pro，Arg和Lys以外的所有C-末端氨基酸殘基；B只能水解Arg和Lys為C-末端殘基的肽鍵。本文檔共92頁；當前第37頁；編輯于星期三\10點44分⑥多肽鏈斷裂成多個肽段，可采用兩種或多種不同的斷裂方法將多肽樣品斷裂成兩套或多套肽段或肽碎片，并將其分離開來。本文檔共92頁；當前第38頁；編輯于星期三\10點44分

多肽選擇性降解的方法有：酶解法：胰蛋白酶，糜蛋白酶，胃蛋白酶，嗜熱菌蛋白酶，羧肽酶和氨肽酶。化學法：溴化氰水解法，它能選擇性地切割由甲硫氨酸的羧基所形成的肽鍵。本文檔共92頁；當前第39頁；編輯于星期三\10點44分溴化氰水解法，它能選擇性地切割由甲硫氨酸的羧基所形成的肽鍵。溴化氰基锍甲基硫氰酸Br-Br-本文檔共92頁；當前第40頁；編輯于星期三\10點44分⑦測定每個肽段的氨基酸順序。⑧確定肽段在多肽鏈中的次序：利用兩套或多套肽段的氨基酸順序彼此間的交錯重疊，拼湊出整條多肽鏈的氨基酸順序。本文檔共92頁；當前第41頁；編輯于星期三\10點44分所得資料：N-末端殘基HC-末端殘基S第一套肽段第二套肽段OUS

SEO

PS

WTOU

EOVE

VERLRLA

APSHOWT

HO借助重疊肽確定肽段次序：末端殘基HS末端肽段HOWT

ＡＰＳ

或ＯＵＳ第一套肽段ＨＯＷＴ

ＯＵＳ

ＥＯＶＥ

ＲＬＡ

ＰＳ第二套肽段ＨＯ

ＷＴＯＵ

ＳＥＯ

ＶＥＲＬ

ＡＰＳ推斷全序列ＨＯＷＴＯＵＳＥＯＶＥＲＬＡＰＳ本文檔共92頁；當前第42頁；編輯于星期三\10點44分⑨確定原多肽鏈中二硫鍵的位置：一般采用胃蛋白酶處理沒有斷開二硫鍵的多肽鏈，再利用雙向電泳技術分離出各個肽段，用過甲酸處理后，將每個肽段進行組成及順序分析，然后同其它方法分析的肽段進行比較，確定二硫鍵的位置。本文檔共92頁；當前第43頁；編輯于星期三\10點44分蛋白質一級結構測定的步驟1.蛋白質的分離純化Purification2.二硫鍵的拆分與保護S-Scleavage&blocking3.(亞基分離）Subunitseparation4.多種方法的部分水解Partialhydrolyze5.分離水解后得到的多肽Peptideseparate6.測序Sequencing7.重疊Overlapping本文檔共92頁；當前第44頁；編輯于星期三\10點44分蛋白質序列數據庫蛋白質信息庫（ProteinInformationResource,PIR）基因序列數據庫（GenBank,GenSequenceDataBank）歐洲分子生物學實驗室數據庫(EuropeanMolecularBiologyLaboratoryDataBank,EMBL)本文檔共92頁；當前第45頁；編輯于星期三\10點44分（二）穩定蛋白質三維結構的作用力穩定蛋白質三維結構的作用力主要是一些非共價鍵或次級鍵，包括氫鍵、范德華力、疏水作用和鹽鍵。a鹽鍵b氫鍵c疏水相互作用d范德華力e二硫鍵本文檔共92頁；當前第46頁；編輯于星期三\10點44分

維持蛋白質構象的作用力氫鍵、范德華力、疏水相互作用力、鹽鍵，均為次級鍵。氫鍵、范德華力雖然鍵能小，但數量大疏水相互作用力對維持三級結構特別重要。鹽鍵數量小。二硫鍵對穩定蛋白質構象很重要，二硫鍵越多，蛋白質分子構象越穩定。本文檔共92頁；當前第47頁；編輯于星期三\10點44分維持蛋白質構象的作用力本文檔共92頁；當前第48頁；編輯于星期三\10點44分疏水作用是指極性基團間的靜電力和氫鍵使極性基團傾向于聚集在一起，因而排斥疏水基團，使疏水基團相互聚集所產生的能量效應和熵效應。蛋白質和酶的表面通常具有極性鏈或區域，這是由構成它們的氨基酸側鏈上的烷基鏈或苯環在空間上相互接近時形成的。高分子的蛋白質可形成分子內疏水鏈、疏水腔或疏水縫隙，可以穩定生物大分子的高級結構。本文檔共92頁；當前第49頁；編輯于星期三\10點44分四、蛋白質的二級結構蛋白質的二級（Secondary）結構是指肽鏈的主鏈在空間的排列,或規則的幾何走向、旋轉及折疊。它只涉及肽鏈主鏈的構象及鏈內或鏈間形成的氫鍵。主要有-螺旋、-折疊、-轉角。本文檔共92頁；當前第50頁；編輯于星期三\10點44分“Forhisresearchintothenatureofthechemicalbondanditsapplicationtotheelucidationofthestructureofcomplexsubstances”LinusCarlPauling（February28,1901–August19,1994）wasanAmericanchemist,peaceactivist,author,andeducator.Hewasoneofthemostinfluentialchemistsinhistoryandranksamongthemostimportantscientistsinanyfieldofthe20thcentury.Paulingwasamongthefirstscientiststoworkinthefieldsofquantumchemistryandofmolecularbiology.本文檔共92頁；當前第51頁；編輯于星期三\10點44分LinusPauling（aged

93）

HeisoneofonlyfourindividualstohavewonmultipleNobelPrizes.HeisoneofonlytwopeopleawardedtwoNobelPrizesindifferentfields（theChemistryandPeaceprizes）,andtheonlypersonawardedtwounsharedprizes.本文檔共92頁；當前第52頁；編輯于星期三\10點44分（一）-螺旋（-helix）

在-螺旋中肽平面的鍵長和鍵角一定,肽鍵的原子排列呈反式構型,相鄰的肽平面構成兩面角。①多肽鏈中的各個肽平面圍繞同一軸旋轉，形成螺旋結構，螺旋一周，沿軸上升的距離即螺距為0.54nm，含3.6個氨基酸殘基；兩個氨基酸之間的距離0.15nm。本文檔共92頁；當前第53頁；編輯于星期三\10點44分PitchoftheαHelix0.15nm0.54nmTranslationRotationof100degreePitch（螺距）(3.6residues/turn)×(ariseof0.15nmalongthehelixaxis/residue)=0.54nm本文檔共92頁；當前第54頁；編輯于星期三\10點44分②肽鏈內形成氫鍵，氫鍵的取向幾乎與軸平行，從N-末端出發，由每個肽基的-CO基與其后第3個肽基（或第4個氨基酸殘基）的-NH基形成氫鍵。本文檔共92頁；當前第55頁；編輯于星期三\10點44分Hydrogen-bondingschemeforanαhelix.Intheαhelix,theCOgroupofresiduenformsahydrogenbondwiththeNHgroupofresiduen+4.HydrogenBondinginαHelices本文檔共92頁；當前第56頁；編輯于星期三\10點44分螺旋一周，沿軸上升的距離即螺距為0.54nm，含3.6個氨基酸殘基。本文檔共92頁；當前第57頁；編輯于星期三\10點44分本文檔共92頁；當前第58頁；編輯于星期三\10點44分-螺旋羧基端的后3個肽鍵內C=O不能形成α螺旋氫鍵α螺旋的氫鍵連接發生在C=O和NH之間第n個殘基（第n個肽鍵）第n+4個殘基（第n+3個肽鍵）氨基端的前3個肽鍵內NH不能形成α螺旋氫鍵本文檔共92頁；當前第59頁；編輯于星期三\10點44分從N-末端出發，氫鍵是由每個肽基的C=O與其前面第3個肽基的N-H之間形成的。由氫鍵封閉的環是13元環，因此α-螺旋也稱3.613-螺旋。-C-NH-CαH-CO-N-=OHR3本文檔共92頁；當前第60頁；編輯于星期三\10點44分③蛋白質分子為右手-螺旋。本文檔共92頁；當前第61頁；編輯于星期三\10點44分影響α—螺旋形成的因素：一條肽鏈能否形成α—螺旋，以及形成的螺旋是否穩定，與它的氨基酸組成和序列有極大的關系。R基大（如Ile）不易形成α—螺旋，脯氨酸中止α—螺旋。R基較小，且不帶電荷的氨基酸利于α—螺旋的形成。如多聚丙氨酸在pH7的水溶液中自發卷曲成α—螺旋。本文檔共92頁；當前第62頁；編輯于星期三\10點44分（二）-折疊（β-pleatedsheet）

-折疊是由兩條或多條幾乎完全伸展的肽鏈平行排列，通過鏈間的氫鍵交聯而形成的。肽鏈的主鏈呈鋸齒狀折疊構象。本文檔共92頁；當前第63頁；編輯于星期三\10點44分①在-折疊中，-碳原子總是處于折疊的角上，氨基酸的R基團處于折疊的棱角上并與棱角垂直，兩個氨基酸之間的軸心距為0.35nm。②-折疊結構的氫鍵主要是由兩條肽鏈之間形成的；也可以在同一肽鏈的不同部分之間形成。幾乎所有肽鍵都參與鏈內氫鍵的交聯，氫鍵與鏈的長軸接近垂直。本文檔共92頁；當前第64頁；編輯于星期三\10點44分3）-折疊有兩種類型。一種為平行式，即所有肽鏈的N-端都在同一邊。另一種為反平行式，即相鄰兩條肽鏈的方向相反。本文檔共92頁；當前第65頁；編輯于星期三\10點44分本文檔共92頁；當前第66頁；編輯于星期三\10點44分本文檔共92頁；當前第67頁；編輯于星期三\10點44分

（三）-轉角在-轉角部分，由四個氨基酸殘基組成。四個形成轉角的殘基中，第三個一般均為甘氨酸殘基。彎曲處的第一個氨基酸殘基的-C=O和第四個殘基的–N-H之間形成氫鍵，形成一個不很穩定的環狀結構。這類結構主要存在于球狀蛋白分子中。（-turn）和-凸起TheCOgroupofresidueiofthepolypeptidechainishydrogenbondedtotheNHgroupofresiduei+3tostabilizetheturn.本文檔共92頁；當前第68頁；編輯于星期三\10點44分-轉角1800（

-turn）

甘氨酸和脯氨酸最易引起180°轉角氨基酸2和3之肽鍵可自由的與水形成氫鍵本文檔共92頁；當前第69頁；編輯于星期三\10點44分-凸起（-bugle

）本文檔共92頁；當前第70頁；編輯于星期三\10點44分

（四）無規卷曲（randoncoil）泛指那些不能被歸入明確的二級結構的多肽區段。無固定的走向，但也不是任意變動的，它的2個二面角（ф,ψ）有個變化范圍。從結構的穩定性上看α-右手螺旋>β-折疊>U型回折>無規卷曲從功能上看正好相反，酶與蛋白質的活性中心通常由無規卷曲充當，α-右手螺旋和β-折疊一般只起支持作用。本文檔共92頁；當前第71頁；編輯于星期三\10點44分本文檔共92頁；當前第72頁；編輯于星期三\10點44分本文檔共92頁；當前第73頁；編輯于星期三\10點44分五、超二級結構和結構域（一）超二級結構（super-secondarystructure）在蛋白質分子中，由若干相鄰的二級結構單元組合在一起，彼此相互作用，形成有規則的、在空間上能辨認的二級結構組合體。幾種類型的超二級結構：αα；ββ；βαβ；βββ。超二級結構在結構層次上高于二級結構，但沒有聚集成具有功能的結構域。本文檔共92頁；當前第74頁；編輯于星期三\10點44分

超二級結構在結構層次上高于二級結構，但沒有聚集成具有功能的結構域。β-α-βLoopα

–αCorner本文檔共92頁；當前第75頁；編輯于星期三\10點44分Typicalconnectionsinanall-βmotif本文檔共92頁；當前第76頁；編輯于星期三\10點44分本文檔共92頁；當前第77頁；編輯于星期三\10點44分（二）結構域對于較大的蛋白質分子或亞基，多肽鏈往往由兩個或兩個以上相對獨立的三維實體締合而成三級結構。這種相對獨立的三維實體就稱結構域（domain）。結構域通常是幾個超二級結構的組合，對于較小的蛋白質分子，結構域與三級結構等同，即這些蛋白為單結構域。結構域一般由100~200個氨基酸殘基組成，但大小范圍可達40~400個殘基。氨基酸可以是連續的，也可以是不連續的。本文檔共92頁；當前第78頁；編輯于星期三\10點44分Proteindomains.Thecell-surfaceproteinCD4consistsoffoursimilardomains.本文檔共92頁；當前第79頁；編輯于星期三\10點44分Repeatedusageofapattern由超二級結構組成結構域結構域是指由二級結構組合形成的局部折疊區域。球狀蛋白質的獨立折疊單位，通常也是蛋白質的功能單位（功能域）小的單體蛋白只有一個結構域結構域=三級結構大的單體蛋白有數個結構域丙酮酸激酶本文檔共92頁；當前第80頁；編輯于星期三\10點44分結構域之間常形成裂隙，比較松散，往往是蛋白質優先被水解的部位。酶的活性中心往往位于兩個結構域的界面上。結構域之間由“鉸鏈區”相連，使分子構象有一定的柔性，通過結構域之間的相對運動，使蛋白質分子實現一定的生物功能。在蛋白質分子內，結構域可作為結構單位進行相對獨立的運動，水解出來后仍能維持穩定的結構，甚至保留某些生物活性。本文檔共92頁；當前第81頁；編輯于星期三\10點44分結構域與功能域的關系本文檔共92頁；當前第82頁；編輯于星期三\10點44分結構域與