1、1-真理獨一可靠的標準就是永遠自相吻合線粒體蛋白轉運細胞生物學線粒體蛋白轉運組成線粒體的蛋白主若是核基因編碼的，少量是線粒體基因編碼的，無論是核基因還是線粒體基因編碼的蛋白質都要轉運定位。線粒體有四個組成部分，其中有兩層膜，所以由細胞質核糖體合成的蛋白質轉運到線粒體基質必定穿過兩層膜阻攔。線粒體基質蛋白（mitochondrialmatrixprotein）轉運線粒體基質蛋白，除極少量外，都是游離核糖體合成，并經過轉運肽轉運進來的，轉運過程十分復雜。線粒體膜縫隙蛋白的轉運線粒體膜縫隙蛋白，如細胞色素c的定位需要兩個導向序列，位于N端最前面的為基質導向序列（matrix-targetingseq

2、uence），以后還有第二個導向序列，即膜縫隙導向序列（intermembrane-space-targetingsequence），功能是將蛋白質定位于內膜或膜縫隙，這類蛋白有兩種轉運定位方式。保守性尋靶（conservativetargeting）前體蛋白在N-端的基質導向序列引導下采用與線粒體基質蛋白同樣的運輸方式，將前體蛋白轉運到線粒體基質，在基質中由轉肽酶切除基質導向序列后，膜縫隙導向序列就成了N端的導向序列，它2-真理獨一可靠的標準就是永遠自相吻合能夠鑒別內膜的受體和轉運通道蛋白，引導蛋白質穿過內膜，進入線粒體膜縫隙，爾后由線粒體膜縫隙中的轉肽酶將膜縫隙導向序列切除。非保守性尋靶（

3、nonconservativetargeting）與保守性尋靶不同樣，蛋白質的非保守性尋靶第一在線粒體基質導向序列的引導下，經過線粒體的外膜和內膜，但是疏水的膜縫隙導向序列作為停止轉運序列stop-transfersequence）錨定在內膜上，從而阻攔了蛋白質的C-尾端穿過內膜進入線粒體基質；爾后經過蛋白質的擴散作用，錨定在內膜上的蛋白逐漸走開轉運通道，最后在轉肽酶的作用下，將膜縫隙導向序列切除，蛋白質釋放到膜縫隙，結合血紅素后，蛋白質折疊成正確的構型。線粒體內膜和外膜蛋白的轉運7-17顯示線粒體內膜蛋白的N-端只有一個基質導向序列，內膜蛋白在基質導向序列的引導下，按基質蛋白的轉運方式進入線粒體基質后，由轉肽酶切除導向序列，爾后經過構型的變化或與其余蛋白結合形成復合物后再插入到內膜中，詳細機理尚不清楚。7-17中的P70是線粒體外膜的一個重要的蛋白質，經過體外實驗獲得有關外膜蛋白轉運的一些線索。在P70的N-端有一個短的基質導向序列，緊隨以后是一段較長的、強疏水性氨基酸序列。實驗中，若是將疏水性氨基酸序列缺失，P70進入線粒體基質，并且其基質導向序列仍舊連接在一起。這一結果提示，長的疏水性氨基酸序列可作為停止轉運信號，既防范了外膜蛋白進入線粒體基質，3-真理獨一可靠的標準就是