1、第14章 氨基酸和蛋白質學習要點1氨基酸和蛋白質的性質2、氨基酸和蛋白質的結構和組成3、成肽反應和蛋白質的顏色反應第一節氨 基 酸 氨基酸的結構分類和命名(一)氨基酸的結構和分類 羧酸分子中烴基上的氫原子被氨基取代而生成的化合物,稱為氨基酸.例如:CH3CHCOOH NH2 丙氨酸HOOCCH2CHCOOH NH2 天門冬氨酸從上面結構式可以看出，氨基酸分子中含有氨基和羧基兩種基團，是具有復合官能團的化合物。由于氨基連在-碳原子上，故稱-氨基酸。在生物體內合成蛋白質的氨基酸有20余種，均屬于-氨基酸。-氨基酸的結構通式如下：由蛋白質水解所得的20種氨基酸的分類方法很多。按R基的結構，可分為：脂

2、肪族芳香族雜環氨基酸 按分子中所含氨基與羧基的相對數目，可分為：中性氨基酸酸性氨基酸堿性氨基酸 根據側鏈R基的極性及所帶電荷，分為以下四類1.非極性R基的中性氨基酸；2.不帶電荷的極性R基中性氨基酸；3.帶負電荷R基的酸性氨基酸；4.帶正電荷R基的堿性氨基酸。(二) 氨基酸的命名氨基酸的系統命名法與羥基酸相同，以羧酸為母體，氨基當作取代基來命名，稱為“氨基某酸”.氨基的位置可用希臘字母來標明.氨基酸多按其來源或性質而采用俗名。如甘氨酸因有甜味而得名，天門冬氨酸最初是從植物天門冬的幼苗中發現而得名.按R基的結構分類、命名如表：二,氨基酸的性質(一) 物理性質氨基酸都是無色晶體,熔點較高(多在20

3、0300之間)，加熱到熔點時，易分解并放出CO2。除少數外，一般均能溶于水，難溶于酒精和乙醚等有機溶劑。(二) 化學性質，兩性電離和等電點 氨基酸分子中含有堿性的氨基和酸性的羧基，是兩性化合物，在水溶液中能進行酸式電離和堿式電離.溶液中，氨基酸能以正離子、負離子和兩性離子三種形式存在，形成一個動態平衡體系。 氨基酸在溶液中的荷電狀態與溶液的pH值有關。氨基酸分子內羧基和氨基的電離度相等，則氨基酸形成兩性離子的濃度最高，凈電荷為零，氨基酸在電場中既不向正極移動，也不向負極移動，此時溶液的pH值就稱為該氨基酸的等電點，常用符號pI 成肽反應兩個氨基酸分子在適當的條件下加熱時，一分子氨基酸的羧基與另

4、一分子氨基酸的氨基之間，可以脫去一分子水而縮合生成二肽。例如：二肽分子中具有酰胺鍵（CONH）結構，這種由氨基酸脫水縮合而成的酰胺鍵，稱為肽鍵。在二肽分子中仍有未結合的羧基和氨基，因此，二肽還可以和其它氨基酸分子以肽鍵結合，生成三肽。如此類推，可以生成 四肽、五肽許多個不同的氨基酸分子通過多個肽鍵連接起來，形成多肽。第二節蛋白質一、蛋白質的元素組成和結構（一）蛋白質的元素組成主要有碳、氫、氧和氮4種。大多數蛋白質含有硫元素，有些蛋白質還含有磷、鐵、碘、錳、鋅及其他元素。動物蛋白質中主要元素的組成含量如下：C：5055；N：1319；H： 6.0 7.3；O：1924；S：04。大多數蛋白質含氮

5、量相當接近，平均為16。因此，通常生物組織每含1g氮大約相當于100/16=6.25g的蛋白質。此商數稱為蛋白質系數。化學分析時，只要測出生物樣品的含氮量，就可以推算出其中蛋白質的大致含量。(二)蛋白質的結構蛋白質分子的多肽鏈中，氨基酸的排列順序稱為蛋白質的一級結構。其中肽鍵為主鍵。蛋白質分子以螺旋方式卷曲而成的空間結構，稱為蛋白質的二級結構。氫鍵在維持和固定蛋白質的二級結構中起了重要作用。此外還以其它化學鍵如離子鍵、二硫鍵（SS）、酯鍵（OC）等，按照一定方式進一步折疊盤曲，形成更復雜的三級四級空間結構。二級結構 蛋白質的一、二、三、四級結構 示意圖 二、蛋白質的性質（一）兩性電離和等電點

6、在等電點時，蛋白質的粘度、滲透壓等最小，溶解度也最小，容易從溶液中析出。不處于等電狀態時，蛋白質以陽離子或陰離子形式存在，因而在電場中可向相反的電極移動，產生電泳現象。在多種蛋白的混和溶液中，由于各種蛋白質的等電點不同，分子量大小不同，所以在同一pH值及同一電場強度中，它們的電泳速度亦不同，根據這個原理，就可以用電泳法使混和的蛋白質分離。目前，在臨床檢驗上已廣泛應用電泳法分離血清中的蛋白質。（二）鹽析蛋白質溶于水形成穩定的高分子化合物溶液。穩定的主要原因有二，一是因為蛋白質溶液不在等電點時，蛋白質離子都帶有相同的電荷，互相排斥，難以合并聚沉，從而使蛋白質溶液保持穩定。二是蛋白質分子表面能形成一

7、層很厚的水化膜，這層水化膜能阻止蛋白質分子之間的聚集，所以蛋白質分子能穩定地分散在水中，形成穩定的高分子化合物的溶液。如果在蛋白質溶液中加入大量(NH4)2SO4、Na2SO4等無機鹽，能破壞水化膜，蛋白質分子就會相互聚集，從溶液中沉淀析出，這種現象稱為鹽析。使不同蛋白質發生鹽析所需鹽的濃度不同。例如：球蛋白在半飽和(NH4)2SO4溶液中即可析出，而蛋白卻要在飽和(NH4)2SO4溶液中才能析出。因此可以用逐漸增大鹽溶液濃度的方法，使不同蛋白質從溶液中分段析出，從而得以分離。這種操作方法稱為分段鹽析。在臨床檢驗上，利用分段鹽析可以測定血清白蛋白和球蛋白的含量，借以幫助診斷某些疾病。鹽析所得的

8、蛋白質，性質并未改變，加水可重新溶解，形成穩定的蛋白（三）變性蛋白質在某些物理和化學因素（如加熱、高壓、超聲波、紫外線、X線、強酸、強堿、重金屬鹽、乙醇、苯酚等）影響下，空間結構發生改變，使其理化性質和生物活性隨之改變的作用，稱為蛋白質的變性。變性后的蛋白質稱為變性蛋白質。例如：煮雞蛋和鹵水點豆腐，都是蛋白質變性的實例。有機體不能耐高溫，重金屬鹽會使機體中毒等，都是因使蛋白質變性的緣故。蛋白質變性以后，溶解度減小，容易沉淀，不能重新溶解于水中。此外變性后的蛋白質易被蛋白酶所水解，因而食物煮熟后所含的蛋白質較易被消化。具有生物活性的蛋白質（酶、激素、抗體等）經變性后失去原有的活性。當人誤食重金屬

9、鹽時，可以喝大量牛奶，蛋清或豆漿解毒。原因是上述食品中含有較多的蛋白質，可以跟重金屬鹽類形成不溶于水的化合物而排出體外。這樣可以減輕重金屬鹽對胃腸粘膜的危害，起到緩解毒性的作用。在制備和保存激素、疫苗、酶類和血清等蛋白質制劑時，應避免其變性以防止其失去物生活性。（四） 水解蛋白質在酸、堿水溶液中加熱或在酶的催化下，能水解為分子量較小的化合物。其水解過程如下：蛋白質眎（初解蛋白質）胨（消化蛋白質）多肽二肽-氨基酸食入的蛋白質在酶的催化下，水解成各種-氨基酸后，才能被人體吸收，然后在體內重新合成人體所需的蛋白質。（五）顯色反應、縮二脲反應 蛋白質在強堿性溶液中與硫酸銅溶液作用，顯紫色或紫紅色。因蛋

10、白質分子含有許多肽鍵，所以蛋白質能發生縮二脲反應，并且蛋白質的含量越多，產生的顏色也越深。醫學上利用這個反應來測定血清蛋白質的總量及其中白蛋白和球蛋白的含量。、黃蛋白反應 某些蛋白質遇濃硝酸立即變成黃色，再加氨水后又變為橙色，這個反應稱為黃蛋白反應。含有苯環的蛋白質能發生此反應。第三節蛋白質的主要食物來源1 .畜類（食部每100g含量） 含量最多的是駱駝掌，為72 .8g。38g35g：依次為羊蹄筋、牛蹄筋、豬蹄筋。29 .7g20g：依次為驢鞭、駱駝蹄、青羊肝、豬耳、驢肉、青羊肉、羊脖、羊肉（瘦）、豬肉（瘦）、豬里脊、牛肉（瘦），馬肉。19 .8g10g：依次為牛肝、牛后腿肉、羊肉前腿、兔肉

11、、羊舌、豬肝、馬心、羊肝、羊肉胸脯、羊肉里脊、青羊心、牛舌、狗肉、羊腎、豬心、豬肘棒、牛肺、青羊腎、牛肉前腿、豬舌、牛腎、羊肉后腿、牛心、豬腎、豬肚、豬前肘、牛肚、羊心、羊大腸、牛血、牛腦、豬肺、豬血、豬腦、豬小腸。10g以下：如豬大腸、羊血。2 .禽類（食部每100g含量） 29 .6g20g：依次為扒雞、雞爪、喜鵲肉、火雞胸脯肉、烏骨雞、鴨胰、家養雞、母雞、鵪鶉、火雞腿、火雞肝。19.4g12.8g：依次為雞胸脯、雞、鵝、家養雞肝、肉雞（肥）、鴨舌、雞肝、鴿、雞腿、雞心、鴨、鵡肝、鴨胸脯、鴨肝、鴨腸、鴨血、鴨掌、豬脾、公麻鴨、母麻鴨、鴨心。10g以下：如北京填鴨、雞血、鴨皮。3 .水產類（

12、食部每100g含量） 以干品含量最高，如墨魚（干）65.3g，魷魚（干）60g，干貝55.6g，鮑魚（干）54.1g，海參50.2g，淡菜（干）47.8g，蟶干46.5g，海米43.7g，丁香魚（干）37.5g，蝦皮30.7g。20g以上：依次為尖咀白、香海螺、鯊魚、鲅魚、比目魚、夫魚、沙棱魚、鰳魚、鱈魚、鯢魚、顎針魚、紅螺。20g以下至10g：魚類依次為桂魚、鮐巴魚、沙丁魚、口頭魚、黑魚、靜魚、白姑魚、八爪魚、梅童魚、鯔魚、海鰻、紅鱒魚、鰻魚、鱸魚、金線魚、鯧魚、老板魚、鲹魚、喜魚、羅非魚、鯪魚、黃姑魚、鳊魚、金目魚、面包魚、紅娘魚、黃鱔、小黃花魚、泥鰍、大目魚、黃鰭魚、鰱魚、舌頭魚、大黃花魚、帶魚、堤魚、鯉魚、猴魚、鲇魚、銀魚、大馬哈魚、鯽魚、狗母魚、草魚、鮚魚、小鳳尾魚、花鰱魚、大鳳尾魚。軟體動物依次為黃螺、魷魚、鮮烏賊、鮮海參、鮮貝、墨魚、蚌肉、鮮赤貝、石螺、鮑魚、蚶子、鮮淡菜、鮮扇貝、生蠔、章魚、泥蚶。蝦蟹依次為龍蝦、海蝦、草蝦、對蝦、長毛對蝦、中國對蝦、河蟹、白米蝦、河蝦、紅大