1、第五章第五章 蛋白質蛋白質第一節第一節 引言引言n蛋白質在生物體系中起著核心作用蛋白質在生物體系中起著核心作用n病毒、細菌、激素、植物和動物細胞原病毒、細菌、激素、植物和動物細胞原生質都是以蛋白質為基礎的生質都是以蛋白質為基礎的n酶是蛋白質酶是蛋白質n蛋白質功能和化學組成有關蛋白質功能和化學組成有關n由由20種氨基酸種氨基酸(amino acid)構成的聚合物構成的聚合物蛋白質的元素分析蛋白質的元素分析nC 5055%nH 6 7%nO 2023%nN 1219%（16%， 6.25）nS 0.23.0%蛋白質的分類蛋白質的分類 根據組成分類根據組成分類n簡單蛋白質（簡單蛋白質（homopro

2、teins）在細胞中未經酶催化改性的蛋白質在細胞中未經酶催化改性的蛋白質n結合蛋白質（結合蛋白質（conjugated proteins） 或雜蛋白質（或雜蛋白質（heteroproteins） 經過酶催化改性或與非蛋白質組分復合的經過酶催化改性或與非蛋白質組分復合的非蛋白質組分稱為輔基非蛋白質組分稱為輔基結合蛋白質包括：結合蛋白質包括：n核蛋白（核蛋白體）核蛋白（核蛋白體）n糖蛋白（卵清蛋白、糖蛋白（卵清蛋白、-酪蛋白）酪蛋白）n磷蛋白（磷蛋白（-和和-酪蛋白、激酶、磷酸化酶）酪蛋白、激酶、磷酸化酶）n脂蛋白（蛋黃蛋白質、幾種肌漿蛋白質）脂蛋白（蛋黃蛋白質、幾種肌漿蛋白質）n金屬蛋白（血紅蛋

3、白、肌紅蛋白和幾種酶）金屬蛋白（血紅蛋白、肌紅蛋白和幾種酶）n球蛋白球蛋白(globular)以球狀或橢圓狀存在的蛋白質以球狀或橢圓狀存在的蛋白質由多肽鏈自身折疊而造成由多肽鏈自身折疊而造成n纖維狀蛋白（棒狀分子）纖維狀蛋白（棒狀分子）(fibrous)含有相互纏繞的多肽鏈含有相互纏繞的多肽鏈 根據大體上的結構形式分類根據大體上的結構形式分類蛋白質的生物功能蛋白質的生物功能n酶催化酶催化n結構蛋白結構蛋白n收縮蛋白（肌球蛋白、肌動蛋白、微管蛋白）收縮蛋白（肌球蛋白、肌動蛋白、微管蛋白）n激素（胰島素、生長激素）激素（胰島素、生長激素）n傳遞蛋白（血清蛋白、鐵傳遞蛋白、血紅蛋白）傳遞蛋白（血清蛋

4、白、鐵傳遞蛋白、血紅蛋白）n抗體（免疫球蛋白）抗體（免疫球蛋白）n貯藏蛋白（蛋清蛋白、種子蛋白）貯藏蛋白（蛋清蛋白、種子蛋白）n保護蛋白（毒素和過敏素）保護蛋白（毒素和過敏素）食品蛋白質食品蛋白質n易于消化易于消化n無毒無毒n富有營養富有營養n顯示功能特性顯示功能特性n來源豐富來源豐富第二節第二節 氨基酸的物理化學性質氨基酸的物理化學性質 一、氨基酸的一般性質一、氨基酸的一般性質（一）一般結構和分類（一）一般結構和分類 氨基酸是組成蛋白質的最基本單位氨基酸是組成蛋白質的最基本單位 決定物化性質決定物化性質據其分子結構分為六類據其分子結構分為六類n中性氨基酸中性氨基酸 一氨基，一羧基一氨基，一羧

5、基 Ala(丙丙), Gly(甘甘), Val(纈纈), Leu(亮亮), Ile(異亮異亮)n酸性氨基酸酸性氨基酸 一氨基，二羧基一氨基，二羧基 Asp(天天), Glu(谷谷)n堿性氨基酸堿性氨基酸 二氨基，一羧基二氨基，一羧基 Arg(精精), Lys(賴賴), His(組組)n含羥氨基酸含羥氨基酸 一氨基，一羧基，一羥基一氨基，一羧基，一羥基 Ser(絲絲), Thr(蘇蘇)n含硫氨基酸含硫氨基酸 一氨基，一羧基，一巰基一氨基，一羧基，一巰基 Cys(半半), Met(蛋蛋)n含環氨基酸含環氨基酸 一氨基，一羧基，一環一氨基，一羧基，一環 Phe(苯苯), Pro(脯脯), Trp(色

6、色), Tyr(酪酪) 甘丙纈亮異脂鏈甘丙纈亮異脂鏈絲蘇半蛋羥硫添絲蘇半蛋羥硫添脯酪色苯雜芳環脯酪色苯雜芳環天谷精賴組酸堿天谷精賴組酸堿按側鏈基團按側鏈基團R的極性分為四類的極性分為四類n非極性氨基酸或疏水性氨基酸非極性氨基酸或疏水性氨基酸脂肪族（脂肪族（Ala，Ile，Leu，Val）芳香族側鏈的氨基酸芳香族側鏈的氨基酸(Phe,Trp)是疏水的是疏水的n不帶電荷的極性氨基酸不帶電荷的極性氨基酸側鏈與水結合形成氫鍵，側鏈與水結合形成氫鍵，Ser,Thr,Cysn在在pH7時帶正電荷的極性氨基酸時帶正電荷的極性氨基酸堿性氨基酸，堿性氨基酸，Lys,Arg,His(略帶）略帶）n在在pH7時帶負

7、電荷的極性氨基酸時帶負電荷的極性氨基酸酸性氨基酸，酸性氨基酸， Asp,Glu 堿性和酸性氨基酸具有很強的親水性堿性和酸性氨基酸具有很強的親水性 必需氨基酸必需氨基酸n有些氨基酸，機體合成不足，必需從食有些氨基酸，機體合成不足，必需從食物或飼料中供給，如果食物或飼料中缺物或飼料中供給，如果食物或飼料中缺乏這些氨基酸，就會影響機體的正常生乏這些氨基酸，就會影響機體的正常生長和健康。長和健康。n人體必需氨基酸有人體必需氨基酸有Lys，Phe, Val, Met, Thr, Trp, Leu及及Ile八種，此外，八種，此外，His對于對于嬰兒的營養也是必需的。嬰兒的營養也是必需的。 （二）氨基酸的立

8、體化學（二）氨基酸的立體化學n除甘氨酸外都具有旋光性。除甘氨酸外都具有旋光性。n在植物或動物組織的蛋白質水解物中，在植物或動物組織的蛋白質水解物中，僅發現型異構體。僅發現型異構體。 Ile和和Thr的的 -碳原子也是不對稱的，因此碳原子也是不對稱的，因此它們都有它們都有4個對映體。個對映體。 （三）氨基酸的酸（三）氨基酸的酸-堿性質堿性質n羧基能電離成羧基能電離成COO-和和H+；氨基能接受質；氨基能接受質子，形成銨鹽。氨基酸是兩性電解質子，形成銨鹽。氨基酸是兩性電解質n甘氨酸甘氨酸 提供質子，提供質子，可釋放質子可釋放質子提供電子對，提供電子對，可接受質子可接受質子n在中性在中性pH范圍，范

9、圍， -氨基和氨基和 -羧基都處在羧基都處在離子化狀態，此時氨基酸分子是偶極離離子化狀態，此時氨基酸分子是偶極離子或兩性離子。子或兩性離子。n偶極離子以電中性狀態存在時的偶極離子以電中性狀態存在時的pH被稱被稱為等電點（為等電點（isoelectric point, pI）。）。n當當-COO-和和-COOH的濃度相等時的的濃度相等時的pH被稱為被稱為pKa1n當當-NH3+和和-NH2濃度相等時的濃度相等時的pH被稱為被稱為pKa2 n除除 -氨基和氨基和 -羧基外，羧基外，Lys、Arg、His、Asp、Glu、Cys和和Tyr的側鏈也含有可離子化的基團。的側鏈也含有可離子化的基團。n側鏈

10、不含有帶電荷基團的氨基酸，側鏈不含有帶電荷基團的氨基酸， pI=（pKa1 + pKa2）/2n酸性氨基酸，酸性氨基酸，pI=（pKa1 + pKa3）/2n堿性氨基酸，堿性氨基酸，pI=（pKa2 + pKa3）/2 *下標下標1、2和和3分別指分別指 -羧基、羧基、 -氨基和側鏈氨基和側鏈上可離子化的基團。上可離子化的基團。表表 6 6- -3 3 在在 2525時，游離氨基酸和蛋白質的可離子化基團的時，游離氨基酸和蛋白質的可離子化基團的 pKapKa 和和 pIpI 值值 pKaR 氨基酸氨基酸 pKa1 (-COOH) pKa2 (-NH3+) AA 側鏈側鏈a pI 丙氨酸丙氨酸 2

11、.34 9.69 - 6.00 精氨酸精氨酸 2.17 9.04 12.48 12.00 10.76 天冬酰胺天冬酰胺 2.02 8.80 - 5.41 天冬氨酸天冬氨酸 1.88 9.60 3.65 4.60 2.77 半胱氨酸半胱氨酸 1.96 10.28 8.18 8.80 5.07 谷氨酰胺谷氨酰胺 2.17 9.13 - 5.65 谷氨酸谷氨酸 2.19 9.67 4.25 4.60 3.22 甘氨酸甘氨酸 2.34 9.60 - 5.98 組氨酸組氨酸 1.82 9.17 6.00 7.00 7.59 異亮氨酸異亮氨酸 2.36 9.68 - 6.02 亮氨酸亮氨酸 2.30 9.

12、60 - 5.98 賴氨酸賴氨酸 2.18 8.95 10.53 10.20 9.74 蛋氨酸蛋氨酸 2.28 9.21 - 5.74 苯丙氨酸苯丙氨酸 1.83 9.13 - 5.48 脯氨酸脯氨酸 1.94 10.60 - 6.30 絲氨酸絲氨酸 2.20 9.15 - 5.68 蘇氨酸蘇氨酸 2.21 9.15 - 5.68 色氨酸色氨酸 2.38 9.39 - 5.89 酪氨酸酪氨酸 2.20 9.11 10.07 9.60 5.66 纈氨酸纈氨酸 2.32 9.62 - 5.96 a a 在蛋白質中的在蛋白質中的 pKapKa 值值 （四）氨基酸的疏水性（四）氨基酸的疏水性(hydr

13、ophobic)n蛋白質在水中的溶解度主要取決于氨基蛋白質在水中的溶解度主要取決于氨基酸組分側鏈上極性（帶電或不帶電）和酸組分側鏈上極性（帶電或不帶電）和非極性（疏水）基團的分布。非極性（疏水）基團的分布。n氨基酸從乙醇氨基酸從乙醇(ethanol)轉移到水的自由轉移到水的自由能變化能變化 Gt（EtW）被用來表示氨基酸的疏水）被用來表示氨基酸的疏水性。性。nGt是一個很大的正值，則說明它的疏水是一個很大的正值，則說明它的疏水性就很大。性就很大。 nGt具有加和性具有加和性n纈氨酸纈氨酸nGt,Val=Gt,Gly+Gt,異丙基側鏈異丙基側鏈nGt,異丙基側鏈異丙基側鏈=Gt,Val-Gt,G

14、ly表表 6 6- -4 4 氨氨基基酸酸側側鏈鏈的的疏疏水水性性（2 25 5）氨氨基基酸酸G G（乙乙醇醇水水）（K KJ J/ /m mo ol l）氨氨基基酸酸G G（乙乙醇醇水水）（K KJ J/ /m mo ol l）丙丙氨氨酸酸2 2. .0 09 9亮亮氨氨酸酸9 9. .6 61 1精精氨氨酸酸- - -賴賴氨氨酸酸- - -天天冬冬酰酰胺胺0 0蛋蛋氨氨酸酸5 5. .4 43 3天天冬冬氨氨酸酸2 2. .0 09 9苯苯丙丙氨氨酸酸1 10 0. .4 45 5半半胱胱氨氨酸酸4 4. .1 18 8脯脯氨氨酸酸1 10 0. .8 87 7谷谷氨氨酰酰胺胺- -0 0

15、. .4 42 2絲絲氨氨酸酸- -1 1. .2 25 5谷谷氨氨酸酸2 2. .0 09 9蘇蘇氨氨酸酸1 1. .6 67 7甘甘氨氨酸酸0 0色色氨氨酸酸1 14 4. .2 21 1組組氨氨酸酸2 2. .0 09 9酪酪氨氨酸酸9 9. .6 61 1異異亮亮氨氨酸酸1 12 2. .5 54 4纈纈氨氨酸酸6 6. .2 27 7n具有大的正的具有大的正的Gt的的AA側鏈側鏈疏水性的疏水性的優先選擇處在有機相優先選擇處在有機相疏水性疏水性AA殘基傾向于配置在蛋白質分子的殘基傾向于配置在蛋白質分子的內部內部n具有負的具有負的Gt的的AA側鏈側鏈親水性的親水性的(hydrophili

16、c)配置在蛋白質分子的表面配置在蛋白質分子的表面（五）氨基酸的光學性質（五）氨基酸的光學性質 (optical properties)n芳香族的氨基酸芳香族的氨基酸Trp(色色)、Tyr(酪酪)和和Phe在近紫外區（在近紫外區（250-300 nm）吸收光。）吸收光。nTrp和和Tyr在紫外區還顯示熒光。在紫外區還顯示熒光。n氨基酸所處氨基酸所處環境的極性環境的極性影響它們的吸收影響它們的吸收和熒光性質，因此可以將氨基酸光學性和熒光性質，因此可以將氨基酸光學性質的變化作為考察蛋白質構象變化的手質的變化作為考察蛋白質構象變化的手段。段。表表 6-5 6-5 芳香族氨基酸的紫外吸收和熒光芳香族氨基

17、酸的紫外吸收和熒光氨基酸氨基酸最大吸收波長最大吸收波長maxmax（nmnm）摩爾消光系數摩爾消光系數（1cm1cm-1-1molmol-1-1）最大熒光波長最大熒光波長（nmnm）苯丙氨酸苯丙氨酸260260190190282282a a色氨酸色氨酸27827855905590348348b b酪氨酸酪氨酸27527513401340304304b ba a 在在 260 260 nmnm 處激發處激發b b 在在 280 280 nmnm 處激發處激發二、氨基酸的化學反應性二、氨基酸的化學反應性n存在于游離氨基酸和蛋白質分子中的反存在于游離氨基酸和蛋白質分子中的反應基團應基團n氨基、羧基、

18、巰基、酚羥基、羥基、硫氨基、羧基、巰基、酚羥基、羥基、硫醚基（醚基（Met）、咪唑基和胍基）、咪唑基和胍基 n改變蛋白質和肽親水改變蛋白質和肽親水-疏水性質或者功能疏水性質或者功能性質性質n被利用來定量氨基酸和蛋白質分子中特被利用來定量氨基酸和蛋白質分子中特定的氨基酸定的氨基酸與茚三酮反應與茚三酮反應n1摩爾的氨基酸，與摩爾的氨基酸，與2摩爾茚三酮生成摩爾茚三酮生成1摩摩爾紫色物質，在爾紫色物質，在570 nm顯示最高吸收。顯示最高吸收。n脯氨酸和羥脯氨酸產生一種黃色物質，脯氨酸和羥脯氨酸產生一種黃色物質，它在它在440 nm顯示最高吸收。顯示最高吸收。n常用來定量游離氨基酸。常用來定量游離氨

19、基酸。與鄰苯二甲醛反應與鄰苯二甲醛反應n當存在當存在2-巰基乙醇時氨基酸與鄰巰基乙醇時氨基酸與鄰-苯二甲醛反應苯二甲醛反應（1，2-苯二甲醛）反應生成苯二甲醛）反應生成高熒光高熒光的衍生物的衍生物n在在380 nm激發時在激發時在450 nm具有最高熒光發射具有最高熒光發射n定量氨基酸、蛋白質和肽定量氨基酸、蛋白質和肽2-巰基乙醇CCOOHH+RCH COOHNH2HS - CH2 - CH2OHNHCNH2COOHS - CH2 - CH2OH與熒光胺反應與熒光胺反應n含有伯胺的氨基酸、肽和蛋白質與熒光胺反應含有伯胺的氨基酸、肽和蛋白質與熒光胺反應成高熒光的衍生物成高熒光的衍生物n在在390

20、 nm激發時，在激發時，在475 nm具有最高熒光發射具有最高熒光發射n被用于定量氨基酸以及蛋白質和肽。被用于定量氨基酸以及蛋白質和肽。 N+ R - CH - COOHNH2CHCOOHROOOO+ H2O第三節第三節 蛋白質的結構蛋白質的結構（一）一級結構（一）一級結構(primary structure)n指氨基酸通過共價鍵連接而成的線性序列指氨基酸通過共價鍵連接而成的線性序列n構成蛋白質的主要氨基酸有構成蛋白質的主要氨基酸有20種種n主鏈主鏈-N-C-C或或-C-C-Nnn個氨基酸殘基構成個氨基酸殘基構成(n-1)個肽鍵個肽鍵n游離的游離的 -氨基末端稱為氨基末端稱為N端，開始端端，開

21、始端n游離的游離的 -羧基末端稱為羧基末端稱為C端，末端端，末端n鏈長鏈長(n)和序列決定蛋白質的物化性質、和序列決定蛋白質的物化性質、結構和功能性質結構和功能性質n序列序列密碼（密碼（code）CNCN鍵具有部分雙鍵的性質鍵具有部分雙鍵的性質CNHCNHOOnCONH鍵不可以自由旋轉鍵不可以自由旋轉nN-C 鍵鍵 C -C鍵鍵n理論上具有轉動自由度，但因理論上具有轉動自由度，但因C 原子上原子上側鏈原子的立體位阻而被限制側鏈原子的立體位阻而被限制主鏈扭轉角主鏈扭轉角-NH - C- CO NHn幾乎所有的蛋白質肽鍵都以幾乎所有的蛋白質肽鍵都以反式反式構型存在構型存在n在熱力學上反式比順式穩定

22、在熱力學上反式比順式穩定（二）二級結構（二）二級結構(secondary struture)n氨基酸殘基周期性的（有規則的）空間氨基酸殘基周期性的（有規則的）空間排列排列n氨基酸殘基側鏈之間近鄰或短距離的非氨基酸殘基側鏈之間近鄰或短距離的非共價相互作用導致局部自由能下降，這共價相互作用導致局部自由能下降，這就驅動了就驅動了和和角的扭轉。角的扭轉。1、螺旋結構、螺旋結構 (helical structure)n -螺旋：主要的，最穩定的螺旋：主要的，最穩定的n310-螺旋螺旋n-螺旋螺旋 -螺旋螺旋( -helix)n每圈包含每圈包含3.6個氨基酸殘基個氨基酸殘基n每一個氨基酸殘基的轉角每一個氨

23、基酸殘基的轉角為為100n依靠氫鍵穩定，氫鍵圈中依靠氫鍵穩定，氫鍵圈中包含包含13個主鏈原子，個主鏈原子，3.613螺旋。螺旋。n氫鍵平行于螺旋軸而定向。氫鍵平行于螺旋軸而定向。n氫鍵的氫鍵的N、H和和O原子幾乎原子幾乎處在一條直線上。處在一條直線上。2. -折疊片結構折疊片結構 (-sheet)n一種鋸齒形結構。它比一種鋸齒形結構。它比 螺旋較為伸展螺旋較為伸展nC=O和和N-H垂直于主鏈垂直于主鏈n氫鍵：片斷之間氫鍵：片斷之間n側鏈垂直于平面側鏈垂直于平面n根據多肽主鏈根據多肽主鏈NC的指向的指向,存在著兩類存在著兩類平行平行-折疊片折疊片 ，各股指向相互平行，各股指向相互平行反平行反平行

24、-折疊片結構折疊片結構 ，各股指向彼此相反，各股指向彼此相反n反平行中，反平行中，N-HO原子處在一條直線上原子處在一條直線上（鍵角（鍵角0），增加了穩定性），增加了穩定性n反平行反平行-折疊片結構更為穩定折疊片結構更為穩定 n穩定性穩定性 -折疊片折疊片 -螺旋螺旋n-折疊片高變性溫度折疊片高變性溫度n -螺旋螺旋 -折疊折疊加熱和冷卻加熱和冷卻-旋轉（旋轉（-turn）n-折疊片結構中多肽折疊片結構中多肽鏈鏈反轉反轉180就形成就形成-旋轉。旋轉。n一個一個-旋轉結構包含旋轉結構包含4個氨基酸殘基個氨基酸殘基，n由氫鍵所穩定由氫鍵所穩定n最常見于最常見于-旋轉結構旋轉結構中的氨基酸殘基是中

25、的氨基酸殘基是Asp、Cys、Asn、Gly、Tyr和和Pro。幾幾種種與與食食品品有有關關的的蛋蛋白白質質的的二二級級結結構構組組成成 蛋蛋白白質質 - -螺螺旋旋 （% %） - - 折折 疊疊片片（% %） - - 旋旋 轉轉（% %） 非非周周期期性性 的的結結構構（% %） 脫脫氧氧血血紅紅蛋蛋白白 8 85 5. .7 7 0 0 8 8. .8 8 5 5. .5 5 牛牛血血清清清清蛋蛋白白 6 67 7. .0 0 0 0 0 0 3 33 3. .0 0 胰胰凝凝乳乳蛋蛋白白酶酶原原 1 11 1. .0 0 4 49 9. .4 4 2 21 1. .2 2 1 18 8

26、. .4 4 免免疫疫球球蛋蛋白白 G G 2 2. .5 5 6 67 7. .2 2 1 17 7. .8 8 1 12 2. .5 5 胰胰島島素素（二二聚聚體體） 6 60 0. .8 8 1 14 4. .7 7 1 10 0. .8 8 1 15 5. .7 7 牛牛胰胰蛋蛋白白酶酶抑抑制制劑劑 2 25 5. .9 9 4 44 4. .8 8 8 8. .8 8 2 20 0. .5 5 核核糖糖核核酸酸酶酶 A A 2 22 2. .6 6 4 46 6. .0 0 1 18 8. .5 5 1 12 2. .9 9 溶溶菌菌酶酶 4 45 5. .7 7 1 19 9. .

27、4 4 2 22 2. .5 5 1 12 2. .4 4 木木瓜瓜蛋蛋白白酶酶 2 27 7. .8 8 2 29 9. .2 2 2 24 4. .5 5 1 18 8. .5 5 - -乳乳清清蛋蛋白白 2 26 6. .0 0 1 14 4. .0 0 - - 6 60 0. .0 0 - -乳乳球球蛋蛋白白 6 6. .8 8 5 51 1. .2 2 1 10 0. .5 5 3 31 1. .5 5 大大豆豆 1 11 1S S 8 8. .5 5 6 64 4. .5 5 0 0 2 27 7. .0 0 大大豆豆 7 7S S 6 6. .0 0 6 62 2. .5 5 2

28、 2. .0 0 2 29 9. .5 5 （三）三級結構（三）三級結構 (tertiary strucure)n二級結構進一步折疊二級結構進一步折疊成緊密的三維結構成緊密的三維結構n多肽鏈的空間排列多肽鏈的空間排列n不同的基團之間相互作用（疏水、靜電和范德不同的基團之間相互作用（疏水、靜電和范德華爾）和氫鍵的優化，使得蛋白質分子的自由華爾）和氫鍵的優化，使得蛋白質分子的自由能盡可能地降至最低。能盡可能地降至最低。n幾何排布幾何排布親水性親水性蛋白質蛋白質-水界面水界面疏水性疏水性內部內部n氨基酸的序列決定著蛋白質分子的形狀氨基酸的序列決定著蛋白質分子的形狀親水性氨基酸殘基親水性氨基酸殘基呈拉

29、長或棒狀呈拉長或棒狀疏水性氨基酸殘基疏水性氨基酸殘基呈球狀呈球狀 n 大多數蛋白質由大多數蛋白質由100個以上的氨基酸殘基構成個以上的氨基酸殘基構成（四）四級結構（四）四級結構 (quarternary)n是指含有多于一條多肽鏈的蛋白質分子是指含有多于一條多肽鏈的蛋白質分子的空間排列的空間排列n以二聚體、三聚體、四聚體等形式存在以二聚體、三聚體、四聚體等形式存在n四級復合物（寡聚體）由蛋白質亞基四級復合物（寡聚體）由蛋白質亞基（單體）存在，亞基可以是相同的（同（單體）存在，亞基可以是相同的（同類）或者是不同的（異類）類）或者是不同的（異類） n四級結構是亞基非共價結合的結果四級結構是亞基非共價

30、結合的結果 n熱力學角度，疏水性亞基埋藏，驅動四級結構熱力學角度，疏水性亞基埋藏，驅動四級結構n疏水性氨基酸殘基高于疏水性氨基酸殘基高于30%，無法埋藏，無法埋藏n疏水小區相互作用疏水小區相互作用4412366一些低聚體食品蛋白質一些低聚體食品蛋白質（五）穩定蛋白質結構的作用力（五）穩定蛋白質結構的作用力n蛋白質的天然構象是一種熱力學狀態蛋白質的天然構象是一種熱力學狀態對此狀態有利的相互作用達到最大對此狀態有利的相互作用達到最大不利的相互作用降到最小不利的相互作用降到最小n影響蛋白質結構的作用力包括兩類：影響蛋白質結構的作用力包括兩類：蛋白質分子蛋白質分子固有固有的作用力所形成的分子內相的作用

31、力所形成的分子內相互作用互作用 范德華相互作用和空間相互作用范德華相互作用和空間相互作用受受周圍溶劑影響周圍溶劑影響的分子內相互作用的分子內相互作用 氫鍵、靜電相互作用和疏水相互作用氫鍵、靜電相互作用和疏水相互作用1.空間相互作用空間相互作用 (steric strains)n氨基酸殘基側鏈氨基酸殘基側鏈n和和角的轉動受到很大的限制角的轉動受到很大的限制n構象有限構象有限n避免自由能的增加避免自由能的增加n鍵長和鍵角的變形鍵長和鍵角的變形2. Van der Waals 相互作用相互作用n存在于極性或非極性原子之間存在于極性或非極性原子之間n距離增大，相互作用減小距離增大，相互作用減小n偶極偶

32、極-誘導偶極和誘導偶極誘導偶極和誘導偶極-誘導偶極相互誘導偶極相互作用產生的凈的吸引作用作用產生的凈的吸引作用n對蛋白質的折疊和穩定性的貢獻很大對蛋白質的折疊和穩定性的貢獻很大3. 氫鍵氫鍵 hydrogen bondn氫鍵主要通過羰基及亞氨基通過氫氧而氫鍵主要通過羰基及亞氨基通過氫氧而形成的一種鍵。形成的一種鍵。n可在兩肽鏈間，或一條肽鏈的不同部位可在兩肽鏈間，或一條肽鏈的不同部位形成氫鍵。形成氫鍵。n在在 -螺旋和螺旋和-折疊片結構中肽鍵的折疊片結構中肽鍵的N-H和和C=O之間形成的氫鍵數目最大。之間形成的氫鍵數目最大。n氫鍵對于維持蛋白質二級結構，保持蛋氫鍵對于維持蛋白質二級結構，保持蛋

33、白質穩定性，起著重要的作用。白質穩定性，起著重要的作用。4. 靜電相互作用靜電相互作用 electrostatic interactionsn蛋白質含有一些帶有可離解基團的氨基酸殘基。蛋白質含有一些帶有可離解基團的氨基酸殘基。Asp、Glu殘基帶負電荷（中性殘基帶負電荷（中性pH）Lys、Arg和和His帶正電荷帶正電荷n在中性在中性pH，凈電荷取決于分子中正、負電荷殘，凈電荷取決于分子中正、負電荷殘基的相對數目基的相對數目n蛋白質分子凈電荷為蛋白質分子凈電荷為0時的時的pH為等電點（為等電點（pI）n等離子點是指不存在電解質時蛋白質溶液的等離子點是指不存在電解質時蛋白質溶液的pH n除少數例

34、外，蛋白質中幾乎所有的帶電除少數例外，蛋白質中幾乎所有的帶電基團都分布在分子的表面。基團都分布在分子的表面。n相同電荷間的排斥作用或許會導致蛋白相同電荷間的排斥作用或許會導致蛋白質結構不穩定。質結構不穩定。n相反電荷間的吸引作用有助于蛋白質結相反電荷間的吸引作用有助于蛋白質結構的穩定。構的穩定。n影響蛋白質分子折疊的模式影響蛋白質分子折疊的模式5. 疏水相互作用疏水相互作用hydrophobic interactionsn驅動蛋白質折疊的主要力量驅動蛋白質折疊的主要力量n非極性基團溶于水非極性基團溶于水 G=H TS 即使即使H0，由于，由于S 0 ，G 0 n在水溶液中水結構誘導的非極性基團

35、之在水溶液中水結構誘導的非極性基團之間的相互作用被稱為疏水相互作用間的相互作用被稱為疏水相互作用n吸熱過程，高溫下較強吸熱過程，高溫下較強二硫鍵二硫鍵(-S-S-) disulfide bondsn球狀蛋白球狀蛋白n二個半胱氨酸分子接近時二個半胱氨酸分子接近時n共價鍵共價鍵n對穩定蛋白質空間結構起著重要作用對穩定蛋白質空間結構起著重要作用n二硫鍵數目多、穩定，如毛、發二硫鍵數目多、穩定，如毛、發n分子內，也能分子間分子內，也能分子間7. 金屬離子金屬離子n蛋白質結合特定的金屬離子蛋白質結合特定的金屬離子如鈣，鎂和鈉離子等如鈣，鎂和鈉離子等n能穩定蛋白質的結構能穩定蛋白質的結構n穩定的機制穩定的

36、機制中和電荷的效應中和電荷的效應促進其他相互作用（疏水相互作用促進其他相互作用（疏水相互作用)n 由鈣穩定的蛋白質由鈣穩定的蛋白質 牛乳清蛋白牛乳清蛋白 -淀粉酶淀粉酶 一個獨特的三維蛋白質結構的形一個獨特的三維蛋白質結構的形成是各種排斥和吸引的非共價相成是各種排斥和吸引的非共價相互作用以及幾個共價二硫鍵的凈互作用以及幾個共價二硫鍵的凈結果。結果。（六）構象穩定性和適應性六）構象穩定性和適應性n蛋白質是高度柔性的蛋白質是高度柔性的n構象適應性對蛋白質的功能性質很重要構象適應性對蛋白質的功能性質很重要第四節第四節 蛋白質的變性蛋白質的變性 denaturationn天然狀態是熱力學最穩定狀態天然

37、狀態是熱力學最穩定狀態n環境的變化驅動分子結構新的平衡環境的變化驅動分子結構新的平衡n構象適應性構象適應性分子結構的細微變化而沒有劇烈變化分子結構的細微變化而沒有劇烈變化n變性變性蛋白質的二級，三級和四級結構上的重大變蛋白質的二級，三級和四級結構上的重大變化，但不涉及主鏈上肽鏈的斷裂，使天然蛋化，但不涉及主鏈上肽鏈的斷裂，使天然蛋白質的理化性質改變并失去原來的生理活性白質的理化性質改變并失去原來的生理活性n在某些情況下，變性過程是可逆的，在某些情況下，變性過程是可逆的，例如，有的蛋白質在加熱時發生變性，冷卻例如，有的蛋白質在加熱時發生變性，冷卻后，又可復原。后，又可復原。n可逆變性三級和四級結

38、構變化可逆變性三級和四級結構變化n不可逆變性二級結構也發生變化不可逆變性二級結構也發生變化n二硫鍵的斷裂二硫鍵的斷裂不可逆變性不可逆變性變性后物化性質變化變性后物化性質變化n因疏水性基團的暴露而導致溶解度的下降因疏水性基團的暴露而導致溶解度的下降n結合水能力的改變結合水能力的改變n失去生物活力（酶活力或免疫活力）失去生物活力（酶活力或免疫活力）n對蛋白酶敏感性提高（肽鍵暴露）對蛋白酶敏感性提高（肽鍵暴露）n蛋白質固有粘度增加蛋白質固有粘度增加n沒有結晶能力沒有結晶能力n消化率和生物有效率提高消化率和生物有效率提高n起泡性能和乳化性能提高起泡性能和乳化性能提高一、變性熱力學一、變性熱力學典型的蛋

39、白質變性曲線典型的蛋白質變性曲線兩狀態轉變兩狀態轉變 二、變性因素二、變性因素n物理因素物理因素溫度溫度紫外線紫外線超聲波超聲波高壓高壓n化學因素化學因素pH有機溶劑有機溶劑重金屬鹽類重金屬鹽類脲、胍脲、胍表面活性劑表面活性劑（一）物理因素（一）物理因素 1. 熱熱n熱變性影響功能性質熱變性影響功能性質n從天然狀態至變性狀態的轉變中點稱為從天然狀態至變性狀態的轉變中點稱為熔化溫度熔化溫度Tm或變性溫度或變性溫度Td熱變性的機理熱變性的機理n非共價相互作用的去穩定作用非共價相互作用的去穩定作用n在較高溫度下，保持蛋白質空間構象的在較高溫度下，保持蛋白質空間構象的各種鍵發生斷裂，破壞了肽鏈的特定排

40、各種鍵發生斷裂，破壞了肽鏈的特定排列，原來在分子內部的一些非極性基團列，原來在分子內部的一些非極性基團暴露到了分子的表面，因而降低了蛋白暴露到了分子的表面，因而降低了蛋白質的溶解度，促進了蛋白質分子之間相質的溶解度，促進了蛋白質分子之間相互結合而凝集，形成不可逆的凝膠而凝互結合而凝集，形成不可逆的凝膠而凝固。固。疏水相互作用的影響疏水相互作用的影響n氫鍵、靜電和范德華相互作用具有放熱氫鍵、靜電和范德華相互作用具有放熱的性質（熱焓驅動）。它們在高溫下去的性質（熱焓驅動）。它們在高溫下去穩定而在低溫下穩定。穩定而在低溫下穩定。n疏水相互作用是吸熱的（熵驅動）。它疏水相互作用是吸熱的（熵驅動）。它們

41、在高溫下穩定，而在低溫下去穩定。們在高溫下穩定，而在低溫下去穩定。n疏水相互作用的穩定性不會隨溫度的提高而無疏水相互作用的穩定性不會隨溫度的提高而無限制地增強限制地增強n某溫度下，當疏水作用的穩定作用被克服時，某溫度下，當疏水作用的穩定作用被克服時，產生熱變性產生熱變性多肽鏈的構象熵的影響多肽鏈的構象熵的影響nGD=GU- GN = H-T SDGU：變性狀態的自由能：變性狀態的自由能GN：天然狀態的自由能：天然狀態的自由能-T SD：構象熵：構象熵n GD 0， 穩定穩定n GD 0，去穩定，去穩定 蛋蛋白白質質的的熱熱變變性性溫溫度度（T Td d）和和平平均均疏疏水水性性 蛋蛋白白質質

42、T Td d 平平均均疏疏水水性性（K KJ Jm mo ol l- -1 1殘殘基基- -1 1） 蛋蛋白白質質 T Td d 平平均均疏疏水水性性（K KJ Jm mo ol l- -1 1殘殘基基- -1 1） 胰胰蛋蛋白白酶酶原原 5 55 5 3 3. .6 68 8 雞雞蛋蛋白白蛋蛋白白 7 76 6 4 4. .0 01 1 胰胰凝凝乳乳蛋蛋白白酶酶原原 5 57 7 3 3. .7 78 8 胰胰蛋蛋白白酶酶抑抑制制劑劑 7 77 7 彈彈性性蛋蛋白白酶酶 5 57 7 肌肌紅紅蛋蛋白白 7 79 9 4 4. .3 33 3 胃胃蛋蛋白白酶酶原原 6 60 0 4 4. .0

43、 02 2 - -乳乳清清蛋蛋白白 8 83 3 4 4. .2 26 6 核核糖糖核核酸酸酶酶 6 62 2 3 3. .2 24 4 - -乳乳球球蛋蛋白白 8 83 3 4 4. .5 50 0 羧羧肽肽酶酶 6 63 3 細細胞胞色色素素 c c 8 83 3 4 4. .3 37 7 乙乙醇醇脫脫氫氫酶酶 6 64 4 抗抗生生物物素素蛋蛋白白 8 85 5 3 3. .8 81 1 牛牛血血清清白白蛋蛋白白 6 65 5 4 4. .2 22 2 大大豆豆球球蛋蛋白白 9 92 2 血血紅紅蛋蛋白白 6 67 7 3 3. .9 98 8 蠶蠶豆豆 1 11 1S S 蛋蛋白白 9

44、 94 4 溶溶菌菌酶酶 7 72 2 3 3. .7 72 2 向向日日葵葵 1 11 1S S 蛋蛋白白 9 95 5 胰胰島島素素 7 76 6 4 4. .1 16 6 燕燕麥麥球球蛋蛋白白 1 10 08 8 溫度穩定性溫度穩定性n一般認為，溫一般認為，溫度愈低蛋白質度愈低蛋白質熱穩定性愈高熱穩定性愈高n但并非總如此但并非總如此n冷誘導變性冷誘導變性3012.5極性和非極性相互作用穩定性極性和非極性相互作用穩定性n蛋白質顯示最高穩定性的溫度取決于極蛋白質顯示最高穩定性的溫度取決于極性和非極性相互作用對蛋白質穩定性貢性和非極性相互作用對蛋白質穩定性貢獻的獻的相對值相對值n極性非極性相互

45、作用極性非極性相互作用蛋白質在凍結溫度和低于凍結溫度時比蛋白質在凍結溫度和低于凍結溫度時比較高溫度時更穩定較高溫度時更穩定n主要依靠疏水相互作用主要依靠疏水相互作用在室溫時比在凍結溫度時更穩定在室溫時比在凍結溫度時更穩定 （吸熱）（吸熱）氨基酸的種類熱穩定性氨基酸的種類熱穩定性n含有含有較高比例的疏水性較高比例的疏水性氨基酸殘基（尤氨基酸殘基（尤其是其是Val、Ile、Leu和和Phe）的蛋白質比）的蛋白質比親水性較強的蛋白質一般親水性較強的蛋白質一般更為穩定更為穩定。n-SH 含量含量，熱穩定性，熱穩定性如大豆蛋白質如大豆蛋白質(含硫氨基酸較少含硫氨基酸較少)穩定性高穩定性高n脯氨酸或羥脯氨

46、酸能阻礙蛋白質分子彼脯氨酸或羥脯氨酸能阻礙蛋白質分子彼此形成交聯，使蛋白質不易凝固。如醇此形成交聯，使蛋白質不易凝固。如醇溶谷蛋白溶谷蛋白(含脯及羥脯氨酸較多含脯及羥脯氨酸較多) 。 組成的氨基酸組成的氨基酸(%) (%) 凝固溫度凝固溫度 蛋白質蛋白質 ( () ) 半胱氨酸半胱氨酸 胱氨酸胱氨酸 脯氨酸脯氨酸 羥脯氨酸羥脯氨酸 卵清蛋白卵清蛋白 1.4 0.5 1.4 0.5 - - - - 56 56 血清清蛋白血清清蛋白 0.3 5.7 0.3 5.7 4.7 67 4.7 67 乳清清蛋白乳清清蛋白 6.4 6.4 - - - - - - 72 72 - -乳球蛋白乳球蛋白 1.1

47、2.3 70 1.1 2.3 70- -7575 酪蛋白酪蛋白 - - 0.3 13.5 160 0.3 13.5 160- -200200 明明 膠膠 0 0 - - 16.4 14.1 16.4 14.1 較高較高 某些蛋白質的氨基酸的組成與凝固溫度關系某些蛋白質的氨基酸的組成與凝固溫度關系 正相關正相關負相關負相關水熱穩定性水熱穩定性n水水，熱變性，熱變性,Td水分愈少所需變性溫度愈高水分愈少所需變性溫度愈高干蛋白質粉對熱非常穩定干蛋白質粉對熱非常穩定n機理機理在干燥狀態，多肽鏈段的移動受到限制在干燥狀態，多肽鏈段的移動受到限制水分含量的增加導致蛋白質的腫脹水分含量的增加導致蛋白質的腫脹

48、提高了多肽鏈的移動性和柔性提高了多肽鏈的移動性和柔性穩定性下降，較低的穩定性下降，較低的Td值值電解質穩定性電解質穩定性n電解質的存在，穩定性降低電解質的存在，穩定性降低n高價離子易使蛋白質凝固高價離子易使蛋白質凝固n例如制造豆腐例如制造豆腐豆漿中的球蛋白僅加熱是不會凝固的豆漿中的球蛋白僅加熱是不會凝固的但在但在70以上添加氯化鎂或硫酸鈣即可凝以上添加氯化鎂或硫酸鈣即可凝固固 2. 靜水壓靜水壓n溫度誘導：溫度誘導：4080，0.1MPan壓力誘導：壓力誘導：25， 1001200MPa 轉變中點轉變中點400800MPan蛋白質是柔性的和可壓縮的蛋白質是柔性的和可壓縮的球狀蛋白球狀蛋白內部有

49、一些空穴，可壓縮內部有一些空穴，可壓縮纖維蛋白纖維蛋白無空穴，對靜水壓穩定無空穴，對靜水壓穩定n高度可逆高度可逆n應用應用滅菌滅菌制備蛋白質凝膠制備蛋白質凝膠牛肉嫩化牛肉嫩化3. 機械處理機械處理n揉搓、振動、打擦導致蛋白質變性。揉搓、振動、打擦導致蛋白質變性。 激烈攪動時產生變性和沉淀。激烈攪動時產生變性和沉淀。n當分子吸附在兩相界面時，導致不可逆變性。當分子吸附在兩相界面時，導致不可逆變性。n高柔性的比剛性蛋白質較易在氣高柔性的比剛性蛋白質較易在氣-液界面變性。液界面變性。n剪切速度愈高，蛋白質變性程度愈高。剪切速度愈高，蛋白質變性程度愈高。n高溫和高剪切力相結合能導致蛋白質不可逆的高溫和

50、高剪切力相結合能導致蛋白質不可逆的變性。變性。4. 輻照輻照n芳香族氨基酸殘基吸收紫外線芳香族氨基酸殘基吸收紫外線n若能量高，能打斷二硫鍵，導致構象變若能量高，能打斷二硫鍵，導致構象變化化n和其它射線也能導致構象變化和其它射線也能導致構象變化（二）化學因素（二）化學因素1. pHn在等電點時比其他在等電點時比其他pH值對變性作用更加穩定值對變性作用更加穩定n中性中性pH大多數蛋白質帶負電荷大多數蛋白質帶負電荷凈靜電推斥能量其他相互作用的能量凈靜電推斥能量其他相互作用的能量 因此大多數蛋白質是穩定的因此大多數蛋白質是穩定的n在極端在極端pH值值強烈的分子內斥力導致分子的腫脹和展開強烈的分子內斥力

51、導致分子的腫脹和展開 n變性機理變性機理多肽鏈中某些基團發生解離，從而破壞了靜多肽鏈中某些基團發生解離，從而破壞了靜電作用形成的鍵。電作用形成的鍵。n多數是可逆的多數是可逆的n然而，如果肽鍵的部分水解，然而，如果肽鍵的部分水解，Asn和和Gln的脫酰胺，堿性的脫酰胺，堿性pH巰基的破壞或者聚集巰基的破壞或者聚集作用能導致蛋白質的不可逆變性。作用能導致蛋白質的不可逆變性。n酸和堿可以加速熱變性。酸和堿可以加速熱變性。 一般水果罐頭的殺菌溫度較蔬菜低。一般水果罐頭的殺菌溫度較蔬菜低。2. 有機溶質有機溶質n尿素和鹽酸胍（尿素和鹽酸胍（GuHCl）的水溶液）的水溶液n變性中點變性中點46 mol/L

52、 尿素尿素 34 mol/L GuHCln完全轉變完全轉變8mol/L 尿素，尿素，6 mol/L GuHCln除去變性劑后，可以逆轉除去變性劑后，可以逆轉n完全可逆有時很困難完全可逆有時很困難變性機制變性機制n尿素和鹽酸胍優先和變性蛋白質結合，尿素和鹽酸胍優先和變性蛋白質結合，驅動驅動ND向右移動向右移動n促進疏水氨基酸殘基在水相中增溶，也促進疏水氨基酸殘基在水相中增溶，也降低了疏水相互作用降低了疏水相互作用打斷了水的氫鍵結構打斷了水的氫鍵結構使蛋白質分子內部的非極性殘基展開使蛋白質分子內部的非極性殘基展開3. 表面活性劑表面活性劑n十二烷基硫酸鈉（十二烷基硫酸鈉（SDS）n強有力的變性劑強

53、有力的變性劑n3 8mmol/L可使大多數球蛋白變性可使大多數球蛋白變性n作用：作用：疏水區和親水區的媒介物，打斷了疏水相互作用疏水區和親水區的媒介物，打斷了疏水相互作用n與變性蛋白質強烈結合，使它帶大量的負電與變性蛋白質強烈結合，使它帶大量的負電n不可逆不可逆 4. 有機溶劑有機溶劑n大多數有機溶劑是變性劑大多數有機溶劑是變性劑乙醇、丙酮乙醇、丙酮n機制機制改變水的介電常數，改變靜電作用改變水的介電常數，改變靜電作用非極性側鏈在有機溶劑中比在水中更易溶解，非極性側鏈在有機溶劑中比在水中更易溶解，有機溶劑能穿透到疏水區，削弱或打斷疏水有機溶劑能穿透到疏水區，削弱或打斷疏水相互作用相互作用5.

54、促溶鹽（促溶鹽（chaotropic salts） 兩種影響方式兩種影響方式n低濃度（離子強度低濃度（離子強度0.2） 靜電中和作用穩定了蛋白質的結構靜電中和作用穩定了蛋白質的結構n較高的濃度（較高的濃度（1mol/L） 離子特異效應離子特異效應Na2SO4和和NaF這樣的鹽能促進結構穩定這樣的鹽能促進結構穩定NaSCN和和NaClO4是強變性劑是強變性劑 o Na2SO4 -NaCl-NaBr -脲素脲素-NaClO4-NaSCN各種鈉鹽對變性溫度的影響各種鈉鹽對變性溫度的影響TdTdn高濃度的鹽總是對蛋白質的結構穩定性產高濃度的鹽總是對蛋白質的結構穩定性產生不利的影響。生不利的影響。nHo

55、fmeister系列或促溶系列系列或促溶系列 F-SO42-Cl-Br-I-ClO4-SCN-n氟化物、硫酸鹽和氯化物是結構穩定劑氟化物、硫酸鹽和氯化物是結構穩定劑n其它陰離子鹽是結構去穩定劑其它陰離子鹽是結構去穩定劑nNaSCN和和NaClO4是強變性劑是強變性劑第五節第五節 蛋白質的功能性質蛋白質的功能性質n蛋白質對食品的感官品質具有重要的影響蛋白質對食品的感官品質具有重要的影響 n蛋白質的功能性質指的是能使蛋白質對人們所蛋白質的功能性質指的是能使蛋白質對人們所期望的食品特征作出貢獻的那些物理化學性質。期望的食品特征作出貢獻的那些物理化學性質。n“功能性質功能性質”（“Functional

56、ity”）的定義）的定義 在食品加工、保藏、制備和消費期間影響蛋白在食品加工、保藏、制備和消費期間影響蛋白質在食品體系中的性能的那些蛋白質的物理和質在食品體系中的性能的那些蛋白質的物理和化學性質。化學性質。決定功能性質的物化性質決定功能性質的物化性質n大小；大小；n形狀；形狀；n氨基酸組成和順序；氨基酸組成和順序；n凈電荷和電荷的分布；凈電荷和電荷的分布；n疏水性和親水性之比疏水性和親水性之比;n二級、三級和四級結構；二級、三級和四級結構；n分子柔性和剛性；分子柔性和剛性；n分子間相互作用和同其它組分作用的能力。分子間相互作用和同其它組分作用的能力。 功能性質是兩類分子性質功能性質是兩類分子性

57、質的表現形式的表現形式n流體動力學性質流體動力學性質粘度（增稠）、膠凝作用和組織化粘度（增稠）、膠凝作用和組織化蛋白質分子的大小、形狀和柔性蛋白質分子的大小、形狀和柔性n表面性質表面性質濕潤性、分散性、溶解性、起泡、乳化以及濕潤性、分散性、溶解性、起泡、乳化以及與脂肪與風味物的結合與脂肪與風味物的結合取決于表面化學性質取決于表面化學性質功能性質分成三類功能性質分成三類n 水化性質（取決于蛋白質水的相互作用）水化性質（取決于蛋白質水的相互作用）包括水吸收及保留、濕潤性、腫脹、粘著性、分散包括水吸收及保留、濕潤性、腫脹、粘著性、分散性、溶解度和粘度。性、溶解度和粘度。 n與蛋白質蛋白質相互作用有關

58、的性質與蛋白質蛋白質相互作用有關的性質沉淀作用、凝膠作用和面團形成沉淀作用、凝膠作用和面團形成 n表面性質表面性質表面張力、乳化作用和泡沫特征。表面張力、乳化作用和泡沫特征。 上述這幾類性質不是完全獨立的。上述這幾類性質不是完全獨立的。一、蛋白質的水合一、蛋白質的水合n食品的流變和質構性質取決于水與其他食品的流變和質構性質取決于水與其他食品組分食品組分 蛋白質蛋白質-多糖的相互作用多糖的相互作用n取決于水取決于水-蛋白質相互作用的功能性質：蛋白質相互作用的功能性質： 分散性、濕潤性、腫脹、溶解性、增稠、粘分散性、濕潤性、腫脹、溶解性、增稠、粘度、持水能力、膠凝作用、凝結、乳化和起度、持水能力、

59、膠凝作用、凝結、乳化和起泡泡水水-基團的結合基團的結合n離子（帶電基團）離子（帶電基團）-偶極偶極n偶極（極性基團）偶極（極性基團）-偶極相互作用偶極相互作用n偶極偶極-誘導偶極（非極性基團）相互作用誘導偶極（非極性基團）相互作用n疏水（非極性基團）相互作用疏水（非極性基團）相互作用 水合能力水合能力n定義定義 當干蛋白質粉與相對濕度為當干蛋白質粉與相對濕度為90-95%的水的水蒸汽達到平衡時，每克蛋白質所結合的蒸汽達到平衡時，每克蛋白質所結合的水的克數水的克數水合能力氨基酸組成水合能力氨基酸組成n帶電的氨基酸殘基數目帶電的氨基酸殘基數目，水合能力，水合能力a：水合能力，：水合能力，g水水/g

60、蛋白質；蛋白質；fc, fp, fN：帶電的、極性和非極性的分數：帶電的、極性和非極性的分數Npcfffa2 . 04 . 0帶電基團為帶電基團為6 mol水水/mol殘基殘基不帶電的極性殘基為不帶電的極性殘基為2 mol /mol殘基殘基非極性殘基為非極性殘基為1 mol /mol殘基殘基 干蛋白質干蛋白質 水分子通過與極性水分子通過與極性 多層水吸附多層水吸附 部位結合而被吸附部位結合而被吸附 蛋白質的水化過程蛋白質的水化過程 （1） （2）液態水凝聚（液態水凝聚（3）腫脹（腫脹（4）溶劑分散（溶劑分散（5） 溶液溶液腫脹的不溶腫脹的不溶性粒子或塊性粒子或塊D蛋白質的吸著等溫線蛋白質的吸著