1、【精品文檔】如有侵權，請聯系網站刪除，僅供學習與交流生物化學重點名詞解釋.精品文檔.兩性離子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正負兩種電荷，又稱兼性離子或偶極離子。氨基酸的等電點：使氨基酸凈電荷為零時溶液的pH值，用符號pI表示，是氨基酸的特征常數。中性氨基酸pI = 1/2 ( pK1' + pK2' )         酸性氨基酸pI = 1/2 ( pK1' + pKR' )堿性氨基酸pI = 1/2 ( pK2' + pKR' )必需氨基酸：指機體又必需，自身不

2、能合成，需要從飲食中獲得的氨基酸。一個氨基酸的羧基與另一個氨基酸的氨基脫去一分子水而形成酰胺鍵，這個鍵稱為肽鍵，產生的化合物叫做肽。谷胱甘肽 (GSH)：Cys 殘基上的-SH是GSH的活性基團。GSH廣泛分布于生物體內，是某些氧化還原酶的輔酶。此外，可以用作巰基酶的保護劑。構型：指在立體異構體中不對稱碳原子上相連的各原子或取代基團的空間排布。構型的轉變伴隨著共價鍵的斷裂和重新形成。構象：指有機分子中，不改變共價鍵結構，僅單鍵周圍的原子旋轉所產生的原子的空間排布。一種構象改變為另一種構象時，不涉及共價鍵的斷裂和重新形成。構象改變不會改變分子的光學活性。組成蛋白質的氨基酸都為-氨基酸（除Pro外

3、），都為L型（除Gly外），除Gly之外，其余氨基酸都有手性碳原子，都具有旋光性。由于蛋白質中的Tyr、Trp 和 Phe 殘基在紫外區有光吸收，所以蛋白質在 280nm 的光波長處有最大光吸收蛋白質的一級結構:廣義的一級結構指蛋白質中共價鍵連結的全部情況，包括肽鏈的數目，肽鏈中氨基酸之間的連結方式，肽鏈中氨基酸的排列順序，二硫鍵的位置；狹義的一級結構肽鏈中氨基酸的排列順序。蛋白質的一級結構決定它的高級結構，即各個層次的結構所需的信息全都儲存于一級結構中蛋白質的二級結構：指多肽鏈本身通過氫鍵沿一定方向盤繞、折疊而形成的構象。天然蛋白質包括-螺旋、-折疊、-轉角、無規則卷曲等二級結構。-螺旋:蛋

4、白質中常見的二級結構，肽鏈主鏈繞假想的中心軸盤繞成螺旋狀，一般都是右手螺旋結構，螺旋是靠鏈內氫鍵維持的。螺距為0.54nm，每一圈含有3.6個氨基酸殘基，每個殘基沿著螺旋的長軸上升0.15nm，旋轉100°。-折疊: 蛋白質中常見的二級結構,是由伸展的多肽鏈組成的。折疊片的構象是通過一個肽鍵的羰基氧和位于同一個肽鏈的另一個酰胺氫之間形成的氫鍵維持的。這些肽鏈可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列。結構域：指蛋白質多肽鏈在二級結構的基礎上進一步卷曲折疊成幾個相對獨立的近似球形的組裝體。蛋白質的三級結構：指蛋白質在二級結構（二級結構、超二級結構和結構域）的基礎上，主鏈構

5、象和側鏈構象相互作用，進一步盤曲折疊形成球狀分子結構。蛋白質的四級結構：指多亞基蛋白質分子中各個具有三級結構的多肽鏈以適當方式聚合所呈現的三維結構。維持二級結構作用力：氫鍵；維持三級結構：二硫鍵、疏水作用、氫鍵、離子鍵、范德華力；維持四級結構：疏水作用（最主要）、氫鍵、離子鍵、范德華力、配位鍵超二級結構：指蛋白質分子中相鄰的二級結構單位組合在一起所形成的有規則的、在空間上能辨認的二級結構組合體。鹽析：在蛋白質溶液中加入一定量的高濃度中性鹽（如硫酸氨），使蛋白質溶解度降低并沉淀析出的現象稱為鹽析。鹽溶：在蛋白質溶液中加入少量中性鹽使蛋白質溶解度增加的現象。蛋白質的變性作用：蛋白質分子的天然構象遭

6、到破壞導致其生物活性喪失的現象。蛋白質受到某些理化因素的影響，其空間結構發生改變，蛋白質的理化性質和生物學功能隨之改變或喪失，但未導致蛋白質一級結構的改變。蛋白質變性后的表現：生物活性喪失（酶）；溶解度降低；粘度增大；擴散系數變小（蛋清）；基團位置改變；對蛋白酶敏感性增大。蛋白質的復性：蛋白質的變性作用若不過于劇烈，高級結構松散了的變性蛋白質在除去變性因素后，可緩慢地重新自發折疊形成原來的構象，恢復原有的理化性質和生物活性。蛋白質的沉淀作用：在外界因素影響下，蛋白質分子失去水化膜或被中和其所帶電荷，導致溶解度降低從而使蛋白質變得不穩定而沉淀的現象稱為蛋白質的沉淀作用。在酸性條件下，氨基酸與茚三

7、酮共熱，生成紫色化合物（Pro的茚三酮反應呈黃色）。層析：按照在移動相（可以是氣體或液體）和固定相（可以是液體或固體）之間的分配比例將混合成分分開的技術。單核苷酸：核苷與磷酸縮合生成的磷酸酯稱為單核苷酸。環化核苷酸：單核苷酸中的磷酸基分別與戊糖的3-OH 及5-OH形成酯鍵，這種磷酸內酯的結構稱為環化核苷酸。P的含量在核酸中相對恒定，DNA中9.9%，RNA中為9.4%。用于測定核酸的含量定磷法。N-C糖苷鍵：戊糖第1位碳原子上的羥基與嘌呤的第9位氮原子或與嘧啶的第1位氮原子形成的型N-C糖苷鍵。磷酸二酯鍵：單核苷酸中，核苷的戊糖與磷酸的羥基之間形成的磷酸酯鍵。不對稱比率：同一種生物的所有體細

8、胞DNA的堿基組成相同，與年齡、健康狀況、外界環境無關，可作為該物種的特征，用不對稱比率 (A+T)/(G+C) 來衡量。不同生物的堿基組成由很大的差異，所有生物DNA分子中A=T，G=C。堿基互補規律：在形成雙螺旋結構的過程中，由于各種堿基的大小與結構的不同，使得堿基之間的互補配對只能是G和C、A和T，G與C配對，形成3個氫鍵、A與T配對，形成2個氫鍵，這種堿基配對的規律就稱為堿基配對規律（互補規律）。DNA分子一級結構：DNA分子上核苷酸（堿基）的排列順序，四種脫氧核苷酸通過3',5'-磷酸二酯鍵連接起來的多核苷酸鏈。DNA分子具有方向性，分別為5'端和3'

9、端。天然DNA中，5'端為磷酸，3'端為游離羥基。DNA的二級結構：指DNA的雙螺旋結構。雙螺旋結構是DNA的兩條鏈圍著同一中心軸旋繞而成的空間結構。反向平行的雙鏈沿中心軸盤繞成右手螺旋。DNA的雙螺旋模型是由Watson和Crick兩位科學家于1953年提出的。DNA的三級結構:雙螺旋進一步扭曲形成的更高層次的空間結構主要指超螺旋結構.正超螺旋(緊纏),負超螺旋(松纏).維持雙螺旋結構穩定性的力：互補堿基之間的氫鍵；堿基堆集力；離子鍵。雙螺旋直徑為2nm，每對脫氧核苷酸殘基沿縱軸旋轉36°，上升0.34nm，每10個堿基對形成一個螺旋，螺距3.4nm。反密碼子：在t

10、RNA 鏈上有三個特定的堿基，組成一個密碼子，由這些反密碼子按堿基配對原則識別mRNA 鏈上的密碼子。反密碼子與密碼子的方向相反。核酸的變性、復性：當呈雙螺旋結構的DNA溶液在某些物理或化學因素的作用下，其空間結構發生改變，雙鏈DNA脫解為單鏈，從而引起理化性質的改變及生物活性的降低或喪失。在適當條件下，分散開的兩條DNA 鏈可以完全重新結合成和原來一樣的雙股螺旋。退火：熱變性的DNA在緩慢冷卻的條件下的復性過程。增色效應：當DNA從雙螺旋結構變為單鏈的無規則卷曲狀態時，它在260nm處的吸收便增加。變性DNA雙螺旋解體，藏于螺旋內部的堿基暴露出來。增色效應常用來衡量DNA變性的程度。減色效應

11、：當變性的DNA經復性以重新形成雙螺旋結構時，其溶液在260nm處的光密度減小。減色效應常可用來衡量DNA復性的程度。熔解溫度（Tm 值）：指DNA的變性達到50%，即增色效應達到一半時的溫度。影響Tm值的因素：DNA分子中GC堿基對含量高，則Tm值大。DNA：白色纖維狀固體；微溶于水、不溶于乙醇、乙醚和氯仿等一般的有機溶劑；溶液粘度大；核蛋白體DNP可溶于高濃度(1-2mol/L)的NaCl溶液。RNA：白色粉末狀固體；溶液粘度小；RNA核蛋白體(RNP)易溶于0.14mol/L的NaCl溶液。核酸變性或降解后，粘度降低。RNA的二級結構常常形成局部的雙螺旋。如RNA的莖環結構。t

12、RNA5'端都為pG- ,3'端都為CCA，用以接受氨基酸。tRNA的二級結構(三葉草結構)，tRNA的三級結構（倒L型）。四環：二氫尿嘧啶環（D環）；反密碼環；額外環；TyC環。四臂：二氫尿嘧啶臂；反密碼臂；氨基酸臂；TyC臂。原核生物和真核生物的mRNA在結構上有所不同：1)原核生物的mRNA是多順反子的，真核生物的mRNA是單順反子的；2)原核mRNA 5 '端無帽子結構，真核mRNA 5 '端有一段帽子結構（m7GpppNmpNmp-）；3)原核mRNA 3 端無PolyA，真核mRNA 3 端有PolyA。    

13、;分子雜交：不同來源的DNA分子放在一起熱變性，然后慢慢冷卻，讓其復性。這些異源DNA（RNA)之間有互補的序列或部分互補的序列，則復性時會形成“雜交分子”。    嘌呤和嘧啶具有共軛雙鍵，能強烈吸收紫外光。在260nm處有最大吸收峰。基因：DNA分子上具有遺傳效應的特定核苷酸序列。基因組：生物體的全部基因或染色體。酶:是生物體產生的、具有高度催化效率和高度特異性的生物催化劑。由酶的組成成分，酶可分為兩類：單純酶僅由蛋白質組成；結合酶除蛋白質外，還有非蛋白質成分，即全酶=酶蛋白+輔因子輔因子有兩種：輔酶（與酶蛋白結合較松弛）、輔基（與酶蛋白結合較緊密，常

14、常以共價鍵結合）國際酶學委員會（.EC）將所有的酶按它們所催化的反應的性質分為六大類：氧化還原酶類；轉移酶類；水解酶類；裂解（合）酶類；異構酶類；合成酶類(連接酶類)根據酶的聚合狀態，分為三類：單體酶（酶蛋白僅有一條多肽鏈）、寡聚酶（酶蛋白是寡聚蛋白質，由幾個至幾十個亞基組成，以非共價鍵連接）、多酶復合體（由幾個酶聚合而成的復合體）酶的特征：專一性很強；催化效率極高；活性可以調控；酶不穩定；催化活性與輔因子有關。多酶體系：由幾個酶彼此嵌合形成的復合體稱為多酶體系。多酶復合體有利于細胞中一系列反應的連續進行，以提高酶的催化效率，同時便于機體對酶的調控。分子量都在幾百萬以上。酶催化的專一性是指酶對

15、它所催化的反應及其底物具有的嚴格的選擇性，酶催化的專一性原理：1958年D.E.Koshland提出“誘導契合學說”。酶催化的高效性，酶促反應的速度比非酶促反應通常要快107-1014倍。酶催化的高效性的機理:鄰近效應和定向效應；“張力”和“形變”；酸堿催化；共價催化； 微環境（活性中心是低介電區）酶的催化機理，通過改變反應途徑來降低反應的活化能,“中間產物學說”。酶活性的可調節性：酶的別構效應；共價修飾（甲基化、磷酸化等）；酶原的激活（如胃蛋白酶原、凝血酶原 ）；同工酶的調節激活劑：凡是能提高酶活性的物質，其中大部分是離子或簡單的有機化合物。激酶需要Mg2+激活，唾液淀粉酶需要Cl-激活。抑

16、制劑：能使酶的必需基團或酶活性部位中的基團的化學性質改變而降低酶的催化活性甚至使酶的催化活性完全喪失的物質。抑制劑以共價鍵不可逆地與酶相結合而抑制酶的活性，叫不可逆抑制作用。碘乙酸是巰基酶的不可逆抑制劑；有機磷化合物可使-OH磷酯化，所以它是活性中心有Ser殘基的酶的抑制劑。常見的有機磷農藥，如敵敵畏、敵百蟲。酶的必需基團：指酶分子中對于酶行使其功能所必需的基團。活性中心及調節中心的基團均屬必需基團。調節中心：可以與小分子的代謝物相結合，使酶分子的構象發生改變，從而影響酶的活性。這種作用叫變構效應(又叫別構效應)，具有變構效應的酶叫變構酶，引起變構的小分子物質叫變構劑(調節物)。正變構劑，負變

17、構劑。變構酶（別構酶）：代謝過程中的關鍵酶，它的催化活性受其三維結構中的構象變化的調節。變構酶的特點：都是寡聚酶；除活性中心，還有調節中心；變構酶的v-S的關系不符合米氏方程，所以其曲線不是雙曲線型；常常是系列反應中的第一個酶，或是代謝途徑的分支酶。同工酶：是指能夠催化同一種化學反應，但其酶本身的分子結構組成、來源不同的一組酶。誘導酶：是指當細胞中加入特定誘導物后誘導產生的酶，它的含量在誘導物存在下顯著增高，這種誘導物往往是該酶底物的類似物或底物本身。酶原：酶的無活性前體，通常在有限度的蛋白質水解作用后，轉變為具有活性的酶。酶活力：指酶催化一定化學反應的能力，通常用最適條件下酶所催化的化學反應

18、速度來衡量。酶的定量并非對其蛋白質進行定量，而是對它的催化能力，也即酶促反應的速度酶的比活力：指每毫克蛋白所含的酶活力單位數。比活力酶活力單位數（U）/蛋白質量（mg）。 比活力是酶制劑純度的常用指標比活力越大，表示酶越純。國際單位(IU)：在最適條件下，酶每分鐘催化1umol底物轉化速度所代表的酶活力。Kat：在最適條件下，酶每秒鐘催化1mol底物轉化速度所代表的酶活力。1 Kat = 60×106 IU活性中心：酶分子中直接與底物結合，并催化底物發生化學反應的部位。由一些氨基酸殘基的側鏈基團組成，分為結合部位和催化部位兩部分。對于結合酶，輔因子常常是活性中心的組成部分。

19、米氏方程： V=Vmax·S/（Km+S）。米氏方程推導的三個假設：（1)推導的v為反應初速度；(2)反應體系處于穩態；(3)S>>E以產物濃度對反應時間作圖，可得到酶促反應速度曲線。正確的酶促反應速度應該是在反應初期短時間內的反應速度，即反應初速度。米氏常數（Km 值）：是酶的特征常數，表示酶與底物的親和力（Km值越大，親和力越小）， Km的值是當酶促反應速度為最大反應速度的一半時的底物濃度。Km的單位為濃度單位。最適PH、最適溫度不是酶的特征常數。可逆抑制作用：酶與抑制劑非共價地可逆結合，當用透析或超濾等方法除去抑制劑后酶的活性可以恢復。可逆抑制作

20、用可分為三種類型：競爭性抑制作用：Km=Km(1+I/Ki)，Vmax不變，Km增大。可通過增加底物濃度削弱或解除這種抑制作用。非競爭性抑制作用：VmVm /( 1+I/Ki )，Vmax變小，Km不變。反競爭性抑制作用：Km=Km(1+I/Ki)；VmaxVm /( 1+I/Ki )，Vmax變小，Km增大。生物氧化：指生物體內有機物質在細胞中被氧化分解，產生H2O和CO2，同時釋放出能量的過程。呼吸鏈（電子傳遞鏈）：在生物氧化過程中，代謝物脫下的氫和電子經過一系列的傳遞體的傳遞，最終交給分子氧生成水，這一電子傳遞體系稱為呼吸鏈。由NADH開始的呼吸鏈  NADH呼吸鏈；由FADH

21、2開始的呼吸鏈  FADH2呼吸鏈。電子總是從較低的氧化還原電位向高電位流動。復合物I：NADH-CoQ還原酶（FMNFe-S）復合物II：琥珀酸-CoQ還原酶（FADFe-S）復合物III：細胞色素還原酶（Cytb Fe-S Cytc1）復合物IV：細胞色素氧化酶（Cytaa3）真核生物電子傳遞的部位：線粒體；原核生物電子傳遞的部位：細胞膜。NAD+：與酶蛋白可逆結合而往返于線粒體基質與內膜之間（但不能透過內膜）。NAD+是雙電子傳遞體(每次傳遞2個電子)，即氫傳遞體。黃素蛋白（FP）：是指以FAD或FMN為輔基的酶。FP分布在線粒體的內膜上。FP在呼吸鏈中作為雙電子傳遞體。鐵硫蛋

22、白(Fe-S) ：鐵硫中心只有1個Fe起氧化還原反應，在氧化型（Fe3+）和還原型（Fe2+）之間轉變。單電子傳遞體。輔酶Q (CoQ)：輔酶Q是呼吸鏈中唯一的非蛋白質組分,是雙電子傳遞體。細胞色素 (Cyt)：單電子傳遞體。電子傳遞抑制劑：魚藤酮（阻斷從NADH向CoQ的傳遞）抗霉素A（阻斷CoQ向復合物III的電子傳遞）氰化物、疊氮化物、CO、H2S（阻斷復合物IV向O2的傳遞）磷氧比（P/O）：在生物氧化過程中，每消耗1個氧原子所產生的ATP的分子數。NADH經呼吸鏈完全氧化時，磷氧比值是2.5，FADH2 經呼吸鏈完全氧化時，磷氧比值是1.5。氧化磷酸化：NADH或FADH2

23、將電子傳遞給O2的過程與ADP的磷酸化相偶聯，使電子傳遞過程中釋放出的能量用于ATP的生成。氧化磷酸化需要氧氣作為最終的電子受體，它是需氧生物合成ATP的主要途徑。底物水平磷酸化：代謝物通過氧化形成的高能磷酸化合物直接將磷酸基團轉移給ADP，使之磷酸化生成ATP。光合磷酸化：由光驅動的電子傳遞過程與ADP的磷酸化相偶聯，使電子傳遞過程中釋放出能量用于ATP的生成。能荷：能荷是細胞中高能磷酸狀態的一種數量上的衡量，能荷大小可以說明生物體中ATP-ADP-AMP 系統的能量狀態。能荷=ATP+0.5ADP/ATP+ADP+AMP。高能荷時，ATP生成過程被抑制，而ATP的利用過程被激發；低能荷時，

24、其效應相反。化學滲透理論：呼吸鏈在傳遞電子的同時將質子從線粒體的基質側泵到線粒體的膜間隙，當膜間隙存在足夠的質子形成電化學梯度的時候質子順梯度流回基質并為ATP合成酶酶催化ADP和Pi生成ATP提供能量。氧化磷酸化的抑制劑：ATP合酶的抑制劑（寡霉素）；解偶聯劑（2,4-二硝基苯酚(DNP)）；離子載體抑制劑（纈氨霉素）磷酸甘油穿梭系統（肌細胞），這種方式不通過復合物，P/O為1.5；蘋果酸穿梭系統（肝細胞），這種方式要通過復合物，P/O為2.5。解偶聯劑：一種使電子傳遞與ADP磷酸化之間的緊密偶聯關系解除的化合物。如2,4二硝基苯酚。高能化合物：在標準條件下水解時，自由能大幅度減少的化合物。

25、一般是指水解釋放的能量能驅動ADP磷酸化合成ATP的化合物。糖異生：非糖物質（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）轉變為葡萄糖的過程。發酵：厭氧有機體把糖酵解生成NADH 中的氫交給丙酮酸脫羧后的產物乙醛，使之生成乙醇的過程稱之為酒精發酵。如果將氫交給病酮酸丙生成乳酸則叫乳酸發酵。變構調節：變構調節是指某些調節物能與酶的調節部位結合使酶分子的構象發生改變，從而改變酶的活性，稱酶的變構調節。糖酵解途徑：糖酵解途徑指糖原或葡萄糖分子分解至生成丙酮酸的階段，是體內糖代謝最主要途徑。磷酸戊糖途徑：磷酸戊糖途徑指機體某些組織（如肝、脂肪組織等）以6-磷酸葡萄糖為起始物在6-磷酸葡萄糖脫氫酶催化下形成6-磷酸葡

26、萄糖酸進而代謝生成磷酸戊糖為中間代謝物的過程，又稱為磷酸已糖旁路。脂肪酸的-氧化：-氧化作用是以具有3-18碳原子的游離脂肪酸作為底物，有分子氧間接參與，經脂肪酸過氧化物酶催化作用，由碳原子開始氧化，氧化產物是D-羥脂肪酸或少一個碳原子的脂肪酸。脂肪酸的-氧化：脂肪酸的-氧化作用是脂肪酸在一系列酶的作用下，在碳原子和碳原子之間斷裂，碳原子氧化成羧基生成含2個碳原子的乙酰CoA 和比原來少2 個碳原子的脂肪酸。脂肪酸-氧化：-氧化是C5、C6、C10、C12脂肪酸在遠離羧基的烷基末端碳原子被氧化成羥基，再進一步氧化而成為羧基，生成,-二羧酸的過程。乙醛酸循環：一種被修改的檸檬酸循環，在其異檸檬酸

27、和蘋果酸之間反應順序有改變，以及乙酸是用作能量和中間物的一個來源。某些植物和微生物體內有此循環，他需要二分子乙酰輔酶A的參與；并導致一分子琥珀酸的合成。檸檬酸穿梭：就是線粒體內的乙酰CoA 與草酰乙酸縮合成檸檬酸，然后經內膜上的三羧酸載體運至胞液中，在檸檬酸裂解酶催化下，需消耗ATP 將檸檬酸裂解回草酰乙酸和，后者就可用于脂肪酸合成，而草酰乙酸經還原后再氧化脫羧成丙酮酸，丙酮酸經內膜載體運回線粒體，在丙酮酸羧化酶作用下重新生成草酰乙酸，這樣就可又一次參與轉運乙酰CoA 的循環。乙酰CoA 羧化酶系：大腸桿菌乙酰CoA 羧化酶含生物素羧化酶、生物素羧基載體蛋白（BCCP）和轉羧基酶三種

28、組份，它們共同作用催化乙酰CoA 的羧化反應，生成丙二酸單酰-CoA。脂肪酸合酶系統：脂肪酸合酶系統包括酰基載體蛋白（ACP）和6 種酶，它們分別是：乙酰轉酰酶；丙二酸單酰轉酰酶；-酮脂酰ACP 合成酶；-酮脂酰ACP 還原酶；-羥；脂酰ACP 脫水酶；烯脂酰ACP 還原酶。肉毒堿穿梭：脂酰CoA通過形成脂酰肉毒堿從細胞質轉運到線粒體的一個穿梭循環途徑。酰基載體蛋白（ACP）：通過硫酯鍵結合脂肪酸合成的中間代謝物的蛋白質（原核生物）或蛋白質的結構域（真核生物）。轉氨作用：在轉氨酶作用下，把一種氨基酸上的氨基轉移到-酮酸上，形成另一種氨基酸。生糖氨基酸：在分解過程中能轉變成丙酮酸、-酮戊二酸乙、

29、琥珀酰輔酶A、延胡索酸和草酰乙酸的氨基酸稱為生糖氨基酸。生酮氨基酸：在分解過程中能轉變成乙酰輔酶A和乙酰乙酰輔酶A的氨基酸稱為生酮氨基酸。核酸內切酶: 核糖核酸酶和脫氧核糖核酸酶中能夠水解核酸分子內磷酸二酯鍵的酶。核酸外切酶:從核酸鏈的一端逐個水解核苷酸的酶。限制性核酸內切酶：能作用于核酸分子內部，并對某些堿基順序有專一性的核酸內切酶，是基因工程中的重要工具酶。一碳單位：僅含一個碳原子的基團如甲基（CH3-、亞甲基（CH2=）、次甲基（CH）、甲酰基（O=CH-)、亞氨甲基（HN=CH-）等，一碳單位可來源于甘氨酸、蘇氨酸、絲氨酸、組氨酸等氨基酸，一碳單位的載體主要是四氫葉酸，功能是

30、參與生物分子的修飾。半保留復制：雙鏈DNA 的復制方式，其中親代鏈分離，每一子代DNA 分子由一條親代鏈和一條新合成的鏈組成。逆轉錄：Temin 和Baltimore 各自發現在RNA 腫瘤病毒中含有RNA 指導的DNA 聚合酶，才證明發生逆向轉錄，即以RNA 為模板合成DNA。岡崎片段：一組短的DNA 片段，是在DNA 復制的起始階段產生的，隨后又被連接酶連接形成較長的片段。在大腸桿菌生長期間，將細胞短時間地暴露在氚標記的胸腺嘧啶中，就可證明岡崎片段的存在。岡崎片段的發現為DNA 復制的科恩伯格機理提供了依據。復制叉：復制DNA 分子的Y 形區域,在此區域發生鏈的分離及新鏈的合成。前導鏈：D

31、NA 的雙股鏈是反向平行的，一條鏈是5'3'方向，另一條是3'5'方向，上述的起點處合成的領頭鏈，沿著親代DNA 單鏈的3'5'方向（亦即新合成的DNA沿5'3'方向）不斷延長,前導鏈是連續的。隨后鏈：已知的DNA 聚合酶不能催化DNA 鏈朝3'5'方向延長，在兩條親代鏈起點的3' 端一側的DNA 鏈復制是不連續的，而分為多個片段，每段是朝5'3'方向進行。核心酶：大腸桿菌的RNA聚合酶全酶由5個亞基組成（22，），沒有基的酶叫核心酶。核心酶只能使已開始合成的RNA鏈延長，但不具有起始合成R

32、NA的能力，必須加入基才表現出全部聚合酶的活性。RNA聚合酶:以一條DNA鏈或RNA為模板催化由核苷-5-三磷酸合成RNA的酶。啟動子：在DNA分子中，RNA聚合酶能夠結合并導致轉錄起始的序列。誘導酶：由于誘導物的存在，使原來關閉的基因開放，從而引起某些酶的合成數量明顯增加。標兵酶：在多酶促系列反應中，受控制的部位通常是系列反應開頭的酶，一般是變構酶。操縱子：在轉錄水平上控制基因表達的協調單位，包括啟動子（P）操縱基因（O）和在功能上相關的幾個結構基因。衰減子：位于結構基因上游前導區調節基因表達的功能單位，前導區轉錄的前導RNA通過構象變化終止或減弱轉錄。阻遏物：由調節基因產生的一種變構蛋白，

33、當它與操縱基因結合時，能夠抑制轉錄的進行。輔阻遏物：能夠與失活的阻碣蛋白結合，并恢復阻遏蛋白與操縱基因結合能力的物質。輔阻遏物一般是酶反應的產物。降解物基因活化蛋白：由調節基因產生的一種cAMP 受體蛋白，當它與cAMP 結合時被激活，并結合到啟動子上促進轉錄進行。是一種正調節作用。腺苷酸環化酶：催化ATP 焦磷酸裂解產生環腺苷酸（cAMP）的酶。共價修飾：某種小分子基團可以共價結合到被修飾酶的特定氨基酸殘基上，引起酶分子構象變化，從而調節代謝的方向和速度。級聯系統：在連鎖代謝反應中一個酶被激活后，連續地發生其它酶被激活，導致原始調節信號的逐級放大，這樣的連鎖代謝反應系統稱為級聯系統。反饋抑制

34、：在代謝反應中，反應產物對反應過程中起作用的酶產生的抑制作用。前饋激活：在反應序列中，前身物質對后面的酶起激活作用，使反應向前進行。聚合酶鏈式反應（PCR）：擴增樣品中的DNA量和富集眾多DNA分子中的一個特定的DNA序列的一種技術。在該反應中，使用與目的DNA序列互補的寡核苷酸作為引物，進行多輪的DNA合成。其中包括DNA變性、引物退火和在Taq DNA聚合酶催化下的DNA合成。半保留復制：DNA復制的一種方式。每條鏈都可用作合成互補鏈的模板，合成出兩分子的雙鏈DNA，每個分子都是由一條親代鏈和一條新合成的鏈組成。移碼突變：一種突變，其結果為導致核酸的核苷酸順序之間的正常關系發生改變。移碼突變是由刪去或插入一個核苷酸的點突變構成的，突變點以前的密碼子并不改變，并將決定正確的氨基酸順序,但突變點以后的所有密碼子都將改變,且將決定錯誤的氨基酸順序。信號肽: 信號肽假說認為，編碼分泌蛋白的mR