1、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能一. 單項(xiàng)選擇題1. 下列不含有手性碳原子的氨基酸是AA. Gly B. Arg C. Met D. Phe E. Val2. 那一類氨基酸在脫去氨基后與三羧酸循環(huán)關(guān)系最密切 D A. 堿性氨基酸 B. 含硫氨基酸 C. 分支氨基酸 D. 酸性氨基酸 E. 芳香族氨基酸4. 下列蛋白質(zhì)組分中，那一種在280nm具有最大的光吸收EA. 酪氨酸的酚環(huán) B. 苯丙氨酸的苯環(huán) C. 半胱氨酸的巰基 D. 二硫鍵 E. 色氨酸的吲哚環(huán)6. 典型的-螺旋含有幾個(gè)氨基酸殘基 CA. 3 B. 2.6 C. 3.6 D. 4.0 E. 4.47. 每分子血紅蛋白所含鐵離子數(shù)為BA. 5 B.

2、 4 C. 3 D. 2 E. 18. 血紅蛋白的氧合曲線呈 CA. U形線 B. 雙曲線 C. S形曲線 D. 直線 E. Z形線9. 蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)與功能關(guān)系的特點(diǎn)是BA. 氨基酸組成不同的蛋白質(zhì)，功能一定不同B. 一級(jí)結(jié)構(gòu)相近的蛋白質(zhì)，其功能類似可能性越大C. 一級(jí)結(jié)構(gòu)中任何氨基酸的改變，其生物活性即消失D. 不同生物來源的同種蛋白質(zhì)，其一級(jí)結(jié)構(gòu)相同E. 以上都不對(duì)11. 一個(gè)蛋白質(zhì)的相對(duì)分子量為11000，完全是-螺旋構(gòu)成的，其分子的長度是多少nm DA. 11 B. 110 C. 30 D. 15 E. 110013. 谷胱甘肽發(fā)揮功能時(shí)，是在什么樣的結(jié)構(gòu)層次上進(jìn)行的CA. 一級(jí)結(jié)構(gòu)

3、 B. 二級(jí)結(jié)構(gòu) C. 三級(jí)結(jié)構(gòu) D.四級(jí)結(jié)構(gòu) E. 以上都不對(duì)14. 測(cè)得某一蛋白質(zhì)樣品的含氮量為0.40g，此樣品約含蛋白質(zhì)多少克BA. 2.00g B. 2.50g C. 6.40g D. 3.00g E. 6.25g15. 在pH6.0的緩沖液中電泳，哪種氨基酸基本不動(dòng)BA. 精氨酸 B. 丙氨酸 C. 谷氨酸 D. 天冬氨酸 E. 賴氨酸16. 天然蛋白質(zhì)不存在的氨基酸是EA. 半胱氨酸 B. 脯氨酸 C. 絲氨酸 D. 蛋氨酸 E. 瓜氨酸17. 多肽鏈中主鏈骨架的組成是EA. NCCNNCCNNCCN B. CHNOCHNOCHNOC. CONHCONHCONH D. CNOHC

4、NOHCNOHE. CNHOCCCNHOCC18. 在20種基本氨基酸中，哪種氨基酸沒有手性碳原子E A. 谷氨酸 B. 半胱氨酸 C. 賴氨酸 D. 組氨酸 E.甘氨酸19. 下列哪種物質(zhì)從組織提取液中沉淀蛋白質(zhì)而不變性B A. 硫酸 B. 硫酸銨 C. 氯化汞 D. 丙酮 E. 1N鹽酸20. 蛋白質(zhì)變性后表現(xiàn)為D A. 粘度下降 B. 溶解度增加 C. 不易被蛋白酶水解D. 生物學(xué)活性喪失 E. 易被鹽析出現(xiàn)沉淀21. 對(duì)蛋白質(zhì)沉淀、變性和凝固的關(guān)系的敘述，哪項(xiàng)是正確的D A. 變性的蛋白質(zhì)一定要凝固 B. 變性的蛋白質(zhì)一定要沉淀C. 沉淀的蛋白質(zhì)必然變性 D. 凝固的蛋白質(zhì)一定變性E.

5、 沉淀的蛋白質(zhì)一定凝固22. 蛋白質(zhì)溶液的穩(wěn)定因素是C A. 蛋白質(zhì)溶液有分子擴(kuò)散現(xiàn)象 B. 蛋白質(zhì)溶液有“布朗運(yùn)動(dòng)”C. 蛋白質(zhì)分子表面帶有水化膜和同種電荷 D. 蛋白質(zhì)的粘度大 E. 蛋白質(zhì)分子帶有電荷23. 鐮刀型貧血癥患者，Hb中氨基酸的替換及位置是 DA. 鏈第六位Val換成Glu B. -鏈第六位Val換成GluC.-鏈第六位Glu換成Val D. -鏈第六位Glu換成ValE. 以上都不對(duì)24. 下列蛋白質(zhì)通過凝膠過濾層析柱時(shí)，最先被洗脫的是D A.牛乳球蛋白（分子量35000） B. 肌紅蛋白（分子量16900） C. 牛胰島素（分子量5700） D. 血清清蛋白（分子量685

6、00）E. 超氧化物歧化酶（分子量32000）25下列哪一種物質(zhì)不屬于生物活性肽DA. 催產(chǎn)素 B. 加壓素 C. 促腎上腺皮質(zhì)激素 D. 血紅素 E. 胰島素26.下列不屬于結(jié)合蛋白質(zhì)的是D A.核蛋白 B. 糖蛋白 C. 脂蛋白 D. 清蛋白 E.色蛋白二. 多項(xiàng)選擇題1. 下列氨基酸那些是蛋白質(zhì)的組分ABDA. His B. Trp C. 瓜氨酸 D. 胱氨酸 2. 下列氨基酸中那些具有分支的碳?xì)鋫?cè)鏈CDA. Met B. Cys C. Val D. Leu 3. 在生理pH值情況下，下列氨基酸中的那些氨基酸側(cè)鏈帶正電荷ACA. Arg B. Glu C. Lys D. Asp4.下列對(duì)

7、于肽鍵的敘述正確的是ABCA. 具有部分雙鍵性質(zhì) B. 具有部分單鍵性質(zhì)C. 比雙鍵鍵長長，比單鍵鍵長短 D.比雙鍵鍵長短，比單鍵鍵長長5. 對(duì)谷胱甘肽敘述正確的是ABCDA. 有一個(gè)-肽鍵 B. 有一個(gè)功能性的基團(tuán)巰基C. 分別由谷氨酸 胱氨酸 和甘氨酸組成 D. 對(duì)生物膜具有保護(hù)作用6. 下面那些是結(jié)合蛋白質(zhì)ACA. 血紅蛋白 B. 牛胰核糖核酸酶 C. 肌紅蛋白 D. 胰島素7. 下列那些蛋白質(zhì)具有四級(jí)結(jié)構(gòu)ADA. 血紅蛋白 B. 牛胰核糖核酸酶 C. 肌紅蛋白 D. 蛋白激酶A8. 含有卟啉環(huán)的蛋白質(zhì)是ABCDA. 血紅蛋白 B. 過氧化氫酶 C. 肌紅蛋白 D. 細(xì)胞色素9. 下列那

8、些蛋白質(zhì)含有鐵離子ACA. 血紅蛋白 B. 牛胰核糖核酸酶 C. 肌紅蛋白 D. 胰島素10. 蛋白質(zhì)變性是由于ADA. 氫鍵斷裂 B. 肽鍵破壞 C. 破壞水化層和中和電荷 D. 亞基解聚11. 鐮刀型紅細(xì)胞貧血癥患者血紅蛋白-鏈上第六位的谷氨酸被纈氨酸所取代后，將產(chǎn)生那些變化BDA.在pH7.0電泳時(shí)增加了異常血紅蛋白向陽極移動(dòng)的速度B.導(dǎo)致異常脫氧血紅蛋白的聚合作用C.增加了異常血紅蛋白的溶解度D.一級(jí)結(jié)構(gòu)發(fā)生改變14. 下面對(duì)氨基酸與蛋白質(zhì)之間的關(guān)系敘述正確的是BCA. 氨基酸具有的性質(zhì)蛋白質(zhì)也一定具有 B. 有些氨基酸的性質(zhì)蛋白質(zhì)也具有C.有些蛋白質(zhì)的性質(zhì)氨基酸不具有D.兩者之間的性

9、質(zhì)關(guān)系并不緊密15. 肽鍵平面中能夠旋轉(zhuǎn)的鍵有CD A. CO B. CN C. CN D. CC 16. 對(duì)血紅蛋白的結(jié)構(gòu)特點(diǎn)敘述正確的是ABCD A. 具有4個(gè)亞基 B. 是一種結(jié)合蛋白質(zhì) C. 每個(gè)亞基都具有三級(jí)結(jié)構(gòu) D. 亞基鍵主要靠次級(jí)鍵連接三. 填空題1. 組成蛋白質(zhì)的堿性氨基酸有賴氨酸（Lys） 、 精氨酸（Arg） 和 組胺酸（His） 。酸性氨基酸有 谷氨酸（Glu） 和 天冬氨酸（Asp） 。2. 在下列空格中填入合適的氨基酸名稱。(1) 酪氨酸（Tyr） 是帶芳香族側(cè)鏈的極性氨基酸。(2) 苯丙氨酸（Phe） 和 色氨酸(Try) 是帶芳香族側(cè)鏈的非極性氨基酸。 (3)

10、甲硫氨酸（Met） 和 半胱氨酸（Cys） 是含硫的氨基酸。(4) 甘氨酸(Gly) 是最小的氨基酸，脯氨酸(Pro) 是亞氨基酸。(5)在一些酶的活性中心起重要作用并含有羥基的分子量較小的氨基酸是 絲氨酸（Ser） ，體內(nèi)還有另兩個(gè)含羥基的氨基酸分別是蘇氨酸（Thr） 和 酪氨酸（Tyr） 。3. 氨基酸在等電點(diǎn)時(shí)，主要以兼性 離子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以 正 離子形式存在，在pH<pI的溶液中，大部分以 負(fù) 離子形式存在。4. 脯氨酸和羥脯氨酸與茚三酮反應(yīng)產(chǎn)生 黃 色的物質(zhì)，而其他氨基酸與茚三酮反應(yīng)產(chǎn)生 藍(lán)紫 色的物質(zhì)。5. 有三種氨基酸因含有共軛雙鍵而有280

11、nm處的紫外吸收，這三種氨基酸按吸收能力強(qiáng)弱依次為色氨酸（Trp） >酪氨酸（Tyr） > 苯丙氨酸（Phe） 。6. 10 個(gè)以內(nèi)的氨基酸殘基所組成的肽稱為寡肽。7. 1953年維格諾爾德（D. Vingneaud）第一次用化學(xué)法合成了具有生物活性的肽 催產(chǎn)素 ，因而獲得諾貝爾獎(jiǎng)。8. 我國于1965年由 上海生物化學(xué)研究所 上海有機(jī)化學(xué)研究所 、 和 北京大學(xué) 等單位在世界上首次合成了具有生物活性的蛋白質(zhì)牛胰島素。10. 胰蛋白酶能水解 賴氨酸（Lys） 和 精氨酸（Arg） 的氨基酸的羧基所形成的肽鍵。11. 胰凝乳蛋白酶能水解色氨酸（Trp） 、 酪氨酸（Tyr） 和苯丙氨

12、酸（Phe） 的氨基酸的羧基側(cè)所形成的肽鍵。12. 溴化氰能水解 甲硫氨酸（Met） 羧基側(cè)所形成的肽鍵。13. 拆開蛋白質(zhì)分子中二硫鍵的常用的方法有一種還原法，其常用的試劑是 巰基乙醇 。14. 蛋白質(zhì)之所以出現(xiàn)各種無窮的構(gòu)象主要是因?yàn)?CC 鍵和 CN 鍵能有不同程度的轉(zhuǎn)動(dòng)。15. Pauling等人提出的蛋白質(zhì)螺旋模型，每圈螺旋包含 3.6 氨基酸殘基，高度為 0.54 nm。每個(gè)氨基酸殘基上升 0.15 nm。16. 一般來說，球狀蛋白質(zhì)的 疏水 性氨基酸側(cè)鏈位于分子內(nèi)部， 親水性氨基酸側(cè)鏈位于分子表面。17. 維持蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)的化學(xué)建是 肽鍵 和 二硫鍵 。18. 維持蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)

13、構(gòu)的化學(xué)建是 氫鍵 。19. 維持蛋白質(zhì)三、四級(jí)結(jié)構(gòu)的化學(xué)建是 疏水作用 、 離子鍵（鹽鍵） 、 氫鍵 和 范德華力 。20. 最早提出蛋白質(zhì)變性理論的是我國生物化學(xué)家吳憲 。21. 血紅蛋白（Hb）與氧氣結(jié)合的過程呈現(xiàn) 協(xié)同 效應(yīng)，是通過Hb的 別構(gòu)（變構(gòu)） 現(xiàn)象實(shí)現(xiàn)的。22. 當(dāng)溶液中鹽離子強(qiáng)度低時(shí)，增加鹽濃度可導(dǎo)致蛋白質(zhì)溶解，這種現(xiàn)象稱為 鹽溶 。當(dāng)鹽濃度繼續(xù)增加時(shí)，可使蛋白質(zhì)沉淀，這種現(xiàn)象稱 鹽析 。23. 各種蛋白質(zhì)的含氮量很接近，平均為 16% ，這是凱氏定氮法的基礎(chǔ)。24. 利用蛋白質(zhì)不能通過半透膜的特性，使它和其他小分子物質(zhì)分開的方法有 透析 和 超濾法 。25. 蛋白質(zhì)的超二

14、級(jí)結(jié)構(gòu)是指 蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)的基本單位相互聚集，形成有規(guī)律的二級(jí)結(jié)構(gòu)的聚集體 ，其基本組合形式常見的有3種，一是 ，如結(jié)合鈣離子的模體；二是 ，如鋅指結(jié)構(gòu)；三是 。26. 蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)有 螺旋 、 折疊 、轉(zhuǎn)角 和 無規(guī)卷曲 四種穩(wěn)定構(gòu)象異構(gòu)體。27. 蛋白質(zhì)溶液的穩(wěn)定性的因素是 分子外面有水化膜 和 帶有電荷 28. 蛋白質(zhì)進(jìn)入層析柱后，小分子流出的時(shí)間較 長 ，大分子流出的時(shí)間較 短 ，因此先流出的蛋白質(zhì)分子是 大 29. 沉降系數(shù)（S）主要與蛋白質(zhì)的 密度 和 形狀 有關(guān)。31. X射線衍射法 和 磁共振技術(shù) 是目前研究蛋白質(zhì)三維空間結(jié)構(gòu)較為準(zhǔn)確的方法。32. 根據(jù)蛋白質(zhì)的組成成分可分

15、為 單純蛋白質(zhì) 和 結(jié)合蛋白質(zhì) 33. 根據(jù)蛋白質(zhì)的形狀可分為 球狀蛋白質(zhì) 和 纖維狀蛋白質(zhì) 四. 判斷題1. 天然氨基酸都具有一個(gè)手性-碳原子。F2. 鳥氨酸與瓜氨酸有時(shí)也可能是蛋白質(zhì)的組成成分。F3. 自然界的蛋白質(zhì)和多肽均有L型氨基酸組成。F4. His和Arg是人體內(nèi)的半必需氨基酸。T5. CNBr能裂解Arg-Gly-Met-Cys-Met-Asn-Lys成三個(gè)肽。T6. 熱力學(xué)上最穩(wěn)定的蛋白質(zhì)構(gòu)象自由能最低。T7. 可用8mol/L尿素拆開次級(jí)鍵和二硫鍵。F8. 脯氨酸能參與-螺旋，有時(shí)在螺旋末端出現(xiàn)，但決不在螺旋內(nèi)部出現(xiàn)。T9. 維持蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)最重要的作用力是氫鍵。F10.

16、在具有四級(jí)結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)中，每個(gè)亞基都有三級(jí)結(jié)構(gòu)。T11. 在水溶液中，蛋白質(zhì)溶解度最小時(shí)的pH值通常就是它的等電點(diǎn)。T12. 血紅蛋白與肌紅蛋白均為氧載體，前者是一個(gè)典型的變構(gòu)（別構(gòu)）蛋白，因而氧合過程中呈現(xiàn)協(xié)同效應(yīng)，而后者卻不是。T13. 在多肽鏈分子中只有一種共價(jià)鍵即肽鍵。F14. 等電點(diǎn)不是蛋白質(zhì)的特征常數(shù)。T15. 血紅蛋白與肌紅蛋白的功能都是運(yùn)輸氧氣。F16. 溶液的pH值可以影響氨基酸的等電點(diǎn)。F17. 血紅蛋白與肌紅蛋白未與氧氣結(jié)合時(shí)其內(nèi)的鐵是Fe2，但與氧氣結(jié)合后鐵變成Fe3。F18. 到目前為止，自然界發(fā)現(xiàn)的氨基酸為20種左右。F19. 蛋白質(zhì)分子的亞基與結(jié)構(gòu)域是同義詞。F2

17、0. 某蛋白質(zhì)在pH5.8時(shí)向陽極移動(dòng)，則其等電點(diǎn)小于5.8。T21. 變性的蛋白質(zhì)不一定沉淀，沉淀的蛋白質(zhì)也不一定變性。T22. SDS電泳、凝膠過濾和超速離心都可以測(cè)定蛋白質(zhì)的分子量。T23. 通常采用的X射線衍射法，首先將蛋白質(zhì)制成晶體，但個(gè)別例外，如糖蛋白等。F24. 蛋白質(zhì)和核酸中都含有較豐富的氮元素，但蛋白質(zhì)根本不含有P，而核酸則含有大量的P。F五. 名詞解釋1. 氨基酸的等電點(diǎn)（pI） 在某一特定PH值溶液時(shí)，氨基酸主要以兩性離子形式存在，靜電荷為0，既不向正極也不向負(fù)極移動(dòng)，這時(shí)的溶液PH稱為該氨基酸的等電點(diǎn) 2. 蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)即共價(jià)結(jié)構(gòu)，指多肽鏈的氨基酸序列3. 蛋白質(zhì)的

18、二級(jí)結(jié)構(gòu)指多肽鏈借助氫鍵形成螺旋和折疊片 5. 蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)指多肽鏈借助各種非共價(jià)鍵彎曲、折疊成具有特定走向的緊密球狀結(jié)構(gòu) 6. 結(jié)構(gòu)域 多肽鏈在二級(jí)結(jié)構(gòu)或超二級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上形成三級(jí)結(jié)構(gòu)的局部折疊區(qū)，它是相對(duì)獨(dú)立的緊密球狀實(shí)體 7. 蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)指多聚蛋白質(zhì)的各亞基之間在空間上的相互締合關(guān)系 8. 蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)對(duì)某一種蛋白質(zhì)來說，在某一PH，它所帶的正電荷與負(fù)電荷恰好相等，也即靜電荷為零，這一PH稱為蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)9. 蛋白質(zhì)的變性 天然蛋白質(zhì)分子受到某些物理因素如熱、紫外線照射、高壓和表面張力等或化學(xué)因素如有機(jī)溶劑、脲、胍、酸、堿等的影響時(shí)，生物活性喪失，溶解度降低，不對(duì)稱性增高以

19、及其他的物理化學(xué)常數(shù)發(fā)生改變的過程 10. 鹽溶 低濃度時(shí)，中性鹽可以增加蛋白質(zhì)的溶解度 11. 鹽析 當(dāng)離子強(qiáng)度增加到足夠高時(shí)，例如飽和或半飽和的程度，很多蛋白質(zhì)可以從水溶液中沉淀出來 12. 透析利用蛋白質(zhì)分子不能通過半透膜的性質(zhì)，使蛋白質(zhì)和其他小分子物質(zhì)如無機(jī)鹽、單糖等分開13. 超濾法利用壓力或離心力，強(qiáng)行使水和其他小分子溶質(zhì)通過半透膜，而蛋白質(zhì)被截留在膜上，以達(dá)到濃縮和脫鹽的目的 14. 電泳在外電場的作用下，帶電顆粒，例如不處于等電狀態(tài)的蛋白質(zhì)分子，將向著與其電性相反的電極移動(dòng)的鮮血15. 等電聚焦電泳是一種分辨率極高的蛋白質(zhì)分離技術(shù)，在外電場作用下各種蛋白質(zhì)將移向并聚焦（停留）在

20、等于其等電點(diǎn)的PH梯度處，并形成一個(gè)很窄的區(qū)帶六. 簡答題1. 用下列哪種試劑最適合完成以下工作：溴化氰、尿素、-巰基乙醇、胰蛋白酶、過甲酸、丹磺酰氯（DNS-Cl）、6mol/L鹽酸、茚三酮、苯異硫氰酸、胰凝乳蛋白酶。（1）測(cè)定一段小肽的氨基酸序列。苯異硫氰酸（2）鑒定小于107g肽的N端氨基酸丹磺酰氯（DNS-Cl）（3）使沒有二硫鍵的蛋白質(zhì)可逆變性尿素。如有二硫鍵，應(yīng)加何種試劑？-巰基乙醇使二硫鍵還原（4）水解由芳香族氨基酸羧基所形成的肽鍵。胰凝乳蛋白酶（5）水解由Met羧基所形成的肽鍵溴化氰（6）水解由堿性氨基酸羧基所形成的肽鍵。胰蛋白酶2. 有一球狀蛋白質(zhì)，在pH7的水溶液中能折疊成

21、一定的空間結(jié)構(gòu)。通常非極性氨基酸側(cè)鏈位于分子內(nèi)部形成疏水核，極性氨基酸側(cè)鏈位于分子外部形成親水面。問：（1） Val、Pro、Phe、Asp、Lys、Ile和His中哪些氨基酸側(cè)鏈位于內(nèi)部，哪些氨基酸側(cè)鏈位于分子外部。 因?yàn)閂al、Pro、Phe和Ile是極性氨基酸，所以它們的側(cè)鏈位于分子內(nèi)部。因?yàn)锳sp、Lys和His是極性氨基酸，所以它們的側(cè)鏈位于分子外部。（2）為什么球狀蛋白質(zhì)分子內(nèi)部和外部都可發(fā)現(xiàn)Gly和Ala。因?yàn)镚ly的側(cè)鏈?zhǔn)荋，Ala的側(cè)鏈?zhǔn)荂H3，它們的側(cè)鏈都比 較小，疏水性不強(qiáng)，所以它們既能在球狀蛋白質(zhì)的分子內(nèi)部，也能在外部。（3）雖然Ser、Thr、Asn和Gln

22、是極性的，為什么它們位于球狀蛋白質(zhì)的分子內(nèi)部。因?yàn)镾er、Thr、Asn和Gln在pH7時(shí)有不帶電荷的極性側(cè)鏈，它們能參與內(nèi)部氫鍵的形成，氫鍵中和了它們的極性，所以它們位于球狀蛋白質(zhì)分子內(nèi)部。（4）在球狀蛋白質(zhì)分子的內(nèi)部還是外部能找到Cys,為什么。在球狀蛋白質(zhì)的內(nèi)部找到Cys，因?yàn)閮蓚€(gè)Cys時(shí)常形成二硫鍵，這樣就中和了Cys的極性。3. 一系列球狀的單體蛋白質(zhì)，相對(duì)分子質(zhì)量從10000到100000，隨著相對(duì)分子質(zhì)量的增加，親水殘基與疏水殘基的比率將會(huì)發(fā)生怎樣的變化。隨著蛋白質(zhì)相對(duì)分子質(zhì)量（Mr）的增加，表面積與體積的比率也就是親水殘基與疏水殘基的比率必定減少。為解釋這一點(diǎn)，假設(shè)這些蛋白質(zhì)是

23、是半徑為r的球狀蛋白質(zhì)，由于蛋白質(zhì)Mr的增加，表面積隨r2的增加而增加，體積r3隨的增加而增加，體積的增加比表面積的增加更快，所以表面積與體積的比率減少，因此親水殘基與疏水殘基的比率也就減少。4.一些異常血紅蛋白（HbD、HbJ、HbN、HbC）和正常血紅蛋白（HbA）僅僅是一個(gè)氨基酸的差異。HbD（68） Asn 變成 LysHbJ （69） Gly 變成 AspHbN（95） Lys 變成 GluHbC（6） Glu 變成 Lys將上述四種異常血紅蛋白與正常血紅蛋白在pH8.6條件下進(jìn)行電泳，電泳遷移率如下：陰極（） （）陽極 a b HbA c d 問：a帶、b帶、c帶和d帶分別代表哪種

24、異常血紅蛋白？（1）HbD是由一個(gè)堿性氨基酸（Lys）取代了中性氨基酸。在pH8.6時(shí)，Lys的-氨基呈NH3狀態(tài)，所以HbD比HbA帶較多的正電荷，向陰極移動(dòng)。（2）HbJ是由一個(gè)酸性氨基酸（Asp）取代了中性氨基酸。在pH8.6時(shí)，Asp的-羧基呈COO狀態(tài)，所以HbJ比HbA帶較多的負(fù)電荷，向陽極移動(dòng)。（3）HbN是由一個(gè)酸性氨基酸（Glu）取代了堿性氨基酸（Lys）。在pH8.6時(shí)，Glu的-羧基呈COO狀態(tài)，所以HbN比HbA帶較多的負(fù)電荷，向陽極移動(dòng)。若將HbN和HbJ比較，因?yàn)镠bN是由一個(gè)酸性氨基酸（Glu）取代了堿性氨基酸（Lys），而HbJ是由一個(gè)酸性氨基酸（Asp）取代了

25、中性氨基酸。所以HbN比HbJ帶更多的負(fù)電荷，HbN向陽極移動(dòng)的速度比HbJ快。（4）HbC是由一個(gè)堿性氨基酸（Lys）取代了酸性氨基酸（Glu）。在pH8.6時(shí)，Lys的-氨基呈NH3狀態(tài)，所以HbC比HbA帶較多的正電荷，向陰極移動(dòng)。若將HbC和HbD比較，因?yàn)镠bC是由一個(gè)堿性性氨基酸取代了酸性氨 基酸，而HbD是由一個(gè)堿性氨基酸取代了中性氨基酸。所以HbC比HbD帶更多的正電荷，HbC向陰極移動(dòng)的速度比HbD快。綜上所述可知：a帶代表HbC，b帶代表HbD, c帶代表HbJ, d帶代表HbN。5. 扼要解釋為什么大多數(shù)球狀蛋白質(zhì)在溶液中具有下列性質(zhì)。（1）在低pH時(shí)沉淀。在低pH時(shí)，羧

26、基質(zhì)子化，這樣蛋白質(zhì)分子帶有大量的凈電荷，分子內(nèi)正電荷相斥使許多蛋白質(zhì)變性，并隨著蛋白質(zhì)分子內(nèi)部疏水基團(tuán)向外暴露使蛋白質(zhì)溶解度下降，因而產(chǎn)生沉淀。（2）當(dāng)離子強(qiáng)度從零逐漸增加時(shí)，其溶解度開始增加，然后下降，最后出現(xiàn)沉淀。加入少量鹽時(shí)，對(duì)穩(wěn)定帶電基團(tuán)有利，增加了蛋白質(zhì)的溶解度。但是隨著鹽離子濃度的增加，鹽離子奪取了與蛋白質(zhì)結(jié)合的水分子，降低了蛋白質(zhì)的水合程度，破壞了電荷和水化膜，使蛋白質(zhì)沉淀（3）在一定的離子強(qiáng)度下，達(dá)到等電點(diǎn)pH值時(shí)，表現(xiàn)出最小的溶解度。在等電點(diǎn)時(shí)，蛋白質(zhì)分子之間的靜電斥力最小，所以溶解度最小（4）加熱時(shí)沉淀。加熱時(shí)使蛋白質(zhì)變性，蛋白質(zhì)內(nèi)部的疏水性基團(tuán)被暴露，溶解度降低，從而引

27、起蛋白質(zhì)沉淀（5）加入一種可和水混溶的非極性溶劑減小其介質(zhì)的介電常數(shù)，從而導(dǎo)致溶解度的減少。非極性溶劑減小了表面極性基團(tuán)的溶劑化作用，促使蛋白質(zhì)分子之間形成氫鍵，從而取代了蛋白質(zhì)分子與水之間的氫鍵（6）如果加入一種非極性強(qiáng)的 溶劑，使介電常數(shù)大大地下降會(huì)導(dǎo)致變性。介電常數(shù)的下降對(duì)暴露在溶劑中的非極性基團(tuán)有穩(wěn)定作用，結(jié)果促使蛋白質(zhì)肽鏈的展開而導(dǎo)致變性7. 某一蛋白質(zhì)的多肽鏈在一些區(qū)段為螺旋構(gòu)象；在另一些區(qū)段為構(gòu)象。該蛋白質(zhì)的相對(duì)分子量為220000，多肽鏈外形的長度為5.06×105cm。（在折疊中，每個(gè)氨基酸殘基上升的距離本書按0.35nm，有的書上按0.36nm）試計(jì)算螺旋體所占分

28、子的百分含量？Ala的pI（pK1pK2）/2（2.349.69）/2= 6.02Glu的pI（pK1pK2）/2（2.194.25）/2= 3.22Lys的pI（pK2pK3）/2（8.9510.53）/2= 9.7420種氨基酸的平均分子量約為138，在蛋白質(zhì)分子中以小分子量的氨基酸較多，平均分子量大約為128，又由于氨基酸在縮合時(shí)失去一分子水，因此氨基酸殘基的最終平均分子量大約為110。所以氨基酸殘基數(shù)為： 220000/110 2000， 已知螺旋構(gòu)象中，每個(gè)氨基酸殘基上升的距離為0.15nm，折疊中上升0.35nm。設(shè)此多肽鏈中螺旋的氨基酸殘基數(shù)為，則折疊的氨基酸殘基數(shù)為2000。0

29、.150.35（2000）5.06×10-5×1070.1570000.35560970所以螺旋占的百分?jǐn)?shù)為970/2000×100%=48.5%七論述題1.請(qǐng)你從蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)與高級(jí)結(jié)構(gòu)來闡述其含義、特點(diǎn)與化學(xué)鍵（1）一級(jí)結(jié)構(gòu)：概念：在蛋白質(zhì)分子中，從N端至C端的氨基酸殘基的排列順序稱為蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)。特點(diǎn)：蛋白質(zhì)種類及其繁多，其一級(jí)結(jié)構(gòu)也各不相同；一級(jí)結(jié)構(gòu)是蛋白質(zhì)空間構(gòu)象和特異生物學(xué)功能的基礎(chǔ)；一級(jí)結(jié)構(gòu)并不是決定蛋白質(zhì)空間構(gòu)象的唯一因素?；瘜W(xué)建： 肽鍵 二硫鍵。（2）蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)：概念：是指蛋白質(zhì)分子中，某一段肽鏈的局部空間結(jié)構(gòu)，也就是該段肽鏈主鏈骨架

30、原子的相對(duì)空間位置，并不涉及氨基酸殘基側(cè)鏈的構(gòu)象。特點(diǎn)： 是一種局部的結(jié)構(gòu) ； 僅僅是肽單元之間相互作用所形成的空間結(jié)構(gòu)，而不包含氨基酸側(cè)鏈及其H原子所形成的構(gòu)象，但氨基酸殘基的側(cè)鏈對(duì)二級(jí)結(jié)構(gòu)的形成有影響；二級(jí)結(jié)構(gòu)有較多的類型，有螺旋、折疊、轉(zhuǎn)角和無規(guī)卷曲，其中 螺旋和折疊是二級(jí)結(jié)構(gòu)的主要形式，轉(zhuǎn)角通常有四個(gè)氨基酸殘基組成，而無規(guī)卷曲則是指沒有確定規(guī)律的或根本就沒有規(guī)律的一些二級(jí)結(jié)構(gòu)；二級(jí)結(jié)構(gòu)還可成為超二級(jí)結(jié)構(gòu)，如形式、形式和形式等結(jié)構(gòu)?；瘜W(xué)建：氫鍵（3）蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)：概念：是指整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對(duì)空間位置，也就是整條肽鏈所有原子在三維空間的排布位置。特點(diǎn)：一條多肽鏈的三維空間結(jié)

31、構(gòu)?；瘜W(xué)建：疏水鍵 鹽鍵 氫鍵范德華力。（4）蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)：概念：蛋白質(zhì)分子中各個(gè)亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相互作用，稱為蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)。特點(diǎn)：兩條或兩條以上多肽鏈所形成的三維空間構(gòu)象。 化學(xué)建：疏水鍵 鹽鍵 氫鍵 范德華力。2.試論述蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系1）一級(jí)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系一級(jí)結(jié)構(gòu)不同，生物學(xué)功能一般不同不同蛋白質(zhì)和多肽具有不同的功能，根本原因是它們的一級(jí)結(jié)構(gòu)各異，有時(shí)僅微小的差異就表現(xiàn)出不同的生物學(xué)功能。如催產(chǎn)素與加壓素（縮宮素）都是由垂體后葉分泌的九肽激素，它們分子中僅兩個(gè)氨基酸差異，但兩者的生理功能卻有根本區(qū)別。一級(jí)結(jié)構(gòu)中“關(guān)鍵”部分相同，其功能也相同如促腎

32、上腺皮質(zhì)激素其124肽段是活性所必需的關(guān)鍵部分。一級(jí)結(jié)構(gòu)“關(guān)鍵”部分的變化，其生物活性也改變多肽的結(jié)構(gòu)與功能的研究表明，改變多肽中某些重要的氨基酸，?？筛淖兤浠钚浴Ｒ患?jí)結(jié)構(gòu)的變化有時(shí)使生物學(xué)功能降低或喪失，從而可能發(fā)生疾病，或者連同這種蛋白一起在地球上消失。(2）蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系一級(jí)結(jié)構(gòu)是空間結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)，而空間結(jié)構(gòu)則是完成生物功能的直接基礎(chǔ)，也就是說蛋白質(zhì)分子特定的空間構(gòu)象是表現(xiàn)其生物學(xué)功能或活性所必 需的。其構(gòu)象如果遭到破壞，生物學(xué)功能則會(huì)立即喪失。有實(shí)驗(yàn)表明即使一級(jí)結(jié)構(gòu)不同，只要空間構(gòu)象相同，則其功能也相同。4. 試論在生物體內(nèi)蛋白質(zhì)的生理功能。（此題是開放型大題.。）（1）生物

33、催化作用 生命的基本特征是物質(zhì)代謝，而物質(zhì)代謝全部反應(yīng)幾乎都需要酶作為催化劑，而多數(shù)酶的化學(xué)本質(zhì)是蛋白質(zhì)。（2）代謝調(diào)節(jié)作用 生物體存在精細(xì)有效的調(diào)節(jié)系統(tǒng)以維持正常的生命活動(dòng)。參與代謝調(diào)節(jié)的許多激素是蛋白質(zhì)或多肽，如胰島素等。（3）免疫保護(hù)作用 機(jī)體的免疫功能與抗體有關(guān)，而抗體是一類特異的球蛋白。（4）轉(zhuǎn)運(yùn)和儲(chǔ)存的作用 體內(nèi)許多小分子物質(zhì)的轉(zhuǎn)運(yùn)和儲(chǔ)存可由一些特殊的蛋白質(zhì)來完成。如血紅蛋白運(yùn)輸氧和二氧化碳，肌紅蛋白儲(chǔ)存氧等。（5）運(yùn)動(dòng)與支持作用 負(fù)責(zé)運(yùn)動(dòng)的肌肉系統(tǒng)主要是蛋白質(zhì)聚集體如肌動(dòng)蛋白、肌球蛋白、原肌球蛋白和肌原蛋白等。（6）控制生長和分化 如真核生物的大多數(shù)反式作用因子等。（7）接受和傳

34、遞信息的作用 完成這種功能的蛋白質(zhì)為受體蛋白， 其中一類為跨膜蛋白，另一類為胞內(nèi)蛋白。（8）營養(yǎng)作用 這一類蛋白質(zhì)本身沒有生物功能，只是在機(jī)體需要的時(shí)候水解成氨基酸，為其他蛋白質(zhì)的合成提供原料。這一類蛋白質(zhì)常見于卵或蛋內(nèi)，如卵清蛋白等。酶一. 單項(xiàng)選擇題1. 下面是誰提出的米-曼氏方程式EA. 巴斯德 B. Thomas Cech C. Watsson D. Crick E. Leonor Michaelis和Maud L. Menten2. 那一種情況可用增加S的方法減輕抑制程度BA. 不可逆抑制作用 B. 競爭性抑制作用 C. 非競爭性抑制作用 D. 反競爭性抑制作用 E. 無法確定3.

35、酶的競爭性抑制劑可以使CA. Vmax減小，Km減小 B. Vmax增加，Km增加 C. Vmax不變，Km增加 D. Vmax不變，Km減小 E. Vmax 減小，Km，增加4. 下列常見抑制劑中，哪個(gè)屬于可逆抑制劑 EA. 有機(jī)磷化合物 B. 有機(jī)汞化合物 C. 有機(jī)砷化合物 D. 氰化物 E. 磺胺類藥物5. 別構(gòu)酶的VS正協(xié)同效應(yīng)的曲線是 BA.Z B. S C. 倒L D. L E.無法確定6. 假定Rs（酶與底物結(jié)合達(dá)90飽和度時(shí)的底物濃度）/(酶與底物結(jié)合達(dá)10飽和度時(shí)的底物濃度)，則正協(xié)同效應(yīng)的別構(gòu)酶CA. Rs>81 B. Rs =81 C. Rs <81 D.

36、Rs81 E. Rs817. 丙二酸對(duì)琥珀酸脫氫酶的影響屬于AA. 反競爭性抑制 B. 非競爭性抑制 C. 專一性抑制 D. 非專一性抑制 E. 競爭性抑制8一種酶即可催化正向反應(yīng)又可催化可逆反應(yīng)，該酶的Km值的說法正確的是BA. 只能有1種Km值 B. 至少有2種Km值 C.至少有 3種Km值 D. 至少有4種Km值 E. 不一定有幾種Km值9. 如果要求酶促反應(yīng)v=Vmax×90，則S應(yīng)為Km的倍數(shù)是BA. 4.5 B. 9 C. 8 D. 5 E. 9010. 酶分子經(jīng)磷酸化作用進(jìn)行的化學(xué)修飾主要發(fā)生在其分子中哪個(gè)氨基酸殘基上EA. Phe B. Cys C. Lys D. T

37、rp E. Ser 11. 如按Lineweaver-Burk方程作圖測(cè)定Km和Vmax時(shí)，X軸上實(shí)驗(yàn)數(shù)據(jù)應(yīng)示以 CA. 1Vmax B. Vmax C. 1S D. S E. VmaxS 12. 下列哪一項(xiàng)不是輔酶的功能EA. 轉(zhuǎn)移基團(tuán) B. 傳遞氫 C. 傳遞電子 D. 某些物質(zhì)分解代謝時(shí)的載體 E. 決定酶的專一性 13. 酶共價(jià)修飾調(diào)節(jié)的主要方式是CA. 甲基化與去甲基 B. 乙?；c去乙?；?C. 磷酸化與去磷酸D. 聚合與解聚 E. 酶蛋白的合成與降解 14. 下列關(guān)于別構(gòu)酶的敘述，哪一項(xiàng)是錯(cuò)誤的DA. 所有別構(gòu)酶都是寡聚體，而且亞基數(shù)目往往

38、是偶數(shù)B. 別構(gòu)酶除了活性部位外，還含有調(diào)節(jié)部位C. 亞基與底物結(jié)合的親和力因亞基構(gòu)象不同而變化D. 亞基構(gòu)象改變時(shí)，要發(fā)生肽鍵斷裂的反應(yīng)E. 酶構(gòu)象改變后，酶活力可能升高也可能降低15. 有機(jī)磷農(nóng)藥作為酶的抑制劑是作用于酶活性中心的：BA. 巰基 B. 羥基 C. 羧基 D. 咪唑基 E. 氨基 16. 酶不可逆抑制的機(jī)制是BA. 使酶蛋白變性 B. 與酶的活性中心上的必需基團(tuán)以共價(jià)鍵結(jié)合C. 與酶的調(diào)節(jié)部位結(jié)合 D. 與活性中心的次級(jí)鍵結(jié)合E. 與酶表面的極性基團(tuán)結(jié)合 17含B族維生素的輔酶在酶促反應(yīng)中的作用是AA傳遞電子，原子和化學(xué)基因的作用 B. 穩(wěn)定酶蛋白的構(gòu)象C

39、. 作為酶活性中心的一部分 D. 決定酶的專一性 E. 提高酶的催化活性 18. 酶原激活的實(shí)質(zhì)是CA. 激活劑與酶結(jié)合使酶激活 B. 酶蛋白的變構(gòu)效應(yīng)C. 酶原分子一級(jí)結(jié)構(gòu)發(fā)生改變從而形成或暴露出酶的活性中心D. 酶原分子的空間構(gòu)象發(fā)生了變化而一級(jí)結(jié)構(gòu)不變E. 以上都不對(duì) 19. 酶的競爭性抑制作用特點(diǎn)是指抑制劑 AA. 與酶的底物競爭酶的活性中心 B. 與酶的產(chǎn)物競爭酶的活性中心C. 與酶的底物競爭非必需基團(tuán) D. 與酶的底物競爭輔酶E. 與其他抑制劑競爭酶的活性中心20.在存在下列哪種物質(zhì)的情況下，酶促反應(yīng)速度和km值都變小CA. 無抑制劑存在 B.有競爭性抑制劑存在

40、C. 有反競爭性抑制劑存在 D. 有非競爭性抑制劑存在E. 有不可逆抑制劑存在 二多項(xiàng)選擇題1. 轉(zhuǎn)移氫原子（質(zhì)子）的輔酶或輔基是ABCDA. NAD+ B. NADP+ C. FMN D. FAD2. 含有尼克酰胺（維生素PP之一種）的輔酶或輔基是ABA. NAD+ B. NADP+ C. FMN D. FAD3. 含有維生素B2（核黃素）的輔酶或輔基是CDA. NAD+ B. NADP+ C. FMN D. FAD4. 利用恒態(tài)法推導(dǎo)米氏方程時(shí)，引入了哪些假設(shè) ABDA. 在反應(yīng)的初速度階段，EPES可以忽略B. 假設(shè)SE,則SESSC. ES的生成速度就是由E+SESEP提供的

41、 D. 當(dāng)反應(yīng)平衡時(shí)，就是ES的分解速度與生成速度相等。5. 競爭性抑制劑抑制的程度與下列哪種因素有關(guān) ABCDA.酶與抑制劑的親和力大小 B.抑制劑濃度 C.底物濃度 D.酶與底物親和力的大小三填空題1. 酶是由 活細(xì)胞 產(chǎn)生的，具有催化能力的 蛋白質(zhì) 、 DNA 和 RNA 。 2. 酶活力的調(diào)節(jié)包括 量 的調(diào)節(jié)和酶 活性 的調(diào)節(jié)。3. 全酶由 酶蛋白 和 輔助因子 組成的，在催化反應(yīng)中， 酶蛋白 決定酶的專一性和高效性， 輔助因子 起傳遞電子、原子或化學(xué)基團(tuán)的作用。4. 酶的輔助因子包括 金屬離子 、 小分子有機(jī)化合物 和 蛋白類輔酶 。5. 酶的輔助因子可根據(jù)與酶蛋白結(jié)合的緊密程度來分

42、為兩種，結(jié)合緊密的為 輔基 ；結(jié)合疏松的為 輔酶 ，可用 透析 的方法除去。6. 根據(jù)國際酶學(xué)委員會(huì)的規(guī)定，每一種酶都有一個(gè)唯一的編號(hào)。醇脫氫酶的編號(hào)是EC.1，EC代表 國際酶學(xué)委員會(huì) ，4個(gè)數(shù)字分別代表 六大類中的那一類 ， 那一亞基 ， 亞-亞類 和 亞-亞類中的排序 。7. 根據(jù)酶的專一性程度不同，可分為 絕對(duì) 特異性， 相對(duì) 特異性和 立體異構(gòu) 特異性。8. 酶的活性中心包括 結(jié)合 和 催化 兩個(gè)功能部位，其中 結(jié)合部位 直接與底物結(jié)合，決定酶的專一性， 催化部位 是發(fā)生化學(xué)變化的部位，決定反應(yīng)的性質(zhì)。9. 酶活力是指 酶催化某一化學(xué)反應(yīng)的能力 ，一般用一定條件下，酶催化某一化學(xué)反應(yīng)

43、的反應(yīng)速度表示。10. 一般研究酶促反應(yīng)的反應(yīng)速度時(shí)，指的是反應(yīng)的 初 速度，即底物消耗量小于5時(shí)所測(cè)的反應(yīng)速度。11. 調(diào)節(jié)酶包括 別構(gòu)酶 和 共價(jià)調(diào)節(jié)酶 等。 12. 固定化酶的優(yōu)點(diǎn)包括 易于與反應(yīng)液分離 ，可反復(fù)使用 ， 穩(wěn)定性好等。13. 乳酸脫氫酶有五種同工酶，其中在心肌中 LDH1 含量最豐富，在肝和骨骼肌中 LDH5 含量最豐富。14. 乳酸脫氫酶有五種同工酶，正常血漿 LDH2 的活性高于 LDH1 ，心肌梗死時(shí)可見 LDH1 大于 LDH2 ，肝病時(shí) LDH5活性高。17. pH值影響酶活力的原因可能有以下幾方面：影響 底物分子的解離狀態(tài) ， 影響 酶分子的解離狀態(tài) ，影響

44、中間復(fù)合物的解離狀態(tài) 。18. 溫度對(duì)酶活力影響有以下兩方面：一方面 溫度升高，可使反應(yīng)加快 另一方面 溫度太高，會(huì)使酶變性而失活 。19. 脲 酶僅能催化尿素水解生成CO2和NH3； 琥珀酸脫氫 酶僅能催化琥珀酸與延胡索酸之間的氧化還原反應(yīng)，而不作用于其他任何底物，因此它具有 絕對(duì) 特異性。20. 脂肪酶不僅水解脂肪，也水解簡單的酯，象這種特異性稱為 相對(duì)特異性 。21. 乳酸脫氫酶僅能催化L乳酸脫氫，而不能作用于D乳酸，象這種特異性稱為 立體異構(gòu) 。22. 酶促動(dòng)力學(xué)的雙倒數(shù)作圖（Lineweaver-Burk作圖法），得到的直線在橫軸上的截距為 -1/Km ，縱軸上的截距為 1/Vmax

45、 。23. 磺胺類藥物可以抑制 二氫葉酸合成 酶，從而抑制細(xì)菌生長繁殖，象這種抑制方式屬于 競爭性 抑制作用。24. 1926年美國生化學(xué)家Jams B.Summer第一次從刀豆得到 脲酶 結(jié)晶，并證明其本質(zhì)是蛋白質(zhì)。25. 1982年Thomas Cech從四膜蟲中發(fā)現(xiàn)rRNA具有催化能力，首次提出 核酶；1995年Jack W. Szostak首次提出 脫氧核 酶26. 根據(jù)抑制劑與酶結(jié)合的緊密程度不同，酶的抑制作用分為 不可逆性抑制 和 可逆性抑制 。29. 使酶從無活性變?yōu)橛谢钚曰蚴姑富钚栽黾拥奈镔|(zhì)稱為酶的激活劑 。30. 胰蛋白酶原在Ca2+存在下受腸激酶的激活，第6位 賴氨酸 殘基

46、 與第7 位 異亮氨酸 殘基之間斷開，水解掉一個(gè)六肽，形成有活性的酶。31. 酶的各種共價(jià)修飾調(diào)節(jié)當(dāng)中，其中以 磷酸化 修飾最為常見。四判斷題1. 按照國際系統(tǒng)分類法，檸檬酸合酶應(yīng)屬裂解酶類。T2. 酶的誘導(dǎo)契合假說很好地說明了酶的高效性。F3. 在酶促反應(yīng)中，酶濃度與反應(yīng)速度成正比。F4. Km值是酶的特征性常數(shù)，與酶的作用的底物和反應(yīng)條件無關(guān)。F5. 溫度與pH值都不是酶的特征性常數(shù)。T6. 溫度升高到60以上時(shí)所有的酶都已變性，因而已沒有活性F7. 酶催化活性最大時(shí)的環(huán)境pH稱為酶促反應(yīng)的最適pH T8. 胃蛋白酶的最適pH約為1.8，肝精氨酸酶最適pH為9.8T9. 低濃度的重金屬離子

47、（Hg2+、Ag）As3+(砒霜鹽)可與酶分子的巰基結(jié)合，使酶失活。T10. 丙二酸對(duì)琥珀酸脫氫酶的抑制作用是非競爭性抑制作用的典型實(shí)例F。11. 激活劑大多數(shù)為金屬離子，少數(shù)為陰離子。T五名詞解釋1. 同工酶 指催化相同的化學(xué)反應(yīng)，但其蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)、理化性質(zhì)和免疫性能等方面都存在明顯差異的一組酶 2. 酶由細(xì)胞合成，在機(jī)體內(nèi)行使催化功能的生物催化劑3. 單體酶 一般由一條肽鏈組成，但有的由多條肽鏈組成，種類較少，一般多是催化水解反應(yīng)的酶 4. 寡聚酶由兩個(gè)及兩個(gè)以上亞基組成的酶，這些亞基可以相同也可以是不同的5. 多功能酶（串聯(lián)酶）酶分子中存在多種催化活性部位的酶稱為多功能酶 6. 結(jié)合酶

48、由非單純蛋白質(zhì)構(gòu)成的酶叫結(jié)合酶7. 單純酶 只由蛋白質(zhì)組成，不包含輔因子的酶，稱作單純酶 8. 金屬酶一種含有一種或幾種金屬離子作為輔基的結(jié)合酶。9. 金屬激活酶 金屬激活酶是一種保留一個(gè)或多個(gè)金屬離子于其結(jié)合基團(tuán)的表面并保持平衡的酶 10. 酶的活性中心酶分子中直接與底物結(jié)合，并和酶催化作用直接有關(guān)的區(qū)域叫酶的活性中心11. 絕對(duì)特異性 絕對(duì)特異性是指酶只作用于特定結(jié)構(gòu)的底物并只生成一種特定結(jié)構(gòu)的產(chǎn)物 12. 相對(duì)特異性相對(duì)特異性是指酶可作用于一類化合物或一種化學(xué)鍵13. 誘導(dǎo)契合假說 誘導(dǎo)契合假說是當(dāng)?shù)孜锱c酶相遇時(shí)，可誘導(dǎo)酶活性中心的構(gòu)象發(fā)生相應(yīng)的變化，有關(guān)的各個(gè)基因達(dá)到正確的排列和定向，

49、從而使酶和底物契合而結(jié)合成中間絡(luò)合物，并引起底物發(fā)生反應(yīng)。反應(yīng)結(jié)束當(dāng)產(chǎn)物從酶上脫落下來后，酶的活性中心又恢復(fù)了原來的構(gòu)象的學(xué)說 14. 酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)是研究酶促反應(yīng)速率及其影響因素的科學(xué)。15. 不可逆性抑制作用抑制劑與酶的必需基團(tuán)以共價(jià)鍵結(jié)合而引起酶活力喪失，不能用透析、超濾等物理方法除去抑制劑而使酶復(fù)活，稱為不可逆抑制作用 16. 可逆性抑制作用抑制劑與酶的必需基團(tuán)以非共價(jià)鍵結(jié)合而引起酶活力喪失，能用透析、超濾等物理方法除去抑制劑而使酶復(fù)活，稱可逆抑制作用17. 競爭性抑制作用 抑制劑與底物競爭酶的結(jié)合部位，從而干擾了酶與底物的正常結(jié)合，稱競爭性抑制作用 18.非競爭性抑制作用底物和抑制劑同時(shí)和酶結(jié)合，兩者沒有競爭作用，非競爭性抑制作用。19. 反競爭性抑制作用酶只有和底物結(jié)合后，才能和抑制劑結(jié)合，稱反競爭性抑制作用。 20. 必需激活劑凡是能提高酶活性的物質(zhì)都稱為激活劑21. 非必需激活劑 22. 酶的活性單位酶的活性單位 指在一定的作用條件下，酶促反應(yīng)中單位時(shí)間內(nèi)作用物的消耗量或產(chǎn)物的生成量。23. 酶的國際單位 IU表示表示酶活力，規(guī)定為：1個(gè)酶活力單位是指在25、測(cè)量的最適條件（指最適pH、溫度等）下，1分鐘內(nèi)能引起1微摩爾底物轉(zhuǎn)化的酶量。 25. 酶原 如果活性蛋白質(zhì)是酶，這個(gè)前體稱為酶原 26. 酶原的激活使酶原轉(zhuǎn)變?yōu)橛谢钚悦傅淖饔梅Q