1、 氨基酸的分類、命名、構(gòu)造、性質(zhì)和制備；氨基酸的分類、命名、構(gòu)造、性質(zhì)和制備； 肽的構(gòu)造和肽鍵，多肽構(gòu)造的測定；肽的構(gòu)造和肽鍵，多肽構(gòu)造的測定； 蛋白質(zhì)的分類、構(gòu)造和性質(zhì)；蛋白質(zhì)的分類、構(gòu)造和性質(zhì)； 酶的組成、分類及催化反響的特性。酶的組成、分類及催化反響的特性。 氨基酸的構(gòu)造、構(gòu)型、性質(zhì)和制備；氨基酸的構(gòu)造、構(gòu)型、性質(zhì)和制備； 肽的構(gòu)造和肽鍵，蛋白質(zhì)的構(gòu)造和性質(zhì)。肽的構(gòu)造和肽鍵，蛋白質(zhì)的構(gòu)造和性質(zhì)。第十六章第十六章 氨基酸、多肽、蛋白質(zhì)氨基酸、多肽、蛋白質(zhì) 氨基酸的構(gòu)造、分類和命名氨基酸的構(gòu)造、分類和命名 v構(gòu)造：組成蛋白質(zhì)的氨基酸有構(gòu)造：組成蛋白質(zhì)的氨基酸有2020種，都是種，都是-氨基酸

2、。氨基酸。R CH COOHNH2v除甘氨酸外，都有旋光性，且都是除甘氨酸外，都有旋光性，且都是L L型的。型的。 COOHCH3HOHCOOHCH3H2NHCOOHCH3OHH2NL-乳酸乳酸 L-丙氨酸丙氨酸 L-蘇氨酸蘇氨酸 16-1 氨基酸氨基酸v命名：天然氨基酸常采用習(xí)慣稱號。命名：天然氨基酸常采用習(xí)慣稱號。 構(gòu)成蛋白質(zhì)的構(gòu)成蛋白質(zhì)的2020種氨基酸，有一套通用的符號，這種氨基酸，有一套通用的符號，這些符號象元素符號一樣，是國際通用的。些符號象元素符號一樣，是國際通用的。 v分類：分類： 氨基酸可按分子中氨基和羧基的相對數(shù)目，分為中氨基酸可按分子中氨基和羧基的相對數(shù)目，分為中性氨基酸

3、性氨基酸( (含含1 1個(gè)氨基個(gè)氨基1 1個(gè)羧基個(gè)羧基) )、酸性氨基酸、酸性氨基酸( (含含1 1個(gè)氨個(gè)氨基基2 2個(gè)羧基個(gè)羧基) )和堿性氨基酸和堿性氨基酸( (含含2 2個(gè)氨基個(gè)氨基1 1個(gè)羧基個(gè)羧基) )。 也可按烴基的構(gòu)造分為脂肪族氨基酸、芳香族氨基也可按烴基的構(gòu)造分為脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和雜環(huán)氨基酸。酸和雜環(huán)氨基酸。 氨基酸的性質(zhì)氨基酸的性質(zhì) (1) -氨基酸的物理性質(zhì)氨基酸的物理性質(zhì) v-氨基酸都是高熔點(diǎn)固體，多數(shù)在熔化時(shí)分解。氨基酸都是高熔點(diǎn)固體，多數(shù)在熔化時(shí)分解。 甘氨酸：甘氨酸：262(262(分解分解) ) 酪氨酸：酪氨酸：310(310(分解分解) )v但但-氨基

4、酸的氨基酸的N-N-酰基化合物和酰胺的熔點(diǎn)卻較低。酰基化合物和酰胺的熔點(diǎn)卻較低。 C6H5CONHCH2COOH：190； H2NCH2CONH2：6768。 v-氨基酸不溶于乙醚等非極性溶劑，在水里的溶解度氨基酸不溶于乙醚等非極性溶劑，在水里的溶解度大小不一，但都比在乙醚中的大。大小不一，但都比在乙醚中的大。 CH3 CH COONH3+ HOOCCH2CH2CHCOONH3+ 丙氨酸丙氨酸 谷氨酸谷氨酸 v-氨基酸的偶極矩比分子量相近的羧酸或胺都大得多。氨基酸的偶極矩比分子量相近的羧酸或胺都大得多。 v是以偶極離子方式存在的。是以偶極離子方式存在的。 (2) 酸堿性酸堿性 v氨基酸既能和酸

5、反響生成銨鹽，也能和堿反響生成羧氨基酸既能和酸反響生成銨鹽，也能和堿反響生成羧酸鹽，是兩性化合物。酸鹽，是兩性化合物。 v氨基酸在溶液中存在以下平衡：氨基酸在溶液中存在以下平衡： R CH COOHNH3+H+OHR CH COONH3+ H+OH R CH COONH2K1K2低低pH pH 高高pH pH (3) 等電點(diǎn)等電點(diǎn) vpI： 氨基酸所帶的正電荷數(shù)目與負(fù)電荷數(shù)目正好相等氨基酸所帶的正電荷數(shù)目與負(fù)電荷數(shù)目正好相等時(shí)的時(shí)的pHpH值。值。 v關(guān)系式：關(guān)系式：pI = (pK1 + pK2)pI = (pK1 + pK2)2 2 pK1=2.34pK2=9.69丙氨酸丙氨酸pI =22

6、.34 + 9.69= 6.02CH3CHCOOHNH3CH3CHCOONH3CH3CHCOONH2OHOHHHv在等電點(diǎn)時(shí)，氨基酸幾乎全部以兩性離子方式存在。在等電點(diǎn)時(shí)，氨基酸幾乎全部以兩性離子方式存在。溶液的溶液的pHpIpHpIpHpI時(shí)，氨基酸以負(fù)離子方式存在。時(shí)，氨基酸以負(fù)離子方式存在。 v處于等電點(diǎn)的氨基酸溶解度最小。處于等電點(diǎn)的氨基酸溶解度最小。可以經(jīng)過測定氨基酸的等電點(diǎn)來鑒別氨基酸。可以經(jīng)過測定氨基酸的等電點(diǎn)來鑒別氨基酸。 中性氨基酸：中性氨基酸：pI=6.26.8pI=6.26.8；v分子構(gòu)造不同的氨基酸，等電點(diǎn)各不一樣。分子構(gòu)造不同的氨基酸，等電點(diǎn)各不一樣。酸性氨基酸：酸性

7、氨基酸：pI=2.83.2pI=2.83.2；堿性氨基酸：堿性氨基酸：pI=7.610.8pI=7.610.8。 (4) 氨基的反響氨基的反響 v和亞硝酸反響和亞硝酸反響 R CH COOHNH2+ HNO2R CH COOHOH+ N2+ H2O 反響是定量完成的，根據(jù)放出氮?dú)獾牧浚愠鰳臃错懯嵌客瓿傻模鶕?jù)放出氮?dú)獾牧浚愠鰳悠分邪被暮俊Ｆ分邪被暮俊７Q為稱為Van slykeVan slyke氨基測定法。氨基測定法。 v脫羧反響脫羧反響 -氨基酸在氨基酸在Ba(OH)2存在下加熱或在酶作用下，可存在下加熱或在酶作用下，可發(fā)生脫羧反響，生成胺類化合物發(fā)生脫羧反響，生成胺類化合物RC

8、HCOOHNH2Ba(OH)2RCH2NH2+CO2NH2(CH2)4CHCOOHNH2NH2(CH2)5NH2v與茚三酮的顯色反響與茚三酮的顯色反響+RCHCOOHNH2OHOHOOOOOOHN+ RCHO水合茚三酮水合茚三酮 紫色紫色 可以用于氨基酸的比色測定和紙上層析的顯色。可以用于氨基酸的比色測定和紙上層析的顯色。 氨基酸的制法氨基酸的制法 v氨基酸的消費(fèi)：氨基酸的消費(fèi)： 蛋白質(zhì)水解法，從蛋白質(zhì)水解液中利用等電點(diǎn)沉淀分蛋白質(zhì)水解法，從蛋白質(zhì)水解液中利用等電點(diǎn)沉淀分別氨基酸；別氨基酸； 化學(xué)合成法，得到的氨基酸都是外消旋產(chǎn)物。化學(xué)合成法，得到的氨基酸都是外消旋產(chǎn)物。 發(fā)酵法，如味精發(fā)酵法

9、，如味精( (谷氨酸鈉谷氨酸鈉) )的消費(fèi)等；的消費(fèi)等； v用用GabrielGabriel法替代，可得較純的氨基酸。法替代，可得較純的氨基酸。 COCONCHCOOC2H5RCOCONKCHCOOC2H5RBrR CH COOHNH2COOHCOOH+ C2H5OHH2O , OHHClRCHCOOHBrRCHCOOHNH2RCH2COOHBr2 , P（過量）NH3鹵代酸氨解鹵代酸氨解丙二酸酯法丙二酸酯法 CH2(COOEt)2BrCH(COOEt)2Br2 , CCl4KOHCOCONHCOCON CH(COOEt)2C2H5ONaCH3SCH2CH2ClCOCON C(COOEt)2C

10、H2CH2SCH3CH3SCH2CH2C(COOH)2NH2H2OOHCH3SCH2CH2CHCOOHNH2蛋氨酸蛋氨酸 肽和肽鍵肽和肽鍵 v一分子一分子-氨基酸中的羧基和另一分子氨基酸中的羧基和另一分子-氨基酸的氨基酸的氨基，經(jīng)過失水構(gòu)成酰胺鍵而連結(jié)成的化合物叫做肽。氨基，經(jīng)過失水構(gòu)成酰胺鍵而連結(jié)成的化合物叫做肽。v肽分子中的酰胺鍵稱為肽鍵。肽分子中的酰胺鍵稱為肽鍵。 v根據(jù)肽分子中氨基酸的數(shù)目，稱作二肽、三肽根據(jù)肽分子中氨基酸的數(shù)目，稱作二肽、三肽 青霉素青霉素G G NSOCH3COOHCH3C6H5CH2C NHO半胱氨酸半胱氨酸纈氨酸纈氨酸16-2 多肽多肽氨基酸殘基氨基酸殘基 H2

11、NCHC NHCHC NHCHC NHCHCOOHR1OOR2OR3R4H2NCH C NH CHCOOHR1OR2肽鍵肽鍵 (1) 肽的構(gòu)造特征肽的構(gòu)造特征 v酰胺平面和肽單元：酰胺平面和肽單元： C NOHCC sp2雜化雜化 v肽鍵：一分子氨基酸的羧基和另一分子氨基酸的氨肽鍵：一分子氨基酸的羧基和另一分子氨基酸的氨基失去一分子水構(gòu)成的酰胺鍵。基失去一分子水構(gòu)成的酰胺鍵。 肽單元肽單元 酰胺平面酰胺平面 肽單元肽單元 1 1肽單元肽單元 2 2肽鏈中的酰胺平面肽鏈中的酰胺平面(2) 肽鏈的氨基酸順序與命名肽鏈的氨基酸順序與命名 NH2CHCOR1NHCHCOR2NHCHCOOHRn 氮端氮

12、端 碳端碳端 NH2CHCOCH3NHCHCOHNHCHCOOHCH3丙氨酰甘氨酰丙氨酸丙氨酰甘氨酰丙氨酸 AlaGlyAla丙丙甘甘丙丙 多肽構(gòu)造的測定多肽構(gòu)造的測定 v測定多肽的構(gòu)造，是走向合成蛋白質(zhì)的第一步，要弄測定多肽的構(gòu)造，是走向合成蛋白質(zhì)的第一步，要弄清一個(gè)多肽的構(gòu)造，必需求知道：清一個(gè)多肽的構(gòu)造，必需求知道： 它是由哪些氨基酸組成的，它是由哪些氨基酸組成的，這些氨基酸是按什么次序結(jié)合的。這些氨基酸是按什么次序結(jié)合的。 v多肽分子中氨基酸的陳列情況非常復(fù)雜，例如由多肽分子中氨基酸的陳列情況非常復(fù)雜，例如由8 8種氨種氨基酸組成定的八肽就有基酸組成定的八肽就有8! = 403208!

13、 = 40320種陳列方式。種陳列方式。 (1) 氨基酸組分分析氨基酸組分分析 v目的是確定組成多肽的氨基酸的種類和數(shù)目。目的是確定組成多肽的氨基酸的種類和數(shù)目。 v將多肽在將多肽在6moll-16moll-1的的HClHCl中，加熱至中，加熱至100100，維持，維持2424小時(shí)，使多肽完全水解，然后使水解后獲得的氨基酸混小時(shí)，使多肽完全水解，然后使水解后獲得的氨基酸混合液經(jīng)過離子交換柱，不同的氨基酸因經(jīng)過離子交換柱合液經(jīng)過離子交換柱，不同的氨基酸因經(jīng)過離子交換柱的速度不同而分別，用自動檢測儀器鑒定和記錄。的速度不同而分別，用自動檢測儀器鑒定和記錄。 氨基酸分析儀氨基酸分析儀(2) 氨基酸的

14、順序分析氨基酸的順序分析 v氮端分析：氮端分析：EdmanEdman降解法降解法 +C6H5N C SNH2CHCOR1NHCHCOR2C6H5NHCNHCHCOR1NHCHCOR2SO C CH R1NNHCSC6H5HClNH2CHCOR2+v碳端分析：羧肽酶法碳端分析：羧肽酶法 H2O羧肽酶 NHCHCORNHCHCOOHRnn 1-NH2CHCOOHRnNHCHCOOH +Rn 1- 羧肽酶羧肽酶A A能水解不是精氨酸能水解不是精氨酸(Arg)(Arg)和賴氨酸和賴氨酸(Lys)(Lys)的的碳端氨基酸，羧肽酶碳端氨基酸，羧肽酶B B那么只能水解碳端為精氨酸和那么只能水解碳端為精氨酸和

15、賴氨酸的多肽。賴氨酸的多肽。 v肽鏈的選擇性水解肽鏈的選擇性水解 部分水解法常用的蛋白酶：部分水解法常用的蛋白酶： 胰蛋白酶，只水解羰基屬于賴氨酸、精氨酸的肽鍵；胰蛋白酶，只水解羰基屬于賴氨酸、精氨酸的肽鍵； 糜蛋白酶，水解羰基屬于苯丙氨酸、酪氨酸、色氨糜蛋白酶，水解羰基屬于苯丙氨酸、酪氨酸、色氨 酸的肽鍵。酸的肽鍵。 溴化氰，只能斷裂羰基屬于蛋氨酸的肽鍵。溴化氰，只能斷裂羰基屬于蛋氨酸的肽鍵。 最后，把選擇性水解得到的各個(gè)肽段的分析結(jié)果，用最后，把選擇性水解得到的各個(gè)肽段的分析結(jié)果，用重疊法得出整條肽鏈的氨基酸順序。重疊法得出整條肽鏈的氨基酸順序。 胃蛋白酶，只水解苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸氨

16、基上胃蛋白酶，只水解苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸氨基上的肽鍵；的肽鍵； 3 3 幾種重要的多肽幾種重要的多肽 v谷胱甘肽谷胱甘肽NH2CHCH2COCOOHNHCH2COOHNHCHCOCH2SH-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸谷氨酰半胱氨酰甘氨酸 v作為復(fù)原劑，維護(hù)蛋白質(zhì)或酶的巰基免遭氧化；去作為復(fù)原劑，維護(hù)蛋白質(zhì)或酶的巰基免遭氧化；去除體內(nèi)的除體內(nèi)的H2O2H2O2；維護(hù)核酸和蛋白質(zhì)免遭毒物損害。；維護(hù)核酸和蛋白質(zhì)免遭毒物損害。 v肽類激素肽類激素 ONOC NHCHC NOOCONH2CH2HNN促甲狀腺素釋放激素促甲狀腺素釋放激素 焦谷氨酸焦谷氨酸 組氨酸組氨酸 脯氨酰胺脯氨酰胺 半胱酪異亮谷門冬脯

17、半胱亮甘S S催產(chǎn)素催產(chǎn)素 HSCH2CHCOOHNH2HSCH2CHCOOHNH2+SCH2CHCOOHNH2SCH2CHCOOHNH2 O Hv肽鏈中的二硫鍵肽鏈中的二硫鍵O H v胰島素胰島素1965年年9月，中國在世界上月，中國在世界上初次合成牛胰島素。初次合成牛胰島素。 蛋白質(zhì)的分類蛋白質(zhì)的分類 v按蛋白質(zhì)的構(gòu)造：單純蛋白質(zhì)和結(jié)合蛋白質(zhì)。按蛋白質(zhì)的構(gòu)造：單純蛋白質(zhì)和結(jié)合蛋白質(zhì)。 輔基：脂肪、糖、核酸等。輔基：脂肪、糖、核酸等。 v按蛋白質(zhì)的外形：纖維蛋白和球蛋白。按蛋白質(zhì)的外形：纖維蛋白和球蛋白。 v按蛋白質(zhì)的功能：活性蛋白質(zhì)和非活性蛋白質(zhì)。按蛋白質(zhì)的功能：活性蛋白質(zhì)和非活性蛋白質(zhì)。

18、 活性蛋白質(zhì)，如酶、激素、抗體等；活性蛋白質(zhì)，如酶、激素、抗體等； 非活性蛋白質(zhì)，如膠原蛋白、角蛋白、彈性蛋白等。非活性蛋白質(zhì)，如膠原蛋白、角蛋白、彈性蛋白等。 16-3 蛋白質(zhì)蛋白質(zhì) 蛋白質(zhì)的構(gòu)造蛋白質(zhì)的構(gòu)造 (1) 一級構(gòu)造一級構(gòu)造 v蛋白質(zhì)分子中以共價(jià)鍵相連的氨基酸的陳列次序。蛋白質(zhì)分子中以共價(jià)鍵相連的氨基酸的陳列次序。 v由幾條肽鏈組成的蛋白質(zhì)，每條肽鏈稱為亞基，在肽由幾條肽鏈組成的蛋白質(zhì)，每條肽鏈稱為亞基，在肽鏈中每個(gè)氨基酸單位稱為氨基酸殘基，如牛胰島素有兩鏈中每個(gè)氨基酸單位稱為氨基酸殘基，如牛胰島素有兩條亞基，共條亞基，共5151個(gè)氨基酸殘基。個(gè)氨基酸殘基。 v蛋白質(zhì)一級構(gòu)造的研討

19、方法：研討多肽構(gòu)造的端基分蛋白質(zhì)一級構(gòu)造的研討方法：研討多肽構(gòu)造的端基分析、部分水解等方法。析、部分水解等方法。 (2) 蛋白質(zhì)的二級構(gòu)造蛋白質(zhì)的二級構(gòu)造 是多肽鏈主鏈的部分空間構(gòu)造，不涉及氨基酸殘基側(cè)是多肽鏈主鏈的部分空間構(gòu)造，不涉及氨基酸殘基側(cè)鏈的構(gòu)象。鏈的構(gòu)象。 穩(wěn)定蛋白質(zhì)二級構(gòu)造的要素是氫鍵。穩(wěn)定蛋白質(zhì)二級構(gòu)造的要素是氫鍵。 多肽鏈主鏈骨架中的假設(shè)干肽段，經(jīng)過氫鍵，構(gòu)成有多肽鏈主鏈骨架中的假設(shè)干肽段，經(jīng)過氫鍵，構(gòu)成有規(guī)那么的構(gòu)象，這稱為二級構(gòu)造。規(guī)那么的構(gòu)象，這稱為二級構(gòu)造。 螺旋：蛋白質(zhì)的一條肽鏈中有規(guī)律的螺旋構(gòu)造，每一螺旋：蛋白質(zhì)的一條肽鏈中有規(guī)律的螺旋構(gòu)造，每一圈含圈含3.6個(gè)氨

20、基酸殘基。個(gè)氨基酸殘基。折疊：兩條肽鏈或一條肽鏈的兩段平行陳列。折疊：兩條肽鏈或一條肽鏈的兩段平行陳列。 轉(zhuǎn)角：肽鏈的轉(zhuǎn)角：肽鏈的180回折的角。回折的角。無規(guī)那么卷曲：沒有規(guī)律性的肽鏈構(gòu)象。無規(guī)那么卷曲：沒有規(guī)律性的肽鏈構(gòu)象。 v三級構(gòu)造：是指整條肽鏈中全部氨基酸殘基的空間位三級構(gòu)造：是指整條肽鏈中全部氨基酸殘基的空間位置，也就是整條肽鏈一切原子在三維空間的排布位置。置，也就是整條肽鏈一切原子在三維空間的排布位置。 v依托疏水作用、氫鍵、鹽鍵、范得華力維持。依托疏水作用、氫鍵、鹽鍵、范得華力維持。 肌紅蛋白肌紅蛋白v四級構(gòu)造：四級構(gòu)造：v蛋白質(zhì)的生理活性是由三級、四級構(gòu)造來決議的。蛋白質(zhì)的生

21、理活性是由三級、四級構(gòu)造來決議的。 蛋白質(zhì)分子中每一個(gè)具有獨(dú)立三級構(gòu)造的多肽鏈稱為蛋白質(zhì)分子中每一個(gè)具有獨(dú)立三級構(gòu)造的多肽鏈稱為亞基，不少蛋白質(zhì)是由兩個(gè)以上的多肽鏈組成的；亞基，不少蛋白質(zhì)是由兩個(gè)以上的多肽鏈組成的； 蛋白質(zhì)的四級構(gòu)造是指各條亞基的空間排布，及亞基蛋白質(zhì)的四級構(gòu)造是指各條亞基的空間排布，及亞基接觸部位的規(guī)劃和相互作用。接觸部位的規(guī)劃和相互作用。 亞基之間的結(jié)合力主要是氫鍵和離子鍵。亞基之間的結(jié)合力主要是氫鍵和離子鍵。 蛋白質(zhì)的性質(zhì)蛋白質(zhì)的性質(zhì) (1) 等電點(diǎn)和膠體性質(zhì)等電點(diǎn)和膠體性質(zhì) v蛋白質(zhì)分子顆粒的直徑在蛋白質(zhì)分子顆粒的直徑在0.10.001m0.10.001m，構(gòu)成膠，構(gòu)

22、成膠體溶液，具有一定穩(wěn)定性。體溶液，具有一定穩(wěn)定性。蛋白質(zhì)分子中含有許多親水基，如羧基、氨基、羥蛋白質(zhì)分子中含有許多親水基，如羧基、氨基、羥基等。基等。 蛋白質(zhì)是兩性化合物，顆粒外表都帶有電荷。蛋白質(zhì)是兩性化合物，顆粒外表都帶有電荷。v緣由：緣由： (2) 蛋白質(zhì)的變性蛋白質(zhì)的變性 v破壞三級構(gòu)造、翻開二硫鍵，引起可逆變性。破壞三級構(gòu)造、翻開二硫鍵，引起可逆變性。v破壞二級構(gòu)造，導(dǎo)致不可逆變性。破壞二級構(gòu)造，導(dǎo)致不可逆變性。 v蛋白質(zhì)在一定的物理或化學(xué)要素的影響下，其分子構(gòu)蛋白質(zhì)在一定的物理或化學(xué)要素的影響下，其分子構(gòu)造發(fā)生變化，導(dǎo)致性質(zhì)改動，稱為蛋白質(zhì)的變性。造發(fā)生變化，導(dǎo)致性質(zhì)改動，稱為蛋

23、白質(zhì)的變性。 v研討蛋白量變性的意義：研討蛋白量變性的意義：掌握變性條件，防止蛋白量變性；掌握變性條件，防止蛋白量變性；利用變性，把蛋白質(zhì)拆成亞基，進(jìn)展研討；利用變性，把蛋白質(zhì)拆成亞基，進(jìn)展研討；研討維持蛋白質(zhì)二、三級構(gòu)造的作用力。研討維持蛋白質(zhì)二、三級構(gòu)造的作用力。 酶的組成酶的組成 v單純酶：催化活性僅由蛋白質(zhì)的構(gòu)造決議；單純酶：催化活性僅由蛋白質(zhì)的構(gòu)造決議；v結(jié)合酶：催化活性除蛋白質(zhì)部分外，還需求非蛋白質(zhì)結(jié)合酶：催化活性除蛋白質(zhì)部分外，還需求非蛋白質(zhì)物質(zhì)，稱為輔酶。物質(zhì)，稱為輔酶。v輔酶主要有兩類：輔酶主要有兩類：金屬離子如金屬離子如Cu2+Cu2+、Zn2+Zn2+、Mn2+Mn2+等

24、；等；低分子量的有機(jī)化合物如葉綠素、血紅素、維生素等。低分子量的有機(jī)化合物如葉綠素、血紅素、維生素等。 16-4 酶酶 酶的特性酶的特性 (1) 酶的催化反響酶的催化反響 E + SE SE PE + P酶酶 底物底物 復(fù)合物復(fù)合物 酶酶產(chǎn)物的復(fù)合物產(chǎn)物的復(fù)合物 產(chǎn)物產(chǎn)物(2) 酶和普通催化劑的共性酶和普通催化劑的共性 v能加快反響速度，在反響前后它本身沒有質(zhì)和量的變化；能加快反響速度，在反響前后它本身沒有質(zhì)和量的變化； v可以改動反響速度，但不能改動化學(xué)平衡；可以改動反響速度，但不能改動化學(xué)平衡； v可以穩(wěn)定底物構(gòu)成的過渡形狀，降低反響的活化能。可以穩(wěn)定底物構(gòu)成的過渡形狀，降低反響的活化能。 (3) 酶催化作用特性酶催化作用特性 v高效性：比普通催化劑高高效性：比普通催化劑高10710131071013倍。倍。 v專注性：專注性：v條件溫暖：條件溫暖：pH=