高三生物二輪復(fù)習(xí)課件酶與ATP_第1頁
高三生物二輪復(fù)習(xí)課件酶與ATP_第2頁
高三生物二輪復(fù)習(xí)課件酶與ATP_第3頁
高三生物二輪復(fù)習(xí)課件酶與ATP_第4頁
高三生物二輪復(fù)習(xí)課件酶與ATP_第5頁
已閱讀5頁,還剩48頁未讀 繼續(xù)免費(fèi)閱讀

下載本文檔

版權(quán)說明:本文檔由用戶提供并上傳,收益歸屬內(nèi)容提供方,若內(nèi)容存在侵權(quán),請進(jìn)行舉報或認(rèn)領(lǐng)

文檔簡介

2025屆高考生物(人教版)二輪專題復(fù)習(xí)講義課件——酶與ATP

考點(diǎn)一

酶的影響因素及相關(guān)實(shí)驗分析1.熟知酶的“一來源、一作用、二本質(zhì)和三特性”2.解讀酶的作用原理與特性(1)酶的作用原理[注意]用加熱的方法不能降低活化能,但會提供活化能。(2)酶的特性[注意]酒精等有機(jī)溶劑、高溫、過酸、過堿、重金屬、紫外線會破壞酶的空間結(jié)構(gòu),使酶失活,且活性不能恢復(fù)。3.有關(guān)酶的曲線分析

[說明]圖戊表明在其他條件適宜、酶量一定的條件下,酶促反應(yīng)速率隨底物濃度增加而加快,但當(dāng)?shù)孜镞_(dá)到一定濃度后,受酶量的限制,酶促反應(yīng)速率不再增加。圖己所示反應(yīng)對底物的要求是底物充足。4.酶的相關(guān)特性的探究實(shí)驗

(3)在酶的最適溫度探究實(shí)驗中,操作時必須先將酶和底物分別置于不同溫度條件下,然后再將同一溫度條件下處理的底物和酶混合,而不能把酶加入反應(yīng)物中后再置于不同溫度條件下。(4)探究酶的高效性時,對照組應(yīng)加入無機(jī)催化劑;探究酶具有催化作用時,對照組應(yīng)不加催化劑。1.[2024·河北卷]

下列關(guān)于酶的敘述,正確的是(

)

肽鏈纖維素類底物褐藻酸類底物

??

??

??

????

????

√肽鏈纖維素類底物褐藻酸類底物

??

??

??

????

????

題組1

考查酶促反應(yīng)影響因素的分析

A.驗證酶的專一性時,只需要考慮自變量的影響,不需要考慮無關(guān)變量B.若酶①為淀粉酶,則甲、乙試管進(jìn)行對比時可選用碘液作為檢測試劑C.若酶①為淀粉酶,酶②為蔗糖酶,則甲、丙試管進(jìn)行對比時可選用斐林試劑作為檢測試劑D.甲試管中加入等體積的淀粉溶液和酶溶液,是為了排除無關(guān)變量的干擾√[解析]

驗證酶的專一性時,實(shí)驗的自變量應(yīng)為酶的種類或底物的種類,且實(shí)驗設(shè)計遵循單一變量原則,須控制無關(guān)變量相同且適宜,A錯誤;若酶①為淀粉酶,則甲、乙試管進(jìn)行對比時不可選用碘液作為檢測試劑,因為碘液無法檢測蔗糖是否被水解,B錯誤;若酶①為淀粉酶,酶②為蔗糖酶,則甲、丙試管進(jìn)行對比時可選用斐林試劑作為檢測試劑,根據(jù)是否有還原糖的生成判斷淀粉是否水解,C正確;甲試管中加入的底物量與酶量相等,是為了保證在合理的濃度和用量下,反應(yīng)能順利進(jìn)行,D錯誤。4.[2024·福建廈門質(zhì)檢]

某小組進(jìn)行下列探究活動,實(shí)驗方案如下表所示。組別甲乙丙丁淀粉溶液

?

?蔗糖溶液

?

?

唾液淀粉酶溶液

??

蒸餾水

??水浴,分別加入檢測試劑,搖勻,熱水浴

,觀察并記錄顏色變化

√組別甲乙丙丁淀粉溶液

?

?蔗糖溶液

?

?

唾液淀粉酶溶液

??

蒸餾水

??水浴,分別加入檢測試劑,搖勻,熱水浴

,觀察并記錄顏色變化

組別甲乙丙丁淀粉溶液

?

?蔗糖溶液

?

?

唾液淀粉酶溶液

??

蒸餾水

??水浴,分別加入檢測試劑,搖勻,熱水浴

,觀察并記錄顏色變化考點(diǎn)二

ATP的結(jié)構(gòu)與功能

轉(zhuǎn)化場所產(chǎn)生或消耗

的生理過程細(xì)胞膜消耗

主動運(yùn)輸、胞吞、胞吐細(xì)胞質(zhì)基質(zhì)產(chǎn)生

細(xì)胞呼吸第一階段葉綠體產(chǎn)生光反應(yīng);消耗

暗反應(yīng)和自身

復(fù)制等線粒體產(chǎn)生有氧呼吸第二、三階段;消耗

自身

復(fù)制等核糖體消耗

蛋白質(zhì)的合成細(xì)胞核消耗

復(fù)制、轉(zhuǎn)錄等

1.小李同學(xué)對“探究pH對酶活性的影響”實(shí)驗進(jìn)行了改進(jìn),實(shí)驗裝置如圖所示。只松開分止水夾時,H2O2溶液不會注入各試管中。下列敘述不恰當(dāng)?shù)氖牵?/p>

)A.各個試管內(nèi)除了緩沖液的pH不同外,其他條件應(yīng)相同且適宜B.水槽中滴幾滴黑墨水的作用是便于觀察量筒內(nèi)的氧氣體積讀數(shù)C.先打開總止水夾,再打開分止水夾可保證各組實(shí)驗同時開始D.為保證實(shí)驗結(jié)果可靠,各組反應(yīng)時間應(yīng)相同且時間不宜過長√[解析]本實(shí)驗是探究pH對過氧化氫酶活性的影響,除了自變量緩沖液的pH不同外,其他無關(guān)變量應(yīng)保持相同且適宜,A正確;水槽中滴幾滴黑墨水,量筒中收集氣體后可形成透明空氣柱,便于觀察量筒內(nèi)的氧氣體積讀數(shù),B正確;先打開分止水夾,再打開總止水夾才能使H2O2溶液同時注入各個試管,可保證各組實(shí)驗同時開始,C錯誤;反應(yīng)時間為無關(guān)變量,為保證實(shí)驗結(jié)果可靠,各組反應(yīng)時間應(yīng)相同且時間不宜過長,防止H2O2溶液被消耗完,導(dǎo)致收集到的氧氣含量相同,影響實(shí)驗結(jié)果,D正確。2.某蛋白參與蛋白質(zhì)的囊泡運(yùn)輸,它們有兩種狀態(tài),結(jié)合GTP的活躍狀態(tài)和結(jié)合GDP的不活躍狀態(tài)。GTP和ATP的結(jié)構(gòu)和性質(zhì)相似,僅堿基不同。下列敘述錯誤的是(

)A.GTP丟失2個磷酸基團(tuán)后可參與RNA的合成B.該蛋白由活躍狀態(tài)轉(zhuǎn)化為不活躍狀態(tài)需要消耗能量C.運(yùn)輸?shù)鞍踪|(zhì)的囊泡可能來自內(nèi)質(zhì)網(wǎng)或高爾基體D.該蛋白空間結(jié)構(gòu)發(fā)生變化后可能導(dǎo)致細(xì)胞內(nèi)運(yùn)輸分泌蛋白的囊泡不能形成√[解析]

GTP和ATP的結(jié)構(gòu)和性質(zhì)相似,僅堿基不同,說明GTP丟失2個磷酸基團(tuán)后剩余的部分為鳥嘌呤核糖核苷酸,可參與RNA的合成,A正確;該蛋白有兩種狀態(tài),結(jié)合GTP的活躍狀態(tài)和結(jié)合GDP的不活躍狀態(tài),該蛋白由活躍狀態(tài)轉(zhuǎn)化為不活躍狀態(tài)的過程中不需要消耗能量,GTP會水解為GDP并釋放能量,B錯誤;內(nèi)質(zhì)網(wǎng)和高爾基體均為具有單層膜結(jié)構(gòu)的細(xì)胞器,內(nèi)質(zhì)網(wǎng)是蛋白質(zhì)等大分子物質(zhì)的合成、加工場所和運(yùn)輸通道,高爾基體主要是對來自內(nèi)質(zhì)網(wǎng)的蛋白質(zhì)進(jìn)行加工、分類和包裝,可見,運(yùn)輸?shù)鞍踪|(zhì)的囊泡可能來自內(nèi)質(zhì)網(wǎng)或高爾基體,C正確;每一種蛋白質(zhì)分子都有與它所承擔(dān)功能相適應(yīng)的獨(dú)特結(jié)構(gòu),該蛋白空間結(jié)構(gòu)發(fā)生變化后,其功能也可能隨之發(fā)生改變,可能導(dǎo)致細(xì)胞內(nèi)運(yùn)輸分泌蛋白的囊泡不能形成,D正確。3.蛋白質(zhì)磷酸化指在蛋白激酶作用下,ATP分子末端的磷酸基團(tuán)脫離下來并與底物蛋白質(zhì)上的氨基酸殘基結(jié)合的過程,其在細(xì)胞信號轉(zhuǎn)導(dǎo)的過程中起重要作用。蛋白磷酸酶催化已經(jīng)磷酸化的蛋白質(zhì)分子發(fā)生去磷酸化反應(yīng),其與蛋白激酶共同構(gòu)成了去磷酸化和磷酸化這一重要的蛋白質(zhì)活性的開關(guān)系統(tǒng),機(jī)制如圖所示。下列相關(guān)敘述錯誤的是(

)A.蛋白質(zhì)去磷酸化后仍可與雙縮脲試劑發(fā)生顏色反應(yīng)B.ATP脫去一個磷酸基團(tuán)后所得的物質(zhì)是RNA的基本組成單位之一C.蛋白質(zhì)磷酸化和去磷酸化體現(xiàn)了蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能相適應(yīng)的觀點(diǎn)D.ATP和ADP的化學(xué)元素組成相同√[解析]蛋白質(zhì)去磷酸化后空間結(jié)構(gòu)發(fā)生改變,但肽鍵并沒有斷裂,與雙縮脲試劑仍能發(fā)生顏色反應(yīng),A正確;ATP脫去兩個磷酸基團(tuán)后所得的物質(zhì)是腺嘌呤核糖核苷酸,其是RNA的基本組成單位之一,B錯誤;蛋白質(zhì)磷酸化時,ATP末端的磷酸基團(tuán)脫離下來并結(jié)合到蛋白質(zhì)上,無活性的蛋白質(zhì)與磷酸基團(tuán)結(jié)合后轉(zhuǎn)變?yōu)橛谢钚缘牡鞍踪|(zhì),體現(xiàn)了蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能相適應(yīng)的觀點(diǎn),C正確;ATP和ADP中都含C、H,O、N、P,ATP和ADP的化學(xué)元素組成相同,D正確。4.某實(shí)驗小組探究了不同濃度硫酸銅對過氧化氫酶活性的影響,實(shí)驗結(jié)果如下表所示(室溫9℃)。下列相關(guān)敘述錯誤的是 ()組號1234567硫酸銅濃度/(mmol·L-1)00.0010.010.1110100產(chǎn)氧速率/[mL·(30s)-1]424336217204542372362043403524730產(chǎn)氧速率平均值/[mL·(30s)-1]43.341.73622.76.72.30酶相對活性/%10096.283.152.315.45.40A.本實(shí)驗的自變量為硫酸銅濃度,觀測指標(biāo)為氧氣的產(chǎn)生速率B.將第7組的硫酸銅稀釋至0.1mmol·L?1時,該組中過氧化氫酶活性上升C.第2組與第5組實(shí)驗中過氧化氫酶降低化學(xué)反應(yīng)活化能的能力有所不同D.若將室內(nèi)溫度提高至35℃,則第7組實(shí)驗中的產(chǎn)氧速率可能會大于零√[解析]該實(shí)驗?zāi)康氖翘骄坎煌瑵舛攘蛩徙~對過氧化氫酶活性的影響,本實(shí)驗的自變量為硫酸銅濃度,因變量為酶活性,觀測指標(biāo)為氧氣的產(chǎn)生速率,A正確;硫酸銅濃度為100mmol·L?1時,酶相對活性為0,說明過氧化氫酶已變性失活,B錯誤;酶的作用機(jī)制是降低化學(xué)反應(yīng)的活化能,降低化學(xué)反應(yīng)活化能的能力與酶活性大小有關(guān),第2組與第5組中過氧化氫酶活性不同,降低化學(xué)反應(yīng)活化能的能力也不同,C正確;過氧化氫的分解受溫度的影響,常溫下過氧化氫即可自行分解,故若將室內(nèi)溫度提高至35℃,則第7組實(shí)驗中的產(chǎn)氧速率可能會大于零,D正確。5.使酶活性下降或喪失的物質(zhì)稱為酶的抑制劑。酶的抑制劑主要有兩種類型:可逆性抑制劑(與酶可逆結(jié)合,酶的活性能恢復(fù))和不可逆性抑制劑(與酶不可逆結(jié)合,酶的活性不能恢復(fù))。為探究甲、乙兩種小分子抑制劑對酶的抑制作用類型,實(shí)驗小組設(shè)計了如下實(shí)驗方案,各組實(shí)驗中其他條件均相同且適宜。下列對該實(shí)驗的評價,不合理的是()第一組:甲溶液+酶溶液→放置一段時間→測酶活性→透析處理一段時間→測酶活性。第二組:乙溶液+酶溶液→放置一段時間→測酶活性→透析處理一段時間→測酶活性。第一組:甲溶液+酶溶液→放置一段時間→測酶活性→透析處理一段時間→測酶活性。第二組:乙溶液+酶溶液→放置一段時間→測酶活性→透析處理一段時間→測酶活性。A.該上述兩組實(shí)驗有四種可能的預(yù)期實(shí)驗結(jié)果與結(jié)論B.實(shí)驗中酶活性可用一定條件下酶促反應(yīng)的速率表示C.實(shí)驗成功的前提是物質(zhì)甲和乙能夠自由通過透析

溫馨提示

  • 1. 本站所有資源如無特殊說明,都需要本地電腦安裝OFFICE2007和PDF閱讀器。圖紙軟件為CAD,CAXA,PROE,UG,SolidWorks等.壓縮文件請下載最新的WinRAR軟件解壓。
  • 2. 本站的文檔不包含任何第三方提供的附件圖紙等,如果需要附件,請聯(lián)系上傳者。文件的所有權(quán)益歸上傳用戶所有。
  • 3. 本站RAR壓縮包中若帶圖紙,網(wǎng)頁內(nèi)容里面會有圖紙預(yù)覽,若沒有圖紙預(yù)覽就沒有圖紙。
  • 4. 未經(jīng)權(quán)益所有人同意不得將文件中的內(nèi)容挪作商業(yè)或盈利用途。
  • 5. 人人文庫網(wǎng)僅提供信息存儲空間,僅對用戶上傳內(nèi)容的表現(xiàn)方式做保護(hù)處理,對用戶上傳分享的文檔內(nèi)容本身不做任何修改或編輯,并不能對任何下載內(nèi)容負(fù)責(zé)。
  • 6. 下載文件中如有侵權(quán)或不適當(dāng)內(nèi)容,請與我們聯(lián)系,我們立即糾正。
  • 7. 本站不保證下載資源的準(zhǔn)確性、安全性和完整性, 同時也不承擔(dān)用戶因使用這些下載資源對自己和他人造成任何形式的傷害或損失。

最新文檔

評論

0/150

提交評論