第7章酶第七章酶-酵素的發現

公元前9000年已有面包，但酵母的發現卻在公元前2000年左右。尼羅河流域盛產小麥，古埃及人將小麥磨成粉，加入水、馬鈴薯及鹽拌在一起，擺在溫熱的地方，空氣中的酵母落入一塊未被烤過的面團中，面團竟慢慢地漲大起來，這種面團烤出來后非常松軟，從此人們便故意留一塊面團，讓酵母慢慢使它發大、變酸，再取一團作“面種”留待下次發面包。古埃及人只知道方法，卻不懂得其原理，因此一直認為這是神在暗中幫忙，而認定面包是“神的贈禮”第七章酶-第七章酶-enzyme("inyeast")enzyme是希臘文en=in，

zyme=yeast第七章酶-7.1.1酶是生物催化劑生物體內一切生化反應都需要酶的催化才能進行！性能遠遠超過人造催化劑。定義：有催化作用的生物大分子，具復雜的空間構象，包括蛋白質和核酸。

7.1酶的一般概念第七章酶-7.1.2酶的催化特性與一般催化劑相同的特點1、提高反應速度，不改變平衡點；

2、只起催化作用，本身不消耗；

3、降低反應的活化能第七章酶-第七章酶-

活化能是指在一定溫度下，1mol底物全部進入活化態所需要的自由能，單位為KJ/mol第七章酶-生物催化劑的特點第七章酶-7.1.2.1極高的催化效率反應速度是無酶催化或普通人造催化劑催化反應速度的106~1016倍；

且絕無副反應；

酶的催化雙氧水裂解第七章酶-7.1.2.2高度的專一性第七章酶-

酶對底物的選擇性稱為～或特異性結構專一性立體異構專一性絕對專一性相對專一性族專一性鍵專一性光學專一性幾何專一性第七章酶-絕對～：僅催化一種底物反應。如精氨酸酶相對～：能作用于和底物結構類似的物質族專一性——對鍵和鍵旁基團有要求又稱為基團～鍵專一性——僅對鍵有要求，如酯酶光學～：對構型有要求，如L-氨基酸氧化酶幾何～：只作用于順式或反式異構體如延胡索酸（反丁烯二酸）酶光學～和幾何～又稱立體異構第七章酶-族專一性：可作用于一些結構很相似的底物。RCOO-+ROH+H+′酯酶：R—C—O—R′+H2OOOCH2OHOHOHOH15α-葡萄糖苷酶OR+H2OOCH2OHOHOHOHOH15+ROH絕對專一性：只能作用于某一底物。脲酶：H2N—C—NH2+H2OO2NH3+CO2鍵專一性：可作用于一類很相似的底物。第七章酶-Trypsin

：R1=賴氨酸Lys（K）和精氨酸Arg（R）（專一性較強，水解速度快）。R2=Pro（抑制）肽鏈水解位點胰蛋白酶第七章酶-或胰凝乳蛋白酶（Chymotrypsin）：R1=苯丙氨酸Phe（F）,色氨酸Trp（W）,酪氨酸Tyr（Y）;肽鏈水解位點糜蛋白酶第七章酶-分別從肽鏈羧基端和氨基端水解肽鏈水解位點羧肽酶和氨肽酶第七章酶-7.1.2.3反應條件溫和常溫、常壓、中性第七章酶-7.1.2.4生物大分子，極易失活除極個別RNA為催化自身反應的酶外，其余所有的酶都是蛋白質。7.1.2.5體內酶活性受到調控

第七章酶-

合成調節—誘導/阻遏（如：乳糖酶乳糖合成酶）降解調節

抑制劑反饋調節酶活性激活劑別構調控、共價修飾、同工酶等

*數量

*活性第七章酶-7.2酶的化學結構7.2.1酶的化學組成①酶水解的終產物是氨基酸，能被蛋白酶水解而失活②酶可變性失活③酶是兩性電解質④酶具有不能通過半透膜等膠體性質⑤酶具有蛋白質的化學呈色反應第七章酶-1982年T.Cech發現了第1個有催化活性的天然RNA——ribozyme（核酶），以后Altman和Pace等又陸續發現了真正的RNA催化劑。第七章酶-第七章酶-（1）單純酶：只有蛋白質（2）結合酶（綴合酶）：脫輔酶+輔助因子（全酶）（酶蛋白）第七章酶-輔助因子輔基輔酶{與酶結合緊（金屬原子）與酶結合松（有機小分子7.2.2輔助因子第七章酶-羧肽酶第七章酶-NADPH—脫氫酶的輔酶過氧化氫酶第七章酶-結合酶中單獨酶蛋白或輔助因子沒有催化活性一種酶蛋白一般只與一種輔助因子結合同種輔助因子可與不同的酶蛋白結合酶蛋白：決定反應的專一性輔因子：決定反應的性質（維生素單講）

第七章酶-7.2.4單體酶、寡聚酶、多酶絡合物通過望文生義說說這些酶的區別？酶由一條肽鏈組成酶為寡聚蛋白幾個獨立的酶組合起來形成絡合體，催化一個系列反應（糖代謝、脂代謝中）第七章酶-7.3酶的結構與功能的關系7.3.1酶的活性中心與必需集團第七章酶-

活性中心（activecenter)第七章酶-

結合中心——與底物結合決定酶促反應的專一性

催化中心——促進底物發生化學變化決定酶促反應的性質

活性中心第七章酶-

酶AA殘基活性中心AA核糖核酸酶124HHKRDE溶菌酶129DE胰凝乳蛋白酶241HDS羧肽酶A307REYZn2+胰蛋白酶223HDS第七章酶-必需基團——與酶的活性直接相關的化學基團常見的His咪唑基、Ser-OH、Gluγ-COOH、Cys-SH

位于活性中心活性中心以外，穩定分子構象必需基團非必需基團第七章酶-

酶活性部位的特點第七章酶-1、幾個殘基+輔助因子（單純、結合）2、在空間構象上集中到一起（單體、寡聚）3、疏水空穴第七章酶-＋羧肽酶第七章酶-胰蛋白酶的激活纈天天天天賴異纈甘組SS絲SS腸激酶（激活作用）纈天天天天賴異甘組SS絲纈SS活性中心胰蛋白酶原胰蛋白酶為什么不直接以酶形式存在呢？保護正常組織不受傷害。活性部位7.3.2酶原激活第七章酶-活性中心定義：結合底物，并將底物轉變為產物的部位是酶分子上必需基團比較集中并構成一定空間構象、與酶的活性直接相關的結構區域

第七章酶-7.3.3同工酶7.3.3.1定義：是指催化相同的化學反應，但其蛋白質分子結構、理化性質和免疫性能等方面都存在明顯差異的一組酶第七章酶-7.3.3.2特點：

1、都是寡聚酶

2、不同的亞基組成

3、不同亞基的活性中心非常相似

4、分布部位不同

5、所催化的反應有側重點第七章酶-

乳酸脫氫酶LDH在電場中電泳時：

—LDH5（M4)LDH4(M3H)LDH3(M2H2)LDH2(MH3)LDH1(H4)+第七章酶-乳酸+NAD+丙酮酸+NADH+H+第七章酶-7.3.4調節酶變構酶第七章酶-7.4酶催化機理7.4.1過渡態和活化能第七章酶-E+SESP+Ek1k2k3

中間產物學說

k4E+SESES=EPP+E第七章酶-中間絡合物的實驗證據：1.ES已被電子顯微鏡和X射線晶體結構分析直接觀察到2.E和S的光譜特性在形成ES后發生變化3.E的物理性質（如溶解度和熱穩定性）在形成ES后發生變化4.已分離得到ES5.超離心沉降過程中，可觀察到E和S的共沉淀現象第七章酶-7.4.2酶作用高效率的機理誘導契合學說（機制）專一性高效性第七章酶-與酶專一性有關的學說（1）鎖鑰學說——剛性構象（2）結構性質互補學說

——靜電效應、極性相同（3）誘導契合學說第七章酶-第七章酶-

誘導嵌合學說－柔性學說（Koshland，1958）：當底物和酶接觸時，可誘導酶分子的構象變化，使酶活性中心的各種基團處于和底物互補契合的正確空間位置，有利于催化。（底物也會變形）。第七章酶-7.4.2.1底物和酶的鄰近效應和定向效應

酶與底物靠近

定向

酶與底物相互誘導變形

契合形成中間產物

產物脫離靠近靜電吸引、疏水作用定向底物酶第七章酶-7.4.2.2底物的形變和誘導契合誘導互補性結構變化契合活性中心催化基團進行催化能否契合—專一性的由來第七章酶-

契合后，誘導“電子云形變”:EA:B:A-:B+:電子云形變第七章酶-羧肽酶A第七章酶-＋羧肽酶催化中的電子云形變

第七章酶-

C＋=O－靠近

電子云形變

定向極性專一性契合區H2+N＝C精氨酸C端確認區注意＋第七章酶-這樣的共價鍵易于被酶活性中心酸堿催化或共價催化第七章酶-7.4.2.3酸堿催化酶活性中心提供H+或提供H+受體使敏感鍵斷裂的機制稱酸堿催化。酸催化(－OH、－NH3+、＝NH+、-COOH、－SH)A-:H+EHE-H2OEH+OH-+H+AH+B+堿催化(失電子態)A-:B++E-COO-A-+E-COOH

E-COO-

+H+第七章酶-第七章酶-堿催化＋酸催化第七章酶-穩定活性中心吸附羧氧原子使肽鍵失穩第七章酶-A-:B+7.4.2.4共價催化酶活性中心親電基團或親核基團參與底物敏感鍵斷裂的機制稱共價催化親電基團——帶正電荷性質的基團親核基團——

¨+-OH-NH2咪唑基

親電催化2A-:2B++

Mg2+A:Mg¨A

+2B+親核催化¨-OH¨-SHA-

+HO:B中間產物不穩定，斷裂，相互結合形成產物，酶復原。（不同酶促反應中的催化因素影響大小不同。）¨第七章酶-－OH的親核催化(胰凝乳蛋白酶)第七章酶-4.絲氨酸蛋白酶的催化機制第七章酶-第七章酶-第七章酶-第七章酶-7.4.2.5活性部位微環境的影響

活性部位位于酶分子表面疏水環境的裂縫中，非極性環境中的介電常數較在水介質中低，根據庫侖定律，在非極性環境中兩個帶電基團之間的靜電作用比在極性環境中顯著增高。疏水環境有利于酶的催化作用第七章酶-7.1.3酶活力測定

7.1.3.1酶活力第七章酶-酶活力就是酶催化反應的能力。人的能力——能辦多大的事酶的活力——能催化多快的反應通常以測出的酶促反應速度表示酶的活力；第七章酶-

酶促反應速度的測定方法產物濃度變化曲線用哪一個速度來表示該酶促反應的速度特征呢？反應初速度Vo反應初速度表示酶活力。為什么用反應初速度表示酶活力？1.底物濃度降低，2.酶在一定pH下部分失活，3.產物對酶的抑制，4.產物濃度增加而加速了逆反應的進行。第七章酶-7.1.3.2酶活力單位(U)

活力單位---在最適條件下，單位時間內被酶作用的底物的減少量和產物生成量來表示例如：每小時催化1克底物每小時催化1ml某濃度溶液每分鐘催化1ug底物第七章酶-（1）（IU）——在標準條件下（25℃，最適pH和最適底物濃度）一分鐘內催化1微摩爾（

mol）底物轉化的酶量。第七章酶-（2）Kat——在標準條件下（25℃，最適pH和最適底物濃度）每秒內催化1摩爾（mol）底物轉化的酶量。第七章酶-7.1.3.3比活力酶產品質量評價中常使用比活力單位質量酶產品中酶活力稱比活力。

u/mg酶蛋白

u/ml酶蛋白第七章酶-酶活力測定實例首先確定反應條件

20℃、pH=7，底物濃度6g/l（過量），加入2mg固體脂肪酶第二確定活力單位

如每小時催化1克底物1u=1g/h第三測算反應初速度

作產物甘油隨時間增加的曲線，量出反應初速度值，換算為脂肪的消耗速度如8g/h第四換算活力

8g/h

/

1g/h=8u第五計算比活

8u/2mg酶蛋白=4u/mg酶蛋白脂肪脂肪酶甘油+脂肪酸第七章酶-純化倍數

=提純后的比活力/提純前的比活力

8u/mg酶蛋白/4u/mg酶蛋白=2

回收率

=提純后的總活力/提純前的總活力

40u/50ux100%=80%第七章酶-7.5酶促反應動力學第七章酶-7.5.1底物濃度對酶反應速度的影響第七章酶-前提：米氏酶

1、單底物

2、酶與底物只有一個結合位點

3、酶定量第七章酶-反應初速度隨底物濃度變化曲線第七章酶-E+SESP+Ek1k2k3中間產物學說

k4E+SESES=EPP+E第七章酶-7.5.1.2米氏方程（MichaelisMenten)V=Vmax[S]Km+[S]Km=

k2+k3k1米氏常數第七章酶-

a.當[S]很小時V=V[S]/Km一級反應反應初速度隨底物濃度變化曲線米氏曲線V=V[S]Km+[S]b.當[S]很大時V=V[S]/[S]=V

0

級反應混合級第七章酶-Km=?Km=[S]V=V[S]Km+[S]若V＝V/2V2＝V[S]Km+[S]1Km+[S]=2[S]第七章酶-

7.5.1.3米氏常數Km的意義

A.酶的特性常數（與pH、溫度有關，與酶及底物種類有關，與酶濃度無關），可以鑒定酶。酶底物Km(mmol/L)脲酶尿素25溶菌酶6-N-乙酰葡萄糖胺0.006葡萄糖-6-磷酸脫氫酶6-磷酸-葡萄糖0.058胰凝乳蛋白酶苯甲酰酪氨酰胺2.5甲酰酪氨酰胺12.0乙酰酪氨酰胺32.0第七章酶-B.可以判斷酶的專一性第七章酶-Km越小，親和力越強。底物濃度很小時，反應速度就能達到很大，性能優，代謝中這類酶更為重要。C.大小表示酶對底物的親和力大小，判斷天然底物第七章酶-D、Km可以幫助判斷某一代謝反應的方向和途徑

a、可逆反應：Km較小者為主要底物

b、多酶催化的連鎖反應，Km大者為限速步驟第七章酶-乳酸脫氫酶（1.7×10-5）丙酮酸脫氫酶（1.3×10-3）丙酮酸脫羧酶（1.0×10-3）丙酮酸乳酸乙酰CoA乙醛當丙酮酸濃度較低時，代謝走哪條途徑決定于km最小的酶。C、一底物多酶反應第七章酶-E、根據Km，判斷s與v之間的關系F、判斷機體中底物的量己糖激酶以葡萄糖為底物時，km=1/2[S],其反應速度v是Vmax的A.67%B.50%C.33%D.15%E.9%第七章酶-G、判斷抑制劑的類型第七章酶-Lineweaver-Burk雙倒數作圖法7.5.1.4Km與V的求取第七章酶-第七章酶-第七章酶-蔗糖酶米氏常數（Km）的測定蔗糖酶（

-D-呋喃型果糖苷**酶EC3.2.1.26）1.配12支蔗糖底物濃度分別為0、0.005、0.00625、0.0075、0.00875、0.010、0.0125、0.015、0.02、0.025、0.0375、0.050M（在35度水浴保溫）2.加入3單位/毫升的酶溶液（已在35度水浴保溫），準確作用5分鐘，終止反應3.各吸取0.5毫升反應液與3，5-二硝基水楊酸，沸水浴5分鐘，冷卻后在540nm測定吸光度OD值4.作圖

第七章酶-

7.5.2酶濃度對酶反應的影響當底物濃度足夠大時，所有的酶都被底物結合，酶促反應速度達到最大。

V=Vmax=K3[E]第七章酶-

7.5.3pH對酶反應的影響第七章酶-最適pH時的酶活力最大胃蛋白酶木瓜蛋白酶膽堿酯酶胰蛋白酶相對酶活力過氧化氫酶胃蛋白酶胰蛋白酶精氨酸酶延胡索酸酶RNA酶pH對酶活力產生影響的原因？

1.環境過酸、過堿使酶變性失活；2.影響酶活性基團的解離；3.影響底物的解離。影響契合，影響催化酶最適pH，因酶而異，大多數酶最適pH在7.0左右。第七章酶-

7.5.4溫度對酶反應的影響第七章酶-上圖反映出溫度如何影響酶活力？產物累積量相對酶活％

最適溫度

最適溫度動物酶

35~40℃植物酶40~50℃微生物大部分

40~50℃個別高溫菌100℃以上

第七章酶-溫度越高，活化分子越多，反應速度快，但酶變性時間越短，反應速度下降也迅速。最適溫度與反應時間有關，時間短，最適溫度高，時間長，則低。第七章酶-

生物樣品若制成干粉，可放置在室溫下保存，而處于溶液狀態時必須放在冰箱里保存。原因何在？低溫無水使微生物降解酶活性低第七章酶-

7.5.5抑制劑對酶反應速度的影響第七章酶-引起酶活性降低的因素：失活作用（inactivation）

——

變性劑改變酶的天然構象去激活作用(deactivation)

——與酶的激活劑結合抑制作用（inhibition）

——與酶結合，但不改變酶的天然構象第七章酶-

依據：

能否用透析、超濾等物理方法除去抑制劑，使酶復活抑制作用分可逆抑制與不可逆抑制。第七章酶-7.5.5.1不可逆抑制：否原因？必需基團與抑制劑以牢固的共價鍵相連；很多為劇毒物質重金屬、有機磷、有機汞、有機砷、氰化物、毒鼠強等等。第七章酶-不可逆抑制劑

非專一性不可逆抑制劑（對酶的選擇性不是很強）

專一性不可逆抑制劑（與特定的酶結合）第七章酶-

非專一性不可逆抑制劑

A、重金屬離子

第七章酶-

H2N-CH-COOH

CH2

SH

H2N-CH-COOH

CH2

S-CH2COOHICH2COOHHI

B、碘乙酸++第七章酶-

專一性不可逆抑制劑

有機磷農藥（敵百蟲、沙林）膽堿酯酶OHPOC2H5OC2H5S有機磷農藥部分第七章酶-膽堿乙酰化酶膽堿酯酶膽堿乙酰膽堿第七章酶-如何緊急救治呢？排毒洗胃、喝雞蛋清牛奶導泄、利尿血液灌流（“大換血”）血液透析（清除游離狀態毒物）

找特效藥：解磷定第七章酶-7.5.5.2可逆抑制：抑制作用可通過透析等方法除去原因：是－非共價鍵結合第七章酶-（1）競爭性（Competitive)抑制第七章酶-“I”抑制劑（inhibitor）第七章酶-利用競爭性抑制是藥物設計主要思路磺胺類藥抗菌機理（與對氨基苯甲酸是結構類似物）—競爭性抑制細菌葉酸形成，進而抑制細菌繁殖人通過食物中的葉酸直接補充，對人無毒害。第七章酶-抑制物（2）第七章酶-Noncompetitiveinhibition第七章酶-反競爭性（Uncompetitive抑制）第七章酶-競爭性——抑制劑（I）與底物與酶活性中心結合的機會均等

（1）V下降，發生抑制（2）Km增大，親和力下降（3）Vmax不變（底物濃度增大，抑制劑結合機率減小）

第七章酶-Km變大，Vmax不變第七章酶-V、Km、Vmax?（1）V下降，發生抑制（2）Km不變，酶與底物親和力不受影響（3）Vmax減小（一部分酶始終失活）

2.非競爭性抑制第七章酶-Km不變，Vmax變小第七章酶-3.

反競爭性抑制作用第七章酶-[S]vkmk’m

第七章酶-各種類型抑制的表觀Km及Vmax第七章酶-

7.5.6激活劑對酶反應的影響第七章酶-什么是激活劑？激活——活性提高劑——物質能提高（酶）活性的物質——（酶）激活劑（一）無機離子陽離子K+、Ca2+、Na+、Mg2+、Zn2+等陰離子Cl-、Br-等第七章酶-機理？與底物結合，使底物形狀更適合酶的活性中心屏蔽電荷效應有時可互相替代，有時互相頡頏第七章酶-（二）中等大小的有機分子

1.某些還原劑如Vc、半胱氨酸機理：還原酶活性中心的二硫鍵

-S-S-→-SH+-SH

參與催化

2.EDTA（乙二胺四乙酸）

解除重金屬抑制（三）某些激酶無活性的酶激酶作用下，切除或添加基團有活性的酶第七章酶-激活劑對酶的作用具有選擇性，即對一種酶起激活作用，而對另一種酶可能起抑制作用

第七章酶-7.6酶活性的調節控制

調節酶第七章酶-7.6.1變構調節1、定義

變構——蛋白質在實現生物功能時構象發生變化，活力改變的現象。變構酶——具有變構現象的酶變構劑——能使酶分子發生變構作用的物質第七章酶-變構激活劑變構抑制劑2、變構酶的特點多亞基一部分亞基有活性中心————催話亞基另一部分有變構調解中心————調節亞基第七章酶-第七章酶-效應物（調節物、別構劑）底物其他對底物與酶的結合能力促進同促反應正協同效應異促反應正協同效應抑制同促反應負協同效應異促反應負協同效應第七章酶-（2）變構酶的動力學：

第七章酶-當底物也是調節物，不服從米氏方程V=V[S]Km+[S]米氏酶：當V=90％V0.9Km=0.1[S]［S］＝9Km當V=10％V［S］＝1/9Km[s]10%V(米氏）[s]90%V=81[s]10%V(正協同）[s]90%V=3當V=10％V［S］＝3Km(正協同）第七章酶-S曲線：正協同＜81(開關)—V↑隨［S］↑而加快2米氏曲線1負協同3正協同321V10%V90%V0[S]V

僅底物是別構調節物時

雙曲線：負協同＞81—V↑隨［S］↑而減慢底物是別構抑制劑底物是別構激活劑第七章酶-正協同：

當[S]較小時，V很小；在曲線較陡的范圍內，[S]發生較小的變化，會使V發生很大的變化。在此范圍內，酶對底物濃度非常敏感，活性受底物濃度的調節。機體對底物的濃度要求很高，必需在一定的范圍內。第七章酶-7.6.2可逆的共價修飾共價調節酶通過其它酶對其多肽鏈上的某些基團進行可逆的共價修飾，使酶處于活性與非活性的互變狀態，從而調節酶的活性第七章酶-R磷酸酶磷酸化激酶第七章酶-糖原磷酸化酶b活性低糖原磷酸化酶a活性高磷酸化激酶磷酸酶第七章酶-7.7酶的命名和分類第七章酶-7.7.1命名（1）習慣名催化的底物名+酶反應類型+酶或催化的底物名+反應類型+酶

如：

琥珀酸脫氫酶、天冬酰胺合成酶蛋白酶、纖維素酶、淀粉酶？水解酶一般省去“水解”二字加上來源或其它性質：如胃蛋白酶、堿性磷酸酯酶第七章酶-（2）國際系統命名法：底物1：底物2+反應性質+酶

乳酸+NAD+丙酮酸+NADH+H+乳酸：NAD+氧化還原酶當底物為水時，可省略第七章酶-（3）國際系統分類編號：酶的系統編號：4位數字第一位：代表六大類反應類型第二位：亞類（作用的基團或鍵的特點）第三位：亞亞類（精確表示底物/產物的性質）第四位：在亞類中的序號乳酸脫氫酶

EC1.1.1.27第1大類，氧化還原酶第1亞類，氧化基團CHOH第1亞亞類，H受體為NAD+該酶在亞亞類中的流水編號第七章酶-1.氧化還原酶類：主要是催化氫的轉移或電子傳遞的氧化還原反應AH2+B（O2）A+BH2

7.7.2六大類酶的特征第七章酶-轉移酶類：催化化合物中某些基團的轉移A·X+BA+B·X第七章酶-3.水解酶類：催化加水分解作用AB+H2OAOH+BH第七章酶-4.裂解酶類：催化非水解性地除去基團而形成雙鍵的反應或逆反應。CH3C=OCOOHC—C鍵CH3C=OH+CO2C—O鍵CH2COOHHO—CH—COOHHCCOOHHOOCCH+H2O第七章酶-C—N鍵COOHCH—NH2CH2COOHCOOHCHHCCOOH+NH3第七章酶-異構酶：催化各種異構體之間的互變常見的有消旋和變旋、醛酮異構、順反異構和變位酶類。AB第七章酶-合成酶類：催化有ATP參加的合成反應A+B+ATPA·B+ADP+Pi第七章酶-7.8酶的應用第七章酶-7.8.1工具酶膠原蛋白酶：分解細胞連接，培養細胞各種蛋白質酶：提取核酸時，破細胞壁限制性內切酶（核酸）：產生粘性末端Taq酶：PCR擴增合成DNA第七章酶-7.8.2固定化酶第七章酶-什么是固定化酶？水溶性酶水不溶性載體固定化技術水不溶性酶

第七章酶-水不溶性酶不等于固定化酶

第七章酶-

固定化酶是通過物理的或化學的手段，束縛于水不溶的載體上，或柬縛在一定的空間內（包埋），不能自由流動，但仍有催化活性的酶。

immobilizedenzyme第七章酶-

把水溶性酶經物理（吸附法與包埋法）或化學方法（共價偶聯法與交聯法）處理后，使酶與惰性載體結合或將酶包埋起來成為一種不溶于水的狀態。

第七章酶-

7.8.3抗體酶（Abzyme)概念：抗體酶或催化抗體（Catalyticantibody)是一種新型人工酶制劑，是一種具有催化功能的抗體分子，在其可變區賦予了酶的屬性。能將抗原變成產物。第七章酶-1、酶作用機制的中間產物學說E+SESES=EPP+E第七章酶-2、酶作用機制的誘導契合學說第七章酶-第七章酶-

若利用酶的過度態底物做抗原，應該產生一種抗體，能與底物結合，并具備很高的催化活性。

第七章酶-

過渡態底物：被誘導出來。不穩定。過渡態類似物：人工合成，與酶促反應中底物的中間過渡態結構相似的物質，性質穩定，能與酶緊密相連，，可