生物化學-考研-題庫-答案學習資料目錄第一章蛋白質的結構與功能(2)第二章核酸的結構與功能(16)第三章酶(25)第四章糖代謝(36)第五章脂類代謝(49)第六章生物氧化(62)第七章氨基酸代謝(71)第八章核苷酸代謝(80)第九章物質代謝的聯系與調節(86)第十章DNA生物合成----復制(93)第十一章RNA的生物合成----轉錄(103)第十二章蛋白質的生物合成----翻譯(110)第十三章基因表達調控(119)第十四章基因重組與基因工程(128)第十五章細胞信息轉導(136)第十六章肝的生物化學(151)第十七章維生素與微量元素(162)第十八章常用分子生物學技術的原理及其應用(166)第十九章水和電解質代謝(171)第二十章酸堿平衡(175)第一章蛋白質的結構與功能一.單項選擇題1.下列不含有手性碳原子的氨基酸是A.GlyB.ArgC.MetD.PheE.Val2.那一類氨基酸在脫去氨基后與三羧酸循環關系最密切A.堿性氨基酸B.含硫氨基酸C.分支氨基酸D.酸性氨基酸E.芳香族氨基酸3.一個酸性氨基酸，其pHa1＝2.19，pHR＝4.25，pHa2＝9.67，請問其等電點是A.7.2B.5.37C.3.22D.6.5E.4.254.下列蛋白質組分中，那一種在280nm具有最大的光吸收A.酪氨酸的酚環B.苯丙氨酸的苯環C.半胱氨酸的巰基D.二硫鍵E.色氨酸的吲哚環5.測定小肽氨基酸序列的最好辦法是A.2,4-二硝基氟苯法B.二甲氨基萘磺酰氯法C.氨肽酶法D.苯異硫氰酸酯法E.羧肽酶法6.典型的α-螺旋含有幾個氨基酸殘基A.3B.2.6C.3.6D.4.0E.4.47.每分子血紅蛋白所含鐵離子數為A.5B.4C.3D.2E.18.血紅蛋白的氧合曲線呈A.U形線B.雙曲線C.S形曲線D.直線E.Z形線9.蛋白質一級結構與功能關系的特點是A.氨基酸組成不同的蛋白質，功能一定不同B.一級結構相近的蛋白質，其功能類似可能性越大C.一級結構中任何氨基酸的改變，其生物活性即消失D.不同生物來源的同種蛋白質，其一級結構相同E.以上都不對10.在中性條件下，HbS與HbA相比，HbS的靜電荷是A.減少＋2B.增加＋2C.增加＋1D.減少＋1E.不變11.一個蛋白質的相對分子量為11000，完全是α-螺旋構成的，其分子的長度是多少nmA.11B.110C.30D.15E.110012.下面不是空間構象病的是A.人文狀體脊髓變性病B.老年癡呆癥C.亨丁頓舞蹈病D.瘋牛病E.禽流感13.谷胱甘肽發揮功能時，是在什么樣的結構層次上進行的A.一級結構B.二級結構C.三級結構D.四級結構E.以上都不對14.測得某一蛋白質樣品的含氮量為0.40g，此樣品約含蛋白質多少克A.2.00gB.2.50gC.6.40gD.3.00gE.6.25g15.在pH6.0的緩沖液中電泳，哪種氨基酸基本不動A.精氨酸B.丙氨酸C.谷氨酸D.天冬氨酸E.賴氨酸16.天然蛋白質不存在的氨基酸是A.半胱氨酸B.脯氨酸C.絲氨酸D.蛋氨酸E.瓜氨酸17.多肽鏈中主鏈骨架的組成是A.－NCCNNCCNNCCN－B.―CHNOCHNOCHNO―C.―CONHCONHCONH―D.―CNOHCNOHCNOH―E.―CNHOCCCNHOCC―18.在20種基本氨基酸中，哪種氨基酸沒有手性碳原子A.谷氨酸B.半胱氨酸C.賴氨酸D.組氨酸E.甘氨酸19.下列哪種物質從組織提取液中沉淀蛋白質而不變性A.硫酸B.硫酸銨C.氯化汞D.丙酮E.1N鹽酸20.蛋白質變性后表現為A.粘度下降B.溶解度增加C.不易被蛋白酶水解D.生物學活性喪失E.易被鹽析出現沉淀21.對蛋白質沉淀、變性和凝固的關系的敘述，哪項是正確的A.變性的蛋白質一定要凝固B.變性的蛋白質一定要沉淀C.沉淀的蛋白質必然變性D.凝固的蛋白質一定變性E.沉淀的蛋白質一定凝固22.蛋白質溶液的穩定因素是A.蛋白質溶液有分子擴散現象B.蛋白質溶液有“布朗運動”C.蛋白質分子表面帶有水化膜和同種電荷D.蛋白質的粘度大E.蛋白質分子帶有電荷23.鐮刀型貧血癥患者，Hb中氨基酸的替換及位置是A.α－鏈第六位Val換成GluB.β-鏈第六位Val換成GluC.α-鏈第六位Glu換成ValD.β-鏈第六位Glu換成ValE.以上都不對24.下列蛋白質通過凝膠過濾層析柱時，最先被洗脫的是A.牛β乳球蛋白（分子量35000）B.肌紅蛋白（分子量16900）C.牛胰島素（分子量5700）D.血清清蛋白（分子量68500）E.超氧化物歧化酶（分子量32000）25．下列哪一種物質不屬于生物活性肽A.催產素B.加壓素C.促腎上腺皮質激素D.血紅素E.胰島素26.下列不屬于結合蛋白質的是A.核蛋白B.糖蛋白C.脂蛋白D.清蛋白E.色蛋白27.可用于裂解多肽鏈中蛋氨酸羧基側形成的肽鍵的試劑是A.甲酸B.羥胺C.溴化氰D.β-巰基乙醇E.丹磺酰氯二.多項選擇題1.下列氨基酸那些是蛋白質的組分A.HisB.TrpC.瓜氨酸D.胱氨酸2.下列氨基酸中那些具有分支的碳氫側鏈A.MetB.CysC.ValD.Leu3.在生理pH值情況下，下列氨基酸中的那些氨基酸側鏈帶正電荷A.ArgB.GluC.LysD.Asp4.下列對于肽鍵的敘述正確的是A.具有部分雙鍵性質B.具有部分單鍵性質C.比雙鍵鍵長長，比單鍵鍵長短D.比雙鍵鍵長短，比單鍵鍵長長5.對谷胱甘肽敘述正確的是A.有一個γ-肽鍵B.有一個功能性的基團－巰基C.分別由谷氨酸胱氨酸和甘氨酸組成D.對生物膜具有保護作用6.下面那些是結合蛋白質A.血紅蛋白B.牛胰核糖核酸酶C.肌紅蛋白D.胰島素7.下列那些蛋白質具有四級結構A.血紅蛋白B.牛胰核糖核酸酶C.肌紅蛋白D.蛋白激酶A8.含有卟啉環的蛋白質是A.血紅蛋白B.過氧化氫酶C.肌紅蛋白D.細胞色素9.下列那些蛋白質含有鐵離子A.血紅蛋白B.牛胰核糖核酸酶C.肌紅蛋白D.胰島素10.蛋白質變性是由于A.氫鍵斷裂B.肽鍵破壞C.破壞水化層和中和電荷D.亞基解聚11.鐮刀型紅細胞貧血癥患者血紅蛋白β-鏈上第六位的谷氨酸被纈氨酸所取代后，將產生那些變化A.在pH7.0電泳時增加了異常血紅蛋白向陽極移動的速度B.導致異常脫氧血紅蛋白的聚合作用C.增加了異常血紅蛋白的溶解度D.一級結構發生改變12.下面有哪些蛋白質或酶能協助蛋白質正確折疊A.分子伴侶B.牛胰核糖核酸酶C.胰島素D.伴侶素13.下列哪些肽分子一級組成極相近，而且屬于寡肽A.腦啡肽B.催產素C.加壓素D.促腎上腺皮質激素14.下面對氨基酸與蛋白質之間的關系敘述正確的是A.氨基酸具有的性質蛋白質也一定具有B.有些氨基酸的性質蛋白質也具有C.有些蛋白質的性質氨基酸不具有D.兩者之間的性質關系并不緊密15.肽鍵平面中能夠旋轉的鍵有A.C＝OB.C－NC.Cα－ND.Cα－C16.對血紅蛋白的結構特點敘述正確的是A.具有4個亞基B.是一種結合蛋白質C.每個亞基都具有三級結構D.亞基鍵主要靠次級鍵連接三.填空題1.組成蛋白質的堿性氨基酸有、和。酸性氨基酸有和。2.在下列空格中填入合適的氨基酸名稱。(1)是帶芳香族側鏈的極性氨基酸。(2)和是帶芳香族側鏈的非極性氨基酸。(3)和是含硫的氨基酸。(4)是最小的氨基酸，是亞氨基酸。(5)在一些酶的活性中心起重要作用并含有羥基的分子量較小的氨基酸是，體內還有另兩個含羥基的氨基酸分別是和。3.氨基酸在等電點時，主要以離子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以離子形式存在，在pH<pi的溶液中，大部分以離子形式存在。<bdsfid="337"p=""></pi的溶液中，大部分以離子形式存在。<>4.脯氨酸和羥脯氨酸與茚三酮反應產生色的物質，而其他氨基酸與茚三酮反應產生色的物質。5.有三種氨基酸因含有共軛雙鍵而有280nm處的紫外吸收，這三種氨基酸按吸收能力強弱依次為>>。6.個以內的氨基酸殘基所組成的肽稱為寡肽。7.1953年維格諾爾德（D.Vingneaud）第一次用化學法合成了具有生物活性的肽—，因而獲得諾貝爾獎。8.我國于1965年由、和等單位在世界上首次合成了具有生物活性的蛋白質—牛胰島素。9.人工合成肽時常用的氨基保護基有、、、。10.胰蛋白酶能水解和的氨基酸的羧基所形成的肽鍵。11.胰凝乳蛋白酶能水解、和的氨基酸的羧基側所形成的肽鍵。12.溴化氰能水解羧基側所形成的肽鍵。13.拆開蛋白質分子中二硫鍵的常用的方法有一種還原法，其常用的試劑是。14.蛋白質之所以出現各種無窮的構象主要是因為鍵和鍵能有不同程度的轉動。15.Pauling等人提出的蛋白質α螺旋模型，每圈螺旋包含氨基酸殘基，高度為nm。每個氨基酸殘基上升nm。16.一般來說，球狀蛋白質的性氨基酸側鏈位于分子內部，性氨基酸側鏈位于分子表面。17.維持蛋白質一級結構的化學建是和。18.維持蛋白質二級結構的化學建是。19.維持蛋白質三、四級結構的化學建是、、和。20.最早提出蛋白質變性理論的是我國生物化學家。21.血紅蛋白（Hb）與氧氣結合的過程呈現效應，是通過Hb的現象實現的。22.當溶液中鹽離子強度低時，增加鹽濃度可導致蛋白質溶解，這種現象稱為。當鹽濃度繼續增加時，可使蛋白質沉淀，這種現象稱。23.各種蛋白質的含氮量很接近，平均為，這是凱氏定氮法的基礎。24.利用蛋白質不能通過半透膜的特性，使它和其他小分子物質分開的方法有和。25.蛋白質的超二級結構是指，其基本組合形式常見的有3種，一是，如結合鈣離子的模體；二是，如鋅指結構；三是。26.蛋白質的二級結構有、、和四種穩定構象異構體。27.蛋白質溶液的穩定性的因素是和28.蛋白質進入層析柱后，小分子流出的時間較，大分子流出的時間較，因此先流出的蛋白質分子是29.沉降系數（S）主要與蛋白質的和有關。30.通常采用測定溶液狀態下的蛋白質二級結構含量，而且測定含較多的蛋白質，所得的結果更準確。31.和是目前研究蛋白質三維空間結構較為準確的方法。32.根據蛋白質的組成成分可分為和33.根據蛋白質的形狀可分為和四.判斷題1.天然氨基酸都具有一個手性α-碳原子。2.鳥氨酸與瓜氨酸有時也可能是蛋白質的組成成分。3.自然界的蛋白質和多肽均有L－型氨基酸組成。4.His和Arg是人體內的半必需氨基酸。5.CNBr能裂解Arg-Gly-Met-Cys-Met-Asn-Lys成三個肽。6.熱力學上最穩定的蛋白質構象自由能最低。7.可用8mol/L尿素拆開次級鍵和二硫鍵。8.脯氨酸能參與α-螺旋，有時在螺旋末端出現，但決不在螺旋內部出現。9.維持蛋白質三級結構最重要的作用力是氫鍵。10.在具有四級結構的蛋白質中，每個亞基都有三級結構。11.在水溶液中，蛋白質溶解度最小時的pH值通常就是它的等電點。12.血紅蛋白與肌紅蛋白均為氧載體，前者是一個典型的變構（別構）蛋白，因而氧合過程中呈現協同效應，二后者卻不是。13.在多肽鏈分子中只有一種共價鍵即肽鍵。14.等電點不是蛋白質的特征常數。15.血紅蛋白與肌紅蛋白的功能都是運輸氧氣。16.溶液的pH值可以影響氨基酸的等電點。17.血紅蛋白與肌紅蛋白未與氧氣結合時其內的鐵是Fe2＋，但與氧氣結合后鐵變成Fe3＋。18.到目前為止，自然界發現的氨基酸為20種左右。19.蛋白質分子的亞基與結構域是同義詞。20.某蛋白質在pH5.8時向陽極移動，則其等電點小于5.8。21.變性的蛋白質不一定沉淀，沉淀的蛋白質也不一定變性。22.SDS電泳、凝膠過濾和超速離心都可以測定蛋白質的分子量。23.通常采用的X射線衍射法，首先將蛋白質制成晶體，但個別例外，如糖蛋白等。24.蛋白質和核酸中都含有較豐富的氮元素，但蛋白質根本不含有P，而核酸則含有大量的P。五.名詞解釋1.氨基酸的等電點（pI）2.蛋白質的一級結構3.蛋白質的二級結構4.模體（或膜序）5.蛋白質的三級結構6.結構域7.蛋白質的四級結構8.蛋白質的等電點9.蛋白質的變性10.鹽溶11.鹽析12.透析13.超濾法14.電泳15.等電聚焦電泳六.簡答題1.用下列哪種試劑最適合完成以下工作：溴化氰、尿素、β-巰基乙醇、胰蛋白酶、過甲酸、丹磺酰氯（DNS-Cl）、6mol/L鹽酸、茚三酮、苯異硫氰酸、胰凝乳蛋白酶。（1）測定一段小肽的氨基酸序列。（2）鑒定小于10－7g肽的N端氨基酸（3）使沒有二硫鍵的蛋白質可逆變性。如有二硫鍵，應加何種試劑？（4）水解由芳香族氨基酸羧基所形成的肽鍵。（5）水解由Met羧基所形成的肽鍵（6）水解由堿性氨基酸羧基所形成的肽鍵。2.有一球狀蛋白質，在pH7的水溶液中能折疊成一定的空間結構。通常非極性氨基酸側鏈位于分子內部形成疏水核，極性氨基酸側鏈位于分子外部形成親水面。問：（1）Val、Pro、Phe、Asp、Lys、Ile和His中哪些氨基酸側鏈位于內部，哪些氨基酸側鏈位于分子外部。（2）為什么球狀蛋白質分子內部和外部都可發現Gly和Ala。（3）雖然Ser、Thr、Asn和Gln是極性的，為什么它們位于球狀蛋白質的分子內部。（4）在球狀蛋白質分子的內部還是外部能找到Cys,為什么。3.一系列球狀的單體蛋白質，相對分子質量從10000到100000，隨著相對分子質量的增加，親水殘基與疏水殘基的比率將會發生怎樣的變化。4.一些異常血紅蛋白（HbD、HbJ、HbN、HbC）和正常血紅蛋白（HbA）僅僅是一個氨基酸的差異。HbD（α68）Asn變成LysHbJ（β69）Gly變成AspHbN（β95）Lys變成GluHbC（β6）Glu變成Lys將上述四種異常血紅蛋白與正常血紅蛋白在pH8.6條件下進行電泳，電泳遷移率如下：陰極（–）abHbAcd問：a帶、b帶、c帶和d帶分別代表哪種異常血紅蛋白？5.扼要解釋為什么大多數球狀蛋白質在溶液中具有下列性質。（1）在低pH時沉淀。（2）當離子強度從零逐漸增加時，其溶解度開始增加，然后下降，最后出現沉淀。（3）在一定的離子強度下，達到等電點pH值時，表現出最小的溶解度。（4）加熱時沉淀。（5）加入一種可和水混溶的非極性溶劑減小其介質的介電常數，從而導致溶解度的減少。（6）如果加入一種非極性強的溶劑，使介電常數大大地下降會導致變性。6.根據pK值，試計算Ala、Glu和Lys的等電點。以下是氨基酸的表觀解離常數：Ala的pK1（－COOH）＝2.34，pK2（－NH3）＝9.69Glu的pK1（－COOH）＝2.19，pK2（－NH3）＝9.67，pKR＝4.25Lys的pK1（－COOH）＝2.18，pK2（－NH3）＝8.95,pKR＝10.537.某一蛋白質的多肽鏈在一些區段為α－螺旋構象；在另一些區段為β－構象。該蛋白質的相對分子量為220000，多肽鏈外形的長度為5.06×10–5cm。（在β－折疊中，每個氨基酸殘基上升的距離本書按0.35nm，有的書上按0.36nm）試計算α－螺旋體所占分子的百分含量？8.簡述構成蛋白質與核酸化學元素的異同？七．論述題1.請你從蛋白質的一級結構與高級結構來闡述其含義、特點與化學鍵。2.試論述蛋白質的分子結構與功能的關系3.什么是蛋白質構象疾病？請你試舉幾例，并加以介紹瘋牛病的發病機制。4.試論在生物體內蛋白質的生理功能。（此題是開放型大題.。）參考答案一.單項選擇題1.A2.D3.C4.E5.D6.C7.B8.C9.B10.B11.D12.E13.C14.B15.B16.E17.E18.E19.B20.D21.D22.C23.D24.D25.D26.D27.C二.多項選擇題1.ABD2.CD3.AC4.ABC5.ABCD6.AC7.AD8.ABCD9.AC10.AD11.BD12.AD13.BC14.BC15.CD16.ABCD三.填空題1.賴氨酸（Lys）精氨酸（Arg）組胺酸（His）谷氨酸（Glu）天冬氨酸（Asp）2.（1）酪氨酸（Tyr）(2)苯丙氨酸（Phe）色氨酸（Trp）(3)甲硫氨酸（Met）半胱氨酸（Cys）(4)甘氨酸(Gly)脯氨酸(Pro)(5)絲氨酸（Ser）蘇氨酸（Thr）酪氨酸（Tyr）3.兼性離子負正4.黃藍紫5.色氨酸（Trp）酪氨酸（Tyr）苯丙氨酸（Phe）6.107.催產素8.上海生物化學研究所上海有機化學研究所北京大學9.芐氧羰基（Cbz基）叔丁氧羰基（Boc基）聯苯異丙氧羰基（Bpoc）芴甲氧羰基（Fmoc）10.賴氨酸（Lys）精氨酸（Arg）11.色氨酸（Trp）酪氨酸（Tyr）苯丙氨酸（Phe）12.甲硫氨酸（Met）13.β－巰基乙醇14.Cα－CCα－N15.3.60.540.1516.疏水性親水性17.肽鍵二硫鍵18.氫鍵19.疏水作用離子鍵（鹽鍵）氫鍵范德華力（VanderWaals力）20.吳憲21.協同別構（變構）22.鹽溶鹽析23.16％24.透析超濾法25.蛋白質二級結構的基本單位相互聚集，形成有規律的二級結構的聚集體ααβαββββ26.α－螺旋β－折疊β－轉角無規卷曲27.分子外面有水化膜帶有電荷28.長短大29.密度形狀30.圓二色光譜（circulardichroism,CD）α－螺旋31.X射線衍射法磁共振技術32.單純蛋白質結合蛋白質33.球狀蛋白質纖維狀蛋白質四.判斷題1.×2.×3.×4.√5.√6.√7.×8.√9.×10.√11.√12.√13.×14.√15.×16.×17.×18.×19.×20.√21.√22.√23.×24.×五.名詞解釋1.氨基酸的等電點（pI）：在某一pH的溶液中，氨基酸解離成陽離子和陰離子的趨勢及程度相等，成為兼性離子，呈電中性，此時溶液的pH叫氨基酸的等電點（pI）。2.蛋白質的一級結構：在蛋白質分子中，從N－端至C－端的氨基酸殘基的排列順序稱為蛋白質的一級結構。3.蛋白質的二級結構：是指蛋白質分子中，某一段肽鏈的局部空間結構，也就是該段肽鏈主鏈骨架原子的相對空間位置，并不涉及氨基酸殘基側鏈的構象。4.模體（或膜序）：在許多蛋白質分子中，可發現二個或三個具有二級結構的肽段，在一級結構上總有其特征性的氨基酸序列，在空間結構上可形成特殊的構象，并發揮其特殊的功能，此結構被稱為模體。5.蛋白質的三級結構：是指整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對空間位置，也就是整條肽鏈所有原子在三維空間的排布位置。6.結構域：分子量大的蛋白質三級結構常可分割成1個和數個球狀或纖維狀的區域，折疊的較為緊密，各行其功能，稱為結構域。7.蛋白質的四級結構：蛋白質分子中各個亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相互作用，稱為蛋白質的四級結構。8.蛋白質的等電點：在某一pH的溶液中，蛋白質解離成陽離子和陰離子的趨勢及程度相等，成為兼性離子，呈電中性，此時溶液的pH叫蛋白質的等電點（pI）。9.蛋白質的變性：在某些理化因素的作用下，其特定的空間構象被破壞，也即有序的空間結構變成無序的空間結構，從而導致其理化性質的改變和生物活性的喪失，稱為蛋白質變性。10.鹽溶：加入少量鹽時，很易離解成帶電離子，對穩定蛋白質所帶的電荷有利，從而增加了蛋白質的溶解度。11.鹽析：是將鹽（中性）加入蛋白質溶液，使蛋白質表面電荷被中和以及水化膜被破壞，導致蛋白質在水溶液中的穩定性因素去除而沉淀。12.透析：利用半透膜原理把大分子蛋白質與小分子化合物分開的方法叫透析。13.超濾法：應用正壓或離心力使蛋白質溶液透過有一定截留分子量的超濾膜，達到濃縮蛋白質溶液的目的，稱為超濾法。14.電泳：蛋白質在高于或低于其pI的溶液中為帶電的顆粒，由于不同的蛋白質帶電的性質、數量、分子量和形狀等的不同，在電場的作用下而達到分離各種蛋白質的技術，稱為電泳。15.等電聚焦電泳：用一個連續而穩定的線性pH梯度的聚丙烯酰胺凝膠進行電泳，從而根據蛋白質不同的pI而在電場中加以分離，這種電泳稱為等電聚焦電泳。六.簡答題1.(1)苯異硫氰酸(2)丹磺酰氯(3)尿素,如有二硫鍵應加β-巰基乙醇使二硫鍵還原.(4)胰凝乳蛋白酶(5)溴化氰(6)胰蛋白酶2.(1)因為Val、Pro、Phe和Ile是極性氨基酸，所以它們的側鏈位于分子內部。因為Asp、Lys和His是極性氨基酸，所以它們的側鏈位于分子外部。（2）因為Gly的側鏈是－H，Ala的側鏈是－CH3，它們的側鏈都比較小，疏水性不強，所以它們既能在球狀蛋白質的分子內部，也能在外部。（3）因為Ser、Thr、Asn和Gln在pH7時有不帶電荷的極性側鏈，它們能參與內部氫鍵的形成，氫鍵中和了它們的極性，所以它們位于球狀蛋白質分子內部。（4）在球狀蛋白質的內部找到Cys，因為兩個Cys時常形成二硫鍵，這樣就中和了Cys的極性。3.隨著蛋白質相對分子質量（Mr）的增加，表面積與體積的比率也就是親水殘基與疏水殘基的比率必定減少。為了解釋這一點，假設這些蛋白質是是半徑為r的球狀蛋白質，由于蛋白質Mr的增加，表面積隨r2的增加而增加，體積r3隨的增加而增加，體積的增加比表面積的增加更快，所以表面積與體積的比率減少，因此親水殘基與疏水殘基的比率也就減少。4.（1）HbD是由一個堿性氨基酸（Lys）取代了中性氨基酸。在pH8.6時，Lys的ε-氨基呈－NH3＋狀態，所以HbD比HbA帶較多的正電荷，向陰極移動。（2）HbJ是由一個酸性氨基酸（Asp）取代了中性氨基酸。在pH8.6時，Asp的β-羧基呈－COO–狀態，所以HbJ比HbA帶較多的負電荷，向陽極移動。（3）HbN是由一個酸性氨基酸（Glu）取代了堿性氨基酸（Lys）。在pH8.6時，Glu的γ-羧基呈－COO–狀態，所以HbN比HbA帶較多的負電荷，向陽極移動。若將HbN和HbJ比較，因為HbN是由一個酸性氨基酸（Glu）取代了堿性氨基酸（Lys），而HbJ是由一個酸性氨基酸（Asp）取代了中性氨基酸。所以HbN比HbJ帶更多的負電荷，HbN向陽極移動的速度比HbJ快。（4）HbC是由一個堿性氨基酸（Lys）取代了酸性氨基酸（Glu）。在pH8.6時，Lys的ε-氨基呈－NH3＋狀態，所以HbC比HbA帶較多的正電荷，向陰極移動。若將HbC和HbD比較，因為HbC是由一個堿性性氨基酸取代了酸性氨基酸，而HbD是由一個堿性氨基酸取代了中性氨基酸。所以HbC比HbD帶更多的正電荷，HbC向陰極移動的速度比HbD快。綜上所述可知：a帶代表HbC，b帶代表HbD,c帶代表HbJ,d帶代表HbN。5.（1）在低pH時，羧基質子化，這樣蛋白質分子帶有大量的凈電荷，分子內正電荷相斥使許多蛋白質變性，并隨著蛋白質分子內部疏水基團向外暴露使蛋白質溶解度下降，因而產生沉淀。(2）加入少量鹽時，對穩定帶電基團有利，增加了蛋白質的溶解度。但是隨著鹽離子濃度的增加，鹽離子奪取了與蛋白質結合的水分子，降低了蛋白質的水合程度，破壞了電荷和水化膜，使蛋白質沉淀。(3）在等電點時，蛋白質分子之間的靜電斥力最小，所以溶解度最小。(4)加熱時使蛋白質變性，蛋白質內部的疏水性基團被暴露，溶解度降低，從而引起蛋白質沉淀。(5）非極性溶劑減小了表面極性基團的溶劑化作用，促使蛋白質分子之間形成氫鍵，從而取代了蛋白質分子與水之間的氫鍵。(6）介電常數的下降對暴露在溶劑中的非極性基團有穩定作用，結果促使蛋白質肽鏈的展開而導致變性。6.Ala的pI＝（pK1＋pK2）/2＝（2.34＋9.69）/2=6.02Glu的pI＝（pK1＋pK2）/2＝（2.19＋4.25）/2=3.22Lys的pI＝（pK2＋pK3）/2＝（8.95＋10.53）/2=9.7420種氨基酸的平均分子量約為138，在蛋白質分子中以小分子量的氨基酸較多，平均分子量大約為128，又由于氨基酸在縮合時失去一分子水，因此氨基酸殘基的最終平均分子量大約為110。所以氨基酸殘基數為：220000/110＝2000，已知α－螺旋構象中，每個氨基酸殘基上升的距離為0.15nm，β－折疊中上升0.35nm。設此多肽鏈中α－螺旋的氨基酸殘基數為Ｘ，則β－折疊的氨基酸殘基數為2000－Ｘ。0.15Ｘ＋0.35（2000－Ｘ）＝5.06×10-5×1070.15Ｘ＋7000－0.35Ｘ＝560Ｘ＝970所以α－螺旋占的百分數為970/2000×100%=48.5%8.相同點：主要都含有C、H、O、N，都主要以C元素為骨架原子連接成的大分子。不同點：（1）蛋白質的含N量平均16％，而核酸則不均一。（2）蛋白質一般不含P，而核酸含大量的P。（3）蛋白質一般含S，而核酸不含S。（4）有些蛋白質還含有少量的金屬元素，而核酸不含金屬元素。七.論述題1.（1）一級結構：概念：在蛋白質分子中，從N－端至C－端的氨基酸殘基的排列順序稱為蛋白質的一級結構。特點：①蛋白質種類及其繁多，其一級結構也各不相同；②一級結構是蛋白質空間構象和特異生物學功能的基礎；③一級結構并不是決定蛋白質空間構象的唯一因素。化學建：①肽鍵②二硫鍵（2）蛋白質的二級結構：概念：是指蛋白質分子中，某一段肽鏈的局部空間結構，也就是該段肽鏈主鏈骨架原子的相對空間位置，并不涉及氨基酸殘基側鏈的構象。特點：①是一種局部的結構；②僅僅是肽單元之間相互作用所形成的空間結構，而不包含氨基酸側鏈及其α－H原子所形成的構象，但氨基酸殘基的側鏈對二級結構的形成有影響；③二級結構有較多的類型，有α－螺旋、β－折疊、β－轉角和無規卷曲，其中α－螺旋和β－折疊是二級結構的主要形式，β－轉角通常有四個氨基酸殘基組成，而無規卷曲則是指沒有確定規律的或根本就沒有規律的一些二級結構；④二級結構還可成為超二級結構，如αα形式、βαβ形式和βββ形式等結構。化學建：氫鍵（3）蛋白質的三級結構：概念：是指整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對空間位置，也就是整條肽鏈所有原子在三維空間的排布位置。特點：一條多肽鏈的三維空間結構?；瘜W建：①疏水鍵②鹽鍵③氫鍵④范德華力。（4）蛋白質的四級結構：概念：蛋白質分子中各個亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相互作用，稱為蛋白質的四級結構。特點：兩條或兩條以上多肽鏈所形成的三維空間構象?；瘜W建：①疏水鍵②鹽鍵③氫鍵④范德華力。2.（1）一級結構與功能的關系①一級結構不同，生物學功能一般不同不同蛋白質和多肽具有不同的功能，根本原因是它們的一級結構各異，有時僅微小的差異就表現出不同的生物學功能。如催產素與加壓素（縮宮素）都是由垂體后葉分泌的九肽激素，它們分子中僅兩個氨基酸差異，但兩者的生理功能卻有根本區別。②一級結構中“關鍵”部分相同，其功能也相同如促腎上腺皮質激素其1～24肽段是活性所必需的關鍵部分。③一級結構“關鍵”部分的變化，其生物活性也改變多肽的結構與功能的研究表明，改變多肽中某些重要的氨基酸，?？筛淖兤浠钚?。④一級結構的變化有時使生物學功能降低或喪失，從而可能發生疾病，或者連同這種蛋白一起在地球上消失。(2）蛋白質空間結構與功能的關系一級結構是空間結構的基礎，而空間結構則是完成生物功能的直接基礎，也就是說蛋白質分子特定的空間構象是表現其生物學功能或活性所必需的。其構象如果遭到破壞，生物學功能則會立即喪失。有實驗表明即使一級結構不同，只要空間構象相同，則其功能也相同。3.若蛋白質的折疊發生錯誤，盡管其一級結構不變，但蛋白質的構象發生改變，仍可影響其功能，嚴重時可導致疾病發生，有人將此類疾病稱為蛋白構象疾病。如：人紋狀體脊髓變性病，老年癡呆癥、亨丁頓舞蹈病等。瘋牛病是由蛋白質病毒（prionprotein,PrP）引起的一組人和動物神經退形性病變，這類疾病具有傳染性、遺傳性或散在發病的特點，其在動物間的傳播是由PrP組成的傳染性顆粒（不含核酸）完成的。PrP是染色體基因編碼的蛋白質。正常動物和人PrP為分子量33～35kD的蛋白質，其水溶性強，對蛋白酶敏感以及二級結構為多個α－螺旋，稱為PrPc。富含α–螺旋的PrPc在某種未知蛋白質的作用下可轉變成致病的分子中全為β－折疊的PrP，稱為PrPsc，盡管PrPsc一級結構與PrPc相同，但PrPsc對蛋白酶不敏感，水溶性差，而且對熱穩定，可以相互聚集，最終形成淀粉樣纖維沉淀而致病。4.（1）生物催化作用生命的基本特征是物質代謝，而物質代謝全部反應幾乎都需要酶作為催化劑，而多數酶的化學本質是蛋白質。（2）代謝調節作用生物體存在精細有效的調節系統以維持正常的生命活動。參與代謝調節的許多激素是蛋白質或多肽，如胰島素等。（3）免疫保護作用機體的免疫功能與抗體有關，而抗體是一類特異的球蛋白。（4）轉運和儲存的作用體內許多小分子物質的轉運和儲存可由一些特殊的蛋白質來完成。如血紅蛋白運輸氧和二氧化碳，肌紅蛋白儲存氧等。（5）運動與支持作用負責運動的肌肉系統主要是蛋白質聚集體如肌動蛋白、肌球蛋白、原肌球蛋白和肌原蛋白等。（6）控制生長和分化如真核生物的大多數反式作用因子等。（7）接受和傳遞信息的作用完成這種功能的蛋白質為受體蛋白，其中一類為跨膜蛋白，另一類為胞內蛋白。（8）營養作用這一類蛋白質本身沒有生物功能，只是在機體需要的時候水解成氨基酸，為其他蛋白質的合成提供原料。這一類蛋白質常見于卵或蛋內，如卵清蛋白等。第二章核酸的結構與功能一．單項選擇題1．下列關于核苷酸生理功能的敘述哪一項是錯誤的A．核苷酸衍生物作為許多生物合成過程的活性中間物B．生物系統的直接能源物質C．作為輔酶的成分D．生理性調節物E．作為質膜的基本結構成分2．RNA和DNA徹底水解后的產物是A．核糖相同,部分堿基不同B．堿基相同,核糖不同C．部分堿基不同,核糖不同D．堿基不同,核糖相同E．以上都不是3．對于tRNA來說下列哪一項是錯誤的A．5'端是磷酸化的B．它們是單鏈C．含有甲基化的堿基D．反密碼環是完全相同的E．3'端堿基順序是-CCA4．絕大多數真核生物mRNA5'端有A．polyAB．帽子結構C．起始密碼D．終止密碼E．Pribnow盒5．下列關于tRNA的敘述哪一項是錯誤的A．tRNA的二級結構是三葉草形的B．由于各種tRNA，3'-末端堿基都不相同,所以才能結合不同的氨基酸C．RNA分子中含有稀有堿基D．細胞內有多種tRNAE．tRNA通常由70-80個單核苷酸組成6．核酸中核苷酸之間的連接方式是A．2',3'磷酸二酯鍵B．3',5'磷酸二酯鍵C．2',5'-磷酸二酯鍵D．糖苷鍵E．氫鍵7．尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+),黃素腺嘌呤二核苷酸(FAD)和輔酶A(CoA),三種物質合成的共同點是A．均需要尼克酸B．B．均需要泛酸C．含有來自磷酸核糖焦磷酸(PRPP)的核糖基團D．均接受半胱氨酸基團E．均屬于腺苷酸的衍生物8．Watson-CrickDNA分子結構模型A．是一個三鏈結構B．DNA雙股鏈的走向是反向平行的C．堿基A和G配對D．堿基之間共價結合E．磷酸戊糖主鏈位于DNA螺旋內側9．下列關于B-DNA雙螺旋結構模型的敘述中哪一項是錯誤的A．兩條鏈方向相反B．兩股鏈通過堿基之間的氫鍵相連維持穩定C．為右手螺旋,每個螺旋為10個堿基對D．嘌呤堿和嘧啶堿位于螺旋的外側E．螺旋的直徑為20A°10．在DNA的雙螺旋模型中A．兩條多核苷酸鏈完全相同B．一條鏈是左手螺旋,另一條鏈是右手螺旋C．A+G/C+T的比值為1D．A+T/G+C的比值為1E．兩條鏈的堿基之間以共價鍵結合11．下列關于核酸的敘述哪一項是錯誤的A．堿基配對發生在嘧啶堿與嘌呤堿之間B．鳥嘌呤與胞嘧啶之間的聯系是由兩對氫鍵形成的C．DNA的兩條多核苷酸鏈方向相反,一條為3'→5',另一條為5'→3'D．DNA雙螺旋鏈中,氫鍵連接的堿基對形成一種近似平面的結構E．腺嘌呤與胸腺嘧啶之間的聯系是由兩對氫鍵形成的12．核酸變性后可發生哪種效應A．減色效應B．增色效應C．失去對紫外線的吸收能力D．最大吸收峰波長發生轉移E．溶液粘度增加13．下列關于核酸分子雜交的敘述哪一項是錯誤的A．不同來源的兩條單鏈DNA,只要它們有大致相同的互補堿基順序,它們就可結形成新的雜交DNA雙螺旋B．DNA單鏈也可與相同或幾乎相同的互補堿基RNA鏈雜交形成雙螺旋C．RNA鏈可與其編碼的多肽鏈結合形成雜交分子D．雜交技術可用于核酸結構與功能的研究E．雜交技術可用于基因工程的研究14．下列關于DNA變性的敘述哪一項是正確的A．升高溫度是DNA變性的唯一原因B．DNA熱變性是種漸進過程,無明顯分界線C．變性必定伴隨有DNA分子中共價鍵的斷裂D．核酸變性是DNA的獨有現象，RNA無此現象E．凡引起DNA兩股互補鏈間氫鍵斷裂的因素,都可使其變性15．下列關于DNA雙螺旋結構的敘述哪一項是正確的A．磷酸核糖在雙螺旋外側,堿基位于內側B．堿基平面與螺旋軸垂直C．遵循堿基配對原則,但有擺動現象D．堿基對平面與螺旋軸平行E．核糖平面與螺旋軸垂直16．下列關于DNATm值的敘述哪一項是正確的A．只與DNA鏈的長短有直接關系B．與G-C對的含量成正比C．與A-T對的含量成正比D．與堿基對的成分無關E．在所有的真核生物中都一樣17．真核生物DNA纏繞在組蛋白上構成核小體,核小體含有的蛋白質是A．H1、H2、H3、H4各兩分子B．H1A、H1B、H2A、H2B各兩分子C．H2A、H2B、H3A、H3B各兩分子D．H2A、H2B、H3、H4各兩分子E．H2A、H