蛋白質的營養作用

氮平衡、必需氨基酸體內氨基酸的來源食物蛋白質消化吸收和體內蛋白質分解外源與內源氨基酸組成氨基酸代謝庫氨基酸的一般分解代謝氨基酸多種脫氨基方式、α-酮酸的代謝去路氨的代謝氨的來源、轉運和代謝去路，主要合成尿素

個別氨基酸的代謝與疾病

氨基酸脫羧基生成胺、一碳單位代謝、含硫氨基酸和芳香族氨基酸代謝本章主要內容蛋白質的營養作用第一節NutritionalFunctionofProtein

蛋白質的生理功用

維持組織細胞的生長、更新及修補

參與體內多種重要生理活動

催化、運輸、免疫、運動、凝血等蛋白質分解產物氨基酸是合成體內多種生理活性物質的原料含氮激素、神經遞質、核苷酸、膽堿、肉堿、肌酸、牛磺酸、谷胱甘肽、黑色素、一氧化氮等氧化供能每克蛋白質氧化分解可釋放17.19kJ（4.1kcal）能量。但供能不是蛋白質的主要功能。一、氮平衡反映體內蛋白質代謝概況氮總平衡：攝入氮=排出氮（正常成人）氮正平衡：攝入氮>排出氮（兒童、孕婦、疾病康復期等）氮負平衡：攝入氮<排出氮（衰老、饑餓、營養不良、消耗性疾病等）

氮平衡(nitrogenbalance)攝入食物的含氮量與排泄物（尿與糞）中含氮量之間的對比關系

蛋白質生理需要量：

成人每日最低蛋白質需要量為30～50g，我國營養學會推薦成人每日蛋白質需要量為80g。

一、氮平衡反映體內蛋白質代謝概況

氮平衡的意義：

反映體內蛋白質代謝的慨況；用于研究機體蛋白質的需要量和食物蛋白質的營養價值。

營養必需氨基酸（nutritionallyessentialaminoacid）

指體內需要而又不能自身合成，必須由食物供給的氨基酸，共有8種：蘇氨酸(Thr)、賴氨酸(Lys)、色氨酸(Trp)、甲硫氨酸(Met)、纈氨酸(Val)、亮氨酸(Leu)、異亮氨酸(Ile)、苯丙氨酸

(Phe)。其余12種氨基酸體內可以合成，稱非必需氨基酸

組氨酸和精氨酸在體內合成量不多，又稱營養半必需氨基酸

二、蛋白質的營養價值

蛋白質的營養價值(nutritionvalue)

蛋白質的營養價值是指食物蛋白質在體內利用率，取決于必需氨基酸的數量、種類和比例。利用率越高，營養價值越高。

蛋白質的互補作用

將幾種營養價值較低的蛋白質混合食用、相互補充營養必需氨基酸，以提高各自蛋白質的營養價值。

如：谷物和豆類混合食用二、蛋白質的營養價值

食物蛋白質消化吸收機體組織蛋白質分解SourceofAminoAcidsinHumanBody體內氨基酸的來源第二節一、食物蛋白質的消化吸收

蛋白質消化的生理意義由大分子轉變為小分子，便于吸收；消除種屬特異性和抗原性，防止過敏、毒性反應。

蛋白質消化過程消化場所：胃和小腸消化酶：蛋白水解酶，包括內肽酶、外肽酶、二肽酶等。內肽酶(endopeptidase)

水解蛋白質肽鏈內部的一些肽鍵，如胃蛋白酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶、彈性蛋白酶。外肽酶(exopeptidase)

自肽鏈的末端開始每次水解一個氨基酸殘基，如羧基肽酶、氨基肽酶。氨基肽酶內肽酶羧基肽酶氨基酸

+氨基酸二肽酶蛋白水解酶作用示意圖一、食物蛋白質的消化吸收

胃中的消化作用一、食物蛋白質的消化吸收

胃蛋白酶原胃蛋白酶胃酸、胃蛋白酶(pepsin)

蛋白質多肽+少量氨基酸

小腸中的消化作用胰蛋白酶原

腸激酶胰蛋白酶

(trypsin)多肽氨基酸+少量寡肽糜蛋白酶原羧基肽酶原彈性蛋白酶原糜蛋白酶羧基肽酶彈性蛋白酶一、食物蛋白質的消化吸收

小腸黏膜細胞中的消化作用寡肽氨基酸+短肽寡肽酶、氨基肽酶二肽二肽酶氨基酸

小腸黏膜細胞對氨基酸的吸收吸收形式：氨基酸、寡肽、二肽；吸收部位：刷狀緣吸收機制：①主動耗能吸收：氨基酸-載體蛋白-Na+(三聯體)

載體蛋白：中性、酸性、堿性氨基酸載體亞氨基酸載體、二肽和三肽載體②γ-谷氨酰基循環：谷胱甘肽協助轉運氨基酸

腐敗作用的產物大多有害，如胺、氨、苯酚、吲哚、硫化氫等；也可產生少量脂肪酸及維生素等可被機體利用的物質。

蛋白質的腐敗作用(putrefaction)腸道中少量未經消化的蛋白質，以及一小部分未被吸收的氨基酸、寡肽等消化產物在腸道細菌的作用下，發生以無氧分解為主要過程的化學變化稱為蛋白質的腐敗作用。

胺類(amines)的生成：蛋白質

氨基酸胺類

蛋白酶

脫羧基作用組氨酸組胺色氨酸色胺酪氨酸酪胺賴氨酸尸胺一、食物蛋白質的消化吸收

假神經遞質(falseneurotransmitter)某些胺類物質結構與神經遞質結構相似，可取代正常神經遞質從而影響腦功能，稱假神經遞質。一、食物蛋白質的消化吸收蛋白質腐敗作用

氨的生成未被吸收的氨基酸氨

(ammonia)腸道細菌脫氨基作用

其他有害物質的生成酪氨酸

苯酚半胱氨酸

硫化氫

色氨酸

吲哚蛋白質腐敗作用一、食物蛋白質的消化吸收所有生命體的蛋白質都處于不斷合成與降解的動態平衡中，即蛋白質的更新。成人每天約有1%～2%的機體蛋白質被降解，其中50%來源于肌肉蛋白。蛋白質降解所產生的氨基酸75%～80%又被利用合成新的蛋白質。只有15%~20%的氨基酸繼續參與氨基酸降解。

二、機體組織蛋白質分解

蛋白質的半壽期(half-life)

蛋白質降低其原濃度一半所需要的時間，用t1/2表示

如：肝中代謝酶t1/2范圍從30min至150h不等。

二、機體組織蛋白質分解蛋白質以不同速率進行降解

人體各種蛋白質降解速率隨生理需要而發生改變

體內蛋白質更新的生理意義調節蛋白質的降解速度可直接影響代謝過程與生理功能，如基因表達、細胞增殖、炎癥反應、誘發腫瘤。某些異常或損傷的蛋白質可通過更新而被清除。真核細胞內蛋白質降解途徑

二、機體組織蛋白質分解蛋白質肽氨基酸組織細胞中蛋白酶組織細胞中肽酶利用溶酶體內酸性組織蛋白酶(cathepsin)降解外源性蛋白、膜蛋白和半壽期長的細胞內蛋白質細胞本身受損蛋白質的降解作用稱為細胞自噬(autophagy)對蛋白質選擇性差②依賴ATP的泛素-蛋白酶體途徑①不依賴ATP的溶酶體途徑降解細胞內異常蛋白和短壽命蛋白對蛋白質選擇性強二、機體組織蛋白質分解②依賴ATP的泛素-蛋白酶體途徑泛素(ubiquitin)是一種分子量較小的蛋白質，廣泛存在于真核細胞內，是細胞內許多蛋白質降解的標志。泛素化(ubiquitination)是指泛素與選擇性被降解蛋白質形成共價連接，并使其激活的過程。泛素CO-O+HS-E1ATPAMP+PPi泛素COS

E1HS-E2HS-E1泛素COSE2泛素COSE1泛素COSE2泛素CNH被降解蛋白質O被降解蛋白質HS-E2E3E1:泛素激活酶E2:泛素結合酶E3:泛素連接酶

二、機體組織蛋白質分解②依賴ATP的泛素-蛋白酶體途徑蛋白酶體(proteasome)

特異性地識別被泛素標記的蛋白質并與之結合，在ATP存在下，將其降解為氨基酸或短肽。核心顆粒(coreparticle,CP)19S內部具有蛋白酶催化活性，直接水解蛋白質。調節顆粒(regulatoryparticle,RP)20S

參與識別、結合待降解的泛素化蛋白質，以及蛋白質去折疊、定位等功能，同時具有ATP酶活性。蛋白酶體的結構和功能：三、外源與內源氨基酸組成氨基酸代謝庫食物蛋白質消化吸收的氨基酸與體內組織蛋白質降解生成的氨基酸以及體內合成的非必需氨基酸混合在一起共同參與代謝，稱為氨基酸代謝庫(aminoacidmetabolicpool)。

氨基酸的來源與去路：GeneralCatabolism

ofAminoAcids脫氨基作用（本節重點介紹）脫羧基作用（個別氨基酸代謝中介紹）氨基酸的一般分解代謝第三節一、氨基酸有多種脫氨基方式

脫氨基作用

指氨基酸脫去氨基生成相應α-酮酸的過程。

脫氨基方式轉氨基作用氧化脫氨基聯合脫氨基轉氨基和氧化脫氨基偶聯轉氨基和嘌呤核苷酸循環偶聯（一）轉氨基作用一、氨基酸有多種脫氨基方式

在轉氨酶的作用下，某一氨基酸去掉α-氨基生成相應的α-酮酸，而另一種α-酮酸得到此氨基生成相應的氨基酸的過程。轉氨酶

轉氨酶的輔酶是磷酸吡哆醛或磷酸吡哆胺(含VitB6的磷酸酯)

大多數氨基酸可參與轉氨基作用，但甘、蘇、賴、脯、羥脯氨酸除外。轉氨基作用不僅是體內多數氨基酸脫氨基的重要方式，也是機體合成非必需氨基酸的重要途徑。通過此種方式并未產生游離的氨

轉氨基作用的生理意義一、氨基酸有多種脫氨基方式

轉氨酶轉氨酶具有專一性，體內存在多種轉氨酶。重要的轉氨酶：

丙氨酸轉氨基酶(ALT)

又稱谷丙轉氨酶(GPT)

天冬氨酸轉氨基酶(AST)

又稱谷草轉氨酶(GOT)

一、氨基酸有多種脫氨基方式

正常人組織中ALT、AST活性(單位/克濕組織)

急性肝炎時血清ALT活性增高，心肌梗死時AST活性增高。血清轉氨酶活性，臨床上可作為疾病診斷和預后的指標之一。一、氨基酸有多種脫氨基方式

組織ALTAST組織ALTAST肝44000142000胰腺200028000腎1900091000脾120014000心7100156000肺70010000骨骼肌480099000血清1620（二）氧化脫氨基作用

一、氨基酸有多種脫氨基方式

谷氨酸是唯一能高速氧化脫氨基反應的氨基酸，脫下的游離氨進一步代謝后排出體外。

亞谷氨酸L-谷氨酸脫氫酶特點：活性強、特異性高，也是體內唯一既能利用NAD+又能利用NADP+接受還原當量的酶。GTP、ATP為其抑制劑；GDP、ADP為其激活劑一、氨基酸有多種脫氨基方式

（二）氧化脫氨基作用

肝、腎組織內還存在少量L-氨基酸氧化酶，它可以將少數氨基酸氧化成相應α-酮酸并且釋放NH4+和H2O2，也是一種氨基酸的氧化脫氨方式。氨基酸亞氨基酸α-酮酸+NH4++H2O2L-氨基酸氧化酶FMNFAD+H2O-H2O（三）聯合脫氨基作用一、氨基酸有多種脫氨基方式

轉氨酶與L-谷氨酸脫氫酶聯合作用脫去氨基酸的氨基，此過程稱聯合脫氨基作用。α-酮酸

α-酮戊二酸

氨基酸

谷氨酸

轉氨酶

H2O+NAD+NH3+NADH+H+L-谷氨酸脫氫酶

因反應可逆，它是氨基酸脫氨基的主要方式，也是體內合成非必需氨基酸的主要方式。在肝、腎等多種組織中進行。轉氨基偶聯嘌呤核苷酸循環，此種方式主要在肌肉組織進行。一、氨基酸有多種脫氨基方式

（三）聯合脫氨基作用H2O+NAD+NH3+NADH+H+腺苷酸脫氨酶氨基酸天冬氨酸-NH2轉氨基作用

次黃嘌呤(IMP)草酰乙酸

腺苷酸(AMP)-NH2轉氨基作用二、α-酮酸的代謝（二）經氨基化生成非必需氨基酸（一）氧化供能α-酮酸在體內可通過TAC和氧化磷酸化徹底氧化為H2O和CO2，同時生成ATP。由相應的α-酮酸氨基化而生成，如轉氨基、聯合脫氨基作用的逆反應等。

丙酮酸丙氨酸草酰乙酸天冬氨酸α-酮戊二酸谷氨酸二、α-酮酸的代謝（三）轉變成糖及脂類氨基酸可以轉變為糖與脂肪；糖也可以轉變成脂肪和一些非必需氨基酸的碳架部分。氨基酸類別氨基酸生糖氨基酸甘氨酸、絲氨酸、纈氨酸、組氨酸、精氨酸、半胱氨酸、脯氨酸、丙氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、天冬氨酸、天冬酰胺、甲硫氨酸生酮氨基酸亮氨酸、賴氨酸生糖兼生酮氨基酸異亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、蘇氨酸、色氨酸琥珀酰CoA延胡索酸草酰乙酸α-酮戊二酸檸檬酸乙酰CoA丙酮酸PEP磷酸丙糖葡萄糖或糖原α-磷酸甘油脂肪酸甘油三酯乙酰乙酰CoA丙氨酸半胱氨酸絲氨酸蘇氨酸色氨酸異亮氨酸亮氨酸色氨酸天冬氨酸天冬酰胺苯丙氨酸酪氨酸異亮氨酸蛋氨酸絲氨酸蘇氨酸纈氨酸酮體亮氨酸賴氨酸酪氨酸色氨酸苯丙氨酸谷氨酸精氨酸谷氨酰胺組氨酸纈氨酸CO2CO2

氨基酸、糖及脂肪代謝的聯系TCACycleMetabolismofAmmonia氨是機體正常代謝產物，具有毒性體內的氨主要在肝合成尿素而解毒氨的代謝第四節一、血氨有三個主要來源氨基酸脫氨基作用和胺類物質分解（主要途徑）RCH2NH2RCHO+NH3胺氧化酶

腸道吸收的氨氨基酸在腸道細菌腐敗作用下產生的氨尿素經腸道細菌尿素酶水解產生的氨

腎小管上皮細胞谷氨酰胺分解

谷氨酰胺谷氨酸+NH3谷氨酰胺酶通常NH3與尿中H+結合，以銨鹽形式隨尿排出，堿性尿中NH3重易吸收入血一、血氨有三個主要來源臨床聯系

正常人血氨濃度在47-65μmol/L之間。便秘、腸梗阻、尿毒癥等均可導致腸道氨入血增多。腸道中的NH3比NH4+易吸收，降低腸道pH值，有利于NH3與酸性物質結合生成NH4+，隨糞便排出。高血氨患者采用弱酸性透析液做結腸透析并禁止使用堿性肥皂水灌腸，可減少腸道對氨的吸收。臨床上對肝硬化產生腹水的病人，不宜使用堿性利尿藥，以避免血氨升高。（一）谷氨酰胺的運氨作用谷氨酸+NH3谷氨酰胺谷氨酰胺合成酶ATPADP+Pi谷氨酰胺酶在腦、肌肉等組織合成谷氨酰胺，運輸到肝和腎后再分解為氨和谷氨酸，進行解毒。

生理意義：①谷氨酰胺是氨的解毒產物，也是氨的儲存及運輸形式。②谷氨酰胺參與合成蛋白質、核苷酸中嘌呤和嘧啶堿。③氨中毒病患者服用或輸入谷氨酸鹽使其轉變為谷氨酰胺,

以降低血氨的濃度。

二、氨的轉運二、氨的轉運（二）丙氨酸-葡萄糖循環(alanine-glucosecycle)

生理意義①肌肉中氨以無毒的丙氨酸形式運輸到肝。②肝為肌肉提供葡萄糖。此循環主要在骨骼肌與肝之間進行，將肌肉中氨基酸分解產生的氨運輸到肝合成尿素而解毒。

丙氨酸-葡萄糖循環丙氨酸葡萄糖

肌肉蛋白質氨基酸NH3谷氨酸α-酮戊二酸丙酮酸糖酵解途徑

肌肉丙氨酸血液丙氨酸葡萄糖α-酮戊二酸谷氨酸丙酮酸NH3尿素尿素循環糖異生肝葡萄糖二、氨的轉運三、氨的去路在肝內合成無毒的尿素，這是氨最主要去路

合成的尿素可隨血液循環經腎濾過，隨尿排出。腎小管泌氨并以銨鹽的形式排出體外

分泌的NH3在酸性條件下生成NH4+，隨尿排出。合成非必需氨基酸及其他含氮化合物尿素的生成（一）生成部位主要在肝細胞的線粒體及細胞質中。（二）生成過程氨通過循環過程合成尿素，稱為尿素循環(ureacycle)

，又稱鳥氨酸循環(orinithinecycle)。這一過程由HansKrebs和KurtHenseleit提出，所以又稱Krebs-Henseleit循環。三、氨的去路鳥氨酸循環基本過程①鳥氨酸與NH3和CO2形成瓜氨酸；②瓜氨酸再結合1分子NH3形成精氨酸；③精氨酸水解生成尿素并重新生成鳥氨酸，鳥氨酸再重復上述反應。尿素的生成三、氨的去路1.氨基甲酰磷酸的合成

反應部位：肝線粒體

尿素的生成（具體過程）

CO2+NH3+H2O氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ(N-乙酰谷氨酸，Mg2+)COH2NO

~

PO32-2ADP+Pi氨基甲酰磷酸2ATP

由氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ催化的不可逆反應

(carbamoylphosphatesynthetaseⅠ,CPS-Ⅰ)

N-乙酰谷氨酸（AGA）為其變構激活劑反應消耗2分子ATP。2.瓜氨酸的合成鳥氨酸氨基甲酰轉移酶H3PO4+氨基甲酰磷酸

尿素的生成（具體過程）

反應部位：肝線粒體

反應能量來自氨基甲酰磷酸的高能酸酐鍵3.精氨酸代琥珀酸的合成

精氨酸代琥珀酸合成酶ATPAMP+PPiH2OMg2++天冬氨酸精氨酸代琥珀酸

尿素的生成（具體過程）

反應部位：肝細胞質

反應消耗1分子ATP

尿素的生成（具體過程）4.精氨酸的生成

反應部位：肝細胞質精氨酸延胡索酸精氨酸代琥珀酸裂解酶精氨酸代琥珀酸精氨酸代琥珀酸裂解酶5.精氨酸水解生成尿素

尿素的生成（具體過程）

反應部位：肝細胞質尿素鳥氨酸精氨酸COOHCHNH2(CH2)3NHCNHNH2COOH(CH2)3NH2CHNH2CNH2ONH2+精氨酸酶2ADP+PiCO2+NH3

+H2O氨基甲酰磷酸2ATPN-乙酰谷氨酸Pi鳥氨酸瓜氨酸精氨酸延胡索酸氨基酸草酰乙酸蘋果酸α-酮戊二酸谷氨酸α-酮酸精氨酸代琥珀酸瓜氨酸天冬氨酸ATPAMP+PPi鳥氨酸尿素線粒體

細胞質

尿素合成具體過程反應小結

原料：2分子氨，一個來自于游離氨，另一個來自天冬氨酸。過程：先在線粒體中進行，再在細胞質中進行。耗能：3個ATP，4個高能磷酸鍵。

尿素的生成（具體過程）+NO+O2NADPH+H+NADP+一氧化氮合酶（NOS）精氨酸瓜氨酸一氧化氮

NO是一種重要的細胞內信號分子，引起血管擴張、防止血小板凝聚，在感覺傳入以及學習記憶等方面有著重要作用。精氨酸代謝支路尿素生成的調節1.膳食蛋白質高蛋白膳食合成↑低蛋白膳食合成↓CPS-Ⅰ的調節：N-乙酰谷氨酸(AGA)為其激活劑AGA谷氨酸+乙酰CoAAGA合酶

精氨酸是AGA合酶激動劑，間接調節CPS-Ⅰ活性。臨床上常用精氨酸治療高血氨癥的病人，以促進尿素的合成。酶相對活性氨基甲酰磷酸合成酶鳥氨酸氨基甲酰轉移酶精氨酸代琥珀酸合成酶精氨酸代琥珀酸裂解酶精氨酸酶4.5163.01.03.3149.0酶相對活性氨基甲酰磷酸合成酶鳥氨酸氨基甲酰轉移酶精氨酸代琥珀酸合成酶精氨酸代琥珀酸裂解酶精氨酸酶4.5163.01.03.3149.0正常成人肝尿素合成酶的相對活性尿素生成的調節3.尿素生成酶系的調節：高氨血癥和氨中毒

肝功能嚴重受損或尿素合成酶系遺傳缺陷可引起尿素合成障礙，血氨濃度升高，稱為高氨血癥

(hyperammonemia)

高氨血癥嚴重者出現腦功能障礙，稱氨中毒(ammoniapoisoning)或肝性腦病。TCACycle↓α-酮戊二酸谷氨酸谷氨酰胺NH3NH3腦內α-酮戊二酸↓高氨血癥和氨中毒

氨中毒的可能機制腦供能不足腦滲透壓增加腦水腫高氨血癥和氨中毒新生兒或兒童發病，患兒多伴有相關酶底物在體內蓄積、中樞神經系統發育和功能異常等表現。常見有氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ缺乏癥、鳥氨酸氨甲酰基轉移酶缺乏癥、瓜氨酸血癥、精氨酸代琥珀酸尿癥。治療上需補充精氨酸及其他必需氨基酸。臨床聯系尿素循環代謝病是一組鳥氨酸循環的相關酶活性完全或部分缺乏，以高血氨癥為共同特征的遺傳病。

MetabolismofIndividualAminoAcids個別氨基酸的代謝第五節

一、氨基酸脫羧基作用

脫羧基作用(decarboxylation)氨基酸脫羧酶氨基酸

胺類RCH2NH2+

CO2磷酸吡哆醛(VitB6)

氨基酸脫羧酶的輔酶是磷酸吡哆醛，需要VitB6為原料合成。（一）γ-氨基丁酸(GABA)GABA在腦組織含量豐富，是抑制性神經遞質

VitB6治療妊娠嘔吐、小兒驚厥的原理就是利用VitB6增加生成磷酸吡哆醛，進而增加腦中生成GABA一、氨基酸脫羧基作用L-谷氨酸脫羧酶GABACOOH(CH2)2CH2NH2

CO2COOH(CH2)2CHNH2COOHL-谷氨酸（二）組胺(histamine)

組胺是強烈的血管舒張劑，過多造成血壓降低、甚至休克增加毛細血管的通透性和滲出使平滑肌收縮，引起支氣管痙攣和哮喘刺激胃蛋白酶及胃酸的分泌一、氨基酸脫羧基作用組氨酸脫羧酶CO2L-組氨酸HNNCH2CHCOOHNH2組胺HNNCH2CH2NH2（三）5-羥色胺(5-hydroxytryptamine,5-HT)

5-HT在腦內作為神經遞質，起抑制作用

5-HT與人的鎮靜、鎮痛和睡眠有關

5-HT在外周組織有強烈收縮血管的作用一、氨基酸脫羧基作用色氨酸羥化酶5-羥色氨酸脫羧酶CO25-羥色氨酸5-HT色氨酸CH2CHCOOHNH2CH2CHCOOHNH2HOCH2CH2NH2HO（四）多胺(polyamines)

S-腺苷甲硫氨酸

(SAM)脫羧基SAM

SAM脫羧酶CO2

多胺是調節細胞生長的重要物質在生長旺盛的組織(如胚胎、再生肝、腫瘤組織)含量較高，其限速酶鳥氨酸脫羧酶活性較強。測定多胺作為對腫瘤的輔助診斷及病情變化的檢測指標

一、氨基酸脫羧基作用

鳥氨酸腐胺鳥氨酸脫羧酶CO2精脒丙胺轉移酶

精胺丙胺轉移酶

二、一碳單位的代謝（一）一碳單位概述

定義：某些氨基酸在分解代謝中產生含有一個碳原子的有機基團，稱一碳單位(Onecarbonunit)

種類：甲基(-CH3)、甲烯基(-CH2-)、甲炔基(=CH-)、亞氨甲基(-CH=NH)、甲酰基(-CHO)

等

載體：一碳單位不能單獨存在，需要四氫葉酸(FH4)

作為其載體

四氫葉酸(FH4)是一碳單位的載體FH4的生成F(葉酸)FH2FH4FH2還原酶FH2還原酶NADPH+H+NADP+NADPH+H+NADP+

二、一碳單位的代謝一碳單位通常是結合在FH4分子的N5、N10位上N5—CH3—FH4N5,N10—CH2—FH4N5,N10=CH—FH4N10—CHO—FH4N5—CH=NH—FH4

二、一碳單位的代謝

一碳單位主要來源于氨基酸代謝絲氨酸

N5,N10—CH2—FH4甘氨酸

N5,N10—CH2—FH4組氨酸

N5—CH=NH—FH4色氨酸N10—CHO—FH4

二、一碳單位的代謝

一碳單位的互相轉變N5—CH3—FH4NADH+H+NAD+N10—CHO—FH4N5,N10=CH—FH4N5,N10—CH2—FH4N5—CH=NH—FH4H+H2ONADPH+H+NADP+NH3

二、一碳單位的代謝

一碳單位的生理功能作為合成嘌呤和嘧啶的原料，把氨基酸代謝和核酸代謝聯系起來。

二、一碳單位的代謝它們還參與多種重要化合物的合成，如兒茶酚胺類、膽堿等。

三、含硫氨基酸的代謝胱氨酸甲硫氨酸半胱氨酸

含硫氨基酸（一）甲硫氨酸的代謝1.甲硫氨酸與轉甲基作用腺苷轉移酶PPi+Pi+甲硫氨酸ATPS—腺苷甲硫氨酸(SAM)胍乙酸肌酸甲基轉移酶去甲腎上腺素腎上腺素甲基轉移酶SAM為體內甲基的直接供體

肌酸(creatine)和磷酸肌酸(creatinephosphate)是能量儲存、利用的重要化合物。肝是合成肌酸的主要器官。（一）甲硫氨酸的代謝腺苷同型半胱氨酸RHRH—CH3SAMS—腺苷同型半胱氨酸SAM的轉變（一）甲硫氨酸的代謝

甲硫氨酸循環(methioninecycle)同型半胱氨酸FH4N5—CH3—FH4N5—CH3—FH4

轉甲基酶(VitB12)H2O腺苷S-腺苷同型半胱氨酸RHRH-CH3甲基轉移酶甲硫氨酸S-腺苷甲硫氨酸ATPPPi+Pi腺苷轉移酶（一）甲硫氨酸的代謝

提供活潑甲基，減少了必需氨基酸甲硫氨酸的消耗（體內不能合成同型半胱氨酸）

N5-CH3-FH4是體內甲基的間接供體，增加了FH4的利用率。

VitB12是N5-CH3-FH4轉甲基酶的輔酶成分之一，VitB12缺乏妨礙了FH4的再利用，影響DNA和蛋白質的合成，造成巨幼紅細胞性貧血高同型半胱氨酸血癥是動脈粥樣硬化發病的獨立危險因子

甲硫氨酸循環的生理意義（一）甲硫氨酸的代謝（二）半胱氨酸的代謝1.半胱氨酸與胱氨酸的互變半胱氨酸的-SH是許多蛋白質或酶的活性基團，稱為巰基酶胱氨酸的二硫鍵對于維持蛋白質空間構象起著重要作用還原型谷胱甘肽（G-SH）與氧化型谷胱甘肽（GSSH）互變保護細胞膜和細胞內巰基酶與蛋白質生物活性-2H+2HCH2SHCHNH2COOHCH2CHNH2COOHCH2CHNH2COOHSS2半胱氨酸胱氨酸牛磺酸(taurine)

牛磺酸是結合膽汁酸的組成成分2．半胱氨酸生成牛磺酸和活性硫酸根

（二）半胱氨酸的代謝L-半胱氨酸磺酸丙氨酸牛磺酸

磺酸丙氨酸脫羧酶CO2SO42-+ATPAMP-SO3-