生物化學復習課一、核酸的化學組成：1．含氮堿：參與核酸和核苷酸構成的含氮堿主要分為嘌呤堿和嘧啶堿兩大類。組成核苷酸的嘧啶堿主要有三種——尿嘧啶（U）、胞嘧啶（C）和胸腺嘧啶（T），它們都是嘧啶的衍生物。組成核苷酸的嘌呤堿主要有兩種——腺嘌呤（A）和鳥嘌呤（G），它們都是嘌呤的衍生物。2．戊糖：核苷酸中的戊糖主要有兩種，即β-D-核糖與β-D-2-脫氧核糖，由此構成的核苷酸也分為核糖核苷酸與脫氧核糖核酸兩大類。3．核苷：核苷是由戊糖與含氮堿基經脫水縮合而生成的化合物。通常是由核糖或脫氧核糖的C1’β-羥基與嘧啶堿N1或嘌呤堿N9進行縮合，故生成的化學鍵稱為β，N糖苷鍵。其中由D-核糖生成者稱為核糖核苷，而由脫氧核糖生成者則稱為脫氧核糖核苷。由“稀有堿基”所生成的核苷稱為“稀有核苷”。假尿苷（ψ）就是由D-核糖的C1’與尿嘧啶的C5相連而生成的核苷。二、核苷酸的結構與命名：核苷酸是由核苷與磷酸經脫水縮合后生成的磷酸酯類化合物，包括核糖核苷酸和脫氧核糖核酸兩大類。最常見的核苷酸為5’-核苷酸（5’常被省略）。5’-核苷酸又可按其在5’位縮合的磷酸基的多少，分為一磷酸核苷（核苷酸）、二磷酸核苷和三磷酸核苷。此外，生物體內還存在一些特殊的環核苷酸，常見的為環一磷酸腺苷（cAMP）和環一磷酸鳥苷（cGMP），它們通常是作為激素作用的第二信使。核苷酸通常使用縮寫符號進行命名。第一位符號用小寫字母d代表脫氧，第二位用大寫字母代表堿基，第三位用大寫字母代表磷酸基的數目，第四位用大寫字母P代表磷酸。三、核酸的一級結構：核苷酸通過3’,5’-磷酸二酯鍵連接起來形成的不含側鏈的多核苷酸長鏈化合物就稱為核酸。核酸具有方向性，5’-位上具有自由磷酸基的末端稱為5’-端，3’-位上具有自由羥基的末端稱為3’-端。

DNA由dAMP、dGMP、dCMP和dTMP四種脫氧核糖核苷酸所組成。DNA的一級結構就是指DNA分子中脫氧核糖核苷酸的種類、數目、排列順序及連接方式。RNA由AMP，GMP，CMP，UMP四種核糖核苷酸組成。RNA的一級結構就是指RNA分子中核糖核苷酸的種類、數目、排列順序及連接方式。四、DNA的二級結構：

DNA雙螺旋結構是DNA二級結構的一種重要形式，它是Watson和Crick兩位科學家于1953年提出來的一種結構模型，其主要實驗依據是Chargaff研究小組對DNA的化學組成進行的分析研究，即DNA分子中四種堿基的摩爾百分比為A=T、G=C、A+G=T+C（Chargaff原則），以及由Wilkins研究小組完成的DNA晶體X線衍射圖譜分析。天然DNA的二級結構以B型為主，其結構特征為：①為右手雙螺旋，兩條鏈以反平行方式排列；②主鏈位于螺旋外側，堿基位于內側；③兩條鏈間存在堿基互補，通過氫鍵連系，且A-T、G-C（堿基互補原則）；④螺旋的穩定因素為氫鍵和堿基堆砌力；⑤螺旋的螺距為3.4nm，直徑為2nm。七、RNA的空間結構與功能：

RNA分子的種類較多，分子大小變化較大，功能多樣化。RNA通常以單鏈存在，但也可形成局部的雙螺旋結構。1．mRNA的結構與功能：mRNA是單鏈核酸，其在真核生物中的初級產物稱為HnRNA。大多數真核成熟的mRNA分子具有典型的5’-端的7-甲基鳥苷三磷酸（m7GTP）帽子結構和3’-端的多聚腺苷酸(polyA)尾巴結構。mRNA的功能是為蛋白質的合成提供模板，分子中帶有遺傳密碼。mRNA分子中每三個相鄰的核苷酸組成一組，在蛋白質翻譯合成時代表一個特定的氨基酸，這種核苷酸三聯體稱為遺傳密碼（coden）。2．tRNA的結構與功能：tRNA是分子最小，但含有稀有堿基最多的RNA。tRNA的二級結構由于局部雙螺旋的形成而表現為“三葉草”形，故稱為“三葉草”結構，可分為五個部分：①氨基酸臂：由tRNA的5’-端和3’-端構成的局部雙螺旋，3’-端都帶有-CCA-OH順序，可與氨基酸結合而攜帶氨基酸。②DHU臂：含有二氫尿嘧啶核苷，與氨基酰tRNA合成酶的結合有關。③反密碼臂：其反密碼環中部的三個核苷酸組成三聯體，在蛋白質生物合成中，可以用來識別mRNA上相應的密碼，故稱為反密碼（anticoden）。④TψC臂：含保守的TψC順序，可以識別核蛋白體上的rRNA，促使tRNA與核蛋白體結合。⑤可變臂：位于TψC臂和反密碼臂之間，功能不詳。3．rRNA的結構與功能：rRNA是細胞中含量最多的RNA，可與蛋白質一起構成核蛋白體，作為蛋白質生物合成的場所。原核生物中的rRNA有三種：5S，16S，23S。真核生物中的rRNA有四種：5S，5.8S，18S，28S。

八、核酶：具有自身催化作用的RNA稱為核酶（ribozyme），核酶通常具有特殊的分子結構，如錘頭結構。

九、核酸的一般理化性質：核酸具有酸性；粘度大；能吸收紫外光，最大吸收峰為260nm。

十、DNA的變性：在理化因素作用下，DNA雙螺旋的兩條互補鏈松散而分開成為單鏈，從而導致DNA的理化性質及生物學性質發生改變，這種現象稱為DNA的變性。引起DNA變性的因素主要有：①高溫，②強酸強堿，③有機溶劑等。DNA變性后的性質改變：①增色效應：指DNA變性后對260nm紫外光的光吸收度增加的現象；②旋光性下降；③粘度降低；④生物功能喪失或改變。加熱DNA溶液，使其對260nm紫外光的吸收度突然增加，達到其最大值一半時的溫度，就是DNA的變性溫度（融解溫度，Tm）。Tm的高低與DNA分子中G+C的含量有關，G+C的含量越高，則Tm越高。十一、DNA的復性與分子雜交：將變性DNA經退火處理，使其重新形成雙螺旋結構的過程，稱為DNA的復性。兩條來源不同的單鏈核酸（DNA或RNA），只要它們有大致相同的互補堿基順序，以退火處理即可復性，形成新的雜種雙螺旋，這一現象稱為核酸的分子雜交。核酸雜交可以是DNA-DNA，也可以是DNA-RNA雜交。不同來源的，具有大致相同互補堿基順序的核酸片段稱為同源順序。常用的核酸分子雜交技術有：原位雜交、斑點雜交、Southern雜交及Northern雜交等。在核酸雜交分析過程中，常將已知順序的核酸片段用放射性同位素或生物素進行標記，這種帶有一定標記的已知順序的核酸片段稱為探針。十二、核酸酶：凡是能水解核酸的酶都稱為核酸酶。凡能從多核苷酸鏈的末端開始水解核酸的酶稱為核酸外切酶，凡能從多核苷酸鏈中間開始水解核酸的酶稱為核酸內切酶。能識別特定的核苷酸順序，并從特定位點水解核酸的內切酶稱為限制性核酸內切酶（限制酶）一、酶的概念：酶（enzyme）是由活細胞產生的生物催化劑，這種催化劑具有極高的催化效率和高度的底物特異性，其化學本質是蛋白質。酶按照其分子結構可分為單體酶、寡聚酶和多酶體系（多酶復合體和多功能酶）三大類。二、酶的分子組成：酶分子可根據其化學組成的不同，可分為單純酶和結合酶（全酶）兩類。結合酶則是由酶蛋白和輔助因子兩部分構成，酶蛋白部分主要與酶的底物特異性有關，輔助因子則與酶的催化活性有關。與酶蛋白疏松結合并與酶的催化活性有關的耐熱低分子有機化合物稱為輔酶。與酶蛋白牢固結合并與酶的催化活性有關的耐熱低分子有機化合物稱為輔基。三、輔酶與輔基的來源及其生理功用：輔酶與輔基的生理功用主要是：⑴運載氫原子或電子，參與氧化還原反應。⑵運載反應基團，如酰基、氨基、烷基、羧基及一碳單位等，參與基團轉移。大部分的輔酶與輔基衍生于維生素。維生素（vitamin)是指一類維持細胞正常功能所必需的，但在許多生物體內不能自身合成而必須由食物供給的小分子有機化合物。五、酶的活性中心：酶分子上具有一定空間構象的部位，該部位化學基團集中，直接參與將底物轉變為產物的反應過程，這一部位就稱為酶的活性中心。參與構成酶的活性中心的化學基團，有些是與底物相結合的，稱為結合基團，有些是催化底物反應轉變成產物的，稱為催化基團，這兩類基團統稱為活性中心內必需基團。在酶的活性中心以外，也存在一些化學基團，主要與維系酶的空間構象有關，稱為酶活性中心外必需基團。六、酶促反應的特點：1．具有極高的催化效率：酶的催化效率可比一般催化劑高106～1020倍。酶能與底物形成ES中間復合物，從而改變化學反應的進程，使反應所需活化能閾大大降低，活化分子的數目大大增加，從而加速反應進行。2．具有高度的底物特異性：一種酶只作用于一種或一類化合物，以促進一定的化學變化，生成一定的產物，這種現象稱為酶作用的特異性。⑴絕對特異性：一種酶只能作用于一種化合物，以催化一種化學反應，稱為絕對特異性，如琥珀酸脫氫酶。⑵相對特異性：一種酶只能作用于一類化合物或一種化學鍵，催化一類化學反應，稱為相對特異性，如脂肪酶。⑶立體異構特異性：一種酶只能作用于一種立體異構體，或只能生成一種立體異構體，稱為立體異構特異性，如L-精氨酸酶。3．酶的催化活性是可以調節的：如代謝物可調節酶的催化活性，對酶分子的共價修飾可改變酶的催化活性，也可通過改變酶蛋白的合成來改變其催化活性。七、酶促反應的機制：1．中間復合物學說與誘導契合學說：酶催化時，酶活性中心首先與底物結合生成一種酶-底物復合物（ES），此復合物再分解釋放出酶，并生成產物，即為中間復合物學說。當底物與酶接近時，底物分子可以誘導酶活性中心的構象以生改變，使之成為能與底物分子密切結合的構象，這就是誘導契合學說。2．與酶的高效率催化有關的因素：①趨近效應與定向作用；②張力作用；③酸堿催化作用；④共價催化作用；⑤酶活性中心的低介電區（表面效應）。3．溫度對反應速度的影響：一般來說，酶促反應速度隨溫度的增高而加快，但當溫度增加達到某一點后，由于酶蛋白的熱變性作用，反應速度迅速下降。酶促反應速度隨溫度升高而達到一最大值時的溫度就稱為酶的最適溫度。酶的最適溫度與實驗條件有關，因而它不是酶的特征性常數。低溫時由于活化分子數目減少，反應速度降低，但溫度升高后，酶活性又可恢復。4．pH對反應速度的影響：觀察pH對酶促反應速度的影響，通常為一鐘形曲線，即pH過高或過低均可導致酶催化活性的下降。酶催化活性最高時溶液的pH值就稱為酶的最適pH。人體內大多數酶的最適pH在6.5～8.0之間。酶的最適pH不是酶的特征性常數。5．抑制劑對反應速度的影響：凡是能降低酶促反應速度，但不引起酶分子變性失活的物質統稱為酶的抑制劑。按照抑制劑的抑制作用，可將其分為不可逆抑制作用和可逆抑制作用兩大類。⑴不可逆抑制作用：抑制劑與酶分子的必需基團共價結合引起酶活性的抑制，且不能采用透析等簡單方法使酶活性恢復的抑制作用就是不可逆抑制作用。如果以ν～[E]作圖，就可得到一組斜率相同的平行線，隨抑制劑濃度的增加而平行向右移動。酶的不可逆抑制作用包括專一性抑制（如有機磷農藥對膽堿酯酶的抑制）和非專一性抑制（如路易斯氣對巰基酶的抑制）兩種。⑵可逆抑制作用：

抑制劑以非共價鍵與酶分子可逆性結合造成酶活性的抑制，且可采用透析等簡單方法去除抑制劑而使酶活性完全恢復的抑制作用就是可逆抑制作用。如果以ν～[E]作圖，可得到一組隨抑制劑濃度增加而斜率降低的直線。可逆抑制作用包括競爭性、反競爭性和非競爭性抑制幾種類型。①競爭性抑制：抑制劑與底物競爭與酶的同一活性中心結合，從而干擾了酶與底物的結合，使酶的催化活性降低，這種作用就稱為競爭性抑制作用。其特點為：a.競爭性抑制劑往往是酶的底物類似物或反應產物；b.抑制劑與酶的結合部位與底物與酶的結合部位相同；c.抑制劑濃度越大，則抑制作用越大；但增加底物濃度可使抑制程度減小；d.動力學參數：Km值增大，Vm值不變。典型的例子是丙二酸對琥珀酸脫氫酶（底物為琥珀酸）的競爭性抑制和磺胺類藥物（對氨基苯磺酰胺）對二氫葉酸合成酶（底物為對氨基苯甲酸）的競爭性抑制。②反競爭性抑制：抑制劑不能與游離酶結合，但可與ES復合物結合并阻止產物生成，使酶的催化活性降低，稱酶的反競爭性抑制。其特點為：a.抑制劑與底物可同時與酶的不同部位結合；b.必須有底物存在，抑制劑才能對酶產生抑制作用；c.動力學參數：Km減小，Vm降低。③非競爭性抑制：抑制劑既可以與游離酶結合，也可以與ES復合物結合，使酶的催化活性降低，稱為非競爭性抑制。其特點為：a.底物和抑制劑分別獨立地與酶的不同部位相結合；b.抑制劑對酶與底物的結合無影響，故底物濃度的改變對抑制程度無影響；c.動力學參數：Km值不變，Vm值降低。6．激活劑對反應速度的影響：能夠促使酶促反應速度加快的物質稱為酶的激活劑。酶的激活劑大多數是金屬離子，如K+、Mg2+、Mn2+等，唾液淀粉酶的激活劑為Cl-。九、酶的調節：可以通過改變其催化活性而使整個代謝反應的速度或方向發生改變的酶就稱為限速酶或關鍵酶。酶活性的調節可以通過改變其結構而使其催化活性以生改變，也可以通過改變其含量來改變其催化活性，還可以通過以不同形式的酶在不同組織中的分布差異來調節代謝活動。1．酶結構的調節：通過對現有酶分子結構的影響來改變酶的催化活性。這是一種快速調節方式。⑴變構調節：又稱別構調節。某些代謝物能與變構酶分子上的變構部位特異性結合，使酶的分子構發生改變，從而改變酶的催化活性以及代謝反應的速度，這種調節作用就稱為變構調節。具有變構調節作用的酶就稱為變構酶。凡能使酶分子變構并使酶的催化活性發生改變的代謝物就稱為變構劑。當變構酶的一個亞基與其配體（底物或變構劑）結合后，能夠通過改變相鄰亞基的構象而使其對配體的親和力發生改變，這種效應就稱為變構酶的協同效應。變構劑一般以反饋方式對代謝途徑的起始關鍵酶進行調節，常見的為負反饋調節。變構調節的特點：①酶活性的改變通過酶分子構象的改變而實現；②酶的變構僅涉及非共價鍵的變化；③調節酶活性的因素為代謝物；④為一非耗能過程；⑤無放大效應。⑵共價修飾調節：酶蛋白分子中的某些基團可以在其他酶的催化下發生共價修飾，從而導致酶活性的改變，稱為共價修飾調節。共價修飾方式有：磷酸化-脫磷酸化等。共價修飾調節一般與激素的調節相聯系，其調節方式為級聯反應。共價修飾調節的特點為：①酶以兩種不同修飾和不同活性的形式存在；②有共價鍵的變化；③受其他調節因素（如激素）的影響；④一般為耗能過程；⑤存在放大效應。

3．同工酶的調節：在同一種屬中，催化活性相同而酶蛋白的分子結構，理化性質及免疫學性質不同的一組酶稱為同工酶。同工酶在體內的生理意義主要在于適應不同組織或不同細胞器在代謝上的不同需要。因此，同工酶在體內的生理功能是不同的。乳酸脫氫酶同工酶（LDHs）為四聚體，在體內共有五種分子形式，即LDH1（H4），LDH2（H3M1），LDH3（H2M2），LDH4（H1M3）和LDH5（M4）。心肌中以LDH1含量最多，LDH1對乳酸的親和力較高，因此它的主要作用是催化乳酸轉變為丙酮酸再進一步氧化分解，以供應心肌的能量。在骨骼肌中含量最多的是LDH5，LDH5對丙酮酸的親和力較高，因此它的主要作用是催化丙酮酸轉變為乳酸，以促進糖酵解的進行。十、酶的命名與分類：1．酶的命名：主要有習慣命名法與系統命名法兩種，但常用者為習慣命名法。2．酶的分類：根據1961年國際酶學委員會（IEC）的分類法，將酶分為六大類：①氧化還原酶類：催化氧化還原反應；②轉移酶類：催化一個基團從某種化合物至另一種化合物；③水解酶類：催化化合物的水解反應；④裂合酶類：催化從雙鍵上去掉一個基團或加上一個基團至雙鍵上；⑤異構酶類：催化分子內基團重排；⑥合成酶類：催化兩分子化合物的締合反應。——————————1．米氏常數（Km值）：用Ｋm值表示，是酶的一個重要參數。Ｋm值是酶反應速度（V）達到最大反應速度（Vmax）一半時底物的濃度（單位M或mM）。米氏常數是酶的特征常數，只與酶的性質有關，不受底物濃度和酶濃度的影響。2．底物專一性：酶的專一性是指酶對底物及其催化反應的嚴格選擇性。通常酶只能催化一種化學反應或一類相似的反應，不同的酶具有不同程度的專一性，酶的專一性可分為三種類型：絕對專一性、相對專一性、立體專一性。3．輔基：酶的輔因子或結合蛋白質的非蛋白部分，與酶或蛋白質結合得非常緊密，用透析法不能除去。4．單體酶：只有一條多肽鏈的酶稱為單體酶，它們不能解離為更小的單位。分子量為13,000??35,000。5．寡聚酶：有幾個或多個亞基組成的酶稱為寡聚酶。寡聚酶中的亞基可以是相同的，也可以是不同的。亞基間以非共價鍵結合，容易為酸堿，高濃度的鹽或其它的變性劑分離。寡聚酶的分子量從35000到幾百萬。6．多酶體系：由幾個酶彼此嵌合形成的復合體稱為多酶體系。多酶復合體有利于細胞中一系列反應的連續進行，以提高酶的催化效率，同時便于機體對酶的調控。多酶復合體的分子量都在幾百萬以上。7．激活劑：凡是能提高酶活性的物質，都稱激活劑，其中大部分是離子或簡單的有機化合物。8．抑制劑：能使酶的必需基團或酶活性部位中的基團的化學性質改變而降低酶的催化活性甚至使酶的催化活性完全喪失的物質。

重點掌握的名詞解釋9．變構酶：或稱別構酶，是代謝過程中的關鍵酶，它的催化活性受其三維結構中的構象變化的調節。10．同工酶：是指有機體內能夠催化同一種化學反應，但其酶蛋白本身的分子結構組成卻有所不同的一組酶。11．誘導酶：是指當細胞中加入特定誘導物后誘導產生的酶，它的含量在誘導物存在下顯著增高，這種誘導物往往是該酶底物的類似物或底物本身。12．酶原：酶的無活性前體，通常在有限度的蛋白質水解作用后，轉變為具有活性的酶。13．酶的比活力：比活力是指每毫克蛋白質所具有的活力單位數，可以用下式表示：活力單位數比活力=蛋白質量（mg）14．活性中心：酶分子中直接與底物結合，并催化底物發生化學反應的部位，稱為酶的活性中心。8.退火（annealing）：當將雙股鏈呈分散狀態的DNA溶液緩慢冷卻時，它們可以發生不同程度的重新結合而形成雙鏈螺旋結構，這現象稱為“退火”。9.增色效應（hyperchromiceffect）：當DNA從雙螺旋結構變為單鏈的無規則卷曲狀態時，它在260nm處的吸收便增加，這叫“增色效應”。10.減色效應（hypochromiceffect）：DNA在260nm處的光密度比在DNA分子中的各個堿基在260nm處吸收的光密度的總和小得多（約少35%~40%）,這現象稱為“減色效應”。11.噬菌體（phage）：一種病毒，它可破壞細菌，并在其中繁殖。也叫細菌的病毒。12.發夾結構（hairpinstructure）：RNA是單鏈線形分子，只有局部區域為雙鏈結構。這些結構是由于RNA單鏈分子通過自身回折使得互補的堿基對相遇，形成氫鍵結合而成的，稱為發夾結構。13.DNA的熔解溫度（Tm值）：引起DNA發生“熔解”的溫度變化范圍只不過幾度，這個溫度變化范圍的中點稱為熔解溫度（Tm）。14.分子雜交（molecularhybridization）：不同的DNA片段之間，DNA片段與RNA片段之間，如果彼此間的核苷酸排列順序互補也可以復性，形成新的雙螺旋結構。這種按照互補堿基配對而使不完全互補的兩條多核苷酸相互結合的過程稱為分子雜交。15.環化核苷酸(cyclicnucleotide)：單核苷酸中的磷酸基分別與戊糖的3’-OH及5’-OH形成酯鍵，這種磷酸內酯的結構稱為環化核苷酸。問答題舉例1酶作用于某底物的米氏常數為0.005mol,其反應速度分別為最大反應速度90%,50%,10%時，底物濃度應為多少？2某酶的Km=4.7×10-5mol/L；Vmax=22μmol/min。當[S]=2×10-4mol/L，[I]=5×10-4mol/L，Ki=3×10-4mol/L時，求：I為競爭性抑制和非競爭性抑制時，V分別是多少？競爭性：V=13.5(μmol/L)/min；非競爭性：V=6.67(μmol/L)min3．核酸分子中單核苷酸間是通過什么鍵連接起來的？什么是堿基配對？核酸中核苷酸之間是通過3‘－5’磷酸二酯鍵相連接的。堿基配對是指在核酸中G-C和A-T(U)之間以氫鍵相連的結合方式。4測定酶活力時為什么以初速度為準？初速度時，產物增加量與時間呈正比。5.為什么處于低介電環境中的基團之間的反應會得到加強？水減弱極性基團之間的相互作用。6.催化焦磷酸水解的酶的分子量為120000,由六個相同的亞基組成，純酶的比活力為3600U/mg酶，它的一個活力單位（U）規定為：15分鐘內在37℃標準條件下水解10微摩爾焦磷酸的酶量。求：（1）每mg酶在每秒鐘內水解多少摩爾底物。（2）每mg酶中有多少摩爾的活性中心？（假設每個亞基上有一個活性中心）。(3)酶的轉換系數

(1)4×10-5mol／sec(2)5×10-8mol(3)8×102／sec(即摩爾焦磷酸·秒-1／摩爾酶6核酸的組成和在細胞內的分布如何?核酸由DNA和RNA組成。在真核細胞中，DNA主要分布于細胞核內，另外葉綠體、線粒體和質粒中也有DNA；RNA主要分布在細胞核和細胞質中，另外葉綠體和線粒體中也有RNA。7．某酶在溶液中會喪失活性，但若此溶液中同時存在巰基乙醇可以避免酶失活，該酶應該是一種什么酶，為什么？含-SH的酶，容易氧化與其它巰基生成-S-S-,HS-CH2CH3可防止酶失活。簡述DNA和RNA分子的立體結構，它們各有哪些特點？穩定DNA結構的力有哪些？

DNA雙螺旋結構模型特點：兩條反平行的多核苷酸鏈形成右手雙螺旋；糖和磷酸在外側形成螺旋軌跡，堿基伸向內部，并且堿基平面與中心軸垂直，雙螺旋結構上有大溝和小溝；雙螺旋結構直徑2nm，螺距3.4nm，每個螺旋包含10個堿基對；A和T配對，G和C配對，A、T之間形成兩個氫鍵，G、C之間形成三個氫鍵。DNA三級結構為線狀、環狀和超螺旋結構。穩定DNA結構的作用力有：氫鍵，堿基堆積力，反離子作用。RNA中立體結構最清楚的是tRNA，tRNA的二級結構為三葉草型，tRNA的三級結構為倒“L”型。維持RNA立體結構的作用力主要是氫鍵填空題舉例:1．競爭性抑制劑使酶促反應的km

，而Vmax

。變大，不變。2.T.Cech從自我剪切的RNA中發現了具有催化活性的

，稱之為

，這是對酶概念的重要發展。RNA，核酶3.酶是

產生的，具有催化活性的

。活細胞蛋白質4.構成核酸的基本單位是核苷酸，由

、

和

3個部分組成戊糖含氮堿基磷酸.5.Watson-CrickDNA雙螺旋每盤旋一圈有

對核苷酸，高度為

，直徑為

。3.4nm2nm6．維持DNA雙螺旋結構的主要作用力是

、

、

。氫鍵堿基堆積力反離子作用7．核酸變性時，260nm紫外吸收顯著升高，稱為

；變性的DNA復性時，紫外吸收回復到原來水平，稱為

。增色效應減色效應8.染色質的基本結構單位是

，由

核心和它外側盤繞的

組成，核心由

各兩分子組成，核小體之間由

相互連接，并結合有

。核小體組蛋白DNAH2AH2BH3H4DNAH19．tRNA的二級結構呈

型，三級結構呈

型，其3‘末端有一共同堿基序列

，其功能是

。三葉草倒LCCA結合氨基酸三．是非題舉例1．酶之所以有高的催化效率是因為它可提高反應活化能。（x）2．對于多酶體系，正調節物一般是別構酶的底物，負調節物一般是別構酶的直接產物