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文檔簡介

反應分兩個階段：第一階段：快速酰化形成酰基酶共價中間物；（共價催化；酸堿催化）Ser195對底物肽鍵的羰基碳發生親核攻擊，His57獲取質子。四面體中間過渡態形成(與C連接的四個原子成四面體)Ser195-His57-Asp102形成催化三聯體（catalytictriad）（Asp102穩定過渡態中帶正電荷的His57）肽鍵斷裂，帶氨基的產物游離；酰基-酶共價中間物形成。第二階段開始：水分子上的氧原子攻擊羰基碳第二階段：酰基酶共價中間物慢速脫酰化。His57獲得質子，四面體中間物再次形成。帶羧基的產物游離下來，酶恢復原狀。反應特征活性中心：Ser195，His57，Asp102反應分兩步：快速酰化和慢速脫酰化。快速酰化（共價催化，酸堿催化，通過四面體過渡態和Ser195-His57-Asp102催化三聯體完成）慢速脫酰化（共價催化，酸堿催化）（二）溶菌酶底物：NAG-NAM-NAG-NAM……NAG:N-乙酰氨基葡萄糖NAM:N-乙酰氨基葡萄糖乳酸溶菌酶結構活性中心：Glu35,Aps52反應過程及作用機理：細菌細胞壁的NAG－NAM六糖與酶分子凹穴結合，酶構象發生變化，使D糖靠近并定向，處在Glu35、Asp52附近。（誘導契合）底物發生變形，由椅式變成半椅式。（底物變形）3.Glu35提供一個H+給D－E環之間的糖苷鍵的氧原子，O上的電子云重排，電子云向O偏移，形成一個正碳離子，糖苷鍵變弱而斷裂。（酸堿催化)4.Asp52的負電荷使C1+得以穩定。（疏水微環境允許靜電催化）5.H2O的OH-與C1+結合，H+與Glu35結合，使Glu35恢復原狀。復習題酶實現高效催化的因素？舉例說明酶催化機理。舉例說明酶的專一性。如何測定酶的專一性？名詞：酶活性中心誘導契合共價催化相對專一性包括

專一性和

專一性。用誘導契合理論可以解釋酶催化的高效性。（）誘導契合理論是

于

年提出的。（）酶活性中心的結合位點往往決定酶的

。胰凝乳蛋白酶的活性中心有三個重要氨基酸殘基

，

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