1、酶的相關實驗第1頁，共20頁，2022年，5月20日，21點4分，星期三【例1】為了探究口腔的分泌液中是否有蛋白酶，某學生設計了兩組實驗，如圖所示。在37水浴中保溫一段時間后，1、2中加入適量雙縮脲試劑，3、4不加任何試劑，下列實驗能達到目的的是A實驗 B實驗C實驗、實驗都能 D實驗、實驗都不能第2頁，共20頁，2022年，5月20日，21點4分，星期三試管及操作1號2號3號4號H2O2溶液（mL）2222FeCl3溶液（滴）2鮮肝研磨液（滴）22HCl溶液NaOH溶液蒸餾水（滴）2保持溫度（）3737370（1）1號和2號試管對比得出的結論是 (2) 2號和3號試管對比得出的結論是 (3)

2、2號和4號試管對比得出的結論是 酶具有高效性酶的活性受溫度影響 酶具有催化作用第3頁，共20頁，2022年，5月20日，21點4分，星期三實驗目的 驗證酶具有催化作用 驗證酶的高效性實驗組對照組自變量 因變量 無關變量考點2：驗證酶的催化作用與高效性底物+等量蒸餾水能否發生反應(反應速率)相應酶液的有無底物量、溫度等底物+相應酶液 底物+無機催化劑反應速率 無機催化劑和酶底物的數量、溫度等小結:底物+相應酶液第4頁，共20頁，2022年，5月20日，21點4分，星期三(1)實驗步驟： ，放入37恒溫水浴鍋中10分鐘。，繼續37恒溫水浴鍋保溫。 。(2) 實驗結果及結論：(3)如果僅將實驗中的恒

3、溫水浴改為80，重復上述實驗，O2的釋放速度最快的是： 原因是 （09全國）已知H2O2的分解速度可通過反應過程中O2的生成速度（即氣泡從溶液中釋放的速度）來判斷，請用所給的材料和用具設計實驗，同時驗證過氧化氫酶具有催化作用和高效性。 材料及用具：適宜濃度的H2O2溶液、蒸餾水、3.5%FeCl3溶液、0.01%過氧化氫酶溶液、恒溫水浴鍋、試管。取三支試管編號甲、乙、丙，分別滴加適量且等量的H2O2溶液向3支試管中分別加入等量的蒸餾水、FeCl3溶液和過氧化氫酶溶液并混合均勻 觀察記錄三支試管里氣泡從溶液中釋放的速度。 丙試管里氣泡的釋放的速度最快，乙試管較慢，甲試管無明顯的氣泡放出。過氧化氫

4、酶具有催化作用和高效性。 乙試管（滴加FeCL3溶液 ）80條件下， FeCl3的催化作用加快，而過氧化氫酶因高溫失活第5頁，共20頁，2022年，5月20日，21點4分，星期三3、驗證酶的專一性50-65 水浴加熱2分鐘60保溫5分鐘-淀粉酶判斷:若用唾液淀粉酶，則保溫溫度為37可用碘液代替斐林試劑進行檢驗第6頁，共20頁，2022年，5月20日，21點4分，星期三設計實驗驗證蔗糖酶和淀粉酶的催化作用具有專一性。材料與用具：適宜濃度的蔗糖酶、唾液淀粉酶、蔗糖、淀粉4種溶液、斐林試劑、試管、37恒溫水浴鍋、60恒溫水浴鍋。(1)若“”代表加入適量的溶液，“”代表不加溶液，甲代表試管標號，請用這

5、些符號完成下表實驗設計。 溶液試管 蔗糖溶液淀粉溶液蔗糖酶溶液唾液淀粉酶溶液甲 (2)實驗步驟：按照上表中的設計，取試管、加溶液。 ； ； 。(3)結果預測 。分別加入適量且等量的斐林試劑，混勻，60水浴一段時間混勻，37恒溫水浴一段時間(5分鐘)觀察實驗現象并記錄實驗結果丙乙丁磚紅色沉淀磚紅色沉淀無磚紅色沉淀無磚紅色沉淀第7頁，共20頁，2022年，5月20日，21點4分，星期三 組別步驟實驗操作內容試管1試管2試管31淀粉溶液2 mL2 mL2 mL2控制不同溫度條件60熱水(5分鐘)沸水(5分鐘)冰塊(5分鐘)3淀粉酶溶液1 mL(5分鐘)1 mL(5分鐘)1 mL(5分鐘)45觀察實驗

6、現象不出現藍色 藍色 藍色加碘液 1滴 1滴 1滴4、探究溫度對酶活性的影響判斷:步驟2和步驟3可以顛倒除了淀粉酶,還可以探究溫度對H2O2酶的影響可用斐林試劑代替碘液進行檢驗 第8頁，共20頁，2022年，5月20日，21點4分，星期三 步驟：（1）取3只潔凈的試管，編號1、2、3，分別注入2mL可溶性淀粉液；同時， （2）將試管1和A放入60左右的熱水、試管2和B放入沸水、試管3和C放入 中，維持各自的溫度5min。（3）將A、B、C試管中的淀粉酶溶液分別倒入1、2、3試管的淀粉溶液中，搖勻后，再維持各自的溫度5min。（4）在3支試管中各滴入1滴 ，搖勻，4、酶的活性受溫度的影響再取3支

7、潔凈試管，編號A、B、C，分別注入1mL新鮮淀粉酶溶液。碘液觀察各試管溶液的顏色變化冰水第9頁，共20頁，2022年，5月20日，21點4分，星期三5、探究pH對酶活性的影響 組別步驟實驗操作內容試管1試管2試管31-淀粉酶溶液1 mL1 mL1 mL23460水浴5分鐘5分鐘5分鐘5斐林試劑2 mL2 mL2 mL6水浴加熱2分鐘2分鐘2分鐘7觀察實驗現象出現磚紅色沉淀不出現磚紅色沉淀不出現磚紅色沉淀設置不同pH 1 mL蒸餾水 1 mLNaOH 1 mLHCl淀粉溶液 2 mL 2 mL 2 mL判斷:可用碘液代替斐林試劑進行檢驗第10頁，共20頁，2022年，5月20日，21點4分，星期

8、三實驗目的 探究酶的適宜溫度 探究酶的最適pH相互對照自變量 因變量 無關變量一定溫度梯度下的同一溫度處理后的底物和酶混合一定pH梯度下的同一pH處理后的底物和酶混合底物的分解速率或底物的剩余量 酶的活性 底物和酶的量、溶液pH、反應時間等底物和酶的量、溶液溫度、反應時間等 溫度PH6、探究酶的最適溫度和pH第11頁，共20頁，2022年，5月20日，21點4分，星期三下圖中能正確表示胰蛋白酶對底物的分解速度和溫度關系的是 C第12頁，共20頁，2022年，5月20日，21點4分，星期三(2010南京二模)請你解讀與酶有關的圖示、曲線：(1)圖1和圖2是與酶的特性相關的圖示，請回答下列問題：

9、圖1和圖2分別表示了酶具有_。洗衣粉中加入的A之所以能夠耐酸堿、忍受表面活性劑和較高溫度，是因為它是通過_精心設計改造生產出來的；控制其合成的直接模板主要分布在細胞的_中。(2)圖3是與酶活性影響因素相關的曲線，請分析回答：當pH從5上升到7，酶活性的變化過程_；從圖示曲線我們還可以得出的結論是_。 第13頁，共20頁，2022年，5月20日，21點4分，星期三為驗證pH對唾液淀粉酶活性的影響，實驗如下：（1）操作步驟： 在15號試管中分別加入0.5淀粉液2 mL。 加完淀粉液后，向各試管中加入相應的緩沖液3.00mL，使各試管中反應液的 pH依次穩定在6.00，6.40，6.80，7.20，

10、7.60。分別向 l5號試管中加入0.5唾液1mL，然后放入37恒溫水浴中。反應過程中，每隔1分鐘從第3號試管中取出一滴反應液，滴在比色板上，加1滴碘液顯色。待呈橙黃色時，立即取出5支試管，加碘液顯色并比色，記錄結果。（2）結果見下表：處理 12345pH 6.00 6.40 6.80 7.20 7.60結果 + + 橙黃色 + + 第14頁，共20頁，2022年，5月20日，21點4分，星期三處理 12345pH 6.00 6.40 6.80 7.20 7.60 結果 + + 橙黃色 + + 請回答： （1）實驗過程中為什么要選擇37恒溫？。 （2）3號試管加碘液后出現橙黃色，說明什么？。

11、（3）如果反應速度過快，應當對唾液做怎樣的調整？ （4）該實驗得出的結論是什么？ “”表示藍色程度 唾液淀粉酶的最適溫度是37 淀粉被催化分解 適當稀釋 PH會影響酶的活性，PH值為6.80時唾液淀粉酶的活性最高 第15頁，共20頁，2022年，5月20日，21點4分，星期三（10海南）為探究NaCl和CuSO4對唾液淀粉酶活性的影響，某同學進行了實驗，實驗步驟和結果見表。 試管編號實驗步驟12341%NaCl溶液（mL）11% CuSO4溶液（mL）11% Na2SO4溶液（mL）1蒸餾水（mL）1pH6.8緩沖液（mL）11111%淀粉溶液（mL）1111唾液淀粉酶溶液（mL）1111各試

12、管放入37恒溫水浴保溫適宜時間取出試管，加入1%碘溶液0.1mL觀察結果無色深藍色淺藍色（1）實驗中加入緩沖液的作用是。（2）分析實驗結果可知：對酶活性有影響的離子是，其中有抑制作用的離子是，對有促進作用的離子是。（3）該實驗中設置4號試管的目的是？設置3號試管的目的是？（3）對照確定Na+和SO42對唾液淀粉酶催化活性是否有影響 維持反應液中pH的穩定Cl-和Cu2+Cu2+Cl-第16頁，共20頁，2022年，5月20日，21點4分，星期三 試管編號實驗步驟12341%NaCl溶液（mL）11% CuSO4溶液（mL）11% Na2SO4溶液（mL）1蒸餾水（mL）1pH6.8緩沖液（mL

13、）11111%淀粉溶液（mL）1111唾液淀粉酶溶液（mL）1111各試管放入37恒溫水浴保溫適宜時間取出試管，加入1%碘溶液0.1mL觀察結果無色深藍色淺藍色（4）上述實驗中若用斐林試劑代替碘溶液進行檢測，14號試管中的顏色依次是 、 、 、 。根據上述實驗結果，在操作過程中，保溫之前不能加入斐林試劑，其原因是 。深磚紅色 無磚紅色（藍色）淺磚紅色 淺磚紅色斐林試劑中有Cu2+，其可抑制唾液淀粉酶的活性第17頁，共20頁，2022年，5月20日，21點4分，星期三酶本質的探索歷程？ 證明了脲酶是一種蛋白質 酒精發酵需要活細胞的參與 發現少數RNA也具有生物催化功能 人們認識到釀酒就是讓糖類通

14、過發酵變成酒精和二氧化碳 用不含酵母菌的酵母提取液進行發酵獲得成功，證明生物體內的催化反應也可在體外進行下列關于酶本質的研究，按照研究時間的先后順序，排列正確的是（ ）A 、 B、 C、 D、 A第18頁，共20頁，2022年，5月20日，21點4分，星期三在生物化學反應中，當底物與酶的活性位點形成互補結構時，可催化底物發生變化，如圖甲I所示。酶的抑制劑是與酶結合并降低酶活性的分子。競爭性抑制劑與底物競爭酶的活性位點，非競爭性抑制劑和酶活性位點以外的其他位點結合，從而抑制酶的活性，如圖甲、所示。(1)當底物與酶活性位點具有互補的結構時，酶才能與底物結合，這說明酶的催化作用具有。(2)青霉素的化學結構與細菌合成細胞壁的底物相似，故能抑制細胞合成細胞壁相關的酶活性，其原因是 。專一性青霉素能與這些酶的活性位點結合，使細菌合成細胞壁的底物與酶活性位點結合機會下降第19頁，共20頁，20