1、氨 基 酸 代 謝Metabolism of Amino Acids第 九 章蛋白質的營養作用Nutritional Function of Protein 第一節一、 蛋白質的生理功能蛋白質是組織細胞的主要成分 維持組織的生長、更新和修補2. 參與多種重要的生理活動催化（酶）、免疫（抗原及抗體）、運動（肌肉）、物質轉運（載體）、凝血（凝血系統）等。3. 氧化供能人體每日18%能量由蛋白質提供。 二、蛋白質需要量和營養價值蛋白質中氮的平均含量是16%，食物中含氮物質主要是蛋白質，所以測定食物中氮的含量就可以推算蛋白質含量。三聚氰胺牛奶中氮的含量增高推算出的蛋白含量增高不合格產品就變合格二、蛋白

2、質需要量和營養價值1. 氮平衡(nitrogen balance)攝入物（食物）中含氮量與排出物（尿與糞,其他方式損失的氮）中含氮量之間的關系。氮總平衡：攝入氮 = 排出氮（正常成人）氮正平衡：攝入氮 排出氮（兒童、孕婦等）氮負平衡：攝入氮 排出氮（饑餓、消耗性疾病患者）氮平衡的意義：可以反映體內蛋白質代謝的概況。 2.蛋白質生理需要量 在不進食蛋白質時，成人每日最低分解約20g蛋白質。由于食物蛋白質與人體蛋白質組成的差異，不可能全部被利用，故成人 每日最低需求量：30-50g蛋白質 。 我國營養學會推薦每日80g 3.必需氨基酸(essential amino acid)指體內需要而又不能自

3、身合成，必需由食物供給的氨基酸，共有8種： 甲、色、賴、纈、異、亮、苯、蘇其余12種氨基酸體內可以合成，稱非必需氨基酸。 組、精（人體能合成，但量不多,半必需）酪、半胱（苯、甲轉變過來，條件必需）（假 設 來 借 一 兩 本 書）異亮氨酸蛋氨酸纈氨酸賴氨酸亮氨酸色氨酸苯丙氨酸蘇氨酸一 旦 寫 來 兩 三 本 書4.蛋白質的營養價值(nutrition value)蛋白質的營養價值取決于: 必需氨基酸的數量 必需氨基酸的種類 必需氨基酸的比例：即具有與人體需 求相符的氨基酸組成 營養價值高5.蛋白質的互補作用 指營養價值較低的蛋白質混合食用，其必需氨基酸可以互相補充而提高營養價值。如：谷類：賴氨

4、酸較少、色氨酸較多 豆類：賴氨酸較多、色氨酸較少 兩者混合食用即可提高營養價值。第二節 蛋白質的消化、吸收和腐敗Digestion, Absorption and Putrefaction of Proteins一、 蛋白質的消化蛋白質消化的生理意義由大分子轉變為小分子，便于吸收。消除蛋白的抗原性，防止過敏、毒性反應。消化過程 （一）胃中的消化作用胃蛋白酶適應于胃酸環境，最適pH為1.52.5，對蛋白質肽鍵的作用特異性不強，產物主要為多肽及少量氨基酸。 胃蛋白酶原胃蛋白酶+含42氨基酸肽段胃酸胃胃泌素胃壁細胞食物分泌分泌N端胃蛋白酶（二）小腸中的消化小腸是蛋白質消化的主要部位。1. 胰酶及其作

5、用胰酶是消化蛋白質的主要酶，最適pH為7.0左右，包括內肽酶和外肽酶。內肽酶(endopeptidase)水解蛋白質肽鏈內部的一些肽鍵，如胰蛋白酶、糜蛋白酶、彈性蛋白酶。外肽酶(exopeptidase)自肽鏈的末段開始每次水解一個氨基酸殘基，如羧基肽酶(A、B)。胰腺分泌胰酶進入小腸 胰酶酶原的激活胰蛋白酶(trypsin)腸激酶(enterokinase)胰蛋白酶原彈性蛋白酶(elastase)彈性蛋白酶原糜蛋白酶(chymotrypsin)糜蛋白酶原羧基肽酶(A或B)(carboxypeptidase)羧基肽酶原(A或B) 保證胰酶在其特定的部位和環境發揮催化作用。可保護胰酶分泌器官胰腺

6、免受蛋白酶的自身 消化作用。 酶原還可視為酶的貯存形式。胰酶酶原激活的意義胰酶的3種內肽酶的作用內肽酶從肽鏈內部水解特定的肽鍵。精氨酸賴氨酸任何氨基酸COHN肽鍵胰蛋白酶苯丙氨酸 酪氨酸色氨酸任何氨基 酸COHN肽 鍵糜蛋白酶脂肪族氨基 酸任何氨基 酸COHN肽 鍵彈性蛋白酶胰酶的外肽酶的作用羧基肽酶從肽鏈羧基末端每次水解1個肽鍵。除賴氨酸精氨酸脯氨酸以外的氨基酸任何氨基酸COHN肽鍵 羧基肽酶 A賴氨酸精氨酸任何氨基酸COHN肽 鍵羧基肽酶 B寡肽酶(氨基肽酶)多肽寡肽+氨基酸小腸胰蛋白酶、糜蛋白酶、彈性蛋白酶、羧基肽酶 (A、B)胃小腸三肽+二肽+氨基酸氨基末端的任何氨基酸COHN 肽鏈

7、肽鍵氨基肽酶 非脯氨酸外肽酶氨基肽酶從氨基末端每次水解1個肽鍵。氨基肽酶由小腸黏膜細胞分泌，是一種寡肽酶。小腸粘膜細胞內對蛋白質的消化作用主要是寡肽酶(oligopeptidase)的作用，例如二肽酶 (dipeptidase)，三肽酶 (tripeptidase) 等。最終產物為氨基酸。氨基酸、二肽、三肽小腸內各種酶的作用多肽胃小腸小腸黏膜細胞外源蛋白胃蛋白酶酸性主要消化場所（內肽酶，外肽酶）三肽酶二肽酶aaaaaaaa吸收氨基酸多肽氨基酸、二肽、三肽蛋白水解酶作用示意圖氨基酸二肽酶氨基肽酶內肽酶氨基酸 +NHNH羧基肽酶56二、氨基酸的吸收吸收部位：主要在小腸吸收形式：氨基酸、二肽、三肽吸

8、收機制：耗能的主動吸收過程（一）氨基酸吸收 (主動轉運，間接耗能)載體蛋白與氨基酸、Na+組成三聯體。載體蛋白結構改變，將氨基酸、Na+轉入細胞內，Na+再由鈉泵排出細胞。K+ Na+Na+ 氨基酸Na+ 氨基酸K+ Na+ATP ADP+Pi細胞膜細胞內細胞外鈉泵載體ADP+Pi ATP 氨基酸 Na+ K+ Na+泵小腸粘膜細胞 腸腔 門靜脈 吸收機制粘膜面 漿膜面載體類型中性氨基酸載體堿性氨基酸載體酸性氨基酸載體亞氨基酸載體 氨基酸載體* 某些氨基酸共用一種載體，將發生競爭。如果一 種氨基酸量特別大，就會抑制別的氨基酸的吸收。* 食物中氨基酸一般比較均衡，但是某些情況比如 偏食就可能發生

9、個別氨基酸吸收被抑制。均衡飲食（二）-谷氨酰基循環吸收氨基酸 (小腸粘膜細胞和腎小管細胞）-谷氨酰基循環(-glutamyl cycle)過程：谷胱甘肽對氨基酸的轉運谷胱甘肽再合成半胱氨酰甘氨酸(Cys-Gly)半胱氨酸甘氨酸肽酶-谷氨 酸環化 轉移酶氨基酸5-氧脯氨酸谷氨酸 5-氧脯氨酸酶ATPADP+Pi-谷氨酰半胱氨酸-谷氨酰半胱氨酸 合成酶ADP+PiATP谷胱甘肽 合成酶ATPADP+Pi細胞外 -谷 氨酰 基轉 移酶細胞膜谷胱甘肽 GSH細胞內-谷氨酰基循環過程-谷氨酰氨基酸氨基酸目 錄谷胱甘肽利用腸粘膜細胞上的二肽或三肽的轉運體系此種轉運也是耗能的主動吸收過程（三）肽的吸收三、

10、蛋白質的腐敗作用腸道細菌對未被消化的蛋白質及未被吸收的氨基酸和小肽所起的作用腐敗作用的產物大多有害，如胺、氨、苯酚、吲哚等；也可產生少量的脂肪酸及維生素(K/B12/泛酸/生物素/葉酸)等可被機體利用的物質。蛋白質的腐敗作用(putrefaction)（一）胺類(amines)的生成蛋白質 氨基酸胺類蛋白酶 脫羧基作用 組氨酸組胺 賴氨酸尸胺 色氨酸 色胺 酪氨酸酪胺降壓升壓 苯丙氨酸 苯乙胺 假神經遞質(false neurotransmitter) 某些物質結構與神經遞質結構相似，可取代正常神經遞質從而影響腦功能，稱假神經遞質。苯乙胺苯乙醇胺酪胺 -羥酪胺肝功能不全時，苯乙胺和酪胺不能及時

11、在肝內分解,經體循環入腦，經腦內非特異羥化酶作用，苯乙胺羥化而生成苯乙醇胺，酪胺羥化而生成-羥酪胺。苯乙醇胺和-羥酪胺是假神經遞質，結構類似兒茶酚胺，它們可取代兒茶酚胺與腦細胞結合，但不能傳遞神經沖動，使大腦發生異常抑制，引起肝昏迷。假神經遞質（二） 氨的生成未被吸收的氨基酸滲入腸道的尿素氨(ammonia)腸道細菌脫氨基作用細菌尿素酶降低腸道pH，NH3轉變為NH4+以銨鹽形式排出，可減少氨的吸收，這是酸性灌腸的依據。血氨肝臟疾病吸收神經系統毒性，肝昏迷NH4+（三）其它有害物質的生成酪氨酸 苯酚半胱氨酸 硫化氫 色氨酸 吲哚正常情況下，上述有害物質大部分隨糞便排出，只有小部分被吸收，經肝的

12、代謝轉變而解毒，故不會發生中毒現象。第三節 蛋白質的降解General Metabolism of Amino Acids一、體內蛋白質的轉換更新蛋白質的半壽期(half-life)蛋白質降解為其原濃度的一半所需要的時間，用t1/2表示體內蛋白質合成體內蛋白質降解動態平衡結締組織蛋白：180天關鍵性調節酶：幾個小時真核生物中蛋白質的降解有兩條途徑 不依賴ATP利用組織蛋白酶(cathepsin)降解細胞外蛋白、膜蛋白和長壽命的細胞內蛋白 依賴泛素(ubiquitin)的降解過程 溶酶體內降解過程依賴ATP降解異常蛋白和短壽命蛋白二、蛋白質降解的機制泛素76個氨基酸的小分子蛋白(8.5kD)普遍

13、存在于真核生物而得名一級結構高度保守1. 泛素化(ubiquitination) 泛素與被降解蛋白質形成共價連接，并使其激活。泛素介導的蛋白質降解過程泛素化過程E1：泛素活化酶E2：泛素攜帶蛋白E3：泛素蛋白連接酶泛素CO-O+HS-E1ATPAMP+PPi泛素COS E1HS-E2HS-E1泛素COS E2泛素COS E1被降解蛋白質HS-E2泛素COS E2泛素CNH 被降解蛋白質OE32. 在蛋白酶體(proteasome)中，消耗ATP的情況下由泛素-連接降解酶（UCDEN）對泛素化蛋白質進行降解。三、氨基酸代謝庫(metabolic pool)食物蛋白經消化吸收的AA（外源性AA）與

14、體內組織蛋白降解產生的AA以及體內自身合成的非必需AA（內源性AA）混在一起，分布于體內各處參與代謝，稱為氨基酸代謝庫。肌肉：50% 肝臟：10%氨基酸分解代謝的主要器官肝臟氨基酸代謝庫食物蛋白質消化吸收 組織蛋白質分解 體內合成氨基酸 (非必需氨基酸)氨基酸代謝概況胺 類脫羧基作用 -酮酸 脫氨基作用 氨 尿素代謝轉變其它含氮化合物 (嘌呤、嘧啶等)合成 脂肪酮體氧化供能糖第四節、 氨基酸的分解代謝。氨基酸脫氨基變成-酮酸-酮酸轉化為其他代謝物氨基酸脫羧基產生胺類一、 氨基酸的脫氨基作用定義指氨基酸脫去氨基生成相應-酮酸的過程。脫氨基方式轉氨基作用氧化脫氨基聯合脫氨基非氧化脫氨基 轉氨基和氧

15、化脫氨基偶聯轉氨基和嘌呤核苷酸循環偶聯（一）轉氨基作用(transamination)1. 定義在轉氨酶(transaminase)的作用下，某一氨基酸去掉氨基生成相應的-酮酸，而另一種-酮酸得到此氨基生成相應的氨基酸的過程。 2. 反應式大多數氨基酸可參與轉氨基作用，但甘氨酸、脯氨酸、賴氨酸、蘇氨酸除外。不同的氨基酸有不同的轉氨酶催化轉氨基作用 3. 轉氨酶 正常人各組織GOT及GPT活性 (單位/克濕組織)血清轉氨酶的量，臨床上可作為疾病診斷和預后的指標之一。谷丙轉氨酶(丙氨酸氨基轉移酶）谷草轉氨酶（天冬氨酸氨基轉移酶） CH3H-C-NH2 COOH COOH（CH2）2 C=O COO

16、H+丙酮酸 谷氨酸 丙氨酸 -酮戊二酸GPT ：谷丙轉氨酶，急性肝炎時血清GPT含量 顯著增高。GPT CH3 C=O COOH COOH（CH2）2 HC-NH2 COOH+丙氨酸氨基轉移酶(ALT) COOH CH2H-C-NH2 COOH COOH（CH2）2 C=O COOH+GOT COOH CH2 C=O COOH COOH（CH2）2 HC-NH2 COOH 草酰乙酸 谷氨酸 天冬氨酸 -酮戊二酸GOT ：谷草轉氨酶，心肌梗死時血清GOT含量 明顯增高。+天冬氨酸氨基轉移酶(AST)4. 轉氨基作用的機制轉氨酶的輔酶是磷酸吡哆醛AA-酮酸轉氨基作用不僅是體內多數氨基酸脫氨基的重要

17、方式，也是機體合成非必需氨基酸的重要途徑。5. 轉氨基作用的生理意義（二）L-谷氨酸氧化脫氨基作用存在于肝、腦、腎中輔酶為 NAD+ 或NADP+GTP、ATP為其抑制劑GDP、ADP為其激活劑催化酶： L-谷氨酸脫氫酶L-谷氨酸NH3-酮戊二酸NAD(P)+NAD(P)H+H+H2O氧化伴隨脫氨基（三）聯合脫氨基作用 兩種脫氨基方式的聯合作用，使氨基酸脫下-氨基生成-酮酸的過程。2. 類型轉氨基偶聯氧化脫氨基作用1. 定義轉氨基偶聯嘌呤核苷酸循環 轉氨基偶聯氧化脫氨基作用氨基酸 谷氨酸 -酮酸 -酮戊二酸 H2O+NAD+轉氨酶 NH3+NADH+H+L-谷氨酸脫氫酶 此種方式既是氨基酸脫氨

18、基的主要方式，也是體內合成非必需氨基酸的主要方式。主要在肝、腎、腦組織進行。 轉氨基偶聯嘌呤核苷酸循環蘋果酸 腺苷酸代琥珀酸次黃嘌呤 核苷酸 (IMP)腺苷酸代琥珀酸合成酶-酮戊 二酸氨基酸 谷氨酸-酮酸 轉氨酶 1草酰乙酸天冬氨酸轉氨酶 2此種方式主要在肌肉組織進行。腺苷酸脫氨酶H2ONH3延胡索酸腺嘌呤核苷酸(AMP)L-谷氨酸脫氫酶（四）非氧化脫氨基 一些氨基酸可以進行非氧化脫氨基作用,產生NH3和-酮酸1.脫水脫氨2.脫硫氫基脫氨3.直接脫氨二、-酮酸的代謝（一）經氨基化生成非必需氨基酸（二）轉變成糖及脂類甘氨酸、絲氨酸、纈氨酸、組氨酸、精氨酸、半胱氨酸、脯氨酸、丙氨酸、谷氨酸、谷氨酰

19、胺、天冬氨酸、天冬酰胺、甲硫氨酸類別氨基酸生糖氨基酸生酮氨基酸亮氨酸、賴氨酸生糖兼生酮氨基酸異亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、蘇氨酸、色氨酸氨基酸生糖及生酮性質的分類甘氨酸、絲氨酸、纈氨酸、組氨酸、精氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺、類別氨基酸生糖氨基酸生酮氨基酸亮氨酸、賴氨酸生糖兼生酮氨基酸異亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、蘇氨酸、色氨酸甘氨酸、絲氨酸、纈氨酸、組氨酸、精氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺、類別氨基酸生糖氨基酸生酮氨基酸亮氨酸、賴氨酸生糖兼生酮氨基酸異亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、蘇氨酸、色氨酸類別氨基酸生糖氨基酸生酮氨基酸亮氨酸、賴氨酸生糖兼生酮氨基酸異亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、蘇氨酸、色氨酸氨基酸生糖及生

20、酮性質的分類P172葡萄糖丙酮酸乙酰CoA脂肪草酰乙酸- 酮戊二酸琥珀酸延胡索酸甘油脂酸6-磷酸葡萄糖磷酸二羥丙酮 3-磷酸甘油醛 磷酸烯醇式丙酮酸 3磷酸甘油異亮氨酸亮氨酸色氨酸蘇氨酸乙酰乙酰CoA酮體甘氨酸丙氨酸半胱氨酸絲氨酸蘇氨酸色氨酸異亮氨酸 蛋氨酸絲氨酸 蘇氨酸 纈氨酸谷氨酸精氨酸 谷氨酰胺組氨酸 脯氨酸亮氨酸 賴氨酸 酪氨酸 色氨酸 苯丙氨酸 天冬氨酸酪氨酸苯丙氨酸天冬酰胺（三）氧化供能-酮酸可以降解為乙酰輔酶A，然后通過TCA循環和氧化磷酸化徹底氧化為H2O和CO2，同時生成ATP。三、 氨基酸的脫羧基作用 脫羧基作用(decarboxylation)氨基酸脫羧酶氨基酸胺類RCH

21、2NH2+ CO2磷酸吡哆醛P173（一）-氨基丁酸 (-aminobutyric acid, GABA) L-谷氨酸GABACO2L- 谷氨酸脫羧酶GABA是抑制性神經遞質，對中樞神經有抑制作用。臨床已用作鎮靜劑。磷酸吡哆醛（二）5-羥色胺 (5-hydroxytryptamine, 5-HT)色氨酸5-羥色氨酸5-羥色胺色氨酸羥化酶5-羥色氨酸脫羧酶CO25-羥色胺在腦內作為神經遞質，起抑制作用；在外周組織有收縮血管的作用。（三）牛磺酸(taurine)牛磺酸是結合型膽汁酸的組成成分。另外發現腦組織中有較多的牛磺酸 L-半胱氨酸磺酸丙氨酸牛磺酸 磺酸丙氨酸脫羧酶CO2氧化（四）組胺 (hi

22、stamine)L-組氨酸組胺組氨酸脫羧酶CO2組胺是強烈的血管舒張劑，可增加毛細血管的通透性，可誘發蕁麻疹等過敏反應。還可刺激胃蛋白酶及胃酸的分泌。（五）多胺(polyamines) 鳥氨酸腐胺 S-腺苷甲硫氨酸 (SAM )脫羧基SAM 鳥氨酸脫羧酶CO2SAM脫羧酶CO2精脒 (spermidine)丙胺轉移酶5-甲基-硫-腺苷丙胺轉移酶 精胺 (spermine)多胺是調節細胞生長的重要物質。在生長旺盛的組織（如胚胎、再生肝）和腫瘤組織中含量較高。血或尿中的多胺含量可以作為輔助癌癥診斷的指標之一。第五節、氨 的 代 謝Metabolism of AmmoniaP168氨是機體正常代謝產

23、物，具有毒性。體內的氨主要在肝合成尿素(urea)而解毒。正常人血氨濃度一般不超過 0.6mol/L。 （一）血氨的來源與去路1. 血氨的來源 氨基酸脫氨基作用產生的氨是血氨主要來源, 胺類的分解也可以產生氨 RCH2NH2RCHO + NH3胺氧化酶 腸道吸收的氨氨基酸在腸道細菌作用下產生的氨從血液滲透進入腸道的尿素經細菌尿素酶水解產生的氨 腎小管上皮細胞產生的氨吸收入血 (原尿堿性時) 谷氨酰胺谷氨酸 + NH3谷氨酰胺酶2. 血氨的去路 在肝內合成尿素，這是最主要的去路 合成非必需氨基酸及其它含氮化合物 合成谷氨酰胺 谷氨酸 + NH3谷氨酰胺 谷氨酰胺合成酶ATPADP+Pi 腎小管上

24、皮細胞產生的氨分泌到酸性原尿中生成NH4+，隨尿排出。（二）氨的轉運1. 丙氨酸-葡萄糖循環(alanine-glucose cycle)反應過程生理意義 肌肉中氨以無毒的丙氨酸形式運輸到肝。 肝為肌肉提供葡萄糖。丙氨酸葡萄糖 肌肉蛋白質氨基酸NH3谷氨酸-酮戊 二酸丙酮酸糖酵解途徑肌肉丙氨酸血液丙氨酸葡萄糖-酮戊二酸谷氨酸丙酮酸NH3尿素尿素循環糖異生肝丙氨酸-葡萄糖循環葡萄糖目 錄生理意義 肌肉中氨以無毒的丙氨酸形式運輸到肝。 肝為肌肉提供葡萄糖。2. 谷氨酰胺的運氨作用 反應過程谷氨酸 + NH3谷氨酰胺谷氨酰胺合成酶ATPADP+Pi谷氨酰胺酶在腦、肌肉合成谷氨酰胺，運輸到肝和腎后再分

25、解為氨和谷氨酸，從而進行解毒。生理意義谷氨酰胺是氨的解毒產物，也是氨的儲存及運輸形式。 （三）尿素的生成（一）生成部位主要在肝細胞的線粒體及胞液中。 合成器官 實驗：動物切除肝臟，血液和尿中的尿素含量顯著降低。 結論：肝臟是合成尿素的主要器官。（二）生成過程尿素生成的過程由Krebs和Henseleit提出，稱為鳥氨酸循環(orinithine cycle)，又稱尿素循環(urea cycle)或Krebs-Henseleit循環。實驗根據： 1、將大鼠肝的薄切片放在有氧條件下加銨鹽保溫數小時后，銨鹽的含量減少，而同時尿素增多。 2、在此切片中，加入鳥氨酸、瓜氨酸或精氨酸能夠大大加速尿素的合成

26、。根據這三種氨基酸的結構推斷，鳥氨酸可能是瓜氨酸的前體，而瓜氨酸又是精氨酸的前體。 3、實驗還觀察到,當大量鳥氨酸與肝切片及NH4+保溫時，確有瓜氨酸的積存。 4、此外，早已證實肝含有精氨酸酶，此酶催化精氨酸水解生成鳥氨酸及尿素。1. 氨基甲酰磷酸的合成 CO2 + NH3 + H2O + 2ATP氨基甲酰磷酸合成酶（N-乙酰谷氨酸，Mg2+）COH2NO PO32-+ 2ADP + Pi氨基甲酰磷酸反應在線粒體中進行反應由氨基甲酰磷酸合成酶(carbamoyl phosphate synthetase, CPS-)催化。N-乙酰谷氨酸為其激活劑，反應消耗2分子ATP。N-乙酰谷氨酸(AGA)

27、2. 瓜氨酸的合成鳥氨酸氨基甲酰轉移酶H3PO4+氨基甲酰磷酸反應在線粒體中進行，瓜氨酸生成后進入胞液。3. 精氨酸的合成反應在胞液中進行。 精氨酸代琥珀酸合成酶ATPAMP+PPiH2OMg2+天冬氨酸精氨酸代琥珀酸精氨酸延胡索酸精氨酸代琥珀酸裂解酶精氨酸代琥珀酸4. 精氨酸水解生成尿素反應在胞液中進行尿素鳥氨酸精氨酸H2O鳥氨酸循環2ADP+PiCO2 + NH3 + H2O氨基甲酰磷酸2ATPCPS IPi鳥氨酸瓜氨酸精氨酸延胡索酸氨基酸草酰乙酸蘋果酸-酮戊 二酸谷氨酸-酮酸精氨酸代 琥珀酸瓜氨酸天冬氨酸ATPAMP + PPi鳥氨酸尿素線粒體胞 液目 錄（三）反應小結原料：CO2+2N

28、H32 分子氨，一個來自于游離氨，另一個來自天冬氨酸。過程：先在線粒體中進行，再在胞液中進行。耗能：3 個ATP，4 個高能磷酸鍵。精氨酸代琥珀酸合成酶是尿素合成的限速酶；（四）尿素生成的調節1. 食物蛋白質的影響高蛋白膳食 合成低蛋白膳食 合成CPS-的調節：AGA為其激活劑 Arg是AGA合成酶的激活劑3. 精氨酸代琥珀酸合成酶是尿素合成的限速酶；（五）高氨血癥和氨中毒當肝功能嚴重損傷時，尿素合成發生障礙，血氨濃度升高，稱為高血氨癥。高氨血癥時可引起腦功能障礙，稱氨中毒(ammonia poisoning)。TAC 腦供能不足-酮戊二酸谷氨酸谷氨酰胺NH3NH3 腦內 -酮戊二酸氨中毒的可

29、能機制第六節 個別氨基酸的代謝Metabolism of Individual Amino Acids 一、一碳單位的代謝定義（一）概述 某些氨基酸代謝過程中產生的只含有一個碳原子的基團，稱為一碳單位(one carbon unit)。 種類甲基 (methyl)-CH3甲烯基 (methylene)-CH2-甲炔基 (methenyl)-CH=甲酰基 (formyl)-CHO亞氨甲基 (formimino)-CH=NH （二）四氫葉酸是一碳單位的載體FH4的生成FAFH2FH4FH2還原酶FH2還原酶NADPH+H+NADP+NADPH+H+NADP+NN6N57N8H2NOHCH29NH1

30、0CONHCH(CH2)2COOHCOOH谷氨酸對氨基苯甲酸蝶呤啶四氫葉酸葉酸FH4攜帶一碳單位的形式 （一碳單位通常是結合在FH4分子的N5、N10位上）N5CH3FH4N5,N10CH2FH4N5,N10=CHFH4N10CHOFH4N5CH=NHFH4一碳單位主要來源于氨基酸代謝絲氨酸 N5, N10CH2FH4甘氨酸 N5, N10CH2FH4組氨酸 N5CH=NHFH4色氨酸 N10CHOFH4（三）一碳單位與氨基酸代謝甘組色絲肝阻塞死（四）一碳單位的互相轉變N10CHOFH4N5, N10=CHFH4N5, N10CH2FH4N5CH3FH4N5CH=NHFH4H+H2ONADPH

31、+H+NADP+NADH+H+NAD+NH3色組甘、絲（五）一碳單位的生理功能作為合成嘌呤和嘧啶的原料把氨基酸代謝和核酸代謝聯系起來 二、含硫氨基酸的代謝胱氨酸甲硫氨酸半胱氨酸 含硫氨基酸（一）甲硫氨酸的代謝1. 甲硫氨酸與轉甲基作用腺苷轉移酶PPi+Pi+甲硫氨酸ATPS腺苷甲硫氨酸(SAM)甲基轉移酶RHRHCH3腺苷SAMS腺苷同型半胱氨酸同型半胱氨酸SAM為體內甲基的直接供體甲硫氨酸循環(methionine cycle)甲硫氨酸S-腺苷同型 半胱氨酸S-腺苷甲硫氨酸同型半胱氨酸FH4N5CH3FH4轉甲基酶(VitB12)H2O腺苷RHATPPPi+PiR-CH3巨幼紅細胞貧血2.

32、肌酸肌酸(creatine)和磷酸肌酸(creatine phosphate)是能量儲存、利用的重要化合物。肝是合成肌酸的主要器官。H2O+目 錄肌酸的生成（二）半胱氨酸與胱氨酸的代謝1. 半胱氨酸與胱氨酸的互變-2H+2HCH2SHCHNH2COOHCH2CHNH2COOHCH2CHNH2COOHSS2是很多酶和蛋白活性基團參與維持蛋白的空間構象2. 硫酸根的代謝含硫氨基酸分解可產生硫酸根，半胱氨酸是主要來源。SO42-+ ATPAMP - SO3-(腺苷-5-磷酸硫酸)3-PO3H2-AMP-SO3-（3-磷酸腺苷-5-磷酸硫酸，PAPS）活性硫酸根，是體內硫酸基的供體533. 谷胱甘肽谷氨酸半胱氨酸甘氨酸(GSH)GSH具有還原型（G-SH）和氧化型（G-S-S-G）兩種形式，并可互變： 2G-SH G-S-S-G-2H+2H體內以還原型為主 (100:1)。可作為還原劑。1. 保護巰基不被氧化從而維持巰基酶的活性。2. 清除過氧化物從而保持細胞膜的完整性。 四、芳香族氨基酸的代謝芳香族氨基酸 苯丙氨酸 酪氨酸 色氨酸1、苯丙氨酸羥化生成酪氨酸 此反應為苯丙氨酸的主要代謝途徑。（一）苯丙氨酸和酪氨酸代謝有聯系又有區別苯丙氨酸+ H2O苯丙氨酸羥化