1、1 第九章第九章 生物體中的配合物生物體中的配合物9 90 0 概論概論 配合物是生物無機化學的核心配合物是生物無機化學的核心生物無機化學生物無機化學主要研究主要研究無機元素無機元素（尤其是金屬（尤其是金屬離子）在生命體中的存在形態，主要功能，離子）在生命體中的存在形態，主要功能，代謝過程，某些天然配體，重要的金屬酶及代謝過程，某些天然配體，重要的金屬酶及金屬蛋白等生命物質的性質、結構和生物功金屬蛋白等生命物質的性質、結構和生物功能。能。 例如研究例如研究 Na+, K+, Cl- 離子在細胞內外的靈巧離子在細胞內外的靈巧的電解質平衡作用。的電解質平衡作用。 鈣對骨骼的重要性；碘缺乏引起的甲狀

2、腺功能鈣對骨骼的重要性；碘缺乏引起的甲狀腺功能紊亂；紊亂；DDT對于鳥類和其他動物的毒害作用對于鳥類和其他動物的毒害作用等。等。 29-1 生命必需元素生命必需元素 1. 對生命必需的元素對生命必需的元素 一般認為對于活的生命體，有一般認為對于活的生命體，有26種元素是種元素是至關重要的，它們是至關重要的，它們是 10 種痕量金屬種痕量金屬: Fe, Cu, Mn, Zn, Co, Mo, Cr, Sn, V, Ni 4 種宏量金屬元素種宏量金屬元素: K, Na, Ca, Mg 12 種非金屬元素種非金屬元素: C, H, N, O, P, S, Cl, I, B, F, Si, Se 仍有

3、爭議的元素仍有爭議的元素: Li, Br, As, Pb, Cd 3 一個一個65公斤重的成年人體中無機元素的含量公斤重的成年人體中無機元素的含量 -無機物無機物 含量含量(g) 主要來源主要來源 每日需求量每日需求量(g) 形態和功能形態和功能 - 水 35000- 飲水, 1200 溶劑， 細胞液，傳輸介質 40000 固體食物 900 反應物, 電介質, 冷卻劑 - 宏量元素 (每日需求量每日需求量100 mg) Na 100 食鹽 1.1-3.3 調節滲透壓，膜電位,無機 物代謝 K 150 蔬菜, 水果, 1.9-5.6 膜電位，無機物代謝l, 谷物 Ca 1300 牛奶, 奶制品

4、0.8 骨骼形成，凝血，信息分子, Mg 20 綠色蔬菜 0.35 骨骼形成, 酶的輔因子 4 無幾元素無幾元素 含量含量(g) 主要來源主要來源 每日需求量每日需求量(g) 形態與功能形態與功能 Cl 100 食鹽 1.7-5.1 無機物代謝 P 650 肉類, 牛奶, 骨骼形成，能量代謝， 谷物,蔬菜 0.8 核酸代謝 S 200 含S-氨基酸 類脂物和碳水化合物 (半胱氨酸和 0.2 甲硫氨酸) 微量元素 (痕量元素痕量元素) (mg) Fe 4-5 肉類，肝，蛋，谷物, 10 （mg 以下同） 血紅蛋白，肌紅蛋白 蔬菜, 馬鈴薯 細胞色素，Fe/S原子簇 Zn 2-3 肉類，肝，谷物,

5、 15 鋅酶 Mn 0.02 多種食品中 2-5 酶 Cu 0.1-0.2 肉類，蔬菜， 水果, 魚 2-3 氧化酶 5 微量元素微量元素 (痕量元素痕量元素) (mg) Co 0.01 肉類 痕量 維生素 B12 Cr 0.01 0.05-0.2 尚不清楚 Mo 0.02 谷物，硬果，豆莢 , 0.15-0.5 氧化還原酶 Se 蔬菜, 肉類 0.05-0.2 硒酶 I 0.03 海鮮，加碘鹽, 飲水 0.15 甲狀腺素 F 加氟飲用水 茶, 牛奶 0.0015-0.004 骨骼，牙釉質 有機元素有機元素(C,H,O,N)占總量的占總量的 96%，宏量元素宏量元素 (Na, K, Ca, M

6、g, Cl, P, S) 占占 4%, 所有其余痕量元素僅占所有其余痕量元素僅占0.01%. 生命必需元素主要分布于周期表的第生命必需元素主要分布于周期表的第 14 周期中周期中，只只有有 Mo, Sn, I 位于第位于第5 周期中周期中.6 2. 生命體系中金屬離子的功能生命體系中金屬離子的功能 1). 金屬蛋白質金屬蛋白質 金屬蛋白質包括金屬蛋白質包括金屬酶金屬酶和和金屬蛋白金屬蛋白。金屬酶。金屬酶即生命體系中的即生命體系中的生物催化劑生物催化劑，例如碳酸酐酶，固，例如碳酸酐酶，固氮酶，超氧化物歧化酶氮酶，超氧化物歧化酶; ; 金屬蛋白包括傳輸蛋白和儲存蛋白，例如氧載金屬蛋白包括傳輸蛋白和

7、儲存蛋白，例如氧載體：血紅蛋白和肌紅蛋白；電子載體體：血紅蛋白和肌紅蛋白；電子載體: :細胞色素；細胞色素；金屬貯運蛋白金屬貯運蛋白: : 鐵蛋白和運鐵蛋白。鐵蛋白和運鐵蛋白。 2). 2). 作為結構材料和光氧化還原催化劑的非蛋白作為結構材料和光氧化還原催化劑的非蛋白質，例如生物結構材料質，例如生物結構材料 ( (Ca, Si) ) 和葉綠素和葉綠素 (Mg). 7 金屬生物分子金屬生物分子光氧還體光氧還體（羧肽酶）（羧肽酶）蛋白質蛋白質非蛋白質非蛋白質（葉綠素）（葉綠素）生命結構材料生命結構材料（羥基磷灰石）（羥基磷灰石）金屬蛋白金屬蛋白金屬酶金屬酶金屬酶金屬酶金屬激金屬激活酶活酶（鎂離子

8、（鎂離子激酶）激酶）調節蛋調節蛋白（鋅白（鋅指類蛋指類蛋白）白）小分子小分子載體蛋載體蛋白白（血紅（血紅蛋白）蛋白）（肌紅（肌紅蛋白）蛋白）金屬貯金屬貯運蛋白運蛋白（鐵蛋（鐵蛋白）白）（運鐵（運鐵蛋白）蛋白）電子電子載體載體蛋白蛋白（細（細胞色胞色素蛋素蛋白）白）8 72 宏量金屬離子宏量金屬離子 K+, Na+, Ca2+, Mg2+ Na+ 和和 Ca2+離子主要集中在離子主要集中在細胞外細胞外的體液中的體液中; 而而 K+ 和和 Mg2+離子主要集中在離子主要集中在細胞內部細胞內部. 1. Na+ 和和 K+ 在大多數動物細胞內部，在大多數動物細胞內部， K+的濃度大約為的濃度大約為 0

9、.15 M ，而而 Na+離子的濃度大約為離子的濃度大約為 0.01 M. 在細胞外在細胞外的體液中的體液中 Na+離子的濃度大約為離子的濃度大約為 0.15M，而而 K+離子的濃度小于離子的濃度小于 0.004M. 維持如此大的一個維持如此大的一個濃濃度梯度度梯度需要需要“離子泵離子泵”的作用。在的作用。在“離子泵離子泵” ” 機制中，離子機制中，離子轉移的轉移的能量由能量由 ATP的水解提供的水解提供.9membraneInside outside high K+ high Na+ low Na+ low K+Ion pump60100 mV inside outsideHigh K+ L

10、ow Na+ membranediffusionhigh Na+Low K+10 ATP的水解為離子的傳輸提供能量的水解為離子的傳輸提供能量： K+-P + ATP PP + ADP + K+ 細胞內 PP + Na+ NaPP NaPP + ADP P + ATP + Na+ 細胞外 在某些細胞中，每個在某些細胞中，每個ATP分子水解時從細胞內搬分子水解時從細胞內搬運出運出3個個Na+；同時搬運同時搬運2個個 K+(H+)進細胞內進細胞內。葡葡萄糖代謝，蛋白質合成和某些酶的活化都需要萄糖代謝，蛋白質合成和某些酶的活化都需要K+離子。離子。 葡萄糖和氨基酸轉運入細胞內與葡萄糖和氨基酸轉運入細胞

11、內與Na+的傳的傳輸過程是互相耦合的，濃度梯度大有利于這種耦輸過程是互相耦合的，濃度梯度大有利于這種耦合。合。112. Ca2+ 和和 Mg2+ Ca2+在細胞內的濃度在細胞內的濃度 (10-5 M) 小于細胞外小于細胞外 (10-3 M). 它也是通過離子泵機制傳輸到細胞外的它也是通過離子泵機制傳輸到細胞外的。 Ca2+的功能主要作為的功能主要作為結構生物材料結構生物材料，例如在骨，例如在骨骼和牙釉質中都是以羥基磷灰石骼和牙釉質中都是以羥基磷灰石Ca10(PO4)6(OH)2 的形式存在的形式存在。 Ca2+還有其他還有其他許多生物功能，如作為荷爾蒙作用的許多生物功能，如作為荷爾蒙作用的信使

12、信使，肌，肌肉收縮的肉收縮的觸發器觸發器，血凝的引發劑血凝的引發劑，蛋白質結構，蛋白質結構的的穩定劑穩定劑。這是由于正二價的。這是由于正二價的 Ca2+離子離子 影響蛋白質的折疊，借以改變蛋白質的結構和影響蛋白質的折疊，借以改變蛋白質的結構和功能。功能。12 且由于且由于Ca2+的活性提供了快速的結構變化。的活性提供了快速的結構變化。 生命體系中的一個最重要的氧化還原反應要算生命體系中的一個最重要的氧化還原反應要算下述下述光合成反應光合成反應（光合作用光合作用）： n H2O + nCO2 (CH2O)n + nO2 光合過程是生命的基礎光合過程是生命的基礎，在光合作用中存在兩個，在光合作用中

13、存在兩個光化學反應中心，即光化學反應中心，即“光體系光體系I” 和和“光體系光體系II” (PSI 和和 PSII). 前者為厭氧菌所利用，后者為所前者為厭氧菌所利用，后者為所有的綠色植物和藻類所利用。有的綠色植物和藻類所利用。 太陽光太陽光葉綠素葉綠素 a1 碳水化合物碳水化合物13 光合過程所需的能量通過鎂大環光合過程所需的能量通過鎂大環葉綠葉綠素素a1（一個鎂二氫卟啉絡合物）從一個鎂二氫卟啉絡合物）從太陽太陽光吸收。光吸收。 葉綠素葉綠素 a114 葉綠素葉綠素 a1 吸收光能，吸收光能， PSII 利用此光能生產利用此光能生產 O2.7-3 生命體中某些重要的痕量過渡金屬元素生命體中某

14、些重要的痕量過渡金屬元素 1. Zn 人體中鋅的含量在人體中鋅的含量在 1.42.3 g. 現已在生命體中發現已在生命體中發現現 200多種含多種含 Zn2+金屬酶金屬酶. 在人體中確認有在人體中確認有 18 種鋅酶和種鋅酶和 14種鋅離子激活酶種鋅離子激活酶. a). 碳酸酐酶碳酸酐酶 碳酸酐酶的分子量達到碳酸酐酶的分子量達到 30000 D（道爾頓道爾頓）. 它它由由259 個氨基酸殘基組成。每個碳酸酐酶分子個氨基酸殘基組成。每個碳酸酐酶分子僅含有僅含有一個一個鋅離子鋅離子。 15 該鋅離子結合3個組氨酸殘基，第四個配位位置開放給水分子和羥基陰離子. . ZnNNNNNNH2O969411

15、9Zn 碳酸酐酶的活性中心碳酸酐酶的活性中心16 在碳酸酐酶中， Zn2處于四配位的環境中，其中3個配位原子為3個組氨酸的咪唑氮原子，第四個配位原子為水分子或羥基陰離子的氧原子。 碳酸酐酶的作用就是催化下述重要的碳酸酐酶的作用就是催化下述重要的 CO2的的水水化脫水平衡化脫水平衡: : CO2(aq) + H2O(l) H2CO3(aq) 17 18 b). 羧肽酶羧肽酶 羧肽酶羧肽酶是另一種重要的含鋅酶系，它是另一種重要的含鋅酶系，它們的功能是催化蛋白質中們的功能是催化蛋白質中肽鍵的水解肽鍵的水解過過程：程： H O H H -O2CCNHCC NH -O2CCNH R R R H + -O

16、2CCNH R H2O3enzyme19 該酶系中一個研究得較充分的例子是牛羧肽該酶系中一個研究得較充分的例子是牛羧肽酶。它是一個含有酶。它是一個含有307個殘基的蛋肽鏈結合個殘基的蛋肽鏈結合與一個與一個Zn2+的金屬酶，分子量大的金屬酶，分子量大34300 D. . Zn2+ 處于四面體配位環境中，結合處于四面體配位環境中，結合2個組氨個組氨酸的酸的N原子，一個谷氨酸的原子，一個谷氨酸的O原子，而第四個原子，而第四個配位位置為水占據。配位位置為水占據。 2. Fe 人體中，人體中，Fe 是是最豐富的過渡金屬最豐富的過渡金屬，含量，含量4.26.1 g, 在哺乳動物中，大約在哺乳動物中，大約

17、70%的的 Fe以以卟啉配合物或血紅素卟啉配合物或血紅素的形式存在。例如血的形式存在。例如血紅蛋白、肌紅蛋白、過氧化氫酶、細胞色素紅蛋白、肌紅蛋白、過氧化氫酶、細胞色素c及色氨酸雙加氧酶及色氨酸雙加氧酶等。等。 20 卟啉的骨架結構是卟吩。卟吩的所有衍生物卟啉的骨架結構是卟吩。卟吩的所有衍生物總稱為卟啉。而它們的金屬衍生物稱作金屬總稱為卟啉。而它們的金屬衍生物稱作金屬卟啉。卟啉。 1). 血紅蛋白血紅蛋白Hb 與肌紅蛋白與肌紅蛋白 Mb - O2 的傳輸與貯存的傳輸與貯存 Hb 和和 Mb 的功能的功能 血紅蛋白是我們最熟悉，分布最廣的氧載體。血紅蛋白是我們最熟悉，分布最廣的氧載體。它存在于紅

18、血細胞中，它存在于紅血細胞中，脊椎動物利用血紅蛋脊椎動物利用血紅蛋白將氧氣從肺或腮運送到各種機體組織中去白將氧氣從肺或腮運送到各種機體組織中去，在那兒，在那兒，O2被用于生物氧化過程，并最后還被用于生物氧化過程，并最后還原成原成CO2。脊椎動物也利用脊椎動物也利用氧貯存蛋白肌氧貯存蛋白肌紅蛋白，肌紅蛋白對肌肉組織提供氧氣以維紅蛋白，肌紅蛋白對肌肉組織提供氧氣以維持肌肉活力。持肌肉活力。21 22 Hb 和和 Mb的結構的結構 血紅蛋白血紅蛋白 (Mr=64500 D) 由由4個蛋白質亞單元個蛋白質亞單元構成，每個亞單元含有構成，每個亞單元含有一個一個Fe(II)原卟啉配原卟啉配合物（血紅素）。

19、合物（血紅素）。其中兩個亞單元具有相同其中兩個亞單元具有相同的氨基酸序列，形成的氨基酸序列，形成-鏈鏈. . 另外兩個亞單元另外兩個亞單元形成形成-鏈鏈; 就是靠著血紅素的這就是靠著血紅素的這4個亞單元結個亞單元結構，發揮其重要的生物功能。構，發揮其重要的生物功能。 肌紅蛋白肌紅蛋白 (Mr=17000 D) 由一條由一條單一多肽鏈單一多肽鏈( (珠蛋白珠蛋白) )和一個和一個Fe(II)原卟啉配合物（血紅原卟啉配合物（血紅素）素）構成構成. . 去氧肌紅蛋白的結構如下頁所示。去氧肌紅蛋白的結構如下頁所示。注意其卟啉活性中心被多肽鏈所纏繞，藏于注意其卟啉活性中心被多肽鏈所纏繞，藏于這個疏水這個

20、疏水“袋袋”。 23 O2-結合模式結合模式 Fe(II)-原卟啉配合物中，原卟啉配合物中，Fe(II)結合結合O2的方式的方式經實驗確定為經實驗確定為 如下的如下的彎曲方式彎曲方式： O Fe(II)O 去氧去氧-Hb 是是Fe的一種五配位的高自旋配合物，的一種五配位的高自旋配合物，其中四個位置為卟啉環的其中四個位置為卟啉環的4個個N原子所占據，原子所占據，第五個位置為組氨酸的咪唑配體的第五個位置為組氨酸的咪唑配體的N原子占原子占據。通過它將血紅素與蛋白質相連（見下頁據。通過它將血紅素與蛋白質相連（見下頁圖）。圖）。 24 25 26 27 Fe(II) 的那樣一個五配位的血紅素絡合物總的那

21、樣一個五配位的血紅素絡合物總是是高自旋的高自旋的。高自旋。高自旋 t e Fe(II)離子半徑稍離子半徑稍大于卟啉環的中央孔腔，所以它高出卟啉環大于卟啉環的中央孔腔，所以它高出卟啉環平面平面約約0.4. 高自旋高自旋 Fe(II) 卟啉配合物包裹卟啉配合物包裹在血紅蛋白和肌紅蛋白中，從而引起卟啉大在血紅蛋白和肌紅蛋白中，從而引起卟啉大環的皺褶和卷曲，然而環的皺褶和卷曲，然而低自旋低自旋的的Fe(II)離子，離子，半徑較小，故容易進入環中半徑較小，故容易進入環中. . 當當O2參與配位參與配位時，變為六配位，該配合物便轉變為低自旋時，變為六配位，該配合物便轉變為低自旋的的( (t Fe(II)

22、)，Fe(II)離子稍有縮小，因而離子稍有縮小，因而能進入環平面。能進入環平面。 42g2g62g28 29 多肽鏈在血紅蛋白和肌紅蛋白中起了很重要多肽鏈在血紅蛋白和肌紅蛋白中起了很重要的作用，如果是裸露的的作用，如果是裸露的“血紅素血紅素”，即沒有，即沒有多肽鏈伴隨的多肽鏈伴隨的Fe-卟啉配合物容易被卟啉配合物容易被O2 不可不可逆地氧化成逆地氧化成Fe(III), ,最后生成穩定的最后生成穩定的 -O2-產產物，該產物便不再能攜帶物，該產物便不再能攜帶 O2。然而在血紅蛋然而在血紅蛋白和肌紅蛋白中，多肽鏈圍繞并保護著血紅白和肌紅蛋白中，多肽鏈圍繞并保護著血紅素，使它不被素，使它不被O2氧化

23、。故能抗御氧化。故能抗御 -O 二聚二聚體的形成，就是說，多肽鏈通過其帶非極性體的形成，就是說，多肽鏈通過其帶非極性側基的氨基酸殘基盤繞著血紅素基團，形成側基的氨基酸殘基盤繞著血紅素基團，形成一個圍繞血紅素的一個圍繞血紅素的“尖樁籬笆尖樁籬笆”圈，有效地圈，有效地防止了防止了Fe-O-Fe橋聯物種的形成。因而能維橋聯物種的形成。因而能維護血紅蛋白可逆地絡合護血紅蛋白可逆地絡合O2。 （見下頁）見下頁）30 31 合作效應合作效應 血紅蛋白與肌紅蛋白在傳輸血紅蛋白與肌紅蛋白在傳輸 O2 的過程中表現的過程中表現出一種所謂出一種所謂“合作效應合作效應”，即血紅蛋白在高，即血紅蛋白在高氧氣分壓下（肺

24、組織中）結合氧氣分壓下（肺組織中）結合 O2幾乎無損幾乎無損耗地通過血液釋放給肌肉組織中的肌紅蛋白。耗地通過血液釋放給肌肉組織中的肌紅蛋白。而肌紅蛋白即使是在低氧壓、低而肌紅蛋白即使是在低氧壓、低 pH 值（積值（積累較多的累較多的CO2 和乳酸的肌肉組織）下也能有和乳酸的肌肉組織）下也能有效地結合效地結合O2. . 血紅蛋白與肌紅蛋白在結合血紅蛋白與肌紅蛋白在結合 O2 的能力上的這一差別，的能力上的這一差別，有利于有利于 O2氣由血氣由血紅蛋白向肌紅蛋白傳輸。紅蛋白向肌紅蛋白傳輸。（見下頁圖）。（見下頁圖）。32 33 3. Co - 輔酶輔酶 B12 唯一已知含鈷生物分子是輔酶唯一已知含

25、鈷生物分子是輔酶 B12, 該輔酶含有一該輔酶含有一個個Co原子原子，Co原子周圍的配為環境包括一個類原子周圍的配為環境包括一個類似與卟啉環的似與卟啉環的咕啉環咕啉環，該咕啉環在鈷的赤道平面，該咕啉環在鈷的赤道平面上提供上提供4個個N配位原子，第五個配位位置也含有一配位原子，第五個配位位置也含有一個共軛的個共軛的N配位原子，第六個位置被一個腺苷配配位原子，第六個位置被一個腺苷配位體的位體的C原子占據。這一原子占據。這一Co-C鍵使該輔酶鍵使該輔酶B12成成為生物體中極罕見的為生物體中極罕見的金屬有機化合物金屬有機化合物的一個例子的一個例子（見下頁圖）。（見下頁圖）。 34 35 與輔酶與輔酶B

26、12密切相關的維生素密切相關的維生素B12 中中，一個一個CN- 基基取代了腺苷配位體。維生素取代了腺苷配位體。維生素B12是是 1929年從肝的年從肝的提取物中得到的，后來發現，如果人體缺乏維生提取物中得到的，后來發現，如果人體缺乏維生素素B12 或輔酶或輔酶 B12 將導致將導致惡性貧血癥惡性貧血癥. . 輔酶輔酶 B12 是一個多功能的酶，它的鈷原子可從是一個多功能的酶，它的鈷原子可從Co(III) 還原到還原到 Co（II）和和Co(I)，它容易發生甲基化反它容易發生甲基化反應，生成甲硫氨酸合成酶，甲硫氨酸合成酶是一應，生成甲硫氨酸合成酶，甲硫氨酸合成酶是一個甲基化試劑，例如它能催化重

27、金屬離子在水溶個甲基化試劑，例如它能催化重金屬離子在水溶液中的甲基化反應，生成毒性很高的物質如液中的甲基化反應，生成毒性很高的物質如 Hg(CH3)2 和和Pb(CH3)4 等。等。 364. Cu 1). 血藍蛋白血藍蛋白 - - 氧載體氧載體 血藍蛋白是血藍蛋白是第二種類型的氧載體第二種類型的氧載體， ( (見下圖見下圖),), 37 血藍蛋白存在于血藍蛋白存在于蝸牛（軟體動物）和蝸牛（軟體動物）和 螃蟹螃蟹（節足動物）中。（節足動物）中。 O2 結合部位含有兩個結合部位含有兩個Cu+ 離子，直接與蛋白質相連。氧合血藍蛋白具離子，直接與蛋白質相連。氧合血藍蛋白具有特征的深藍色。有特征的深藍

28、色。 2). 超氧化物歧化酶超氧化物歧化酶（Superoxide dismutase SOD) SOD 是由是由 McCord 和和 Fridovich 在在 1968年年發現的發現的. .它是一個含它是一個含銅和鋅的金屬酶銅和鋅的金屬酶。晶體結。晶體結構測定顯示構測定顯示，Cu2+ 和和 Zn2+離子配位于一個組離子配位于一個組氨酸殘基的同一個咪唑環上。（見下頁圖氨酸殘基的同一個咪唑環上。（見下頁圖） 2238 39 據研究超氧離子據研究超氧離子 O2- 或由它產生的某些其他產物或由它產生的某些其他產物(如如 OH) 對細胞是有毒害的。而對細胞是有毒害的。而 SOD 能有效地能有效地催化超氧

29、離子的歧化反應催化超氧離子的歧化反應，使其轉化為過氧化氫，使其轉化為過氧化氫和氧氣和氧氣: : 2 O2- + 2H+ H2O2 + O2 由牛肝中分離得到的超氧化物歧化酶，對人體組由牛肝中分離得到的超氧化物歧化酶，對人體組織的織的消腫、消炎消腫、消炎特別有效。并發現在特別有效。并發現在治療骨關節治療骨關節炎癥炎癥有價值，并且是一種很有價值的有價值，并且是一種很有價值的抗衰老劑抗衰老劑。 生物化學研究表明蛋白質中的靠近銅原子的精生物化學研究表明蛋白質中的靠近銅原子的精氨酸殘基在酶的催化過程中起了很重要的作用。氨酸殘基在酶的催化過程中起了很重要的作用。 240 5. Mo - 固氮酶固氮酶 自然

30、界進化出一種完全不同的、自然界進化出一種完全不同的、不需要高溫、高壓不需要高溫、高壓的、更加精巧的合成氨的路線的、更加精巧的合成氨的路線，即自然界利用，即自然界利用ATP( (腺苷三磷酸腺苷三磷酸) )作為作為還原劑，依據下面的半反還原劑，依據下面的半反應（還原反應）來合成應（還原反應）來合成 NH3: N2 + 16 MgATP + 8e- + 8H+ 2NH3+ 16 MgADP + 16Pi + H2 該過程的特征，也是最誘人的地方是它可以在常溫、該過程的特征，也是最誘人的地方是它可以在常溫、常壓的溫和條件下進行。這一過程就是靠一種叫常壓的溫和條件下進行。這一過程就是靠一種叫“固氮酶固氮酶”的生物催化劑的作用。的生物催化劑的作用。41