1、目錄第五章 酶化學2一、填充題2二、是非題3三、選擇題4四、簡答題6第五章 酶化學一、填充題1、全酶由( )和( )組成，在催化反應時，二者所起的作用不同，其中( )決定酶的專一性和高效率，( )起傳遞電子、原子或化學基團的作用。2、輔助因子包括( )，( )和( )等。其中( )與酶蛋白結合緊密，需要( )除去，( )與酶蛋白結合疏松，可用( )除去。3、酶是由( )產生的，具有催化能力的( )。4、酶活力的調節包括酶( )的調節和酶( )的調節。5、T. R. Cech和 SAlman 因各自發現了( )而共同獲得1989年的諾貝爾獎(化學獎)。6、1986年，R. A. Lerner 和

2、P. G. Schultz等人發現了具有催化活性的( )，稱( )。7、根據國際系統分類法，所有的酶按所摧化的化學反應的性質可以分為六大類( )、( )、( )、( )、( )和( )。8、按國際酶學委員會的規定，每一種酶都有一個惟一的編號。醇脫氫酶的編號是EC .1，EC代表( )，4個數字分別代表( )、( )、( )和( )。9、根據酶的專一性程度不同，酶的專一性可以分為( )專一性、( )專一性和( )專一性。10、關于酶作用專一性提出的假說有( )、( )和( )等幾種。11、酶的活性中心包括( )和( )兩個功能部位，其中( )直接與底物結合，決定酶的專一性，( )是發生化學變化的

3、部位，決定催化反應的性質。12、酶活力是指( )，一般用( )表示。13、通常討論酶促反應的反應速度時，指的是反應的( )速度，即( )時測得的反應速度。14、常用的化學修飾劑DFP可以修飾( )殘基，TPCK常用于修飾( )殘基。15、酶反應的溫度系數Q10一數為( )。16、調節酶包括( )和( )等。17、解釋別構酶作用機理的假說有( )模型和( )模型兩種。18、固定化酶的優點包括( )，( )，( )等。19、固定化酶的理化性質會發生改變，如Km( )，Vmax( )等。20、同工酶是指( )，如( )。21、pH值影響酶活力的原因可能有以下幾方面：影響( )，影響( )，影響( )

4、。22、溫度對酶活力影響有以下兩方面：一方面( )，另一方面( )。23、脲酶只作用于尿素，而不作用于其它任何底物，因此它具有( )專一性；甘油激酶可以催化甘油磷酸化，僅生成甘油-1-磷酸一種底物，因此它具有( )專一性。24、酶促動力學的雙倒數作圖(Lineweaver-Burk作圖法)，得到的直線在橫軸上的截距為( )，縱軸上的截距為( )。25、磺胺類藥物可以抑制( )酶，從而抑制細菌生長繁殖。26、谷氨酰胺合成酶的活性可以被( )共價修飾調節；糖原合成酶、糖原磷酸化酶等則可以被( )共價修飾調節。27、判斷一個純化酶的方法優劣的主要依據是酶的( )和( )。二、是非題1、酶可以促成化學

5、反應向正反應方向轉移。2、對于可逆反應而言，酶既可以改變正反應速度，也可以改變逆反應速度。3、酶的化學本質是蛋白質。4、酶活性中心一般由在一級結構中相鄰的若干氨基酸殘基組成。5、酶只能改變化學反應的活化能而不能改變化學反應的平衡常數。6、酶活力的測定實際上就是酶的定量測定。7、酶反應速度一般用單位時間內底物的減少量來表示。8、從鼠腦分離的己糖激酶可以作用于葡萄糖(Km=6×10-6 mol/L)或果糖(Km=2×10-3 mol/L)。則已糖激酶對果糖的親和力更高。9、Km是酶的特征常數，只與酶的性質有關，與酶濃度無關。10、Km是酶的特征常數，在任何條件下，Km是常數。1

6、1、Km是酶的特征常數，只與酶的性質有關，與酶的底物無關。12、一種酶有幾種底物就有幾種Km值。13、當SKm時，v趨向于Vmax，此時只有通過增加E來增加v. 14、酶的最適pH值是一個常數，每一種酶只有一個確定的最適pH值。15、酶的pH值-酶活性曲線均為鐘罩形。16、酶的最適溫度與酶的作用時間有關，作用時間長，則最適溫度高，作用時間短，則最適溫度低。17、酶反應的溫度系數高于一般反應的溫度系數。18、金屬離子作為酶的激活劑，有的可以相互取代，有的可以相互拮抗。19、增加不可逆抑制劑的濃度，可以實現酶活性的完全抑制。20、正協同效應使酶促反應速度增加。21、正協同效應使酶與底物親和力增加。

7、22、正協同效應使酶促反應速度對底物濃度變化越來越敏感。23、競爭性可逆抑制劑一定與酶的底物結合在酶的同一部位。24、由 1g 粗酶制劑經純化后得到 10mg 電泳純的酶制劑，那么酶的比活較原來提高了100倍。25、酶反應的最適pH值只取決于酶蛋白本身的結構。26、負協同性不能用MWC(齊變模型)理論來解釋。三、選擇題(下列各題有四個或五個備選答案，試從其中選出一個)1、利用恒態法推導米氏方程時，引入了除哪個外的三個假設？( )(A)在反應的初速度階段，E + P ES 可以忽略(B)假設S>>E,，則 S - ES S(C)假設 E + S ES 反應處于平衡狀態(D)反應處于動

8、態平衡時，即ES的生成速度與分解速度相等。2、用動力學的方法可以區分可逆、不可逆抑制作用，在一反應系統中，加入過量S和一定量的I，然后改變E，測v，得 v-E 曲線，則哪一條曲線代表加入了一定量的可逆抑制劑？( ) (A)1 (B)2 (C)3 (D)不可確定3、在一反應體系中，S過量，加入一定量的I，測 v-E 曲線，改變I，得一系列平行曲線，則加入的I是( ) (A)競爭性可逆抑制劑 (B)非競爭性可逆抑制劑 (C)反競爭性可逆抑制劑(D)不可逆抑制劑 (E)無法確定4、競爭性可逆抑制劑抑制程度與下列哪種因素無關?( )(A)作用時間 (B)抑制劑濃度 (C)底物濃度 (D)酶與抑制劑的親

9、和力的大小 (E)酶與底物的親和力的大小5、下圖中I代表了( ) (A)競爭性可逆抑制劑 (B)非競爭性可逆抑制劑 (C)反競爭性可逆抑制劑(D)不可逆抑制劑 (E)無法確定6、哪一種情況可用增加S方法減輕抑制程度?( ) (A)不可逆抑制作用 (B)競爭性可逆抑制作用 (C)非競爭性可逆抑制作用(D)反競爭性可逆抑制作用 (E)無法確定7、酶的競爭性可逆抑制劑可以使( ) (A)Vmax減小，Km減小 (B) Vmax增加，Km增加 (C) Vmax不變，Km增加(D) Vmax不變，Km減小 (E) Vmax減小，Km增加8、下列常見抑制劑中，除哪個外都是不可逆抑制劑?( )(A)有機磷化

10、合物 (B)有機汞化合物 (C)有機砷化合物 (D)氰化物(E)磺胺類藥物9、溶菌酶在催化反應時，下列因素中除哪個外，均與酶的高效率有關?( ) (A)底物形變 (B)廣義酸堿共同催化 (C)鄰近效應與軌道定向(D)共價催化 (E)無法確定10、下圖中哪條曲線是負協同效應別構酶的v-S曲線?( ) (A)1 (B)2 (C)3 (D)無法確定11、假定Rs(酶與底物結合達90飽和度時的底物濃度)(酶與底物結合達10飽和度時的底物濃度)，則正協同效應的別構酶( )(A)Rs81 (B)Rs8l (CRs8l (D)Rs81 (E)Rs8112、以Hill系數判斷，則具負協同效應的別構酶( ) (

11、A)nl (B)n1 (C)n1 (D)n1(E)n113、丙二酸對琥珀酸脫氫酶的影響屬于( )(A)反饋抑制 (B)底物抑制(C)競爭性可逆抑制 (D)非競爭性可逆抑制(E)反競爭性可逆抑制14、酶的活化和去活化循環中，酶的磷酸化和去磷酸化位點通常在酶的哪一種氨基酸殘基上?( )(A)天冬氨酸 (B)脯氨酸 (C)賴氨酸 (D)絲氨酸 (E)甘氨酸15、測定酶活性時，通常以底物濃度變化小于多少時測得的速度為反應的初速度?( )(A)0.1 (B)0.5 (C)1 (D)2 (E)516、在生理條件下，下列哪種基團既可以作為H+的受體，也可以作為H+的供體？( )(A)His的咪唑基 (B)L

12、ys的氨基 (C)Arg的胍基 (D)Cys的巰基 (E)Trp的吲哚基17、對于下列哪種抑制作用，抑制程度為50時，I=Ki?( ) (A)不可逆抑制作用(B)競爭性可逆抑制作用 (C)非競爭性可逆抑制作用(D)反競爭性可逆抑制作用 (E)無法確定18、在一酶反應體系中，若有抑制劑I存在時，最大反應速度為Vmax，沒有抑制劑I存時，最大反應速度為Vmax，若Vmax=Vmax(E0 - I0)/E0，則I為( ) (A)競爭性可逆抑制劑 (B)非競爭性可逆抑制劑(C)反競爭性可逆抑制劑 (D)不可逆抑制劑(E)無法確定四、簡答題1、簡述酶作為生物催化劑與一般化學催化劑的共性及其個性。2、簡述

13、Cech及Altman是如何發現具有催化活性的RNA的。3、寫出催化下列反應的酶的分類名稱(類型)。 4、試指出下列每種酶具有哪種類型的專一性。(1)脲酶(只催化尿素 NH2CONH2 的水解，但不能作用于 NH2CONHCH3)(2)-D-葡萄糖苷酶(只作用-D葡萄糖形成的各種糖苷，但不能作用于其他的糖苷，例如果糖苷)(3)酯酶(作用于RCOOR2的水解反應)(4)L-氨基酸氧化酶(只作用于L-氨基酸，而不能作用于D-氨基酸)(5)反丁烯二酸水合酶只作用于反丁烯二酸(延胡索酸)，而不能作用于順丁烯二酸(馬來酸)(6)甘油激酶(催化甘油磷酸化，生成甘油-1-磷酸)5、甘油醛-3-磷酸脫氫酶，相

14、對分子質量4萬，由4個相同亞基組成，每個亞基上有一個活性位點，在最適條件下，5g純酶制品每分鐘可以催化2.8mol 甘油醛-3-磷酸轉化為甘油酸-3-磷酸。請計算酶的比活力和單個活性位點的轉換數。6、稱取 25mg 蛋白酶配成 25ml 溶液，取 2ml 溶液測得含蛋白氮 0.2mg，另取 0.1ml 溶液測酶活力，結果每小時可以水解酪蛋白產生 1500g 酪氨酸，假定1個酶活力單位定義為每分鐘產生 1g 酪氨酸的酶量，請計算：(1)酶溶液的蛋白濃度及比活。(2)每克純配制劑的總蛋白含量及總活力。7、decamethonium 是一種用于肌肉松弛的藥物，是乙酰膽堿酯酶的抑制劑，這種抑制作用可以

15、通過增加乙酰膽堿的濃度來逆轉或解除。請問這種藥物是否與酶共價結合?屬于哪種類型的抑制劑?并解釋為什么可以通過增加乙酰膽堿的濃度來解除抑制。8、乙酰膽堿酯酶也可以被DFP失活，因為DFP可以與酶的Ser殘基共價結合，但是decamethonium可以對酶起保護作用。在一定量的酶和DFP存在時，decamethonium可以使酶失活的速度降低，請解釋。9、試比較 Km 與 Ks 的定義及其相互關系。10、Vmax和米氏常數可以通過作圖法求得，試比較 vS 圖，雙倒數圖，vv/S作圖，S/v S 作圖及直接線性作圖法求 Vmax 和 Km的優缺點。11、指出下列反應式分別代表了哪種機制的雙底物雙產物

16、反應。12、(1)為什么某些腸道寄生蟲如蛔蟲在體內不會被消化道內的胃蛋白酶，胰蛋白酶消化?(2)為什么蠶豆必需煮熟后食用，否則容易引起不適?13、-糜蛋白酶(Mr 24000)可以水解苯甲酰-L-酪氨酸乙酯。比活為45.0mol/min/mg酶。已知-糜蛋白酶只有一個活性位點。求轉換數。14、-胰凝乳蛋白酶可以催化 N-乙酰-L-Phe-p-硝基苯酯的水解，在不同的底物濃度下測反應初速度得到一組實驗數據，見下表。求 Km 和 Vmax。S mol/LV0 mol/L/minS mol/LV0 mol/L/min1011.73522.31515.04023.32017.54524.32519.4

17、5025.03021.015、使用下表數據，作圖判斷抑制劑類型(競爭性還是非競爭性可逆抑制劑)。S mmol/L2.03.04.010.015.0每小時形成產物的量( mol)(沒有抑制劑)13.917.921.331.337.0每小時形成產物的量(mol)(有抑制劑)8.812.114.925.731.316、甘油醛-3-磷酸脫氫酶(Mr 150000)的活性位點有一個Cys殘基，假定為使 5ml 1.2 mgml 的酶溶液完全失活，需要3.0×10-2 mg 碘乙酰胺 (Mr 185)，計算酶的催化亞基的數目。17、對活細胞的實驗測定表明，酶的底物濃度通常就在這種底物的 Km 值

18、附近。請解釋其生理意義。為什么底物濃度不是大大高于 Km 或大大低于 Km 呢?18、有時別構酶的活性可以被低濃度的競爭性抑制劑激活，請解釋。19、(1)對于一個遵循米氏動力學的酶而言，當SKm 時，若v =35 molmin，Vmax是多少molmin?(2)當S=2×10-5 molL，v40molmin，這個酶的 Km 是多少?(3)若I表示競爭性抑制劑，KI4×10-5 mol/L，當 S3×10-2 mol/L和I= 3×10-5 mol/L時，v是多少?(4)若是非競爭性抑制劑，在KI、S和I條件與(3)中相同時, v是多少？(5)大致繪出此酶v-S關系的曲線圖形。a. 沒有抑制劑存在時；