第1講 降低化學(xué)反應(yīng)活化能的酶_第1頁
第1講 降低化學(xué)反應(yīng)活化能的酶_第2頁
第1講 降低化學(xué)反應(yīng)活化能的酶_第3頁
第1講 降低化學(xué)反應(yīng)活化能的酶_第4頁
第1講 降低化學(xué)反應(yīng)活化能的酶_第5頁
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文檔簡介

(本講對應(yīng)學(xué)生用書P47)第1講降低化學(xué)反應(yīng)活化能的酶課標(biāo)考情——知考向核心素養(yǎng)——提考能1.說明絕大多數(shù)酶是一類能催化生化反應(yīng)的蛋白質(zhì),酶活性受到環(huán)境因素(如pH和溫度等)的影響2.實(shí)驗(yàn):探究酶的高效性、專一性及影響酶活性的因素生命觀念通過比較酶與激素等物質(zhì)的異同,建立辯證統(tǒng)一和普遍聯(lián)系的觀念

科學(xué)思維通過分析與酶有關(guān)的曲線,培養(yǎng)學(xué)生利用數(shù)形結(jié)合思想分析生物學(xué)問題的思維習(xí)慣

科學(xué)探究通過與酶有關(guān)的實(shí)驗(yàn)設(shè)計(jì)與分析,培養(yǎng)學(xué)生對實(shí)驗(yàn)現(xiàn)象和結(jié)果進(jìn)行解釋、分析和處理的能力

社會(huì)責(zé)任通過分析酶在生產(chǎn)、生活中的應(yīng)用實(shí)例,關(guān)注科技發(fā)展

目錄1自主學(xué)習(xí)·鞏固基礎(chǔ)2重難探究·素養(yǎng)達(dá)標(biāo)4典題演練·破解高考課后提能演練5實(shí)驗(yàn)平臺(tái)·專講專練實(shí)驗(yàn)平臺(tái)·專講專練3實(shí)驗(yàn)平臺(tái)·專講專練[自主學(xué)習(xí)]1.酶的本質(zhì)和作用(1)比較過氧化氫在不同條件下的分解。①實(shí)驗(yàn)過程:酶的作用與本質(zhì)小、少、慢

大、多、快

②變量分析:催化劑的種類

產(chǎn)生氣泡數(shù)目多少(快慢)溫度新鮮程度(2)酶本質(zhì)的探索(連線)。(3)酶的基本概念圖示:蛋白質(zhì)RNA核糖核苷酸核糖體內(nèi)外活細(xì)胞催化[自主檢測]酶作為生物催化劑,與無機(jī)催化劑相比,在發(fā)揮作用過程中有哪些共同特點(diǎn)?酶除了具有催化功能外,還可以調(diào)節(jié)生命活動(dòng)嗎?

共同點(diǎn)為①化學(xué)反應(yīng)前后其數(shù)量和性質(zhì)不變;②加快化學(xué)反應(yīng)的速率,縮短達(dá)到化學(xué)平衡的時(shí)間,但不能改變平衡點(diǎn);③二者都能降低化學(xué)反應(yīng)的活化能。催化(降低化學(xué)反應(yīng)的活化能)是酶唯一的功能,它不具調(diào)節(jié)功能,也不作為能源(或組成)物質(zhì)[自主學(xué)習(xí)]

酶的特性及作用原理(連線)酶的特性[自主檢測]如圖表示將A、B兩種物質(zhì)混合,T1時(shí)加入酶C,在最適溫度下這兩種物質(zhì)濃度的變化。(1)適當(dāng)降低反應(yīng)溫度,分析T2值如何變化?

________________________________________________________________

該圖為最適溫度下的物質(zhì)變化,適當(dāng)降低反應(yīng)溫度,達(dá)到反應(yīng)平衡的時(shí)間會(huì)延長,T2值會(huì)增大(2)分析T2后B增加緩慢的原因:

(3)T1時(shí)加入酶C后,酶促反應(yīng)速率變化有什么規(guī)律?

。T2后B增加緩慢的原因是A濃度降低導(dǎo)致反應(yīng)速率下降T1時(shí)加入酶C后,酶促反應(yīng)速率先快后慢[深度講解]1.酶的作用機(jī)理分析——降低化學(xué)反應(yīng)的活化能酶的本質(zhì)和特性(1)加熱不能降低化學(xué)反應(yīng)的活化能,但是可以為反應(yīng)提供能量。(2)酶可以重復(fù)多次利用,不會(huì)被立即降解。(3)酶在細(xì)胞內(nèi)、外,生物體內(nèi)、外都可以發(fā)揮作用。2.酶的特性(1)高效性:與無機(jī)催化劑相比,酶降低化學(xué)反應(yīng)活化能的作用更顯著,催化效率更高。(2)專一性:每一種酶只能催化一種或一類化學(xué)反應(yīng)。①物理模型——“鎖和鑰匙學(xué)說”:圖中A表示酶,B表示被A催化的底物,E、F表示B被分解后產(chǎn)生的物質(zhì),C、D表示不能被A催化的物質(zhì)。②曲線分析:

影響因素制約酶活性的機(jī)理(1)高溫、過酸、過堿——可破壞酶分子空間結(jié)構(gòu)而導(dǎo)致酶永久性失活(不可逆轉(zhuǎn))。(2)低溫——僅抑制酶活性,并不破壞酶分子空間結(jié)構(gòu),當(dāng)溫度適當(dāng)升高時(shí)酶活性尚可恢復(fù)。(3)酶活性還受某些激活劑或抑制劑的影響,前者可提升酶活性,后者則降低酶活性。3.常考的五類酶及其作用(1)DNA聚合酶:催化單個(gè)脫氧核苷酸聚合到DNA片段上形成脫氧核苷酸鏈,作用部位是磷酸二酯鍵。(2)RNA聚合酶:催化單個(gè)核糖核苷酸聚合到RNA片段上形成核糖核苷酸鏈,作用部位是磷酸二酯鍵。(3)解旋酶:用于DNA復(fù)制時(shí)雙鏈間氫鍵打開。(4)(5)各種消化酶:可對應(yīng)催化相關(guān)大分子的水解,如淀粉酶催化淀粉水解、蛋白酶催化蛋白質(zhì)水解等。考向預(yù)測](一)考查酶的本質(zhì)、作用及特性(素養(yǎng)目標(biāo):生命觀念)1.(2024年寧夏固原期中)下列有關(guān)酶的敘述,正確的是()①酶是由有分泌功能的細(xì)胞產(chǎn)生的;②有的從食物中獲得,有的在體內(nèi)轉(zhuǎn)化而來;③凡是活細(xì)胞都能產(chǎn)生酶;④絕大多數(shù)酶是蛋白質(zhì);⑤有的酶是RNA;⑥酶在代謝中有多種功能;⑦酶在新陳代謝和生殖發(fā)育中起調(diào)控作用;⑧酶只是起催化作用A.①②⑤ B.②③⑦C.③④⑧ D.④⑤⑧D【解析】酶是由活細(xì)胞分泌的,①②錯(cuò)誤;酶是由活細(xì)胞合成的,幾乎所有活細(xì)胞都能產(chǎn)生酶,但少數(shù)例外,如哺乳動(dòng)物成熟的紅細(xì)胞由于沒有細(xì)胞核和細(xì)胞器,不能產(chǎn)生酶,③錯(cuò)誤;絕大多數(shù)酶是蛋白質(zhì),少數(shù)酶是RNA,④⑤正確;酶只有催化功能,沒有調(diào)控作用,⑥⑦錯(cuò)誤,⑧正確。綜上,④⑤⑧正確,故選D。(二)考查酶的作用特性的相關(guān)實(shí)驗(yàn)(素養(yǎng)目標(biāo):科學(xué)探究)2.(2024年廣東深圳期中)下列有關(guān)酶的探究實(shí)驗(yàn)的敘述,合理的是()選擇探究內(nèi)容實(shí)驗(yàn)方案A酶的高效性用FeCl3和過氧化氫酶分別催化等量H2O2分解,待H2O2完全分解后檢測產(chǎn)生的氣體總量B酶的專一性用過氧化氫酶催化過氧化氫水解,檢測是否有大量氣泡生成C溫度對酶活性的影響用淀粉酶分別在熱水、冰水和常溫條件下催化淀粉水解,反應(yīng)相同時(shí)間后,檢測淀粉分解程度DpH對酶活性的影響用H2O2酶在不同pH條件下催化H2O2分解,用斐林試劑檢測C【解析】用FeCl3和過氧化氫酶分別催化等量H2O2分解,待H2O2完全分解后,產(chǎn)生的氣體總量是相等的,因此該實(shí)驗(yàn)方案不能用來探究酶的高效性,A錯(cuò)誤;用過氧化氫酶催化過氧化氫水解,檢測是否有大量氣泡生成,只能證明過氧化氫酶是否能催化過氧化氫分解,而不能證明過氧化氫酶只能催化過氧化氫分解,無法證明酶具有專一性,B錯(cuò)誤;用淀粉酶分別在熱水、冰水和常溫下催化淀粉水解,反應(yīng)相同時(shí)間后,可用碘液檢測淀粉分解程度,該實(shí)驗(yàn)方案可以用來探究溫度對酶活性的影響,C正確;斐林試劑是檢測還原糖的,用H2O2酶在不同pH條件下催化H2O2分解,沒有還原糖產(chǎn)生,因此該實(shí)驗(yàn)不能用斐林試劑檢測,D錯(cuò)誤。[深度講解]1.與酶相關(guān)的單一曲線模型解讀影響酶促反應(yīng)的曲線分析曲線曲線含義特殊點(diǎn)的意義

在一定溫度范圍內(nèi),隨溫度的升高,酶的催化作用增強(qiáng),超過最適溫度范圍,酶的催化作用逐漸減弱(1)甲曲線上最高點(diǎn)的意義是在此點(diǎn)對應(yīng)的溫度下酶的活性最強(qiáng),該點(diǎn)對應(yīng)的溫度是該酶的最適溫度。曲線的終點(diǎn)表示該酶在達(dá)到一定溫度時(shí)完全變性失活(2)甲曲線的起點(diǎn)與橫軸無交點(diǎn),但很接近,原因是低溫抑制酶活性(3)乙曲線的起點(diǎn)、終點(diǎn)表示酶在過酸、過堿的條件下均變性失活

在一定pH范圍內(nèi),隨pH的升高,酶的催化作用增強(qiáng),超過最適pH范圍,酶的催化作用逐漸減弱

在其他條件適宜、酶量一定的情況下,酶促反應(yīng)速率隨底物濃度增加而加快,但當(dāng)?shù)孜镞_(dá)到一定濃度后,受酶數(shù)量和酶活性限制,酶促反應(yīng)速率將不再增加

(1)甲曲線上最高點(diǎn)的意義是在此點(diǎn)對應(yīng)的溫度下酶的活性最強(qiáng),該點(diǎn)對應(yīng)的溫度是該酶的最適溫度。曲線的終點(diǎn)表示該酶在達(dá)到一定溫度時(shí)完全變性失活(2)甲曲線的起點(diǎn)與橫軸無交點(diǎn),但很接近,原因是低溫抑制酶活性(3)乙曲線的起點(diǎn)、終點(diǎn)表示酶在過酸、過堿的條件下均變性失活

在底物充足、其他條件適宜的情況下,酶促反應(yīng)速率與酶濃度呈正相關(guān)(1)溫度和pH是通過影響酶活性來影響酶促反應(yīng)速率的。(2)過酸、過堿、高溫都會(huì)使酶變性失活,而低溫只是抑制酶的活性,酶分子結(jié)構(gòu)未被破壞,溫度升高可恢復(fù)其活性。(3)底物濃度和酶濃度是通過影響底物與酶的接觸面積來影響酶促反應(yīng)速率的,并不影響酶的活性。2.與酶相關(guān)的復(fù)合曲線模型解讀曲線曲線分析

注:圖中曲線a、b、c分別表示加入酶、未加催化劑和加入無機(jī)催化劑時(shí),生成物濃度隨時(shí)間變化的情況(1)催化劑可加快化學(xué)反應(yīng)速率,與無機(jī)催化劑相比,酶的催化效率更高(2)酶只能縮短達(dá)到化學(xué)平衡所需的時(shí)間,不改變化學(xué)反應(yīng)的平衡點(diǎn)(3)酶只能催化已存在的化學(xué)反應(yīng)(4)酶不能改變最終生成物的量

(1)加入酶A,反應(yīng)速率較無酶條件下的變化是明顯加快的,說明酶A能催化該反應(yīng)(2)在該反應(yīng)物中加入酶B,反應(yīng)速率與無酶條件下的反應(yīng)速率相同,說明酶B對此反應(yīng)無催化作用(3)綜合(1)(2)說明酶具有專一性

反應(yīng)溶液pH的變化不影響酶作用的最適溫度(一)考查單一因素對酶活性和反應(yīng)速率的影響(素養(yǎng)目標(biāo):科學(xué)探究)1.(2024年廣東深圳期末)下圖甲是H2O2酶活性受pH影響的曲線,圖乙表示在最適溫度下、pH=b時(shí)H2O2分解產(chǎn)生的O2量隨時(shí)間的變化。若改變該酶促反應(yīng)的某一初始條件,以下分析或判斷正確的是()A.若pH=a,則e點(diǎn)向下移動(dòng),d點(diǎn)向左移動(dòng)B.若pH=c,H2O2酶中的肽鍵將被破壞而失活C.若H2O2量增加,則e點(diǎn)不移動(dòng),d點(diǎn)向左移動(dòng)D.若反應(yīng)溫度降低,則e點(diǎn)不移動(dòng),d點(diǎn)向右移動(dòng)D【解析】pH=a時(shí),酶的活性下降,不改變化學(xué)反應(yīng)平衡點(diǎn),但到達(dá)平衡點(diǎn)的時(shí)間延長,圖乙中e點(diǎn)不變,d點(diǎn)右移,A錯(cuò)誤;若pH=c,催化速率為零,pH過高,H2O2酶的本質(zhì)是蛋白質(zhì),會(huì)變性失活,只是空間結(jié)構(gòu)破壞,肽鍵沒有斷裂,B錯(cuò)誤;H2O2量增加,達(dá)到化學(xué)反應(yīng)平衡所需時(shí)間延長,且化學(xué)反應(yīng)的平衡點(diǎn)升高,即e點(diǎn)上移,d點(diǎn)右移,C錯(cuò)誤;圖乙表示在最適溫度下,若溫度降低時(shí),酶的活性下降,不改變化學(xué)反應(yīng)平衡點(diǎn),但到達(dá)平衡點(diǎn)的時(shí)間延長,圖乙中e點(diǎn)不變,d點(diǎn)右移,D正確。(二)考查多個(gè)因素對酶活性和反應(yīng)速率的影響(素養(yǎng)目標(biāo):科學(xué)探究)2.為驗(yàn)證影響酶活性的因素,實(shí)驗(yàn)小組取若干支試管,加入等量的過氧化氫溶液和過氧化氫酶溶液,在最適溫度條件下測得O2釋放量的變化如圖中實(shí)線所示,重復(fù)實(shí)驗(yàn)時(shí),在a、b、c、d四點(diǎn),改變反應(yīng)條件,測得O2釋放量的變化如圖中虛線所示,不考慮過氧化氫自身分解的情況,下列相關(guān)分析錯(cuò)誤的是()A.a點(diǎn)時(shí),可能是加入了重金屬B.b點(diǎn)時(shí),可能是加入了過氧化氫酶C.c點(diǎn)時(shí),可能是適當(dāng)?shù)亟档土藴囟菵.d點(diǎn)時(shí),可能是加入了過氧化氫酶D【解析】a點(diǎn)后,O2釋放量不再增加,可能是酶失活導(dǎo)致的,重金屬能引起蛋白質(zhì)變性失活,A正確;b點(diǎn)后,O2的最大釋放量不變,但是速率增大,可能是增加了酶量所致,B正確;題圖是在最適溫度條件下測得,c點(diǎn)后,反應(yīng)速率降低,可能是降低了反應(yīng)溫度,導(dǎo)致酶的活性降低,C正確;d點(diǎn)后,O2的最大釋放量變大,可能是加入了過氧化氫溶液(底物)所致,D錯(cuò)誤。“三看法”分析酶促反應(yīng)曲線[實(shí)驗(yàn)理論]1.探究酶的專一性(1)實(shí)驗(yàn)原理。探究酶的高效性、專一性及影響酶活性的因素(2)實(shí)驗(yàn)步驟。序號項(xiàng)目試管

121注入可溶性淀粉2mL—

2注入蔗糖溶液—2mL

3注入新鮮淀粉酶溶液2mL2mL

460℃水浴保溫5min5min

5滴加斐林試劑2mL,振蕩2mL,振蕩

6水浴加熱1min1min

7觀察溶液顏色變化有磚紅色沉淀無磚紅色沉淀(藍(lán)色)

結(jié)論淀粉酶只能催化淀粉水解,不能催化蔗糖水解,即酶的催化作用具有專一性注意:①本實(shí)驗(yàn)檢測底物是否分解的試劑只能用斐林試劑,不能用碘液,因?yàn)榈庖簾o法檢測蔗糖是否被分解。②實(shí)驗(yàn)成功的關(guān)鍵是蔗糖的純度和新鮮程度。這是因?yàn)檎崽鞘欠沁€原糖,如果其中混有少量的葡萄糖或果糖,或蔗糖放置久了被細(xì)菌分解成單糖,則與斐林試劑水浴加熱時(shí)能產(chǎn)生磚紅色沉淀。為確保實(shí)驗(yàn)的成功,實(shí)驗(yàn)前應(yīng)檢驗(yàn)一下蔗糖的純度,并且蔗糖溶液必須要現(xiàn)配現(xiàn)用,以避免細(xì)菌的污染。2.探究溫度對酶活性的影響(1)實(shí)驗(yàn)原理。①反應(yīng)原理。藍(lán)色

淀粉

麥芽糖

不出現(xiàn)藍(lán)色②鑒定原理:溫度影響酶的活性,從而影響淀粉水解,滴加碘液,根據(jù)是否出現(xiàn)藍(lán)色及藍(lán)色的深淺來判斷淀粉的水解情況,進(jìn)而判斷酶活性的變化。(2)實(shí)驗(yàn)步驟。注意:在上述實(shí)驗(yàn)操作中,不能先加入等量淀粉酶再分別控制溫度。因?yàn)槊妇哂懈咝裕燃尤朊负螅冈诔叵驴梢园l(fā)揮催化作用,影響實(shí)驗(yàn)結(jié)果。(3)實(shí)驗(yàn)結(jié)論:溫度影響酶的活性。步驟實(shí)驗(yàn)操作內(nèi)容試管1試管2試管31加等量可溶性淀粉溶液2mL2mL2mL2控制不同溫度條件37℃溫水(5min)沸水(5min)冰塊(5min)3加等量新鮮淀粉酶溶液2mL2mL2mL4加等量碘液2滴2滴2滴5觀察實(shí)驗(yàn)現(xiàn)象不出現(xiàn)藍(lán)色或呈現(xiàn)碘液的顏色藍(lán)色藍(lán)色3.探究pH對酶活性的影響(1)實(shí)驗(yàn)原理。①反應(yīng)原理(反應(yīng)式):2H2O22H2O+O2。②鑒定原理:pH影響酶的活性,從而影響O2的生成量,可用帶火星的衛(wèi)生香燃燒的情況來檢驗(yàn)產(chǎn)生O2的多少。(2)實(shí)驗(yàn)步驟。注意:上述實(shí)驗(yàn)步驟中,不能把調(diào)節(jié)pH和注入等量的H2O2溶液這兩個(gè)步驟調(diào)換,因?yàn)槊概c底物一接觸,就會(huì)發(fā)生催化作用,使H2O2分解,影響實(shí)驗(yàn)結(jié)果。(3)實(shí)驗(yàn)結(jié)論:pH能影響酶的活性。步驟實(shí)驗(yàn)操作內(nèi)容試管1試管2試管31注入等量的肝臟研磨液2滴2滴2滴2注入不同pH的溶液1mL蒸餾水1mL0.01mol/L鹽酸1mL0.01mol/LNaOH3注入等量的H2O2溶液2mL2mL2mL4觀察現(xiàn)象衛(wèi)生香復(fù)燃衛(wèi)生香不復(fù)燃衛(wèi)生香不復(fù)燃[方法透析]1.用“對比實(shí)驗(yàn)法”驗(yàn)證酶的高效性和專一性(1)驗(yàn)證酶的高效性。①設(shè)計(jì)思路:驗(yàn)證酶高效性的方法是“對比法”,實(shí)驗(yàn)變量為不同類型的催化劑,因變量為底物的反應(yīng)速率,進(jìn)行比較。②設(shè)計(jì)方案。項(xiàng)目實(shí)驗(yàn)組對照組材料等量的同一種底物試劑與底物相對應(yīng)的酶溶液(如生物材料研磨液)等量的無機(jī)催化劑現(xiàn)象反應(yīng)速率很快,或反應(yīng)用時(shí)短反應(yīng)速率緩慢,或反應(yīng)用時(shí)長結(jié)論酶具有高效性(2)驗(yàn)證酶的專一性的方法——對比法。①設(shè)計(jì)思路:常見的方案有兩種,即底物相同但酶不同或底物不同但酶相同,最后通過觀察酶促反應(yīng)能否進(jìn)行得出結(jié)論。②設(shè)計(jì)方案。項(xiàng)目方案一方案二實(shí)驗(yàn)組對照組實(shí)驗(yàn)組對照組材料同種底物(等量)與酶相對應(yīng)的底物另外一種底物試劑與底物相對應(yīng)的酶另外一種酶同一種酶(等量)現(xiàn)象發(fā)生反應(yīng)不發(fā)生反應(yīng)發(fā)生反應(yīng)不發(fā)生反應(yīng)結(jié)論酶具有專一性酶具有專一性2.用“梯度法”探究影響酶活性的因素(溫度或pH)(2)設(shè)計(jì)方案。

酶活性探究實(shí)驗(yàn)中的“三宜”“五不宜”[診斷小練](一)酶的相關(guān)實(shí)驗(yàn)原理1.(2025年安徽開學(xué)考試)競爭性抑制劑可以與酶的底物競爭酶分子上的結(jié)合位點(diǎn),這類抑制劑有的與酶分子結(jié)合疏松,很容易又從酶分子上脫離,稱之為可逆的競爭性抑制劑,而不可逆的競爭性抑制劑與酶分子結(jié)合后難以從酶分子上脫離。研究小組測定了兩種競爭性抑制劑Ⅰ、Ⅱ?qū)Υ笫笸僖旱矸勖富钚缘挠绊懡Y(jié)果,如圖所示。下列相關(guān)敘述錯(cuò)誤的是()[診斷小練](一)酶的相關(guān)實(shí)驗(yàn)原理1.(2025年安徽開學(xué)考試)競爭性抑制劑可以與酶的底物競爭酶分子上的結(jié)合位點(diǎn),這類抑制劑有的與酶分子結(jié)合疏松,很容易又從酶分子上脫離,稱之為可逆的競爭性抑制劑,而不可逆的競爭性抑制劑與酶分子結(jié)合后難以從酶分子上脫離。研究小組測定了兩種競爭性抑制劑Ⅰ、Ⅱ?qū)Υ笫笸僖旱矸勖富钚缘挠绊懡Y(jié)果,如圖所示。下列相關(guān)敘述錯(cuò)誤的是()A.該測定過程中唾液淀粉酶溶液濃度是無關(guān)變量B.正常情況下大鼠細(xì)胞中淀粉分解速率曲線為①C.該實(shí)驗(yàn)可用單位時(shí)間內(nèi)淀粉消耗量表示淀粉酶活性D.抑制劑Ⅰ屬于大鼠唾液淀粉酶可逆的競爭性抑制劑B【解析】該實(shí)驗(yàn)的自變量是競爭性抑制劑的種類和底物濃度,因變量為酶促反應(yīng)速率,唾液淀粉酶溶液濃度是無關(guān)變量,A正確;大鼠細(xì)胞中不存在唾液淀粉酶,唾液淀粉酶分解淀粉在消化道內(nèi),B錯(cuò)誤;酶活性可以用酶促反應(yīng)速率表示,即一定條件下單位時(shí)間內(nèi)淀粉消耗量,C正確;隨著底物濃度的增加,抑制劑Ⅰ的抑制效果在降低,底物濃度較高時(shí)可以接近無抑制劑條件下的酶促反應(yīng)速率,說明抑制劑Ⅰ屬于大鼠唾液淀粉酶可逆的競爭性抑制劑,D正確。(二)酶實(shí)驗(yàn)的設(shè)計(jì)、操作和結(jié)果分析2.(2025年遼寧開學(xué)考試)某興趣小組在生物學(xué)實(shí)驗(yàn)室中發(fā)現(xiàn)一瓶酶試劑,由于標(biāo)簽受損,無法確定該酶的具體種類(該酶可能是淀粉酶,也可能是蔗糖酶),為判斷該酶的具體種類和作用條件,該小組成員給出了以下建議。下列說法中,均合理的是()①取部分酶和少量淀粉溶液混合,一段時(shí)間后,滴加碘液檢測②取部分酶和少量蔗糖溶液混合,一段時(shí)間后,利用斐林試劑檢測③若已確定該酶是淀粉酶,可使用斐林試劑作為檢測劑來探究溫度對酶活性的影響④若已確定該酶是蔗糖酶,可利用蔗糖來研究pH對酶活性的影響A.①③ B.①②④ C.②③④ D.①②③④B【解析】酶具有專一性,淀粉酶能分解淀粉,蔗糖酶不能分解淀粉,取部分酶和少量淀粉溶液混合,一段時(shí)間后,滴加碘液檢測,若溶液不變藍(lán),說明淀粉被分解了,加入的酶應(yīng)是淀粉酶;若溶液變藍(lán),說明淀粉沒有被分解,加入的酶是蔗糖酶,①合理。蔗糖酶能分解蔗糖,淀粉酶不能分解蔗糖,蔗糖屬于非還原糖,取部分酶和少量蔗糖溶液混合,一段時(shí)間后,利用斐林試劑檢測,若水浴加熱后溶液中出現(xiàn)磚紅色沉淀,說明蔗糖被分解形成了還原糖,則加入的酶是蔗糖酶;若水浴加熱后溶液中不出現(xiàn)磚紅色沉淀,蔗糖沒有被分解,說明加入的酶是淀粉酶,②合理。探究溫度對酶活性的影響,不能使用斐林試劑作為檢測試劑,因?yàn)殪沉衷噭┦褂眠^程中需要加熱,會(huì)改變實(shí)驗(yàn)的預(yù)設(shè)溫度,③不合理。蔗糖酶可分解蔗糖,不同pH對酶的活性影響不同,若已確定該酶是蔗糖酶,可利用蔗糖來研究pH對酶活性的影響,④合理。綜上分析,①②④符合題意,故選B。1.(2024年廣東卷)現(xiàn)有一種天然多糖降解酶,其肽鏈由4段序列以Ce5-Ay3-Bi-CB方式連接而成。研究者將各段序列以不同方式構(gòu)建新肽鏈,并評價(jià)其催化活性,部分結(jié)果見表。關(guān)于各段序列的生物學(xué)功能,下列分析錯(cuò)誤的是()肽鏈纖維素類底物褐藻酸類底物W1W2S1S2Ce5-Ay3-Bi-CB+++++++++Ce5+++--Ay3-Bi-CB--+++++Ay3--+++++Bi----CB----注:“-”表示無活性,“+”表示有活性,“+”越多表示活性越強(qiáng)。A.Ay3與Ce5催化功能不同,但可能存在相互影響B(tài).Bi無催化活性,但可判斷與Ay3的催化專一性有關(guān)C.該酶對褐藻酸類底物的催化活性與Ce5無關(guān)D.無法判斷該酶對纖維素類底物的催化活性是否與CB相關(guān)B【解析】Ce5具有催化纖維素類底物的活性,Ay3具有催化褐藻酸類底物的活性,Ay3與Ce5催化功能不同,Ay3-Bi-CB與Ce5-Ay3-Bi-CB相比,當(dāng)缺少Ce5后,就不能催化纖維素類底物,當(dāng)Ay3與Ce5同時(shí)存在時(shí)催化纖維素類底物的活性增強(qiáng),所以Ay3與Ce5

可能存在相互影響,A正確;不論是否與Bi結(jié)合,Ay3均可以催化S1與S2,說明Bi與Ay3的催化專一性無關(guān),B錯(cuò)誤;Ay3-Bi-CB與Ce5-Ay3-Bi-CB相比,去除Ce5后,催化褐藻酸類底物的活性不變,說明該酶對褐藻酸類底物的催化活性與Ce5無關(guān),C正確;需要檢測Ce5-Ay3-Bi肽鏈的活性,才能判斷該酶對纖維素類底物的催化活性是否與CB相關(guān),D正確。2.(2024年浙江卷)紅豆杉細(xì)胞內(nèi)的苯丙氨酸解氨酶(PAL)能催化苯丙氨酸生成桂皮酸,進(jìn)而促進(jìn)紫杉醇的合成。低溫條件下提取PAL酶液,測定PAL的活性,測定過程如下表。步驟處理試管1試管2

①苯丙氨酸1.0mL1.0mL

②HCL溶液(6mol/L)—0.2mL

③PAL酶液1.0mL1.0mL

④試管1加0.2mLH2O。2支試管置30℃水浴1小時(shí)⑤HCL溶液(6mol/L)0.2mL—

⑥試管2加0.2mLH2O。測定2支試管中的產(chǎn)物量下列敘述錯(cuò)誤的是()A.低溫提取以避免PAL失活B.30℃水浴1小時(shí)使苯丙氨酸完全消耗C.④加H2O補(bǔ)齊反應(yīng)體系體積D.⑤加入HCl溶液是為了終止酶促反應(yīng)B【解析】溫度過高,酶會(huì)失活,因此本實(shí)驗(yàn)采用低溫提取,以避免PAL失活,A正確;本實(shí)驗(yàn)是測定酶活性的實(shí)驗(yàn),需要根據(jù)單位時(shí)間內(nèi)產(chǎn)物生成量來計(jì)算酶活性,所以不能在1

h內(nèi)將試管里的苯丙氨酸消耗完,否則產(chǎn)物量由實(shí)驗(yàn)開始時(shí)的底物量決定,而與酶活性無關(guān),無法達(dá)到實(shí)驗(yàn)?zāi)康模珺錯(cuò)誤;④加H2O,補(bǔ)齊了②試管1沒有加入的液體的體積,即補(bǔ)齊反應(yīng)體系體積,保證無關(guān)變量相同,C正確;pH過低或過高酶均會(huì)失活,⑤加入HCl溶液是為了終止酶促反應(yīng),D正確。3.(2023年廣東卷)中國制茶工藝源遠(yuǎn)流長。紅茶制作包括萎凋、揉捻、發(fā)酵、高溫干燥等工序,其間多酚氧化酶催化茶多酚生成適量茶黃素是紅茶風(fēng)味形成的關(guān)鍵。下列敘述錯(cuò)誤的是()A.揉捻能破壞細(xì)胞結(jié)構(gòu)使多酚氧化酶與茶多酚接觸B.發(fā)酵時(shí)保持適宜的溫度以維持多酚氧化酶的活性C.發(fā)酵時(shí)有機(jī)酸含量增加不會(huì)影響多酚氧化酶活性D.高溫滅活多酚氧化酶以防止過度氧化影響茶品質(zhì)C

【解析】紅茶制作過程中揉捻能破壞細(xì)胞結(jié)構(gòu),使其釋放的多酚氧化酶與茶多酚接觸,A正確;發(fā)酵過程的實(shí)質(zhì)就是酶促反應(yīng)過程,需要將溫度設(shè)置在酶的最適溫度下,使多酚氧化酶保持最大活性,才能獲得更多的茶黃素,B正確;酶的作用條件較溫和,發(fā)酵時(shí)有機(jī)酸含量增加會(huì)降低多酚氧化酶的活性,C錯(cuò)誤;高溫條件會(huì)使多酚氧化酶的空間結(jié)構(gòu)被破壞而失活,以防止過度氧化影響茶品質(zhì),D正確。4.(2022年湖南卷)洗滌劑中的堿性蛋白酶受到其他成分的影響而改變構(gòu)象,部分解折疊后可被正常堿性蛋白酶特異性識(shí)別并降解(自溶)失活。此外,加熱也能使堿性蛋白酶失活,如圖所示。下列敘述錯(cuò)誤的是()A.堿性蛋白酶在一定條件下可發(fā)生自溶失活B.加熱導(dǎo)致堿性蛋白酶構(gòu)象改變是不可逆的C.添加酶穩(wěn)定劑可提高加堿性蛋白酶洗滌劑的去污效果D.添加堿性蛋白酶可降低洗滌劑使用量,減少環(huán)境污染B【解析】由題干信息“部分解折疊后可被正常堿性蛋白酶特異性識(shí)別并降解(自溶)失活”可知,堿性蛋白酶在一定條件下可發(fā)生自溶失活,A正確;由圖可知,加熱導(dǎo)致堿性蛋白酶由天然狀態(tài)變?yōu)椴糠纸庹郫B,部分解折疊的堿性蛋白酶降溫后可恢復(fù)到天然狀態(tài),因此加熱導(dǎo)致堿性蛋白酶構(gòu)象改變是可逆的,B錯(cuò)誤;堿性蛋白酶受到其他成分的影響而改變構(gòu)象,而且加熱也能使堿性蛋白酶失活,會(huì)降低堿性蛋白酶的洗滌劑去污效果,添加酶穩(wěn)定劑可提高加堿性蛋白酶洗滌劑的去污效果,C正確;酶具有高效性,堿性蛋白酶能使蛋白質(zhì)水解成多肽和氨基酸,具有很強(qiáng)的分解蛋白質(zhì)的能力,可有效地清除汗?jié)n、奶漬、醬油漬等污漬,添加堿性蛋白酶可降低洗滌劑使用量,減少環(huán)境污染,D正確。A組基礎(chǔ)鞏固練1.研究發(fā)現(xiàn),枯草桿菌蛋白酶既能水解蛋白質(zhì)為氨基酸,也能在有機(jī)溶劑中催化蛋白質(zhì)的合成。下列敘述正確的是()A.枯草桿菌蛋白酶可以與雙縮脲試劑發(fā)生反應(yīng),溶液呈藍(lán)色B.升溫處理和枯草桿菌蛋白酶處理均能降低化學(xué)反應(yīng)的活化能C.枯草桿菌蛋白酶水解或合成蛋白質(zhì)后,其自身空間結(jié)構(gòu)可保持原狀D.枯草桿菌蛋白酶既能催化蛋白質(zhì)水解又能催化其合成,故不具有專一性(本講對應(yīng)學(xué)生用書P333~335)

C2.(2024年廣東梅州階段練習(xí))幽門螺桿菌(Hp)可引發(fā)胃炎、慢性咽炎和口腔潰瘍等消化性疾病,臨床上可通過13C尿素呼氣試驗(yàn)來檢測Hp感染情況。受試者口服13C標(biāo)記的尿素膠囊后,尿素可被Hp產(chǎn)生的脲酶催化分解為NH3和13CO2,定時(shí)收集受試者吹出氣體并測定其中是否含有13CO2可檢測Hp感染情況。下列敘述正確的是()A.感染者呼出的13CO2是由人體細(xì)胞呼吸產(chǎn)生的B.Hp的遺傳物質(zhì)是DNA,徹底水解可得到4種小分子物質(zhì)C.脲酶在催化尿素分解后,仍能與雙縮脲試劑產(chǎn)生紫色反應(yīng)D.脲酶是一種分泌蛋白,需要經(jīng)過內(nèi)質(zhì)網(wǎng)和高爾基體的加工C【解析】根據(jù)題干可知,幽門螺桿菌能產(chǎn)生脲酶,可將受試者口服的13C標(biāo)記的尿素分解為NH3和13CO2,因此感染者呼出的13CO2不是由人體細(xì)胞呼吸產(chǎn)生的,A錯(cuò)誤;幽門螺桿菌為細(xì)胞生物,其遺傳物質(zhì)是DNA,徹底水解可得到6種小分子物質(zhì),分別是4種含氮堿基、脫氧核糖和磷酸,B錯(cuò)誤;酶反應(yīng)前后性質(zhì)和數(shù)量不變,脲酶化學(xué)本質(zhì)為蛋白質(zhì),因此脲酶在催化尿素分解后,仍能與雙縮脲試劑產(chǎn)生紫色反應(yīng),C正確;幽門螺桿菌為原核生物,細(xì)胞中沒有內(nèi)質(zhì)網(wǎng)和高爾基體,D錯(cuò)誤。3.(2024年廣東佛山三模)ATP水解酶在不同生物中結(jié)構(gòu)不完全相同。圖1為來自三種生物的ATP水解酶的活性檢測實(shí)驗(yàn)結(jié)果,圖2為ATP水解酶作用示意圖。下列有關(guān)說法正確的是()A.圖1說明三種酶的催化活性都隨ATP濃度增大而升高B.圖1中a、b兩點(diǎn)處反應(yīng)速率的限制因素相同C.圖2中的A顯著降低了該反應(yīng)所需的活化能D.圖2體現(xiàn)了ATP水解酶具有高效性C【解析】酶的活性受溫度和pH的影響,不受底物影響,A錯(cuò)誤;據(jù)圖1分析,此實(shí)驗(yàn)的可變因素有ATP濃度相對值和酶的種類,a點(diǎn)處反應(yīng)速率的限制因素為ATP濃度和酶種類,b處反應(yīng)速率的限制因素為酶種類,B錯(cuò)誤;圖2中的A反應(yīng)前后數(shù)量和性質(zhì)不變,因此A為酶,酶顯著降低了該反應(yīng)所需的活化能,C正確;圖2體現(xiàn)了ATP水解酶具有專一性,D錯(cuò)誤。4.某研究小組利用3%雞肝勻漿、3%H2O2溶液、pH緩沖液等,在適宜溫度下探究pH對過氧化氫酶活性的影響,實(shí)驗(yàn)結(jié)果如下表。該實(shí)驗(yàn)?zāi)艿贸龅慕Y(jié)論是()A.過氧化氫酶具有高效性B.雞肝勻漿中過氧化氫酶的最適pH一定為7.0C.pH為7.0時(shí),提高溫度,酶的活性會(huì)提高D.過氧化氫酶對酸性環(huán)境的耐受性較低pH3.05.07.09.011.0酶活性(30s產(chǎn)生的氣泡個(gè)數(shù)/個(gè))48252010D【解析】探究酶的高效性是酶和無機(jī)催化劑相比,該實(shí)驗(yàn)沒有涉及該對比,A錯(cuò)誤;該實(shí)驗(yàn)中pH梯度設(shè)置過大,不能得出酶的最適pH一定為7.0的結(jié)論,B錯(cuò)誤;該實(shí)驗(yàn)是在適宜溫度下進(jìn)行的,提高溫度會(huì)降低酶的活性,C錯(cuò)誤;pH為3.0時(shí),酶活性降低的量比pH為11.0時(shí)的更多,因此過氧化氫酶對酸性環(huán)境的耐受性較低,D正確。5.某實(shí)驗(yàn)小組從熱泉的芽孢桿菌中獲取了某耐熱蛋白酶,并探究了在60℃和80℃兩個(gè)溫度條件下,pH對該酶活性的影響,結(jié)果如圖所示。下列相關(guān)敘述正確的是()A.芽孢桿菌合成耐熱蛋白酶是在熱泉環(huán)境的誘導(dǎo)下產(chǎn)生的適應(yīng)性變異B.根據(jù)結(jié)果可知,該酶適合在pH=7、溫度為60℃的條件下長期保存C.與80℃相比,60℃條件下該酶對堿性環(huán)境的適應(yīng)性更強(qiáng)D.當(dāng)pH=7時(shí),80℃和60℃條件下該酶為化學(xué)反應(yīng)提供等量的活化能C【解析】芽孢桿菌能合成耐熱蛋白酶,是熱泉環(huán)境對芽孢桿菌的選擇作用的結(jié)果,A錯(cuò)誤;根據(jù)結(jié)果可知,在pH=7、溫度為60

℃的環(huán)境中該酶活性最高,但不適合長期保存,長期保存應(yīng)置于低溫條件下,B錯(cuò)誤;分析題圖可知,60

℃條件下該酶對堿性環(huán)境的適應(yīng)性更強(qiáng),C正確;酶作用機(jī)理是降低化學(xué)反應(yīng)的活化能,但不能提供活化能,D錯(cuò)誤。6.(2024年廣東揭陽期中)兩種常用農(nóng)藥久效磷、敵百蟲都是通過抑制害蟲體內(nèi)某消化酶活性來殺滅害蟲的。為確定兩種農(nóng)藥抑制酶活性的機(jī)制,某學(xué)校生物興趣小組進(jìn)行了實(shí)驗(yàn),結(jié)果如圖所示。下列敘述錯(cuò)誤的是()A.這兩種農(nóng)藥對消化酶活性的抑制能通過增加底物濃度來緩解B.該實(shí)驗(yàn)的測量指標(biāo)可以是單位時(shí)間內(nèi)底物的消耗量C.久效磷可能與底物競爭酶的結(jié)合部位,抑制作用可逆D.敵百蟲可能導(dǎo)致酶的活性部位功能喪失,抑制作用不可逆AB組能力提升練7.甲、乙兩圖是溫度、pH對酶活性影響的數(shù)學(xué)模型。下列有關(guān)說法錯(cuò)誤的是()A.甲、乙兩圖中B點(diǎn)對應(yīng)的溫度和pH分別是酶的最適溫度和最適pHB.甲、乙兩圖中A點(diǎn)對應(yīng)的溫度或pH對酶活性的影響不相同C.甲、乙兩圖中C點(diǎn)對應(yīng)的溫度或pH對酶活性的影響相同D.保存酶制品最好選擇兩圖中B點(diǎn)對應(yīng)的溫度和pHD【解析】甲、乙兩圖中,在B點(diǎn)對應(yīng)的溫度和pH條件下,酶促反應(yīng)速率最大,分別表示酶的最適溫度和最適pH,A正確;低溫時(shí)酶的活性受抑制,高溫、強(qiáng)酸、強(qiáng)堿使酶的空間結(jié)構(gòu)遭到破壞,使酶失活,B、C正確;低溫條件下,酶的活性很低,但酶的空間結(jié)構(gòu)穩(wěn)定,酶制品最好在低溫條件下保存,D錯(cuò)誤。8.(2024年山東日照二模)細(xì)胞中L酶上的兩個(gè)位點(diǎn)(位點(diǎn)1和位點(diǎn)2)可以與ATP和亮氨酸結(jié)合,進(jìn)而催化tRNA與亮氨酸結(jié)合,促進(jìn)蛋白質(zhì)的合成。科研人員針對位點(diǎn)1和位點(diǎn)2分別制備出相應(yīng)突變體細(xì)胞L1和L2,在不同條件下進(jìn)行實(shí)驗(yàn)后檢測L酶的放射性強(qiáng)度,結(jié)果如圖。下列敘述正確的是()A.L酶可為tRNA與亮氨酸結(jié)合提供能量B.突變體細(xì)胞L1中L酶不能與ATP結(jié)合C.ATP與亮氨酸分別與L酶上的位點(diǎn)1和位點(diǎn)2結(jié)合D.ATP與L酶結(jié)合能夠促進(jìn)亮氨酸與相應(yīng)的位點(diǎn)結(jié)合D【解析】酶不能為化學(xué)反應(yīng)提供能量,A錯(cuò)誤;根據(jù)左圖,突變體細(xì)胞L1中檢測到的放射性與野生型相同,說明突變體細(xì)胞L1中L酶能與ATP結(jié)合,B錯(cuò)誤;據(jù)左圖可知,突變體細(xì)胞L1中檢測到的放射性與野生型相同,說明該突變不影響與ATP結(jié)合,而突變體細(xì)胞L2中檢測到的放射性明顯降低,說明L2突變不能結(jié)合ATP,故推測ATP與亮氨酸分別與L酶上的位點(diǎn)2和位點(diǎn)1結(jié)合,C錯(cuò)誤;亮氨酸與L酶的位點(diǎn)1結(jié)合,根據(jù)右圖,突變體細(xì)胞L2檢測到的放射性極低,說明ATP與L酶結(jié)合能夠促進(jìn)亮氨酸與相應(yīng)的位點(diǎn)結(jié)合,D正確。9.(2024年廣東江門一模)關(guān)于酶的理論,先有“鎖鑰”學(xué)說,

觀點(diǎn)是酶具有與底物相結(jié)合的互補(bǔ)結(jié)構(gòu),反應(yīng)前后酶結(jié)構(gòu)不變;后有“誘導(dǎo)契合”學(xué)說,認(rèn)為酶在底物的誘導(dǎo)下,才形成與底物相結(jié)合的互補(bǔ)結(jié)構(gòu)。為驗(yàn)證上述兩種學(xué)說,科研人員利用枯草桿菌蛋白酶(S酶)進(jìn)行研究,實(shí)驗(yàn)結(jié)果如圖示。下列對實(shí)驗(yàn)結(jié)果的分析正確的是()注:CTH和CU是兩種結(jié)構(gòu)不同的底物,SCU表示催化CU反應(yīng)后的S酶,SCTH表示催化CTH反應(yīng)后的S酶。A.S酶可催化結(jié)構(gòu)不同的底物CTH和CU,說明酶不一定具有專一性B.S酶催化CU反應(yīng)后,可繼續(xù)催化CTH水解,說明S酶具有高效性C.酶促反應(yīng)過程中酶的空間結(jié)構(gòu)可以發(fā)生改變,更加支持“鎖鑰”學(xué)說D.據(jù)“誘導(dǎo)契合”學(xué)說推測,S酶催化CTH反應(yīng)后,SCTH的構(gòu)象被固化D【

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