1Outline概述蛋白質的變性蛋白質的功能性質蛋白質的營養性質食品加工中蛋白質的物理、化學和營養變化食品蛋白質Chapter4-2Meatprotein

collagen-gelatin

myoglobin-meatcolor

actin/myosin/actomyosinMilkprotein

casein-cheese

wheyproteinEggprotein

eggwhite

eggyolk

lysozyme

phosvitinWheatprotein

gluten

Soyprotein

PeanutproteinSilkprotein

sericin

fibroinTeaprotein…………

3第二節蛋白質的變性蛋白質變性：外界因素的作用使構成空間結構的氫鍵等副鍵遭受破壞，導致蛋白質的二級，三級和四級結構的變化，天然蛋白質的空間構型則解體，有秩序的螺旋型，球狀構型變為無秩序的伸展肽鏈，使天然蛋白質的理化性質改變并失去原來的生理活性，這種作用稱為蛋白質的變性作用?？赡孀冃砸话阒簧婕暗鞍踪|分子的三級和四級結構變化。不可逆變性能使二級結構也發生變化。如果二硫鍵起著穩定蛋白質構象的作用，那么它的斷裂往往導致不可逆的變性。4蛋白質的變性導致溶解性的降低蛋白質變性暴露的疏水基團傾向于聯結聚集形成沉淀疏水基團暴露第二節蛋白質的變性5物理性質的改變凝集、沉淀粘度增加旋光值改變紫外、熒光光譜發生變化化學性質的改變酶水解速度增加分子內部基團暴露生物性能的改變抗原性改變生物功能喪失蛋白質變性引起的變化Chapter4-6DenaturationTemperatureTD(?C)

Proteinsdenatureat“criticaltemperature”(BullandBreese,1973)Chapter4-7EnzymeDeactivationUsehightemperatureprocessingtodeactivateenzymesTime(s)toreduceenzymeactivity10-foldTemperature(?C)lipaselipoxygenasephenoloxidasee.g.potatoenzymes(BelitzandGrosch,1999;?Springer-Verlag)8物理因素：溫度、紫外線、超聲波、高壓等?；瘜W因素：酸、堿、有機溶劑、重金屬鹽類、脲、胍、表面活性劑等。引起蛋白質變性的因素：蛋白質變性：/v_show/id_XMTQ5NjM3NjI4.html

9第三節蛋白質的功能性質功能作用機制食品蛋白質類型溶解性親水性飲料乳清蛋白粘度持水性，流體動力學的大小和形狀湯、調味汁、色拉調味汁、甜食明膠持水性氫鍵、離子水合香腸、蛋糕、面包肌肉蛋白，雞蛋蛋白膠凝作用水的截留和不流動性，網絡的形成肉、凝膠、蛋糕焙烤食品和奶酪肌肉蛋白，雞蛋蛋白和牛奶蛋白粘結-粘合疏水作用，離子鍵和氫鍵肉、香腸、面條、焙烤食品肌肉蛋白，雞蛋蛋白的乳清蛋白彈性疏水鍵，二硫交聯鍵肉和面包肌肉蛋白，谷物蛋白乳化界面吸附和膜的形成香腸、大紅腸、湯、蛋糕、甜食肌肉蛋白，雞蛋蛋白，乳清蛋白起泡界面吸附和膜的形成攪打頂端配料，冰淇淋、蛋糕、甜食雞蛋蛋白，乳清蛋白脂肪和風味的結合疏水鍵，截面低脂肪焙烤食品，油炸面圈牛奶蛋白，雞蛋蛋白，谷物蛋白Chapter4-10ProteinsFunctionalpropertiesofproteins

Solubility

Emulsifyingproperties

Gelation

Foamingproperties“functionality”isdefinedasanyproperty,asidefromnutritionalattributes,thatinfluencesaningredient’susefulnessinfood.thosephysicochemicalpropertiesthatenableproteinstocontributetothedesirablecharacteristicsoffood.Chapter4-11RecommendedWebsites/fst605/lectures/Lect12.html/fd_sc/fd_sc400_jnc3/proteins/function.htm#Gelation

(ThePennsylvaniaStateUniversity)12大小形狀氨基酸的組成和序列凈電荷及其分布親水性和疏水性之比二級、三級和四級結構分子的柔順性或剛性分子內和分子之間同其他組分作用的能力決定蛋白質功能性質的蛋白質的物理和化學性質131.蛋白質的水合食品的流變和質構性質取決于水與其他食品組分，尤其像蛋白質和多糖那樣的大分子的相互作用。取決于水－蛋白質相互作用的蛋白質的功能性質：分散性、濕潤性、腫脹、溶解性、增稠、粘度、持水能力、膠凝作用、凝結、乳化和起泡。水與蛋白質分子一些基團的結合，通過：離子（蛋白質分子中的帶電基團）－偶極相互作用偶極（蛋白質分子中的極性基團）－偶極相互作用偶極－誘導偶極（蛋白質分子中的非極性基團）相互作用疏水（蛋白質分子中的非極性基團）相互作用14定義：當干蛋白質粉與相對濕度90-95%的水蒸汽達到平衡時，每克蛋白質所結合的水的克數定義為蛋白質結合水的能力。蛋白質的水合能力部分地與它的氨基酸組成有關，帶電的氨基酸殘基數目愈大，水合能力愈大。帶電基團的氨基酸殘基約為6molH2O/mol殘基不帶電荷的的極性殘基大約是2molH2O/mol殘基非極性殘基結合水的能力最低約為1molH2O/mol殘基。蛋白質的水合能力（蛋白質結合水的能力）15各種蛋白質的水合能力16蛋白質的許多功能特性都與蛋白質的溶解度有關，特別是增稠、起泡、乳化和膠凝作用。高的起始溶解度是其它功能性質的先決條件，不溶性蛋白質在食品中的應用非常有限。初始溶解的主要優點是它能使蛋白質分子或顆?？焖俸蛷V泛地分散，從而形成一個良好分散的膠體體系。只有具有高溶解度乳清蛋白質和一些其它蛋白質才能在乳狀液，泡沫和凝膠中表現出良好的功能性質。2.蛋白質的溶解度評價方法：水溶性蛋白質（WSP），氮溶解指數（NSI）17蛋白質----蛋白質+溶劑---溶劑蛋白質----溶劑實質疏水相互作用離子相互作用蛋白質的溶解度大小+影響蛋白質溶解性質的主要的相互作用：疏水相互作用能促進蛋白質－蛋白質相互作用，使蛋白質溶解度降低；離子相互作用能促進蛋白質－水相互作用，可使蛋白質分散在水中，使蛋白質溶解度增加。18影響溶解度的因素（1）pH（2）溫度（3）離子強度（4）有機溶劑Chapter4-19ProteinSolubility:EffectofTemperatureFormanysolutes,solubility

asT

EntropiccontributionsmoreimportantasT

Entropyfavorswell-mixed,disorderedsolutionsBUTProteinsdenatureat“criticaltemperature”TDUnfoldingofproteinconformationExposeshydrophobicregionsonproteintowaterPoorsolute-waterinteractions,goodsolute-soluteinteractionsProteinaggregationandprecipitationforT>TDChapter4-20ProteinSolubility:EffectofChargeProteinchargestabilizesproteinKeepsmoleculesapartImprovesprotein- waterinteractionsSolubility

0.01ionicstrength0.001ionicstrengthe.g.b-lactoglobulinsolubilitylowestatisoelectricpt.(Lehninger,1975;?WorthPublishers,Inc.)蛋白質是兩親分子，它能自發地遷移到空氣-水界面或油-水界面。蛋白質在界面上的濃度總是高于體相水。乳化性質起泡性質3.蛋白質的界面性質22內在因素外在因素氨基酸組成pH非極性AA與極性AA之比離子強度和種類疏水性基團與親水性基團的分布蛋白質濃度二級、三級和四級結構時間二硫鍵溫度分子大小和形狀分子柔性影響蛋白質界面性質的因素蛋白質作為理想的表面活性劑必須具有3個屬性：①快速吸附到界面的能力；②在達到界面后迅速伸展和取向；③一旦達到界面，即與鄰近分子相互作用形成具有強內聚力和粘彈性的膜，能耐受熱和機械的作用。蛋白質起著乳化劑的作用。3.蛋白質的界面性質（一）乳化性質乳化作用的結構基礎兩親分子能形成界面膜氨基酸側鏈可電離有利于乳狀液穩定食品乳狀液：牛乳、奶油、冰淇淋，蛋黃醬、肉餡等Chapter4-25FoodEmulsionsDairyFoodsChapter4-26DairyFoodEmulsionsIcecreammixWatersolutionOildropletCaseinmicelleswithsurfactantwithoutsurfactant(Goffetal.,1987)LiquidNitrogenIceCream/u13/v_MzU5MjE2OTA.html

Chapter4-27EmulsifyingpropertiesEmulsioncapacity(EC)

thevolumeofoil(milliliters)thatcanbeemulsifiedpergramofproteinbeforephaseinversionoccurs.

Phaseinversionisdetectedby

thesuddendropinviscosity

thechangeincolor(especiallyifanoil-solubledyeispresent)

theincreaseinelectricalresistanceEmulsionstability(ES)

volumefinalemulsion100

ES=

volumeinitialemulsion

aftertheemulsionhasbeencentrifugedatlowspeedorletstandforseveralhourswithorwithoutpriorheating（1）乳化能力（emulsioncapacity，EC）：指乳狀液發生相轉變（從O/W乳狀液轉變成W/O乳狀液）之前，每克蛋白質能夠乳化油的體積（mL）。（2）乳狀液穩定性（emuIsionstability，ES）：若采用離心的方法，可用乳狀液界面面積（即濁度）減少的百分數、或者分出的乳油的百分數、或者乳油層的脂肪含量表示乳狀液的穩定性。乳狀液穩定性指標（ESI）：乳狀液的濁度達到起始值的一半所需要的時間。（3）油滴大小分布p160（4）蛋白質的載量

Chapter4-29FactorsinfluencingemulsificationEquipmenttypeIntensityofenergyinputRateofoiladditionOilphasevolumeTemperaturepHIonicstrengthKindofoil(meltingpoint)Concentrationofsolubleprotein303.蛋白質的界面性質（二）起泡性Chapter4-31FoamingFoamingisdefinedasacolloidaldispersionwherethegasphaseisdispersedintotheliquidphase.Inthecaseofeggwhites,whenyoubeatthealbumintheairgetsentrappedcausingtheformationofafoam.Themechanismisasfollows:Chapter4-32Theeggprotein

unfoldssothatthelongaxisofthepolypeptidechainsexistswiththeirlongaxisparalleltothesurface.Theproteinhasdecreasedsolubilityandmayundergocoagulationofsomeofthealbumenthatcollectsattheairliquidinterface.Theliquidhasahightensilestrength,i.e.highelasticity.Thereforeasbeatingisincreasedtheairisentrappedstretchingthealbumin.

Notethattheadsorptionofairmoleculesisthekeytofoaming.產生泡沫的方法：（1）鼓泡法：讓鼓泡的氣體通過多孔分配器通入溶液中

（2）攪打（攪拌）（3）減壓法：突然解除預先加壓溶液的壓力（攪打奶油）Chapter4-34FoamingpropertiesFoamingcapacity(foamability)

穩定狀態泡沫值“steady-state”foamvalue100volumeoffoam/volumeofinitialliquidphase（100E／A）

膨脹率“overrun”generallydefinedas100(thetotalvolumeofthedispersion??volumeofthe

originalfluid)/volumeoftheoriginalfluid）（100B／A＝100(C-A)）

起泡力“foamingpower”100volumeofgasinfoam/volumeofliquidinfoam（100B／D）

泡沫相體積thegasinfoam-gas-spargedratio(bubblingmethod)（100B／E）

densityofthefoamChapter4-35Foamingstability

thedegreeofliquiddrainageorfoamcollapse(volumereduction)reachedafteragiventime

thetimefortotalorhalf-drainage(orhalf-reductioninvolume)

thetimebeforedrainagestartsChapter4-36EnvironmentalfactorsinfluencingfoamformationandstabilitypHSaltsSugarsLipidsProteinconcentrationTChapter4-37

mayonnaise

whippedtoppingsandmeringues

anglecake384.風味結合蛋白質本身沒有氣味，但它們能結合風味化合物，于是影響食品的感官品質。一些蛋白質尤其是油料種子蛋白質和乳清濃縮蛋白質，能結合不期望的風味物，限制了它們在食品中的應用價值。蛋白質結合風味物的性質也有有利的一面，在制作食品時，蛋白質可以用作風味物的載體和改良劑。為了使蛋白質能起到風味物載體的作用，它必須同風味物牢固地結合并在加工中保留它們，當食品在口中被咀嚼時，風味物又能釋放出來。不良風味主要是不飽和的脂肪酸經氧化生成的醛、酮、醇類化合物。39干蛋白質粉與風味物的結合主要通過范德華、氫鍵和靜電相互作用。風味物也可被物理截留于干蛋白質粉末中的裂縫和毛細管中。液態或高水分食品，蛋白質結合風味物的機制主要為非極性基團與蛋白質表面的疏水性小區或空穴相互作用。液態或高水分食品中，蛋白質結合風味物也能與蛋白質分子中的極性基團通過氫鍵和靜電相互作用結合。蛋白質與風味化合物的結合的機制40影響蛋白質與風味化合物的結合的因素水:可以提高極性揮發物質的結合，但不影響非極性物質的結合；鹽：鹽溶類鹽由于使疏水相互作用去穩定，降低風味結合，而鹽析類鹽提高風味結合。凡能使蛋白質解離或二硫鍵裂開的試劑，均能提高對揮發物的結合。然而低聚物解離成為亞單位可降低非極性揮發物的結合，因為原來分子間的疏水區隨著單體構象的改變易變成被埋藏的結構。pH值：酪蛋白在中性、堿性時比在酸性時結合的羧基、醇或脂類揮發性的物質更多，這是與pH引起的蛋白質構象變化有關。蛋白質的水解:可降低其與風味物質結合的能力；熱變性：蛋白質熱變性一般導致對揮發性物質的結合增強；脂類:可以促進各種羰基揮發物質的結合與保留；但在真空冷凍干燥時可使最初結合的50％揮發物質釋放出來。415.粘度（略）蛋白質溶液的粘度反映出它流動的阻力。蛋白質溶液與多數溶液如懸浮液、乳濁液一樣，是非牛頓流體，粘度系數隨其流速的增加而降低，這種現象稱之為“假塑性或剪切稀釋”，原因如下：1）蛋白質分子的主軸朝著流動方向逐漸取向，使摩擦阻力減??；2）蛋白質的水合范圍沿著流動方向形變（如果蛋白質是高度水合和分散的）；3）氫鍵和其他弱鍵的斷裂可導致蛋白質聚集體或網絡結構的解離。

42蛋白質分子固有的特性。蛋白質----溶劑的相互作用。蛋白質----蛋白質相互作用。例如相對分子質量、大小、體積、結構和對稱性、電荷和易變形程度（環境因素，例如pH、離子強度和溫度等）這種作用影響溶脹，溶解度和分子周圍的流體動力學水合作用范圍；決定聚集體的大小，對于高濃度蛋白質，蛋白質-蛋白質相互作用是主要因素。影響蛋白質流體粘度的主要因素436.凝膠化作用GelSol相互作用聚集變性、伸展形成有序網絡結構蛋白質加熱蛋白質溶液，使蛋白質通過變性轉變成“預凝膠”狀態。這一步導致蛋白質的展開和必需數量的功能基團的暴露。當預凝膠被冷卻至室溫或冷藏溫度時，各分子上暴露的功能基團之間形成穩定的非共價鍵，于是產生了凝膠化的作用。Chapter4-44GelationGelsarethoughttobeintermediatebetweensolutionsanddispersionsSolutepartiallyaggregatestoformcross-linksOccurswithmacromoleculesMoleculescometogethertoaggregatepartiallygelcross-linkChapter4-45ProteingelationHeat-inducedgelationisatwostepprocess

beginsbyproteindenaturation

followedbyaggregationoftheproteinstoformacrossedlinkedmatrix.Gelstrengthisthenameasureoftheextentofaggregation.Chapter4-46Recallthatdenaturationistheunfoldingoftheproteinwithoutbreakinganycovalentbonds.Proteinscanbedenaturedinseveraldifferentway:changeinpHorionicstrengthofthesolutionheatphysicaldisruptionsuchaswhippingChapter4-47Driedeggwhiteisoftenusedinfoodsasagellingagent.Chapter4-48ProteinDenaturationandGelFormationGotoSlideShowmodeandclicktobeginChapter4-49ThreeproteinsintheirnativestateChapter4-50DenaturationbeginsChapter4-51DenaturationcontinuesChapter4-52DenaturationcompleteChapter4-53Reassociation(junctionzoneformation)beginsChapter4-54JunctionzoneChapter4-55ReassociationcontinuesChapter4-56WATERWATERWATERWATERJUNCTIONZONESThisisagel!!Chapter4-57Scanningelectronmicrographoftofu,asoybeangelChapter4-5859蛋白質網絡的形成是蛋白質-蛋白質-溶劑（水）之間的氫鍵、疏水和靜電相互作用，以及鄰近的肽鏈之間的吸引力和排斥力建立平衡的結果。吸引力：排斥力：靜電排斥和蛋白質－水相互作用能將多肽鏈保持在分離的狀態。蛋白質分子的相互吸引在高濃度下較易發生。許多膠凝以高度膨脹（稀疏）和水合結構的形式存在，通常每克蛋白質能保持10g以上的水，而且其他食品成分可被蛋白質的網絡所截留。有些蛋白質凝膠含水量甚至高達98%，雖然這種水大部分和稀鹽溶液中水的性質相似，但這些水是以物理的方式被截留，因而不易擠出。疏水相互作用（高溫能提高此類作用），靜電相互作用（例如Ca2+或其他二價離子橋接），氫鍵（因冷卻而增強）二硫鍵交聯蛋白質膠凝化的相互作用力60通?？糠枪矁r鍵相互作用形成的凝膠結構是可逆的，如明膠的網絡結構是靠氫鍵保持穩定，在加熱（約30℃）時熔融，并且這種凝結-熔融可反復多次，如明膠凝膠靠疏水相互作用形成的凝膠網絡結構是不可逆的。因為疏水相互作用是隨溫度升高而增加，如蛋清凝膠。含半胱氨酸和胱氨酸的蛋白質在加熱時形成二硫鍵，這種通過共價相互作用生成的凝膠是不可逆的，卵清蛋白和β-乳球蛋白的凝膠通常就是這樣。Chapter4-61Factorsaffectinggelformation

TemperatureProteinconcentrationpHSaltconcentrationCalciumconcentrationFreesulfhydrylconcentration62蛋白質能形成兩類凝膠，即凝結塊（不透明）凝膠和透明凝膠。凝結塊（不透明）凝膠透明凝膠含有大量非極性氨基酸殘基的蛋白質在變性時產生疏水性聚集，隨后，這些不溶性的聚集體隨機締合而凝結成不可逆的凝結塊類型的凝膠。由于聚集和網狀結構形成的速度高于變性的速度，這類蛋白質甚至在加熱時容易凝結成凝膠網狀結構。不溶性蛋白質聚集體的無序網狀結構產生的光散射造成這些凝膠的不透明性。僅含有少量非極性氨基酸殘基的蛋白質在變性時形成可溶性復合物。由于這些可溶性復合物的締合速度低于變性速度，凝膠網狀結構主要是通過氫鍵相互作用而形成的，因此，蛋白質溶液在加熱后冷卻時才能凝結成凝膠。冷卻時，可溶性復合物緩慢的締合速度有助于形成有序的透明的凝膠網狀結構。蛋白質膠凝的類型63蛋白質分子的解離和伸展，一般使反應基團更易暴露，特別是球蛋白的疏水基團，因此有利于蛋白質-蛋白質的疏水相互作用，它通常是蛋白質發生聚集的主要原因。所以，分子量大和疏水氨基酸含量高的蛋白質容易形成穩固的網絡。高溫下可增強疏水相互作用，而冷卻有利于氫鍵的形成，加熱還可使內部的巰基暴露，促使二硫鍵的形成或交換。大量的巰基和二硫鍵存在，可使分子間的網絡得到加強，有利于形成熱不可逆的凝膠。鈣離子形成的橋鍵能提高許多凝膠的硬度和穩定性。在或近等電點pH蛋白質通常形成凝結塊類凝膠。在極端pH，由于強烈的靜電推斥作用，蛋白質形成弱凝膠。對于大多數蛋白質，形成凝膠的最適pH約7－8。為了形成一個靜止后自動凝結的凝膠網絡狀結構，一個最低蛋白質濃度，是必需的。影響蛋白質膠凝性質的因素647.面團的形成（略）面筋蛋白適合做面包，而其他蛋白不能。小麥蛋白能形成具有粘彈性的面團，而其它蛋白質不能。65面團的形成當面粉在室溫下與水一起混合和揉搓后形成粘稠、有彈性和可塑性面團。面粉和水搓和時，面筋蛋白開始水化，定向排列和部分展開。促進分子內和分子間二硫鍵的交換反應及增強疏水相互作用。這時小麥面粉轉化為面包面團，并經發酵烘烤形成面包的基礎。小麥面粉中其它的成分如淀粉、糖、脂類、可溶性蛋白等，都有利于面筋蛋白形成面團網絡結構和構成面包質地。66面筋蛋白（占80%）麥谷蛋白：分子量大，二硫鍵（鏈內、鏈間），決定面團的彈性、粘合性和抗張強度麥醇溶蛋白：鏈內二硫鍵，促進面團的流動性、伸展性和膨脹性。67面團形成的本質

面筋蛋白主要由麥谷蛋白和麥醇溶蛋白組成，面團的特性與它們密切相關。（1）在面包制作過程中麥谷蛋白和麥醇溶蛋白的平衡非常重要。大分子的麥谷蛋白與面包的強度有關，它的含量過高會抑制發酵過程中殘留CO2的膨脹，抑制面團的鼓起；麥醇溶蛋白含量過高會導致過度的膨脹，產生的面筋膜易破裂和易滲透，面團塌陷。（2）在面團中加入極性脂類、變性球蛋白有利于麥谷蛋白和麥醇溶蛋白的相互作用，提高面筋的網絡結構，而中性脂肪、球蛋白則不利面團結構。68（1）可解離氨基酸含量低，面筋蛋白在中性水溶液中不溶解。（2）富含大量谷氨酰氨和羥基氨基酸，易于形成氫鍵，賦予面團吸水，內聚和粘結性。（3）含-S-S-鍵，使面筋緊密，有強度。（4）側鏈氨基酸的疏水相互作用有助于蛋白質分子的聚集作用及與脂類和糖脂的結合。（5）側鏈可解離氨基酸可發生親水作用，靜電作用和參與形成氫鍵。面筋蛋白的結構與特性的關系698.組織化在許多食物中，蛋白質是食品質地或結構的構成基礎，例如肉、魚的肌原纖維、干酪的酪蛋白等。蛋白質的組織化是使可溶性植物蛋白或乳蛋白形成具咀嚼性和良好持水性的薄膜或纖維狀產品，且在以后的水合或加熱處理中能保持良好的性能。組織化的蛋白質可以作為肉的代用品或替代物，還可以用于對動物蛋白進行重組織化(例如對牛肉或禽肉的重整加工）。Chapter4-7071第四節蛋白質的營養性質蛋白質的質量主要取決于它的必需氨基酸組成和消化率。高質量蛋白質含有所有的必需氨基酸，它的消化率可與蛋清或乳蛋白相比較，甚至高于它們。動物蛋白質的質量好于植物蛋白質。主要品種的谷類和豆類的蛋白質往往缺乏至少一種必需氨基酸，谷類蛋白質缺乏賴氨酸而富含蛋氨酸；豆類和油料種子蛋白質缺乏蛋氨酸而富含賴氨酸。一些油料種子蛋白質，像花生蛋白，同時缺乏蛋氨酸和賴氨酸。如果蛋白質缺乏一種必需氨基酸，那么，將它與富含此種必需氨基酸的另一種蛋白質混合就能提高它的營養質量。蛋白質中濃度（含量）低于參考蛋白質中相應水平的必需氨基酸被稱為限制性氨基酸。72第五節食品加工中蛋白質的物理、化學和營養變化食品加工通常涉及到加熱、冷卻、干燥、化學處理、發酵、輻照或其他各種處理。加熱是最常用的方法，它可以使微生物和內源酶失活，達到消毒滅菌、防止食品在貯藏中氧化和水解，同時獲得安全性高和感官上需宜的加工產品。此外，通過加熱還能使某些蛋白質中的有害物質或非需宜成分除去，例如牛的β-乳球蛋白、α-乳清蛋白和大豆蛋白中存在的某些過敏因子和抗營養因子，以及蛋白質結合的不良風味物質。雖然加熱能對食品產生有益的影響，但同樣也會對食品的營養價值和功能特性造成損害。1熱處理的影響對蛋白質功能性質的影響多數食品通過加熱殺菌，但加熱特別是高溫處理對蛋白質的功能性質會有不良影響，如牛乳殺菌蛋白質凝集、酪蛋白脫磷酸作用、乳清蛋白發生熱變性；又如肉類80℃殺菌時，肌漿蛋白和肌纖維蛋白發生凝集，同時肌纖維蛋白中的－SH基氧化生成二硫鍵，90℃時會釋放出H2S。但適當的熱處理對Pr品質也有有利的方面。所以加熱殺菌條件需要嚴格控制。對蛋白質營養價值的影響（1）有利的影響：一般的溫和處理都是有利的。熱燙和蒸煮使酶失活，可避免酶促氧化產生不良的色澤和風味；植物組織中存在的抗營養因子或毒素通過加熱變性或鈍化；適當的熱處理會使Pr伸展而暴露出被掩蓋的基團，有利于蛋白酶的水解，易于消化吸收；適當的熱處理還會產生一定的風味物質，有利于食品感官質量的提高。（2）不利的影響：強熱處理Pr時會使Aa的脫氨、脫硫、脫羧，破壞了Aa的結構，降低了Pr的營養價值；食品中的還原糖與Lys發生美拉德反應，產生不被消化道酶分解的Schiff堿，從而降低蛋白質的營養價值；非還原糖、脂肪在高溫下生成羰基化合物，它能與蛋白質發生反應；高溫長時間處理，Pr分子中的肽鍵在無還原劑存在時可發生轉化：生成了酶無法水解的化學鍵，因而降低了Pr的利用率。2低溫處理

食品在低溫下貯藏可以達到延緩或抑制微生物繁殖、抑制酶活性、降低化學反應速度的目的。低溫處理的方法

<1>冷卻：將食品的貯藏溫度控制在略高于食品的凍結溫度，此時微生物的繁殖受到抑制，Pr較穩定，對風味影響較小；

<2>冷凍及凍藏：對食品的風味有些影響，對Pr營養價值無影響，但對Pr的品質嚴重影響。例如肉類食品經冷凍及解凍，組織及細胞膜被破壞，Pr變性聚集代替了Pr-H2O的結合，因而質地變硬、保水性降低；魚蛋白非常不穩定，經過冷凍或冷藏后組織中肌球蛋白變性，并與肌動球蛋白結合，導致了肌肉變硬、持水性降低；牛乳中的酪蛋白在冷凍后，極易形成不易分散的沉淀物。冷凍使Pr變性的原因：

由于Pr質點分散密度加大引起的。

（1）水結成的冰擠壓Pr質點而靠近聚沉；

（2）部分水凍結造成Pr分子的水化膜減少甚至消失，使Pr側鏈暴露出來，Pr分子鍵相互作用而聚沉。

蛋白質在冷凍條件下的變性程度與冷凍速度有關，一般來說冷凍速度越快，形成的冰晶越小，擠壓作用也小，變性程度也就越小。故在食品加工中一般都是采用快速冷凍，盡量保持食品的原有質地和風味。3脫水與干燥處理的影響脫水與干燥處理的目的：食品經脫水干燥處理后重量減輕、水活度降低，穩定性增加，有利于食品保藏。但對Pr品質會產生不利影響。脫水方法：①熱風干燥：脫水后的肉類、魚類會變堅硬、復水性差，烹調后既無香味又感覺堅韌；②真空干燥：由于真空無氧，氧化速度慢，加之溫度較低，美拉德反應和其它反應發生少；③轉鼓干燥：降低了Pr的溶解度并可能產生焦糊味；④冷凍干燥：可使食品保持原有形狀，并具有多孔性和較好的回復性，但仍會使部分蛋白質變性，持水性下降，但對蛋白質的營養價值及消化吸收率無影響；⑤噴霧干燥：由于液體食品以霧狀進入快速移動的熱空氣而成為小顆粒，所以對蛋白質的影響較小。

脫水干燥處理對Pr品質影響的原因：脫水干燥時，如果溫度過高、時間過長，Pr中的結合水遭到破壞引起Pr變性，導致食品的復水性降低、硬度增加、風味變差。4堿處理的影響

食品加工中若應用堿處理尤其與熱處理并用，會使食品中蛋白質的營養價值嚴重下降。

在較高的溫度下堿處理蛋白質時，絲氨酸殘基、半胱氨酸殘基會發生脫磷、脫硫反應生成脫氫丙氨酸殘基：

而脫氫丙氨酸殘基非?；顫?，可與食品蛋白質中的賴氨殘基、半胱氨酸殘基發生加成反應，生成了人體不能水化吸收的賴氨酸丙氨酸殘基和羊毛硫氨酸殘基：異構化反應

在溫度超過200℃時的堿處理會導致氨基酸殘基的發生異構化反應，從而氨基酸的營養價值降低。由于大多數D-Aa無營養價值，所以必需Aa的外消旋化會使其營養價值下降50％。另外熱處理還可能生成環狀衍生物，而環狀衍生物可能具有一定的誘變作用。5輻射

許多國家已將輻射用于食品的保藏。輻射使H2O離解成游離基和水合電子，再與Pr作用（如發生脫氫反應、脫氨反應、脫羧反應）。蛋白質的二、三、四級結構不被輻射破壞，在規定的劑量范圍內，對Pr和Aa的營養價值影響不大、安全。我國食品衛生標準規定8中食品可以輻射保藏，其允許劑量（KGy）為:大蒜0.1，花生仁0.4，鮮貯蘑菇1.0，馬鈴薯0.2，大米0.45，洋蔥0.15,蘋果10MGy,香腸10MGy。84第六節食品蛋白質1.肌肉蛋白質分類溶解度存在位置代表肌漿蛋白質Sarcoplasmicprotein25%-30%水溶性（可溶于低離子強度的中性緩沖液）肌細胞間或肌原纖維間酶肌紅蛋白肌原纖維蛋白質Myofibrillarprotein65%-70%鹽溶性（可溶于高離子強度，I=0.5的中性緩沖液）肌原纖維肌球蛋白肌動蛋白原肌球蛋白肌鈣蛋白肌基質蛋白質Stromaprotein20%-25%不溶性（不溶于高離子強度的中性緩沖液）肌隔膜，肌細胞膜，血管等結締組織膠原蛋白Chapter4-85MyoglobinContentofSelectedMuscles86肌紅蛋白（myoglobin）——肉的色素肌紅蛋白（Mb）為紫紅色物質。肌紅蛋白有可逆結合氧的能力，它能運載氧到肌肉。新鮮肉的顏色取決于肌紅蛋白（Mb）、氧合肌紅蛋白（MbO2)和高鐵肌紅蛋白(MMb+)的比例。肉制品中添加硝酸鹽或亞硝酸鹽（肉的腌制）可以起到穩定色澤的作用。在高氧分壓下形成穩定的MbO2鮮艷的櫻桃紅色。在低氧分壓下MbO2緩慢而連續地氧化形成MMb+。肉的顏色從紅色變成褐色。NO,N3-,CN-等電子對供體與Mb和MMb+結合,形成于相似的紅色穩定復合物MbNO和MMb+NO。87肌球蛋白粗肌絲:由肌球蛋白組成.呈長桿狀,頭部呈球狀形成橫橋(ATP酶活性,能與肌纖蛋白結合拖動肌絲滑行).88肌鈣蛋白肌動蛋白原肌球蛋白球形大分子物質。在肌漿中無數肌動蛋白聚合呈串球狀雙螺旋結構。覆于原肌球蛋白上的球形蛋白質（C、T和I亞基）長鏈狀的螺旋結構。靜息狀態時，阻礙肌動蛋白與肌球蛋白橫橋的結合。細肌絲:

由肌動蛋白、原肌球蛋白和肌鈣蛋白三種分子組成。89肌肉收縮過程（略）肌漿中鈣離子濃度升高肌鈣蛋白的C亞基與鈣離子結合原肌球蛋白的構型發生改變原肌球蛋白的阻隔效應解除肌球蛋白與肌動蛋白的結合位點暴露,肌動蛋白與肌球蛋白橫橋結合ATP提供的能量使橫橋向M線扭動，細肌絲向粗肌絲滑動，整個肌小節縮短90肌肉舒張過程肌漿中鈣離子濃度原肌球蛋白的構型恢復原來的構型原肌球蛋白又阻隔在肌球蛋白與肌動蛋白之間整個肌小節恢復至原來的長度收縮完成后,鈣離子被泵至終末池9192膠原蛋白93動物死后肌肉的變化動物死后，肌肉柔軟、干燥、具有很好的彈性和延展性。幾小時后，會發生僵直，肌球蛋白和肌動蛋白結合不脫離，肌肉保持收縮狀態，沒有延展性，而且變得潮濕。一段時間后，僵直消失，肉重新變軟便嫩，容易延展，但這種延展不可逆。肉質發生改變（嫩度變化）。肌肉供氧停止，ATP發生降解，濃度降低；糖酵解形成乳酸留在肌肉中，使肌肉pH下降。本質是蛋白質水解的發生。942.乳蛋白質Chapter4-95ProteinCompositionofBovineMilkSource:Fennema,O.R.FoodChemistry,ThirdEdition,pg.847Chapter4-96Chapter4-97CaseinMicellesinMilkMilkcontainstwoclassesofproteins:Watersoluble

wheyproteinsWaterinsoluble

caseinsCaseinproteinsaredispersedinmilkintheformof“caseinmicelles”(notsameasnormalmicelles)90-150nmSphericalparticles“float”inmilk

scatterlighttomakemilkwhitenotdissolvedChapter4-98StructureofCaseinMicellesThreetypesofcaseinproteins

,

and

caseinContaindistincthydrophobicandhydrophilicdomainsMayfirstclustertoformsub-micelles

duetohydrophobicinteractionsSurfaceofsubmicellecontainschargedphosphoserinegroupsComplexwithCa2+toformmicelles--mayhave“raspberrystructure”O-PO3PO3-

O__Ca2+Chapter4-99CaseinMicellesSubmicellesclusterinpresenceofCa2+toformmicellesBindcalciumWhatlimitssizeofSomesubmicellesrichin

-caseinCa2+Ca