1、 第三節第三節 酶活性調節方式酶活性調節方式 酶活性調節的實例：酶活性調節的實例： 凝血酶、胰蛋白酶激活凝血酶、胰蛋白酶激活 糖元磷酸化酶活性轉化糖元磷酸化酶活性轉化 母體分娩后母乳中乳糖合成母體分娩后母乳中乳糖合成 丙二酸抑制琥珀酸脫氫酶活性丙二酸抑制琥珀酸脫氫酶活性 蘇氨酸到異亮氨酸的代謝途徑控制蘇氨酸到異亮氨酸的代謝途徑控制 說明了說明了n正常情況下生物體并不要求每個酶處于最有效的催化正常情況下生物體并不要求每個酶處于最有效的催化狀態，而是要求有快有慢。狀態，而是要求有快有慢。n在長期的進化、選擇過程中，生物體為適應外界環境在長期的進化、選擇過程中，生物體為適應外界環境變化，滿足生理功能

2、的需要，形成了一整套調節機制。變化，滿足生理功能的需要，形成了一整套調節機制。（酶合成水平上的調節和酶結構活性水平上的調節（酶合成水平上的調節和酶結構活性水平上的調節) ) 多種調節方式：多種調節方式： 濃度調節（濃度調節（ 合成降解調節合成降解調節) )； 生理調節生理調節( (激素調節激素調節) )； 共價修飾調節（可逆，不可逆共價修飾調節（可逆，不可逆) )； 抑制劑調節；抑制劑調節； 反饋調節（別構調節）；反饋調節（別構調節）； 存在方式調節（多酶體系）；存在方式調節（多酶體系）； 寡聚酶的聚合、解聚調節；寡聚酶的聚合、解聚調節； 1. 1. 調節酶在細胞內的濃度調節酶在細胞內的濃度

3、如：大腸桿菌的葡萄糖效應，即在有葡萄如：大腸桿菌的葡萄糖效應，即在有葡萄 糖存在時，它不利用乳糖。原理可以糖存在時，它不利用乳糖。原理可以 用乳糖操縱子模型來解釋。用乳糖操縱子模型來解釋。 腺苷酸環化酶腺苷酸環化酶 AMP cAMP + H2O 磷酸二脂酶磷酸二脂酶乳糖操縱子模型 2. . 生理調節或激素調節生理調節或激素調節 在特殊生理條件下，分泌某一種激素來調在特殊生理條件下，分泌某一種激素來調節酶的活性。如：乳腺組織中的乳糖合成酶。節酶的活性。如：乳腺組織中的乳糖合成酶。 乳糖合成酶是蛋白乳糖合成酶是蛋白A A和蛋白和蛋白B B兩組分構成的兩組分構成的復合物，可以催化乳糖合成反應：復合物

4、，可以催化乳糖合成反應： EUDP-半乳糖 + 葡萄糖 乳糖 + UDP 蛋白蛋白A A不能催化上述反應而能催化下述合成反應：不能催化上述反應而能催化下述合成反應：UDP-UDP-半乳糖半乳糖 + N-+ N-乙酰葡糖胺乙酰葡糖胺 N-N-乙酰半乳糖胺乙酰半乳糖胺 + + UDPUDP 蛋白蛋白B B本身無催化能力，但其與蛋白本身無催化能力，但其與蛋白A A結合，可以結合，可以改變蛋白改變蛋白A A的底物專一性。的底物專一性。A 3 3、共價修飾調節、共價修飾調節 不可逆共價調節不可逆共價調節酶原激活酶原激活 一些酶（主要是消化酶和執行防御功能的酶）在細胞內以一些酶（主要是消化酶和執行防御功能

5、的酶）在細胞內以無活性前體形式（即酶原）合成和分泌，然后輸送到胞內無活性前體形式（即酶原）合成和分泌，然后輸送到胞內外作用部位去，當功能需要時就會被活化而起作用。可以外作用部位去，當功能需要時就會被活化而起作用。可以想象，必須有一種調控機制，使其在胞內合成時處于失活想象，必須有一種調控機制，使其在胞內合成時處于失活狀態，而在需要時激活；狀態，而在需要時激活； 在酶原激活過程中，酶原分子結構發生了這樣的變化：在酶原激活過程中，酶原分子結構發生了這樣的變化： 首先，酶原分子被切去若干小段，即發生一級結構變化、首先，酶原分子被切去若干小段，即發生一級結構變化、 一級結構變化引起酶分子活性部位構象變化

6、，形成能與一級結構變化引起酶分子活性部位構象變化，形成能與 特異性底物相結合的完整的疏水口袋。特異性底物相結合的完整的疏水口袋。胰蛋白酶胰蛋白酶胰凝乳蛋白酶胰凝乳蛋白酶Ser14Arg15Thr147Asn148A 鏈鏈 B 鏈鏈 C 鏈鏈胰凝乳蛋白酶原胰凝乳蛋白酶原 （無活性）（無活性）-胰凝乳蛋白酶胰凝乳蛋白酶 （有活性）（有活性） -胰凝乳蛋白酶胰凝乳蛋白酶 （有活性（有活性,穩定）穩定）-胰凝乳蛋白酶胰凝乳蛋白酶（三鏈間有二硫鍵）（三鏈間有二硫鍵） - -胰凝乳胰凝乳蛋白酶為穩定的蛋白酶為穩定的形式，形式，A A、B B兩鏈兩鏈及及B B、C C兩鏈間各兩鏈間各通過一對大的二通過一對大

7、的二硫鍵相連，其活硫鍵相連，其活性只有性只有-胰凝胰凝乳蛋白酶的乳蛋白酶的2/52/5 酶活性中酶活性中心的氨基酸殘基心的氨基酸殘基來自來自B B、C C二鏈二鏈 胰凝乳蛋白酶原受胰蛋白酶作用后，胰凝乳蛋白酶原受胰蛋白酶作用后，ArgArg1515-Ile-Ile1616間的肽鍵被打斷，形成了間的肽鍵被打斷，形成了新的新的IleIle1616末端，這個新末端的氨基再與酶分子內部的末端，這個新末端的氨基再與酶分子內部的AspAsp194194發生靜電作用發生靜電作用, , 觸發一系列的構象變化：觸發一系列的構象變化：MetMet192192從酶分子的深層移動到酶分子的表面，第從酶分子的深層移動到

8、酶分子的表面，第187187及第及第193193殘基更加舒展等，這些改變的總結果是造成殘基更加舒展等，這些改變的總結果是造成一個口袋一個口袋允許允許帶芳香族的底物或帶一個較大的非極性脂肪族鏈的底物進入專一性部位帶芳香族的底物或帶一個較大的非極性脂肪族鏈的底物進入專一性部位 消化系統其它蛋白水解酶原的激活消化系統其它蛋白水解酶原的激活n胃蛋白酶原（胃蛋白酶原（pepsinogenpepsinogen） 由胃壁細胞分泌出來，在胃酸由胃壁細胞分泌出來，在胃酸H H+ +作用下，低于作用下，低于pH5pH5時，時，酶原自動激活，失去酶原自動激活，失去4444個氨基酸殘基，轉變為高度酸性的，個氨基酸殘基

9、，轉變為高度酸性的，有活性的胃蛋白酶有活性的胃蛋白酶 n胰蛋白酶原（胰蛋白酶原（trypsinogentrypsinogen） 進入小腸后，在有進入小腸后，在有CaCa2+2+的環境中受到腸激酶的激活，賴的環境中受到腸激酶的激活，賴氨酸氨酸- -異亮氨酸之間的肽鍵被打斷，水解失去一個異亮氨酸之間的肽鍵被打斷，水解失去一個6 6肽，使肽，使構象發生一定變化后，成為有活性的胰蛋白酶構象發生一定變化后，成為有活性的胰蛋白酶n羧肽酶原羧肽酶原A An彈性蛋白酶原彈性蛋白酶原胰蛋白酶原胰蛋白酶原胰蛋白酶胰蛋白酶六肽六肽腸激酶腸激酶羧肽酶原羧肽酶原羧肽酶羧肽酶彈性蛋白酶原彈性蛋白酶原彈性蛋白酶彈性蛋白酶胰

10、凝乳蛋白酶原胰凝乳蛋白酶原胰凝乳蛋白酶胰凝乳蛋白酶+胰蛋白酶對各個胰臟蛋白酶原的激活作用胰蛋白酶對各個胰臟蛋白酶原的激活作用 綜上所述，酶原激活有兩個特點綜上所述，酶原激活有兩個特點：n是蛋白質肽鏈的水解過程，不可逆激活后，不能是蛋白質肽鏈的水解過程，不可逆激活后，不能變為酶原狀態，因而這是變為酶原狀態，因而這是“一次性一次性”的調節，能的調節，能及時地從靶部位通過自身催化或組織蛋白酶的作及時地從靶部位通過自身催化或組織蛋白酶的作用而降解移去用而降解移去n都是通過級聯系統實現的快速的信號放大過程，都是通過級聯系統實現的快速的信號放大過程，以完成特定功能以完成特定功能 可逆的共價調節可逆的共價調

11、節 由于其他的酶對其結構進行共價修飾，而使其在由于其他的酶對其結構進行共價修飾，而使其在活性形式與非活性形式之間進行互變活性形式與非活性形式之間進行互變. .n第一種類型是磷酸化酶及其他的一些酶，它們通過接受第一種類型是磷酸化酶及其他的一些酶，它們通過接受ATPATP轉來轉來的磷酸基的共價修飾，或脫下磷酸基，來調節酶活性：的磷酸基的共價修飾，或脫下磷酸基，來調節酶活性： 酶的無活性形式酶的無活性形式 酶的有活性形式酶的有活性形式 最典型的例子是動物組織中的糖原磷酸化酶：最典型的例子是動物組織中的糖原磷酸化酶：（葡萄糖）（葡萄糖）n n+ Pi + Pi （ 葡萄糖）葡萄糖）n-1n-1+ 1-

12、+ 1-磷酸磷酸- -葡萄糖葡萄糖En糖原磷酸化酶的活性形式及非活性糖原磷酸化酶的活性形式及非活性形式間的平衡，是形式間的平衡，是磷酸基磷酸基共價地結共價地結合到酶上或從酶上脫下，從而控制合到酶上或從酶上脫下，從而控制調節磷酸化酶的活性調節磷酸化酶的活性n糖原磷酸化酶及其他受共價修飾調糖原磷酸化酶及其他受共價修飾調節的調節酶節的調節酶可以將化學信號極大的可以將化學信號極大的放大。放大。 如一分子磷酸化酶的激酶可以催化如一分子磷酸化酶的激酶可以催化幾千個無活性的磷酸化酶幾千個無活性的磷酸化酶b b分子變分子變為有活性的磷酸化酶為有活性的磷酸化酶a a，從而催化，從而催化糖原形成幾千個分子的糖原形

13、成幾千個分子的1-1-磷酸葡萄磷酸葡萄糖，這就形成了具有兩步的級聯放糖，這就形成了具有兩步的級聯放大大（amplification cascadeamplification cascade）實）實際上這兩個酶是腎上腺素激素分子際上這兩個酶是腎上腺素激素分子化學信號造成組織中糖原急劇分解化學信號造成組織中糖原急劇分解的一個更長的級聯放大中的一部分的一個更長的級聯放大中的一部分. .見圖見圖+4H2O 4ADP4Pi 4ATPPPPP磷酸化酶磷酸化酶激酶激酶磷酸化酶磷酸化酶磷酸酶磷酸酶磷酸化酶磷酸化酶a a（有活性）（有活性）磷酸化酶磷酸化酶b b（無活性）（無活性）n第二種類型是大腸桿菌谷氨酰胺

14、合成酶及其他一第二種類型是大腸桿菌谷氨酰胺合成酶及其他一些酶，它們受些酶，它們受ATPATP轉來的酰苷酰基的共價修飾轉來的酰苷酰基的共價修飾，或，或酶促脫酰苷酰基，而調節酶活性：酶促脫酰苷酰基，而調節酶活性： 酶的活性較高形式酶的活性較高形式 酶的活性較低形式酶的活性較低形式 谷氨酰胺合成酶催化下列反應：谷氨酰胺合成酶催化下列反應：ATP + ATP + 谷氨酸谷氨酸 + NH+ NH3 3 ADP + ADP + 谷氨酰胺谷氨酰胺 + Pi+ Pi 它有它有1212個亞基，酰苷酰基從個亞基，酰苷酰基從ATPATP脫下后連接到脫下后連接到每一個亞基的專一性酪氨酸殘基上，產生低活性每一個亞基的專

15、一性酪氨酸殘基上，產生低活性形式的酪氨酸酚羥基的酰苷酰衍生物形式的酪氨酸酚羥基的酰苷酰衍生物 4. 4. 抑制劑的調節抑制劑的調節n凡引起酶分子一級結構破壞而使酶活力喪失稱凡引起酶分子一級結構破壞而使酶活力喪失稱為為水解水解n凡因酶蛋白分子構象改變而引起酶活力喪失的凡因酶蛋白分子構象改變而引起酶活力喪失的作用稱為作用稱為變性變性作用作用n某些物質，它們并不引起酶蛋白變性或水解，某些物質，它們并不引起酶蛋白變性或水解，但能使酶分子活性中心上的某些必需基團位置但能使酶分子活性中心上的某些必需基團位置發生變化，因而引起酶活力下降，甚至喪失，發生變化，因而引起酶活力下降，甚至喪失，致使酶反應速度降低致

16、使酶反應速度降低酶的抑制酶的抑制n抑制抑制-是指抑制劑與酶結合改變了酶活性部位是指抑制劑與酶結合改變了酶活性部位構象性質，構象性質， 從而引起酶活力下降的一種效應。從而引起酶活力下降的一種效應。 抑制作用的類型抑制作用的類型n不可逆的抑制作用不可逆的抑制作用（InreversibleInreversible inhibition inhibition） 通常以比較牢固的共價鍵與酶蛋白中的基團結通常以比較牢固的共價鍵與酶蛋白中的基團結合，而使酶失活，不能用透析、超濾等物理方合，而使酶失活，不能用透析、超濾等物理方法除去抑制劑而恢復酶活性法除去抑制劑而恢復酶活性 . . n可逆的抑制作用可逆的抑制

17、作用（Reversible inhibitionReversible inhibition） ESES的結合建立在解離平衡基礎上。這類抑制劑的結合建立在解離平衡基礎上。這類抑制劑與酶蛋白的結合是可逆的，可用透析法除去抑與酶蛋白的結合是可逆的，可用透析法除去抑制劑，使酶恢復活性制劑，使酶恢復活性. .不可逆抑制作用的分類不可逆抑制作用的分類n專一性專一性的不可逆抑制的不可逆抑制 僅僅和活性部位的有關基團反應（如僅僅和活性部位的有關基團反應（如DFP） 在研究酶的結構與功能上有重要意義，常用以確定在研究酶的結構與功能上有重要意義，常用以確定酶的必需基團，用來探測酶的構象。酶的必需基團，用來探測酶的

18、構象。n非專一性非專一性的不可逆抑制的不可逆抑制 也能與活性部位以外的基團反應（如烷化硫基的碘也能與活性部位以外的基團反應（如烷化硫基的碘代乙酸）代乙酸） n實際效應是減低系統中酶的有效濃度。實際效應是減低系統中酶的有效濃度。 （這種區別不是絕對的，因作用條件及對象不同，某些非專一性抑（這種區別不是絕對的，因作用條件及對象不同，某些非專一性抑制劑有時會轉化，產生專一性不可逆抑制作用。）制劑有時會轉化，產生專一性不可逆抑制作用。） 可逆抑制作用的分類可逆抑制作用的分類n競爭性抑制競爭性抑制 （Competitive inhibition）n非競爭性抑制非競爭性抑制（Noncompetitive

19、inhibition）n反競爭性抑制反競爭性抑制（Uncompetitive inhibition）n過量底物抑制過量底物抑制（Excess Substrate Inhibition） 競爭性抑制競爭性抑制抑制劑與底物競爭，從而阻止底物與酶的結合抑制劑與底物競爭，從而阻止底物與酶的結合競爭性抑制劑具有與底物相類似的結構，能與酶分子形競爭性抑制劑具有與底物相類似的結構，能與酶分子形成可逆的成可逆的EIEI復合物，但復合物，但EIEI不能分解成產物不能分解成產物P P，酶反應速，酶反應速度因此下降度因此下降可通過增加底物濃度而解除這種抑制可通過增加底物濃度而解除這種抑制在競爭性抑制中，底物在競爭性

20、抑制中，底物或抑制劑與酶的結合都或抑制劑與酶的結合都是可逆的，各存在一個是可逆的，各存在一個平衡。平衡。K KI I為抑制劑常數；為抑制劑常數；K Km m為為ESES解離常數解離常數. .當底物過量時則：當底物過量時則： 競爭性抑制的動力學競爭性抑制的動力學經推導可得如下曲線經推導可得如下曲線1 1、K Km m增大增大 即抑制劑與酶結合后，即抑制劑與酶結合后，酶和底物親和力降低；酶和底物親和力降低； I I 越高、越高、K Ki i越小，越小，K Km m增大。增大。酶和底物親和力降低，酶酶和底物親和力降低，酶反應速度減慢。反應速度減慢。2 2、VmVm不變不變3 3、增大底物濃度，有利于

21、、增大底物濃度，有利于酶和底物結合，可減輕抑酶和底物結合，可減輕抑制作用；反之，增加抑制制作用；反之，增加抑制劑濃度，加深抑制程度。劑濃度，加深抑制程度。 非競爭性抑制非競爭性抑制 抑制劑不是與活性中心結合，而是結合在離其較遠的抑制劑不是與活性中心結合，而是結合在離其較遠的 抑制結合位點，結合后，抑制劑使酶產生構象改變，抑制結合位點，結合后，抑制劑使酶產生構象改變， 從而導致活性中心的改變，而不能再催化產物生成。從而導致活性中心的改變，而不能再催化產物生成。 同樣，若酶先與底物結合再與抑制劑結合同樣，若酶先與底物結合再與抑制劑結合- 由于在這種抑制下，底物與抑制物結合在不同部位，由于在這種抑制

22、下，底物與抑制物結合在不同部位， 就不需要它們在化學結構上有任何相似性就不需要它們在化學結構上有任何相似性 在非競爭性抑制中存在如下平衡在非競爭性抑制中存在如下平衡非競爭性抑制的動力學非競爭性抑制的動力學可推導得出如下的曲線可推導得出如下的曲線1 1、V Vm m降低降低 即即 I I 越大、越大、K Ki i越小，越小，形成不能轉變為產物形成不能轉變為產物的的EIEI和和EISEIS越多，越多，V V降低降低的程度越顯著。的程度越顯著。2 2、KmKm不變不變3 3、增大底物濃度，不能、增大底物濃度，不能減輕抑制作用，無競爭關減輕抑制作用，無競爭關系；系；丙二酸是琥珀酸的結構丙二酸是琥珀酸的

23、結構類似物，可逆抑制琥珀類似物，可逆抑制琥珀酸脫氫酶活性酸脫氫酶活性乙醇作為競爭性底物可以抑乙醇作為競爭性底物可以抑制乙二醇氧化成乙醛的反應，制乙二醇氧化成乙醛的反應，（因此乙醇可以用于治療乙二醇中毒）（因此乙醇可以用于治療乙二醇中毒） 5.5.反饋調節反饋調節( (或稱或稱 別構調節別構調節) ) 早已發現，早已發現，許多物質合許多物質合成成代謝途徑代謝途徑的一連串反應的一連串反應中，中，催化第一步反應的酶或者是催化第一步反應的酶或者是序列交叉處的酶大多能被全序列交叉處的酶大多能被全部序列的最終產物控制部序列的最終產物控制反饋抑制。反饋抑制。 催化第一部反應的酶或催化第一部反應的酶或分叉處的

24、酶即屬于分叉處的酶即屬于別構酶別構酶。 什么是別構調節？什么是別構調節？ 當調節物與酶分子中的別構中心結合當調節物與酶分子中的別構中心結合后誘導出或穩定住酶分子的某種構象，使后誘導出或穩定住酶分子的某種構象，使酶活性部位對底物的結合與催化受到影響，酶活性部位對底物的結合與催化受到影響，從而調節酶的反應速度及代謝過程，此效從而調節酶的反應速度及代謝過程，此效應稱為酶的別構調節或別構效應。應稱為酶的別構調節或別構效應。 第一個酶（有活性）第一個酶（無活性）終產物終產物（調節物） 結合在調節中心反反饋饋抑抑制制的的類類型型 已知已知別構酶別構酶的結構特點：的結構特點： 有多個亞基、有四級結構；有多個

25、亞基、有四級結構； 除了有可以結合底物的酶的活除了有可以結合底物的酶的活性中心之外，還有可以結合調性中心之外，還有可以結合調節物的別構中心，而且，這兩節物的別構中心，而且，這兩個中心位于酶蛋白的不同部位個中心位于酶蛋白的不同部位上上, ,或處在不同的亞基上（如或處在不同的亞基上（如ATCaseATCase），或處在同一個亞基），或處在同一個亞基的不同部位上。的不同部位上。 別構酶調節酶活性的機理別構酶調節酶活性的機理n 續變模型也稱續變模型也稱KNFKNF模型模型 這種假說主張酶分子中的亞基結合小分子物質（底這種假說主張酶分子中的亞基結合小分子物質（底物或調節物）后，亞基構象逐個地依次變化，因

26、此亞基有物或調節物）后，亞基構象逐個地依次變化，因此亞基有各種可能的構象狀態。各種可能的構象狀態。 SSSSSSSSSSSSSS亞基全部處亞基全部處于于“關關”型型亞基全部處亞基全部處于于“開開”型型 按次序變化按次序變化 齊變模型或對稱模型齊變模型或對稱模型 T狀態 R狀態 主張所有別構酶的所有亞基，或者全部成不利于結合底物的主張所有別構酶的所有亞基，或者全部成不利于結合底物的T T狀態，或者全部是有利于結合底物的狀態，或者全部是有利于結合底物的R R狀態，這兩種狀態間的狀態，這兩種狀態間的轉變對于每個亞基都是同時的、齊步發生的。轉變對于每個亞基都是同時的、齊步發生的。別構調節動力學別構調節

27、動力學n 大部分變構酶的初速度大部分變構酶的初速度- -底物濃度的關底物濃度的關系不符合典型的米氏方程，即不是簡單的系不符合典型的米氏方程，即不是簡單的雙曲線，而是呈雙曲線，而是呈S S型的型的v-Sv-S曲線。曲線。n這種這種S S型的反應體現為當底物濃度發生較小變化時，型的反應體現為當底物濃度發生較小變化時，別構酶可以極大程度的控制著反應速度，這就是別構酶可以極大程度的控制著反應速度，這就是別構酶可以靈敏地調節酶反應速度的原因所在，別構酶可以靈敏地調節酶反應速度的原因所在，即即正協同效應使得酶的反應速度對底物濃度的變正協同效應使得酶的反應速度對底物濃度的變化極為敏感化極為敏感n另有一類具有

28、負協同效應的酶，在這種曲線中，另有一類具有負協同效應的酶，在這種曲線中，在底物濃度較低的范圍內酶活力上升很快，但繼在底物濃度較低的范圍內酶活力上升很快，但繼續下去，底物濃度雖有較大提高，但反應速度升續下去，底物濃度雖有較大提高，但反應速度升高卻較小，也就是說高卻較小，也就是說負協同效應可以使酶的反應負協同效應可以使酶的反應速度對外界環境中底物濃度的變化不敏感速度對外界環境中底物濃度的變化不敏感正負協同效應的區別正負協同效應的區別正協同正協同效應效應負協同負協同效應效應nKoshlandKoshland 等人建議，用以下比例式定量的判斷與區分三類等人建議，用以下比例式定量的判斷與區分三類酶：酶：

29、 RsRs= = 典型的米氏類型的酶典型的米氏類型的酶 RsRs=81=81 具有正協同效應的別構酶具有正協同效應的別構酶 RsRs8181 81 酶與底物（或配基）結合達酶與底物（或配基）結合達90%飽和度時的底物（或配基）濃度飽和度時的底物（或配基）濃度酶與底物（或配基）結合達酶與底物（或配基）結合達10%飽和度時的底物（或配基）濃度飽和度時的底物（或配基）濃度 別構酶舉例別構酶舉例n大腸桿菌的天冬氨酸轉氨甲酰酶，簡稱大腸桿菌的天冬氨酸轉氨甲酰酶，簡稱ATCaseATCase（aspartate transcarbamoylaseaspartate transcarbamoylase）它是嘧啶核苷酸生物它是嘧啶核苷酸生物合成合成CTP-CTP-多酶體系反應序列中的第一個酶多酶體系反應序列中的第一個酶n其正常底物為天冬氨酸及氨甲酰磷酸其正常底物為天冬氨酸及氨甲酰磷酸n它受它受CTPCTP的反饋抑制，的反饋抑制，CTPCTP是其負調節物，其正調節物是是其負調節物，其正調節物是ATPATPn它所催化的反應如下：它所催化的反應如下： 氨甲酰磷酸氨甲酰磷酸 + + 天冬氨酸天冬氨酸 氨甲酰天冬氨酸氨甲酰天冬氨酸 UMP UTP CTP UMP UTP CTP n CTP CTP在不影響酶的在不影響酶的Vmax