1、l本章主要內容本章主要內容蛋白質的組成及結構蛋白質的組成及結構氨基酸的性質氨基酸的性質蛋白質在食品中的功能特性蛋白質在食品中的功能特性食品加工對蛋白質的影響食品加工對蛋白質的影響蛋白質的水解蛋白質的水解食品中的蛋白質食品中的蛋白質4.1 蛋白質的組成蛋白質的組成4.1.1 元素組成元素組成 C、H、O、N S、P Zn、Fe、Cu、M 特點：特點：含氮量為16%, 即6.25g/g粗蛋白中4.1.2 蛋白質的基本組成單位蛋白質的基本組成單位氨基酸4.1.2.1 特點特點：1）組成蛋白質的氨基酸有20種，這些氨基酸除脯 氨酸外，均為-氨基酸。 2) 組成蛋白質的氨基酸構型均為L型。 3) -氨基

2、酸的羧基解離大于氨基。4.1.2.2 氨基酸的分類氨基酸的分類1）非極性氨基酸）非極性氨基酸 Ala(A)、Val(V)、Leu(L)、Ile(I) 、Pro(P)、Phe(F)、Met(M)、Trp(W)；這一類氨基酸在水中的溶解度較極性氨基酸小，疏水程度隨脂肪族側鏈的長度而地增大。2) 極性而不帶電荷的極性氨基酸極性而不帶電荷的極性氨基酸 Gly (G)、Ser(S)、Thr(T)、Cys(C)、Tyr(Y)、Asn(N)、Gln(Q)；這一類氨基酸的側鏈基團能與水等形成氫鍵。甘氨酸的側鏈為H原子，對極強的-氨基和-羧基影響極小。3）帶正電荷的氨基酸帶正電荷的氨基酸 Arg(R)、Lys(

3、K)、His(H)；這一類氨基酸在pH7.0左右，攜帶正電荷。4) 4) 帶負電荷的氨基酸帶負電荷的氨基酸 Asp(D)、Glu(E); 這兩個氨基酸在pH 6.07.0 范圍內，第二個羧基也完全解離。 上述20種氨基酸中有8種是人體不能合成的，我們將其稱這為必需氨基酸，這8種是：Lys、 Phe、 Val、 Met、 Trp、 Leu、 Ile、 Thr，對于嬰兒來說，His也是必需氨基酸。 除了這20種常見的氨基酸外 ，從蛋白質水解物中還分離出其他的氨基酸，例如，羥基脯氨酸和5-羥基賴氨酸存在于膠原蛋白中；鎖鏈素和異鎖鏈素存在于彈性蛋白中；甲基組氨酸、-N-甲基賴 氨酸存在于肌肉蛋白質中。

4、 總共有150種氨基酸以游離或結合的形式存在于各種動物、植物或微生物中。在大多數(shù)情況下，這些氨基酸或者是重要的代謝中間物（或前體），或者是參與神經脈沖輸送的化學媒介物。具有D-構型的氨基酸存在于一些抗菌素中。 4.1.2.3 氨基酸的性質氨基酸的性質 1) 氨基酸的味氨基酸的味 氨基酸的味感與其立體構型有關，D型氨基酸多數(shù)帶有甜味甜味，最強的是D-色氨酸，可達蔗糖的40倍；L型氨基酸有型氨基酸有甜、苦、鮮、酸甜、苦、鮮、酸等四種不同的味感。 甜：甜：Gly、Ala、Ser、Thr、Pro、OH-Pro、 Lys鹽酸鹽、Gln (8種) 苦：苦：Val、Leu、Ile、Met、Phe、Trp、A

5、rg、His （8種） 酸：酸：His鹽酸鹽、Asn、Asp、Glu (4種) 鮮：鮮：天門冬氨酸鈉鹽、谷氨酸鈉鹽 4.1.2.3 氨基酸的性質氨基酸的性質 2) 酸堿性質酸堿性質離子化離子化 a) 熔點高(200) 。 b) 一般都溶于水，也能溶于稀酸稀堿中，常用酒精將氨基酸從溶液中沉淀下來。 c) 胱氨酸難溶于冷水、熱水。 d) 脯氨酸和羥脯氨酸可溶于乙醇、乙醚。 e) 處于固體或PI時，氨基酸以兩性離子存在。 R OH- OH- H3N+ CH COOH H3N+ CHR COO- H2N CHR COO- + H2O H+ H+ 氨氨基基酸酸的的 pKa 和和 pI 值值（25） 氨基

6、酸 pKa1 pKa2 pKaR pI (a-COO ) (a- NH4) (R=側鏈) 丙氨酸 2.35 9.59 6.02 精氨酸 2.17 9.04 12.48 10.76 天門冬酰胺 2.02 8.80 5.41 天門冬氨酸 2.00 9.82 3.86 2.97 半胱氨酸 1.96 10.28 8.18 5.07 谷氨酸胺 2.17 9.13 6.65 谷氨酸 2.10 9.67 4.25 3.22 甘氨酸 2.34 9.78 6.05 組氨酸 1.82 9.17 6.00 7.58 異亮氨酸 2.36 9.68 6.02 亮氨酸 2.36 9.64 6.00 賴氨酸 2.18 8.

7、95 10.63 9.74 甲硫氨酸 2.28 9.21 5.75 苯丙氨酸 1.83 9.24 5.53 脯氨酸 1.99 10.6 8.30 絲氨酸 2.21 9.15 5.68 蘇氨酸 2.71 9.62 6.15 色氨酸 2.38 9.30 5.89 酪氨酸 2.20 9.11 10.07 5.65 纈氨酸 2.32 9.62 5.97 3）氨基酸與甲醛、亞硝酸、茚三酮的作用）氨基酸與甲醛、亞硝酸、茚三酮的作用（1）甲醛反應：）甲醛反應：測定氨基酸氨基的含量來定量氨基酸基礎，也可用來測定蛋白質的水解度。 （2）亞硝酸反應亞硝酸反應 氨基酸與亞硝酸反應后，放出的氮氣是定量的，一半來自氨基

8、酸分子的氨基，一半來自亞硝酸，故可通過測定放出的氮氣的體積來算出氨基的含量，這是Van Slyke氨基氮測定法的基礎。 （脯氨酸與羥脯氨酸不能進行這一反應） （3） 與茚三酮反應與茚三酮反應 氨基酸與茚三酮反應，生成紫色化合物（脯氨酸與羥脯氨酸生成黃色化合物），這一反應常用于氨基酸的定性與定量分析中。 4）與金屬離子的螯合作用與金屬離子的螯合作用 氨基酸的NH2、 SH、COOH均可與Cu2+ 、Co 2+ 、Mn2+ 、Fe2+ 、Zn2+ 等二價離子發(fā)生螯合作用。所以，當人們重金屬中毒時，可能服用蛋白質進行解毒。 4.2 蛋白質的結構蛋白質的結構 4.2.1 概念概念 一級結構一級結構：蛋

9、白質分子中氨基酸的連接方式和排列順序。 二組結構二組結構：指蛋白質多肽鏈本身的折疊和盤繞方式，天然蛋白質一般均含有-螺旋，-折疊和-轉角等基本結構。 三級結構三級結構：蛋白質分子在二級結構的基礎上，進一步沿多個方向進行卷曲、折疊、盤繞而成緊密的近似球形的結構。 四級結構四級結構：由兩條或兩條以上的具有三級結構的多肽鏈聚合而成特定構象的蛋白質 分子叫蛋白質有四級結構。 4.2.2 蛋白質結構中相互作用的次級鍵蛋白質結構中相互作用的次級鍵 1) 鹽鍵鹽鍵：是指蛋白質同一分子中帶不同電荷的側鏈基團之間的離子對作用。如Lys、Arg 等氨基酸側鏈 NH+3易與Glu、Asp 側鏈COO 或肽鏈末端的C

10、OO 形成鹽鍵。鹽鍵在酸堿作用下易被破壞，且在蛋白質分子中的數(shù)目不多。 2) 氫鍵氫鍵：主要是肽鏈上的羰基與亞氨基（ NH ）間形成的。氫鍵在蛋白質分子中的數(shù)目較多。氫鍵可在兩條多肽鏈間、一條多肽鏈內部形成。 a、主鏈間羰基與亞氨基之間形成的氫鍵為、主鏈間羰基與亞氨基之間形成的氫鍵為 b、側鏈間形成的氫鍵：側鏈間形成的氫鍵：如酪氨酸（Tyr） 殘基的 OH 與Glu 或 Asp殘基的COOH 形成的氫鍵為： c、側鏈與主鏈間：側鏈與主鏈間：如 Tyr 的 OH 與主鏈的羰基形成的氫鍵為： 2 22CH 2 3) 二硫鍵二硫鍵：兩個硫原子間的化學鍵，有鏈間、鏈內鍵。在某些蛋白質分子中二硫鍵一旦被

11、破壞，生物活性則喪失。在蛋白質分子中往往有和，它們可發(fā)生交換反應： 4) 范德華力范德華力 三種形式 （學生自學） 5) 疏水鍵：疏水鍵：是指兩個疏水基團為避開水相而聚集在一起的作用力。疏水鍵與鹽鍵對鹽或有機溶劑的反應是相反的： 非極性溶劑能破壞疏水鍵、但加強鹽鍵； 鹽則增強疏水鍵、但可破壞鹽鍵。 ys1 Cys2 Cys3S ys1 Cys3 Cys2S 4.2.3 4.2.3 蛋白質的變性蛋白質的變性 4.2.3.1 4.2.3.1 變性概念變性概念 天然的蛋白質因受物理或化學因素影響，其分子內部原有的高度規(guī)律性結構發(fā)生變化，致使蛋白質的理化性質和生物學性質都有所改變，但并不導致蛋白質一級

12、結構的破壞，這種現(xiàn)象叫做變性作用。 食品中的蛋白質在變性時通常不再溶解并失去某些功能性質，但部分變性的蛋白質比起天然蛋白質更易消化、起泡性和乳化性更好，熱變性也是熱膠凝形成蛋白質凝膠的先決條件；蛋白質變性時它的固有粘度提高而結晶能力喪失。 4.2.3.2 4.2.3.2 變性熱力學變性熱力學 要想測定一個蛋白質溶液中天然的和變性的蛋白質所占的分數(shù)是不可能的。但是，蛋白質變性時必定會影響到蛋白質的某些化學和物理性質，如紫外吸光度、熒光、粘度、沉降系數(shù)、光學特性、園二色譜、巰基反應能力和酶活力。因此，測定這些物理和化學性質的變化可以研究蛋白質的變性。 當測定一種物理或化學性質Y的變化作為變性劑的濃

13、度或溫度的函數(shù)時，許多單體球狀蛋白質（僅有三級結構）的變性方式可用下圖表示。 KD N D KD=D/N 在變性劑不存在時， KD不可能測出，在轉變區(qū)時，由于變性蛋白質分子數(shù)目的增加使有可能測定表觀平衡常數(shù)。 蛋白質變性在某些情況下是可逆的，當從蛋白質溶液中除去變性劑時，大多數(shù)單體蛋白質（不存在聚集）在適宜的條件（包括pH、離子強度、氧化還原電位和蛋白質濃度等）下能重新折疊成它們天然的構象。許多蛋白質當它們的濃度低于1mol/L時能重新折疊，當濃度超過此值時，則不能可逆。如果蛋白質溶液的氧化還原電位接近生理液體的氧化還原電位，那么在重新折疊時有助于形成正確的二硫鍵。 4.2.3.3 4.2.3

14、.3 影響變性的因素影響變性的因素 1 1） 物理因素物理因素 （1 1）熱與蛋白質變性）熱與蛋白質變性 當一個蛋白質溶液被逐漸地加熱并超過臨界溫度時，它產生了從天然狀態(tài)至變性狀態(tài)的劇烈轉變，在此轉變過程中的中點溫度稱為變性溫度Td或熔化溫度Tm.一種蛋白質的變性溫度大小取決于如下三個因素： A.蛋白質的氨基酸組成； B.蛋白質中氨基酸的排布狀態(tài)（構象） C.蛋白質的水分含量； A.A.蛋白質的氨基酸組成蛋白質的氨基酸組成 在穩(wěn)定蛋白質空間構象的作用力中，氫鍵、靜電引力和范德華作用力均隨著溫度的升高而減弱，但疏水作用則隨著溫度的升高而增強，在60-70度時，達到最大值。所以含有較高比例的疏水性

15、氨基酸殘基(尤其是Val,Ile,Leu和Phe)的蛋白質比親水性較強的蛋白質一般更為穩(wěn)定。耐熱性生物體的蛋白質通常含有大量的疏水性氨基酸。不過這種關系是近似的，二硫鍵和埋藏在疏水裂縫中的鹽橋對蛋白質的熱穩(wěn)定性也有一定的貢獻。 B.B.蛋白質中氨基酸的排布狀態(tài)（構象）蛋白質中氨基酸的排布狀態(tài)（構象） C.C.蛋白質的水分含量蛋白質的水分含量 干蛋白質粉對于熱變性是非常穩(wěn)定的，當水份含量增加，其穩(wěn)定性變差。 注意：注意：一般認為，溫度越低，蛋白質的穩(wěn)定越高，其實情況并非如此。 蛋白質顯示最高穩(wěn)定性的溫度（最低自由能）取決于極性和非極性相互作用對蛋白質穩(wěn)定性貢獻的相對值。如果蛋白質分子中極性相互作

16、用超過非極性相互作用，那么蛋白質在凍結溫度或低于凍結溫度時比在較高溫度時較為穩(wěn)定。如果蛋白質的穩(wěn)定主要依靠疏水相互作用，那么它在室溫時比在凍結溫度時更為穩(wěn)定。 （2 2）壓力與蛋白質變性）壓力與蛋白質變性 溫度誘導的蛋白質變性一般發(fā)生在40-80 范圍和0.1MPa下；而在充分高的壓力條件下，蛋白質能在25 下發(fā)生變性。大多數(shù)蛋白質在100-1200MPa壓力范圍下會發(fā)生變性，變性的壓力點一般為400-800MPa。 壓力誘導變性在食品工業(yè)通常用于微生物殺菌和蛋白質的膠凝作用。因為壓力誘導的凝膠比熱誘導的凝膠更軟，它也不會損害蛋白質中的必需氨基酸或天然色澤和風味，它也不會導致有毒化合物的形成，

17、所以它常常用于肉的嫩化工序上。 （3 3）剪切和變性）剪切和變性 由于振動、捏和和打擦等產生的機械剪切力能導致蛋白質的變性。許多蛋白質當被激烈時產生變性和沉淀。食品加工中的擠壓、高速攪拌和均質等作業(yè)均能使蛋白質分子變性，剪切力越大，則蛋白質變性程度越高，高溫和高剪切力可以導致蛋白質不可逆變性。 Simplesse脂肪代用品就是將蛋白質溶液在高溫條件下進行擠壓處理制得的。 （4 4）輻射與變性）輻射與變性 電磁射線對蛋白質的影響隨波長和能量而變化。芳香族氨基酸殘基能吸收紫外線；如果紫外線的能量水平足夠高，那么就能打斷二硫交聯(lián)，從而導致蛋白質構象的改變。大多數(shù)研究表明，在合適的條件下，離子輻射不會

18、對蛋白質的營養(yǎng)質量產生明顯的損害作用，但少數(shù)食品（如牛乳），輻射會使其營養(yǎng)價值下降。 2 2）化學因素）化學因素 (1) (1) pH pH 蛋白質在等電點時最為穩(wěn)定，在pH7.0時，由于凈電推斥力小于其他穩(wěn)定蛋白質的相互作用力，所以此時大多數(shù)蛋白質是穩(wěn)定的。蛋白質的變性多數(shù)是可逆的，但在某些極端情況下，由于兩種酰胺的脫胺基作用而導致蛋白質不可逆的變性。 (2) (2) 有機溶質與變性有機溶質與變性 許多球狀蛋白質在室溫條件下，當尿素與鹽酸胍濃度分別為4-6mol/L和3-4mol/L時，則有一半處于變性狀態(tài)，當其濃度分別為8mol/L與6mol/L時，則幾乎全部處于變性狀態(tài)。這兩種物質引起的

19、蛋白質變性在除去變性劑后可以逆轉，然而，由尿素誘導的蛋白質變性要實現(xiàn)可逆有時是困難的，這是因為一部分尿素轉變成氰酸鹽和氨，而氰酸鹽與氨基作用改變了蛋白質的電荷。 （3 3）表面活性劑和變性）表面活性劑和變性 當SDS濃度為3-8mol/L時，大多數(shù)球狀蛋白質都會變性，而且這種變性是不可逆的。 （4 4）有機溶劑與變性）有機溶劑與變性 大多數(shù)有機溶劑均能使蛋白質變性，與水互溶的有機溶劑通過改變水的介電常數(shù)，從而改變穩(wěn)定蛋白質結構的靜電力；非極性溶劑能穿透到蛋白質疏水區(qū)，打斷疏水相互作用，從而導致蛋白質變性。 4.3 4.3 蛋白質的分類蛋白質的分類 （了解, 學生自學） 4.4 4.4 蛋白質的

20、功能特性蛋白質的功能特性 在食品加工、保藏和消費期間影響食品體系性能的蛋白質的物理和化學性質統(tǒng)稱為蛋白質的功能性質。 蛋白質具有多種物理性質與化學性質，在一種食品中往往表現(xiàn)出多種功能特性。 4.4.1 4.4.1 水合性質水合性質（1 1）水合過程）水合過程 濃縮濃縮蛋白質或蛋白離析物其水合過程是逐漸水化的，過程圖解如下： （2 2）影響蛋白質水合能力的因素）影響蛋白質水合能力的因素 當干蛋白質與相對濕度為90%-95%的水蒸氣達到平衡時，每克蛋白質所結合的水的克數(shù)即為蛋白質結合水的能力。 A.A.與其氨基酸組成有關與其氨基酸組成有關 帶電基團的氨基酸殘基水合能力為6molH2O/mol;不帶

21、電的極性殘基水合能力為2molH2O/mol;非極性殘基水合能力為1 2molH2O/mol;蛋白質的水合能力可以根據(jù)下列公式進行計算。 a= fc+0.4fp+0.2fN 上式中，a為蛋白質的水合能力，gH2O/g蛋白質；fc、fp 、fN 分別代表蛋白質分子中帶電的、極性的和非極性殘基所占的分數(shù)。 在Aw=0.9時，蛋白質結合水約為0.3-0.5gH2O/g蛋白質（如下表），這部分水多數(shù)在0 時不能結冰。當Aw0.9時，液態(tài)水凝聚在蛋白質分子結構的裂縫中或者不溶性蛋白質的毛細管中。這部分水稱為流體動力學水，和蛋白質分子一起運動。 B.pH B.pH 在pI時，蛋白質水合能力最弱；高于或低于

22、pI時，其水合能力增加，當pH為9-10時，水合能力最大，這是此時巰基和酪氨酸殘基的離子化，當pH超過10時，賴氨酸殘基的側鏈氨基上正電荷的失去使蛋白質水合能力下降。 C.C.溫度溫度 隨溫度的升高氫鍵作用和離子基團的水合作用減弱，因而其水合能力也隨之降低。當?shù)鞍踪|變性而沒發(fā)生凝集時，其水合能力會有增加，但變性引起凝集后則會使蛋白質的水合能力大為下降，變性蛋白其溶解度一般很小，所以水合能力與溶解度是兩個不同的概念。 D. .鹽濃度鹽濃度 低鹽濃度(0.2mol/L),此時因水合鹽離子與蛋白質分子上帶電基團微弱結合而使其水合能力增加；但是在高鹽濃度下，因更多的水與鹽離子結合，導致蛋白質脫水而使其

23、水合能力下降。 (3)(3)蛋白質的持水力蛋白質的持水力 蛋白質的持水力比其水合能力在食品加工過程中更為重要。蛋白質的持水力是指蛋白質吸收水并將水保留在蛋白質組織中的能力，它包括了結合水、流體動力學水和物理截留水三部分。物理截留水的數(shù)值遠大于其它兩部分水，蛋白質的截留水的能力與絞碎肉制品的多汁和嫩度有關，也與焙烤食品和其他凝膠食品的期望質構有關。 4.4.2 溶解度溶解度 （1 1）溶解度的含義）溶解度的含義 蛋白質的增稠、起泡、乳化和膠凝作用與其溶解度密切相關。 蛋白質蛋白質蛋白質蛋白質+溶劑溶劑溶劑溶劑 蛋白質蛋白質溶劑溶劑 （2）影響蛋白質溶解度的因素）影響蛋白質溶解度的因素 蛋白質溶解

24、度的大小與其結構及pH、離子強度等密切相關。 A.結構：結構： Bigelow認為蛋白質的溶解度基本上與氨基酸的平均疏水性電荷頻率有關。 平均疏水性平均疏水性= 各個氨基酸殘基疏水性之和/蛋白質分子中總的殘基數(shù)電荷頻率電荷頻率= 蛋白質分子中帶正電荷與帶負電荷殘基總數(shù)之和 /蛋白質分子中總的殘基數(shù) B.B.pH:pH: 在pI時，溶解度最小。 氮氮溶溶解解度度（%） 乳清濃縮蛋白質（凝膠過濾） 酪蛋白酸鈉 100 大豆分離蛋白 50 魚濃縮蛋白質 pH 2 4 6 8 10 12 蛋蛋白白質質溶溶解解度度與與溶溶液液（0.2M NaCl）pH 的的關關系系 C.C.鹽：鹽：低濃度時，鹽溶；高濃

25、度時，鹽析。D.D.溫度：溫度：影響比較復雜。 4.4.3 4.4.3 黏度黏度 在飲料、湯料、醬料、奶油等流體食品中，其可接受性很大程度上取決于食品的粘度與稠度，蛋白質對這些食品的黏度與稠度特性具有非常重要的作用。 低濃度的可溶性蛋白質在很多情況時能顯著地提高這些食品的黏度與稠度，粘度與剪切速率無關，為牛頓液體。蛋白質的這種性質與蛋白質分子的大小、形狀、柔性、水合能力等有密切的關系。 高濃度蛋白質溶液中，蛋白質流體的黏度系數(shù)隨濃度呈指數(shù)增加。 在高濃度的蛋白質溶液中，由于存在著廣泛而強烈的蛋白質-蛋白質相互作用，蛋白質顯示塑性粘彈性質，對體系需要施加一個特定數(shù)量的力，即“屈服應力”，才能使它

26、開始流動。 4.4.4 4.4.4 凝膠化作用凝膠化作用 1 1）凝膠化作用的概念）凝膠化作用的概念 蛋白質的凝膠化作用是指蛋白質從“溶膠狀態(tài)”轉變成“似凝膠”那樣狀態(tài)的過程。 蛋白質凝膠化作用和形成凝膠結構是食品蛋白質重要的功能性質，它在果凍、燒煮雞蛋制品、豆腐、香腸和仿真海產品、組織化蛋白、面包加工過程中起著非常重要的作用。 特別注意特別注意：蛋白質的可溶性對于凝膠的形成不一定是必須的條件，因為某些不溶或難溶蛋白質的水或鹽的分散體系分散體系也能形成凝膠。如膠束、肌纖維蛋白、部分或完全變性的大豆分離蛋白等。 2 2） 凝膠形成的條件凝膠形成的條件 內因：內因：蛋白質的氨基酸組成與結構。蛋白質

27、的氨基酸組成與結構。 外因：外因：熱、酶、酸及和二價金屬離子的有無。熱、酶、酸及和二價金屬離子的有無。 蛋白質分子之間引力的增加有利于凝膠的形成。 溫度升高疏水相互作用增強； 降低溫度能增強氫鍵的作用和二硫鍵的交聯(lián)作用。 鈣或其它二價離子的參與能提高蛋白質分子之間的靜電作用； 蛋白質在遠離pI時，蛋白質分子間的相互引力會增強，特別是蛋白質濃度高時，這種相互作用更為明顯。在較高的濃度時，蛋白質的凝膠在不利的條件如無加熱、遠離pI等也易形成。 二硫鍵的形成往往會出現(xiàn)熱不可逆凝膠，如卵清蛋白合乳球蛋白凝膠；而主要由氫鍵穩(wěn)定的凝膠如明膠則在加熱時（約30）熔化 ，冷卻時凝結，而且能反復進行。 共凝膠作

28、用：共凝膠作用：一些不同種類的蛋白質共熱時形成凝膠的作用。 蛋白質也可在多糖凝膠劑的作用下形成凝膠。如海藻酸鈉、果膠酸等往往帶有負電荷，能與某些帶正電荷的蛋白質結合發(fā)生凝膠化作用。 凝膠多數(shù)是以高度膨脹和水化的結構存在，在網狀結構中截留了相當于蛋白質10倍以上的水和其他食品成分。 4.4.5 4.4.5 質構化質構化 可溶性蛋白在一定溫度與壓力條件下，能形成咀嚼性和持水性良好的薄膜或纖維的性質稱為。這種薄膜或纖維在后續(xù)的加工過程（如 水化、加熱等）中仍保持著不變的性質。 質構化的蛋白質常常用于人造食品或制造某些食品填充料。 1 1）熱凝結合膜的形成）熱凝結合膜的形成 濃縮的大豆蛋白質溶液置于平

29、坦光滑的金屬滾筒干燥器表面時，蛋白質溶液會發(fā)生熱凝結，產生薄而水化的蛋白質膜，這種膜能被壓縮、折疊或切割。 此外，在95下加熱數(shù)小時的豆奶表面也會形成薄的膜 ，這些膜是蛋白質脂膜，是由于表面水分的蒸發(fā)和蛋白質的表面熱凝結所致。當去掉膜后，又可生成新的膜。腐竹的生產就是利用這一原理。 2 2）纖維的形成：）纖維的形成：關鍵點在于蛋白質分子必須展開。展開劑可以是堿、也可以是有機劑（后者在拉絲時可直接蒸發(fā)）。 A A、原料的準備：、原料的準備：將pH10以上的高蛋白質（10-40%）溶液的粘稠物經脫氣和澄清處理，即具有高粘性，此粘性來源于蛋白質完全解離的亞基和亞基的展開。 B B、拉絲：、拉絲：在壓

30、力的作用下迫使粘稠物通過1000目（孔徑50-150m）以上的模板，展開的蛋白質分子沿流動方向定向。 A A、產品在復水時仍具有良好的咀嚼結構； B B、對原料要求低，可用濃縮蛋白或蛋白質粉末（蛋白質含量45-70%），無需分離蛋白； C C、直鏈淀粉能改善其結構； D D、3%NaCl或CaCl2 使結構更堅固； E E、脂肪含量5%。 工藝概述工藝概述 粘稠物的產生：粘稠物的產生：蛋白質與多糖溶液在高壓（10 2 x10 KPa）加熱2030秒（升溫至150200） 快速擠壓：快速擠壓：由圓筒通過模板快速擠壓至常壓環(huán)境，冷卻后，蛋白質-多糖基本具有高度膨脹和干燥結構。在60條件下復水可吸2

31、3倍水，產生纖維狀、海綿狀并帶有彈性的類似肉的結構的食品。常用于漢堡包、餃子或肉產品。 4.4.6 乳化性質乳化性質 1 1）乳化性的概念）乳化性的概念 許多食品都是蛋白質穩(wěn)定的乳濁液：如乳、奶油、冰淇淋、白脫油、干酪、蛋黃醬、肉糜、豆奶、豆?jié){等。天然牛奶是脂肪球膜穩(wěn)定的膠體體系： 牛牛乳乳脂脂肪肪球球膜膜中中脂脂類類部部分分的的組組成成 組成 在膜脂類中所占的百分數(shù) 類胡蘿卜素 0.45 角鯊烯 0.61 膽固醇酯 0.79 三酰基甘油 53.41 游離脂肪酸 6.30 膽固醇 6.20 二酰基甘油 8.14 一酰基甘 4.70 磷脂 20.40 脂肪球膜依次吸附著三酰甘油、磷脂、不溶解的蛋

32、白質、可溶解的蛋白質。 蛋白質并不是水蛋白質并不是水/ /油乳狀液的良好穩(wěn)定劑。油乳狀液的良好穩(wěn)定劑。其主要原因是蛋白質的親水性強于疏水性，其結果是被吸附的蛋白質的主要部分朝向水/油界面水的一側。 2）乳化能力（乳化能力（EcEc） 是指每克蛋白質在相轉變前所能乳化油的體積（ml）。該值隨蛋白質濃度的增加而降低。對于蛋白質的乳化性質的定量描述，主要是用乳化能力（Ec）和乳狀液的穩(wěn)定性（Es） 測定：測定：在不斷攪拌蛋白質水（或鹽）溶液的情況下以恒定的速度加入油或熔化的脂肪。從粘度的突然下降、顏色的變化（可用油 溶性的染料作指示劑）或電阻的增加測定相的轉變。 3） 乳狀液穩(wěn)定性乳狀液穩(wěn)定性（Es

33、Es） ES = 乳油層體積/乳狀液總體積 x 100 乳油層體積低速離心或放置幾小時后測定的。 4 4）影響乳化作用的因素）影響乳化作用的因素： 蛋白質的溶解性：蛋白質的溶解性：不溶性蛋白質乳化能力低，可溶性蛋白質高。主要因為蛋白質在到達油水界面時必須溶解和移動到界面。但當乳狀液一旦形成，不溶性蛋白質有穩(wěn)定作用。 aClaCl：.mol/LaCl能提高p的肉糜乳狀液的乳狀液的乳化能力.主要因為提高了肌纖維的鹽溶和蛋白質的展開程度. p 有兩種情況, 在PI附近乳化能力最佳的蛋白質有:明膠和蛋清蛋白; 在遠離PI時, 乳化能力最佳的蛋白質有：大豆蛋白、花生蛋白、酪蛋白、乳清蛋白、牛血清蛋白和肌

34、纖維蛋白等。 熱處理：熱處理：降低穩(wěn)定性，因為降低了膜上蛋白質的黏度和硬度。 高度水化的界面蛋白質膜的凝膠作用提高了表面黏度和硬度，因而可穩(wěn)定乳狀液。 表面活性劑表面活性劑：小分子的表面活性劑能降低穩(wěn)定性。其原因是此類物質降低了蛋白質膜的硬度，削弱蛋白質留在界面的作用力。 蛋白質脂類相互作用的其它結果蛋白質脂類相互作用的其它結果： 在從富油脂的食品中分離蛋白質時，由于蛋白質脂肪的相互作用較難進行。如用水或稀堿直接從油料種子提取蛋白質時，由于形成了由蛋白質穩(wěn)定的乳狀液而防礙了離心分離。對于中性脂分離需用己烷等非極性溶劑，而對磷脂則需要乙醇異丙醇等極性溶劑。 4.4.7 4.4.7 起泡性質起泡性

35、質 1) 1) 食品泡沫的形成與破裂食品泡沫的形成與破裂 (1) (1) 食品泡沫：食品泡沫：是指氣體分散在含有可溶性表面活性劑的連續(xù)液體或半固體相中的分散體系。 食品泡沫的氣相通常是空氣或CO2 ，連續(xù)相則是含蛋白質的水溶液或懸濁液。 食品泡沫以許多不同的結構存在。加糖蛋白、蛋糕、棉花糖、起泡奶油、冰淇淋、啤酒、面包等泡沫的結構均不同。 (2) 泡沫形成方法泡沫形成方法噴灑鼓泡、打擦、加壓減壓 a) a) 噴灑噴灑：將氣體通過多孔噴灑器噴入低蛋白水溶液（.%/)。形成的氣泡上升后處于上層并在壓力的作用下扭曲為多種形狀。 如果在體系中通入大量的氣體，液體能完全轉變?yōu)榕菽踔翉南〉鞍兹芤阂材苤?/p>

36、備很大體積的泡沫。 b) b) 打擦打擦：在有整體氣相時，通過打擦或振蕩蛋白質水溶液也能形成泡沫。 打擦所需要的蛋白質濃度比噴灑高（40%/)。 c) c) 加壓減壓加壓減壓：將蛋白質溶液加壓后突然減壓。 乳狀液與泡沫間是有區(qū)別的，泡沫中分散相氣體所占的體積分數(shù)比乳狀液更多，變動幅度更大。 3 3）泡沫破裂的原因）泡沫破裂的原因 a.a. 由于重力、氣泡外壓力差及氣泡表面水的蒸發(fā)導致泡沫的破裂； b.b.由于氣體在水中的溶解，小氣泡逐漸向大氣泡轉變； c.c.由于將氣泡分開的液體薄層的破裂，使氣泡聚結變大，最終導致泡沫解體。 泡沫穩(wěn)定性的原因泡沫穩(wěn)定性的原因 低的界面張力、高粘度的主體液相、牢

37、固而有彈性的蛋白質膜。 4)4) 蛋白質起泡能力的定量描述蛋白質起泡能力的定量描述 起泡力Fp=氣體體積/ 泡沫中液體體積x 100 （起泡度） 膨脹率= 泡沫體積起始液體的體積/起始液體的體積x 100 5 5）影響泡沫形成與穩(wěn)定的環(huán)境因素）影響泡沫形成與穩(wěn)定的環(huán)境因素 蛋白質蛋白質：蛋白溶解度高是形成良好泡沫的先決條件，同時也對其穩(wěn)定性有著重要的作用；不溶性蛋白質對泡沫的穩(wěn)定性起著有益的作用； p p：在 pI 時，不利于泡沫的形成，但對泡沫的穩(wěn)定卻是有益的；如球蛋白（P-)、面筋蛋白（pH.-.)、乳清蛋白（p-), 因為在時蛋白質分子間的相互吸引力增強了蛋白質膜的厚度和硬度.也有一些蛋

38、白質在極端pH時穩(wěn)定性反而提高的情況,如雞蛋清在天然pH(8-9)和接近pI(4-5)時都具有最佳的泡沫性質。 (3) (3) 鹽：鹽：鹽能影響蛋白質的溶解度、黏度、展開和聚集，故能改善起泡性質。aCl 往往能提高起泡能力但卻降低泡沫的穩(wěn)定性；a離子與蛋白質的羧基形成橋鍵而提高泡沫的穩(wěn)定性。 糖：糖：糖能增加整體相的黏度，因此對泡沫的形成不利，但對穩(wěn)定性卻有利。因而一般要求在泡沫形成后再加入糖。 脂類：脂類：低濃度脂類（低至0.1%）會嚴重影響蛋白質的起泡性質。在食品工業(yè)常采用脂類來消除不必要的泡沫。 濃度：濃度：蛋白質的初濃度過2%-8% w/v 時，一般就超過了最高限，則不能形成氣泡。 時

39、間：時間：對于打擦產生泡沫時，時間要足夠；但時間過長時會嚴重破壞泡沫。 加熱：加熱：在形成泡沫前，適當加熱能改善起泡沫性質，但可能降低穩(wěn)定性。如大豆蛋白70-80, 乳清蛋白-等。 要注意過度的熱處理反而會影響起泡能力。 4.4.8 4.4.8 與風味物質結合的性質與風味物質結合的性質 1 1）概念：）概念： 蛋白質分子借助其表面的親水或疏水基團吸附其它物質的能力稱為蛋白質的結合性質。 蛋白質具有很強的結合風味物質的能力。結合的物質包括低級的醛、酮、醇、酚、酸及氧化的脂肪（它們往往具有豆腥味、酸敗味、苦味及澀味等）以及一些香味物質。結合前者在燒煮或咀嚼過程中釋放出來，會使人難以忍受；若蛋白質結

40、合的是一些香味物質，在咀嚼時快速完全釋放出來，使人產生愉快感。 2 2）影響蛋白質結合性質的因素）影響蛋白質結合性質的因素 任何能改變蛋白質構象的因素都會影響其結合能力。 （1 1）水：）水：促進極性揮發(fā)物的結合，對非極性化合物影響不大； （2 2）pHpH：酪蛋白在中性或堿性條件下比酸性條件下能結合更多的羰基、醇或酯類揮發(fā)物。 （3 3）鹽：）鹽：較高濃度的氟化物、硫酸鹽能改變水的結構，導致蛋白質的展開，因而可提高結合能力。另外，使 蛋白質解離或能打開二硫鍵的試劑也能提高結合能力。 （4 4）分解：）分解：蛋白質受熱變性后，往往會提高結合能力。（如下圖） 4.4.9 4.4.9 面團的形成面

41、團的形成 1 1）面團形成能力的概念）面團形成能力的概念 小麥中的面筋蛋白（醇溶谷蛋白和谷蛋白）在室溫條件下與水混合揉搓形成非常粘稠糊狀物的能力。這種能力叫面團形成能力。是面粉轉變?yōu)槊鎴F、面包的基礎。 2 2）與面團形成能力蛋白結構基礎）與面團形成能力蛋白結構基礎 中性水中的溶解度低：中性水中的溶解度低：主要因為分子中極性的氨基酸的含量低； 分子中富谷氨酰胺（超過重量的分子中富谷氨酰胺（超過重量的33%33%）和羥基氨基酸）和羥基氨基酸， 形成氫鍵的能力強，因而面筋蛋白具有很強的吸收水的能力和很強的粘性； 分子中存在很多非極性氨基酸以及由此而形成的疏水作用同分子中存在很多非極性氨基酸以及由此而

42、形成的疏水作用同樣使面團具有粘性；面筋蛋白能形成很多的二硫交聯(lián)，使面團樣使面團具有粘性；面筋蛋白能形成很多的二硫交聯(lián)，使面團能形成牢固的網狀結構。能形成牢固的網狀結構。 4.5 4.5 食品加工對蛋白質的影響食品加工對蛋白質的影響 4.5.1 4.5.1 熱加工熱加工 熱加工會引起蛋白質變性、分解、氨基酸氧化、氨基酸鍵變性、分解、氨基酸氧化、氨基酸鍵的交換、氨基酸鍵的形成等。的交換、氨基酸鍵的形成等。而影響的程度則取決于加熱的時間、溫度、濕度以及是否有還原物質等。 大多數(shù)蛋白質進行適度加熱處理后，營養(yǎng)價值得到提高。一方面使其更有利于消化酶的作用，另一方面對于植物蛋白質來說可以破壞一些抗營養(yǎng)因子

43、（如蛋白酶抑制因子）；但是，過度的熱處理會降低蛋白質的消化吸收，改變食品的風味，使蛋白質的營養(yǎng)價值降低。其營養(yǎng)價值的降低主要是蛋白質發(fā)生水解，水解后的一些氨基酸轉變成了一些非營養(yǎng)性的成分造成的，易發(fā)生變化的氨基酸主要有Lys、Met、Trp、Thr等。 賴氨酸的損失賴氨酸的損失 A. A. 酶促褐變與非酶褐變酶促褐變與非酶褐變 褐變的色素復合物在消化道中不能被蛋白酶水解，因而降低了蛋白質的利用率。除賴氨酸外，還有Arg、Trp、His、Thr等也能產生這類反應。 B. LysB. Lys的的-氨基與胱氨酸發(fā)生分子內反應生成賴氨酰丙氨氨基與胱氨酸發(fā)生分子內反應生成賴氨酰丙氨酸酸, ,這個生成物不

44、能被消化酶水解,所以使蛋白質的營養(yǎng)價值降低 C. C. 賴氨酸在賴氨酸在250250下加熱下加熱1h1h，會生成吡啶衍生物與內酰胺，會生成吡啶衍生物與內酰胺等物質，等物質，降低了其營養(yǎng)價值。 D. D. 在高溫下，蛋白質中在高溫下，蛋白質中L-L-賴氨酸很容易變成外消旋體即賴氨酸很容易變成外消旋體即DL-LysDL-Lys。 人體不能吸收D-Lys，故其營養(yǎng)價值降低了。 蛋氨酸的損失蛋氨酸的損失 蛋氨酸在一定溫度與氧的作用下很易氧化成亞礬，進一步氧化為蛋氨酸礬，此二種化合物人體均不能吸收，從而降低了其營養(yǎng)價值。 胱氨酸的變化胱氨酸的變化 胱氨酸在無糖條件下，最易受熱氧化而喪失其營養(yǎng)價值。機制如

45、下： R-CH2-S-S-CH2-R + H2O R-CH2-SH + CH2-SOH R-CHO +H2S 氨基酸加熱會生成致突變物氨基酸加熱會生成致突變物 毒性最強的是色氨酸的分解產物。主要產物有如下幾種 Arg、Trp、Thr、His等在加熱過程中易與還原糖發(fā)生非酶褐變。 4.5.2 4.5.2 堿處理堿處理 蛋白質經堿處理,尤其是熱堿處理能生成很多新的氨基酸。Ser、Lys、胱氨酸及Arg等。如：S2（2） OH 2 + 2+ S2（2） 2 （2）42 2 2 2 （2）42 (人體不能吸收) 2 2 在強堿作用下，溫度超過60時，絲氨酸也逐漸減少； 精氨酸被分解為脲素和鳥氨酸，后者

46、與脫氫丙氨酸結合生成鳥氨基丙氨酸。 堿處理使精、胱、色、絲、賴氨酸由L-構型轉變?yōu)镈-構型。 4.5.3 4.5.3 冷凍加工冷凍加工 蛋白質變性。 4.5.44.5.4 脫水與干燥脫水與干燥干燥溫度過高，使蛋白質變性，復水性降低、硬度增加、風味改變；最好的方法是冷凍真空干燥，使蛋白質外層水化膜和自由水在低溫下結冰，然后在高真空下升華除去水分而達到干燥的目的。不僅蛋白質變性小，而且能保持食品的色香味。 4.5.5 4.5.5 輻射輻射 與水的含量、氧氣、pH、溫度及輻射量有關。總的來說，對氨基酸與蛋白質的營養(yǎng)價值影響不大。 4.6 4.6 食品蛋白質的酶處理食品蛋白質的酶處理蛋白水解作用蛋白水

47、解作用( (酶法改性酶法改性) ) 在大多數(shù)情況下，通過蛋白酶水解蛋白質可以改變食品蛋白質的一些功能特性。如用木瓜蛋白酶處理肉蛋白可使肉嫩化；用凝乳酶或霉菌蛋白酶處理奶制品可使酪蛋白沉淀；用細菌或霉菌蛋白酶處理可改進干酪的質地等。 對于蛋白質溶液，可以用凝膠滲透色譜測定蛋白水解物的分子量來估計肽鍵水解的程度。在pH（7-8）一定條件下，用電位法滴定蛋白質水解中釋放出的質子，可以簡單地計算出水解度（DH)。在此范圍，裂開一個肽鍵將會形成一個非離解的-氨基和一個離解的羧基。 1） 蛋白質進行一定程度的特異性水解可以造成蛋白質凝結蛋白質進行一定程度的特異性水解可以造成蛋白質凝結 如凝乳酶處理酪蛋白或

48、者凝血酶作用于血纖維蛋白原時的情況。 2 2） 蛋白質進行一定程度特異性水解可以增加蛋白質溶解度蛋白質進行一定程度特異性水解可以增加蛋白質溶解度 如用木瓜蛋白酶、菠蘿蛋白酶、胃蛋白酶或者從曲霉、芽胞桿菌或鏈球菌生產的蛋白酶將熱變性的魚和植物蛋白質部分地水解，能使它們增溶，當水解度為3%或8%時，變性的大豆分離蛋白質的溶解度（在pH3或5.5）能從10分別增加到50%或80% 。甚至在等電點pH下，大的聚集物也不再形成，因而部分水解的蛋白質的溶解度在整個pH范圍一般都得到了提高。有限的蛋白水解之所以能提高蛋白質的溶解度可歸之于形成了較小的、親水較強的和較溶劑化的多肽單位。這些部分水解的蛋白質可這些部分水解的蛋白質可用在